蛋白质的化学组成

模块二蛋白质化学StructureandFunctionofProtein单元一蛋白质的化学组成一、蛋白质的概念及作用二、蛋白质的分类三、蛋白质的组成教学提纲一、蛋白质的概念及作用蛋白质(protein)是由许多氨基酸(aminoacids)通过肽键(peptidebond)相连形成的高分子含氮化合物。

早在1878年，恩格斯就在《反杜林论》中指出：“生命是蛋白体的存在方式，这种存在方式本质上就在于这些蛋白体的化学组成部分的不断的自我更新。”可以看出，第一，蛋白体是生命的物质基础；第二，生命是蛋白体的存在方式；第三，这种存在方式的本质就是蛋白体与其外部自然界不断的新陈代谢。现代生物化学的实践完全证实并发展了恩格斯的论断1.蛋白质是生物体重要组成成分分布广，含量高

蛋白质占干重人体中（中年人）人体45%水55%

细菌50%~80%蛋白质19%

真菌14%~52%脂肪19%

酵母菌14%~50%糖类＜1%

白地菌50%无机盐7%1）作为生物催化剂（酶）2）代谢调节作用3）免疫保护作用4）物质的转运和存储5）运动与支持作用6）参与细胞间信息传递2.蛋白质具有重要的生物学功能3.氧化供能二、蛋白质的分类*根据蛋白质组成成分单纯蛋白质:清蛋白、球蛋白、角蛋白、胶原蛋白结合蛋白质=蛋白质部分+非蛋白质部分：*根据蛋白质形状纤维状蛋白质球状蛋白质三、蛋白质的组成

1、元素组成主要有C、H、O、N和S。

有些蛋白质含有少量P或金属元素Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo，个别蛋白质还含有I

。蛋白质的含氮量平均为16％。通过样品含氮量计算蛋白质含量的公式：蛋白质含量(g%)=含氮量(g%)

×6.25蛋白质元素组成的特点知识拓展---凯氏定氮法

含氮有机物与浓硫酸共热，有机物中所含氮转变成氨，并与硫酸结合为硫酸氢铵和硫酸铵，用氢氧化钠碱化后，释出氨，随水蒸馏出，用硼酸溶液或定量的酸吸收后，用标准酸液或标准碱液滴定，用空白试验校正。

优点：对原料无选择性，仪器简单，方法也简单；缺点：易将无机氮(如核酸中的氮)都归入蛋白质中,不精确。2、蛋白质的分子组成——

氨基酸

将蛋白质完全水解得到各种氨基酸的混合物，部分水解通常得到多肽片段。最后得到各种氨基酸的混合物。所以，氨基酸是蛋白质的基本结构单元。蛋白质的水解方法有三种:酸水解、碱水解和酶解。1.酸水解条件：常用6mol/L的盐酸或4mol/L的硫酸在105-110℃条件下进行水解，反应时间约20小时。优点：是不容易引起水解产物的消旋化。缺点：是色氨酸被沸酸完全破坏；含有羟基的氨基酸如丝氨酸或苏氨酸有一小部分被分解；天门冬酰胺和谷氨酰胺侧链的酰胺基被水解成了羧基。条件：一般用5mol/L氢氧化钠煮沸10-20小时。优点：是色氨酸在水解中不受破坏。缺点：由于水解过程中许多氨基酸都受到不同程度的破坏，产率不高。部分的水解产物发生消旋化。2.碱水解目前用于蛋白质肽链断裂的蛋白水解酶（proteolyticenzyme）或称蛋白酶（proteinase）已有十多种。应用酶水解多肽不会破坏氨基酸，也不会发生消旋化。水解的产物为较小的肽段。3.酶水解知识拓展1、肽类药的生产2、羽毛粉的生产3、从毛发中提取胱氨酸4、皮革厂下脚料的利用

1）氨基酸的结构特点存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成生物体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L--氨基酸（甘氨酸除外）。H甘氨酸CH3丙氨酸L-氨基酸的通式RCHNH2HCOOH甘氨酸CHNH2CHCOOHCH3CH3缬氨酸CHNH2COOHCH3CHNH2CHCOOHCH3CH3CH2亮氨酸丙氨酸氨基酸的结构特点：1、除脯氨酸外，其余19种氨基酸都是-氨基酸。2、除甘氨酸外，其余19种氨基酸都是L-氨基酸。按酸碱性质分类：1、中性氨基酸2、酸性氨基酸3、碱性氨基酸2）氨基酸的分类中性氨基酸2.酸性氨基酸3.碱性氨基酸知识拓展1、常用氨基酸的酸碱性2、氨基酸结构的相似性

几种特殊氨基酸Gly：无手性碳原子。Pro：为环状亚氨基酸。Cys：可形成二硫键。修饰氨基酸：

蛋白质合成后通过修饰加工生成的氨基酸。没有相应的编码。如：胱氨酸、羟脯氨酸（Hyp）、羟赖氨酸（Hyl）。非生蛋白氨基酸：

蛋白质中不存在的氨基酸。如：瓜氨酸、鸟氨酸、同型半胱氨酸，是代谢途径中产生的。

3）氨基酸的理化性质1.两性解离及等电点2.紫外吸收

3.茚三酮反应

氨基酸的性质

1、理化性质：溶解性：在水中的溶解度差别很大，并能溶解于稀酸或稀碱中，但不能溶解于有机溶剂。熔点：氨基酸的熔点极高，一般在200℃以上。(3)味感：有的无味,甘、丙、丝甜味；缬、亮、异亮味苦，谷氨酸的单钠盐有鲜味，是味精的主要成分。（4）旋光性：除甘氨酸外，氨基酸都具有旋光性，能使偏振光平面向左或向右旋转，左旋者通常用（-）表示，右旋者用（+）表示。(5)光吸收：构成蛋白质的20种氨基酸在可见光区都没有光吸收，但在远紫外区(<220nm)均有光吸收。在近紫外区(220-300nm)只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力知识拓展1、氨基酸鉴别2、氨基酸的沉淀方法3、氨基酸的紫外吸收性的应用+H3N—Cα—HCOO-R两性离子形式

氨基酸分子中既含有－NH2，有含有－COOH，所以氨基酸与强酸强碱都能成盐，实际上氨基酸本身就能形成内盐。

2、氨基酸两性性质3、等电点（PI）

：当氨基酸在其某一PH值时，氨基酸所带正电荷和负电荷相等，即净电荷为零，此时的溶液PH值称为氨基酸的等电点，用PI表示。氨基酸在等电点时主要以偶极离子形式存在。（判断一定PH溶液中各种氨基酸的带电性）氨基酸等电点的特点：

1.净电荷数等于零，在电场中不移动；

2.此时氨基酸的溶解度最小。（PH值控制法分离氨基酸和电泳的原理？）知识拓展----等电点的应用1、电泳技术2、PH只控制法分离氨基酸3、谷氨酸、胱氨酸的分离

1.与亚硝酸反应在标准条件下，测定生成氮的体积即可计算氨基酸的量，这便是范斯莱克定氮法的基础。生产上常用此法来测定蛋白质的水解程度。4）氨基酸重要的化学反应2.与茚三酮的反应

生成蓝紫色物质，最大吸收值在570nm。两个亚氨基酸，脯氨酸和羟脯氨酸，生成亮黄色化合物，最大吸收在440nm。

应用1、显色2、检测蛋白质的水解程度3、成肽反应*肽键(peptidebond)：是由一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成的化学键。（1）肽(peptide)+-HOH甘氨酰甘氨酸肽键2、多肽链多肽链(polypeptidechain)二肽，三肽……寡肽(oligopeptide)，多肽(polypeptide)氨基酸残基(residue)氨基末端（aminoterminal）和羧基末端（carboxylterminal）主链和侧链

多肽链*肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。*两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸缩合则形成三肽……*由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽(oligopeptide)，由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽(polypeptide)。多肽的结构特点N末端：多肽链中有自由氨基的一端C末端：多肽链中有自由羧基的一端多肽链有两端*多肽链(polypeptidechain)是指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。*

肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基(residue)。（2）几种生物活性肽1.谷胱甘肽(glutathione,GSH)结构