2023年知识点汇总细胞骨架

细胞生物学知识点汇总Ｉ说明：本文档是王飞老师细胞生物学课上内容的精炼和总结,也是考试出题的重要依据。内容过于精炼则必有若干舍弃之处，希望同学不要为了考试而学习,将这份文字资料为你节省的复习时间用于阅读中英文教材和查找感爱好的细胞生物学领域的前沿资料,这样才干对这门课程有一个更加全面的了解。本文档中出现的英文不规定掌握（名词解释部分除外），只是对复杂中文名词或重点内容的一个辅助的英文注解。由于某些中文名称的翻译过于繁琐且不合理,不如英文名称容易记忆,因此中英文只要掌握一种即可，在考试过程中无论是中文、英文还是英文缩写,只要写对任何一种即可得分。内容编写过程中缺少足够的审核环节,如发现错别字或内容明显错误之处请及时联系老师确认内容的对的性。IＩ细胞骨架知识点汇总:核心知识点（约占考试总分值的6０％):１72０2５２93２414445495１普告知识点（约占考试总分值的30%）:3911１2141617１８1923262８30３1353７3８39434748505４扩展知识点(约占考试总分值的１０％）:2456８１013152１2２2427333４36４04２４652５３551细胞骨架（cytoskeleｔon）的定义与种类：定义:细胞骨架是贯穿整个细胞的复杂的纤维状蛋白网络结构细胞内有三种类型的细胞骨架，分别是微丝(micrｏｆiｌａmｅnｔ，MF),微管（micrｏtｕbulｅ,ＭT）和中间丝（intermediatefｉlameｎt,ＩF）。２肌动蛋白(actｉn）的种类及分布真核细胞内的肌动蛋白重要分为三大类,名称及分布情况如下:α肌动蛋白重要存在于肌肉细胞的收缩性结构中，目前已发现的四种α肌动蛋白分别属于横纹肌、心肌、血管平滑肌和肠道平滑肌。β肌动蛋白存在于所有种类的细胞内，是细胞内绝大部分微丝骨架的基本组分。γ肌动蛋白在所有细胞内都有分布，重要存在于与应力纤维相关的结构中。微丝的组成与极性A微丝由肌动蛋白单体聚合而成。Ｂ肌动蛋白是一种球状蛋白，其三维构象具有一道很深的裂缝，在裂缝内部有一个核苷酸结合位点(可与ATP或ADP结合)和一个二价阳离子结合位点(可与Mｇ2+或Ca２+结合）。Ｃ肌动蛋白单体聚合形成螺距为3６nm(7个单体分子)的双股螺旋状微丝纤维。每个肌动蛋白单体都与四个其他肌动蛋白单体紧密相邻。Ｄ微丝中的所有肌动蛋白单体分子的缝隙开口端或缝隙底部都朝着同一方向排列,因此整个微丝纤维具有极性。缝隙开口端指向的是微丝的负极(miｎｕsend），缝隙底部指向的是微丝的正极（pｌusend）。4微丝和微管的正负极的定义对于微丝和微管的极性,人们习惯性的以同等条件下蛋白单体分子在纤维末端组装和去组装的速度大小来定义。速度快的是正极，速度慢的是负极。5胞外微丝组装反映的动力学过程Ａ试管中的微丝组装需要的反映组分涉及:G-ａｃtiｎ,ATP,Mｇ2+，K+,Ｎa+B微丝的组装和去组装是一对可逆反映。反映平衡点受外部反映环境影响。C在存在Mg2+且K+、Ｎａ+较高的环境里,微丝趋向于聚合。在存在Ｃa２+且K+、Nａ+较低的环境里微丝趋向于解聚。D单体肌动蛋白以G－acｔin表达（Gｆorglｏｂａl),结合在微丝中的肌动蛋白以F-actin表达（Ffｏrfibｒous)。F反映过程中CＧ-actin不断减小,ＣＦ-actiｎ不断增长,直到达成平衡点。平衡点处的CG-acｔin定义为整个反映的临界浓度Cc(ｃriｔicａlｃoncｅntrａtion)。Ｇ反映共分三个阶段：延迟期,是发生成核反映的时期,在此时期内数个肌动蛋白单体分子自发聚合成为可供进一步延伸的“核”，是整个反映的限速环节;延长期,是微丝快速组装的时期,CG-actin>Cｃ,聚合反映速度>解聚反映速度;稳定期，是反映达成平衡点之后的时期，CＧ-aｃtｉｎ=Ｃｃ,聚合反映速度=解聚反映速度；6核苷酸ＡTＰ／AＤP在微丝组装中的作用A肌动蛋白自身也是一种ＡTP酶,可以水解与之结合的ATP分子使之转变为ＡDP，肌动蛋白的ATP酶活性只有在其组装到微丝末端之后才开始生效。B在游离状态下肌动蛋白分子与ATP的亲和力远高于ADP,与肌动蛋白结合的ADP分子很容易被ATＰ分子所替换,因此游离状态下的肌动蛋白携带的核苷酸分子以AＴP为主。C带有ＡTP的肌动蛋白更容易发生聚合反映，带有ADＰ的肌动蛋白更容易发生解聚反映。D细胞中的微丝组装时新组装上去的肌动蛋白总是携带ＡTＰ分子的,该ATP分子在停留一段很短的时间后即被水解为ADP,在水解发生前新的携带ATP分子的肌动蛋白单体已经在末端聚合，使得整根微丝最前端的几个肌动蛋白总是携带ATP的，这样的末端定义为T型末端。E细胞中微丝的去组装总是发生在末端肌动蛋白携带ADＰ的时候,这样的末端定义为Ｄ型末端。F细胞内的D型微丝末端重要是由于负极端成核蛋白的脱落形成的。7微丝组装的踏车行为(tｒeaｄｍiｌｌing）Ａ理论上假如没有AＴＰ水解为ADP的过程,那么微丝组装时正极和负极的Ｃｃ是相等的。在实际反映过程中由于有AＴＰ水解过程的存在,正负极反映的Cc不再相等,Cc＋<Cc-。B当反映环境里Ｃｃ+<CＧ－ａctin<Cc-的时候,正极端发生的是聚合反映，负极端发生的是解聚反映,这种反映形式称为踏车行为。Ｃ在试管内的微丝组装反映的总Cc介于正负极Cc之间，因此试管内聚合反映达成平衡期之后事实上发生的是踏车反映。正极端的聚合速度等于负极端的解聚速度。D踏车行为是细胞内微丝动态组装和去组装的重要形式之一。8影响微丝组装的药物A细胞松弛素(ｃytoｃhalasin):可以切割微丝并与游离的末端结合,结合后可以阻止新的肌动蛋白单体分子在末端的组装,同时并不影响末端肌动蛋白分子的解离。因此细胞松弛素的总体效果是促进微丝解聚。B鬼笔环肽（ｐｈalloidin）：与微丝中的肌动蛋白(F-ａctｉn）结合,阻止其解离。总体效果是阻断微丝解聚,稳定微丝。９微丝网络结构的调节方式细胞内微丝网络结构的调节重要是通过各种微丝结合蛋白的共同作用来实现的。10细胞内微丝结合蛋白的种类有六大类，分别是肌动蛋白单体结合蛋白，成核蛋白与加帽蛋白，延伸保护蛋白,交联蛋白,割断及解聚蛋白，马达蛋白。１１肌动蛋白单体结合蛋白的种类及作用Ａ胸腺素β4（thymｏｓinβ4）：与肌动蛋白单体结合并封闭其发生聚合反映的位点，其作用是维持细胞内游离态肌动蛋白库的总容量远大于微丝组装反映的临界浓度，有助于细胞大规模组装微丝的快速启动。B前纤维蛋白(ｐrｏｆilｉn）:只与肌动蛋白单体的正极端（底部）结合，克制其在微丝负极端的聚合，不影响其在微丝正极端的聚合。因此前纤维蛋白的作用是增长微丝组装反映的极性，促进正极端的生长。12成核蛋白与加帽蛋白A成核蛋白:成核蛋白涉及Arｐ2Arｐ3和与之相关的其他几种蛋白质，这些蛋白共同组成Aｒp2/3复合物。Arp２和Arp3在结构上与肌动蛋白单体分子极其相似，在复合物中形成异源二聚体，肌动蛋白单体以Arｐ2/3异源二聚体为基点开始新微丝的组装。Arｐ2/３复合物的组装受到胞内信号转导系统的控制。可以凭空出现,诱发新的微丝的组装。也可以在微丝快速生长的T型末端处组装,诱导微丝的分叉生长。Arp２/3复合物的存在具有稳定微丝负极的作用,一但Arp２/3从微丝末端脱落，暴露出来的负极D型末端会迅速降解。B加帽蛋白：在微丝停止生长之后，与正极端结合并使其稳定的一类蛋白质。被加帽蛋白稳定的微丝正极端由于AＴP的水解作用，属于Ｄ型末端，但加帽蛋白的存在保护其不发生解聚反映。加帽蛋白的代表：ＣapＺ。C成核蛋白和加帽蛋白都是对微丝末端进行调节的蛋白,其中成核蛋白作用于负极，加帽蛋白作用于正极。两者在微丝相应末端的结合与解离是导致微丝网络结构动态性的重要因素之一。13延伸保护蛋白重要指的是形成蛋白(ｆｏrmin)，形成蛋白能在微丝正极端形成二聚体环状结构，二聚体环中的两个单体分子交错向正极端移动并募集新的肌动蛋白单体分子在正极端组装，同时保护正极端新形成的微丝不被降解或者是被Arp2/3复合物接近。通过这种方式,形成蛋白可以维持微丝在正极端的稳定生长，形成长的、无分叉的微丝结构。１4交联蛋白A交联蛋白根据微丝的排列方式可分为两类：成束蛋白和凝胶形成蛋白。B交联蛋白可以单独或以二聚体的形式将相邻的微丝交联起来。C起到交联作用的蛋白单体或二聚体都携带有两个肌动蛋白结合位点,两个位点间的距离决定了所形成的微丝束或网的松紧限度。Ｄ成束蛋白涉及丝束蛋白（ｆimbrin)、绒毛蛋白(villｉn）和α-辅肌动蛋白(α-actiniｎ）,其两个肌动蛋白结合位点间的区域是僵直的，可以将多根微丝平行交联成束。E成束蛋白中的丝束蛋白和绒毛蛋白以单体形式起作用，两个肌动蛋白结合位点间的距离较小，形成的微丝束比较紧密,内部很难进入其他功能性蛋白分子。F成束蛋白中的α－辅肌动蛋白以二聚体的形式起作用，两个肌动蛋白结合位点间的距离较大，形成的微丝束比较松散，内部可以进入其他功能性蛋白分子如肌球蛋白。Ｇ凝胶形成蛋白涉及细丝蛋白（ｆilaｍｉｎ）和血影蛋白(spectrin)，其两个肌动蛋白结合位点间的区域是柔软的,能以一定角度将两根相邻的微丝交联,最终形成二维网状结构或三维凝胶样结构。15割断及解聚蛋白A重要涉及凝溶胶蛋白（geｌsｏlｉn)和肌动蛋白解聚因子/丝切蛋白（ＡDF／ｃofｉlin)。B凝溶胶蛋白可以结合在微丝表面并切断微丝。在某些条件下，微丝切断后凝溶胶蛋白可以与暴露出来的正极末端结合,促进其进一步解聚。相反，在另一些条件下，微丝切断后产生的正极末端可以成为新的微丝生长点,从而加速微丝网络的形成。Ｃ丝切蛋白能与具有AＤP的微丝表面结合并加速其解聚速度,重要在脱离了加帽蛋白的微丝负极端起到促进微丝解聚的作用。16肌球蛋白（myosｉn)的结构及种类A肌球蛋白是依赖于微丝的马达蛋白。B肌球蛋白的重要结构分为三部分,分别是马达结构域、调控结构域（或杠杆臂结构域）、尾部结构域。C马达结构域是肌球蛋白沿微丝运动的重要结构元件;尾部结构域是肌球蛋白与货品分子、其他细胞结构或自身形成多聚体时相连的部位；D细胞内肌球蛋白的种类有很多，每种肌球蛋白的结构和功能都不相同。ＥII型肌球蛋白(myosiｎ－ＩI)因最先发现并研究被称为传统类型的肌球蛋白，其他肌球蛋白都是非传统类型的肌球蛋白。ＦＩI型肌球蛋白有两个马达结构域，在细胞内以二聚体或多聚体的形式存在，重要在应力纤维的互相滑动以及肌纤维的收缩过程中起作用。EI型肌球蛋白（myoｓin-Ｉ）只有一个马达结构域,在细胞内以单体形式存在,重要在细胞皮层区的囊泡运送以及皮层与细胞质膜的相对滑动过程中起作用。17细胞皮层（ｃｅｌｌcｏｒteｘ)Ａ细胞皮层是微丝通过交联形成的三维凝胶样网络结构。B细胞皮层存在于细胞质膜以下。Ｃ细胞皮层为质膜提供机械支撑,帮助质膜维持特定的形状，调节膜蛋白的流动性。18伪足（podｉｕm）A伪足是细胞迁移过程中在细胞前缘形成的突起结构Ｂ伪足按照形态和内部骨架结构区分可以划分为两种类型：片状伪足(lａｍellｉpodiｕm)和丝状伪足(fｉlopodium）C片状伪足内的微丝正极端结合了大量的Arp２/3复合物，产生大量的分叉,形成片状的二维网状结构。D丝状伪足内的微丝正极端在形成蛋白的保护下笔直生长,不分叉,形成笔直平行的束状结构。19应力纤维（stｒeｓｓfｉｂｅｒ)Ａ应力纤维由微丝反相平行排列而成,重要通过α-辅肌动蛋白二聚体交联,在反相微丝束之间具有II型肌球蛋白二聚体，使应力纤维具有收缩的能力。B应力纤维重要存在于细胞皮层区域,通过黏着斑与相邻细胞或胞外基质相连,在细胞形状发生变化时可以产生张力并积极收缩，有助于细胞完毕形状的改变。20细胞迁移（celｌmigration/crawliｎg)过程A细胞迁移过程分为四个重要环节。1外源信号触发细胞迁移2细胞前缘产生突起3突起部分与胞外基质形成新的锚定位点４后放骨架收缩,锚定点分离，细胞整体前移。B细胞前缘形成的突起即为伪足，丝状伪足在前，片状伪足在后。丝状伪足为片状伪足提供更大的扩展面,加速突起前移速度。C细胞前缘部位微丝的快速组装依赖于三方面反映。1Arｐ２/３复合物在微丝正极端的装配成核2前纤维蛋白维持微丝的正极组装，克制负极组装3形成蛋白维持丝状伪足内微丝的笔直无分叉组装。Ｄ随着细胞前缘骨架的不断生长,伪足中组装的微丝网络在一段时间后便被新生的微丝落下,逐渐成为细胞质整体前移的障碍，此时Arp２/３复合物从微丝负极端脱落,促使这部分微丝解聚。E前缘形成突起后,细胞皮层处在拉伸状态,细胞皮层内的应力纤维产生张力，在II型肌球蛋白的作用下应力纤维收缩，拖拽细胞后随部分前移。F在细胞迁移过程中,细胞质膜在I型肌球蛋白的作用下沿皮层表面滑动，以适应细胞皮层的形状变化。21微绒毛（miｃrovilli）A小肠上皮细胞的游离面存在大量的微绒毛。B微绒毛的轴心结构是同向平行排列的微丝束，微丝束正极端指向微绒毛顶端,负极端终止于端网结构。C微绒毛中的微丝束由绒毛蛋白和丝束蛋白紧密交联而成,微丝束内部无肌球蛋白，因此微绒毛不具有运动的能力。D微绒毛轴心外围的微丝通过I型肌球蛋白与微绒毛质膜相连。２2胞质分裂环A胞质分裂环在细胞分裂过程中的胞质分裂期产生。迫使细胞质膜在两个子细胞核之间内陷，将胞质均匀分派到子细胞中。B胞质分裂环由反相平行排列的微丝束组成，其间具有II型肌球蛋白二聚体，具有收缩能力。23肌纤维收缩的原理及肌丝的组成A肌肉收缩的动力来源于肌球蛋白II介导的粗细肌丝间滑动。B细肌丝是单股的微丝纤维。C粗肌丝由数百个ＩＩ型肌球蛋白通过尾部结构域聚合而成,所有马达结构域头部都暴露在粗肌丝两端的外表面。D粗细肌丝在肌纤维中平行交错分布,每根粗肌丝被六根细肌丝包围，每根细肌丝被两根粗肌丝所共用。E粗肌丝两端的数百个马达结构域头部沿相反方向拖拽细肌丝以形成粗细肌丝的滑动。24原肌球蛋白位移Ａ在肌细胞处在静息状态时,原肌球蛋白(tropｏmyoｓin，Ｔm)与细肌丝紧密结合，封闭了细肌丝与粗肌丝马达结构域头部的结合位点，收缩装置不启动。Ｂ在肌细胞接受到上游神经信号后,原肌球蛋白发生位移，暴露出细肌丝与粗肌丝马达结构与头部的结合位点，收缩装置启动。25肌球蛋白沿微丝运动的分子机制（以肌球蛋白ＩI为代表)Ａ肌球蛋白每一个马达结构域都具有ＡTＰ酶活性，包含一个ATP结合位点和一个肌动蛋白结合位点。Ｂ肌球蛋白马达结构域沿微丝运动时,每个运动周期消耗1分子ATP,移动一步距离，即一个肌动蛋白单体的长度(约5nｍ）。C肌球蛋白马达结构域每一个运动周期可分为五个阶段。１在上一个运动周期结束后，释放了ADP分子的II型肌球蛋白头部马达结构域（以下简称头部）在一段很短暂的时间内没有与任何核苷酸分子结合,此时的头部处在僵直状态,与细肌丝紧密结合。２僵直状态十分短暂,随后头部与1分子ATP结合，构象发生轻微变化,使头部与细肌丝的紧密结合松开。3松开细肌丝后头部的ＡTP酶活性启动，ＡＴP水解为ADＰ和１分子Ｐi，ATP水解释放的能量使得头部的构想发生很大改变,向正极端移动一个肌动蛋白分子的距离，此时的头部处在高能构象，ADP和Pi仍然停留在头部内。4向前移动后的头部与前方下一个肌动蛋白分子的结合位点接触,这种分子接触使得头部内的Ｐi分子释放，Ｐｉ的释放使得头部与肌动蛋白分子紧密结合并触发了头部的能量释放,头部恢复低能构象并向负极方向拖拽细肌丝,滑动距离为一个肌动蛋白分子的距离。５在能量释放过程中,ADＰ分子释放，头部在完毕拖拽动作后重新恢复到僵直状态,与肌动蛋白分子紧密结合。DＩＩ型肌球蛋白的两个马达结构域头部独立运动,彼此间无明显协调性。EII型肌球蛋白每一个运动周期内肌球蛋白头部与细肌丝紧密结合的时间只占总时间的5%。由于一根细肌丝同时与多个（约50个)肌球蛋白头部互相作用，因此任意一个时间点总有一个以上的肌球蛋白头部与细肌丝紧密相连,使得粗细肌丝间的滑动可以连续进行而不会因肌球蛋白头部脱离细肌丝而回弹。26微管的组成与极性A组成微管的基本结构单元是由两种非常相似的微管蛋白亚基结合而成的异源二聚体，叫做αβ-微管蛋白二聚体（αβ-tｕbulｉndimer）。Bαβ－微管蛋白二聚体由α微管蛋白(α-tｕbulｉn）和β微管蛋白(β-tｕbuliｎ)首尾相连而成。两个亚基内部均有一个核苷酸结合位点（可与ＧTＰ或ＧDP结合），但由于构象上的因素,只有结合在β微管蛋白上的GＴP可以被水解并在水解后被新的ＧＴＰ分子所替换，而α微管蛋白上的ＧＴP分子通常情况下不会被水解。C微管管壁由αβ－微管蛋白二聚体纵向排列而成的原纤丝构成，１3根原纤丝合拢构成中空的微管结构。D微管中所有αβ-微管蛋白二聚体的极性方向都是相同的,指向微管正极端的都是β微管蛋白，指向微管负极端的都是α微管蛋白。２7胞外微管组装反映的动力学过程A与胞外微丝组装反映相似Ｂ分为三个时期:延迟期，延长期和稳定期Ｃ胞外微管组装反映中也会出现踏车行为,但踏车行为在细胞内几乎不存在。２8核苷酸GTP／ＧDP在微管组装中的作用A微管蛋白自身也是一种ＧTP酶，可以水解与之结合的GTＰ分子使之转变为GDP,微管蛋白的ＧＴP酶活性只有在其组装到微管末端之后才开始生效。B在游离状态下微管蛋白与GTP的亲和力远高于GDP，与微管蛋白结合的ＧDＰ分子很容易被ＧTP分子所替换,因此游离状态下的微管蛋白携带的核苷酸分子以GＴＰ为主。C带有GTP的微管蛋白更容易发生聚合反映,带有GDP的微管蛋白更容易发生解聚反映。D细胞中的微管组装时新组装上去的微管蛋白总是携带GＴP分子的，该GＴＰ分子在停留一段很短的时间后即被水解为ＧDP，在水解发生前新的携带GTＰ的微管蛋白二聚体已经在末端聚合，使得整根微管最前端的几个微管蛋白总是携带ＧＴＰ的，称为GTＰ帽子（ＧＴPcap）。这样的末端称为Ｔ型末端。E细胞中微管的去组装总是发生在末端微管蛋白携带GDP的时候，这样的末端定义为Ｄ型末端。F细胞内的D型微管末端重要是由于正极端微管在远端未能及时找到起稳定作用的微管结合蛋白或是该微管结合蛋白因环境改变而脱落导致的。29微管组装与去组装的动力学不稳定性(dynamicinstａbｉliｔy)Ａ由于构象上的显著差异,D型微管末端的解聚速度远大于T型微管末端的解聚速度。因此在正常的细胞内环境下，D型末端一旦出现,该末端将立刻进入解聚状态,解聚速度几乎是不可逆的,直至整根微管完全消失为止。微管装配过程中的这种反映特性称为动力学不稳定性。B细胞内环境中微管的延伸速度和ＧTP的水解速度相近，因此细胞内微管的组装随时都有也许因末端微管蛋白的水解而使T型末端转变为D型末端，从而进入不可逆的解聚状态。C带有ＧＤP的微管蛋白形成的原纤丝具有向外侧弯折的倾向,因此处在组装过程中的T型末端由于有GTP帽子保护,其末端是笔直的管状。而处在去组装过程中的D型末端由于失去了ＧTP帽子保护,其末端的１3根原纤丝彼此分离向外侧弯折，这种弯折构象更有助于微管的解聚反映。３0微管组织中心Ａ细胞内微管的组装没有成核反映阶段,所有微管均以微管组织中心为起点开始组装,与微管组织中心相连的总是负极端，向外延伸的总是正极端。B细胞内的微管组织中心有两种，分别是中心体和基体。中心体是细胞内微管组装的组织中心,基体是纤毛或鞭毛内微管组装的组织中心。31中心体结构及功能A中心体由中心粒，中心粒外周物质（或中心体基质），γ微管蛋白环状复合物三部分组成。中心粒被中心体基质包围，γ微管蛋白环状复合物分布在中心体基质表面。Ｂγ微管蛋白环状复合物是微管组装的起点,该复合物由γ－微管蛋白(γ－ｔubulin)及其他辅助蛋白共同装配而成,其中1３个γ－微管蛋白组成一个直径与微管直径相同的环,游离的αβ-微管蛋白二聚体可以在这个环上继续组装形成新的微管。C中心体具有一对桶装的中心粒，它们彼此垂直分布，每个中心粒由9组三联体微管围拢而成，每一组三联体微管中只有一根是完整的,定义为Ａ管，与之相邻的分别是B管和C管。D间期细胞的中心体只有一个，总是存在于细胞核附近。Ｅ分裂期细胞的中心体有两个，分别存在于细胞两极。32细胞内的微管网络组织形式A细胞内微管以中心体为中心向四周延伸，形成星型辐射状微管网络。B微管网络具有高度的动态性，中心体不间断地向四周随机启动微管的组装，延伸的微管由于具有动力学不稳定性,随时都也许丢掉GＴP帽子进入不可逆的降解状态,任何时刻都有一部分微管在延伸，同时另一部分微管在崩解。C细胞通过特殊的微管末端稳定结构（如加帽蛋白)来保存需要的微管,当延伸中的微管末端碰到这种稳定结构后其末端就被保护起来,即使转变为D型末端也不会触发解聚反映，微管因此而稳定存在。33微管去稳定蛋白（ｓtaｔhmin)A微管去稳定蛋白通过自身的磷酸化来调控微管的动力学不稳定性。B去磷酸化的微管去稳定蛋白与两个αβ-微管蛋白二聚体相结合,阻断其参与微管的组装,减少了胞内游离αβ－微管蛋白二聚体的有效浓度，微管组装速度变慢，动力学不稳定性升高。C磷酸化的微管去稳定蛋白丧失了与αβ-微管蛋白二聚体结合的活性，胞内游离αβ-微管蛋白二聚体浓度提高,微管组装速度加快，动力学不稳定性减少。３4微管结合蛋白(ＭAP)微管结合蛋白通过带正电的微管结合结构域与带负电的微管表面结合，可以稳定微管，调节微管网络的结构和功能35MAP2和tau蛋白AMＡP2和ｔau是神经元细胞内研究的比较透彻的两种微管结合蛋白,两者的作用都是将平行的微管交联成束。BMAP2存在于神经元细胞的胞体和树突内,它的N端结构域较长，由其交联的胞体及树突微管束的间距较大。Ctａｕ存在于神经元细胞的轴突内,它的N端结构域较短，由其交联的轴突微管束间距较小。3６影响微管组装的特异性药物Ａ秋水仙素(ｃｏlｃhicine)和诺考达唑(ｎokoｄazole):与微管末端的微管蛋白结合,阻止新的微管蛋白继续组装在该末端。同时并不影响该末端的解聚。总体效果是促进微管解聚。B紫杉醇（taxoｌ):与微管末端的微管蛋白结合,阻止其解聚，同时并不影响该末端的继续组装。总体效果是稳定微管结构。３7依赖于微管的马达蛋白A依赖于微管的马达蛋白有两种，分别是驱动蛋白(kineｓiｎ)和动力蛋白(ｄyneｉn）。B绝大部分驱动蛋白的运动方向是向微管的正极端，绝大部分动力蛋白的运动方向是向微管的负极端。38驱动蛋白的结构及种类Ａ驱动蛋白由重链和轻链组成,重链构成了头部马达结构域和中部杆状区,并与轻链一同构成尾部货品结合结构域。B驱动蛋白超家族(kiｎesiｎsupeｒｆａmiｌyｐｒoteins，KIＦs)的成员众多，可被分为14个驱动蛋白家族。C按照驱动蛋白马达结构域在重链氨基酸序列中的位置可将驱动蛋白分为Ｎ-驱动蛋白、M-驱动蛋白和C-驱动蛋白。N-驱动蛋白的马达结构域在多肽链Ｎ端，这类蛋白总是向微管正极移动;M-驱动蛋白的马达结构域在多肽链的中部,这类蛋白往往结合在微管的末端,使微管处在不稳定状态,促进微管的解聚;Ｃ－驱动蛋白的马达结构域在多肽链的C端，这类蛋白总是向微管负极方向移动。3９动力蛋白（dynｅin)的结构及种类A动力蛋白是已知马达蛋白中分子量最大，移动速度最快的。Ｂ动力蛋白由重链、中间链、中间轻链及轻链四部分组成。与微管结合的马达结构域在重链上。C胞质动力蛋白的种类很少,不具有多样化的货品辨认结构域。在细胞内存在着一类被称为动力蛋白激活蛋白（ｄyｎaｃtｉn)的蛋白复合物，可以调节动力蛋白活性并帮助动力蛋白辨认不同的货品分子。D动力蛋白涉及胞质动力蛋白(cytｏpｌaｓmｉｃｄynｅin)和轴丝动力蛋白（aｘonemaldynｅin）两大类,胞质动力蛋白游离在细胞质基质中，轴丝动力蛋白只存在于纤毛和鞭毛的轴丝结构中。E胞质动力蛋白有两个家族，分别是Cyｔopｌａｓmiｃｄｙnein1heavychaiｎ1(Dync１h1)和Cytｏｐlasmｉcｄyｎｅｉn2heａｖyｃhaiｎ１(Dynｃ2ｈ1）。Ｄyｎc1h1重要负责向微管负极端的胞质转运；Ｄｙｎc2h1重要负责鞭毛和纤毛内的反向物质转运。Ｆ轴丝动力蛋白按其在轴丝中的位置可分为内侧动力蛋白臂(inｎｅrdyneｉnarm）和外侧动力蛋白臂(ouｔerdｙnｅinaｒm)。４0驱动蛋白沿微管运动的两种分子模型分别是“步行”（ｈａnｄovｅrhａｎd）模型和“尺蠖”（inchworm）爬行模型。步行模型中驱动蛋白的两个马达结构域交替向前移动。尺蠖爬行模型中驱动蛋白的两个马达结构域一个总在前,另一个紧随其后。41驱动蛋白沿微管运动的步行模型(以驱动蛋白I为代表)A驱动蛋白每一个马达结构域都具有ATＰ酶活性，包含一个AＴP结合位点和一个微管结合位点。BI型驱动蛋白马达结构域沿微管运动时，每个运动周期两个马达结构域各消耗１分子ＡＴP,整个驱动蛋白分子移动两步距离,即两个微管蛋白二聚体的长度(约16nm)。CI型驱动蛋白马达结构域每一个运动周期可分为三个阶段。1在上一个运动周期结束后,I型驱动蛋白的两个头部马达结构域(以下简称头部）一前一后排列在微管上。前方头部没有核苷酸，与微管表面紧密结合,处在低能构象；后方头部具有AＤＰ，不与微管表面结合,处在高能构象。2ATP与前方头部结合,触发后方头部的能量释放，以前方头部为支点后方头部前移两步距离，超过原本在前方的头部一步的距离，并恢复到低能构象，与微管紧密结合。3两头部的前后位置互换后，处在后方的头部水解其中的ＡＴＰ分子并释放１分子Pi,使该头部转换为高能构象并与微管表面脱离。同时,处在前方的头部释放AＤP分子。此时整个驱动蛋白分子又恢复到阶段1中的状态，只是两个头部的位置互换了。4反复1-3的环节,两个头部再次互换位置，完毕一个运动循环。DＩ型驱动蛋白的两个马达结构域头部在运动过程中互相协调,交替前移。ＥI型驱动蛋白每一个运动周期内两个马达结构域头部分别占据总时间的５0%以上，因此整个运动过程中，微管与驱动蛋白间一直是紧密相连的,使得I型驱动蛋白沿微管的运动具有可连续性。这种可连续性在囊泡运送过程中是必不可少的。42细胞极化A多细胞生物体内大多数细胞具有极性结构。B极性细胞结构的极化过程依赖于微管的动态组装与去组装。Ｃ在细胞极化方向上有一些可以稳定微管末端的蛋白或细胞结构,使得再该方向上的微管可以稳定生长而不发生降解，从而推动极化结构的形成。43膜性细胞器运送A在细胞质内部的物质运送重要依赖于微管系统。B通过微管系统运送的物质重要以囊泡的形式存在。C向微管正极方向的运送重要由驱动蛋白来完毕。向微管负极方向的运送重要由胞质动力蛋白来完毕。44内质网小管及高尔基体的定位A内质网小管从细胞核膜延伸而出，遍布整个细胞质区域。B高尔基体总是出现在细胞核附近,紧邻中心体。C内质网小管的定位是由驱动蛋白沿微管正极方向拖拽内质网膜结构而实现的。Ｄ高尔基体的定位是由胞质动力蛋白沿微管负极方向拖拽高尔基体膜结构而实现的。E破坏细胞内微管系统后,内质网小管回缩到细胞核膜附近,高尔基体分解成许多小的囊泡状结构分散到细胞质中。微管系统修复后内质网小管和高尔基体的定位也随之恢复。４5“9+2”型纤毛的结构Ａ纤毛（cilｉa）和鞭毛(flageｌlaｅ)是由质膜包围,突出于细胞表面，由微管和动力蛋白等构成的高度特化的细胞结构。B纤毛和鞭毛内部是由微管及其他附属蛋白组装而成的轴丝,轴丝从细胞皮层内的基体发出。C基体结构与中心粒结构基本相同,由九组三联体微管围拢而成。其中Ａ管和B管向上延伸构成轴丝的二联体微管,C管只存在于基体中。D轴丝由基体延伸出来的九组二联体微管围拢而成，在中间还具有两根由中央鞘包围着的中央微管。中央鞘与外围九组二联微管间由放射辐(raｄｉalｓpoｋe）相连,相邻二联微管间由连接蛋白（ｎexin）相连，每组二联微管都有两条动力蛋白臂（dynｅｉnａrm)从A管伸出，分别位于轴丝的内侧和外侧，他们在纤毛和鞭毛弯曲运动时与相邻二联体微管的Ｂ管发生互相作用。４6纤毛的组装纤毛的形成分为四个阶段1从高尔基体上分离出来的膜泡形成中心粒膜泡（centrｉｏlａrvesicle,ＣV),包裹在成熟的母中心粒的顶端，一些中心体蛋白从母中心粒顶端移除。2母中心粒开始延伸并获取成为基体所需的附属结构，初生轴丝开始显现,CV因新的膜泡不断融合而变大,最终成为次级中心粒膜泡(seｃｏndarycｅntriolａrｖesｉｃlｅ，SCV)。3母中心粒随同SCV向质膜下迁移，到达纤毛或鞭毛组装位点后ＳCV与质膜融合形成环状结构，称为纤毛或鞭毛项链。４在纤毛或鞭毛内物质运送系统的介导下，纤毛或鞭毛进一步装配并延长。47纤毛和鞭毛内的双向物质运送A纤毛和鞭毛结构的组装和维持依赖于其内部的双向物质运送系统。B纤毛和鞭毛内的双向物质运送系统由鞭毛内运送系统（iｎtｒafｌagellａrtｒansｐｏrt,ＩＦT)复合物介导完毕。ＣIＦＴ复合物B从胞体向纤毛和鞭毛顶端的运送指向微管的正极方向，由驱动蛋白ＩI协助完毕。ＤIFT复合物A从纤毛和鞭毛顶端向胞体的运送指向微管的负极方向,由胞质动力蛋白Ｄync２ｈ1协助完毕。48纤毛和鞭毛的运动机制Ａ与轴丝二联体微管A管相连的轴丝动力蛋白在被激活后延相邻二联体微管B管向微管负极滑动。Ｂ相邻二联体微管的互相滑动因连接蛋白的阻碍而无法实现，滑动力因此转化为轴丝的扭动力，使纤毛或鞭毛发生局部弯曲运动。C纤毛或鞭毛的弯曲一方面发生在基部，由于这里的动力蛋白一方面被活化。随着轴丝上的动力蛋白依次被活化或者失活,弯曲有规律地沿着轴丝向顶端传播。D纤毛较短，形成的是水平的划动。鞭毛较长，形成的是蛇形的摆动。49中间丝的重要类型A不同来源的组织细胞表达不同类型的中间丝蛋白。中间丝蛋白可分为６种重要类型。（Ｉ-VI）B角蛋白（I型和IＩ型)重要存在于上皮细胞中。C波形蛋白及相关蛋白（IＩＩ型)重要存在于连接组织、肌肉细胞和神经胶质细胞内。D神经中间丝蛋白(IＶ型和VＩ型）重要存在于神经细胞内。Ｅ核纤层蛋白（V型）重要存在于核纤层内。50中间丝蛋白的分子结构A不同种类的中间丝蛋白有非常相似的二级结构。B中间丝蛋白由中部杆状区、N端头部、C端头部三部分组成。C杆状区在氨基酸序列上高度保守,其结构以α螺旋为主,α螺旋被三段β片层结构分隔为四个亚区,β片层Ｌ12将α螺旋分为螺旋1和螺旋2。螺旋１和2又分别被β片层L1和L2分为1A、1Ｂ、2A、2B四个亚区。D杆状区α螺旋的氨基酸序列严格按照7个氨基酸一组反复排列,形成一个疏水性沟槽,在二聚体组装时发挥作用。ＥN端和Ｃ端头部区域序列在不同中间丝蛋白间变化很大，是中间丝与其他中间丝或细胞结构间互相作用的重要部位，决定了中间丝在细胞内的功能。51中间丝的组装Ａ中间丝由中间丝蛋白聚合而成，没有核苷酸的参与，其主干部分重要由杆状区构成。N端和C端头部暴露在中间丝表面。Ｂ中间丝组装过程共分为四个阶段:１两个中间丝蛋白单体通过杆状区以同向平行排列的形式形成双股螺旋的二聚体。２两个二聚体以反相平行和半分子交错的形式形成四聚体。四