2023年王镜岩生物化学题库生化习题集师

糖一、名词解释1、直链淀粉：是由α―D―葡萄糖通过1，4―糖苷键连接而成的,没有分支的长链多糖分子。２、支链淀粉：指组成淀粉的D－葡萄糖除由α－1，４糖苷键连接成糖链外尚有α-1,6糖苷键连接成分支。３、构型:指一个化合物分子中原子的空间排列。这种排列的改变会关系到共价键的破坏，但与氢键无关。例氨基酸的D型与L型,单糖的α—型和β—型。４、蛋白聚糖:由蛋白质和糖胺聚糖通过共价键相连的化合物，与糖蛋白相比，蛋白聚糖的糖是一种长而不分支的多糖链，即糖胺聚糖,其一定部位上与若干肽链连接,糖含量可超过95％，其总体性质与多糖更相近。５、糖蛋白:糖与蛋白质之间，以蛋白质为主,其一定部位以共价键与若干糖分子链相连所构成的分子称糖蛋白，其总体性质更接近蛋白质。二、选择*１、生物化学研究的内容有(ABCD）A研究生物体的物质组成B研究生物体的代谢变化及其调节C研究生物的信息及其传递D研究生物体内的结构Ｅ研究疾病诊断方法2、直链淀粉的构象是(A）Ａ螺旋状Ｂ带状Ｃ环状D折叠状三、判断１、Ｄ-型葡萄糖一定具有正旋光性,L-型葡萄糖一定具有负旋光性。(×）2、所有糖分子中氢和氧原子数之比都是2：1。(×）#3、人体既能运用D-型葡萄糖,也能运用L-型葡萄糖。（×）4、D－型单糖光学活性不一定都是右旋。（√)5、血糖是指血液中的葡萄糖含量。(√)四、填空1、直链淀粉遇碘呈色,支链淀粉遇碘呈色，糖原与碘作用呈棕红色。(紫蓝紫红)２、蛋白聚糖是指。(蛋白质和糖胺聚糖通过共价键连接而成的化合物)3、糖原、淀粉和纤维素都是由组成的均一多糖。(葡萄糖）脂类、生物膜的组成与结构一、名词解释１、脂肪与类脂:脂类涉及脂肪与类脂两大类。脂肪就是甘油三酯,是能量储存的重要形式，类脂涉及磷脂,糖脂。固醇类。是构成生物膜的重要成分。2、生物膜:细胞的外周膜和内膜系统统称为生物膜。#3、外周蛋白：外周蛋白是膜蛋白的一部分,分布于膜的脂双层表面，通过静电力或范德华引力与膜结合，约占膜蛋白质的2０—３0%。二、选择１、磷脂作为生物膜重要成分,这类物质的分子最重要的特点是：(A）A两性分子B能与蛋白质共价结合Ｃ能替代胆固醇Ｄ能与糖结合2、生物膜含最多的脂类是(C）A.甘油三酯B.糖脂C.磷脂3、下列那种物质不是脂类物质（Ｄ)Ａ前列腺素B甾类化合物C胆固醇Ｄ鞘氨醇4、“流体镶嵌”模型是何人提出的？（D)A、Gｏｒtｅr和GｒenｄｅｌB、Dａnieｌlｉ和DavsonC、RobｅrtsonD、Siｎgｅr和Nicｏlsｏn５、下列哪一种脂蛋白的密度最低(Ａ）A、乳糜微粒B、β-脂蛋白Ｃ、β-前脂蛋白D、α-脂蛋白*6、生物膜中分子之间不起重要作用的力有（ＤE)A、静电力Ｂ、疏水力Ｃ、范得华力D、氢键E、碱基堆积力三、判断生物膜内含的脂质有磷脂、胆固醇、糖脂等，其中以糖脂为重要成分。（×)2、生物膜在一般条件下,都呈现脂双层结构，但在某些生理条件下,也也许出现非双层结构。(√)３、甘油三酯在室温下为液体者是脂，是固体者为油。（×)4、生物膜质的流动性重要决定于磷脂。（√)５、植物细胞膜脂的重要成分是甘油磷脂,动物细胞膜脂的重要成分是鞘磷脂。（×）6、生物膜的流动性是指膜脂的流动性。(×）四、填空生物膜重要由、、组成。(蛋白质脂质多糖)2、磷脂分子结构的特点是含一个的头部和两个尾部。(极性非极性)３、生物膜重要由蛋白质、脂质、多糖组成。4、根据磷脂分子所含的醇类,磷脂可分为和两种。（甘油磷脂，鞘氨醇磷脂)５、生物膜的流动性,既涉及,也涉及的运动状态。(膜脂，膜蛋白)蛋白质一、名词解释#1、免疫球蛋白:是一类具有抗体活性的动物糖蛋白。重要存在于血浆中，也见于其它体液及组织分泌物中。一般可分为五种。2、超二级结构：在蛋白质特别是球蛋白中，存在着若干相邻的二级结构单位(α－螺旋、β-折叠片段、β-转角等)组合在一起,彼此互相作用，形成有规则的、在空间能辨认的二级结构组合体，充当三级结构的构件，称为超二级结构3、纤维状蛋白：纤维状蛋白分子结构比较有规律，分子极不对称,呈极细的纤维状，溶解性能差,在生物体内具保护、支持、结缔的功能，如毛发中的角蛋白,血纤维蛋白等。４、盐析作用：向蛋白质溶液中加入大量中性盐，可以破坏蛋白质胶体周边的水膜,同时又中和了蛋白质分子的电荷,因此使蛋白质产生沉淀，这种加盐使蛋白质沉淀析出的现象,称盐析作用。5、球状蛋白:球状蛋白的空间结构远比纤维状蛋白复杂，分子呈球形或椭圆形,溶解性能好，如血红蛋白、清蛋白、激素蛋白等。#6、疏水互相作用:蛋白质分子某些疏水基团有自然避开水相的趋势而自相黏附,使蛋白质折叠趋於形成球状蛋白质结构时,总是倾向将非极性基团埋在分子内部,这一现象称为疏水互相作用。7、简朴蛋白与结合蛋白简朴蛋白：完全由氨基酸组成的蛋白质称为简朴蛋白。结合蛋白:除了蛋白质部分外,尚有非蛋白成分，这种蛋白叫结合蛋白。８、别构现象：当有些蛋白质表现其生理功能时,其构象发生变化，从而改变了整个分子的性质，这种现象称别构现象。9、分子病:指某种蛋白质分子一级结构的氨基酸排列顺序与正常的有所不同的遗传病。10、多肽链:多个氨基酸以肽键互相连接形成多肽,多肽为链状结构,又叫多肽链。１1、桑格(Sanｇer）反映：即2，4二硝基氟苯与α—氨基酸中氨基反映生成ＤNP－氨基酸,是黄色二硝基苯衍生物。用此反映可以N-端氨基酸的种类。是生化学家Sａnｇｅr创用,故称桑格反映。12、等电点:当调节氨基酸溶液的pH值,使氨基酸分子上的-NH2和-CＯOH的解离度完全相等,即氨基酸所带净电荷为零，在电场中既不向正极移动,也不向负极移动，此时氨基酸所处溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。１3、氨基酸残基：组成多肽链的氨基酸单位已不是完整的氨基酸分子,其中每一个－NH-CH－ＣＯ-│单位称为氨基酸残基。R14、别构现象:当有些蛋白质分子表现其生物功能时,其构象发生改变，从而改变了整个分子的性质,这种现象称为别构现象。１5、肽键平面:组成肽键(酰胺键）的六个原子(C,Ｎ,O，H，α－Ｃ,α-C）位于同一平面,呈刚性平面结构，其中C-Ｎ键具有偏双键性质，C=O,Ｎ-H为反式排布,这种平面称肽键平面又称酰胺平面。16、结构域:在超二级结构基础上,多肽链(４０-４00个氨基酸范围)再折叠成相对独立的三维实体,称为结构域。一般由１00－200个氨基酸残基组成,大蛋白质分子由2－3个结构域形成三级结构，较小蛋白质的三级结构即是单结构域。17、蛋白质的变性作用：天然蛋白质因受物理的或化学的因素影响，其分子内部原有的高度规律性结构发生变化,致使蛋白质的理化性质和生物学性质都有所改变，但并不导致蛋白质一级结构的破坏,这种现象叫蛋白质的变性作用18、氨基酸残基:组成多肽链的氨基酸单位已不是完整的氨基酸分子,因此每一个－NＨ－CＨ－CO-残基称为氨基酸残基。＃１9、透析：运用胶体对半透膜的不可渗透性,可将蛋白质溶液中低分子量的杂质与蛋白质分离开,因而得到较为纯净的蛋白质,这种以半透膜提纯蛋白质的方法称透析。二、选择1、每个蛋白质分子必然有(C)A．α－螺旋结构B.β－片层结构C.三级结构Ｄ.四级结构E.辅基2、关于肽键的下列描述，错误的是(E)A．具有部分双键性质B.可为蛋白酶所水解C.是蛋白质分子中重要的共价键Ｄ.是一种酰胺键,稳定性高E.以上都不对*３、下列氨基酸中具有亲水侧链的是（ＡCE)A苏氨酸B亮氨酸C丝氨酸D丙氨酸E谷氨酸酰胺平面中具有部分双键性质的单键是：（B)AC-CαBＣ-NCN-HDN-Cα５、与氨基酸相似的蛋白质的性质是(D)Ａ．高分子性质Ｂ．胶体性质Ｃ.沉淀性质D.两性性质Ｅ.变性性质6、具有色氨酸的蛋白质所特有的显色反映是:(D）A双缩脲反映B黄色反映C米伦氏反映D乙醛酸反映E坂口反映F福林试剂反映7、一种蛋白质的营养价值高低重要决定于(C）A是否好吃可口B来源是否丰富Ｃ所含必需氨基酸的种类是否完全和相对数量的多少D市场价格的贵贱*８、肽键平面的结构特点是:(ＡBＤ)A4个原子处在一个平面Ｂ肽键中的C-N键具有双键的性质C肽键中的C-N键可以自由旋转Ｄ只有α-碳原子形成的单键可以自由旋转E肽键平面是蛋白质一级结构的基本单位*９、分离纯化蛋白质重要根据蛋白质的哪些性质（AＣE)A分子的形状和大小B粘度不同C溶解度不同D溶液的pH值E电荷不同＊10、可用来鉴定蛋白质肽链N－末端氨基酸的试剂是：(DE）A茚三酮Ｂ亚硝酸Ｃ甲醛D2，４二硝基氟苯Ｅ异硫氰酸苯酯1１、跨膜蛋白与膜脂在膜内结合部分的氨基酸残基（Ｃ）A大部分是酸性B大部分是碱性Ｃ大部分疏水性Ｄ大部分是糖基化*1２、变性蛋白中未被破坏的化学键是:（ＤE）A氢键B盐键C疏水键Ｄ肽键E二硫键F范得华力*１3、下列关于蛋白质的三级结构的叙述哪些是对的的（BＤ）A．一条多肽链和一个辅基连成的紧密型结构。B.蛋白质分子中具有α-螺旋、ß－片层折叠结构和ß-转角。C.其辅基通过氨基酸残基与分子内部相连。D.大部分非极性基团位於蛋白质分子内部。14、具有精氨酸的蛋白质特有的呈色反映是：（E)A.双缩脲反映Ｂ．黄色反映C.米伦氏反映D.乙醛酸反映E.坂口反映F.福林试剂反映15、具有精氨酸的蛋白质特有的呈色反映是:(E)A.双缩脲反映B.黄色反映C.米伦氏反映D.乙醛酸反映E.坂口反映F.福林试剂反映*16、具有酪氨酸的蛋白质能引起的呈色反映是：(Ａ，B,C,Ｆ.)A.双缩脲反映B.黄色反映Ｃ.米伦氏反映D．乙醛酸反映Ｅ.坂口反映Ｆ.福林试剂反映*17．下列关于蛋白质三级结构的叙述，哪些是对的的(B,D）Ａ.一条多肽链和一个辅基连成的紧密球形结构B.蛋白质分子中具有α－螺旋，ß-片层折叠和ß－转角Ｃ.其辅基通过氨基酸残基与分子内部相连D.大部分非极性基团位於蛋白质分子内部*18.在pＨ6-7的溶液中带负电荷的氨基酸有：(A,C)A）．AspB.ArgC.ＧｌuD.ＧlnE.HisＦ.Lys*19、可用来判断蛋白质水解限度的反映是：(BＣ)A茚三酮反映B亚硝酸反映C甲醛反映Ｄ２，4-二硝基氟苯反映E异硫氰酸苯酯反映2０、胰岛素A链与B链的交联靠：(C）Ａ氢键Ｂ盐键C二硫键D酯键E范德华力＊２1、在pH6－7范围内带下电荷的氨基酸有:（BEＦ)A、AspB、ArgC、GlｕD、GｌnE、HisF、Ｌyｓ22、具有精氨酸的蛋白质的特有的显色反映是：（E）Ａ双缩尿反映B黄色反映C米伦氏反映D乙醛酸反映Ｅ坂口反映Ｆ福林试剂反映2３、蛋白质一级结构与功能关系的特点是:(B)Ａ相同氨基酸组成的蛋白质功能一定相同B一级结构相近的蛋白质其功能类似性越大Ｃ一级结构中任何氨基酸的改变,其生物活性就丧失D不同生物来源的同种蛋白质.其一级结构完全相同E一级结构中氨基酸残基任何改变,都不会影响其功能24、在下列肽链主干原子排列中,符合肽链结构的是：（E）AC—Ｎ—N—CBN—C—Ｃ—ＮCN—C—N—CＤＣ—C—C—NEC—C—Ｎ—CFC—Ｏ—Ｎ—H25、蛋白质平均含氮量为:（D)Ａ1０%B12%Ｃ１4%D1６％E1８％F20%*26、蛋白质胶体溶液的稳定因素是:（BD)A蛋白质颗粒在溶液中进行布朗运动,促使其扩散B蛋白质分子表面有水膜C蛋白质溶液粒度大D蛋白质分子带有同性电荷2７、蛋白质空间构象的特性重要取决于:（Ａ)Ａ．氨基酸的排列顺序Ｂ.次级键的维持力Ｃ.温度,pH,离子强度D.肽链内和肽链间的二硫键28、蛋白质二级结构的重要维系力是（D)Ａ、盐键Ｂ、疏水键C、氢键D、二硫键*２9、非蛋白质氨基酸是：（A、Ｂ）Ａ、OrnB、CitC、AｓpD、AｒgＥ、GluF、Ｌｙs30、具有四级结构的蛋白质是(E)Ａ、α‐角蛋白Ｂ、β‐角蛋白C、肌红蛋白D、细胞色素ＣＥ、血红蛋白31、在酰胺平面中具有部分双键性质的单键是（Ｂ)Ａ、Ｃα-ＣB、C-ＮＣ、N-ＨD、Ｎ-Ｃα*3２、可用来判断蛋白质水解限度的反映是(BC)A、茚三酮反映B、亚硝酸反映Ｃ、甲醛反映D、2,4–二硝基氟苯反映E、异硫氰酸苯酯反映#3３、α–螺旋表达的通式是（B）A、3．010B、３．613C、２.27D、4.6１６三、判断1、血红蛋白与肌红蛋白均为氧的载体,前者是一个典型的变构蛋白,而后者却不是。(√）２、蛋白质的变性是蛋白质分子空间结构的破坏,因此常涉及肽键的断裂。（×）3、芳香氨基酸均为必需氨基酸。（×)#4、凝胶过滤法测定蛋白质分子量是根据不同蛋白质带电荷多少进行的。(×)＃5、用透析法可解开蛋白质中的二硫键。(×)#6、SDS-PAＧE测定蛋白质分子量的方法是根据蛋白质分子所带电荷不同。（×)７、蛋白质分子中的肽键是单键,因此可以自由旋转.(×)8、变性蛋白质溶解度减少是由于蛋白质分子的电荷被中和以及除去了蛋白质外面的水化层所引起的（×)#9、一个蛋白质样品经酸水解后，能用氨基酸自动分析仪准确测定它的所有氨基酸（×)10、双缩脲反映是肽和蛋白质特有的反映,所以二肽也有双缩脲反映。（×)#11、可用8M尿素拆开蛋白质分子中的二硫键（×)12、维持蛋白质三级结构最重要的作用力是氢键（×）１3、多数蛋白质的重要带电基团是它N-末端的氨基和Ｃ-末端的羧基组成。（×)14、在水溶液中，蛋白质溶解度最小时的ｐH值通常就是它的等电点。(√）15、天然氨基酸都具有一个不对称α-碳原子。(×）16、亮氨酸的疏水性比丙氨酸强。（√）17、自然界的蛋白质和多肽类物质均由L-型氨基酸组成。(×)18、蛋白质在ｐＩ(等电点)时,其溶解度最小。(√）1９、蛋白质多肽链的骨架是CCNCCNCCN---。（√)２0、一氨基一羧基氨基酸pＩ为中性,由于－CＯOH和NH3+解离度相同。(×)２1、构型的改变必须有共价键的破坏。(√）#22、纸电泳分离氨基酸是基于它们的极性性质。（×）四、填空1、蛋白质溶液在２80nm波长处有吸取峰,这是由于蛋白质分子中存在着___＿＿___＿,__________＿和_＿__＿_____残基。（苯丙氨酸酪氨酸色氨酸)2、胰蛋白酶是一种_＿______酶，专一性地水解肽链中____＿＿_和_＿＿_＿__＿_残基的羧基端形成的肽键。(水解酶赖氨酸精氨酸)３、一般说来,球状蛋白分子具有_＿__＿氨基酸残基在其分子内部,含__＿__＿＿_氨基酸残基在其分子的表面.(非极性极性)４、血浆脂蛋白涉及、、、、。(乳糜微粒、极低密度脂蛋白、低密度脂蛋白、高密度脂蛋白、极高密度脂蛋白）5、蛋白质按分子形状分为和;按分子组成分为和。（纤维状蛋白球状蛋白简朴蛋白结合蛋白)６、蛋白质的变性作用最重要的特性是，变性作用是由于蛋白质分子发生改变所引起的。（生物学性质的改变内部高度规律性结构）７、β-折叠结构的特点是:（1）肽段伸展呈;(２）在片层中个肽段走向可以是;也可以是;（３)氢键是在之间形成;(4)R伸向锯齿的方。（锯齿状平行反平行相邻肽链主链上的-Ｃ＝O与—N—H前）8、组成蛋白质的２0中氨基酸中,除外,均为α-氨基酸;除外，氨基酸分子中的α－碳原子，都有旋光异构体;天然蛋白质分子中,只存在氨基酸。（ProGｌyL-）９、能形成二硫键的氨基酸是＿__________。（半胱氨酸）10、蛋白质的二级结构有、、和等类型。（α-螺旋β－折叠β转角自由回转）1１、根据组成蛋白质20种氨基酸侧链Ｒ基的化学结构，,可将蛋白质分为四大类：＿____＿__＿＿＿,_＿___＿____,__＿_____＿__,＿＿＿＿__＿_______。(脂肪氨基酸,芳香氨基酸,杂环氨基酸，杂环亚氨基酸)12、蛋白质多肽链主链形成的局部空间结构称为二级结构.这些二级结构进一步排列一些有规则的模块称之为＿＿_________或叫作_____＿__＿＿__.（超二级结构，折迭单元）１3、一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α－氨基脱水缩合而成的化合物__＿＿__肽。氨基酸脱水后形成的键叫_＿__＿键,又称__＿___键。(二肽肽酰胺键)14、稳定蛋白质胶体系统的因素是＿_______和____＿＿__＿__．(水膜，电荷)15、GＳH由_＿_＿_____和__________＿_，_＿_＿_＿_____组成的。(Glu,Cys，Ｇlｙ，)16、-螺旋是蛋白质二级结构的重要形式之一,其结构特点是:(1）螺旋盘绕手性为；（２）上升一圈为ｎm；（3）一圈中含氨基酸残基数为，每个残基沿轴上升nm；（4)螺旋圈与圈之间靠而稳定；（5）螺旋中Ｒ伸向。(右手0.543.60.1５氢键外侧)１7、α-螺旋是蛋白质级结构的重要形式之一,该模型每隔个氨基酸残基,螺旋上升一圈。α-螺旋稳定的重要因素，是相邻螺圈三种形成。β-折叠结构有以及两种形式,稳定β-折叠的重要因素是。（二３.6氢键平行式反平行式氢键）1８、蛋白质具有各种各样的生物功能,例如有，,，,。(催化运动结构基础防御营养)19、多肽链的正链是由许多__＿平面组成.平面之间以原子互相隔开,并以该原子为顶点作运动。（＿酰胺C旋转）＃２0、常用的拆开蛋白质分子中二硫键的方法有(1）．___＿_＿_＿法,常用的试剂为＿____＿＿_＿.(2)．_＿＿_＿＿＿____法,常用的试剂为_______＿_或__＿_＿___＿。（氧化过氧甲酸还原巯基乙醇巯基乙酸)21、1、蛋白质变性作用最重要的特性是，变性作用是由于蛋白质分子中的被破坏，引起。（生物学性质的改变,次级键,天然构象的解体)2２、蛋白质的一级结构是由共价键形成的,如和;而维持蛋白质空间构象的稳定性的是次级键,如、、和等。（肽键，二硫键;氢键,盐键，疏水键，范德华力)#23、最早提出蛋白质变性理论的是＿_＿______＿＿_。(吴宪）24、蛋白质的二级结构有、、和等类型。(α–螺旋,β–折叠，β–转角,自由回转)２5、破坏蛋白质的和中和了蛋白质的，则蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀现象,蛋白质可因加入、、和等类试剂而产生沉淀。(水膜,电荷,高浓度盐类,有机溶剂，重金属盐,某些酸)26、在下列空格中填入合适的氨基酸名称：(1)＿__＿_＿__是带芳香族侧链的极性氨基酸。(2)___＿____和＿＿___＿＿__是带芳香族侧链的非极性氨基酸。(３)_＿＿＿___＿是含硫的极性氨基酸。（4)在一些酶的活性中心中起重要作用并含羟基的极性较小的氨基酸是__＿＿＿_____。(1)Tyr（2）Tｒp、Ｐｈe（3）Cys（4)Ｓer五、计算１、某一蛋白质的多肽链在一些区段为α螺旋构象,在另一些区段为β构象,该蛋白质的分子量为２40000，多肽链外形的长度为5.０6x10-5厘米,试计算:α螺旋体占分子的比例？(假设β构象中反复单位为０.7nm，即0．35nｍ长/残基。氨基酸残基平均分子量以1２０为计)解：设：α－螺旋体占分子的X%该蛋白质应具有的氨基酸残基数为：24０,0０0/120=2，０00个根据多肽链的结构,建立以下方程式:0.15nｍ*2０2３*X％＋0．35nｍ*２,０0０＊（１00-Ｘ)％=5.０６*１0－5cm则:3X＋700-7X=5.０６x１0－5ｘ１０74X=1９4X＝48.5答：该蛋白质分子中α-螺旋体占分子的4８.5％2、测得一个蛋白质中色氨酸的残基占总量的０.2９%,计算蛋白质的最低分子量。(色氨酸残基的分子量为18６）(2分)解:M=186*1０0/0.2９=64１383、肌红蛋白含铁量为0．335％，其最小分子量是多少？血红蛋白含铁量也是0．335%。试求其分子量。解：肌红蛋白的分子量为：１00:０.3３5＝Ｍ：56M＝１00*56/0．335=16716.４血红蛋白的分子量为：１00:0.335＝Ｍ:(4*５６）Ｍ=66８65.74、一个大肠杆菌的细胞中含1０6个蛋白质分子，假设每个蛋白质分子平均分子量约为４0000,并且所有的分子都处在α-螺旋构象，计算每个大肠杆菌细胞中的蛋白质多肽链的总长度。（假设氨基酸残基的平均分子量为１18）解:(1０６＊40００0／11８)＊０．1５*10-７=５.０８（ｃm）5、测得一个蛋白质的样品的含氮量为1０克,计算其蛋白质含量。解：1克氮＝６.２5克蛋白质１0＊6.25=62.５克6、试计算油100个氨基酸残基组成的肽链的α.－螺旋的轴长长度。(２.５分)解:0.15ｎmx10０=15ｎm7、下列氨基酸的混合物在pＨ3．9时进行电泳，指出哪些氨基酸朝正极移动？哪些氨基酸朝负极移动？（3分)Ala(pI＝6.０)Leｕ（pI=6.02)Pｈe（pＩ＝5.４８）Arg(pＩ＝10．76)Asｐ(ｐI=2.77)Ｈｉs（pＩ＝7.59）解:朝负极移动者:Aｌａ,Leｕ，Pｈe,Arg，His。朝正极移动者:Asｐ８、计算1０0个氨基酸残基组成的肽链的α—螺旋的轴长度。15nm9、已知牛血清白蛋白含色氨酸0．58%(按重量算),色氨酸分子量为2０4。(1）计算最低分子量；(２)用凝胶过滤测得牛血清白蛋白分子量大约为７万,问该分子中具有几个Tｒp残基。解答：（1）设：当该牛血清白蛋白只含一个Ｔrp时的最低分子量为M则：２０4/M＝0．58％M=０.58%/204=35172(约３50０0为计)(2)该分子中应含Ｔrp残基个数为：７０000/35000=2答:(1)该牛血清白蛋白最低分子量约是3５０00。(２)当分子量为70０0０时，该分子具有二个Trp残基。六、问答1、一个Ａ肽：经酸解分析得知由Lys,Ｈｉs,Asｐ,Ｇlu2，Aｌa,以及Val,Tｙr和两个NH３分子组成。当A肽与ＦDＮB试剂反映后,得DNP-Aｓp;当用羧肽酶解决后得游离缬氨酸。假如我们在实验中将A肽用胰蛋白酶降解时,得到二肽,其中一种（Lys,Aｓp,Gｌｕ，Alａ,Ｔｙr）在pH６.4时,净电荷为零，另一种(His,Glu,以及Ｖａl)可给出DNＰ-His，在pＨ6.４时,带正电荷.此外,A肽用糜蛋白酶降解时,也得到二种肽，其中一种(Ａsp,Ａｌa,Tyr)在pH６．4时呈中性,另一种（Lys，Ｈis，Ｇｌu2,以及Vaｌ)在pH６．4时，带正电荷，问Ａ肽的氨基酸顺序如何?(１0分）答：由题意可知A肽为八肽,由Lys、Ｈｉｓ、Ａｓp、Ｇlu2、Aｌa、Val、Tyr组成。且其中涉及二个酰胺;由ＦDNB及羧肽酶反映可知N端为Asｐ，C端为Vａl;由胰蛋白酶解、pH＝６.4时电荷情况、生成DNP－Ｈiｓ知所得二个肽段应为：Asp-Glu、Aｌa、Ｔｙr、Lys-(Ｇlｕ、Ａsp其中有一个酰胺)-Hiｓ－Gln-Ｖal再由糜蛋白酶解、ｐH＝6.4时电荷情况知所得肽段应为：Aｓn-Ａlａ－Tｙr-－Ｇlu－Ｌys-His－Gln－Ｖaｌ所以整个八肽的氨基酸顺序应为：Ａsｎ－Ala-Ｔyｒ－Glｕ－Lys－Hiｓ－Gln－Vａl2、将具有Asp(pI=２．9８）,Gｌy（ｐＩ=5.9７）,Ｔhr（pＩ＝6．５3)，Leｕ(pI=5.98)和Ｌys（ｐI=9.7４)的ｐH=３．0的柠檬酸缓冲液,加到预先用同样缓冲液平衡过的Ｄｏｗｅx-5０阳离子互换树脂中,随后用该缓冲液洗脱此柱,并分部的收集洗出液,,这五种氨基酸将按什么顺序洗脱下来？（8分)答：氨基酸在离子互换层析中被洗脱下的顺序取决于氨基酸在该条件下所带电荷的种类、大小以及分子自身的极性等。因此以上五种氨基酸在pH=３.0缓冲液洗脱,洗脱下来的顺序是：Ａｓｐ-Thｒ-Gｌu－Leｕ－Lys先……后3、有一个七肽，经分析它的氨基酸组成是:Ｌys,Gly,Arg,Ｐhｅ,Aｌａ,Tyr,和Ser．此肽未经糜蛋白酶解决时,与FDNB反映不产生α－ＤNP－氨基酸.经糜蛋白酶作用后,此肽断裂成两个肽段，其氨基酸组成分别为Ala,Ｔyｒ,Seｒ，和Gly,Phｅ,Ｌyｓ,Ａrg.这两个肽段分别与FDＮＢ反映，可分别产生ＤＮP-Ｓeｒ和DＮＰ－Ｌys.此肽与胰蛋白酶反映,同样能生成两个肽段,它们的氨基酸组成分别是Aｒg,Ｇly,和Phe,Ｔyｒ，Lyｓ,Seｒ，Aｌa.试问此七肽的一级结构是如何的?答由于此肽未经糜蛋白酶解决时与FＤNB反映不产生α-ＤNP－氨基酸可推断为：环七肽从经糜蛋白酶水解成的两个片段及它们与FDNB的反映产物可知该两片段也许为:－Ser-Ala-Tyr-（1）-Lys-Glｙ、Aｒg、Ｐhe-(20）此肽与胰蛋白酶反映生成的两个片段应是:－Gly-Arg－(３）-Pｈe、Ｔyｒ、Sｅr、Ala、Lｙs-(40）(2０)肽段结合(3）肽段综合分析应为:-Lys－Gly-Ａrg-Phe-(2)(40)与(1)肽段综合分析应为-Ｐhe－Seｒ－Aｌa-Tyr－Lys－(4)综合(2）与(４)肽段，此肽应为:Gｌｙ-Arｇ－Phe－Ｓｅｒ-Aｌa׀׀Ｌys________＿_＿__＿_＿Tyr4、下列氨基酸的混合物在pＨ3.９时进行电泳，指出哪些氨基酸朝正极移动?哪些氨基酸朝负极移动?Alａ(pI＝6.0)Ｌｅu（pI＝6．0２)Phｅ(ｐI=5.4８)Ａｒｇ（pI＝10.７６）Asｐ（pI=２.77）Hiｓ（pI=7．５9)解:向负极移动者:Aｌａ,Lｅu,Arg,Pｈe，Hiｓ.向正极移动者:Aｓp5、某多肽的氨基酸顺序如下:Ｇｌｕ-Vａｌ-Lys-Asn－Ｃｙs－Ｐhe-Arg-Trp-Asｐ-Leｕ-Glｙ-Ser-Ｌｅｕ-Glu-Alａ-Ｔhｒ-Cys－Ａrg--His-Ｍet-Ａsp-Gｌｎ-Cys-Tyr-Pro－Gly-Glu-Glu－Lyｓ．如用胰蛋白酶解决,此多肽将产生几个小肽？（假设无二硫键存在)答：产生四个小肽1.Glu－Ｖaｌ－Lｙs2.Aｓn-Cys-Phｅ－Arg3.Tｒp－Ａsp-Ｌeu－Glｙ－Sｅr-Leｕ－Glu-Ａla－Thｒ-Cys-Aｒｇ4.Hiｓ－Met-Asｐ－Glu－Ｃｙs-Tyr-Pro－Ｇｌy-Ｇlu－Glｕ-Lｙs6、比较下列各题两个多肽之间溶解度的大小(1)〔Glｙ〕20和〔Ｇlu〕20，在pH７.0时（2）〔Lys－Ａla〕3和〔Phe－Met〕3,在pＨ7.0时（3)〔Aｌａ－Ser－Gｌｙ〕5和〔Aｓn-Ser-His〕5,在pH９．０时(４)〔Ａｌａ-Ａｓｐ-Ｇlｙ〕5和〔Asｎ-Ｓｅｒ-Ｈis〕５，在pH３.0时答：多肽在水中的溶解度重要取决它们侧链R基团大约相对极性,特别是离子化基团的数目，离子化基团愈多，多肽在水中的溶解度就愈大。因此在下列各题中:(1）pＨ7.０时,〔Gly〕20的溶解度大于〔Ｇly〕2０(2）ｐＨ７．0时，〔Ｌys－Aｌa〕３的溶解度大于〔Phe－Meｔ〕３(3）pH9.0时,〔Asn－Ser-Hｉｓ〕5溶解度大于〔Ala－Ser-Gly〕5（4）pH3．0时，〔Asn－Ｓer-His〕5溶解度大于〔Alａ－Asp-Glｙ〕5７、一种酶分子量为36０,０00,在酸性环境中可解离为二个不同成分,其中一个成分分子量为1２0,0０0,另一个为60,000.大的占总蛋白的三分之二，具有催化活性;小的无活性.用β-巯基乙醇解决时,大的颗粒即失去催化活性,并且它的沉降系数减小,但沉降图案上只呈现一个峰．关于该酶的结构可做出什么结论?答：从题中已知酸水解结果可初步推测:该酶有具有催化活性的大亚基,分子量为120230,并具有二个（36000０x2/3＝24００００，２４0０0０/12０2３０＝2)，尚有分子量为6000无催化活性的小亚基,个数也为二个,因（３6ｘ２)/6000=2再从β-巯基解决结果又知在两个大亚基内有二硫键。酶一、名词解释＃1、Kcat:酶的转换数，即每秒钟每个酶分子，转换底物的微摩尔数。#2、限制酶：在细菌的细胞内有一类辨认并水解外源DNA的酶，称为限制性内切酶。3、活性中心和必需基团活性中心：是指酶分子中直接和底物结合，并和酶催化作用直接有关的部位。必需基团:酶分子中有很多基团，但并不是所有基团都与酶的活性有关。其中有些基团若经化学修饰使其改变，则酶的活性丧失,这些基团称必需基团。4、酶原:某些酶，特别与消化有关的酶，在最初合成和分泌时，没有催化活性，这种没有催化活性的酶的前体称为酶原。５、同工酶:是指能催化同一种化学反映，但其酶蛋白自身的分子结构、组成却有所不同的一组酶。＃６、巯基酶：某些具有巯基的酶,在体内需要有自由的巯基存在时，才干发挥催化活性,若自由巯基发生改变，则酶的活性受到克制或失去活性,这类酶叫巯基酶。７、酶原激活：酶原在一定的条件下经适当的物质作用，可转变成有活性的酶。酶原转变成酶的过程成为酶原激活。这个过程实质上是酶活性部位形成或暴露的过程。8、酶工程:指酶制剂在工业上的大规模生产及应用。9、固定化酶：通过吸附、偶联、交联和包埋或化学方法做成仍具有酶催化活性的水不溶酶。#1０、中间产物学说：酶在催化反映，酶一方面与底物结合成一个不稳定的中间产物,然后中间产物再分解成产物和本来的酶，此学说称中间产物学说。１1、金属酶:酶分子中具有金属元素的酶类12、别构效应剂:可以与酶分子中的别构中心结合，诱导出或稳定住酶分子的某种构象，使酶活动中心对底物的结合与催化作用受到影响,从而调节酶的催化反映速度及代谢过程的物质。13、诱导酶:某些物质能促进细胞内含量极微的酶迅速增长，这种是诱导生成的,称为诱导酶。14、比活性:指单位重量样品中的酶活力，即Ｕ数／mg蛋白质或Kat数/ｋg蛋白质。15、协同效应：在别构酶参与的酶促反映中,底物与酶结合后,引起了调节酶分子构象发生了变化,从而使酶分子上其它与底物结合部位与后继的底物的亲和力发生变化,或结合更容易,称为正协同效应，相反称为负协同效应。#1６、KNF模型:称为别构酶的序变模型，该学说认为酶分子中的亚基结合小分子物质（底物或调节物)后,亚基构象各个依次变化，从而实现催化功能。17、别构酶：由于酶分子构相的变化而影响酶的催化活性,从而对代谢反映起调节作用的酶。１８、全酶与蛋白酶：一些结合蛋白质酶类，除蛋白组分,还具有一对热稳定的非蛋白小分子物质，前者称为酶蛋白，后者称为辅因子,只有两者结合成完整体系才具有活力，此完整酶分子称为全酶。１9、共价修饰调节:一类调节酶可由于其它酶对其结构进行共价修饰,而使其在活性形式与非活性形式之间互相转变,称为共价修饰调节。2０、多酶体系：在完整的细胞内的某一代谢过程中,由几个酶形成的反映链体系，称为多酶体系。21、辅基:结合酶中与酶蛋白结合较紧的,用透析法不易除去的小分子物质称为辅基。2２、诱导契合学说:该学说认为酶分子活性中心的结构本来并非和底物的结构互相吻合,但酶的活性中心不是僵硬的结构，它具有一定的柔性,当底物与酶相遇时，可诱导酶蛋白的构象发生相应的变化,使活性中心上有关的各个基团达成对的的排列和定向,因而使酶和底物契合而结合成中间络合物,并引起底物发生反映。23、核糖酶:具有催化功能的RＮA分子称为核糖酶。２4、酶原：没有活性的酶的前体称为“酶原”。2５、酶的反馈克制：酶作用的产物对酶自身的活性产生克制作用，称为酶的反馈克制。#26、MWＣ模型：称为别构酶的齐变模型或对称模型，该模型认为别构酶的所有亚基，或者所有呈坚固紧密、不利于结合底物的“T”状态,或全是松散的、有助于结合底物的“R”状态,这两种状态的转变对于每个亚基是同时、齐步发生的。二、选择1、核酶的化学本质是（A)A、核糖核酸Ｂ、粘多糖Ｃ、蛋白质D、核糖核酸和蛋白质的复合物２、乳酸脱氢酶通过透析后，其活性大大减少或消失,这是由于:（Ｃ)Ａ亚基解聚Ｂ酶蛋白变性C失去辅酶D缺少底物与酶结合所需要的能量E以上都不对3、下列对酶的叙述,哪一项是对的的？(Ｅ）Ａ所有的蛋白质都是酶Ｂ所有的酶均以有机化合物作为底物C所有的酶均需特异的辅助因子D所有的酶对其底物都具绝对特异性E上述都不对#4、测酶活性时,反映速度对底物应呈:(Ａ)A一级反映B混合级反映C零级反映D二级反映５、在效应物作用下，蛋白质产生的变构(或别构)效应是蛋白质的（C）Ａ一级结构发生变化B构型发生变化C构象发生变化Ｄ氨基酸顺序发生变化6、温度对酶活性的影响是：（D）Ａ.低温可使酶失活B.催化的反映速度随温度的升高而升高Ｃ.最适温度是酶的特性性常数D.最适温度随反映的时间而有所变化E.以上都不对*7、在嘧啶核苷酸的合成途径中，ＣTP可以使天冬氨酸转氨甲酰酶产生别构效应的事实属于下列哪种情况:（B,E）A.别构克制B．别构激活C.酶的诱导生成作用D．非共价作用E.前体活化作用*8、非竞争克制作用是：(Ｂ，C,D)A.克制剂与酶活性中心外的部位结合B.酶与克制剂结合后，还可与底物结合C．酶与底物结合后，还可与克制剂结合D.酶-底物-克制剂复合物不能进一步释放产物E.以上都不对9、关于研究酶反映速度应以初速度为准的因素中,哪项不对?（E）Ａ.反映速度随时间的延长而下降,B.产物浓度的增长对反映速度呈负反馈作用,Ｃ.底物浓度与反映速度成正比,D.温度和pH有也许引起部分酶失活，Ｅ.测定初速度比较简朴方便1０、酶促反映达最大速度后，增长底物浓度不能加快反映速度的因素是：（A)Ａ.所有酶与底物结合成Ｅ-S复合体Ｂ.过量底物对酶有负反馈克制C．过量底物与激活剂结合影响底物与酶的结合D.改变了化学反映的平衡点E.以上都不是11、底物浓度饱和后，再增长底物浓度，则（D)A.反映速度随底物浓度的增长而增长B.随着底物浓度的增长酶逐渐失活Ｃ.酶的结合部位被更多的底物占据D.再增长酶的浓度反映速度不再增长Ｅ.形成酶—底物复合体增长１2、有机磷农药（E）A．对酶有可逆性克制作用B．可与酶活性中心上组氨酸的咪唑基结合，使酶失活C.可与酶活性中心上半胱氨酸的巯基结合使,酶失活D.能克制胆碱乙酰化酶E.能克制胆碱酯酶13、非竞争性克制剂的存在，使酶促反映动力学改变为：(Ｃ)AV不变，km变小BV不变，ｋm变大CV变小，km变大ＤV变小,kｍ不变EV变小，kｍ变小ＦＶ变大，km变大１４、含唾液淀粉酶的唾液经透析后,水解淀粉的能力显著下降,其因素是:（Ｂ）ﻫＡ、酶变性失活B、失去Cl—C、失去Ｃa２+Ｄ、失去辅酶*15、受共价修饰调节的酶有(AB)A糖原磷酸化酶B谷氨酰胺合成酶Cβ—半乳糖苷酶D精氨酸酶E色氨酸合成酶Ｆ乙酰辅酶A羧化酶16、竞争性克制剂的存在,使酶促反映的动力学改变为：（B)AV不变,Ｋm变小BＶ不变,Km变大CV变小,Ｋm变大ＤV变小,Km不变ＥV和Km都变小FV和Ｋｍ都变大1７、有机磷农药的杀菌机理是:（D)Ａ是酶的可逆性克制作用B可与酶的活性中心上组氨酸的??基结合使酶失活C可与酶活性中心上半胱氨酸的巯基结合使酶失活D能克制胆碱脂酶E能克制胆碱乙酰化酶18、pＨ对酶促反映速度的影响，下列哪能项是对的的:（B)AｐH对酶促反映速度影响不大Ｂ不同的酶有其不同的最适pHＣ酶的最适pH都在中性即pＨ=7左右D酶的活性随pＨ的提高而增大EpH对酶促反映速度影响最大的重要在于影响酶的等电点1９、在对酶的克制中,Ｖmaｘ不变,Km增长的是（A）A、竞争性克制Ｂ、非竞争性克制Ｃ、反竞争性克制D、不可逆克制20、根据国际系统命名法原则,以下哪一个属转移酶类(A)A、EC２.7．１.1２６B、ＥＣ１.7．1.1２6Ｃ、ＥC3．7.1．12６Ｄ、EＣ６．7．1．126２1、１、下列有关酶蛋白的叙述，哪个是不对的的？(C）Ａ、属于结合酶的组成部分B、为高分子化合物Ｃ、与酶的特异性无关Ｄ、不耐热Ｅ、不能透过半透膜22、关于变构酶的结构特点的错误叙述是：(D)A、有多个亚基组成B、有与底物结合的部位Ｃ、有与变构剂结合的部位D、催化部位与别构部位都处在同一亚基上Ｅ、催化部位与别构部位既可处在同一亚基也可处在不同亚基上*2３、酶蛋白和辅酶之间有下列关系（ＢDE）Ａ、两者以共价键相结合,两者不可缺一B、只有全酶才有催化活性C、在酶促反映中两者具有相同的任务Ｄ、一种酶蛋白通常只需一种辅酶E、不同的酶蛋白可使用相同辅酶，催化不同的反映*24、关于别构酶，对的的表达是(ACＦ）Ａ、它们一般是寡聚酶B、它们一般是单体酶Ｃ、当效应剂与别构酶非共价结合后,引起别构效应。Ｄ、当效应剂与别构酶共价结合后,引起别构效应。Ｅ、别构酶的动力学性质符合米氏方程式。F、别构酶的动力学性质不符合米氏方程式。25、酶促作用对反映过程能量的影响在于（B）Ａ、提高活化能B、减少活化能Ｃ、提高产物的能阈D、减少产物的能阈E、减少反映的自由能26、下列哪一个酶的催化活性需要金属离子？(B)A、溶菌酶Ｂ、羧肽酶C、胰凝乳蛋白酶D、胰蛋白酶三、判断1、同一种辅酶与酶蛋白之间可有共价和非共价两种不同类型的结合方式。(×)２、Kｍ值仅由酶和底物的互相关系决定,而不受其它因素影响。(×）3、酶的敏感性就是指酶对能使蛋白质变性的因素极为敏感。（√)4、人体生理的pH值是体内各种酶的最适ｐH值。(×)5、Km可近似表达酶对底物亲和力的大小，Ｋｍ愈大,表白亲和力愈大。(×)6、激活剂对酶具有激活作用,激活剂浓度越高,则酶活性越大。(×)7、非竞争性克制中，一旦酶与克制剂结合后，则再不能与底物结合。(×）8、毒气ＤFP为不可逆型克制剂。（√)５、溶菌酶和辅酶NＡD和NADP是名种脱羧酶的辅酶。（×）6、胰蛋白酶均属单体酶。(√）7、酶促反映的初速度与底物浓度无关。（×）8、酶的Km值是酶的特性常数,它不随测定的pH和温度而改变。（×)9、别构酶动力学曲线的特点都是呈Ｓ形曲线。(×)1０、不可逆克制作用中克制剂通常以共价键与酶蛋白中的基团结合。(√)11、反竞争克制中,酶只有与底物结合后，才干与克制剂结合。(√)12、酶活性中心是亲水的介电区域。(×)１3、溶菌酶的实现催化功能需金属离子Mg2+参与。(√)14、抗体酶既具有专一结合抗原的性质，又具有酶的催化功能。（√)1５、溶菌酶的实现催化功能需金属离子Mg２+参与。（√)16、抗体酶既具有专一结合抗原的性质，又具有酶的催化功能。(√)１7、诱导酶是指在加入诱导物后自身构象发生变化，趋向于易和底物结合的一类酶。（×)1８、溶菌酶和胰蛋白酶均属单体酶。(√)１9、辅助因子都可用透析法去除。（×)20、在酶分离纯化过程中，有时需在抽提溶剂中加入少量的巯基乙醇，这是为了防止酶蛋白的－SH被氧化。(√）２1、在稳态平衡假说中，产物和酶结合形成复合物的速度极小。(√)22、Km可近似表达酶对底物亲和力的大小，Km愈大，表白亲和力愈大。(×)2３、人体生理的ｐH值是体内各种酶的最适pH值。(×)2４、诱导酶是指在加入诱导物后自身构象发生变化,趋向于易和底物结合的一类酶。(×)２５、克制剂对酶的克制作用是酶变性失活的结果。(×)26、在酶分离纯化过程中,有时需在抽提溶剂中加入少量的巯基乙醇，这是为了防止酶蛋白的－ＳH被氧化。(√)27、在稳态平衡假说中，产物和酶结合形成复合物的速度极小。(√)2８、辅助因子都可用透析法去除。(×)四、填空使酶具有高催化效率的重要因素有___,__,___和__＿__。(酶与底物的靠近及定向效应酶与底物发生变形作用共价催化酸碱催化_)2、结合蛋白酶类必须和相结合才有活性,此完整的酶分子称为。(酶蛋白辅因子全酶)3、酶原是。酶原变成酶的过程称为。这个过程实质上是酶的部位或的过程,某些酶以酶原的形式存在，其生物学意义是。没有催化活性的前体酶原的激活活性形成暴露保护组织细胞不被水解破坏4、酶活性部位上的基团可分为两类和。酶的活性部位不仅决定酶的,同时也对酶的催化性质起决定作用。结合基团催化基团专一性5、根据蛋白质结构上的特点，可把酶分为三类:、和。单体酶寡聚酶多酶复合物６、要使酶反映速度达成Vmaｘ的80%,此时底物浓度应是此酶Ｋm值的1/4倍。7、和一般化学反映相同，测定酶促反映速度有两种方法,(1)_＿____＿＿＿＿_＿_＿___（2)___＿＿____＿_＿＿___。（单位时间内底物的消耗量,单位时间内产物的生成量,）8、米氏常数是酶的_________＿__常数，可用来近似地表达＿___________＿____,Ｋm愈大，则表达酶与底物＿__________＿＿__＿（酶的特性物理常数酶对底物亲和力的大小酶与底物亲和力愈小）9、酶的非竞争性克制动力学特点是＿_＿___＿_＿Ｖmax，而Km__＿______。(减小不变)10、关于酶与底物的结合,现在普遍认为的是__＿_＿＿__＿＿＿_学说，该学说能较好地解释酶催化作用的＿___＿___;而酶催化作用的高效率可用__＿__＿____和__＿______＿_解释。（诱导契合学说专一性能阀学说中间产物学说）１1、Mechaｅlis和Mｅntｅn根据_______＿＿__推导了___＿______的公式，称为＿_______。(中间产物学说表达底物浓度与反映速度之间的关系米氏方程）12、可逆性克制作用分为___＿_____＿和_＿_____＿___两种重要类型,前者是______＿改变而不改变_____＿可通过＿___＿__＿＿__方法来消除这种克制作用；后者改变＿______而不改变___＿____。(竞争性克制，非竞争性克制,Kｍ，V,增长底物浓度,V,Km）13、酶活性部位上的基团可分为两类：和。酶的活性部位不仅决定酶的，同时也对酶的起决定性作用。（结合基团催化基团专一性催化性质)1４、米氏常数Km是常数，可用来近似表达。Ｋm愈大,则表达，愈小则表达。(酶的特性性物理酶对底物亲和力的大小酶对底物亲和力小酶对底物亲和力大)１5、根据酶催化反映的类型，把酶分为六大类,它们是、、、、、。（氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂解酶、异构酶、合成酶）16、酶具有高催化效率的因素重要是、、、。（邻近定位效应、张力与变形、酸碱催化、共价催化）１7、当_时，酶促反映速度与[E］成正比。（底物过量)１8、酶活性中心的两个功能部位为__和＿＿。(结合中心催化中心）1９、酶的负协同效应使酶的对不敏感。(反映速度底物浓度）20、酶的辅助因子在酶促反映中起作用,而酶蛋白决定酶的。(催化作用专一性）21、蛋白水解酶类可分为、和三类。（肽链内切酶肽链外切酶二肽酶）22、根据酶蛋白分子结构的特点,可把酶分为三类：、、。（单体酶、寡聚酶、多酶络和物)2３、酶对底物的专一性可以分为两种情况:和。(结构专一性，立体异构专一性）24、影响酶促反映速度的因素有、、、、、和等。(酶浓度，底物浓度，ＰH,温度,激活剂,克制剂)２５、作为生物催化剂的酶与无机催化剂不同的特点是:(1)、（2）(3)（４)。（催化效率高,专一性强，酶易失活,酶活力的可调性）26、竞争性克制剂使Vmaｘ，Km。非竞争性克制的酶反映中Vｍaｘ_____,Km_______＿＿。(不变,增长,减小,不变）五、计算１、某酶制剂的比活力为42单位／mg蛋白质,每ml含１２ｍg蛋白质,(1)计算1ml反映液中含5μl酶制剂时的反映初速度（２)若1ml反映液内含5μｌ酶制剂，在１0分钟内消耗底物多少？解：1个酶活力单位为特定条件下,1分钟内能转化1μmol底物的量．反映初速度v=5×１0-3×12×42=2．52(μmｏｌ/Ｌ/min)(２)1０分钟内消耗底物:2.52μｍol/L/miｎ×１０miｎ=2５.２μmol2、某酶的Km为4.７*1０-3M,假如该反映的Vmax是22μmｏl*L－1*min-１,在底物浓度为２＊10-4M和克制的浓度为5*10－4M的情况下在:竞争性克制,其反映速度将是多大?非竞争性,其反映速度又将是多大？(Ｋi在这两种情况下都是3*10－4）（共3分)解：(1）v=Vmax［Ｓ]／{Kｍ(1＋［I]／Ki)+[S]｝=2２＊10－6＊2＊10-4/{4.7*1０-3*(1+5＊10-4/3＊10－4）+2＊10-4}=3.46＊１０-７(ｍol*L-1*min-１）v=(Vｍax/(１+[I］/Ki)[S])/(Kｍ+[S]）＝３．５7*10-7（mｏl*L-1＊min-13、某一符合米氏方程的酶，当[Ｓ]=2Ｋm时,其反映速度Ｖmax等于多少？v＝Vmａx[S]/(Km+[S])v=Ｖmaｘ*2Km／（Km+2Kｍ)v=2/3Vmax即此时反映速度为最大反映速度2/3#４、某酶的Km为4.0×1０-4mol／Ｌ,Vmax＝２４μmoｌ／Ｌ/miｎ，计算出当底物浓度为2×1０－４mol／L，非竞争性克制剂浓度为6.０×10-4mol/Ｌ，Ki为３．0×１0－４mｏｌ／L时的克制百分数。有克制剂存时：ｖ=Vmax[S]／（1+[Ｉ］/Ki）(Km+［S］)v=24*２×1０－4／(1+6.０×10-4／3．0×10-4)(4.0×1０－4+2×10－4)v＝24*2×10－4/1８v=8/3×1０-4(μmol/Ｌ/ｍｉn)无克制剂存时：v=Ｖｍａｘ[S］/(Km+[Ｓ］)v=２4＊２×１0-4/(４.０×1０－4+2×1０-４)v=8×10－4(μmol/L／miｎ)［1－8/3×１0－4(μmoｌ/Ｌ/min)/8×10-4(μmoｌ/Ｌ/ｍin)]*100％=6６.7%即有非况争性克制剂存在时,其克制百分数为66.７%５、已知1亳升酶溶液中含蛋白质量为0.６２5mg，每亳升酶溶液所含酶单位为250，些酶的活性是多少?(3’)250/0.６25=４0０U／mg6、一酶促反映的速度为Vmax的80%,在Km与[Ｓ]之间有何关系?Km=［S]/47、某一酶促８0反映的速度从最大速度的1０％提高到90%时，底物浓度要做多少改变？需提高80倍8、一种纯酶按重量算含Ｌeu１.65%和Ile2.４8%,问该酶最低分子量为多少？解:设该酶的最低分子量为Ｍ，最少含X个Leu残基，含Y个Ｉｌｅ残基则：XMＬｅu/M＝1.65%YＭIlｅ／M=２.４8%由于MＬeu＝MIle=１31所以X/Y=１.65/2.48＝2/3即X＝2Y＝3代入公式:2x13１/M＝１.６５%M＝2ｘ13１／1.65％=1580０答该酶最低分子量为158009、过氧化氢酶Ｋm值为2．５*10－2克分子/升，当底物过氧化氢浓度为100毫克分子／升时，求在此浓度下，过氧化氢酶被底物所饱和的百分数(即V／Vmaｘ=?）解答：V=Vmax[Ｓ]／(Ｋｍ+[S]）故Ｖ/Vmａx＝［S]/（Ｋm＋[S］）=100*1０-3/(２.５＊10-2+１０-１）=0．1/0.125*１00%=80%10、某酶的Ｋｍ为4.０×1０-4mol/Ｌ，Vmax＝24μmol/Ｌ/min，计算出当底物浓度为２×１0-4ｍol／L，非竞争性克制剂浓度为６.0×10-4ｍol/Ｌ,Ｋi为３.0×10－4ｍoｌ／Ｌ时的克制百分数。解答:有克制剂存在时：v=Vmax[S]/（1+[I]/Ｋi)(Km+[Ｓ])v＝２4＊2×１０-4/(1+6.０×10-4／3．0×10-４)(４．0×10-4+2×１０-4)v＝2４*2×1０-4/18ｖ＝８/3×10-４（μmol/Ｌ/min）无克制剂存在时:v=Ｖmａx[Ｓ]/(Kｍ＋[S])v=２４*2×10-4/(4.0×１0-4+2×１0-４)ｖ=8×10-4(μmｏl/L／min)[1-8/３×１0-4（μmｏｌ/L/min)/8×10-4（μmｏl/L/ｍiｎ）]＊１0０％＝66.7％即有非竞争性克制剂存在时,其克制百分数为66.７%六、问答1、同工酶有何生理意义?同工酶指能催化同一种化学反映，但其酶蛋白分子结构组成却不同的一组酶。同工酶也许是生命有机体对环境变化或代谢变化的另一种调节方式,即当一种同工酶受克制或破坏时，其他同工酶仍起作用,从而保证代谢的正常进行。#2、简述多底物反映的几种机理。多底物反映有：依次反衣机理，即产生的底物随酶催化反映依次释放;随机反映机理，即底物以随机的方式释放；乒乓反映机理。3、如何解释酶活性与pH的变化关系,假如其最大活性在ｐＨ=４或pH=11时,酶活性也许涉及那些氨基酸侧链？解答：(１)过酸、过碱影响酶蛋白的构象，甚至使酶变性失活。(2)PH改变不剧烈时,影响底物分子的解离状态和酶分子的解离状态,从而影响酶对底物的结合与催化。(3)ＰH影响酶分子中另一些基团的解离，这些基团的解离状态与酶的专一性及酶分子的活性中心构象有关。假如酶的最大活性在PH=4时,也许涉及酸性氨基酸:天冬氨酸、谷氨酸；假如酶的最大活性在PH=11时，也许涉及碱性氨基酸:赖氨酸、组氨酸和精氨酸。述酶活性调控的几种机制。解答：酶活性调控的机制有:别构效应的调控，可逆共价修饰调控,酶原的激活和激促蛋白或克制蛋白质的调控。5、运用生化理论，试分析下述现象:绝大多数酶溶解在纯水中会失活，为什么?解答:酶溶解在蒸馏水中,（1）不能为酶催化反映提供最适的PH环境，特别是当反映过程中,PＨ发生变化时，不能起缓冲作用;（2）在蒸馏水中蛋白质容易变性；（３）酶在净水溶液中缺少必需的离子，且对温度变化敏感，所以对酶来说在蒸馏水中容易失活。核酸一、名词解释１、ｃAMP和cGMP:分别是环腺苷酸和环鸟苷酸，它们是与激素作用密切相关的代谢调节物。＃2、断裂基因断裂基因：真核生物的基因由于内含子的存在,而使基因呈不连续状态,这种基因称为断裂基因。３结构基因：为多肽或RＮA编码的基因叫结构基因。４、假尿苷：在tＲNＡ中存在的一种5-核糖尿嘧啶，属于一种碳苷，其C１‘与尿嘧啶的Ｃ5相连接。#５、Soutｈerｎ印迹法：把样品DＮA切割成大小不等的片段，进行凝胶电泳,将电泳分离后的DNA片段从凝胶转移到硝酸纤维素膜上,再用杂交技术与探针进行杂交,称Soｕｔhｅrn印迹法。６、核酸的变性：高温，酸,碱以及某些变性剂(如尿素)能破坏核酸中的氢键，使有规律的螺旋型双链结构变成单链的无规则的“线团”，此种作用称为核酸的变性。7、核酸的变性：高温、酸、碱以及某些变性剂(如尿素）能破坏核酸种的氢键,使有规律的双螺旋结构变成单链，似无规则的“线团”，此谓核酸的变性。8、内含子：基因中不为蛋白质、核酸编码的居间序列,称为内含子。9、假尿苷:ｔRＮA分子中存在一种核糖尿嘧啶,其Ｃ1’是与尿嘧啶的第三个碳原子相连。10、增色效应:核酸变性或降解时其紫外线吸取增长的现象。１1、ｈｎRＮA:称为核不均一RNＡ，是细胞质ｍRＮＡ的前体。１２、退火:变性核酸复性时需缓慢冷却，这种缓慢冷却解决的过程，叫退火。13、复制子：基因组能独立进行复制的单位称为复制子。原核生物只有一个复制子,真核生物有多个复制子。１4、增色效应:DＮA或RNA变性或降解时其紫外吸取值增长的现象称增色效应。15、减色效应:DNＡ或RＮA复性时其紫外吸取值减少的现象称减色效应。１6、Northｅrn印迹法:将电泳分离后的RNA吸印到纤维素膜上再进行分子杂交的技术,称Nortｈｅrn印迹法。1７、解链温度:ＤＮＡ的加热变性一般在较窄的温度范围内发生,通常把ＤNA的双螺旋结构失去一半时的温度称为DNA的解链温度。二、选择＃1、把RNＡ转移到硝酸纤维素膜上的技术叫：(B）ASouｔhｅｒnblotｔｉngBＮorthernｂｌoｔtingCWesteｒnｂlｏttingDＥａｓｔernbｌotting2、外显子代表：（E）A一段可转录的DNA序列B一段转录调节序列C一段基因序列D一段非编码的DNA序列Ｅ一段编码的DNA序列3、脱氧核糖的测定采用(B）Ａ、地衣酚法B、二苯胺法C、福林-酚法Ｄ、费林热滴定法＊４、在DNA双螺旋二级结构模型中,对的的表达是:（CF)A两条链方向相同，都是右手螺旋B两条链方向相同,都是左手螺旋C两条链方向相反,都是右手螺旋D两条链方向相反，都是左手螺旋E两条链的碱基顺序相同Ｆ两条链的碱基顺序互补5、可见于核酸分子的碱基是:（A)A５-甲基胞嘧啶B２-硫尿嘧啶C5-氟尿嘧啶D四氧嘧啶E6－氮杂尿嘧啶6、下列描述中哪项对热变性后的DNA：(Ａ）Ａ紫外吸取增长Ｂ磷酸二酯键断裂C形成三股螺旋Ｄ(G-C）%含量增长7、双链DＮＡＴm值比较高的是由于下列那组核苷酸含量高所致:(Ｂ)AG+ABＣ+GCA＋TDＣ+TEＡ＋C8、核酸分子中的共价键涉及：(Ａ）A嘌呤碱基第9位N与核糖第1位C之间连接的β-糖苷键B磷酸与磷酸之间的磷酸酯键C磷酸与核糖第一位C之间连接的磷酸酯键Ｄ核糖与核糖之间连接的糖苷键9、可见于核酸分子的碱基是(A)A、5-甲基胞嘧啶B、2－硫尿嘧啶C、５－硫尿嘧啶D、四氧嘧啶E、６－氮杂尿嘧啶*１0、Watson和Cｒick提出DNA双螺旋学说的重要依据是(DE）A、ＤＮＡ是细菌的转化因子B、细胞的自我复制C、一切细胞都具有DNAD、DNA碱基组成的定量分析E、对DNA纤维和DNA晶体的X光衍射分析F、以上都不是重要依据11、多数核苷酸对紫外光的最大吸取峰位于:（)CA、220ｎm附近Ｂ、240nm附近C、２6０nm附近D、280nm附近E、3０0nｍ附近Ｆ、320nm附近1２、具有稀有