第十六章氨基酸

氨基酸多肽蛋白质AMINOACIDPEPTIDEPROTEINorganicchemistryChapter16

蛋白质和核酸是生物体内重要的功能大分子化合物，是生命的物质基础。概述

一切生命现象，如种族的繁衍、人种、生长、发育、疾病及死亡都与蛋白质和核酸有关。如果蛋白质和核酸在结构上稍有改变，将会出现遗传、免疫缺陷疾病。同时蛋白质还是人类的三大营养物质之一。因此对蛋白质和核酸的研究是当代生命科学前沿课题，特别是人类基因组计划的完成和蛋白质组学的发展，进一步使蛋白质和核酸的研究成为目前医学研究最前沿和最热门的课题。

本章主要介绍组成蛋白质的基本单位—氨基酸的结构、性质，以及蛋白质和核酸的组成、结构及其重要的化学性质。

蛋白质是生物体中一类具有极为重要生理功能的高分子化合物。几乎一切生命现象和所有细胞活动，最终都是通过蛋白质的表达实现的，因此没有蛋白质就没有生命。不同来源的蛋白质，在酸、碱或酶的作用下可以完全水解，得到的最终产物是各种不同的α-氨基酸的混合物，所以α-氨基酸是组成蛋白质的基本结构单位。蛋白质水解过程可表示如下：§1氨基酸一、氨基酸的结构、分类和命名（一）、结构

氨基酸是羧酸分子中碳链上的氢原子被氨基取代后的生成物。分子中含有氨基和羧基两种官能团。

氨基酸按分子中所含－NH2和－COOH的相对位置，可将其分为：

在这些类氨基酸中，与人关系最为密切的是α-氨基酸。它是构成蛋白质的基本单元（约20种）。甘氨酸Gly其结构分别如下：亮氨酸Leu缬氨酸Val

脯氨酸Pro异亮氨酸Ile甲硫(蛋)氨酸Met苯丙氨酸Phe

丙氨酸Ala色氨酸Trp酪氨酸Tyr

苏氨酸Thr丝氨酸Ser半胱氨酸Cys谷氨酰胺Gln天冬酰胺Asn天冬氨酸Asp谷氨酸Glu精氨酸Arg组氨酸His赖氨酸Lys2,6-diaminohexanoicacid2-amino-5-guanidinopentanoicacid

上述20中氨基酸在生物体内蛋白质合成过程中与相应的密码子对应，故又叫做编码氨基酸（codingaminoacid）。

蛋白质水解得到的氨基酸，其构型均为L–型。

氨基酸构型的标记通常采用D/L命名法；而分子中手性碳原子的标记则采用R/S命名法。绝大多数α-氨基酸的α–C的绝对构型为S–型。半胱氨酸除外—R型。（二）氨基酸的结构特点：除甘氨酸外，所有的氨基酸分子的α-碳原子都具手性碳原子，因而都具有旋光性。其构型与甘油醛的关系是：（三）α-氨基酸的分类1．根据R-的不同

（2）.酸性氨基酸：分子中－NH2和－COOH的数目相等。如：分子中－NH2数目＞－COOH数目。如：（3）.碱性氨基酸：分子中－COOH数目＞－NH2

数目。如：２．根据氨基和羧基的数目（1）.中性氨基酸：天冬氨酸Asp谷氨酸Glu精氨酸Arg组氨酸His赖氨酸Lys3、按生理pH环境下R的极性分为:（四）、命名天然氨基酸常使用俗名。即因其来源或性质而得名。组成蛋白质的氨基酸还有英文缩写、单字符号。见表17-1

氨基酸的系统命名法：以羧酸为母体，将氨基作为取代基称为“氨基某酸”，氨基的位次用1、2、3或希腊字母α、β、γ、δ等表示。氨基乙酸β-甲基-α-氨基丁酸alanineβ-甲基-α-氨基丁酸isoleucineIleIglycine天冬氨酸20多种α-氨基酸中，有八种是人体所需要的必需氨基酸（essentialaminoacid）（即人体本身不能合成的氨基酸）。它们是：二、营养必需氨基酸缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、蛋氨酸、赖氨酸、苯丙氨酸、色氨酸。三、修饰氨基酸和非蛋白质氨基酸有些氨基酸经酶催化修饰，生成一些修饰氨基酸（modifiedaminoacid），其在生物体内没有相应的密码子，如胱氨酸、羟脯氨酸等。还有一些β-氨基酸、γ-氨基酸、δ-氨基酸，有些是D-型的，以游离或结合形式分布于植物、动物和细菌内，称为非蛋白质氨基酸如鸟氨酸、瓜氨酸等（具体见教材285页）。四、氨基酸的性质

组成蛋白质的氨基酸都是晶体。除甘氨酸外，其它氨基酸都为手性分子，所以均具有旋光性。由于氨基酸具有内盐的性质，偶极离子的极性大，它们分子间作用力的结果，导致氨基酸的熔点较高，一般都在200~300℃之间。大多数氨基酸受热易分解放出二氧化碳。α-氨基酸多难溶于有机溶剂，而易溶于强酸和强碱等极性溶剂中。物理性质化学性质（一）、氨基酸的酸碱性和等电点氨基酸的化学性质，是由分子中所含的氨基、羧基和烃基共同来决定的。其中氨基和羧基的反应，都是各种氨基酸所共有，此外氨基酸还具有一些特殊性质。1、酸碱性偶极离子（两性离子)内盐zwitter-ioninternalsalt

氨基酸在水溶液中所带电荷的状态，除决定于它本身的结构外，还取决于溶液的pH值。在不同pH值溶液中，氨基酸以阳离子、阴离子和两性离子（偶极离子）三种状态存在，它们之间形成动态平衡。2、氨基酸的等电点

在氨基酸的水溶液中，适当调节溶液的pH值，使氨基酸以两性离子的形式存在，此时氨基酸所带的正负电荷相等，氨基酸处于等电状态，分子中的净电荷为零，呈电中性，在电场中不发生电泳。氨基酸处于等电状态时，溶液的pH值，叫做该氨基酸的等电点(isoelectricpoint)，用pI表示。中性氨基酸的等电点小于7，一般在5.0~6.5之间。酸性氨基酸的等电点在3左右。碱性氨基酸的等电点都在7.5~10.8之间。利用氨基酸等电点的性质，可以用电泳方法分离氨基酸。当电泳池的缓冲溶液pH=6.02时，丙氨酸(Ala,pI=6.02)、精氨酸(Arg,pI=10.76)

、天冬氨酸(Asp,pI=2.98)存在的主要结构如下：（二）、氨基酸的脱羧反应α-氨基酸与氢氧化钡一起加热，可以发生脱羧反应，失去二氧化碳而得到胺。例如：

生物体内脱羧反应，可在脱羧酶作用下进行。由赖氨酸脱羧可得到尸胺（尸毒）。肌球蛋白中的组氨酸，在脱羧酶的作用下，可脱羧生成组胺。组胺过多，在体内将引起变态反应。（三）、氨基酸与亚硝酸反应含有伯氨基的氨基酸，可与亚硝酸反应，定量的放出氮气，—NH3+被—OH取代。若定量的测定出反应中所放出的氮气的体积，即可计算出氨基酸的含量，也可计算出氨基的数量。这个方法叫做VanSlyke氨基氮测定法，常用于氨基酸和多肽的定量分析。

脯氨酸分子中含有亚氨基，亚氨基不能与亚硝酸反应放出氮气。（四）、氨基酸的显色反应1、氨基酸与茚三酮反应α-氨基酸与茚三酮的水合物共热，经过一系列反应，放出二氧化碳，并生成一种紫色的化合物，叫做罗曼氏紫(Ruhemann’spurple)。2、与丹酰氯的反应

氨基酸与丹酰氯(dansylchloride,DNS–Cl)(学名叫做5-N,N-二甲氨基萘-1-磺酰氯)进行磺酰化反应，分子中的–NH3+离子被磺酰化，生成丹酰基氨基酸，在紫外光的照射下呈强烈的黄色荧光。反应非常灵敏，1nmol产物即可检出，常用于微量氨基酸的定量测定以及多肽的N-末端氨基酸的分析。§2肽一、肽的结构与命名肽：氨基酸分子之间通过酰胺键相连的一类化合物二肽肽键N-端C-端（一）结构十肽以下的为寡肽肽链（二）命名从N-末端开始依次叫某氨酰，C-末端的叫做某氨酸丙氨酰苯丙氨酰甘氨酰丝氨酰