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文档简介

甘氨甘氨 丙氨丙氨 亮氨亮氨 苯丙氨酸苯丙氨酸phenylalanine 脯氨脯氨 2. 蛋氨 天冬酰天冬酰 谷氨酰谷氨酰 苏氨苏氨 33 aspartic glutamic 44.碱性氨基酸 氨基酸的理化性1、两性等电点(isoelectricpoint,pI)—在某一pH的溶液中,氨电点

R—CH—COOH

R—CH—

R—CH—

R—CH— NH

3NH 3

2、紫外吸大吸收峰280nm附近(近紫外区)3、茚三酮反脯氨酸与茚三酮水合物共热,可生成黄色(微量氨基酸定性或定量分析 二、肽键和肽键(peptidebond)——是由一个氨基酸的-羧基 H2N—C—C—OH+H—N—C—

-

H2N—C—C—N—C—

氨基酸残基 氨基酸残基肽键(—CO—NH—)是蛋白质的基本结构 肽9三、蛋白质的分子结基本结构一级

分子结

二级结构(种类)β-转(二级与三级之间)(超二级结构

(一)蛋白质的一级结蛋白质的一级结构——指多肽链中氨基酸的排列顺序。主要的化学键:肽键有些蛋白质还包括二硫键。多肽链中氨基酸的排列顺序,肽键是主要连接(二)蛋白质的二级结主要化学键:-螺-折-转-螺

(1右手螺旋,每圈含3.6个AA(2)肽键平面与螺旋长轴平螺圈之间形成氢(3R分布在螺旋外(脯氨酸可以破坏-螺旋)-折 -转 模体(motif)—通常具有特征性氨基酸序列,结合钙离子的模 锌指结 结构域()——在球蛋白分子中,在二纤纤连蛋白分子的结构(三)蛋白质的三级肽链中所有原子在三的排布位置。(较大的蛋CCVanderWaals力等

肌红蛋白(N分子伴侣(molecularchaperone)——存在一类蛋白质,可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合,随后松开,引导肽链正确折叠,此类蛋白质称为分子伴侣。(热休克蛋白、值得注意三维结构,其一级结构特征是富含亲水性氨基酸残基(特别是带电荷的氨基),而疏水性氨基酸此类蛋U或者内在非结构蛋白质IUP)在全部蛋白质分子中,大约30%具有部分非折叠结构。(四)蛋白质的四级结 构四、蛋白质结构与功能的关(一)蛋白质一级结构与功能的关HbA N-val·his·leu·thr·pro·glu· N-val·his·leu·thr·pro·val· (二)蛋白质空间结肌红Hb亚基结合后引起亚基构象变化,称为别构效应。的氧离曲线呈S形五、白质的理化性(一)蛋白质的两性电蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外,氨基酸残基侧链中某些基团,在一定的溶液pH条蛋白质的等电点(pI)——当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质解离成正、负离子的趋势相等,即成为兼性离子,净电荷为零,此时溶液的体内蛋白质的等电点多在pH5.0左两性解离和等电P

P

P (二)分子大小与

分子量范围从大约6000到1000000或更纤维蛋白(不溶于水形球蛋白(一般溶于水。但膜蛋白是特殊的球蛋白,不溶于水,其疏水(三)蛋白质的胶体性蛋白质呈亲水胶体的两个稳定因素水化+++++++水化+++++++–––––---带正电荷的蛋白 负电荷的蛋白酸碱碱酸碱碱等电点的酸+

脱水作– +++

– --带正电荷的蛋白

不稳定的蛋白质

负电(四)蛋白质的紫外吸(五)蛋白质的变性和复变性的本质不改变蛋变性的因素:高温、高压、电离辐射、超声波、紫 天然状态,有催化

非折叠状态,无活色剂:考马斯亮蓝、氨基黑等。此外,还有银染法六、蛋白质的分离、纯23、蛋白质带电荷的不 种用膜,而蛋白质被截留在膜上离利用物质密度的不同,经离心后,分布于不同的层而分离密度*分离纯化蛋白*测分子*分离纯化蛋白*测分子*脱度质pI等电点时相邻蛋白质分子之间没有静电别纯沉 的加入使水溶液的介电常数降低,使、乙醇、低温方萃白质的水化程度降低,因此促进了蛋白质分子的*该方法易使蛋白变性,操作中注意控制条蛋白方 原 种 用根据纯方法

*分离鉴定质*测亚基分利用对配

凝胶层析(分子筛离子交换柱层4亲和层七、蛋白质组和蛋白质组 第五 核酸化一、核酸的化学(

98%以上分布于细胞核,其余分布 10%分布于细胞核、其余在细胞质 RNA也可作为 核酸的基本组成单位——核苷分子组成有3——碱基——核酸的存在部位、功能和化学组主要在主要在细胞遗传信息的载遗传信息的表2-脱氧核腺嘌呤A、鸟嘌呤腺嘌呤A、鸟嘌呤胞嘧啶C、胸腺嘧啶胞嘧啶C、尿嘧啶二、核酸的分子(一)核酸的基本组成单位——

OO242165H H核苷酸的连

核苷酸之间5ACTGCT人 组长度为3.2×109

AG(二)DNA

5′DNA二级结构——双螺旋结构模型(B [A]=[T]、[G][C]以氢键配对DNA分子由两条相互平行 相的脱氧多核苷酸A=T;GC.相邻碱基平面距离0.34nm, 核小体。(核小体—是染色质的基本组成单位)(DNA:约 组蛋白:H1、H2A,H2B、H3、5在有 4.DNA 信使转运核糖体/白体3-是蛋白质合成的模,其编码区中每3转运的氨核糖体中的rRNA,是核(具有催化功能的作碱基组成1个特异和识别催化肽键形成,并氨基酸子,将板mRNA种蛋白质组装成传信息传递给蛋白的合成蛋白质的。此外:还有一些其他类型的小分子RNA信使原核mRNA翻译起始部位有特殊的碱基序列--SD序在起 AUG上游7~10个碱基处有一段富含嘌呤的列,其共有序列为GAG,称为D序列(长4~6个碱基)真核mRNA结构大多数真核mRNA5´末端都已7基鸟嘌呤-三磷酸核苷(m7GpppN)为起始结构,这种结构被称为帽子结构。它是由鸟苷酸转移酶加到转录后的mRNA分子上的。5´帽子结构提供信号使核糖体小亚基与之结合,保护mRA免受核酸酶降解,并且与成mRNA从核内输送到细胞质有关。帽子结构后面是5´-UTR,编码区,3´-UTR,3´末端有polyA大多数真核mRNA的3´末端有一个含20~250个腺苷酸的多聚腺苷酸(polyA)结构,称为多聚A尾。(polyA尾不是DNA编码的,而是转录后加工产物,组蛋白没有polyA尾)。polyA尾是真核mRNA 标志之一脊椎动物、植物和酵母的mRNA起 子及其附近在保守的共有序列,即Kozak序列mRNA(intron)

外显(exon)

mRNA的功把DNA所携带的遗传信息,按碱基互补配对原则,抄录并传送至核糖体,用以决定其合成蛋白质细胞转录后剪翻2、转运tRNA的二级结构—三叶草氨基酸氨基酸(tRNA含稀有碱基比较多

tRNA的三级结构—LtRNA的功 3、核糖体

rRNA的种类(根据沉降系数rRNA的功参与组白体,作为蛋白质

核糖原核生真核生

蛋白种动物细胞内主要的RNA种类及功细胞核和线粒功白体 白体组成成 (不均一核成熟mRNA的前信使蛋白质转运转运氨基细胞内小核内小参与hnRNA的剪接、转核仁小胞质小rRNA的加蛋白质内质网定位合成信微RNA(miRNA)22(约20~25)个。双链RNA,产生 等,这一细胞反应过程称为RNA干扰(RNAi)三、核酸的理化性质和 核酸在260nm处有最大光吸收DNA变性的本质是双链间氢键的

DNA的GC含量越高,Tm值越大第二章酶(一)概酶是一类由活细胞产生的,对其特异底物具有用的蛋白质核酶是具有催化功能的RNA分子(二)酶的分子组成和单纯酶:仅由氨基酸构成的酶。如脲酶、淀粉酶、脂酶酶蛋白:决定酶的特全 金属离辅因

辅基:与酶蛋白结合辅酶:与酶蛋白结合疏 (透析易除去活性中心内的必需基团的作

催化底物转变成产酶易失活(变性酶的活性可受到调 :是指其催化某一化学反应的能力通常利用在一定条件下所催化的反应速度表示 大 单⑴概念:在一定条件下和时间内,将一定量的底物转化产物所需要的酶量。(U/g或⑵国际单位(IU):在最适反应条件下(250C),每分钟化1微摩尔底物转化成产物所需的酶量定义为1个IU⑶ :表示酶的纯度。用每毫克蛋白质所含 越大,酶的纯度越高⑴转换数(Kcat):是酶的催化常数其定义为在一定条件下每秒钟每个酶分子转换底物的摩尔酶转换底物的微摩尔数。多数酶的at-104。⑵米氏常数(Km):是酶的特征性常数在数值上等于酶促速度达到最大速度一半时的底物浓度(mol/L)⑶v Km+Kcat/Km比值:作为酶催化效率的参数。(一)过渡态、活化能在一个化学反应体系中,反应物分子的能量有处于较高能量状态的活化分子根据酶-底物反应的中间复合物学说:E+S ESE+酶催化作用的机制类型有:邻近效应、一般酸碱催化、亲电催化、静电效应和诱导契合。多数酶蛋白在催化过程中同时利用两种或两种以上催化机制 能量

酶促反应活化能的改 反应物在反应前的能量状态(活化态指反应物在反应途径中能量最高、最不稳定的形此时化学键正在断裂或在一定温度下,1摩尔底物全部进入活化状态所自由能,等于过渡态和基态的自由能差(KJ/mol)结合是形成酶-底物复合物过程中释放的能量,主要来酶和底物之间结合的次级键,每个次级键的 放出少量自由能。这是降低酶促反应活化能和稳定常见的酶活性调节方

某些酶在其它酶催

行,一般不消耗能饰逆化下,学使其肽链上的特共殊基团发修生可逆的共价价修饰,快速饰改变酶活性,修称为化学修调饰调节,或酶饰共价修饰调节节。 共别蛋白构象改变,从而影响价构酶的活性称别构调节。这修调种酶称为别构酶。饰

四、核酶定义:具有催化功能的RNA分子。类型:类型I和类型II自我剪接内M1RNA(存在于RNaseP,参与tRNA前体加工 和 丁 的正、负链RNA(线粒体逆转录因子质粒核糖体大亚基rRNA(肽酰基转移酶活性gRNA(参与RNA编辑某些snRNA(参与真核RNA前体剪接)特点:催化反应动力学特征与蛋白酶相似Km低(RNA与底物结合的专一性较强Kcat低(催化速度慢第六章DNA的生物合成 )与损伤修遗传信息的流向 蛋白链DNA为模板合成子链DNA的过程。遗传信 多数以DNA链为模板链,按照碱基互补原进行合成。 以RNA链为模板链需要耗能,能量来自底物NTP(或dNTP)特异的聚合酶催化核酸的生物合成(二 的一般特1.半保 (semi-conservative 亲代 子代 双 由一 起点形成移动方向相反的两 (leadingstrand);而另一条链的合成方向 叉的 这些小片段被称为冈崎片段(Okazakifragments),冈崎片(laggingstrand)。这种方式称为半不连 起点是指 所必需的一段特殊的DNA序列细菌、质粒 和酵母通常具有比较明显 起点长约200~300bp。哺乳动 子(replicon):是一个独立的DNA 子子引物所DNA聚合酶均不能从游离的核苷酸开末端,通过加入核苷酸使DNA链得以延伸。引物的主要形式是RNA,少量的(噬菌体)以DNA或者核苷酸(结合蛋白质)为引物参与 解旋酶类 酶;④DNA连接酶等。此外,的起始、延伸和终止阶段均需要其他酶和 参与 的物模板(template解开成单链的DNA母引物(primer提供3-OH末端使dNTP可以依次聚合底物(substrate):dATP,dGTP,dCTP,dTTP聚合酶(polymerase):依赖DNA的DNA聚合酶,简 物种遗传的保守性,又能通过变异不断进滚环 和噬菌体4.D-环(线粒体5.2D-环(叶绿体(三)大肠杆菌DNA 的过起始(延长终止1 起始点oriC被DnaADnaB蛋白具有解螺旋DnaC蛋白使DnaB蛋白结合于起始点,DNA双链局部被打开,物酶及其他蛋白加入,形 体(primosome)形成拓扑异构酶使分子的超螺旋构象变化,使DNA结、缠绕等, 全过程中起作用解链酶的作用是解开解螺旋酶在蛋白因子的辅助下打开DNA双链单链结合蛋白SSB结合于处于单链状态模板合成引物体中的引物酶 酶DnaG)催化合成RNA引物引物长度11-12nt,5’端为pppAG,由引物提供3’-OH 开始进行2 2链的延长:在DNApolIII的作用下,使链延长3 物,引物留下的空隙由DNApolI催化自方向延DNA连接酶:将两个不连续片段相邻的5’-P和3’-OH连接起来,成为连续的子链, 的终止:随从链上不连续性片段的连RNA

DNA-polPDNA2、反义RNA(antisenseRNA)——能够互补和 或者mRNA),并抑制其功能的RNA分子(四)DNA聚合1、原核生物的DNA聚合酶有DNA-pol功能: 中的错误进行校读, 和修复中DNA-pol功能:它参与DNA(在无DNApolI和DNApolIII时起作用,具3’5核酸外切酶活性。 功能:是原核生 )5’→3’聚合活性,3’→5’核酸外切酶活 N DNA-pol C323个氨基5

大片段/Klenow片段5核酸外切酶活 2、真核生物的DNA聚合DNA-pol ,有引物酶活性(合成引物)DNA-pol ,修复DNA-pol 粒体 DNA-pol延长子链的主要酶,有解螺旋酶DNA-polDNA-pol

DNA聚合酶性质比较(均具有5’→3’聚合酶活性DNA聚合酶1++DNA聚合酶1+—DNA+—(延长过程4——1——2+—2+—核5+—(五)端粒和端端粒(omere)——真核生物线性DNA分子末端的特殊结构。由特殊的重复序列组成;对的稳定性起重要作用,防止后随链最后一个冈崎片段的端粒酶——是一种核糖白(RNP),具逆转录酶活功能:维持的稳定维持DNA(六 的忠实 的保真性至少要依赖三种机 ;出错时DNA-pol的及时校读功(’5’核酸外切酶活性)二、DNA损伤修 (一)(二)切除修复(前修复碱基切除修复系②核苷酸切除修复碱基切DN糖苷酶特异识别DN中发生改变的碱基,例如,胞嘧啶脱氨基产生的并通过水解将其除去,接着AP核酸内切酶迅速识别这个丢失碱基的露位点,在其5’端切断磷酸二酯键,再由磷酸二酯酶切除脱氧核糖磷酸残基。最后,由DNA聚合酶和连接酶将缺口修错配修在DNA完成以后,依赖模板提供的信息,以将精确度提高100~1,000倍。步骤:①识别②寻找错配③切除修(三)重组修 (四)应急反应 三、反转反转录(逆转录)——以RNA为模板、以dNTP为料、由反转录酶催化合成DNA的过程。这一过程刚好与转录相反,所以被称为反转录,这种酶叫作(逆转录酶)DNA指导的DNA聚合RNaseH种 突变率高,不断出现 株的原因逆转录细胞内的逆转录现RNA模DNA-RNA双链第七章RNA生物合成和一、转录(transcription 达 蛋白质和多肽 模 两股链模板链转录(不对称转录原 产 配 A-T,G- A-U,T-A,G-注:DDDP是依赖于DNA的DNADDRP是依赖于DNA的RNA 3′·cgtgatgtaca 转 翻N ·Val·His·Val

mRNA(正链(二)RNA(RNApolymerase,RNARNA聚合酶(RNApol)——是以双链DNA的一条链RNApol不同于DNApol,它无校对功能,不需引物新的RNA链的合成方向为:5'→3' 单链不需要启动子起单链不需要启动子起始延40终止合成的模板校正功无有原核生物的RNA聚合亚 分子 亚基数 β' 决定哪 被转 识别启动子,辨认起始点,转录起注:α2ββ’ 酶,起催化RNA链延长的作有多种(如:70),识别不 的启动

真核生物的RNA聚合种 核 核 核45SrRNA,加 5SrRNA产生3种 U1- -鹅膏耐 极敏 敏真核生物RNA-Pol比原核生物RNA-pol复杂,含13-15个亚基分三类 亚共同亚基:3种RNA-pol共特异亚基:每种RNA-pol有4-7RNA-polⅡ的最大亚基的C端结构域若干个7肽重复序列(Tyr-Ser-Pro-Thr-Ser-Pro-

反式作用因指能够调 表达的因子是RNApol识别、结合和开始转录的一段DNA细菌启动子特有转录起点:转录起点的碱基90%以上是嘌呤2-103-35序分别以-10序列、-35序列为中心,各含6bp,其中富含A/T原核生物的启动子区有两个高度保守的序列-35区的TTGACA序列:RNApol的转录-10区的TATAAT(Pribnow盒)序列:为转录起-10和-35序列之间保持一定间隔距一般为16-18bp,在空间上利于RNApol的结不同的启动子RNApolRNA聚合酶保护区结 53-35

-10

13135TTTTGACAACTG(recognitionsite)

TATTATAATATATTA真核生物的启动子特点 起始上游-100-200bp范围内。 启动子:包括TATA盒和起始子定转录起2启动子近侧序列元件:位于 处。包括GC盒、CAAT盒和OCT(八聚体)等。决注:TATA盒结合蛋白(TBP)具有结合TATA盒的作用2、增强子因子识别与结合的顺式作用元件,能调(常为增强)邻近的转录活性。部位:一般位于转录起始点上游或下游50kb处,但在特点:1增强子的转录激活作用与其位置和2有些增强子具有组织特异负增强子(negativeenhancer)又称沉默子

顺式作用元-GCGC---CAAT---增强CAATCAAT 或RNA中既能被转录又能被翻(四)转录因子转录因子——是指RNApol起始转录需要的辅助因子有4种模体:螺旋-转角-螺旋(helix-turn-锌指结构(zincfinger亮氨酸拉链(leucine螺旋-环-螺旋(helix-loop-②激活结构域:负责与转录装置中的其他组分相互

(五)终止子及终止因终止子:是提供转录停止信号的DNA因子(蛋白质)原核生物的终止子有两种类①不依赖ρ因子的终止转录产物3端形成富含/的发夹结构点出现寡聚U,使RNA聚合酶脱离模板而终止转录。②依赖ρ因子的终RNA生物合成的抑制特 举嘌呤和嘧啶类似 *人工合成的碱基类似物 6-巯基嘌(碱基类似物 能够抑制和干扰核酸的合 5-氟尿嘧DNA模板功能的抑制剂*与DNA结合,使DNA失去转 烷化剂,放线菌素的模板功能,从而抑制其 RNA聚合酶抑制 *抑制革兰氏阳性菌和结核枝杆菌的RNA聚合酶的亚基

抑制真核生物的RNA聚合 α-鹅膏蕈二、转录过原核生物与真核生物转原核生 真核生

RNApol(2)-DNA-pppGpN-OH3

转录因子和RNApol象;RNApol前移处处遇上核小三、转录后加原核生物的转录后加rRNAtRNAmRNARNAaseⅢ切割,产生16S5SrRNA的中间前5’端由RNAaseP切割加3’端由RNAaseD加工。①核酸内切酶两端切酶切割后③3’端加-CCA-④核苷酸的修饰和异真核生物的转录后加 tRNA前 mRNA前①rRNA前体(45S)RNAaseⅢ切割产生28S5.8S和18SrRNA的中前体②核酸内切酶加工及甲基修饰至成熟

5’端由RNAaseP负责加工 复3’端的加工需要多种核②碱基经修饰和异构化形稀有碱基(DHU、T、I、注:对rRN自我剪切加工的研究中,发现了“”(ibzme),它是具有锤头型或发卡型二级结构并具有催化活性的一类核糖核酸。

5’3’端加

真核生物mRNA前体的转录后加*转录开始不久,mRNA的5’端加上一个7-m7Gppp,G来自GTP。帽子结构有3种类型甲基来自S-腺苷甲硫氨酸(SAM)*PolyA位点上游10-30个核苷酸处有一个保守的加尾信号polyA聚合酶在polyA位点加上100-250个A尾。内部甲基化*主要是N6-甲基腺嘌呤(m6A)。 *即去掉内含子,连接外显子。外显子和内含子交界处的共有序列(内含子5’端为GU-3’AG,这就是GU-AG规则)参与mRNA剪接方式分类型Ⅰ自我剪接,类型Ⅱ自我剪接,核mRNA剪接体的剪接,核tRNA的酶促剪接,反式剪接,选择性剪接,polyA位点选6种U系列snRNA(U1-U3在核仁参与rRNAU2-U6参与snRNP共有系统性红斑狼疮 Sm是U1、U2、U4、U5snRNP的共有蛋白

四、 ,是以

SARS脊髓灰质炎HIV白血病 肉瘤病第八章蛋白质的生物合成(翻译遗传,将特定序列的氨基酸通过肽键结合,形成多肽链的过程,是表达的重要阶段。 方向,每3个相邻核苷酸组成1个

一、蛋白质合成–mRNA(messengerRNA,信使–rRNA(ribosomal 白体–tRNA(transferRNA,转移基本原料:20种氨基酸酶及众多蛋白因子,如IF、ATP、GTP

二、mRNA及遗遗传学将编码一个多肽的 位称为顺反 转录生成的mRNA可编码几种功能相关的蛋白质,为多顺反子(polycistron)。cistron)。原核生物的多顺反子(即一条mRNA链编码多个功能相关的蛋白质5 真核生物的单顺反子(一条mRNA链只能编码一种多肽链)5mG-

编码序 起

终 mRNA上存在遗传。mRNA分子上从5至3方向,由AUG开始,每3个核苷酸为一组,决定肽链上某一个氨基酸或蛋白质合成的起始、终止信号,称为三联体(tripletcoden)或子(coden)。起始(initiation终止(termination 核苷酸:AUGC43= 氨基

AG遗 的特点遗 终 子UAA、UAG、起 遗 具有以下特 摆动性( 间不严格遵守常见的碱基配氨基酸活化——氨基酰氨基酸活化——氨基酰-tRNA合成酶蛋白质肽链延 整个翻译过程可分为:翻译的终止(termination(一)氨基酸的活化与转氨基酸的活化:氨基酰-tRNA合成(aminoacyl-tRNA氨基酰ii真核生物:Met-tRNAMetii

(甲酰甲硫氨酰-tRNA

(二)蛋白质生物合成的基本过1imRNA和起始氨基酰-tRNA(Met-tRNAMet),分别与白体结合而形成翻译起始复合物(translationalinitiationcomplex)。iiitRNA

原核生物翻译过白体结构P位:肽酰(peptidylA位:氨基酰(aminoacylE位(exit根据mRNA序列的指导,次序添加氨基酸,从N端向C端延伸肽链,直到合成终止的过程。(肽链NC端) 白体循环(ribosomalcycle),每次循环增加一个进位成肽(peptidebond转位真核生物肽链合成的延长过程与原核基本

①进位——氨酰-tRNAA位点,需要GTP水解提供能②成肽——P位点肽酰-tRNA上肽多基团酯键的羰基,与A位点氨酰肽肽链延体大亚基rRNA伸③转位——核糖体沿mRNA伸方向移动一个子,肽酰-tRNA

Tu和EF-Ts

(真核(真核成13、肽链合成的当mRNA上终止 肽链从肽酰-tRNA中释出,mRNA 白体等分,这些过程称为肽链合成终止翻译终止:需要释放因子和终 ①释放因子识别并结合出现在A位上的终 ②肽酰转移酶活性转变为酯酶活性,使连接多③多聚白四、蛋白质合成后加工和输从白体释放出的新生多肽链不具备蛋白质肽链一级结构的修 个别氨基酸的修高级结构修 亚基聚

过程原真-1和IF-3,然后与mRNA结合,依靠mRNA的SD序列和16S -2和IF-3离开,最后形成Met-tRNAMet和i起始因IF-1、2和已发9种多①进位——氨酰-tRNA进入核糖体A位点,需要GTP肽 提供能量延酰-tRNA上氨基酸的α-NH2形成肽键,并转移到A位上,使多 肽酰-tRNA由A位转移到P位,A位空出。空载tRNA经E位点脱落。需要GTP水解提供能量。翻①释放因子识别并结合出现在A位上终 子译终②肽酰转移酶活性转变为酯酶活性,使连接多止C端和tRNA的酯键发生水解,释放多肽链和tRNA③核糖体大、小亚基解

2五、蛋白质合成的能量消耗和翻译忠实耗能过能量供体(消耗耗能过能量供体(消耗高能磷酸键数氨酰-tRNA合ATP(2个肽链延伸移GTP(1个GTP(1个能量六、蛋白质合成抑制蛋白质合成抑制剂的作用点、作用原理和应2011年同等学力人员申请学科试卷分代表谷氨酸的符号【答案】

【解析】谷氨酸的代表符号是Glu33 aspartic glutamic 44 蛋白质在280nm紫外光区有最大光吸收的主A.芳香族氨基【答案】

B.酸性氨基D.【解】含共轭Л键的芳香族氨基酸(如色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸)其特征光吸收波长为。(四)蛋白质的紫外吸B.所有原子在空间的位E.【答案】【解析】蛋白质分子的三级结构是指多肽链中整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位即肽链中所有原子在 的排布位置

(三)蛋白质的三级肽链中所有原子在三的排布位置。(较大的蛋CCVanderWaals力等

肌红蛋白(ND.一级结构不变,三级结构改E.一级、二级、三级和四级结构均改【答案】【】的一级结构不改变,由于破坏了非共硫键,所以蛋白质的(五)蛋白质的变性和复变性的本质不改变蛋变性的因素:高温、高压、电离辐射、超声波、紫 酶蛋白的米氏常取决于温度和酶的浓与酶蛋白对底物的亲和力无关E.等于酶蛋白每秒钟转换底物的分子【答案】【解析】速度一半时的底物浓度。可近似地表示酶与底大底关系密

⑶ :表示酶的纯度。用每毫克蛋白质所含 越大,酶的纯度越高3.转换数和米氏⑴转换数(Kcat):是酶的催化常数其定义为在一定条件下每秒钟每个酶分子转换底物的摩尔酶转换底物的微摩尔数。多数酶的at-104。⑵米氏常数(Km):是酶的特征性常数在数值上等于酶促速度达到最大速度一半时的底物浓度(mol/L)有催化活性的RNA分A.统称核C.都是人工合成

E.【答案】【解析】核酶泛指具有催化功能的RNA分子第二章酶(一)概酶是一类由活细胞产生的,对其特异底物具有用的蛋白质核酶是具有催化功能的RNA分子(二)酶的分子组成和单纯酶:仅由氨基酸构成的酶。如脲酶、淀粉酶、脂酶酶蛋白:决定酶的特全 金属离辅因

辅基:与酶蛋白结合辅酶:与酶蛋白结合(透析易除去

体内激活无活性的胃蛋白酶酶原的主要方式【答案】

【】的前体(酶原)去除部分肽段这一过程称为蛋(又称酶原的激活消化酶(白酶等)就是通过蛋白酶解激活的例子常见的酶活性调节方 非

行,一般不消耗能 蛋白激酶所转移的磷酸基团的来源通常E.GTP的β-磷酸基【答案】

B.ATP的β-磷酸基团【解析】在化学修饰的调节中,磷酸化和去磷酸化激酶将ATP的γ-磷酸基团转移到靶细胞的常见的酶活性调节方 非

行,一般不消耗能 符号“A”代表的核酸分子的碱基组分【答案】

【解析】组成核酸分子(A)、鸟嘌呤(G)、胞嘧啶(C)、尿嘧(U)和胸腺嘧啶(T)核酸的存在部位、功能和化学组主要在主要在细胞遗传信息的载遗传信息的表2-脱氧核腺嘌呤A、鸟嘌呤腺嘌呤A、鸟嘌呤胞嘧啶C、胸腺嘧啶胞嘧啶C、尿嘧啶E.核糖核苷【答案】

【解析】核酸由脱氧核糖核酸DNA)和核糖核第五 核酸化一、核酸的化学(

98%以上分布于细胞核,其余分布 10%分布于细胞核、其余在细胞质 RNA也可作为

合成前导C.切除引

合成后随合成引合成前导链和后【答案】【解析】在原核生物DNA DNA聚合酶性质比较(均具有5’→3’聚合酶活性DNA聚合酶1++DNA聚合酶1+—DNA+—(延长过程4——1——2+—2+—核5+—DNA聚合酶α在真核DNA 合成引【答案】

合成后随D.合成前导【解析】在真核DNA 时,DNA聚合酶α有合DNA聚合酶性质比较(均具有5’→3’聚合酶活性DNA聚合酶1++DNA聚合酶1+—DNA+—(延长过程4——1——2+—2+—核5+—逆转录是E.水解RNA【答案】【】逆转录是指以RN为模板、以P为原料、由逆转录酶催化合成A的过程一过程刚好与转录相反,所以被称为逆转录。5三、反转反转录(逆转录)——以RNA为模板、以dNTP为料、由反转录酶催化合成DNA的过程。这一过程刚好与转录相反,所以被称为反转录,这种酶叫作(逆转录酶)DNA指导的DNA聚合RNaseH种 突变率高,不断出现 株的原因细菌的启动子C.DNA聚合酶结合并开始的位点D.RNA聚合酶结合并开始E.起【答案】【解析】细菌的启动子是RNApol识别、结合RNA聚合酶识别、结合并启动的DNA序列

1.启动子是RNApol识别、结合和开始转录的一段DNA(1)细菌启动子特有转录起点:转录起点的碱基90%以上是嘌呤2-103-35序分别以-10序列、-35序列为中心,各含6bp,其中富含A/T原核生物的启动子区有两个高度保守的序列-35区的TTGACA序列:RNApol的转录-10区的TATAAT(Pribnow盒)序列:为转录起-10和-35序列之间保持一定间隔距一般为16-18bp,在

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