生物化学教学课件：第三章 酶2

（二）酶与底物的结合有利于底物形成过渡态诱导契合假说(induced-fithypothesis)酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合。这一过程称为酶-底物结合的诱导契合假说。2023/1/11生物化学教研室杨成君1酶-底物复合物E+SESE+P酶与底物诱导结合2023/1/11生物化学教研室杨成君2酶底物酶-底物复合物酶与底物结合的诱导契合举例2023/1/11生物化学教研室杨成君3A.二氢叶酸还原酶与NADP+结合前无口袋状结构。B.在NADP+诱导下酶形成口袋状结构容纳NADP+

，形成E-S复合物。（三）其它——酶分子内效应2023/1/11生物化学教研室杨成君4邻近效应与定向排列表面效应张力效应多元共价催化1.邻近效应和定向排列AB反应部位酶分子活性中心酶底物聚集到酶的活性中心部位，它们相互靠近形成利于反应的正确定向关系，使底物有充足的时间进行反应酶活性中心与底物结合时，酶蛋白也被底物诱导发生变构，催化基团和结合基团正确排列定位，利于底物和酶更好地互补此效应实际是使分子间（底物与底物）的反应变成了类似于分子内（ES复合体）的反应，提高了反应的速率2.表面效应使底物分子去溶剂化表面效应（surfaceeffect）酶分子表面由亲水基团构成，而内部常为疏水性氨基酸组成，并常形成疏水性“口袋”样结构，酶活性中心多位于此疏水“口袋”中，即底物与酶的反应在酶分子内部疏水环境中进行疏水环境可排除水分子对酶和底物功能基团的干扰性吸引或排斥，防止在酶与底物之间形成水化膜，有利于酶和底物的亲密接触与结合2023/1/11生物化学教研室杨成君73.张力效应（strain）+-+-稳定的底物

-

-++底物张力变形激活形成过渡态酶活性中心的某些基团或金属离子可改变底物敏感键的电子云分布，产生“电子张力”而易于断裂，也可使底物的构象改变，接近过渡态而易于反应，这就是张力学说通过电荷等相互作用产生电子张力4.多元共价催化2023/1/11生物化学教研室杨成君8酸-碱催化是常见机制酶是两性电解质，其活性中心上的基团酸也可以是碱，共同参与质子转移，使反应速率提高102~5倍共价催化作用很多酶的催化基团在催化过程中可以和底物形成瞬间的共价键而激活底物。具有具亲核催化和亲电子催化两种作用多功能基团包括辅酶或辅基及金属离子的协同作用可极大地提高酶的催化效能酶活性中心的酸性和碱性基团质子供体（酸基团）质子受体（碱基团）pKa-COOH-NH3+3.96(Asp)4.32(Glu)-COO-NH210.808.3312.4810.116.00-SH-S-OHONH+HNNH2+NH2-NH-CNH2-NH-CNHN

HN维持酶构象少数酶的金属可能只使酶蛋白构象稳定作为酶活性中心的一个必需组分参与底物的结合或催化底物的改变，形成三元络合物：E-S-M、M-E-S、E-M-S参与氧化还原、传递电子铁、铜、钼离子可以在氧化还原中传递电子2023/1/11生物化学教研室杨成君10金属离子作用1）金属桥使底物趋近酶活性中心，还通过三维的配位键促进酶活性中心及底物的反应基团有正确的空间定向。2)金属和活性中心的催化基团一样能改变底物中敏感键的电子云，产生“电子张力”效应。3)金属和质子相似，可对底物中相应电子密度较高的原子进行“亲电子攻击”，以弥补酶活性中心上催化基团（主要是亲核基团）的不足。4)两价金属离子所带的正电荷可大于质子，也可像酸基团一样获取底物的电子，而且效率可高于一般的质子供体，故有人把金属称为“超酸催化剂2023/1/11生物化学教研室杨成君11第三节

酶促反应动力学KineticsofEnzymeCatalyzedReaction

酶促反应动力学研究各种因素对酶促反应速度的影响，并加以定量的阐述的科学影响酶促反应速度的因素酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂等研究条件研究一种因素的影响时，其余各因素均恒定且处于最佳酶促反应动力学研究内容产物生成量酶促反应速度逐渐降低0时间初速度反应初速率（initialvelocity）斜率=速度是指反应开始时的速率即反应速率与反应时间呈正比阶段采用初速率：避免反应进行过程中因底物浓度消耗而或因反应产物堆积、酶被饱和及部分酶失活而造成的反应速率下降等2023/1/11生物化学教研室杨成君14一、底物浓度对反应速度的影响研究前提单底物、单产物反应（忽略水、辅酶等）。酶促反应速度一般在规定的反应条件下，用单位时间内底物的消耗量和产物的生成量来表示。反应速度取其初速度，即底物的消耗量很小（5﹪以内）时的反应速度。底物浓度远远大于酶浓度。在其他因素不变的情况下，底物浓度对反应速度的影响呈矩形双曲线关系。3种情况：2023/1/11生物化学教研室杨成君151.当底物浓度很低时（[S]«Km）反应速度与底物浓度成正比；曲线起始反应为一级反应。EEEEEEEEEEESES[S]VVmax底物浓度很低Km1/2VmaxKmVmaxV=[S]2023/1/11生物化学教研室杨成君162.随着底物浓度的增高反应速度不再成正比例加速；曲线中段反应为混合级反应。EEEEEE[S]VVmaxV=Km+[S]Vmax[S]ESESESESESESSS中等底物浓度Km1/2Vmax2023/1/11生物化学教研室杨成君173.当底物浓度很高时（[S]»Km）反应速度不再增加，达最大速度；曲线末段反应为零级反应。[S]VVmaxV=VmaxESESESESESESESESESESESESSSSSSSSSSS很高底物浓度=k[E]Km1/2Vmax

2023/1/11生物化学教研室杨成君18（一）米－曼氏方程式1913年Michaelis和Menten提出反应速度与底物浓度关系的数学方程式：米－曼氏方程式，简称米氏方程式(Michaelisequation)。米氏方程表达如下：不同[S]时的反应速度底物浓度最大反应速度(maximumvelocity)米氏常数(Michaelisconstant)2023/1/11生物化学教研室杨成君19米－曼氏方程式推导酶促反应模式——中间产物学说E+SESE+P中间产物k1k2k3k4米－曼氏方程式推导基于这样的假设：单底物反应，反应中底物总浓度[St]远远大于酶的总浓度[Et]，故在反应的初始阶段[S]可认为不变

，[S]=[St]测定的反应速度为刚开始时的初速度，产物生成很少、逆反应忽略不计（不考虑k4）。K1、k2、k3、k4分别为各向反应的速度常数推导过程

而[E]=[Et]-[ES]，且反应开始忽略逆反应，k4=0故：ES生成速度ES分解速度

按理：[S]=[St]-[ES]但由于[St]>>[Et]故在反应的初始阶段[S]>>[ES]可认为：

[S]=[St]-[ES]=[St]反应处于稳态时

[ES]生成速度与分解速度相等整理后得如下方程：令：再整理：

E+SESE+P中间产物k1k2k3k4E与S形成ES复合物的反应是快速平衡反应，ES分解为E及P的反应为慢反应酶促反应最终速度取决于慢反应，即V＝k3

[ES]酶促反应速度v=k3[ES]而：所以：底物浓度很高时所有酶都被底物饱和，[Et]＝[ES]，反应达最大速度

得：

（二）米式常数Km的定义和意义

[S]VVmaxKm1/2VmaxKm是酶的特征性常数之一Km可近似表示酶对底物的亲和力同一酶对于不同底物有不同的Km值Km可近似表示酶对底物的亲和力Km近似地表示酶对底物的亲和力的条件：一些酶的K2>>K3，即ES解离成E和S的速率明显超过分解成E和P的速率，K3可忽略不计。此时Ｋm近似ES的解离常数Ks。在这种情况下Km可表示酶和和底物的亲和力。Km越大，亲和力越小。2023/1/11生物化学教研室杨成君24（三）最大反应速度Vm含义与意义Vmax的定义：Vm是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度成正比Vmax意义：Vmax=K3[E]如果酶的总浓度已知，可从Vmax计算酶的转换数(turnovernumber)，即动力学常数K3。例如：10-6mol/L的碳酸酐酶，1秒钟之内催化生成0.6mol/L碳酸，则1分子酶1秒钟可催化生成6×105个分子的碳酸。2023/1/11生物化学教研室杨成君25酶的转换数的定义当酶被底物充分饱和时，单位时间内每个酶分子催化底物转变为产物的分子数。(动力学常数K3）酶的转换数意义可用来比较每单位酶的催化能力。2023/1/11生物化学教研室杨成君26（四）Km值与Vm值的测定由于底物浓度曲线是矩形双曲线，图形为渐近线很难准确地测得Km值和Vmax值。故常将米氏方程进行变换将曲线作图改为直线作图可以准确地测定Km值和Vmax值常用的变换后方程有Lineweaver-Burk方程及其衍化来的Hanes方程。1.双倒数作图法双倒数作图(doublereciprocalplot)又称为林-贝氏(Lineweaver-Burk)作图法将米氏方程两边取倒数得双倒数方程双倒数作图法2.Hanes作图法在林－贝氏方程基础上，两边同乘[S]:两边乘[S]Hanes作图法2023/1/11生物化学教研室杨成君29二、酶浓度对反应速度的影响当[S]>>[E]，酶可被底物饱和的情况下，反应速度与酶浓度成正比。关系式为：V=k3[E]当[S]>>[E]时，酶被饱和此时Vmax=k3[E]V[E]0V=k3[E]2023/1/11生物化学教研室杨成君30三.温度对酶促反应速率的影响温度对淀粉酶活性的影响：双重影响温度℃酶活性01020304050600.51.01.52.0最适温度optimumtemperature每升高10℃反应速率增加1～2倍反应速率则因酶受热变性而降低酶促反应速度最快时的环境温度2023/1/11生物化学教研室杨成君31温度对反应速度的影响及应用温血动物组织中：大多数酶在60℃时开始变性80℃时多数酶的变性已不可逆。酶的最适温度在35-40℃之间。酶的最适温度不是酶的特征常数，它与反应进行的时间有关。低温一般不使酶破坏，温度回升后，酶可以恢复活性。应用：低温麻醉、低温保存菌种、低温保存酶制剂。2023/1/11生物化学教研室杨成君32课间休息2023/1/11生物化学教研室杨成君33四.pH对酶促反应速率的影响pH影响酶促反应速度的原因酶分子的许多极性基团在不同pH条件下解离状态不同，所带电荷的种类和数量也各不相同酶活性中心的某些必需基团仅在某一解离状态才最容易同底物结合或具有最大的催化作用底物和辅酶具有可解离的基团荷电状态也受pH的影响，进而影响它们与酶的亲和力酶活性中心的空间构象受pH的影响从而影响酶的活性pH对反应速度的影响pH对某些酶活性的影响pH酶活性胃蛋白酶淀粉酶胆碱酯酶0246810最适pH(optimumpH)：酶催化活性最大时环境的pH，称为酶促反应的最适pH酶的最适pH各种酶的最适pH不同。动物体内酶最适pH：6.5-8之间，少数酶例外。胃蛋白酶的最适pH为1.8，肝精氨酸酶的最适pH为9.8。植物为4.5～6.5。最适pH不是酶的特征性常数它受底物浓度、缓冲液的浓度和种类及酶的纯度等影响。一些酶的最适pH值

酶最适pH胃蛋白酶1.8过氧化氢酶7.6胰蛋白酶7.7延胡索酸酶7.8核糖核酸酶7.8精氨酸酶9.82023/1/11生物化学教研室杨成君37五、抑制剂对反应速度的影响酶的抑制剂(inhibitor)凡使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质酶的抑制区别于酶的变性抑制剂对酶有一定选择性引起酶变性的因素对酶没有选择性抑制作用的类型有不可逆性抑制(irreversibleinhibition)可逆性抑制(reversibleinhibition)（一）不可逆抑制不可逆性抑制的概念抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需基团相结合，使酶失活。*举例有机磷化合物（羟基酶）解毒——解磷定(PAM)重金属离子及砷化合物（巯基酶）解毒——二巯基丙醇(BAL)2023/1/11生物化学教研室杨成君38HO—HS—1.羟基酶的抑制作用有机磷农药，如敌百虫，敌敌畏，1059，等可与胆碱酯酶（cholineesterase）活性中心的丝氨酸羟基结合，使酶失活，导致乙酰胆碱堆积，造成副交感神经兴奋。（专一性抑制剂）中毒时出现恶心、呕吐、多汗、肌肉震颤，瞳孔缩小。XR-OR-OPO有机磷化合物R-OR-OPO磷酰化酶(失活)羟基酶O-EHXO-EH酸有机磷中毒的解救临床上可用解磷定（pyridinealdoximemethyliodide,

PAM）解除其抑制作用R-OR-OPO磷酰化酶(失活)O-ECH3N+CH=NOH解磷定CH3N+CH=NO-RO-RPO有机磷中毒解毒HO-E活性的酶2.巯基酶的不可逆抑制低浓度的重金属离子（Hg2+、Ag+等）可以和酶分子的巯基结合使酶失活（高浓度酶变性）。这些抑制剂结合的巯基不只限于必需基团，故称为非专一性抑制剂。路易士气（Lewisite）是含砷的化合物，也能抑制体内的巯基酶使人畜中毒。+Hg2+汞离子+2H+ESHSH巯基酶ESSHg失活的巯基酶ESHSH巯基酶+

As-CH=CHCl路易士气ClCl+2HClAs-CH=CHClESS失活的巯基酶巯基酶抑制失活重金属离子砷化合物COONaCHSHCHSHCOONa二巯基丁二酸钠CH2OHCH-SHCH2SH二巯基丙醇+

ESSHg失活的巯基酶COONaCHSCHSCOONaHg+

ESHSH有活性的巯基酶As-CH=CHCl+

ESS失活的巯基酶+

ESHSH有活性的巯基酶CH2OHCH-SCH2SAs-CH=CHCl砷化合物对巯基酶的不可逆抑制引起的中毒可用二巯基丙醇（Britishanti-lewisite，BAL）解除其毒性。重金属离子对巯基酶的不可逆抑制引起的中毒可用二巯基丁二酸钠解除其毒性。语文课本上的《为了六十一个阶级弟兄》曾经感染、激励数代中国人。1960年发生在山西省平陆县的砒霜中毒事件。电影1960年2月3日深夜，一箱来自北京新特药商店的二硫基丙醇，被及时空投到山西省平陆县，当地六十一个中毒民工因此脱离了生命危险不可逆抑制作用特点此类抑制剂一般是非生物来源抑制剂与酶的活性中心的必需基团（-OH、-SH）以共价键结合抑制反应不可逆抑制剂不能用简单的透析、超滤等物理方法除去2023/1/11生物化学教研室杨成君45Theend2023/1/11生物化学教研室杨成君46EEE（二）可逆性抑制2023/1/11生物化学教研室杨成君47E非共价键可逆结合ISESIII竞争非竞争反竞争ESII与E或ES酶的活性降低或丧失抑制剂可以用透析和超滤等方法除去IIE1、竞争性抑制

(competitiveinhibition)竞争性抑制：抑制剂与S的结构相似，与S竞争E的活性中心，阻碍ES的形成，使E的活性降低。抑制作用程度取决于抑制剂与E的相对亲和力及底物浓度。动力学常数Vmax不变，Km值变大。2023/1/11生物化学教研室杨成君48[S]VVmaxKmVmax2无抑制剂竞争性抑制剂KmVmax反应模式及双倒数作图P+++EIIEESES无抑制剂抑制剂↑双倒数作图法竞争性抑制举例丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制是竞争性抑制COOHHHCOOHCC22琥珀酸COOHHCOOHC2COOHHHCOOHCC丙二酸延胡索酸FADFAD2H琥珀酸脱氢酶2023/1/11生物化学教研室杨成君50竞争性抑制在医学临床中的应用抗菌素磺胺的抑菌作用是典型的竞争性抑制作用。对磺胺类药敏感的细菌可在菌体内FH2合成酶作用下以对氨基苯甲酸为底物合成FH2。抗代谢药物抗肿瘤药物等通过竞争性抑制机理发挥作用的。2023/1/11生物化学教研室杨成君51磺胺类药物的抑菌机制与对氨基苯甲酸（p－aminobenzoicacid，PABA）竞争二氢叶酸合成酶二氢叶酸合成酶二氢叶酸四氢叶酸二氢叶酸还原酶二氢蝶呤啶谷氨酸竞争性抑制剂HN-2-SONHR2磺胺类药物HN-2-COOH对氨基苯甲酸细菌代谢结构相似2、非竞争性抑制

(non-competitiveinhibition)

非竞争性抑制抑制剂既能与E结合、也能与ES结合，从而使酶失去活性。抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，底物与抑制剂之间无竞争关系；抑制程度取决于抑制剂的浓度；动力学常数Vmax减小，Km值不变。2023/1/11生物化学教研室杨成君53[S]VVmaxKmVmax2无抑制剂非竞争性抑制剂KmVmax2Vmax反应模式及双倒数作图EP++SEES+SI+I+EIESI抑制剂↑无抑制剂双倒数作图法3、反竞争性抑制

(uncompetitiveinhibition)反竞争性抑制：抑制剂只与ES结合；抑制程度取决与抑制剂的浓度及底物的浓度动力学特点：Vmax降低，表观Km降低。2023/1/11生物化学教研室杨成君55[S]VVmaxKmVmax2无抑制剂反竞争性抑制剂KmVmax2Vmax反应模式及双倒数作图P++SESI+ESIE双倒数作图法无抑制剂抑制剂↑E[S]1Km1v1无抑制剂竞争性抑制非竞争性抑制反竞争性抑制Vmax1竞争性抑制：Km↑Vmax不变非竞争性抑制：Km不变Vmax↓反竞争性抑制：Km↓Vmax↓2023/1/11生物化学教研室杨成君57各种可逆性抑制作用的比较作用特征无抑制剂竞争性抑制非竞争性抑制反竞争性抑制与I结合组分EE、ESES动力学参数表观KmKm↑—↓最大速率Vmax—↓↓林-贝氏作图斜率Km/Vmax↑↑—纵轴截距1//Vmax—↑↑横轴截距-1/Km↑—↓2023/1/11生物化学教研室杨成君582023/1/11生物化学教研室杨成君59六、激活剂对反应速度的影响激活剂（activator）使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质。激活剂分为：•必需激活剂（essentialactivator）•非必需激活剂（non-essentialactivator）激活剂种类大多数为金属离子：如Mg2+、K+、Mn2+等少数阴离子也有激活作用：如氯离子其它：胆汁酸Theend2023/1/11生物化学教研室杨成君602023/1/11生物化学教研室杨成君61第四节

酶的调节TheRegulationofEnzyme变构酶的变构调节酶的共价修饰调节酶原的激活一、酶活性的快速调节变构酶(allostericenzyme)或别构酶的特点是多亚基（偶数）、四级结构、两个中心、不符合米氏方程变构调节(allostericregulation)一些代谢物（效应剂）与某些酶分子活性中心外的某部位（别位）可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性的调节方式变构效应剂(allostericeffector)：广义一种别构酶可以有不止一种效应剂（包括同促和异促）效应剂是底物本身则产生同促协同效应，否则产生异促协同效应变构调节的类型变构调节指同促协同效应基础上的异促协同效应包括异促正协同（变构激活）和异促负协同（变构抑制）（一）变构调节协同效应同促协同效应homotropiceffect异促协同效应heterotropiceffect正协同负协同正协同负协同调节物就是底物本身调节物不是底物本身0.5SKVKmVmaxVmax12S型曲线（同促正协同别构酶）表观双曲线（同促负协同别构酶）S型曲线（同促正协同别构酶）变构激活——S型曲线左移（异促正协同）变构抑制——S型曲线右移（异促负协同）VKmVmaxVmax120.5SK变构激活效应效应剂引起的协同效应使酶对底物的亲和力增加而加快反应速度，此效应则为变构激活效应。此效应剂为变构激活剂(allostericactivator)变构抑制效应效应剂引起的协同效应使酶对底物的亲和力降低而减慢反应速度，此效应则为变构抑制效应。此效应剂为变构抑制剂(allostericinhibitor)异促协同效应（变构酶的调节）变构酶的协同效应曲线矩形双曲线（非别构酶）S型曲线（同促正协同别构酶）表观双曲线（同促负协同别构酶）变构激活——S型曲线左移（异促正协同）变构抑制——S型曲线右移（异促负协同）0.5SKVKmVmaxVmax12蛋白激酶A的变构调节蛋白激酶A（R2C2）的R2与4个cAMP结合后，使R亚基对C亚基的抑制作用消失，C亚基则具有催化活性。RR有活性无活性4cAMPRRCCCC+激活（二）共价修饰共价修饰(covalentmodification)在其他酶的催化下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。常见类型磷酸化与脱磷酸化（最重要、最常见）乙酰化和脱乙酰化甲基化和脱甲基化腺苷化和脱腺苷化-SH与-S-S-的互变酶有高（有）低（无）活性两种互变形式酶分子出现共价键的变化，磷酸化消耗ATP共价修饰是酶促反应，有放大效应（级联效应）共价修饰所需酶的活性受激素的调控有些酶具有别构与化学修饰双重调节酶的共价修饰的特点酶的磷酸化与脱磷酸化蛋白激酶磷蛋白磷酸酶酶蛋白ThrSerTyr-OH磷蛋白ThrSerTyr-O-PATPADPPHO2磷酸化脱磷酸（三）酶原激活酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。酶原的激活：无活性的酶原转变成有活性的酶的过程。赖缬天天天天甘异赖缬天天天天缬组丝SSSS46183甘异缬组丝SSSS肠激酶胰蛋白酶活性中心胰蛋白酶原的激活过程胰蛋白酶原胰蛋白酶某些酶原的激活酶原激活因素激活途径激活部位胃蛋白酶原H+或胃蛋白酶切除六肽胃腔糜蛋白酶原胰蛋白酶切除两个二肽小肠腔弹性蛋白酶原胰蛋白酶切除几个肽段小肠腔羧基肽酶原胰蛋白酶切除几个肽段小肠腔酶原激活的生理意义避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。如消化管内的蛋白酶有的酶原可以视为酶的储存形式。在需要时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催化作用。如凝血酶原和纤溶酶原2023/1/11生物化学教研室杨成君75二、酶含量的调节（一）酶蛋白合成的诱导和阻遏诱导作用(induction)阻遏作用(repression)（见第十三章）（二）酶降解的调控酶蛋白的降解与一般蛋白质相同（见第七章）2023/1/11生物化学教研室杨成君76第五节

酶的分类与命名TheClassification

andNamingofEnzyme2023/1/11生物化学教研室杨成君77一、酶的分类1.氧化还原酶类(oxidoreductases)2.转移酶类(transferases)3.水解酶类(hydrolases)4.裂（解）合酶类(lyases)5.异构酶类(isomerases)6.合成酶类(ligases,synthetases)酶的分类编号四个用·分开的数字前冠以EC（酶学委员会）EC3·5·3·16大类：1、2、3、4、5、6酶隶属的亚类酶隶属的亚-亚类酶在亚-亚类序号国际系统分类法标志——酶学委员会字头2023/1/11生物化学教研室杨成君782023/1/11生物化学教研室杨成君79二、酶的命名编号推荐名系统命名EC1·4·1·3谷氨酸脱氢酶L-谷氨酸：NAD+氧化还原酶EC2·6·1·1天冬氨酸氨基转移酶L-天冬氨酸：α-酮戊二酸氨基转移酶EC3·5·3·1精氨酸酶L-精氨酸脒基水解酶EC4·1·2·13果糖二磷酸醛缩酶D-果糖1，6-二磷酸：D-甘油醛3-磷酸裂合酶EC5·3·1·9磷酸葡萄糖异构酶D-葡萄糖：6-磷酸酮醇异构酶EC6·3·1·2谷氨酰胺合成酶L-谷氨酸：氨连接酶（一）酶的习惯命名法①绝大多数的酶是依据其所催化的底物命名，在底物的英文名词上加尾缀ase作为酶的名称:如水解脂肪的酶为脂肪酶(Lipase)。②某些酶根据其所催化的反应类型或方式命名:例如将氨基从一个化合物转移到另一个化合物的转氨酶，催化脱氢的称为脱氢酶。③有的酶是综合上述两个原则命名:底物+反应如乳酸脱氢酶，谷丙转氨酶等。④在上述基础上再加上酶的来源和酶的其它特点:例如胃蛋白酶，碱性磷酸酶和酸性磷酸酶。（二）酶的系统命名法国际生物化学会酶学委员会提出的系统命名法的原则是:以酶催化的整体反应为基础的。命名时应明确每种酶的底物及催化反应的性质，若有多个底物都要写明，其间用冒号（∶）隔开。2023/1/11生物化学教研室杨成君82第六节

酶与医学的关系TheRelationofEnzymeandMedicine一、酶与疾病密切相关酶与疾病的发生酶先天性缺乏与先天性代谢障碍酶活性受到抑制多见于中毒性疾病激素代谢障碍或维生素缺乏可引起酶异常。许多疾病引起酶异常，酶异常又加重病情酶与疾病的诊断酶活性测定及酶活性单位酶与疾病的治疗许多药物通过抑制生物体内的某些酶来达到治疗目的抗肿瘤药物的作用也是阻断其相应酶的活性酶直接用来治疗疾病（一）酶与疾病的发生1、酶先天性缺乏与先天性代谢障碍有些疾病直接或间接地与酶的异常有关。140种先天性代谢缺陷多数由酶先天性或遗传性缺损有关。如：白化病等2、酶活性受到抑制多见于中毒性疾病如：有机磷中毒、重金属中毒、氰化物中毒3、激素代谢障碍或维生素缺乏可引起酶异常。如维生素K缺乏，凝血障碍4、许多疾病引起酶异常，酶异常又加重病情。如：胰腺炎、许多其它炎症等（二）酶与疾病的诊断临床上许多组织器官的疾病表现为血液等体液中一些酶活性的异常。临床上常通过测定血液中某些酶的活性来协助诊断（占临床化学检验的25%）。2023/1/11吉林大学医学院杨成君86酶活性测定和酶活性单位酶的活性：指酶催化化学反应的能力，其衡量的标准是酶促反应速度。酶促反应速度可在适宜的反应条件下，用单位时间内底物的消耗或产物的生成量来表示。酶的活性单位：是衡量酶活力大小的尺度，反映在规定条件下，酶促反应在单位时间（s、min或h）内生成一定量的产物或消耗一定数量（mg、μg、μmol等）的底物所需的酶量。2023/1/11吉林大学医学院杨成君87酶的国际单位国际单位（IU）：1976年在特定的条件下，每分钟催化1μmol底物转化为产物所需的酶量为一个国际单位。催量单位（katal）：1979年１催量（kat）是指在特定条件下，每秒钟使１mol底物转化为产物所需的酶量。kat与IU的换算：

1IU=16.67×10-9kat（三）酶与疾病的治疗1、许多药物通过抑制生物体内的某些酶来达到治疗目的。许多抗菌素的作用机制是通过抑制细菌重要代谢途径中酶活性，达到抑菌目的。如：磺胺类药物、氯霉素等。2、抗肿瘤药物的作用也是阻断其相应酶的活性，以达到抑制肿瘤生长的目的。如：甲氨蝶呤、5-FU、6-MP等抗代谢药物（见第八章）3、酶直接用来治疗疾病助消化、外科清创、消炎、抗凝、促凝、防治血栓等。2023/1/11生物化学教研室杨成君89二、酶在医学上的其他应用（一）酶作为试剂用于临床检验和科学研究1．酶法分析即酶偶联测定法(enzymecoupledassays)2．酶标记测定法（酶学结合免疫学）3．工具酶（分子克隆领域）（二）酶的分子工程酶工程（enzymeengineering）酶工程主要是研究酶的生产、纯化、固定化技术、酶分子结构的修饰和改造，以及在工农业、医药卫生、和理论研究等方面的应用。包括化学酶工程、生物酶工程1．酶偶联测定法酶偶联测定法是利用酶作为分