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非线性蛋白质的静电吸附平衡热力学模型12/22/20221点击此处添加幻灯节标题第一节12/22/20222简介带电溶质与离子配位体之间相互作用的液相色谱法被称为离子交换色谱法，离子交换层析被广泛用于蛋白质的分析和纯化吸附平衡是设计和优化色谱吸附剂的基础。到现在为止已经提出了很多蛋白质离子交换吸附的平衡模型，比如Langmuir模型、计量置换模型、非理想表面溶液（NISS）模型、空间质量作用（SMA）模型和和SMA-NISS模型12/22/20223简介人们提出了多种现实的机械吸附平衡模型，这些模型都是采用了静电相互作用的非化学计量性质。然而他们忽略了蛋白质分子间的相互作用，并分别只适用与低浓度蛋白的线性吸附过程这篇文章建立了统计热力学（ST）模型用于离子交换非线性多组分蛋白吸附平衡。该模型基于统计热力学理论，考虑到吸附蛋白质分子之间的相互作用。12/22/20225原理基本假设：1吸附相是由抗衡离子、共离子、溶剂分子和被吸附蛋白分子组成2所有的分子均匀地分布在吸附相中3蛋白质分子和吸附表面简单相互作用势与所在吸附相的位置、蛋白质吸附量无关4在吸附相的所有分子进行对等短程相互作用5由于蛋白质溶液的主体区浓度较低，所以被认为是理想溶液6蛋白质分子被看作是球体

7基质材料孔隙的中吸附相离子交换剂具有相同的体积12/22/20226原理吸附相中第i个蛋白质的化学势（μis）包括两部分：吸附相中蛋白质分子间的相互作用μis’和蛋白质和吸附界面之间的相互作用力εis

吸附相吸附相中蛋白质分子间的相互作用μis’

公式1与公式1012/22/20227原理qj表示吸附相中真实的蛋白质浓度（按吸附相体积算），吸附量Qj（按孔隙中吸附剂体积算）

公式13简化溶液中蛋白质i的化学势当吸附平衡时12/22/20228试验结果三个不同缓冲液的六种不同的pH值条件下测定了BSA的吸附等温线通过微软Excel2000中的求解工具进行ST模型拟合，由此得到模型参数α1和k1112/22/202210试验结果液相条件对K11的影响K11是描述吸附蛋白质分子间的相互作用的参数1.随着pH值的降低，BSA所带负电荷减少，吸附的BSA分子之间的静电斥力减弱。2.随着离子强度增强，同离子的屏蔽效应也加强了，导致吸附牛血清白蛋白分子间的静电斥力减弱12/22/202212总结本文建立了一个统计热力学模型（ST型），该模型用于解决离子交换吸附剂吸附非线性多组分蛋白质问题。该模型考虑了吸附相中蛋白质与吸附剂的相互作用和蛋白质与蛋白质之间的相互作用，并遵循了蛋白质静电吸附的非化学计量性质通过静电和热力学理论研究了缓冲剂类型、pH和离子强度对蛋白吸附亲和力和吸附蛋白质分子间的相互作用的影响对于实际应用，该模型的参数必须通过拟合实验数据估计得到。还需找到预测模型参数的有效方法。该模型需要通过考虑其他分子间的相互作用来得到进一步改进，如疏水作用和范德华力作用运用该模型公式将帮助找到蛋白质

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