氨基酸代谢唐 2课件

氨基酸代谢

第9章蛋白质的营养作用

第一节一、体内蛋白质具有多方面的重要功能

①是构成组织细胞的重要成分；②参与组织细胞的更新和修补；③参与物质代谢及生理功能的调控；④氧化供能:人体每日18%能量由蛋白质提供。⑤其他功能：如转运、凝血、免疫、记忆、识别等。三、蛋白质的需要量

根据氮平衡实验计算，在不进食蛋白质时，成人每天最低分解约为20g蛋白质。由于食物蛋白质与人体蛋白质组成的差异，不可能全部被利用，故成人每日最低需要30~50g蛋白质。为了长期保持总氮平衡，仍需增量才能满足要求。我国营养学会推荐成人每日蛋白质需要量为80g。四、食物蛋白质的营养价值1.食物蛋白的营养价值在营养方面，不仅要注意膳食蛋白质的含量，还必须注意蛋白质的质。由于各种蛋白质所含氨基酸的种类和数量不同，它们的质不同。有的蛋白质含有体内所需要的各种氨基酸，并非含量充足，则此种蛋白质的营养价值高；有的蛋白质缺乏体内所需要的某种氨基酸，或含量不足则其营养价值低。2.决定蛋白质营养价值的因素一般来说，含有必须氨基酸种类多和数量足的蛋白质，其营养价值高，反之营养价值就低。由于动物性蛋白质所含必须氨基酸的种类和人体需要相近，故营养价值高。实际上蛋白质的营养价值取决于食物蛋白质含量、消化率、必须按氨基酸含量及比例等。3.提高蛋白质营养价值的方法：（1）蛋白质的互补作用营养价值低的蛋白质混合使用，则必须氨基酸可以互相补充从而提高营养价值，称之为食物蛋白质的互补作用。例如，谷类蛋白质含赖氨酸较少而含色氨酸较多，豆类蛋白质含赖氨酸较多而含色氨酸较少，两者混合食用即可提高营养价值。（2）提高蛋白质的消化率和利用率：蛋白质的消化率直接影响利用率，对营养价值有影响。有的加工或烹调方法可以使蛋白质消化率提高而提高营养价值。营养必需氨基酸(essentialaminoacid)指体内需要而又不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸，共有8种：Val、Ile、Leu、Thr、Met、Phe、Trp、Lys。其余12种氨基酸体内可以合成，称为营养非必需氨基酸。一、氨基酸代谢概况食物蛋白质经消化吸收的氨基酸（外源性氨基酸）与体内组织蛋白质降解产生的氨基酸及体内合成的非必需氨基酸（内源性氨基酸）混在一起，分布于体内各处参与代谢，称为氨基酸代谢库。二、氨基酸的脱氨基作用脱氨基作用是指氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成α-酮酸和氨的过程。这是氨基酸在体内分解的主要方式。参与人体蛋白质合成的氨基酸共有20种，它们的结构不同，脱氨基的方式也不同，主要有氧化脱氨、转氨、联合脱氨，以联合脱氨基最为重要。（二）转氨基作用在转氨酶(transaminase)的作用下，某一氨基酸去掉α-氨基生成相应的α-酮酸，而另一种α-酮酸得到此氨基生成相应的氨基酸的过程。反应式大多数氨基酸可参与转氨基作用，但赖氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸除外。正常人各组织中GPT及GOT活性(单位/克湿组织)转氨酶为细胞内酶，血清中转氨酶活性极低，当病理改变时使细胞膜的通透性增高、组织坏死或细胞破裂时，转氨酶大量释放入血，血清转氨酶活性增高，因此血清转氨酶活性，临床上可作为疾病诊断，观察疗效和预后的指标之一。谷丙转氨酶（GPT）丙氨酸氨基移换酶（ALT）谷草转氨酶（GOT）天冬氨酸氨基移换酶（AST）急性肝炎患者血清GPT活性明显升高；心肌梗死患者血清GOP活性明显升高。指转氨基作用与氧化脱氨基作用联合。过程：氨基酸首先与α-酮戊二酸在转氨酶作用下生成α-酮酸和谷氨酸，然后谷氨酸再经L-谷氨酸脱氢酶作用，脱去氨基产生游离氨和生成α-酮戊二酸。联合脱氨基作用的全过程是可逆的，联合脱氨基的逆过程是体内合成非必需氨基酸的主要途径。定义（三）联合脱氨基作用（大多数组织细胞中进行）概念：由转氨酶和腺苷酸脱氨酶等多种酶联合作用下脱去氨基产生游离氨的过程意义：是心肌、骨骼肌组织脱氨基的主要方式

（四）氨基酸通过嘌呤核苷酸循环脱去氨基三、氨的代谢氨气是有毒气体。1.体内有毒性的氨有三个重要来源。1）.氨基酸脱氨基作用和胺类分解均可产生氨

RCH2NH2RCHO+NH3胺氧化酶氨基酸脱氨基作用产生的氨是体内氨的主要来源。2.氨的去路体内氨的去路有：在肝内合成尿素，这是最主要的去路；

谷氨酸+NH3谷氨酰胺谷氨酰胺合成酶ATPADP+Pi肾小管泌氨分泌的NH3在酸性条件下生成NH4+，随尿排出。合成非必需氨基酸及其它含氮化合物；合成谷氨酰胺。（1）尿素的合成尿素生成的过程称为鸟氨酸循环，又称尿素循环。经过线粒体和胞液两个阶段，五个反应步骤。尿素合成的主要器官是肝脏。肾脏和脑组织也合成尿素，但合成量极少。

1.氨基甲酰磷酸的合成

氨基甲酰磷酸是NH3和CO2，在Mg2+、ATP存在的情况下由氨基甲酰磷酸合成酶I催化,肝细胞线粒体中合成。2.瓜氨酸的生成：

线粒体中的鸟氨酸氨基甲酰转移酶催化氨基甲酰磷酸与鸟氨酸缩合生成瓜氨酸。生成的瓜氨酸由线粒体转入胞液。3.精氨酸代琥珀酸的合成：在精氨酸代琥珀酸合成酶的催化作用下，丝氨酸与天冬氨酸反应生成精氨酸代琥珀酸。4.精氨酸的合成精氨酸代琥珀酸裂解酶催化精氨酸代琥珀酸裂解成精氨酸和延胡索酸延胡索酸可经三羧酸循环的中间步骤生成草酰乙酸，再经谷草转氨酶催化转氨作用重新生成天冬氨酸。由此，通过延胡索酸和天冬氨酸，使三羧酸循环与尿素循环联系起来。

5.尿素的生成

尿素循环的最后一步反应是由精氨酸酶催化精氨酸水解生成尿素并再生鸟氨酸，鸟氨酸再进入线粒体参与另一轮循环。

尿素合成是一个耗能的过程，合成1分子尿素需要消耗4个高能磷酸键。（二）谷氨酰胺的合成氨与谷氨酸在谷氨酰胺合成酶催化下，生成谷氨酰胺。反应中需消耗ATP。谷氨酰胺生成后主要从脑、肌肉等组织向肝、肾运氨，是脑中解毒的一种重要方式，是氨的运输形式，也是氨的储存和利用形式。四、α-酮酸的去路

①生成非必需氨基酸；②转变成糖和脂肪；③氧化供能：α-酮酸先转变成丙酮酸、乙酰CoA或三羧酸循环的中间产物，可经三羧酸循环彻底氧化分解，生成CO2和水并释放ATP供能。第三节

个别氨基酸的代谢

一、氨基酸的脱羧基作用脱羧基作用(decarboxylation)氨基酸脱羧酶氨基酸胺类RCH2NH2+CO2磷酸吡哆醛（产生特殊的胺类化合物，胺类物质在体内的含量低，但有重要的生理作用，在体内蓄积，会引起神经或心血管系统紊乱。）羧酸再氧化生成CO2和水或随尿排出，从而避免胺类的蓄积。几种重要的胺类物质的生成1.γ-氨基丁酸(GABA)GABA是抑制性神经递质，对中枢神经有抑制作用。GABACOOH(CH2)2CH2NH2

CO2L-谷氨酸脱羧酶COOH(CH2)2CHNH2COOHL-谷氨酸2.组胺组胺是强烈的血管舒张剂，可增加毛细血管的通透性，还可刺激胃蛋白酶原及胃酸的分泌。L-组氨酸组胺组氨酸脱羧酶CO2HNNCH2CHCOOHNH2HNNCH2CH2NH23.5-羟色胺(5-HT)5-HT在脑内作为神经递质起抑制作用；在外周组织有收缩血管的作用。5-羟色氨酸5-HT色氨酸羟化酶5-羟色氨酸脱羧酶CO2色氨酸CH2CHCOOHNH2CH2CHCOOHNH2HOCH2CH2NH2HO二、一碳单位的代谢1.一碳单位的定义某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基团，称为一碳单位。

如甲基、亚甲基、次甲基、甲酰基、亚氨甲基等。一碳单位不能游离存在，需与其辅酶四氢叶酸（FH4）结合而携带和转移。2.一碳单位的来源丝氨酸、组氨酸、甘氨酸、色氨酸代谢产生3.载体：四氢叶酸一碳单位的种类甲基(methyl)-CH3甲烯基(methylene)-CH2-甲炔基(methenyl)-CH=甲酰基(formyl)-CHO亚胺甲基(formimino)-CH=NHFH4携带一碳单位的形式（一碳单位通常是结合在FH4分子的N5、N10位上）N5—CH3—FH4N5,N10—CH2—FH4N5,N10=CH—FH4N10—CHO—FH4N5—CH=NH—FH4（三）一碳单位的主要功能是：1.参与嘌呤、嘧啶的合成，参与核酸的合成N10-CHO-FH4与N5,N10=CH-FH4分别为嘌呤合成提供C2与C8，N5,N10-CH2-FH4为胸腺嘧啶核苷酸合成提供甲基。一碳单位缺乏可造成某些病变，如巨幼红细胞贫血。2.是参与S-脲苷蛋氨酸的合成。S-脲苷蛋氨酸作为甲基的供体，为体内合成肾上腺素、胆碱、肌酸等提供甲基。3.把氨基酸代谢和核酸代谢联系起来。第十章核苷酸代谢第一节核苷酸的代谢

一、嘌呤核苷酸的合成代谢体内嘌呤核苷酸的合成有两条途径。第一，由简单的化合物合成嘌呤环的途径，称从头合成途径。第二，利用体内游离的嘌呤或嘌呤核苷，经过简单的反应过程，合成嘌呤核苷酸，称为补救合成（或重新利用）途径。肝细胞及多数细胞以从头合成为主，而脑组织和骨髓则以补救合成为主（一）嘌呤核苷酸的从头合成

(1)

原料

核素示踪实验证明嘌呤环是由一些简单化合物合成的，例如氨基酸、CO2及甲酰基（来自四氢叶酸）

嘌呤核苷酸的从头合成在胞液中进行。

反应分为两个阶段：

1.合成次黄嘌呤核苷酸（IMP）

2.IMP再转变成嘌呤核苷酸（AMP）与鸟嘌呤核苷酸（GMP）

作为核酸合成的底物是核苷三磷酸的形式，通过激酶的作用及ATP供能，AMP和GMP可转变成ATP及GTP。二）嘌呤核苷酸的补救合成

虽然从头合成途径是嘌呤核苷酸的主要合成途径，但嘌呤核苷酸从头合成酶系在哺乳动物的某些组织(脑、骨髓)中不存在，细胞只能直接利用细胞内或饮食中核酸分解代谢产生的嘌呤碱或嘌呤核苷重新合成嘌呤核苷酸，称为补救合成。补救合成的过程比从头合成简单得多，消耗ATP少，且可节省一些氨基酸的消耗。有两种酶参与补救合成，腺嘌呤磷酸核糖转移酶和次黄嘌呤－鸟嘌呤磷酸核糖转移酶补救合成同样由5-磷酸核糖-1-焦磷酸（PRPP）提供磷酸核糖。嘌呤核苷酸补救合成的生理意义1.补救合成可以节省从头合成时的大量能量和氨基酸的消耗；2.体内某些组织器官，如脑、骨髓等只能进行补救合成。

3.补救合成不足：自毁容貌症：患儿在二三岁时即开始出现症状，如尿酸过量生成，智力迟钝，甚至自身毁容，这种患儿很少活到成年。(三)、嘌呤核苷酸的相互转变：体内的嘌呤核苷酸可以相互转变，以保持彼此平衡。AMP和GMP之间可以相互转变二、嘧啶核苷酸的代谢（一）嘧啶核苷酸的合成代谢

从头合成途径和补救合成途径嘧啶核苷酸的从头合成

1.定义:

利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及二氧化碳等简单物质为原料，经过一系列酶促反应，合成嘧啶核苷酸的途径。

2.合成部位:主要是肝细胞胞液与嘌呤核苷酸的从头合成不同，嘧啶核苷酸是先合成嘧啶环，然后再与磷酸核糖相连，形成嘧啶核苷酸。此过程主要在肝细胞的胞液中进行。除了二氢乳清酸脱氢酶位于线粒体内膜上外，其余均位于胞液中二）嘧啶核苷酸的补救合成

由嘧啶磷酸核糖转移酶催化尿嘧啶、胸腺嘧啶等，与PRPP合成一磷酸尿嘧啶核苷酸（但不能利用胞嘧啶为底物）。

另外，嘧啶核苷激酶可使相应嘧啶核苷磷酸化成核苷酸。三、脱氧核糖核苷的生成脱氧核苷酸是由二磷酸核苷还原而成。脱氧核苷酸中的脱氧核糖并非先形成后再合成为脱氧核苷酸，而是在二磷酸核苷(NDP，N代表A、G、U、C、T等碱基)水平上直接还原，催化此反应的酶是核糖核苷酸还原酶(RR)

核苷酸的分解代谢

（一）嘌呤核苷酸的分解代谢

AMP在腺苷酸脱氨酶作用下生成次黄嘌呤核苷酸IMP，再在核苷酸酶作用下水解成次黄苷和磷酸，或者AMP在核苷酸酶作用下水解成腺苷，再经腺苷脱氨酶作用生成次黄苷。次黄苷经嘌呤核苷磷酸化酶（PNP）生成次黄嘌呤和１–磷酸核糖。１–磷酸核糖可转变成５–磷酸核糖，进入磷酸戊糖途径或再合成PRPP。次黄嘌呤既可进入补救途径，也可进一步分解，即次黄嘌呤在黄嘌呤氧化