第十一氨基酸代谢

什么是营养？牛肉，鸡蛋，蔬菜，大米…….是营养吗？一、食物蛋白质的生理功能营养：人体不断从外界摄取食物，经过消化、吸收、代谢和利用食物中身体需要的物质（养分或养料）来维持生命活动的全过程，它是一种全面的生理过程，而不是专指某一种养分。NO！第一页，共九十五页。一、食物蛋白质的生理功能什么是营养素？牛肉，鸡蛋，蔬菜，大米…….是营养素吗？营养素：一种从食物中取得的物质，用于人体内可促进生长发育、保持健康和修补体内组织，亦即为一种能够为身体提供营养的物质。七大营养素：蛋白质、脂肪、糖、维生素、矿物质、水和膳食纤维。NO！第二页，共九十五页。一、食物蛋白质的生理功能1.维持细胞组织的生长、发育和修补作用2.参与多种重要的生理活动 催化（酶）、免疫（抗原及抗体）、运动（肌肉）、物质转运（载体）、凝血（凝血系统）等。3.氧化供能（次要功能） 人体每日18%能量由蛋白质提供。第三页，共九十五页。二、氮平衡 摄入食物的含氮量与排泄物（尿与粪）中含氮量之间的关系，称为氮平衡。氮总平衡

摄入氮=排出氮(正常成人)氮正平衡

摄入氮>排出氮(儿童、孕妇等)氮负平衡

摄入氮<排出氮(消耗性疾病患者)

氮平衡反映体内蛋白质的合成与分解代谢的总结果。第四页，共九十五页。三、蛋白质的营养价值1.必需氨基酸

必需氨基酸(essentialaminoacid)是指体内需要而又不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸。

共有8种：蛋、缬、异亮、苯丙、色、亮、苏、赖

其余12种氨基酸体内可以合成，称非必需氨基酸。第五页，共九十五页。三、蛋白质的营养价值2.蛋白质营养的评价---必需氨基酸的种类和比例 食物中蛋白质的总量充足，而且必需氨基酸的种类和比例与人体内组成相似，则这种蛋白质食物的营养价值比较高。 没有任何一种食物的必需氨基酸组成是与人体组成完全一致的，故提高食物营养价值的关键在于注重均衡饮食。第六页，共九十五页。三、蛋白质的营养价值3．蛋白质的需要量

年龄性别蛋白质供给量（g/kg）婴儿2.0～4.01～10岁40～7013～16岁80～9018～40岁男性70～105女性65～85妊娠和哺乳期增加15～25第七页，共九十五页。三、蛋白质的营养价值4．蛋白质的互补作用（complementaryaction）

几种营养价值较低的蛋白质混合食用，互相补充必需氨基酸的种类和数量，从而提高蛋白质在体内的利用率，称为蛋白质的互补作用。第八页，共九十五页。提高食物营养价值方法举例氨基酸谷类豆类赖氨酸少多色氨酸多少第九页，共九十五页。主要内容一、蛋白质的营养二、蛋白质的消化、吸收和腐败三、细胞内的蛋白质降解四、氨基酸的一般代谢五、个别氨基酸的代谢第十页，共九十五页。一、蛋白质的消化

食物蛋白质消化的意义是：消除食物蛋白质的种属特异性或抗原性；使大分子蛋白质变为小分子肽和氨基酸，以便吸收和机体利用。第十一页，共九十五页。一、蛋白质的消化（一）蛋白质的水解酶类及其作用特点1．酶原和酶原的激活第十二页，共九十五页。一、蛋白质的消化（一）蛋白质的水解酶类及其作用特点2．蛋白水解酶作用的特异性肽链内切酶（内肽酶）：水解肽链中间位置的肽键，如胃蛋白酶、胰蛋白酶、糜蛋白酶和弹性蛋白酶等。肽链外切酶（外肽酶）：水解肽链的末端肽键，如羧基肽酶和氨基肽酶等。第十三页，共九十五页。名

称来源水解肽键的特异性*分子量最适pH胃蛋白酶胃-酸性-CO-NH-芳族

3.3×1041.5～2.5胰蛋白酶

胰-碱性-CO-NH-R-2.3×1048.0～9.0糜蛋白酶胰-芳族-CO-NH-R-2.4×1048.0～9.0弹性蛋白酶胰-脂族-CO-NH-R-2.6×1048.8羧肽酶A胰-中性氨基酸羧基末端肽3.4×1047.4羧肽酶B胰-碱性氨基酸羧基末端肽3.4×1048.0氨基肽酶小肠寡肽的氨基末端肽7.0～8.5二肽酶小肠二肽的肽键8.0胃肠道中重要的蛋白水解酶的一些特性第十四页，共九十五页。一、蛋白质的消化

（二）蛋白质的消化过程第十五页，共九十五页。二、肽和氨基酸的吸收

1.主动转运：载体蛋白与氨基酸、Na+组成三联体，由ATP供能将氨基酸、Na+转入细胞内，Na+再由钠泵排出细胞。主要在小肠黏膜细胞中进行。2．γ-谷氨酰基循环（γ-glutamylcycle）氨基酸的吸收是在γ-谷氨酰转移酶（结合在细胞膜上）的催化下，通过与谷胱甘肽（GSH）作用而转运入细胞的。肽和氨基酸的吸收主要有两种方式：第十六页，共九十五页。4.氨基酸的吸收（小肠）吸收部位：主要在小肠吸收形式：氨基酸、寡肽、二肽吸收机制：耗能的主动吸收过程。二、蛋白质的降解

（一）食物蛋白质的消化、吸收与腐败

第十七页，共九十五页。γ-谷氨酰基循环对氨基酸的转运作用谷氨酸

5-氧脯氨酸酶ATPADP+Pi半胱氨酰甘氨酸(Cys-Gly)半胱氨酸甘氨酸肽酶γ-谷氨酰环化转移酶氨基酸5-氧脯氨酸γ-谷氨酰半胱氨酸γ-谷氨酰半胱氨酸合成酶ADP+PiATP谷胱甘肽合成酶ATPADP+Pi细胞外

γ-谷氨酰基转移酶细胞膜谷胱甘肽

GSH细胞内γ-谷氨酰氨基酸氨基酸关键酶第十八页，共九十五页。蛋白质腐败作用（putrefaction）：肠道细菌对未被消化和吸收的蛋白质及其消化产物所起的分解作用。腐败作用的产物大多有害，如胺、氨、苯酚、吲哚等；也可产生少量的脂肪酸及维生素等可被机体利用的物质。三、蛋白质及其消化产物在肠中的腐败作用第十九页，共九十五页。腐败作用：产生有机胺类物质蛋白质氨基酸胺类蛋白酶脱羧基作用组氨酸组胺色氨酸色胺赖氨酸尸胺酪氨酸酪胺RCHNH2COOHRCH2NH2CO2苯丙氨酸苯乙胺第二十页，共九十五页。腐败作用：产生假神经递质

某些物质结构与神经递质结构相似，可取代正常神经递质从而影响脑功能，称假神经递质。苯乙胺苯乙醇胺酪胺

β-羟酪胺（不能引起神经冲动）第二十一页，共九十五页。儿茶酚胺类神经递质

儿茶酚胺类对中枢神经系统作用：兴奋中枢神经，提高警觉性，提高神经系统的反应速度。CH2CH2NH2OHHOCHOHCH2NH2OHHOCHOHCH2NH-CH3OHHO多巴胺去甲肾上腺素肾上腺素CHOHCH2NH2CHOHCH2NH2OH苯乙醇胺b-羟酪胺假神经递质第二十二页，共九十五页。腐败作用：产生了氨（NH3）未被吸收的氨基酸渗入肠道的尿素氨(ammonia)尿素酶

降低肠道pH，NH3转变为NH4+以胺盐形式排出，可减少氨的吸收，这是酸性灌肠的依据。腐败作用脱氨基作用第二十三页，共九十五页。主要内容一、蛋白质的营养二、蛋白质的消化、吸收和腐败三、细胞内的蛋白质降解四、氨基酸的一般代谢五、个别氨基酸的代谢第二十四页，共九十五页。一、细胞内蛋白质降解过程中的重要物质（一）泛素

一种由76个氨基酸构成的多肽，序列高度保守。功能：给选择被降解的蛋白加以标记。泛素分子的空间结构第二十五页，共九十五页。一、细胞内蛋白质降解过程中的重要物质（二）酶E1、酶E2、酶E3泛素活化酶（ubiquitin-activatingenzyme，简称E1）：负责激活泛素分子。泛素结合酶（ubiquitin-conjugatingenzyme，简称E2）：负责把泛素分子绑在被降解的蛋白质上。泛素蛋白连接酶（ubiquitin-proteinligatingenzyme，简称E3）：具有辨认被降解蛋白质的功能。第二十六页，共九十五页。一、细胞内蛋白质降解过程中的重要物质（三）蛋白酶体(proteasome)多种蛋白亚基组成的中空的圆桶状蛋白复合物。内含多种蛋白酶，特异地消化泛素连接的蛋白。是细胞的特殊“垃圾处理厂”。帽端结构（19S）帽端结构（19S）蛋白酶体（20S）第二十七页，共九十五页。二、细胞内蛋白质降解机制泛素介导的蛋白降解经历两个阶段：

第一阶段：多个泛素分子与靶蛋白共价结合。

第二阶段：靶蛋白在26s蛋白酶体的作用下，由泛素介导的蛋白水解过程。第二十八页，共九十五页。三、细胞内蛋白质降解过程（1）E1酶激活泛素分子，此过程需要消耗以ATP形式存在的能量；（2）泛素分子被转移到E2酶上；（3）E3酶识别待降解的靶蛋白，E2-泛素复合物结合到靶蛋白附近，泛素标记物从E2转移到靶蛋白上；（4）E3酶释放已被泛素标记的蛋白；（5）重复最后一步，直至蛋白质上连接的多个泛素形成一条短链；（6）泛素短链在蛋白酶体开口处被识别，泛素标记物被切除，蛋白质被切割成小片段。第二十九页，共九十五页。ADeeperLook蛋白酶体抑制剂（Bortezomib，硼替佐米）MilleniumPharmaceuticals,Inc.美国FDA批准应用于多细胞骨髓瘤的药物！第三十页，共九十五页。主要内容一、蛋白质的营养二、蛋白质的消化、吸收和腐败三、细胞内的蛋白质降解四、氨基酸的一般代谢五、个别氨基酸的代谢第三十一页，共九十五页。一、氨基酸在体内的代谢动态氨基酸代谢库氧化供能糖胺类脱羧基作用α-酮酸脱氨基作用氨尿素代谢转变其它含氮化合物

(嘌呤、嘧啶等)酮体食物蛋白质消化吸收

组织蛋白质分解体内合成氨基酸

(非必需氨基酸)合成第三十二页，共九十五页。二、氨基酸的脱氨基作用 指氨基酸脱去氨基生成相应α-酮酸的过程，是氨基酸分解代谢的最主要反应。脱氨基方式:

转氨基作用、氧化脱氨基作用、联合脱氨基作用、直接脱氨基作用COOHCHH2NRCOOHCRNH3Oα-氨基酸α-酮酸第三十三页，共九十五页。二、氨基酸的脱氨基作用（一）氧化脱氨基作用

氧化脱氨作用（oxidativedeamination）：氨基酸脱氨伴有氧化反应。1．氨基酸氧化酶：属黄酶类，辅酶为FAD。在氧的参与下，它催化氨基酸氧化脱氨生成α-酮酸、NH3和H2O2。第三十四页，共九十五页。二、氨基酸的脱氨基作用2.L-谷氨酸氧化脱氢酶

L-Glu脱氢酶广泛存在于肝、肾和脑组织中，不需要O2，是唯一以NAD+或NADP+为辅酶的氨基酸氧化酶,也是氨基酸直接脱氨基活力最强的酶。L-谷氨酸α-酮戊二酸H2ONAD(P)H+H+NAD(P)+L-谷氨酸脱氢酶（-亚氨基戊二酸）NH3第三十五页，共九十五页。二、氨基酸的脱氨基作用（二）

转氨作用（transamination）（1）转氨作用的概念：氨基酸的α-氨基与α-酮酸的酮基，在转氨酶(transaminase)的作用下相互交换，生成相应的新的氨基酸和α-酮酸。

体内存在多种转氨酶，不同氨基酸与α-酮酸之间的转氨基作用只能由专一的转氨酶催化，大多以α-酮戊二酸为氨基受体。第三十六页，共九十五页。二、氨基酸的脱氨基作用（2）转氨基反应 大多数氨基酸可参与转氨基作用，但赖氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸除外。COOHCHH2NR1COOHCR2OCOOHCHH2NR2COOHCR1O++转氨酶（VitB6）第三十七页，共九十五页。转氨作用的机制

转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺（VitB6活性形式）。氨基酸1磷酸吡哆醛α-酮酸1磷酸吡哆胺氨基酸2转氨酶α-酮酸2氨基酸1+a-酮酸2

a-酮酸1+氨基酸2转氨酶VitB6第三十八页，共九十五页。转氨作用机制H2OH2O第三十九页，共九十五页。实例：体内活性最强转氨酶的作用谷丙转氨酶（glutamicpyruvietransaminase,GPT)，肝脏活性最高。COOHCHH2NCH3丙氨酸COOHCO(CH2)2COOHα-酮戊二酸+COOHCHH2N(CH2)2COOH

谷氨酸

COOHCCH3O丙酮酸+谷丙转氨酶VitB6第四十页，共九十五页。实例：体内活性最强转氨酶的作用COOHCHH2NCOOHCO(CH2)2COOHα-酮戊二酸+COOHCHH2N(CH2)2COOH

谷氨酸

+谷草转氨酶VitB6谷草转氨酶（GOT,

glutamicoxaloacetatetransaminase),心肌含量最高。草酰乙酸COOHCCH2OCOOHCH2天冬氨酸COOH第四十一页，共九十五页。转氨酶在组织的分布

临床上将血清转氨酶活性测定结果作为疾病诊断和预后的指标之一。第四十二页，共九十五页。COOHCHH2NCH3丙氨酸COOHCO(CH2)2COOHα-酮戊二酸+COOHCCH3O丙酮酸+GPTVitB6转氨作用的意义GOTCOOHCHH2NCH2天冬氨酸COOHCO(CH2)2COOHα-酮戊二酸++VitB6草酰乙酸COOHCCH2OCOOHCOOHCOOHCHH2N(CH2)2COOH

谷氨酸

COOHCHH2N(CH2)2COOH

谷氨酸

第四十三页，共九十五页。转氨基作用不仅是体内多数氨基酸脱氨基的重要方式，也是机体合成非必需氨基酸的重要途径。转氨的结果使氨基集中到谷氨酸—氨基富集作用（细胞质）。但是，通过此种方式并未产生游离的氨！转氨作用的意义第四十四页，共九十五页。二、氨基酸的脱氨基作用（三）联合脱氨作用 两种脱氨基方式的联合作用，使氨基酸脱下α-氨基生成α-酮酸的过程。类型：①转氨作用耦联氧化脱氨作用（L-Glu脱氢酶）②转氨耦联AMP循环脱氨作用联合脱氨基作用是氨基酸脱氨基的主要方式!第四十五页，共九十五页。COOHCHH2N(CH2)2COOH

谷氨酸

COOHCR1Oα-酮酸COOHCHH2NR1氨基酸COOHCO(CH2)2COOHα-酮戊二酸转氨酶H2O+NAD+NH3+NADH+H+L-谷氨酸脱氢酶转氨作用耦联氧化脱氨作用第四十六页，共九十五页。转氨基耦联氧化脱氨基作用COOHCHH2N(CH2)2COOH

谷氨酸

COOHCR1Oα-酮酸COOHCHH2NR1氨基酸COOHCO(CH2)2COOHα-酮戊二酸转氨酶H2O+NAD+NH3+NADH+H+L-谷氨酸脱氢酶第四十七页，共九十五页。转氨基耦联氧化脱氨基作用COOHCHH2N(CH2)2COOH

谷氨酸

COOHCR1Oα-酮酸COOHCHH2NR1氨基酸COOHCO(CH2)2COOHα-酮戊二酸转氨酶H2O+NAD+NH3+NADH+H+L-谷氨酸脱氢酶既是体内脱氨基的主要方式，也是合成非必需氨基酸的主要方式。主要在肝、肾组织进行。第四十八页，共九十五页。苹果酸

腺苷酸代琥珀酸次黄嘌呤核苷酸

(IMP)腺苷酸代琥珀酸合成酶α-酮戊二酸氨基酸

谷氨酸α-酮酸转氨酶1草酰乙酸天冬氨酸转氨酶

2腺苷酸脱氨酶H2ONH3延胡索酸腺嘌呤核苷酸(AMP)嘌呤核苷酸循环转氨耦联AMP循环脱氨作用主要在心肌和骨骼肌中进行第四十九页，共九十五页。二、氨基酸的脱氨基作用（四）非氧化脱氨作用

（1）脱水脱氨：（2）脱硫化氢脱氨：第五十页，共九十五页。二、氨基酸的脱氨基作用（四）非氧化脱氨作用

（3）直接脱氨：第五十一页，共九十五页。三、氨的代谢氨（NH3）是机体正常代谢产物，具有毒性。正常人血氨浓度一般不超过58.7μmol/L。体内的氨主要在肝合成尿素(urea)而解毒。氨的概述：第五十二页，共九十五页。三、氨的代谢血氨的来源：

氨基酸脱氨基作用产生的氨是血氨主要来源

肠道吸收的氨 肾小管上皮细胞分泌的氨外源性胺类的分解——腐败作用/尿素肝肠循环第五十三页，共九十五页。三、氨的代谢血氨的去路：肝中合成尿素（主要去路）合成非必需氨基酸及其它含氮化合物合成谷氨酰胺肾脏的泌氨作用第五十四页，共九十五页。三、氨的代谢（一）尿素的合成1.生成部位： 主要在肝细胞的线粒体及胞液中。2.合成原料：OCNH2H2N尿素CO2NH3天冬氨酸草酰乙酸氨基酸a-酮酸第五十五页，共九十五页。三、氨的代谢（一）尿素的合成3.生成过程 尿素生成的过程由HansKrebs和KurtHenseleit提出，称为鸟氨酸循环(ornithinecycle)，又称尿素循环(ureacycle)或Krebs-Henseleit循环。第五十六页，共九十五页。NH4++HCO3-+2ATP氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ(CPSI)（N-乙酰谷氨酸，Mg2+）+2ADP+Pi氨基甲酰磷酸NH2OCOPO32+~（1）氨基甲酰磷酸的合成（线粒体）第五十七页，共九十五页。氨基甲酰磷酸+NH2(CH2)3CHNH2COOHNH2OCOPO32+~鸟氨酸NH(CH2)3CHNH2COOHNH2OC鸟氨酸氨基甲酰转移酶H3PO4瓜氨酸

反应在线粒体中进行，瓜氨酸生成后进入胞液。（2）瓜氨酸的合成（线粒体）第五十八页，共九十五页。氨基甲酰磷酸+NH2(CH2)3CHNH2COOHNH2OCOPO32+~鸟氨酸NH(CH2)3CHNH2COOHNH2OC鸟氨酸氨基甲酰转移酶H3PO4瓜氨酸

反应在线粒体中进行，瓜氨酸生成后进入胞液。（2）瓜氨酸的合成（线粒体）第五十九页，共九十五页。（3）精氨酸的合成（胞液）精氨酸代琥珀酸合成酶ATPAMP+PPiH2OMg2++天冬氨酸精氨酸代琥珀酸NH(CH2)3CHNH2COOHNH2OC瓜氨酸COOHCHCH2H2NCOOHNH(CH2)3CHNH2COOHNHCCOOHCHCH2NHCOOH氨基酸草酰乙酸a-酮酸转氨酶天冬氨酸第六十页，共九十五页。（3）精氨酸的合成（胞液）精氨酸代琥珀酸合成酶ATPAMP+PPiH2OMg2++天冬氨酸NH(CH2)3CHNH2COOHNH2OC瓜氨酸COOHCHCH2H2NCOOH氨基酸草酰乙酸a-酮酸转氨酶天冬氨酸NH(CH2)3CHNH2COOHNHCCOOHCHCH2NHCOOH第六十一页，共九十五页。精氨酸代琥珀酸裂解酶COOHHCCHHOOC+精氨酸延胡索酸精氨酸代琥珀酸NH(CH2)3CHNH2COOHNHCCOOHCHCH2NHCOOH（3）精氨酸的合成（胞液）NH(CH2)3CHNH2COOHNHCNH2第六十二页，共九十五页。尿素鸟氨酸NH(CH2)3CHNH2COOHNHCNH2精氨酸NH2(CH2)3CHNH2COOHNH2CNH2O精氨酸酶H2O+

鸟氨酸重新进入线粒体开始新一轮的尿素循环，尿素随尿排出体外。（4）精氨酸水解生成尿素（胞液）第六十三页，共九十五页。2ADP+Pi氨基甲酰磷酸2ATPN-乙酰谷氨酸Pi鸟氨酸瓜氨酸精氨酸延胡索酸氨基酸草酰乙酸苹果酸α-酮戊二酸谷氨酸α-酮酸精氨酸代琥珀酸瓜氨酸天冬氨酸ATPAMP+PPi鸟氨酸尿素线粒体胞液鸟氨酸循环全过程NH4++HCO3-

第六十四页，共九十五页。三、氨的代谢（一）尿素的合成4.尿素循环小结原料：尿素的2个氮原子，一个来自于游离氨，另一个来自天冬氨酸；碳来源于CO2。尿素循环的第一阶段在线粒体中进行，第二阶段在胞液中进行，CPSI为限速酶。尿素合成是个耗能的过程，共消耗了3个ATP，4个高能磷酸键。2NH4++HCO3-+3ATP4-+H2OUrea+2ADP3-+4Pi2-+AMP2-+2H+第六十五页，共九十五页。三、氨的代谢（一）尿素的合成5.尿素生成的调节（1）食物蛋白质的影响 高蛋白膳食合成↑ 低蛋白膳食合成↓（2）氨基甲酰磷酸合成酶I的调节：

N-乙酰谷氨酸为其变构激活剂。第六十六页，共九十五页。NH4++HCO3-+ATP氨基甲酰磷酸合成酶I氨基甲酰磷酸精氨酸尿素N-乙酰谷氨酸谷氨酸+乙酰CoAN-乙酰谷氨酸合成酶（AGA）⊕⊕（正反馈调节）尿素循环N-乙酰谷氨酸对尿素合成的调节作用精氨酸是AGA的激活剂第六十七页，共九十五页。三、氨的代谢（一）尿素的合成5.尿素生成的调节（3）尿素生成酶系的调节：第六十八页，共九十五页。精氨酸代琥珀酸合成酶是尿素合成启动后的限速酶！第六十九页，共九十五页。三、氨的代谢（二）丙氨酸-葡萄糖循环第七十页，共九十五页。氨基酸

肌肉蛋白质NH3谷氨酸葡萄糖丙酮酸糖酵解途径丙氨酸α-酮戊二酸肌肉血液丙氨酸α-酮戊二酸谷氨酸丙酮酸NH3尿素尿素循环葡萄糖糖异生丙氨酸肝丙氨酸-葡萄糖循环葡萄糖第七十一页，共九十五页。三、氨的代谢（一）丙氨酸-葡萄糖循环生理意义肌肉中氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝肝为肌肉提供葡萄糖第七十二页，共九十五页。（三）

谷氨酰胺的生成 在脑、肌肉合成谷氨酰胺，运输到肝和肾后再分解为氨和谷氨酸，从而进行解毒。三、氨的代谢L-谷氨酸+NH3谷氨酰胺谷氨酰胺合成酶(组织)ATPADP+Pi谷氨酰胺酶（肾）H2O第七十三页，共九十五页。（三）谷氨酰胺的生成 生理意义：谷氨酰胺是氨快速解毒产物,也是氨的储存及运输形式。三、氨的代谢L-谷氨酸+NH3谷氨酰胺谷氨酰胺合成酶(组织)ATPADP+Pi谷氨酰胺酶（肾）H2O第七十四页，共九十五页。氨中毒的可能机制a-酮戊二酸NH3

谷氨酸NH3

谷氨酰胺(谷氨酰胺合成酶)后果！脑中的a-酮戊二酸脑组织三羧酸循环障碍昏迷第七十五页，共九十五页。四、α-酮酸的代谢

1.合成非必需氨基酸

2.转变成糖及脂类3.氧化供能：丙氨酸丙酮酸乙酰CoA三羧酸循环

第七十六页，共九十五页。主要内容一、蛋白质的营养二、蛋白质的消化、吸收和腐败三、细胞内的蛋白质降解四、氨基酸的一般代谢五、个别氨基酸的代谢第七十七页，共九十五页。一、氨基酸的脱羧作用 氨基酸脱羧基生成有机胺的过程，称为氨基酸脱羧基作用(decarboxylation)

。氨基酸胺类RCH2NH2+CO2氨基酸脱羧酶磷酸吡哆醛CCOOHNH2HR第七十八页，共九十五页。谷氨酸脱羧基作用：生成g-氨基丁酸 g-氨基丁酸（g-aminobutyricacid,GABA）是抑制性神经递质，对中枢神经有抑制作用。L-谷氨酸COOHCHNH2CH2CH2COOHGABACH2NH2CH2CH2COOHCO2L-谷氨酸脱羧酶VitB6第七十九页，共九十五页。组氨酸脱羧基作用：生成组胺

组胺是强烈的血管舒张剂，可增加毛细血管的通透性，还可刺激胃蛋白酶及胃酸的分泌。L-组氨酸组胺组氨酸脱羧酶CO2第八十页，共九十五页。鸟氨酸的脱羧作用

多胺是调节细胞生长的重要物质。在生长旺盛的组织（如胚胎、再生肝、肿瘤组织）含量较高，其限速酶是鸟氨酸脱羧酶。

鸟氨酸腐胺

S-腺苷甲硫氨酸

(SAM)脱羧基SAM

鸟氨酸脱羧酶CO2SAM脱羧酶CO2精脒(spermidine)丙胺转移酶5'-甲基-硫-腺苷丙胺转移酶

精胺(spermine)第八十一页，共九十五页。二、氨基酸与“一碳基团”代谢（一）

“一碳基团”的概念 某些氨基酸代谢过程中产生的只含有一个碳原子的基团，称为一碳基团(onecarbonunit)。第八十二页，共九十五页。一碳单位的结构甲基 -CH3

甲烯基 -CH2-甲炔基 -CH=甲酰基 -CHO亚胺甲基 -CH=NH羟甲基 -CH2OH第八十三页，共九十五页。二、氨基酸与“一碳基团”代谢（二）

“一碳基团”的来源与互变N5—CH3—FH4H+H2ONADPH+H+NADP+NADH+H+NAD+N5-CH=NH-FH4NH3N10—CHO—FH4色氨酸N5,N10=CH—FH