淀粉酶对面制品品质的影响

α-淀粉酶对面制品品质的影响响因素以及其对面包的影响进展了介绍。“液化”作用，故α-淀粉酶又称为液化酶。大多数α-45000~60000。α-α-1,4-糖苷键[1]，不同分子构造的支链淀粉和支链淀粉含量对α-淀粉酶的媒介效率有很大影响。α-1,4-糖和葡萄糖,以保证面团发酵时足够的糖源从而提高发酵速度,缩短发酵时间[2]。另外,α-淀粉酶热稳定性高,进入烤炉后的一段时间内仍保持催化作用[3],提高发酵质量,使面制品内部质构和组织均匀细腻[4]。1、淀粉酶构造目前,已对很多不同种类和来源的α-淀粉酶[黑曲霉(αspergillusniger)、米根霉(bαrleyseeds)和地衣芽孢杆菌(Bαcilluslicheniformis)的晶体构造进展了X-射线衍射争辩,并得到了高区分α-50ku左右的单体,由经典的三个区域(αBC)组成[5,6.7,]:中心区域α由一个(B/α)8圆筒构成;BB-B3α3之间构成;C-C则由一个Greek-key基序组成,为该酶的活性部位,α-淀粉酶的构造完整性和活性,至少需要一个能与之严密结合的Ca2,而Cl往往是Clα-淀粉酶中,组成催化三联体的残基都是严格保守的[6]。2、α-淀粉酶作用机理a-淀粉酶分为高温淀粉酶、中文淀粉酶和低温淀粉酶。三种酶作用位点和机理一样粉酶属于水解酶类，能随机水解淀粉、及降解物内部的α-D-1，4糖苷键，使溶液的粘度快速下降，产生可溶性糊精低聚糖及少量麦芽糖葡萄糖对于耐高温淀粉酶作用机制的争辩JE[8]等提出了如以以下图模型。该模型认为催化中心位于 α/β桶状构造的底部，Glu261和Asp231是起催化作用的两个重要残基。整个催化过程为，首先淀粉链中的糖苷氧被质子供体Glu261质子化；然后亲核基团Asp231亲核攻击葡萄糖Glu261夺取一个水分子H，产生一个OH-；最终OH-攻击葡萄糖残基的C1，使1Glu261Asp231重恢复初始状态。3、酶学性质3.1pHpH值对酶活性的影响是α-淀粉酶酶学性质争辩的重要方面。现有争辩[9-16]说明,不同菌株以及同一菌株的不同突变株所产生的α-淀粉酶,在最pH值方面均存在确定差异。温度和pH值特性的多样性,α-淀粉酶应用的需求[17]。高温淀粉酶耐高温α-淀粉酶是目前国内外使用最多的一种酶,它是由地衣芽孢杆菌分泌,HM3产生6.1～7.0;当温度为80pH值为6.6时,其表现出最大的酶活力[10]。中温淀粉酶中温α一淀粉酶的酶活随着温度的上升而渐渐变大，当到达60摄氏度时酶活力pHpH6.0时酶活最高。[18]低温淀粉酶在不同温度下测定酶的活力，结果显示随着温度的上升酶的活力渐渐上升，在随着pH值的上升酶活性呈上升趋势，pH值为8.0时，酶活性到达最高，之后酶pH9.060%〔19〕金属离子的影响金属离子与耐高温α-,耐2高温α-淀粉酶的催化活性受Ca2的激活,且其热稳定性的提高有赖于Ca2[11,15，16]其理论依据为Ca2 与淀粉酶分子内部的Ca2结合位点结合，从而使酶的构造稳定，提高其耐热性和催化活性。此外,其他金属离子对耐高温α-淀粉酶活性也有不同程度的影响,Fe2、Fe2和Zn2具有确定的抑制作用,K、Co2和Ba2具有激活作用,Na和Li则对酶活性的影响不大[11,15]。推想其缘由,可能是来源于不同菌株的耐高温α-淀粉酶在蛋白质分子构造上存在确定差异,进而表现为在酶活性表达时对各种金属离子的响应不同。[17]淀粉分子构造Srichuwong等人［20］α-淀粉酶酶解性能，得出支等也会影响酶解性能。学者争辩〔21〕说明直链淀粉的含量在确定程度上影响α-淀粉酶酶解效率，但的酶解性能受多种因素影响，分子量、直链淀粉-脂质复合构造等。另外，学者认为［21］由于α-淀粉酶不能切开淀粉中的的α-1，6糖苷键，也α-1，4糖苷键。对于分子量一样的支链淀粉来说，平均α-1，6糖苷键，这α-淀粉酶酶解效率越低。3、对面制品品质的影响作为应用最为广泛的面制品改进剂对面团流变特性的影响的[24]。对面包比容膨胀而塌陷，这样就会导致面包的体积减小，比容也就明显减小[25]。3面包硬度面包在加工过程中，淀粉发生凝胶化现象。由图4可知，未添加中温Ot一淀粉Ot一淀粉程中面包皮水分的挥发性减缓或下降，最终导致面包皮硬度下降[26]。面包心硬度可以增加面包心松软性，从而使面包心的硬度下降。但是，当中温t仪一淀粉酶孔分布不均匀，导致面包心的硬度反而上升。颗粒更松软，对提高面包的品质有着重要的意义[26]。面包贮藏特性α-α-淀粉酶会α-活性很高，但在焙烤过程中失活，不会导致面包的发粘现象[4]。4小结α-淀粉酶在面包中的作用机理主要取决于水解淀粉产物。α-淀粉酶能很快将淀粉黄的色泽。4KurikiT，ImanakaT.Theconceptoftheα-amylasefamily:StructuralsimilarityBioengineering，2022，87(5):557－565．肖付刚,刘钟栋1 酶制剂在面制品中的应用[J]1 中国食品添加剂,2022(5):68~73,王小生1A-[J]1技,2022,26(11):65~671张帅,刘永,Feller G.,BussyO,Houssier,Cetal.StructuralandfunctionalaspectsofchloridebindingtoAlteromonashalo-planctisA-amylase[J].JBioChem,1996,271:23836-23841.AghajariN.,FellerG.,GerdayC,etal.StructuralbasisofA-amylaseactivationbychloride[J].ProteinScience,2022,11:1435-1441. GerardPujadas,JaumePalau.EvolutionofA-Amylases:Architecturalfeaturesandkeyresiduesinthestabilizationofthe(B/A)8scaffold[J].MolBiolEvol,2022,18(1):38-54NielsenJE，etal．Proteinengineeringofbacterialalpha—amylases，BiochimBiophysActa，2022，1543(2)：253—274,,酶性质争辩[J].食品与发酵工业,2022,31(2):34-37林剑,郑舒文,孙利芹温度和pH值对耐高温A-淀粉酶活力的影响[J].,2003,5:65-67陈红歌,顾溯海,WB11菌株耐高温A-淀粉[J].南京农业大学学报,2004,271):63-66 DongG,VieilleC,SavchenkoA,et al,Cloning,sequencingandexpressionofthegenecodingextracellularalpha-amylasefromPyrococcusfuriosusandbiochemicalcharacterizationoftherecombinantenzyme[J].App.Environ.Microbio,1997,63(9):3569-3576丁必权,李秋鹏,季秀玲,廖艳江,魏云林,林连兵1高温短小芽孢杆菌及其产高温淀粉酶的初步争辩[J].食品工业科技,2022,31(9):185-187 朱何东,陈远钊,A-[J].酿酒科技,2022，5:30-32潘风光,,A-淀粉酶的分别纯化及其性质争辩[J].(自然科学版),2022,22(1):43-47毕金峰,A-J].食品科学,2006,27(2):125-128林必博，耐高温α -淀粉酶的争辩进展，河北农业科学，2022,15(2):77-80品发酵与工业，2022,3〔9：16-21GS230发酵条件与酶学性质争辩，中国酿造，2022,13:13-185sourcesI:Contributionofamylopectinfinestructuretothermalpropertiesandenzymedigestibility［J．CarbohydratePolymers202260(4):529－α－淀粉酶酶解性能的相关性，食品发酵与工业，2022,39〔6：1-5RendlemanJJA.Hydrolyticactionofα-amylaseonhigh-amylosestarchoflo