生物化学蛋白质的结构与功能课件

1、第二章 蛋白质的结构与功能蛋白质 生命的物质基础第二章 蛋白质的结构与功能蛋白质学习目标学习目标食物中的蛋白质能否被人体直接吸收呢? 蛋白质必需经过消化成为各种氨基酸,才能被人体吸收和利用.氨基酸是蛋白质的基本组成单位，组成人体的有20种。食物中的蛋白质能否被人体直接吸收呢? 蛋白质必需经过消 什么是蛋白质?蛋白质(protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。 什么是蛋白质?蛋白质(protein)是由许多氨基酸 蛋白质是生物体重要组成成分分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占人

2、体干重的45，某些组织含量更高，例如脾、肺及横纹肌等高达80。种类多 蛋白质是生物体重要组成成分蛋白质占干重 人体中（中年人） 人体 45% 水 55% 细菌 50%80% 蛋白质 19% 真菌 14%52% 脂肪 19% 酵母菌 14%50% 糖类 1% 白地菌 50% 无机盐 7%蛋白质占干重 人体中（中年人） 蛋白质是生命活动的物质基础，没有蛋白质就没有生命。 蛋白质是含量最丰富的生物大分子，具有多种生物学功能。 蛋白质是生命活动的物质基础，没有蛋白质就没有 蛋白质的生理功能参与生物细胞或组织器官的构成，起支持或保护作用催化作用：酶调节作用： 激素、钙调蛋白、生物活性肽收缩作用，具有收缩

3、和运动功能 ：骨骼肌、肌动蛋白载体作用,运输和储存功能:血红蛋白、清蛋白、脂蛋白保护和免疫作用：凝血酶原、免疫球蛋白缓冲作用：血浆蛋白质（构成缓冲对，缓冲血液Ph值的作用）其他：生长发育、繁殖、遗传、学习记忆、组织修复、物质代谢 蛋白质的生理功能参与生物细胞或组织器官的构成，起支持或第一节 蛋白质的分子组成第一节 蛋白质的分子组成一，蛋白质的元素组成及其特点，蛋白质的元素组成:碳 5055 氮1517%氢 68 硫04氧2023 磷 01%还有少量的铁,锌,锰,钼,碘,铜等一，蛋白质的元素组成及其特点，蛋白质的元素组成:，特点：一切蛋白质都含有N,而且各种蛋白质的含氮含量相当恒定，平均为16%

4、。一，蛋白质的元素组成及其特点样品蛋白质含量计算公式：100g样品中蛋白质的含量（%）=每克样品中的含氮克数6.25100，特点：一，蛋白质的元素组成及其特点样品蛋白质含量计思考题：已知某品牌奶粉100g，已测出其中含氮克数为2g，求100g该样品中蛋白质的含量（%）？ 解析： 蛋白质的含量(g%)= 21006.25100 = 26.25 = 12.5%思考题：已知某品牌奶粉100g，已测出其中含氮克数为2g生物化学蛋白质的结构与功能课件我们非常缺蛋白质头大，嘴小，浮肿，低烧，智力低下 。2004年 安徽阜阳 空壳奶粉，脂肪、蛋白质和碳水化合物等基本营养物质不及国家标准的三分之一，导致婴儿严

5、重营养不良，四肢短小，身体瘦弱，脑袋偏大，被称为“大头娃娃”，越长越轻，甚至出现心、肝、肾等器官功能衰竭而死亡。我们非常缺蛋白质头大，嘴小，浮肿，低烧，2004年 安徽阜阳08年毒奶粉 三聚氰胺事件事故起因是很多食用三鹿集团生产的奶粉的婴儿被发现患有肾结石，患儿数量多，甚至死亡，引起各国对乳制品安全的担忧，中国国家质检局对国内乳制品厂家生产的婴幼儿奶粉进行检测，事件迅速恶化，包括伊利、蒙牛、光明、圣元及雅士利在内的22个厂家产品中都检测出三聚氰胺，该事件重创中国制造商品信誉，多个国家禁止了中国乳制品进口。 “三鹿奶粉事件”暴露了不法分子在奶粉中添加了三聚氰胺。三聚氰胺俗称蛋白精，其分子式为C3

6、N6H6，含氮量为66%左右，实际上三聚氰胺是一种化工原料，因为它是一种结晶粉末，没有什么味道和气味，掺杂后不易被发现，所以不法分子往奶粉里加入三聚氰胺，主要是想提高蛋白质的含量。现在检测蛋白质的方法都是通过检测里面的氮来推算蛋白质，一些不法分子为了牟取暴利，可能在奶里面加一些水等，蛋白质含量就不够了，为了增加蛋白质含量就添加三聚氰胺，三聚氰胺里含氮，这就是他们添加三聚氰胺的目的。 三聚氰胺粉末08年毒奶粉 三聚氰胺事件事故起因是很多食用三鹿集团生产的 毒奶粉的危害1，蛋白质摄入不足，导致营养不良虚胖（大头娃娃）2，长期摄入三聚氰胺会造成生殖、泌尿系统的损害，膀胱、肾部结石，并可进一步诱发膀胱

7、癌。 毒奶粉的危害1，蛋白质摄入不足，导致营二，蛋白质的基本单位氨基酸 酸水解： 蛋白质 氨基酸 碱水解： 蛋白质 氨基酸 酶水解： 蛋白质 氨基酸证明：氨基酸是蛋白质的基本组成单位二，蛋白质的基本单位氨基酸 酸水解： 蛋白质 组成人体蛋白质的20种氨基酸均属于L-氨基酸 存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属 L-氨基酸（甘氨酸除外）。 组成人体蛋白质的20种氨基酸均属于L-氨基酸 （一）氨基酸的结构 组成蛋白质的氨基酸1、结构通式羧基氨基侧链基团（一）氨基酸的结构 组成蛋白质的氨基酸1、结构通式羧基氨 每种氨基酸分子中至少都含有一个氨基和一个羧基，并且

8、连接在同一个碳原子上，故称-氨基酸（脯氨酸除外：亚氨基NH2+）。除甘氨酸的R为H外，其他氨基酸的C是不对称碳原子，因此具有L型与D型两种不同的构型，组成人体的都是L型。不同氨基酸的R侧链各异，它们的分子量、解离程度和化学反应性质也不相同。 2、结构特点： 每种氨基酸分子中至少都含有一个氨基和一个羧 2、结构特点 脯氨酸（亚氨基酸）CH2CHCOO-NH2+CH2CH2CH2CHCOO-NH2+CH2CH2 脯氨酸CH2CHCOO-NH2+CH2CH2CH2CHC二，氨基酸的分类及其结构 甘氨酸 Glycine 脂肪族氨基酸1、按R基团化学结构分类二，氨基酸的分类及其结构 甘氨酸 氨基酸的结构

9、 脂肪族氨基酸甘氨酸 Glycine 丙氨酸 Alanine氨基酸的结构 脂氨基酸的结构 甘氨酸 Glycine 丙氨酸 Alanine缬氨酸 Valine 脂肪族氨基酸氨基酸的结构 甘氨酸 Glyci氨基酸的结构 甘氨酸 Glycine 丙氨酸 Alanine缬氨酸 Valine亮氨酸 Leucine 脂肪族氨基酸氨基酸的结构 甘氨酸 Glyci氨基酸的结构 甘氨酸 Glycine 丙氨酸 Alanine缬氨酸 Valine亮氨酸 Leucine异亮氨酸 Ileucine 脂肪族氨基酸氨基酸的结构 甘氨酸 Glyci氨基酸的结构 丝氨酸 Serine 含羟基氨基酸氨基酸的结构 丝氨酸 Ser

10、ine 氨基酸的结构 丝氨酸 Serine 苏氨酸 Threonine 丝氨酸 Serine 含羟基氨基酸氨基酸的结构 丝氨酸 Serine 氨基酸的结构 甲硫氨酸 Methionine 含硫氨基酸氨基酸的结构 甲硫氨酸 Methioni氨基酸的结构 甲硫氨酸 Methionine半胱氨酸 Cysteine 含硫氨基酸氨基酸的结构 甲硫氨酸 Methioni氨基酸的结构 天冬氨酸 Aspartate 酸性氨基酸氨基酸的结构 天冬氨酸 Aspartate氨基酸的结构 天冬氨酸 Aspartate 谷氨酸 Glutamate 酸性氨基酸氨基酸的结构 天冬氨酸 Aspartate氨基酸的结构 天冬酰

11、胺 Asparagine 含酰胺氨基酸氨基酸的结构 天冬酰胺 Asparagin氨基酸的结构 天冬酰胺 Asparagine谷氨酰胺 Glutamine 含酰胺氨基酸氨基酸的结构 天冬酰胺 Asparagin氨基酸的结构 碱性氨基酸精氨酸 Arginine氨基酸的结构 碱氨基酸的结构 碱性氨基酸精氨酸 Arginine赖氨酸 Lysine氨基酸的结构 碱氨基酸的结构 碱性氨基酸精氨酸 Arginine赖氨酸 Lysine组氨酸 Histidine氨基酸的结构 碱氨基酸的结构 芳香族氨基酸苯丙氨酸Phenylalanine氨基酸的结构 芳氨基酸的结构 芳香族氨基酸苯丙氨酸Phenylalanin

12、e酪氨酸Tyrosine氨基酸的结构 芳氨基酸的结构 芳香族氨基酸苯丙氨酸Phenylalanine酪氨酸Tyrosine色氨酸 Trytophan氨基酸的结构 芳氨基酸的结构 脯氨酸 Proline 亚氨基酸氨基酸的结构 脯氨酸 Proli2，根据R侧链的极性分类2，根据R侧链的极性分类1. 中性氨基酸：侧链基团在中性溶液中不发生解离，因而不带电荷的氨基酸。可分为： a) 极性氨基酸：Tyr，Cys，Ser，Thr，Asn，Gln，Met，Trp； b) 非极性氨基酸：Gly，Ala，Val，Leu，Ile，Pro，Phe。 1. 中性氨基酸：侧链基团在中性溶液中不发生解离，因而不带电（a）

13、、非极性疏水性氨基酸 特点：含有非极性的侧链，具有疏水性（在中性水溶液中的溶解度较小）,共7种。甘氨酸 （Gly）丙氨酸 （Ala）缬氨酸 （Val）亮氨酸 （Leu）异亮氨酸 （Ile）苯丙氨酸 （Phe）脯氨酸 （Pro）（a）、非极性疏水性氨基酸 特点：含有非极性的侧链，具 （b）、极性中性氨基酸 特点：含有极性基团，在水中的溶解度较大。 色氨酸 （Trp） 丝氨酸 （Ser） 酪氨酸 （Tyr） 半胱氨酸 （Cys） 蛋氨酸 （Met） 天冬酰胺 （Asn） 谷氨酰胺 （Gln） 苏氨酸 （Thr）共8个 （b）、极性中性氨基酸 特点：含有极性基团，在2，酸性氨基酸 特点:侧链基团在中

14、性溶液中解离后带负电荷的氨基酸。在生理条件下带负电荷（酸性羧基）天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu） 共2种2，酸性氨基酸 特点:侧链基团在中性溶液中解3,碱性氨基酸 特点：侧链基团在中性溶液中解离后带正电荷的氨基酸。在生理条件下带正电荷（碱性氨基）赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸（His） 共3种3,碱性氨基酸 特点：侧链从营养学角度分类： 必需氨基酸：8种 “ 笨蛋来宿舍晾一凉鞋” 苯丙氨酸蛋氨酸（甲硫氨酸） 赖氨酸苏氨酸色氨酸亮氨酸异亮氨酸缬氨酸 半必需氨基酸：精氨酸、组氨酸 非必需氨基酸从营养学角度分类：第二节蛋白质de分子结构第二节蛋白质 蛋白质的分子结构包括基础结构空间结构 蛋

15、白质的分子结构包括基础结构空间结构生物化学蛋白质的结构与功能课件氨基酸的结合方式一，氨基酸在多肽链中的连接方式CHCOOHR1CHNH2COOHR2NH2COHNHOH氨基酸的结合方式一，氨基酸在多肽链中的连接方式CHCOOHR氨基酸的结合方式CHR1NH2OHCOH2OCHCOOHR2HNH氨基酸的结合方式CHR1NH2OHCOH2OCHCOOHR2氨基酸的结合方式:脱水缩合肽键CHCOOHR3HNOHHCCHR1NH2COCHR2HNO二肽H2OH2O氨基酸的结合方式:脱水缩合肽键CHCOOHR3HNOHHCC氨基酸的结合方式:脱水缩合CCHR1NH2COCHR2HNO肽键二肽CHCOOH

16、R3HNH2O肽键三肽以此类推，由多个氨基酸分子缩合而成的含有多个肽键的化合物，叫多肽（链状）。H2O氨基酸的结合方式:脱水缩合CCHR1NH2COCHR2HNO蛋白质中氨基酸的连接 肽键 肽键 是由一个氨基酸的-羧基（-COOH）与另一个氨基酸的-氨基（-NH2）脱水缩合而形成的酰胺键（-CO-NH-）。蛋白质中氨基酸的连接 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸缩合则形成三肽肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基。由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽，由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽。两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸缩合则形成三肽肽链N 末端：多肽链中有游离-氨基

17、的一端（左）C 末端：多肽链中有游离-羧基的一端（右）多肽链有两端：多肽链是指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。N 末端：多肽链中有游离-氨基的一端（左）多肽链有两端：多N末端C末端牛核糖核酸酶N末端C末端牛核糖核酸酶（二）生物活性肽：生物体内具有一定生物学活性的肽类物质称生物活性肽。重要的生物活性肽有谷胱甘肽、神经肽、肽类激素等。（二）生物活性肽：生物体内具有一定生物学活性的肽类物质称生物1. 谷胱甘肽（glutathione, GSH）：谷胱甘肽是一种称为-谷氨酰半胱氨酰甘氨酸的三肽化合物。1. 谷胱甘肽（glutathione, GSH）：还原型与氧化型谷胱甘肽的相互转变Glu-C

18、ys-Gly | S | S |Glu-Cys-Gly-2H+2H谷胱甘肽分子中的巯基可氧化或还原，故有还原型（GSH）与氧化型（GSSG）两种存在形式。2 Glu-Cys-Gly | SH还原型与氧化型谷胱甘肽的相互转变Glu-Cys-Gly-2H解毒作用：与毒物或药物结合，消除其毒性作用；参与氧化还原反应：作为重要的还原剂，参与体内多种氧化还原反应；保护巯基酶的活性：使巯基酶的活性基团-SH维持还原状态；维持红细胞膜结构的稳定：消除氧化剂对红细胞膜结构的破坏作用。谷胱甘肽的生理功用：解毒作用：与毒物或药物结合，消除其毒性作用；谷胱甘肽的生理功生物化学蛋白质的结构与功能课件生物化学蛋白质的结

19、构与功能课件 半胱氨酸 +二硫键-HH 半胱氨酸 +二硫键-HH一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。三，蛋白质的空间结构三，蛋白质的空间结构 肽键平面 形成肽键的C-N键具有部分双键的性质，不能旋转，使得形成的酰胺键的四个原子及相邻的C处于同一平面上叫肽键平面。它是蛋白质构象的基本结构单位。 肽键平面 形成肽键的C-N键具有CCHR1NH2COCHR2HNOCOOHCCHR1NH2COCHR2HNOCOOH生物化学蛋白质的结构与功能课件生物化学蛋白质的结构与功能课件1，-螺旋 定义： 多肽链的主链围绕中心轴作有规律的螺旋式上升的结构，

20、螺旋走向为顺时针方向，称右手螺旋。 作用力：氢键1，-螺旋 定义： 结构要点： 多肽链主链围绕中心轴形成右手螺旋，侧链伸向螺旋外侧。 每圈螺旋含3.6个氨基酸，螺距为0.54nm，即0.15nm/氨基酸残基。 每个肽键的亚氨氢（H)和第四个肽键的羰基氧(CO)形成的氢键保持螺旋稳定。氢键与螺旋长轴基本平行。 结构要点：生物化学蛋白质的结构与功能课件影响-螺旋稳定的因素有： 极大的侧链基团（存在空间位阻）； 连续存在的侧链带有相同电荷的氨基酸残基（同种电荷的互斥效应）；影响-螺旋稳定的因素有：2， b-折叠定义： 多肽链主链以碳原子为旋转点，相邻的肽键平面依次折叠成锯齿状结构。作用力：氢键2，

21、b-折叠定义：生物化学蛋白质的结构与功能课件生物化学蛋白质的结构与功能课件3， -转角定义： 在肽链进行180回折时的转角上，通常由四个氨基酸残基构成，其中第二个残基常为脯氨酸。作用力：氢键3， -转角定义：生物化学蛋白质的结构与功能课件4，无规卷曲 定义： 是指多肽链中没有确定规律性的那部分肽链构像。4，无规卷曲 定义：生物化学蛋白质的结构与功能课件生物化学蛋白质的结构与功能课件（二）三级结构定义： 蛋白质的多肽链在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折叠形成具有一定规律的三维空间结构，称为蛋白质的三级结构。作用力： 次级键（副键），包括氢键、离子键、疏水键、盐键以及范德华力等。（二）三级结构

22、定义：生物化学蛋白质的结构与功能课件生物化学蛋白质的结构与功能课件生物化学蛋白质的结构与功能课件肌红蛋白N 端 C端 三级结构对于蛋白质的分子形状及其功能活性部位的形成起重要作用。肌红蛋白N 端 C端 三级结构对于蛋白质的分子形生物化学蛋白质的结构与功能课件生物化学蛋白质的结构与功能课件生物化学蛋白质的结构与功能课件含10个以下亚基的蛋白质分子称为寡聚体10个以上的称为多聚体由相同亚基构成的多聚体称为同源多聚体，不同亚基构成则称为异源多聚体含10个以下亚基的蛋白质分子称为寡聚体生物化学蛋白质的结构与功能课件血红蛋白（Hb） 只有完整的四级结构才具有生物活性。血红蛋白（Hb） 只有完整的四级结构

23、才具有生物活性。三 蛋白质结构与功能的关系 蛋白质的结构与功能的关系密切，结构是功能的基础，功能是结构的体现。三 蛋白质结构与功能的关系 蛋白质的结构与生物化学蛋白质的结构与功能课件生物化学蛋白质的结构与功能课件一级结构 空间构象 功能1.一级结构中“关键”部分相同,其功能相同。 如：不同动物来源的胰岛素用于治疗人的糖尿病2、一级结构中“关键”部分变化,其功能也改变。 如：镰刀状红细胞性贫血一级结构 空间构象 功能例：镰刀形红细胞贫血N-val his leu thr pro glu glu C(146) HbS 肽链HbA 肽 链N-val his leu thr pro val glu C

24、(146) （谷氨酸）（缬氨酸） 这种由蛋白质分子发生变异所导致的疾病，称为“分子病”。例：镰刀形红细胞贫血N-val his leu 突变导致本是可溶性的血红蛋白聚集成丝，相互粘着，导致红细胞变形而成镰刀状，极易破碎导致贫血。 突变导致本是可溶性的血红蛋白聚集成丝，相互粘着，导致二、空间结构与功能的关系蛋白质的功能依赖特定的空间结构： Hb血红蛋白为例， Hb在氧分压低时很难结合氧，随氧分压的升高，结合氧的能力急剧上升。 氧分子与Hb的一个亚基结合后，引起亚基构象改变的这一现象称为变构效应，氧分子则称为变构效应剂， Hb称为变构蛋白。二、空间结构与功能的关系蛋白质的功能依赖特定的空间结构：血

25、红蛋白的氧饱和曲线血红蛋白的氧饱和曲线蛋白质四级结构与功能的关系变构效应蛋白质四级结构与功能的关系变构效应生物化学蛋白质的结构与功能课件疯牛病中的蛋白质构象改变疯牛病是由朊病毒蛋白(prion protein, PrP)引起的一组人和动物神经退行性病变。正常的PrP富含-螺旋，称为PrPc。PrPc在某种未知蛋白质的作用下可转变成全为-折叠的PrPsc，从而致病。PrPc-螺旋PrPsc-折叠正常疯牛病疯牛病中的蛋白质构象改变PrPcPrPsc正常疯牛病第三节 蛋白质重要的理化性质第三节 蛋白质重要的理化性质一，两性解离及等电点 蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团，

26、在一定的溶液pH条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团。 蛋白质的等电点(pI) 当蛋白质溶液处于某一pH值时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相同，即成为兼性离子或两性离子，净电荷为零，此时溶液的pH值成为该蛋白质的等电点（pI） 。一，两性解离及等电点 蛋白质分子除两端的氨基和PrCOOHNH3+PrCOO-NH3+PrCOO-NH2OH-H+OH-H+pH=pIpHpIpHpI 蛋白质颗粒带正电荷（阳离子）（H+）pHpI 蛋白质颗粒带负电荷（阴离子）（OH）PrCOOHNH3+PrCOO-NH3+PrCOO-NH2O 生物化学蛋白质的结构与功能课件一、蛋白质的理化性质所谓电泳，即带电粒子在

27、电场中向与所带电荷电性相反的方向移动的现象。由于蛋白质分子一般是带电荷的粒子，在电场中，带负电荷的蛋白质往正极移动，带正电荷的蛋白质往负极移动，分子量小，带电荷多的蛋白质速度快，因此可用电泳的方法进行蛋白质的分离和纯化，以及辅助诊断疾病。如临床上常用血清蛋白电泳来诊断肝病。蛋白质的带电性和电泳一、蛋白质的理化性质所谓电泳，即带电粒子在电场中向与所带电荷正常血清蛋白电泳图片慢性肝病时，血清蛋白电泳出现异常：即清蛋白减少，球蛋白增多。正常血清蛋白电泳图片慢性肝病时，血清蛋白电泳出现异常：即清蛋某一蛋白质分子等电点为12.6，溶液PH为7，在电场中，该蛋白质往（ ）移动某一蛋白质分子等电点为12.6

28、，溶液PH为7，在电场中，该蛋二，胶体性质 1，蛋白质是相对分子质量较高的有机化合物，分子颗粒在1100nm范围之内，属于胶体颗粒，因溶于水，称亲水胶体。蛋白质在水溶液中稳定的两大因素： 水化膜 防止蛋白质从溶液中析出 电荷 2，蛋白质颗粒大，具有不通透性半透膜二，胶体性质 1，蛋白质是相对分子质量较高的有机化合物，分子+带正电荷的蛋白质带负电荷的蛋白质在等电点的蛋白质水化膜+带正电荷的蛋白质带负电荷的蛋白质不稳定的蛋白质颗粒酸碱酸碱酸碱脱水作用脱水作用脱水作用溶液中蛋白质的聚合沉淀+带正电荷的蛋白质带负电荷的蛋白蛋白质的胶体性质蛋白质胶体不能透过半透膜 将分子量大的蛋白质和分子量小的物质如无机盐混合装入具有半透膜性质的透析袋内，再将透析袋置入水中，则可分离开来。蛋白质的胶体性质蛋白质胶体不能透过半透膜蛋白质的胶体性质蛋白质的超速离心 利用机械快速旋转所产生的离心力将不同密度的蛋白质分离开来其沉降系数与蛋白质的分子量、密度、排列的紧密程度等有关蛋白质