《基础生物化学》学习指南

1、第一章、蛋白质化学本章知识要点：（一）蛋白质的概念 蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。（二）蛋白质的元素组成 1.组成蛋白质的元素主要有C、H、O、N和S。有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘 。2.蛋白质元素组成的特点各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16。 由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：100克样品中蛋白质的含量 ( g % )= 每克样品含氮克数 6.25（三）蛋白质的化学组成1.氨基酸组成蛋白质的基本单位存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质

2、的氨基酸仅有20种，且均属 L-氨基酸（甘氨酸除外）。氨基酸的分类非极性疏水性氨基酸；极性中性氨基酸；酸性氨基酸；碱性氨基酸氨基酸的理化性质两性解离及等电点氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。等电点(pI)：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。紫外吸收 色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。茚三酮反应 氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在57

3、0nm处。由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法。 2.肽肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。肽键是由一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成的化学键。两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸缩合则形成三肽由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽，由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽；多肽链是指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。多肽链有两端N 末端：多肽链中有自由氨基的一端，C 末端：多肽链中有自由羧基的一端。（四）蛋白质的结构 1.蛋白质的一级结构：定义：蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。主要的作用力：肽键，有些蛋白质还包括二硫键。定义

4、：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象 。主要的作用力：氢键蛋白质二级结构的主要类型：-螺旋；-折叠；-转角；无规卷曲氨基酸残基的侧链对二级结构形成的影响：蛋白质二级结构是以一级结构为基础的。一段肽链其氨基酸残基的侧链适合形成-螺旋或-折叠，它就会出现相应的二级结构。3.蛋白质的超二级结构、结构域定义：在球状蛋白质分子的一级结构顺序上，相邻的二级结构常常在三维折叠中相互靠近，彼此作用，在局部区域形成规则的二级结构的聚合体，就是超二级结构。常见的超二级结构有（）()()等三种组合形式，另外还有（）和（c）结构也可见到。在此基础上

5、，多肽链可折叠成球状的三级结构。（c）结构中的c代表无规卷曲。结构域在较大的蛋白质分子里，多肽链的三维折叠常常形成两个或多个松散连接的近似球状的三维实体，这些实体就称为结构域，例如免疫球蛋白就含有12个结构域，重链上有四个结构域，氢链上有两个结构域。结构域是大球蛋白分子三级结构的折叠单位。4.蛋白质的三级结构定义：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。疏水键、离子键、氢键和范德华力等 5.蛋白质的四级结构有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基，蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋

6、白质的四级结构。亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢键和离子键。（五）蛋白质的结构与功能的关系1.蛋白质一级结构与功能的关系；2.蛋白质的空间结构与功能的关系（六）蛋白质的理化性质1.蛋白质的两性性质和等电点；蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团，在一定的溶液pH条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团。蛋白质的等电点(pI)：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。2.蛋白质的胶体性质与蛋白质的沉淀蛋白质属于生物大分子之一，分子量可自1万至100万之巨，其分子的直径可达1100nm

7、，为胶粒范围之内。 蛋白质胶体稳定的因素：颗粒表面电荷，水化膜蛋白质沉淀：在一定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽链融会相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出。变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。 3.蛋白质的变性与复性；蛋白质的变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。变性的本质破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。造成变性的因素：如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等 蛋白质的复性：若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象

8、和功能，称为复性。4.蛋白质的紫外吸收 由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸，因此在280nm波长处有特征性吸收峰。蛋白质的OD280与其浓度呈正比关系，因此可作蛋白质定量测定。5.蛋白质的颜色反应茚三酮反应蛋白质经水解后产生的氨基酸也可发生茚三酮反应。双缩脲反应 蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈现紫色或红色，此反应称为双缩脲反应，双缩脲反应可用来检测蛋白质水解程度。（七）蛋白质的分类 1.根据分子形状分类；2.根据化学组成分类；3.根据蛋白质的溶解度分类（八）蛋白质的分离提纯及分子量测定1. 蛋白质分离纯化的一般原则；2.分离纯化蛋白质的一般程序；3.蛋白质的分子量

9、的测定（九）蛋白质的生物学重要性1.蛋白质是生物 体重要组成成分2. 蛋白质具有重要的生物学功能3. 氧化供能二、本章的重点掌握组成蛋白质的氨基酸的结构特点、分类、三字母代号及重要理化性质；掌握蛋白质14级结构特点、作用力；了解蛋白质结构与功能的关系；了解蛋白质的重要理化性质三、本章的难点氨基酸的结构特点、酸碱性质、等电点；蛋白质各级结构的概念和特点、结构与功能的关系；蛋白质重要理化性质的应用。第二章、核酸的结构与功能本章知识要点（一）核酸的概念 核酸是以核苷酸为基本组成单位的生物大分子，携带和传递遗传信息。（二）核酸的种类、分布和组成 根据所含戊糖不同，核酸主要分为两类：核糖核酸（RNA）和

10、脱氧核糖核酸（DNA）。90%以上DNA分布于细胞核，其余分布于核外如线粒体，叶绿体，质粒等；携带遗传信息，决定细胞和个体的基因型。RNA分布于细胞核、细胞液，参与细胞内DNA遗传信息的表达。某些病毒RNA也可作为遗传信息的载体。1.元素组成：C、H、O、N、P（910%）2.碱基：DNA中含有腺嘌呤（A），鸟嘌呤（G），胸腺嘧啶（T），胞嘧啶（C）；RNA中含有腺嘌呤（A），鸟嘌呤（G），尿嘧啶（U），胞嘧啶（C）；3.戊糖：DNA中含有脱氧核糖，RNA中含有核糖；4.磷酸；5.核苷：1分子碱基 + 1分子戊糖 核苷6.核苷酸：1分子核苷 + 1分子磷酸 核苷酸（三）核酸的结构1.DNA的一

11、级结构：核酸中核苷酸的排列顺序。由于核苷酸间的差异主要是碱基不同，所以也称为碱基序列。2.DNA的二级结构：DNA双螺旋结构的研究背景和历史意义：碱基组成分析Chargaff 规则：A = T GC 碱基的理化数据分析：A-T、G-C以氢键配对较合理 DNA纤维的X-线衍射图谱分析。 DNA双螺旋结构模型要点：DNA分子由两条相互平行但走向相反的脱氧多核苷酸链组成，两链以-脱氧核糖-磷酸-为骨架，以右手螺旋方式绕同一公共轴盘。螺旋直径为2nm，形成大沟及小沟相间。碱基垂直螺旋轴居双螺旋内側，与对側碱基形成氢键配对（互补配对形式：A=T，GC），相邻碱基平面距离0.34nm，螺旋一圈螺距3.4n

12、m，一圈10对碱基。 氢键维持双链横向稳定性，碱基堆积力维持双链纵向稳定性。 DNA双螺旋结构的多样性：Z-DNA，A-DNA3.DNA的三级结构：DNA的超螺旋结构及其在染色质中的组装DNA的超螺旋结构超螺旋结构：DNA双螺旋链再盘绕即形成超螺旋结构。正超螺旋：盘绕方向与DNA双螺旋方同相同；负超螺旋：盘绕方向与DNA双螺旋方向相反；意义：DNA超螺旋结构整体或局部的拓扑学变化及其调控对于DNA复制和RNA转录过程具有关键作用。原核生物DNA的高级结构DNA在真核生物细胞核内的组装：真核生物染色体由DNA和蛋白质构成，其基本单位是 核小体。4.RNA的分子结构tRNA的分子结构：一级结构：含

13、 1020% 稀有碱基，如 DHU，3末端为 CCA-OH，5末端大多数为G，具有 TC；二级结构：三叶草形，氨基酸臂，DHU环，反密码环，额外环，TC环；三级结构：倒L字母形 mRNA的分子结构在蛋白质合成中起决定氨基酸顺序的模板作用。不同分子大小差异很大，原核生物mRNA为多顺反子，真核生物mRNA为单顺反子，并且在3端有一段多聚腺苷酸，即polyA；在5端有一个帽子结构，即m7G5ppp5Nm核糖体RNA(rRNA)：rRNA存在于核糖体中与蛋白质结合。构象不固定受各种因子的影响，原核生物有23S、16S、5S三种rRNA，真核生物有28S、18S、5S，有的还含5.8SrRNA。功能是

14、与蛋白质结合，组成蛋白质合成的场所核糖体。（四）核酸的性质.1.一般物理性质；2.核酸的紫外吸收260nm有紫外吸收3.核酸的沉降特性；4.核酸的两性解离及凝胶电泳；5.核酸的变性与复性；6.核酸的酸解、碱解与酶解。（五）核酸的生物学功能DNA的基本功能是以基因的形式荷载遗传信息，并作为基因复制和转录的模板。它是生命遗传的物质基础，也是个体生命活动的信息基础。核糖体 RNA(rRNA) 是核糖体的结构成分。核糖体由大,小两个亚基组成，；每个亚基都舍有一个相对分子量较大的 rRNA 和许多不同的蛋白质分子。真核生物和原核生物的核糖体，其 rRNA 分子数和分子量也不同。信息 RNA 是携带一个或

15、几个基因信息到核糖体的核酸，它们指导蛋白质的合成。转移 RNA 是把 mRNA 中的信息准确地翻译成蛋白质中氨基酸顺序的适配器 (适配器) 分子。二、本章的重点掌握核酸构件分子的结构特点、代号；掌握DNA二级结构（B型）特点、稳定力、三级结构特点及有关概念；掌握RNA二级结构特点、类型；了解核酸的重要理化性质。三、本章的难点构件分子的结构特点（要求准确书写）；DNA二级结构要点及三级结构有关概念；tDNA二级结构特点、真核生物mRNA二级结构特点；核酸理化性质中涉及的概念及应用。第三章、酶本章知识要点（一）酶的概念、命名和分类 1.目前将生物催化剂分为两类：酶 、核酶（脱氧核酶）酶是一类由活细

16、胞产生的，对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质。2.酶的命名：习惯命名法推荐名称系统命名法系统名称3.酶的分类1.氧化还原酶类2.转移酶类 3.水解酶类4.裂解酶类 5.异构酶类6.合成酶类 （二）酶的结构 1.酶的不同形式：单体酶：仅具有三级结构的酶。寡聚酶：由多个相同或不同亚基以非共价键连接组成的酶。多酶体系：由几种不同功能的酶彼此聚合形成的多酶复合物。2.酶的组成单纯酶：水解产物完全是氨基酸；结合酶：酶蛋白 + 辅助因子（金属离子、小分子有机化合物等）辅助因子分类：按其与酶蛋白结合的紧密程度 辅酶：与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的方法除去。 辅基：与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤的方

17、法除去。3.酶的活性中心必需基团：酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团。酶的活性中心：或称活性部位，指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。活性中心内的必需基团结合部位（与底物相结合），催化部位（催化底物转变成产物） 活性中心外的必需基团：位于活性中心以外，维持酶活性中心应有的空间构象所必需。（三）酶促反应的特点与机理1.酶与一般催化剂的共同点：在反应前后没有质和量的变化；只能催化热力学允许的化学反应；只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点。2.酶促反应的特点酶促反应具有极高的效率酶的催化效率通常比非催

18、化反应高1081020倍，比一般催化剂高1071013倍。 酶促反应具有高度的特异性一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。酶的这种特性称为酶的特异性或专一性。绝对专一性，相对专一性，立体异构专一性酶促反应的可调节性对酶生成与降解量的调节酶催化效力的调节通过改变底物浓度对酶进行调节等3.酶促反应的机理邻近效应和定向效应；酶使底物分子中的敏感键发生变形；共价催化；酸碱催化；微环境的影响（四） 酶的反应速率及影响反应速率的因素1.酶促反应速度的测定；2.底物浓度对酶促反应速度的影响单底物、单产物反应酶促反应速度一般在规定的反应条件下，用单位时间内底物的消

19、耗量和产物的生成量来表示反应速度取其初速度，即底物的消耗量很小（一般在5以内）时的反应速度底物浓度远远大于酶浓度在其他因素不变的情况下，底物浓度对反应速度的影响呈矩形双曲线关系。酶促反应模式中间产物学说1913年Michaelis和Menten提出反应速度与底物浓度关系的数学方程式，即米曼氏方程式，简称米氏方程式V = VmaxS/Km+SKm值的意义 Km等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。 意义：a)Km是酶的特征性常数之一；b)Km可近似表示酶对底物的亲和力；c) 同一酶对于不同底物有不同的Km值3.酶浓度对酶促反应速度的影响；当SE，酶可被底物饱和的情况下，反应速度与酶浓度

20、成正比。关系式为：V = K3 E4.温度对酶反应速度的影响双重影响温度升高，酶促反应速度升高；由于酶的本质是蛋白质，温度升高，可引起酶的变性，从而反应速度降低 5.pH对酶促反应速度的影响；6.激活剂对酶促反应速度的影响7.抑制剂对酶促反应速度的影响酶的抑制剂：凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白 变性的物质称为酶的抑制剂。根据抑制剂的类型，抑制作用可分为：不可逆的抑制作用和可逆的抑制作用。可逆的抑制作用包括：竞争性抑制作用，非竞争性抑制作用，反竞争性抑制作用；不可逆的抑制作用：抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需基团相结合，使酶失活。可逆的抑制作用：抑制剂通常以非共价键与酶或酶-底物复合物

21、可逆性结合，使酶的活性降低或丧失；抑制剂可用透析、超滤等方法除去。竞争性抑制作用：抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。这种抑制作用称为竞争性抑制作用。I与S结构类似，竞争酶的活性中心；动力学特点：Vmax不变，表观Km增大。 非竞争性抑制作用，抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，底物与抑制剂之间无竞争关系；动力学特点：Vmax降低，表观Km不变。 反竞争性抑制作用抑制剂只与酶底物复合物结合动力学特点：Vmax降低，表观Km降低。（六）酶活力的测定1.酶的活性是指酶催化化学反应的能力，其衡量的标准是酶促反应速度。2.酶促反应速度可在适宜的

22、反应条件下，用单位时间内底物的消耗或产物的生成量来表示。3.酶的活性单位是衡量酶活力大小的尺度，它反映在规定条件下，酶促反应在单位时间（s、min或h）内生成一定量（mg、g、mol等）的产物或消耗一定数量的底物所需的酶量。 （七）调节酶、同工酶、多酶体系、诱导酶和核糖酶1.调节酶，一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称变构调节，如别构酶。2.同工酶是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。3.多酶体系：由几种在连续反应链中起作用的酶彼此嵌合形成的复合物，它有利于一系列反应的连续进行，以提高催

23、化效率。4.诱导酶：是指细胞 内存在着酶的相应基因，只有当细胞内产生或加入特定诱导无后，才能诱导基因表达的酶。5.核糖酶：又叫核酶，是一种RNA生物催化剂。二、本章的重点了解酶做为生物催化剂的特点、国际分类与命名；以胰凝乳蛋白酶为例，了解酶催化作用机理；掌握酶促动力学中米氏方程及Km的意义、应用，了解温度、pH值、抑制剂及激活剂等诸多因素对酶促反应的影响；了解别构酶特点，核糖酶、同工酶、诱导酶等概念。三、本章的难点酶催化作用机理；酶促动力学的应用；各因素对酶促反应速度的影响；别构酶的概念及特点第四章、维生素和辅酶本章知识要点（一）维生素的概念和类别 维生素是机体维持正常功能所必需，但在体内不能

24、合成或合成量很少，必须由食物供给的一组低分子量有机物质。 根据溶解性不同可分为：脂溶性维生素和水溶性维生素（二）脂溶性维生素 1.共同特点：均为非极性疏水的异戊二烯衍生物不溶于水，溶于脂类及脂肪溶剂在食物中与脂类共存，并随脂类一同吸收吸收的脂溶性维生素在血液与脂蛋白及某些特殊结合蛋白特异结合而运输 2.种类维生素A：也称视黄醇，分为A1和A2两种。它是构成视觉杆细胞内感受弱光的物质视紫红质的组成成分，参与暗视觉。缺乏时，暗适应能力下降，严重者可导致夜盲症。还具有维持上皮组织结构完整的功能。缺乏时，泪腺分泌障碍，导致干眼病。此外，还具有促进生长发育的作用。维生素D：是固醇类衍生物，其中D2和D3

25、为最重要。维生素D2又称麦角钙化醇，维生素D3又称胆钙化醇。它的主要功能是调节钙、磷代谢，维持牙齿和骨骼的正常生长和发育。缺乏时，易发生佝偻病、骨软症。维生素E：又称为生育酚，为苯骈二氢吡喃的衍生物，分为、和等几种。它与动物的生殖有关，缺乏时，生殖器官受损而不育。还是极有效的抗氧化剂，从而保护生物膜的结构与功能。此外，还能促进血红素的合成。维生素K：又称凝血维生素，是萘醌类衍生物。它的主要生理功能是促进肝脏合成凝血酶原（凝血因子）及调节凝血因子、的合成。缺乏时，常表现为肌肉及胃肠道出血。（三）水溶性维生素1.共同特点：易溶于水，故易随尿液排出。体内不易储存，必须经常从食物中摄取2.种类：B族维

26、生素和维生素C 维生素B1又名硫胺素，体内活性形式为焦磷酸硫胺素(TPP)。TPP是-酮酸氧化脱羧酶的辅酶，也是转酮醇酶的辅酶。在神经传导中起一定的作用，抑制胆碱酯酶的活性。缺乏症：脚气病，末梢神经炎维生素B2又名核黄素，体内活性形式为黄素单核苷酸(FMN)和黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD)。生化作用：FMN及FAD是体内氧化还原酶的辅基，主要起氢传递体的作用。缺乏症：口角炎，唇炎，阴囊炎等。维生素PP包括尼克酸、 尼克酰胺，体内活性形式：尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD+)和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸(NADP+)，(NAD+)和(NADP+)是体内多种脱氢酶（如苹果酸脱氢酶、乳酸脱氢酶）的辅酶，

27、起传递氢的作用。缺乏症：癞皮病维生素B6包括吡哆醇，吡哆醛及吡哆胺，体内活性形式为磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺。磷酸吡哆醛是氨基酸转氨酶及脱羧酶的辅酶，也是-氨基-酮戊酸合酶（ALA合酶）的辅酶。.泛酸又名遍多酸，体内活性形式为辅酶A(CoA)，酰基载体蛋白(ACP)。CoA及ACP是酰基转移酶的辅酶，参与酰基的转移作用。.生物素是多种羧化酶（如丙酮酸羧化酶）的辅酶，参与CO2的羧化过程。.叶酸又称蝶酰谷氨酸，体内活性形式为四氢叶酸（FH4）生化作用是一碳单位转移酶的辅酶，参与一碳单位的转移。缺乏症：巨幼红细胞贫血.维生素B12又称钴胺素，体内活性形式为甲基钴胺素5 -脱氧腺苷钴胺素），生化作用：参

28、与体内甲基转移作用缺乏症：巨幼红细胞贫血、神经.维生素C又称L-抗坏血酸，生化作用：参与氧化还原反应，参与体内羟化应，促进胶原蛋白的合成，促进铁的吸收。缺乏症：坏血病.硫辛酸是硫辛酸乙酰转移酶的辅酶，起转酰基作用二、本章的重点掌握水溶性维生素作为辅酶的英文代号和生化功能；了解水溶性、脂溶性维生素的来源、缺乏症三、本章的难点水溶性维生素作为辅酶的结构特点、代号及生化功能。第五章、生物氧化与氧化磷酸化本章知识要点（一）生物氧化的概述 1.含义：物质在生物体内进行氧化称生物氧化，主要指糖、脂肪、蛋白质等在体内分解时逐步释放能量，最终生成CO2和H2O的过程2.生物氧化与体外氧化之相同点：生物氧化中物

29、质的氧化方式有加氧、脱氢、失电子，遵循氧化还原反应的一般规律。质在体内外氧化时所消耗的氧量、最终产物（CO2，H2O）和释放能量均相同。生物氧化与体外氧化之不同点：生物氧化是在细胞内温和的环境中（体温，pH接近中性），在一系列酶促反应逐步进行，能量逐步释放有利于有利于机体捕获能量，提高ATP生成的效率。进行广泛的加水脱氢反应使物质能间接获得氧，并增加脱氢的机会；脱下的氢与氧结合产生H2O，有机酸脱羧产生CO2。体外氧化能量是突然释放的；产生CO2，H2O的由物质中的碳和氢直接与氧结合生成。3.氧化还原电位及自由能 4.ATP与高能磷酸化合物高能磷酸键水解时释放的能量大于21.0KJ/mol的磷

30、酸酯键，常表示为P。高能磷酸化合物：含有高能磷酸键的化合物（二）电子传递链1.电子传递链的组成 NADH氧化呼吸链NADH 复合物Q 复合物Cyt c 复合物O2 琥珀酸氧化呼吸链 琥珀酸 复合物 Q 复合物Cyt c 复合物O22.电子传递链及其传递体的排列顺序由以下实验：标准氧化还原电位 拆开和重组 特异抑制剂阻断 还原状态呼吸链缓慢给氧3.电子传递体复合物的组成；复合物：NADH脱氢酶复合物复合物：琥珀酸-辅酶Q还原酶复合物复合物：辅酶Q-细胞色素还原酶复合物复合物：细胞色素氧化酶复合物 4.电子传递抑制剂NADH脱氢酶抑制剂：阻断复合物（Fe-S中心）Q ，包括鱼藤酮，安密妥和杀粉蝶菌

31、素 细胞色素b抑制剂：阻断CytbCytc1,包括抗霉素A 细胞色素氧化酶抑制剂：阻断Cytaa3O2，包括氰化物（CN-），CO，H2S，叠氮化物（N3-）。（三）氧化磷酸化作用1.氧化磷酸化的概念氧化磷酸化是指在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化，生成ATP，又称为偶联磷酸化。 底物水平磷酸化是底物分子内部能量重新分布，生成高能键，使ADP磷酸化生成ATP的过程。2.氧化磷酸化的细胞结构基础线粒体-有氧呼吸的场所3.氧化磷酸化的偶联部位和P/O比；氧化磷酸化偶联部位：复合体、根据自由能变化和P/O比值G=-nFE 4.氧化磷酸化的作用机理化学渗透假说 电子经呼吸链传递时，可将质子（H+）

32、从线粒体内膜的基质侧泵到内膜胞浆侧，产生膜内外质子电化学梯度储存能量。当质子顺浓度梯度回流时驱动ADP与Pi生成ATP5.氧化磷酸化的解偶联剂和抑制剂；呼吸链抑制剂 阻断呼吸链中某些部位电子传递。 解偶联剂使氧化与磷酸化偶联过程脱离。如：解偶联蛋白 氧化磷酸化抑制剂 对电子传递及ADP磷酸化均有抑制作用。如：寡霉素 6.线粒体的穿梭系统；线粒体外膜通透性高，线粒体对物质通过的选择性主要依赖于内膜中不同转运蛋白对各种物质的转运。胞浆中NADH必须经一定转运机制进入线粒体，再经呼吸链进行氧化磷酸化。转运机制主要有-磷酸甘油穿梭和苹果酸-天冬氨酸穿梭 二、本章的重点了解什么是生物氧化，高能磷酸化合物

33、的概念及ATP的作用；掌握呼吸链的电子传递体的组成，排列方式及抑制位点；掌握氧化磷酸化的部位，氧化磷酸化的作用机理（化学渗透假说）；了解其他末端氧化酶系统。三、本章的难点与能量代谢有关的 一些概念；呼吸链的组成成分、排列顺序；氧化磷酸化的机理本章的难点是各种糖的化学结构和性质。第六章、糖类代谢本章知识要点（一）双糖和多糖的代谢1.糖核苷酸的结构及作用2.双糖的代谢3.淀粉的代谢；4.纤维素的代谢5.糖原的代谢（二）糖酵解葡萄糖生成丙酮酸的过程称之为糖酵解。场所；胞浆1.糖酵解的过程：由葡萄糖丙酮酸，经过十步反应葡萄糖磷酸化为6-磷酸葡萄糖6-磷酸葡萄糖转变为 6-磷酸果糖 6-磷酸果糖转变为1

34、,6-双磷酸果糖 磷酸己糖裂解成2分子磷酸丙糖 .磷酸丙糖的同分异构化.3-磷酸甘油醛氧化为1,3-二磷酸甘油酸 .1,3-二磷酸甘油酸转变成3-磷酸甘油酸 .3-磷酸甘油酸转变为2-磷酸甘油酸 .2-磷酸甘油酸转变为磷酸烯醇式丙酮酸 .磷酸烯醇式丙酮酸转变成丙酮酸， 2.糖酵解产生的ATP与生物学意义原核生物：8分子ATP；真核生物：6分子ATP是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径 无线粒体的细胞，如：红细胞 代谢活跃的细胞，如：白细胞、骨髓细胞3.丙酮酸的去路；有氧情况下：丙酮酸乙酰CoA无氧情况下：丙酮酸乳酸或乙醇4.糖酵解的调控己糖激酶、磷酸果

35、糖激酶、丙酮酸激酶这些酶都是别构酶，同时受激活剂和抑制剂的调控。（三）三羧酸循环1.丙酮酸的氧化脱羧；丙酮酸进入线粒体，氧化脱羧为乙酰CoA 三种酶：丙酮酸脱氢酶二氢硫辛酰胺转乙酰酶、二氢硫辛酰胺脱氢酶六种辅助因子：硫辛酸、HSCoA 、FAD、NAD+、TPP、Mg2+2.三羧酸循环的反应过程：三羧酸循环(TAC)也称为柠檬酸循环，这是因为循环反应中的第一个中间产物是一个含三个羧基的柠檬酸。由于Krebs正式提出了三羧酸循环的学说，故此循环又称为Krebs循环，它由一连串反应组成 三羧酸循环的要点经过一次三羧酸循环，消耗一分子乙酰CoA，经四次脱氢，二次脱羧，一次底物水平磷酸化。生成1分子F

36、ADH2，3分子NADH+H+，2分子CO2，1分子GTP。3.三羧酸循环中能量计算生成1分子FADH2，3分子NADH+H+，2分子CO2，1分子GTP。生成12个ATP。4.三羧酸循环的生物学意义是三大营养物质氧化分解的共同途径；是三大营养物质代谢联系的枢纽；为其它物质代谢提供小分子前体；为呼吸链提供H+e。5.草酰乙酸的回补反应机体内各种物质代谢之间是彼此联系、相互配合的，TAC中的某些中间代谢物能够转变合成其他物质，借以沟通糖和其他物质代谢之间的联系。 机体糖供不足时，可能引起TAC运转障碍，这时苹果酸、草酰乙酸可脱羧生成丙酮酸，再进一步生成乙酰CoA进入TAC氧化分解。 所以，草酰乙

37、酸必须不断被更新补充。 6.三羧酸循环的调控：柠檬酸合酶、-酮戊二酸脱氢酶复合体、异柠檬酸脱氢酶（四）葡萄糖的异生作用1.非糖类物质通过EMP的逆过程生成单糖（G）的过程。非糖类物质主要有乳酸、甘油、氨基酸等。2.部位：主要在肝、肾细胞的胞浆及线粒体 3.绕过糖酵解途径的3个不可逆的过程，由别的酶催化下列反应：丙酮酸磷酸烯醇式丙酮酸转 1,6-双磷酸果糖6-磷酸果糖6-磷酸葡萄糖葡萄糖4.糖的异生作用的生理意义维持血糖浓度恒定补充肝糖元调节酸碱平衡（乳酸异生为糖） （五）磷酸戊糖途径1.磷酸戊糖途径的过程磷酸戊糖途径是指由葡萄糖生成磷酸戊糖及NADPH+H+，前者再进一步转变成3-磷酸甘油醛和

38、6-磷酸果糖的反应过程。细胞定位：胞液中第一阶段：氧化反应，生成磷酸戊糖，NADPH+H+及CO2第二阶段则是非氧化反应，包括一系列基团转移。反应特点：脱氢反应以NADP+为受氢体，生成NADPH+H+。 反应过程中进行了一系列酮基和醛基转移反应，经过了3、4、5、6、7碳糖的演变过程。反应中生成了重要的中间代谢物5-磷酸核糖。一分子G-6-P经过反应，只能发生一次脱羧和二次脱氢反应，生成一分子CO2和2分子NADPH+H+。2. 磷酸戊糖途径的生物学意义为核苷酸的生成提供核糖 提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应 NADPH是体内许多合成代谢的供氢体 NADPH参与体内的羟化反应，与生物

39、合成或生物转化有关NADPH可维持GSH的还原磷酸戊糖途径的调控6-磷酸葡萄糖脱氢酶，此酶为磷酸戊糖途径的关键酶，其活性的高低决定6-磷酸葡萄糖进入磷酸戊糖途径的流量此酶活性主要受NADPH/NADP+比值的影响，比值升高则被抑制，降低则被激活。另外NADPH对该酶有强烈抑制作用。（六）一分子葡萄糖彻底氧化产生的ATP数量？在肝脏中净产生：38ATP在骨骼肌、脑细胞中，净产生：36ATP甘油磷酸穿梭，1个NADH生成2个ATP苹果酸穿梭，1个NADH生成3个ATP生化第三版与第二版不一样,以第二版为主讲授，简单介绍第三版的新进展：葡萄糖分解通过糖酵和三羧酸循环形成的ATP可GTP的分子数，根据

40、化学计算可以得到明确的答复。但是氧化磷酸化产生的ATP分子数并不十分准确。因为质子泵、ATP合成以及代谢物的转运过程并不需要是完整的数值甚至不需要是固定值。根据当前最新测定，H+经NADH还原酶、细胞色素还原酶和细胞色素氧化酶从线粒体内膜基质泵出到膜外的细胞溶胶侧时，一对电子泵出的质子数依次为4、2和4。合成一个ATP分子是由3个H+通过ATP合酶所驱动。多余的一个H+可能用于将ATP从基质运往膜外细胞溶胶。因此一对电子从NADH传至O2，所产生的ATP分子数是2.5个。在细胞色素还原酶的水平进入电子传递链的电子，例如琥珀酸，或细胞溶胶中的NADH，它们的电子对只产生1.5个ATP分子。这样，

41、当一分于葡萄糖彻底氧化为CO2和水所得到的ATP分子数和过去传统的统计数（36个ATP）少了6个ATP分子，成为30个。在30个ATP分子中，26个是由氧化磷酸化作用生成的。（七）糖异生作用彻底氧化分解的方式： 举几个氨基酸为原料的例子：转氨或脱氨 丙酮酸羧化之路 EMP逆行Asp-草酰乙酸-PEP-G 转氨或脱氨 TCA 丙酮酸羧化之路 EMP逆行Glu-酮戊二酸-草酰乙酸-PEP-G转氨或脱氨 EMP逆行Ala-丙酮酸-G二、本章的重点了解糖核苷酸的结构及作用，双糖与多糖合成与分解途径；掌握糖酵解途径、过程、酶类、能量变化，调控部位及调节因子，了解糖异生途径与糖酵解的异同点及意义；掌握三羧

42、酸循环途径过程催化反应的酶类、能量变化、调控部位及调节因子，了解补救途径种类；了解磷酸戊糖途径特点，掌握该途径的生理意义。三、本章的难点糖核苷酸结构、双糖与多糖合成和分解有关的重要酶；糖酵解、三羧酸循环途径的过程、酶及能量计算、调节因子；磷酸戊糖途径的特点。第七章、脂类代谢本章知识要点（一）脂肪的生物合成1.甘油的生物合成甘油先变成磷酸甘油，途径有两种方式：3-磷酸甘油主要来自糖代谢肝、肾等组织含有甘油激酶，可利用游离甘油。2.饱和脂肪酸的从头合成场所：组织：肝（主要）、脂肪等组织； 胞液：主要合成16碳的软脂酸（棕榈酸）肝线粒体、内质网：碳链延长原料：乙酰CoA、ATP、HCO3-、NADP

43、H、Mn2+ 乙酰CoA全部在线粒体内产生，通过柠檬酸-丙酮酸循环出线粒体NADPH的磷酸戊糖途径（主要来源）；胞液中异柠檬酸脱氢酶及苹果酸酶催化的反应 酶系：乙酰CoA羧化酶和脂肪酸合成酶系乙酰CoA羧化酶是脂酸合成的限速酶，存在于胞液中，其辅基是生物素，Mn2+是其激活剂脂肪酸合成酶系，这是一个以ACP为核心，在它周围有次序的排列着合成脂肪酸的各种酶，随着ACP的转动，依次发生上述各种反应。每一步反应的产物正好是上一步反应的底物，因此，效率极高大肠杆菌有7种酶蛋白（脂肪酰基转移酶、丙二酰CoA酰基转移酶、酮脂肪酰合成酶、酮脂肪酰还原酶、羟脂酰基脱水酶、脂烯酰还原酶和硫酯酶），聚合在一起构成

44、多酶体系.高等动物7种酶活性都在一条多肽链上，属多功能酶，由一个基因编码；有活性的酶为两相同亚基首尾相连组成的二聚体。酰基载体蛋白(ACP)，其辅基是4-磷酸泛酰氨基乙硫醇， 是脂酰基载体软脂酸从头合成过程 乙酰基转移反应 酰基转移反应 缩合反应 首次还原反应 脱水反应再次还原反应经过缩合、还原、脱水、再还原的循环过程。3.脂肪酸链的延长内质网脂酸碳链延长酶系 以丙二酰CoA为二碳单位供体，由 NADPH+H+ 供氢经缩合、加氢、脱水、再加氢等一轮反应增加2个碳原子，合成过程类似软脂酸合成，但脂酰基连在 CoASH 上进行反应，可延长至24碳，以18碳硬脂酸为最多。线粒体脂酸碳链延长酶系 以乙

45、酰CoA为二碳单位供体，由 NADPH+H+供氢，过程与氧化的逆反应基本相似，需-烯酰还原酶，一轮反应增加2个碳原子，可延长至24碳或26碳，以硬脂酸最多。4.不饱和脂肪酸的合成动物：有4、5、8、9去饱和酶，镶嵌在内质网上，脱氢过程有线粒体外电子传递系统参与植物：有9、12、15去饱和酶5.三酰甘油的生物合成合成部位：肝脏，脂肪组织，小肠粘膜原料：磷酸甘油和脂肪酰CoA酶：磷酸甘油转酰基酶，磷酸酶，二酰甘油转酰基酶（二）脂肪的生物降解1.脂肪的酶促降解 在脂肪酶，二酰甘油脂肪酶，单脂酰甘油脂肪酶共同作用下将脂肪分解为甘油和脂肪酸2.甘油的降解及转化甘油磷酸甘油磷酸二羟丙酮，磷酸二羟丙酮通过E

46、MP途径生成丙酮酸，或经糖异生作用转变为葡萄糖。3.脂肪酸的氧化分解偶数、饱和脂肪酸的-氧化脂肪酸的活化与转运：将胞浆中的脂肪酸变成线粒体中的脂酰CoA，由线粒体外膜上的脂酰CoA合成酶和线粒体内膜上的肉毒碱脂酰转移酶共同完成。活化过程中脂肪酸脂酰CoA，消耗了两个高能磷酸键（ATPAMP）线粒体内的-氧化：分为脱氢、水化、再脱氢和硫解4步。结果是将脂酰CoA降解成为少了2个C的脂酰CoA和乙酰CoA。（特别注意烯脂酰CoA水合酶的高度专一性：只认反式双键，） -氧化过程中的能量核算：1个FADH2、1个NADH+H+一共相当于5分子ATP。脂肪酸完全氧化成CO2和H2O的过程以及能量核算脂肪

47、酸+HSCoA（胞浆）活化、转运脂酰CoA（线粒体）-氧化乙酰CoA TCA （CO2+H2O）脂肪酸：2n活化、转运1次：消耗2个ATP-氧化n-1次：产生（n-1）*5个ATP生成n个乙酰CoA，经过n次TCA：产生n*12个ATP总账： 17*n-7个ATP例如：硬脂酸18：0，n=9，可以产生17*9-7146个ATP 其它的氧化方式：-氧化：直接以游离脂肪酸为底物，-C原子被分子氧氧化，每进行一次氧化产生少一个C原子的脂肪酸和一个CO2。-氧化：指远离脂肪酸羧基的末端碳原子（-碳原子）被氧化成羟基，再进一步氧化成羧基，生成以，-二羧酸的过程。4.酮体的生成和利用 定义：乙酰乙酸 、-

48、羟丁酸 、丙酮 三者总称为酮体。 代谢定位：生成：肝细胞线粒体利用：肝外组织（心、肾、脑、骨骼肌等）线粒体酮体的生成的生理意义：酮体是肝脏输出能源的一种形式。并且酮体可通过血脑屏障，是脑组织的重要能源。酮体利用的增加可减少糖的利用，有利于维持血糖水平恒定，节省蛋白质的消耗。5.乙醛酸循环是植物体内一条由脂肪酸向碳水化合物转化的重要途径。存在于某些正在萌发油料种子内专化细胞器乙醛酸循环体中。可看作是三羧酸循环的支路，绕国两个脱羧反应，为此不生成CO2。两个关键酶：柠檬酸裂解酶，苹果酸合成酶。（三）甘油磷脂的降解与生物合成 1.甘油磷脂的降解生物体内甘油磷脂可被不同的磷脂酶特异地作用于分子内的专一

49、酯键，而被降解为不同的产物。例如，卵磷脂的降解是在以下酶共同作用下完成的：磷脂酶A1，磷脂酶A2，磷脂酶C，磷脂酶D，磷脂酶B；溶血磷脂酶L1和溶血磷脂酶L2。2.甘油磷脂的生物合成（以卵磷脂为例）节约利用途径胆碱CDP胆碱 + 二酰甘油卵磷脂从头合成途径脑磷脂（磷脂酰乙醇胺） + 3S-腺苷甲硫氨酸卵磷脂 + 3S-腺苷同型半胱氨酸（四）胆固醇的代谢1.胆固醇的分布和生理功能广泛分布于全身各组织中，大约25%分布在脑、神经组织；肝、肾、肠等内脏、皮肤、脂肪组织中也较多；肌肉组织含量较低；肾上腺、卵巢等合成类固醇激素的腺体含量较高是生物膜的重要成分，对控制生物膜的流动性有重要作用是合成胆汁酸、

50、类固醇激素及维生素D等生理活性物质的前体。胆固醇的合成合成部位组织定位：除成年动物脑组织及成熟红细胞外，几乎全身各组织均可合成，以肝、小肠为主。细胞定位：胞液、光面内质网 合成原料18乙酰CoA + 36ATP + 16(NADPH+H+) 3.胆固醇的转化胆固醇的母核环戊烷多氢菲在体内不能被降解，但侧链可被氧化、还原或降解，实现胆固醇的转化。转变为胆汁酸（肝脏）转化为类固醇激素（肾上腺皮质、睾丸、卵巢等内分泌腺）转化为7-脱氢胆固醇（皮肤）二、本章的重点脂类生物合成中饱和脂肪酸从头合成途径、酶系、能量来源、原料；脂类分解代谢中-氧化作用途径、酶类、能量变化及油料种子萌发时乙醛酸循环途径特点；

51、了解磷脂结构特点及合成途径、分解酶类；胆固醇的代谢。三、本章的难点掌握饱和脂肪酸从头合成与-氧化分解途径的异同点；脂类代谢与糖代谢的关系。第八章、含氮小分子代谢本章知识要点（一）蛋白质的酶促降解1.蛋白质的消化：由大分子转变为小分子，便于吸收。消除种属特异性和抗原性，防止过敏、毒性反应。2.氨基酸的吸收：吸收部位：主要在小肠吸收形式：氨基酸、寡肽、二肽吸收机制：耗能的主动吸收过程蛋白质的腐败作用 肠道细菌对未被消化和吸收的蛋白质及其消化产物所起的作用腐败作用的产物大多有害，如胺、氨、苯酚、吲哚等；也可产生少量的脂肪酸及维生素等可被机体利用的物质。蛋白质的酶促降解肽酶又叫肽链外切酶，只作用于多肽

52、链的末端，依次将氨基酸一个一个地或两个两个地从肽链上分解下来。其中，作用于羧基末端肽键的肽酶，叫羧肽酶，作用于氨基末端肽键的肽酶，叫氨肽酶；蛋白酶又叫肽链内切酶，作用于多肽链的内部，从而使多肽链变为许多小肽段。最后在肽酶的作用下进一步水解，最终变成各种游离氨基酸。（二）氨基酸的生物合成1.生物固氮：指某些微生物和藻类通过其体内固氮酶复合体的作用把分子氮转变为氨的作用。 2.氨的同化 定义：将氮素固定或硝酸还原生成的氨同化为含氮有机化合物，包括谷氨酸的形成和氨甲酰磷酸形成途径。即无机氮转变为有机氮的过程。方式：谷氨酸的形成途径： Glu+NH4+ATPG1n+ADP+Pi -酮戊二酸+Gln+N

53、ADPH+H+2Glu+NADP+氨甲酰磷酸形成途径：氨甲酰激酶催化： NH4+CO2+ATPH2N-C-P-O-+ADP3.转氨基作用 定义：在转氨酶的作用下，某一氨基酸去掉-氨基生成相应的-酮酸，而另一种-酮酸得到此氨基生成相应的氨基酸的过程是-氨基酸与-酮酸之间的氨基转移作用。 大多数氨基酸可参与转氨基作用，但赖氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸除外。转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛。血清转氨酶活性，临床上可作为疾病诊断和预后的指标之一。转氨基作用的生理意义转氨基作用不仅是体内多数氨基酸脱氨基的重要方式，也是机体合成非必需氨基酸的重要途径。4.氨基酸的生物合成必需氨基酸：人类及哺乳动物自身不能合成，必需通过

54、食物摄取得到的组成蛋白质的氨基酸，有Lys、Leu、Ile、Met、Trp、Phe、Val、Thr以及His和Arg。 根据碳架来源不同，氨基酸可分为： 谷氨酸族，包括Glu、Gln、Pro、Arg，共同碳架是-酮戊二酸； 天冬氨酸族，包括Asp、Asn、Met、Thr、Lys、Ile，共同碳架是草酰乙酸； 丙氨酸族，包括Ala、Val、Leu，碳架来源是丙酮酸 ； 丝氨酸族，包括Ser、Gly、Cys，碳架来源主要是3-磷酸甘油醛 ； 芳香族氨基酸，包括Phe、Tyr、Trp，合成途径叫莽草酸途径。其碳架物质来自于EMP途径的磷酸烯醇式丙酮酸和PPP途径的4-磷酸赤藓糖； 组氨酸的生物合成途

55、径比较复杂，主要碳架来自于5-磷酸核糖。（三）氨基酸的降解与转化1.脱氨基作用脱氨基作用(氧化脱氨基、转氨基作用、联合脱氨基作用)，产物是-酮酸。其中联合脱氨基作用是氧化脱氨和转氨的集优化，即L-Glu脱氢酶活性高，谷转氨酶种类多，因此两者的联合是广泛而彻底的氨基处理方式，可逆反应。氧化脱氨基L-谷氨酸氧化脱氨基作用催化酶：L-谷氨酸脱氢酶，存在于肝、脑、肾中；辅酶为 NAD+ 或NADP+GTP、ATP为其抑制剂；GDP、ADP为其激活剂联合脱氨基作用两种脱氨基方式的联合作用，使氨基酸脱下-氨基生成-酮酸的过程。方式：转氨基偶联氧化脱氨基作用：此种方式既是氨基酸脱氨基的主要方式，也是体内合成

56、非必需氨基酸的主要方式。主要在肝、肾组织进行。转氨基偶联嘌呤核苷酸循环：此种方式主要在肌肉组织进行2.脱羧基作用谷氨酸脱羧后生成-氨基丁酸，它是脑组织中具有抑制作用的神经递质；组氨酸脱羧后生成组胺，是重要的神经递质；色氨酸经羟化，脱羧后生成5-羟色胺，是重要的神经递质；经氧化脱氨后再脱羧，最后生成吲哚乙酸，是重要的植物激素；丝氨酸脱羧变成乙醇氨，后者经甲基化变成胆碱；.赖氨酸、精氨酸、鸟氨酸脱羧变成相应的多胺，或者脱羧后参与其它多胺的生成。3.氨基酸分解产物的去向经氨基化生成非必需氨基酸转变成糖及脂类生酮氨基酸：可以降解为乙酰CoA或乙酰乙酰CoA，而生成酮体的氨基酸称生酮氨基酸。有Leu、I

57、le 、Lys、Phe、Trp、Tyr，其中后5种为生酮兼生糖氨基酸。 生糖氨基酸：降解产物可以通过糖异生途径生成糖的氨基酸。组成蛋白质的20种氨基酸中，除生酮氨基酸外，其余皆为生糖氨基酸。氧化供能：-酮酸在体内可通过TAC和氧化磷酸化彻底氧化为H2O和CO2，同时生成ATP。4.氨是机体正常代谢产物，具有毒性。体内的氨主要在肝合成尿素(urea)而解毒。正常人血氨浓度一般不超过 0.6mol/L。 血氨的来源与去路血氨的来源：氨基酸脱氨基作用产生的氨是血氨主要来源；胺类的分解也可以产生氨；肠道吸收的氨；肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺。血氨的去路：在肝内合成尿素，这是最主要的去路合成非

58、必需氨基酸及其它含氮化合物合成谷氨酰胺；肾小管泌氨。氨的转运丙氨酸-葡萄糖循环肌肉中氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝；肝为肌肉提供葡萄糖谷氨酰胺的运氨作用 在脑、肌肉合成谷氨酰胺，运输到肝和肾后再分解为氨和谷氨酸，从而进行解毒。谷氨酰胺是氨的解毒产物，也是氨的储存及运输形式尿素的生成生成部位：主要在肝细胞的线粒体及胞液中。生成过程：尿素生成的过程由Hans Krebs 和Kurt Henseleit 提出，称为鸟氨酸循环，又称尿素循环(urea cycle)或Krebs- Henseleit循环。反应小结：原料：2 分子氨，一个来自于游离氨，另一个来自天冬氨酸，一分子二氧化碳；过程：先在线粒体中进

59、行，再在胞液中进行；耗能：3个ATP，4个高能磷酸键。高氨血症和氨中毒：血氨浓度升高称高氨血症，常见于肝功能严重损伤时，尿素合成酶的遗传缺陷也可导致高氨血症；高氨血症时可引起脑功能障碍，称氨中毒。5.氨基酸与一碳单位代谢一碳单位：指在某些氨基酸分解代谢过程中产生的仅含有一个碳原子的基团如甲基、亚甲基、羟甲基等，一碳单位可来源于甘氨酸、苏氨酸、丝氨酸和组氨酸等的分解代谢，一碳单位参与各种生物活性物质的修饰，参与嘌呤嘧啶的合成等。一碳单位的生理功能：作为合成嘌呤和嘧啶的原料；把氨基酸代谢和核酸代谢联系起来。（四）核酸的酶促降解1.核酸外切酶；2.核酸外切酶（五）核苷酸的酶促降解1.核苷酸的降解 核

60、苷酸酶 核苷磷酸化酶核苷酸-核苷- 碱基 PPi 1磷酸核糖2.嘌呤的降解；不同种类的生物分解嘌呤碱的能力不同，因此，终产物也不同：排尿酸动物：灵长类、鸟类、昆虫、排尿酸爬虫类排尿囊素动物：哺乳动物（灵长类除外）、腹足类排尿囊酸动物：硬骨鱼类排尿素动物：大多数鱼类、两栖类某些低等动物能将尿素进一步分解成NH3和CO2排出植物分解嘌呤的途径与动物相似，产生各种中间产物（尿囊素、尿囊酸、尿素、NH3）微生物分解嘌呤类物质，生成NH3、CO2及有机酸（甲酸、乙酸、乳酸、等）3.嘧啶的降解： 嘧啶分解生成的-氨基酸可以部分排除体外也可以进一步分解。胞嘧啶尿嘧啶二氢尿嘧啶-丙氨酸胸腺嘧啶-脲基异丁酸-氨