细胞骨架知识点汇总

1、细胞生物学学问点汇总说明：份文字资料为你节约的复习时间用于阅读中英文教材和查找感兴趣的细胞生物学领域的前沿资料，这样才能对这门课程有一个更加全面的了解。本文档中消灭的英文不要求把握名词解释局部除外，只是对简单中文名是中文、英文还是英文缩写，只要写对任何一种即可得分。准时联系教师确认内容的正确性。:核心学问点60：1 7 20 25 29 32 41 44 45 49 51一般学问点约占考试总分值30：3 9 11 12 14 16 17 18 19 23 26 28 303135 37 38 39 43 47 48 50 54扩展学问点约占考试总分值102 4 5 6 8 10 13 15 2

2、1 22 24 27 33 34 36 4042 46 52 53 55cytoskeleton的定义与种类：定义：细胞骨架是贯穿整个细胞的简单的纤维状蛋白网络构造细胞内有三种类型的细胞骨架， 分别是微丝microfilament,MFmicrotubule,M和中间丝intermediate filamen，I。actin的种类及分布真核细胞内的肌动蛋白主要分为三大类，名称及分布状况如下： 肌动蛋白 肌动蛋白分别属于横纹肌、心肌、血管平滑肌和肠道平滑肌。 肌动蛋白存在于全部种类的细胞内，是细胞内绝大局部微丝骨架的根本组分。 肌动蛋白在全部细胞内都有分布，主要存在于与应力纤维相关的构造中。微丝

3、的组成与极性A微丝由肌动蛋白单体聚合而成。B个核苷酸结合位点可与ATPADP 结合和一个二价阳离子结合位点可与Mg2+Ca2+结合。 每个肌动蛋白单体都与四个其他肌动蛋白单体严密相邻。微丝中的全部肌动蛋白单体分子的缝隙开口端或缝隙底部都朝着同一方向排minus 缝隙底部指向的是微丝的正极plus en。微丝和微管的正负极的定义装和去组装的速度大小来定义。速度快的是正极，速度慢的是负极。胞外微丝组装反响的动力学过程A 试管中的微丝组装需要的反响组分包括：G-actin，ATP，Mg2+，K+，Na+B 微丝的组装和去组装是一对可逆反响。反响平衡点受外部反响环境影响。K+、Na+Ca2+K+、Na

4、+较低的环境里微丝趋向于解聚。单体肌动蛋白以 G-actin 表示G for global F-actin表示F for fibrous。 CG-actin定义为整个反响的临界浓度Cccritical concentratio。G 反响共分三个阶段：延迟期，是发生成核反响的时期，在此时期内数个肌动CG-actinCc，聚合反响速度解聚反响速度；稳定CG-actin=Cc，聚合反响速度=解聚反响速度；核苷酸 ATP/ADP 在微丝组装中的作用A ATP ATP 分子使之转变为ATP酶活性只有在其组装到微丝末端之后才开头生效。 ADP，与肌动蛋白结合的 ATP为主。 ADP 的肌动蛋白更简洁发生解

5、聚反响。 ATPATP分ADPATP分子ATPT型末端。 ADP 的时候，这样的末端D型末端。F D 型微丝末端主要是由于负极端成核蛋白的脱落形成的。treadmilling ADP CcATPCc不再相等，Cc+Cc-。B Cc+ CG-actin Cc-的时候，正极端发生的是聚合反响，负极端发生的是解聚反响，这种反响形式称为踏车行为。 Cc Cc 之间，因此试管内聚合反响速度。D 踏车行为是细胞内微丝动态组装和去组装的主要形式之一。影响微丝组装的药物A细胞松弛素cytochalasin离。因此细胞松弛素的总体效果是促进微丝解聚。B鬼笔环肽phalloidin：与微丝中的肌动蛋白F-acti

6、总体效果是阻断微丝解聚，稳定微丝。微丝网络构造的调整方式细胞内微丝网络构造的调整主要是通过各种微丝结合蛋白的共同作用来实现的。细胞内微丝结合蛋白的种类白，交联蛋白，割断及解聚蛋白，马达蛋白。肌动蛋白单体结合蛋白的种类及作用Athymosin 4其作用是维持细胞内游离态肌动蛋白库的总容量远大于微丝组装反响的临界浓 度，有利于细胞大规模组装微丝的快速启动。B前纤维蛋白profilin：只与肌动蛋白单体的正极端底部加微丝组装反响的极性，促进正极端的生长。成核蛋白与加帽蛋白 Arp2/3复合物。Arp2 和 Arp3 Arp2/3 异源二聚体为基点开头微丝的组装。Arp2/3T 型末端处组装，诱导微丝

7、的分叉生长。 Arp2/3 从微丝末端脱D 型末端会快速降解。B 加帽蛋白：在微丝停顿生长之后，与正极端结合并使其稳定的一类蛋白质。ATPD 型末端，但加帽蛋白的存在保护其不发生解聚反响。加帽蛋白的代表：CapZ。C 成核蛋白和加帽蛋白都是对微丝末端进展调整的蛋白，其中成核蛋白作用于构造动态性的主要缘由之一。延长保护蛋白主要指的是形成蛋白formin，形成蛋白能在微丝正极端形成二聚体环状Arp2/3 复合无分叉的微丝构造。交联蛋白A 交联蛋白依据微丝的排列方式可分为两类：成束蛋白和凝胶形成蛋白。B 交联蛋白能够单独或以二聚体的形式将相邻的微丝交联起来。点间的距离打算了所形成的微丝束或网的松紧程

8、度。成束蛋白包括丝束蛋白fimbrin、绒毛蛋白 villin和 辅肌动蛋白-actini交联成束。成束蛋白中的丝束蛋白和绒毛蛋白以单体形式起作用，两个肌动蛋白结合位F 成束蛋白中的 -辅肌动蛋白以二聚体的形式起作用，两个肌动蛋白结合位点球蛋白。G凝胶形成蛋白包括细丝蛋白filamin和血影蛋白spectri二维网状构造或三维凝胶样构造。割断及解聚蛋白Agelsoli和肌动蛋白解聚因子/ADF/cofili B 凝溶胶蛋白能够结合在微丝外表并切断微丝。在某些条件下，微丝切断后凝络的形成。C ADP 的微丝外表结合并加速其解聚速度，主要在脱离了加帽蛋白的微丝负极端起到促进微丝解聚的作用。肌球蛋白

9、myosin的构造及种类A 肌球蛋白是依靠于微丝的马达蛋白。肌球蛋白的主要构造分为三局部，分别是马达构造域、调控构造域或杠杆臂构造域、尾部构造域。与货物分子、其他细胞构造或自身形成多聚体时相连的部位；D 细胞内肌球蛋白的种类有很多，每种肌球蛋白的构造和功能都不一样。II 型肌球蛋白myosin-II因最先觉察并争辩被称为传统类型的肌球蛋白，其他肌球蛋白都是非传统类型的肌球蛋白。II 型肌球蛋白有两个马达构造域，在细胞内以二聚体或多聚体的形式存在，主要在应力纤维的相互滑动以及肌纤维的收缩过程中起作用。EI型肌球蛋白myosin-I只有一个马达构造域，在细胞内以单体形式存在，主要在细胞皮层区的囊泡

10、运输以及皮层与细胞质膜的相对滑动过程中起作用。细胞皮层cell cortexA 细胞皮层是微丝通过交联形成的三维凝胶样网络构造。B 细胞皮层存在于细胞质膜以下。C 细胞皮层为质膜供给机械支撑，帮助质膜维持特定的外形，调整膜蛋白的流淌性。伪足podiumA 伪足是细胞迁移过程中在细胞前缘形成的突起构造伪足依据形态和内部骨架构造区分可以划分为两种类型： 片状伪足lamellipodium和丝状伪足filopodiumArp2/3 复合物，产生大量的分叉，形成片状的二维网状构造。平行的束状构造。应力纤维stressfiberA应力纤维由微丝反相平行排列而成，主要通过 II 型肌球蛋白二聚体，使应力纤

11、维具备收缩的力量。B 应力纤维主要存在于细胞皮层区域，通过黏着斑与相邻细胞或胞外基质相连，在细胞外形发生变化时能够产生张力并主动收缩，有助于细胞完成外形的转变。细胞迁移cellmigration/crawling过程A12细胞前缘产生突3 4 后放骨架收缩，锚定点分别，细胞整体前移。片状伪足供给更大的扩展面，加速突起前移速度。1 Arp2/3复合物在微丝正极23 形成蛋白维持丝状伪足内微丝的笔直无分叉组装。随着细胞前缘骨架的不断生长，伪足中组装的微丝网络在一段时间后便被Arp2/3 复合物从微丝负极端脱落，促使这局部微丝解聚。E 前缘形成突起后，细胞皮层处于拉伸状态，细胞皮层内的应力纤维产生张

12、力，II型肌球蛋白的作用下应力纤维收缩，拖拽细胞后随局部前移。F I应细胞皮层的外形变化。microvilliA 小肠上皮细胞的游离面存在大量的微绒毛。B 微绒毛的轴心构造是同向平行排列的微丝束，微丝束正极端指向微绒毛顶端，负极端终止于端网构造。C 微绒毛中的微丝束由绒毛蛋白和丝束蛋白严密交联而成，微丝束内部无肌球蛋白，因此微绒毛不具备运动的力量。D I 型肌球蛋白与微绒毛质膜相连。胞质分裂环A 胞质分裂环在细胞分裂过程中的胞质分裂期产生。迫使细胞质膜在两个子细胞核之间内陷，将胞质均匀安排到子细胞中。B II 型肌球蛋白二聚体，具有收缩力量。肌纤维收缩的原理及肌丝的组成 介导的粗细肌丝间滑动。

13、B 细肌丝是单股的微丝纤维。II 型肌球蛋白通过尾部构造域聚合而成，全部马达构造域头部都暴露在粗肌丝两端的外外表。肌丝被两根粗肌丝所共用。的滑动。原肌球蛋白位移A 在肌细胞处于静息状态时，原肌球蛋白tropomyosin，Tm与细肌丝严密结合，封闭了细肌丝与粗肌丝马达构造域头部的结合位点，收缩装置不启动。B 在肌细胞承受到上游神经信号后，原肌球蛋白发生位移，暴露出细肌丝与粗肌丝马达构造与头部的结合位点，收缩装置启动。肌球蛋白沿微丝运动的分子机制以肌球蛋白 II 为代表AATPATP结合位点和一个肌动蛋白结合位点。 步距离，即一个肌动蛋白单体的长度5nm。C 肌球蛋白马达构造域每一个运动周期可分

14、为五个阶段。ADP II 型肌球蛋白头部马达构造以下简称头部的头部处于僵直状态，与细肌丝严密结合。1 ATP结合，构象发生稍微变化，使头部与细肌丝的严密结合松开。 的距离，此时的头部处于高能构象，ADP Pi 仍旧停留在头部内。向前移动后的头部与前方下一个肌动蛋白分子的结合位点接触，这种分子接触使得头部内的 Pi 分子释放，Pi 的释放使得头部与肌动蛋白分子严密结合并为一个肌动蛋白分子的距离。在能量释放过程中，ADP 分子释放，头部在完成拖拽动作后重恢复到僵直状态，与肌动蛋白分子严密结合。D II 型肌球蛋白的两个马达构造域头部独立运动，彼此间无明显协调性。E II 型肌球蛋白每一个运动周期内

15、肌球蛋白头部与细肌丝严密结合的时间只占总时间的 5%。由于一根细肌丝同时与多个约 50 个肌球蛋白头部相互作用，肌丝间的滑动可以连续进展而不会因肌球蛋白头部脱离细肌丝而回弹。微管的组成与极性A 组成微管的根本构造单元是由两种格外相像的微管蛋白亚基结合而成的异源微管蛋白二聚体-tubulin dimer。B -微管蛋白二聚体由 微管蛋白-tubulin和 微管蛋白-tubulin首尾相连而成。两个亚基内部均有一个核苷酸结合位点GTP GDP 结合， GTP 可以被水解并在水解后GTP GTP 分子通常状况下不会被水解。C 13 根原纤丝合拢构成中空的微管构造。D - 微管蛋白。胞外微管组装反响的

16、动力学过程A 与胞外微丝组装反响相像B 分为三个时期：延迟期，延长期和稳定期C 胞外微管组装反响中也会消灭踏车行为，但踏车行为在细胞内几乎不存在。GTP/GDP 在微管组装中的作用A GTP GTP 分子使之转变为GDPGTP 酶活性只有在其组装到微管末端之后才开头生效。B GTP GDPGTP 分子所替换，因此游离状态下的微管蛋白携带的核苷酸分子GTP 为主。C GTP GDP 的 微管蛋白更简洁发生解聚反响。 GTP GTP 分GDP，在水解发生前的携带GTP 的微管蛋白二聚体已经在末端聚合，使得整根微管最前端的几个微管蛋白总是携带GTP GTP 帽子GTP caT型末端。 GDP 的时候

17、，这样的末端D型末端。F D 型微管末端主要是由于正极端微管在远端未能准时找到起稳定作用的微管结合蛋白或是该微管结合蛋白因环境转变而脱落造成的。微管组装与去组装的动力学不稳定性dynamicinstabilityADT型微管末端的解聚的这种反响特性称为动力学不稳定性。 GTP 的水解速度相近，因此细胞内微管的组T D 型末端，从而进入不行逆的解聚状态。 T GTP 帽子保护，其末端是笔直的管状。而处于去组装过程中的 D 型末端由于失去了 GTP 帽子保护，其末端的 13 根原纤丝彼此分别向外侧弯折，这种弯折构象更有利于微管的解聚反响。微管组织中心A组装，与微管组织中心相连的总是负极端，向外延长

18、的总是正极端。B 细胞内的微管组织中心有两种，分别是中心体和基体。中心体是细胞内微管组装的组织中心，基体是纤毛或鞭毛内微管组装的组织中心。中心体构造及功能A中心体由中心粒，中心粒外周物质或中心体基质，微管蛋白环状复合物分布在中心体基质外表。B-tubulin13 -微管蛋白组成一个直径与微管直径-微管蛋白二聚体能够在这个环上连续组装形成的微管。C 9 组三联A 管，与之BC 管。D间期细胞的中心体只有一个，总是存在于细胞核四周。E 分裂期细胞的中心体有两个，分别存在于细胞两极。细胞内的微管网络组织形式A 细胞内微管以中心体为中心向四周延长，形成星型辐射状微管网络。微管网络具有高度的动态性，中心

19、体不连续地向四周随机启动微管的组装，GTP 帽子进入不行逆的降解状态，任何时刻都有一局部微管在延长，同时另一局部微管在崩解。细胞通过特别的微管末端稳定构造如加帽蛋白来保存需要的微管，当延长D 型末端也不会触发解聚反响，微管因此而稳定存在。微管去稳定蛋白stathminA 微管去稳定蛋白通过自身的磷酸化来调控微管的动力学不稳定性。 -动力学不稳定性上升。 -微管蛋白二聚体浓度提高，微管组装速度加快，动力学不稳定性降低。微管结合蛋白MAP微管，调整微管网络的构造和功能MAP2 tau 蛋白 用都是将平行的微管交联成束。 N胞体及树突微管束的间距较大。 N端构造域较短，由其交联的轴突微管束间距较小。

20、影响微管组装的特异性药物A秋水仙素colchicine和诺考达唑nokodazole：与微管末端的微管蛋白结果是促进微管解聚。B紫杉醇taxol末端的连续组装。总体效果是稳定微管构造。依靠于微管的马达蛋白依靠于微管的马达蛋白有两种，分别是驱动蛋白kinesin和动力蛋白dynei。方向是向微管的负极端。驱动蛋白的构造及种类A 驱动蛋白由重链和轻链组成，重链构成了头部马达构造域和中部杆状区，并与轻链一同构成尾部货物结合构造域。B 驱动蛋白超家族kinesin superfamily proteins，KIFs的成员众多，可被分为14个驱动蛋白家族。N-驱N端，这类蛋白总是向微管正极移动； M-驱

21、动蛋白的马达构造域在多肽链的中部，这类蛋白往往结合在微管的末端，使微管处于不稳定状态，促进微管的解聚； C-驱动蛋白的马达构造域在多肽链的 C 端，这类蛋白总是向微管负极方向移动。dynein的构造及种类A 动力蛋白是马达蛋白中分子量最大，移动速度最快的。B 构造域在重链上。C 胞质动力蛋白的种类很少，不具备多样化的货物识别构造域。在细胞内存在的蛋白复合物，能够调整动力蛋白活性并帮助动力蛋白识别不同的货物分子。 axonemal毛和鞭毛的轴丝构造中。E 胞质动力蛋白有两个家族，分别是 Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1Dync1hCytoplasmic dyn

22、ein 2 heavy chain 1Dync2h。Dync1h1 主要负责向微管负极端的胞质转运；Dync2h1主要负责鞭毛和纤毛内的反向物质转运。F 轴丝动力蛋白按其在轴丝中的位置可分为内侧动力蛋白臂inner dynein arm和外侧动力蛋白臂outer dynein ar。驱动蛋白沿微管运动的两种分子模型hand over handinchwor两个马达构造域一个总在前，另一个紧随其后。驱动蛋白沿微管运动的步行模型以驱动蛋白 I 为代表A ATP酶活性，包含一个ATP结合位点和一个微管结合位点。BI 型驱动蛋白马达构造域沿微管运动时，每个运动周期两个马达构造域各消耗1 16nm。C

23、I型驱动蛋白马达构造域每一个运动周期可分为三个阶段。在上一个运动周期完毕后，I 以下简称 一前一后排列在微管上。前方头部没有核苷酸，与微管外表严密结合，处ADP，不与微管外表结合，处于高能构象。与前方头部结合，触发前方头部的能量释放，以前方头部为支点前方微管严密结合。ATP1 1 中的状态，只是两个头部的位置互换了。重复 1-3 的步骤，两个头部再次互换位置，完成一个运动循环。DI型驱动蛋白的两个马达构造域头部在运动过程中相互协调，交替前移。 50%以上，因此整个运动过程中，微管与驱动蛋白间始终是严密相连的，使得I型驱动蛋白沿微管的运动具有可持续性。这种可持续性在囊泡运输过程中是必不行少的。细

24、胞极化A 多细胞生物体内大多数细胞具有极性构造。B 极性细胞构造的极化过程依靠于微管的动态组装与去组装。C 在细胞极化方向上有一些能够稳定微管末端的蛋白或细胞构造，使得再该方向上的微管能够稳定生长而不发生降解，从而推动极化构造的形成。膜性细胞器运输A 在细胞质内部的物质运输主要依靠于微管系统。B 通过微管系统运输的物质主要以囊泡的形式存在。C 向微管正极方向的运输主要由驱动蛋白来完成。向微管负极方向的运输主要由胞质动力蛋白来完成。内质网小管及高尔基体的定位A 内质网小管从细胞核膜延长而出，遍布整个细胞质区域。B 高尔基体总是消灭在细胞核四周，紧邻中心体。的。现的。破坏细胞内微管系统后，内质网小

25、管回缩到细胞核膜四周，高尔基体分解成定位也随之恢复。45“9+2”型纤毛的构造A 纤毛cilia和鞭毛flagellae是由质膜包围，突出于细胞外表，由微管和动力蛋白等构成的高度特化的细胞构造。内的基体发出。A 管和B管向上延长构成轴丝的二联体微管，C 管只存在于基体中。轴丝由基体延长出来的九组二联体微管围拢而成，在中间还含有两根由中心连，相邻二联微管间由连接蛋白nexin相连，每组二联微管都有两条动力蛋白臂dyneinarm从A管伸出，分别位于轴丝的内侧和外侧，他们在纤毛和鞭B管发生相互作用。纤毛的组装纤毛的形成分为四个阶段centriolar vesiclCV裹在成熟的母中心粒的顶端，一些

26、中心体蛋白从母中心粒顶端移除。母中心粒开头延长并猎取成为基体所需的附属构造，初生轴丝开头显现，secondarycentriolarvesicl，SCV。母中心粒伴同 SCV 向质膜下迁移，到达纤毛或鞭毛组装位点后 SCV 与质膜融合形成环状构造，称为纤毛或鞭毛项链。在纤毛或鞭毛内物质运输系统的介导下，纤毛或鞭毛进一步装配并延长。纤毛和鞭毛内的双向物质运输A 纤毛和鞭毛构造的组装和维持依靠于其内部的双向物质运输系统。B 纤毛和鞭毛内的双向物质运输系统由鞭毛内运输系统intraflagellar transport，IFT复合物介导完成。 II帮助完成。 Dync2h1帮助完成。纤毛和鞭毛的运动

27、机制A 与轴丝二联体微管 A 管相连的轴丝动力蛋白在被激活后延相邻二联体微管 B管向微管负极滑动。为轴丝的扭动力，使纤毛或鞭毛发生局部弯曲运动。轴丝上的动力蛋白依次被活化或者失活，弯曲有规律地沿着轴丝向顶端传播。D 纤毛较短，形成的是水平的划动。鞭毛较长，形成的是蛇形的摇摆。中间丝的主要类型A 6 种主IVI角蛋白III 型主要存在于上皮细胞中。胞内。 VI型主要存在于神经细胞内。E 核纤层蛋白V型主要存在于核纤层内。中间丝蛋白的分子构造A 不同种类的中间丝蛋白有格外相像的二级构造。B 中间丝蛋白由中部杆状区、N 端头部、C 端头部 三局部组成。 L121 21 2 又 L1L21A、1B、2A、2B 四个亚区。 7 个氨基酸一组重复排列，形成一个疏水性沟槽，在二聚体组装时发挥作用。E 间丝或细胞构造间相互作用的主要部位，打算了中间丝在细胞内的功能。中间丝的组装A 中间丝由中间丝蛋白聚合而成，没有核苷酸的参与，其主干局部主要由杆状区构成。N C 端头部暴露在中间