第八版生物化学重点总结和期末复习试题

1、实用文档第一章 蛋白质的结构与功能1.20种基本氨基酸中，除甘氨酸外，其余都是L- a -氨基酸.支链氨基酸（人体不能合成：从食物中摄取）:缴氨酸亮氨酸异亮氨酸.两个特殊的氨基酸： 脯氨酸：唯个亚氨基酸甘氨酸：分子量最小，a-C原子不是手性C原子，无旋光性.色氨酸：分子量最大.酸性氨基酸：天冬氨酸和谷氨酸碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸和组氨酸.侧链基团含有 苯环：苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸.含有一OH的氨基酸：丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸.含有一 S的氨基酸：蛋氨酸和半胱氨酸.在近紫外区（220300mm）有吸收光能力的氨基酸：酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸.肽键是由一个氨基酸的a 竣基与另一个氨基酸的a 一氨

2、基脱水缩合形成的酰胺键.肽键平面：肽键的特点是 N原子上的孤对电子与碳基具有明显的共轲作用。使肽键中的 C-N键具有部分双键性质，不能自由旋转，因此。将 C、H、O、N原子与两个相邻的a -C 原子固定在同一平面上，这一平面称为肽键平面.合成蛋白质的20种氨基酸的结构上的共同特点：氨基都接在与竣基相邻的a 一原子上.是天然氨基酸组成的是：羟脯氨酸、羟赖氨酸，但两者都不是编码氨基酸.蛋白质二级结构的主要形式：a一螺旋3折叠片层3转角无规卷曲。a 一 螺旋特点：以肽键平面为单位，aC为转轴，形成右手螺旋，每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺径为 0.54nm,维持a -螺旋的主要作用力是氢键.举例

3、说明蛋白质结构与功能的关系蛋白质的一级结构决定它的高级结构以血红蛋白为例说明蛋白质结构与功能的关系：镰状红细胞性贫血 患者血红蛋白中有一个氨基酸残基发生了改变。可见一个氨基酸的变异（一级结构的改变），能引起空间结构改变，进而影响血红蛋白的正常功能。但一级结构的改变并不一定引起功能的改变。以蛋白质的别构效应和变性作用为例说明蛋白质结构与功能的关系：a.别构效应，某物质与蛋白质结合，引起蛋白质构象改变，导致功能改变。协同作用，一个亚基的别构效应 导致另一个亚基的别构效应。氧分子与Hb 一个亚基结合后引起亚基构象变化的现象即为b.变性作Hbb.变性作实用文档用，在某些物理或者化学因素的作用下，蛋白质

4、特定的 空间构象 被破坏 本质：破坏非共价键和二硫键，不改变一级结构以酶原激活为例说明蛋白质结构与功能的关系Anfinsen实验：可逆抑制剂以非共价键与酶或酶一底物复合物的特殊区域可逆结合成复合物，并使酶活性暂时降低或消失；采用透析或超滤将未结合抑制剂除去，则抑制剂和酶蛋白复合物解离，同时酶活性逐步恢复综上，一级结构决定蛋白质的构象，构象决定功能, 若一级结构改变并不引起构象改变，则功能不变，若一级结构改变引起构象改变，则功能改变。.蛋白质一级结构：氨基酸序列，化学键：肽键、二硫键蛋白质二级结构：蛋白质分子中局部肽段主链原子的相对空间位置，化学键：氢键蛋白质三级结构：在二级结构和模体等结构层次

5、的基础上，由于侧链R基团的相互作用，整条肽链进行范围广泛的折叠和盘曲，化学键：疏水键、离子键、氢键、范德华力蛋白质四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局，化学键：疏水键、氢键、离子键.在某一 pH下，氨基酸解离成阴离子和阳离子的趋势及程度相同，成为兼性离子，成电 中性，此时的pH值为该氨基酸的等电点。.蛋白质胶体稳定的因素：颗粒表面电荷水化膜19、蛋白质的分离和纯化1、沉淀，见六、22、电泳：蛋白质在高于或低于其等电点的溶液中是带电的，在电场中能向电场的正极或负极移动。根据支撑物不同，有薄膜电泳、凝胶电泳等。3、透析：利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。4、

6、层析：a.离子交换层析，利用蛋白质的两性游离性质，在某一特定PH时，各蛋白质的电荷量及性 质不同，故可以通过离子交换层析得以分离。如阴离子交换层析，含负电量小的蛋白质首 先被洗脱下来。b.分子筛，又称凝胶过滤。小分子蛋白质进入孔内，滞留时间长，大分子蛋白质不能时入孔 内而径直流出。不同蛋白5、超速离心：既可以用来分离纯化蛋白质也可以用作测定蛋白质的分子量。不同蛋白实用文档质其密度与形态各不相同而分开。第二章核酸的结构与功能核酸的分子组成： 基本组成单位是核昔酸，而核昔酸则由碱基、戊糖和磷酸三种成分连接而成。两类核酸：脱氧核糖核酸（实用文档质其密度与形态各不相同而分开。第二章核酸的结构与功能核酸

7、的分子组成： 基本组成单位是核昔酸，而核昔酸则由碱基、戊糖和磷酸三种成分连接而成。两类核酸：脱氧核糖核酸（DNA,存在于细胞核和线粒体内 核糖核酸（RNA,存在于细胞质和细胞核内。1、碱基：NH2NH2 O CH3 OOOOOONH2胞喀呢胸腺嚅呢尿喀呢鸟喋吟腺喋嗯吟和嗑咤环中均含有共轲双键，因此对波长260nm左右的紫外光有较强吸收，这一重要的理化性质被用于对核酸、核昔酸、核普及碱基进行定性定量分析。2、戊糖：DNA分子的核昔酸的 糖是0 -D-2-脱氧核糖，RNA中为0 -D-核糖。3、磷酸：生物体内多数核甘酸的磷酸基团位于核糖的第五位碳原子上。核酸的一级结构核甘酸在多肽链上的排列顺序为核

8、酸的一级结构，核甘酸之间通过3 , 5磷酸二酯键连接。. DNA主要存在与细胞核内，是遗传信息的携带者；RNA主要分布在细胞质中，主要参与 蛋白质的合成.核酸的基本组成单位是核甘酸， 核甘酸由碱基、戊糖、磷酸组成。DNA碱基：A G C T,RNA碱基：A G C U 腺甘酸（AMP ）鸟甘酸（GMP）胞甘酸（CMP）尿甘酸（UMP ） 脱氧腺甘酸（dAMP）脱氧鸟甘酸（dGMP）脱氧胞甘酸（dCMP）脱氧胸甘酸（dTMP） NMP: 一磷酸 NDP:二磷酸 NTP:三磷酸.核昔（脱氧核昔）中戊糖的自由羟基与磷酸通过磷酸酯键连接成核甘酸，核甘酸之间以磷酸二酯键连接形成核酸.核酸的一级结构：核甘

9、酸的排列顺序DNA的二级结构：？ DNA的双螺旋结构DNA两条链反向平行，形成右手螺旋结构磷酸核糖链在螺旋外部， 碱基在螺旋内部螺旋形成大小沟，相间排列碱基平面与螺旋中心轴垂直A=T,GC配对，每10个碱基对，螺旋上升一圈，螺距为 3.4 nm?氢键维持双螺旋 横向稳定性,碱基堆积力维持双螺旋的纵向稳定性。DNA的三级结构？ DNA超螺旋a.负超螺旋：顺时针右手螺旋的DNA双螺旋b.正超螺旋：反方向围绕它的轴扭转而成 ？ DNA在真核细胞内的组装：核小体：是染色质丝的最基本实用文档单位核小体的组成：组蛋白、DNA核小体由核心颗粒、连接区 DNA两部分组成：核心颗粒包括组蛋白 H2A、H2B、H

10、3、H4各两分子构成的致密八聚体以及缠绕其上的7/4圈的DNA链.RNAmRNA （半衰期最短）ImRNA结构特点：从5末端3末端的结构依次是 5帽子结构、5末端非编码区、决定多肽氨基酸序列的编码区、3末端非编码区和多聚腺甘酸尾巴。帽子和多聚尾 A的功能：mRNA核内向胞质的转化、mRNA的稳定性维系、翻译起始的调控II mRNA功能：从DNA转录遗传信息，是蛋白质合成的模板 把核内DNA的碱基顺序，按照碱基互补的原则，抄录并转送至胞质，以决定蛋白质合成的氨基酸排列顺序。mRN粉子上每3个核甘酸为一组，决定肽链上某一个氨基酸，为三联体密码。（二）tRNA（在蛋白质的模板 mRNA和原料氨基酸间

11、起桥梁作用 ）（分子量最小）包括双氢尿喀咤， 假尿喀咤和甲基化的喋吟等。ItRNA 一级结构特点：含 10% 20%稀有碱基，3末端为一CCA-OH ,5末端大多为G,具有TWC环，小分子核酸 每分子含有60-120个核甘酸ntRNA二级结构特点：三叶草结构，氨基酸臂，DHU环，反密码子环， TWC环 额外环m tRNA三级结构特点： 倒L形tRNA所携带的特定的氨基酸是反密码子所识别的密码子所编码的氨基酸tRNA功能：转运、活化氨基酸，反密码子识别密码子，参与蛋白质翻译rRNA:参与组成核蛋白体，作为提供蛋白质合成的场所?问其一，答三者：1.DNA变性：某些理化因素作用下，碱基对间的氢键被打

12、断，DNA双链解开成两条单链的过程 2.增色效应：变性后 DNA溶液的紫外吸收作用增强的效应3.Tm（溶解温度）：DNA变性是在一个很窄的温度范围内发生的，这一范围内紫外吸收光值达到最大值。通常将核酸加热变性过程中50%DNA变性时的温度称为该核酸的解链温度，又称Tm。.核酶的化学本质： 核酸6、DNA是遗传信息的载体， 而遗传作用是由蛋白质功能来体现的，在两者之间RNA起着中介作用。其种类繁多，分子较小，一般以单链存在，可有局部二级结构，各类RNA在遗传信息表达为氨基酸序列过程中发挥不同作用。如：实用文档名 称功 能核蛋白体RNA(rRNA)核蛋白体组成成分信使RNA(mRNA)蛋白质合成模

13、板转运RNA(tRNA)转运氨基酸不均一核RNA (HnRNA)成熟mRNAj前体小核RNA(SnRNA)参与HnRNA勺剪接、转运小核仁RNA (SnoRNA) rRNA 的加工和修饰第三章酶酶的组成单纯酶：仅由氨基酸残基构成的酶。结合酶：酶蛋白：决定反应的特异性；辅助因子：决定反应的种类与性质；可以为金属离子或小分子有机化合物。可分为辅酶：与酶蛋白结合疏松，可以用透析或超滤方法除去。辅基：与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤方法除去。酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物称为全酶，只有全酶才有催化作用。参与组成辅酶的维生素转移的基团辅酶或辅基所含维生素氢原子NAD+、NADP+尼克酰胺(维生素 P

14、P)FMN FAD维生素B2醛基TPP维生素B1酰基辅酶A、硫辛酸 泛酸、硫辛酸烷基钻胺类辅酶类维生素B12二氧化碳生物素生物素氨基 磷酸口比哆醛口比哆醛(维生素 B6)甲基、等一碳单位四氢叶酸叶酸L酶的活性中心酶的必须基团：对酶发挥活性所必须的基团酶的活性中心：在一级结构上相距很远， 但在空间结构上彼此靠近的一些R基团形成的特殊区域，该区域能特异的结合底物并催化底物发生化学变化。按必须基团作用分类：结合基团：参与酶对底物的结合 ；催化基团：催化底物变成产物2.酶与一般催化剂的区别高效性：酶的催化作用可是反应速度提高106到1012次方，反应前后酶本身无变化专一性(对底物具有选择性)：I绝对专

15、一性：酶对底物要求非常严格，只作用于一个特 定的底物；n相对专一性：作用对象不是一种底物，而是一类化合物或化学键；出立体异构 体专一性：D-、L-,顺反，a / 3 .酶活性对环境因素的敏感性实用文档 酶活性可调节控制：I别构调节；n反馈调节；出供价修饰调节；W酶原激活及激素 控制某些酶催化活力与辅酶因子有关酶的区域性分布（多在线粒体）：有利于酶活性的调控.诱导契合学说：酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成 了互补的形状底物诱导酶分子，构象改变底物和酶分子都发生构象改变.酶催化反应的快慢决定于活化能测定化学反应速度：测定初速度（测定底物消耗小于5%反应时段内的平均速

16、度）底物浓度对酶促反应速度的影响：反应速度最大：底物浓度酶浓度K1K3中间产物学说E （酶）+S （底物）？ ES （中间复合物）一 E+P （游离酶产物）K2中间产物学说：酶催化时，酶活性中心首先与酶底物结合生成一种酶和一种底物的复合物，此复合物再分解释放出酶并释放出产物米氏方程：V=Vmax XS /（ Km + S）当底物浓度很大时（S 10X Km），酶对底物饱和，反应速度达到最大当反应速度 V=1/2Vmax时，Km=S米氏方程中动力学参数Km的意义Km在数值上等于最大反应速度一半时对应的底物浓度，即 V=1/2Vmax时，Km=SKm 单位：mol/LKm只是在固定的底物、一定的温

17、度和pH条件下、一定缓冲体系中测定，不同条件下，具有不同Km值。不同酶具有不同 Km值，它是酶的一个重要的特征性物理常数同一种酶对不同底物， Km值也不同，Km最小的底物称为最适底物Km表示酶与底物间的亲和程度：Km值越大，亲和越小，催化活性越低；Km值越小,亲和度越大，催化活性越高影响酶促反应的因素：底物浓度；抑制剂；酶浓度；温度； pH;激活剂抑制剂对酶促反应速度的影响不可逆性抑制作用：抑制剂与酶活性中心的活性基团或其部位的某些基团以共价形式结实用文档合，引起酶的失活，物理方法不能消除可逆抑制作用：I竞争性抑制作用：a抑制剂的化学结构与底物相似，能与底物竞争性的与酶活性中心结合；b.当抑制

18、剂与活性中心结合后，底物被排斥在反应中心之外，结果是酶促反应被抑制了； c.提高底物浓度，可提高底物的竞争能力（即可解除抑制作用）；d. Km值上升，Vmax不变n非竞争性抑制作用：Km值不变，Vmax下降 出反竞争性抑制作用：Km值下BV, Vmax下降.酶原激活酶原：无活性的酶前体激活：一级结构改变，引起构象改变，形成活性中心.酶的共价修饰（化学修饰调节作用）：一种酶在另一种酶的作用修饰下，共价连接上一个化学基团，或共价键断裂，去掉一个化学基团，从而调节酶的活性别构调节作用：某些物质可以与对应酶分子活性中心或活性中心以外的特定部位可逆地结合，使酶的活性中心构象发生改变，导致功能改变.同工酶

19、：是指催化的化学反应相同，酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫学性质不同的 一组酶这类酶存在于生物的同一种属或同一个体的不同组织甚至同一组织或细胞中以胰蛋白酶为例说明蛋白质结构与功能的关系因为胰蛋白酶在一级结构上相距甚远，肠激酶切割N端6肽，使其一级构象发生改变，形成特殊区域，即酶的活性中心，该区域能特异地结合底物，并催化底物发生化学变化，发挥着结合与催化的功能，说明了一级结构的改变，引起构象的改变，形成活性中心，使胰蛋白自由无活性变为有活性.4一磷酸泛酰疏基乙胺是辅酶 A的组成部分、尿酰基载体蛋白的辅基， 酰基载体：肉 毒碱、酰基载体蛋白、辅酶A,多种脱氢酶的辅酶：FMN+2H fFMNH 2、

20、FAD+2H fFADH 2 NAD+2H - NADH +H+, NADP+ +2H f NADPH +H + ,不属于维生素的辅酶 ：硫辛酸、 辅酶Q实用文档第四章聚糖的结构与功能第五章维生素与无机盐实用文档一、脂溶性维生素1、维生素A作用：与眼视觉有关，合成视紫红质的原料；维持上皮组织结构完整；促进生长发育。缺乏可引起夜盲症、干眼病等。2、维生素D作用：调节钙磷代谢，促进钙磷吸收。缺乏儿童引起佝偻病，成人引起软骨病。3、维生素E作用：体内最重要的抗氧化剂，保护生物膜的结构与功能；促进血红素代谢；动物实验发现与性器官的成熟与胚胎发育有关。4、维生素K作用：与肝脏合成凝血因子n、口、ix、x

21、有关。缺乏时可引起凝血时间延长，血块回缩不良。二、水溶性维生素1、维生素B1又名硫胺素，体内的活性型为焦磷酸硫胺素（ TPBTPP是a -酮酸氧化脱竣酶和转酮醇酶的辅酶，并可抑制胆碱酯酶的活性，缺乏时可引 起脚气病和（或）末梢神经炎。2、维生素B2又名核黄素，体内的活性型为黄素单核甘酸（ FMN和黄素腺喋吟二核甘酸（FADFM港口 FAD是体内氧化还原酶的辅基，缺乏时可引起口角炎、唇炎、阴囊炎、眼睑炎等 症。3、维生素PP包括尼克酸及尼克酰胺，肝内能将色氨酸转变成维生素PP,体内的活性型包括尼克酰胺腺喋吟二核甘酸（NADO和尼克酰胺腺喋吟二核甘酸磷酸（NADR-）。NA比和NADPF在体内是多

22、种不需氧脱氢酶的辅酶，缺乏时称为癞皮症，主要表现为皮 炎、腹泻及痴呆。4、维生素B6包括比哆醇、口比哆醛及毗哆胺，体内活性型为磷酸比哆醛和磷酸比哆胺。磷酸比哆醛是氨基酸代谢中的转氨酶及脱竣酶的辅酶，也是8-氨基丫 -酮戊酸（ALA）合成酶的辅酶。5、泛酸又称遍多酸，在体内的活性型为辅酶A及酰基载体蛋白（ACP。在体内辅酶A及酰基载体蛋白（ACP构成酰基转移酶的辅酶。6、生物素生物素是体内多种竣化酶的辅酶，如丙酮酸竣化酶，参与二氧化碳的竣化过程。7、叶酸以四氢叶酸的形式参与一碳基团的转移，一碳单位在体内参加多种物质的合成，如喋吟、胸腺喀咤核甘酸等。叶酸缺乏时，DNA合成受抑制，骨髓幼红细胞DNA

23、合成减少，造成巨幼红细胞贫血。8、维生素B12又名钻胺素，唯一含金属元素的维生素。参与同型半工半胱氨酸甲基化生成蛋氨酸的反应，催化这一反应的蛋氨酸合成酶 （又称实用文档甲基转移酶）的辅基是维生素 B12,它参与甲基的转移。一方面不利于蛋氨酸的生成，同时 也影响四氢叶酸的再生， 最终影响喋吟、喀咤的合成，而导致核酸合成障碍，产生巨幼红细 胞性贫血。9、维生素C促进胶原蛋白的合成；是催化胆固醇转变成7- “羟胆固醇反应的7- a羟化酶的辅酶;参与芳香族氨基酸的代谢；增加铁的吸收；参与体内氧化还原反应，保护疏基等作用。维生素：维生素是维持机体正常生命活动所必须的一类小分子有机化合物，但在体内不能合成

24、，或合成量甚微，不能满足机体需求，必须由食物供给。名称体内活性形式（辅酶）功能维生素Bi （硫胺素）焦磷酸硫胺素（TPP）抗脚气病维生素B2 （核黄素）黄素单核甘酸 FMN黄素腺喋吟二核甘酸FAD具有可逆的氧化还原性，起递氢体的作用维生素PP （口比咤的衍生物）烟酰胺腺喋吟二核甘酸 （NAD+,辅酶I）烟酰胺腺喋吟二核甘酸磷酸（NADP+,辅酶 II）NAD+及NADP +是体内多种脱氢酶的辅酶，起传递氢的作用维生素B6磷酸比哆醛和磷酸口比哆胺转氨酶的辅酶泛酸（遍多酸）辅酶A (CoA )功能基团：一SH酰基载体生物素是多种竣化酶的辅酶唯一不发生化学反应直接作为辅酶竣化酶的辅酶CO2的递体，在

25、生物体中有固定CO2的作用叶酸FH4（四氢叶酸）fW位载体抗巨幼红细胞性贫血维生素B12唯一含有金属离子的维生素甲钻胺素5-脱氧腺昔钻胺素抗巨幼红细胞性贫血中基转移酶的辅酶维生素A构成视觉细胞内感光物质参与糖蛋白的合成维生素D促进钙磷吸收，利于新骨的生成、钙化加强肾小管对钙、磷的重吸收抗佝偻病、软骨病维生素E抗/、孕、抗氧化作用促进血红素代谢维生素K凝血作用实用文档辅酶Q存在于动物和细菌的线粒体中泛醍氧化型毓羊酸不是维生素，是辅酶可作为递氢体NNAD+ 、NADP+FMNB族维生素递氢体 、FAD辅酶Qj硫辛酸J脂溶性维生素：A、D、E、K1水溶性维生素：B族维生素，维生素 C和硫辛酸实用文档

26、第六章糖代谢.糖的化学本质（即组成）：多羟基醛或多羟基酮类及其衍生物或多聚物.糖的生理功能：氧化供能组成人体组织结构的重要成分参与构成体内一些重要的生物活性物质提供碳源.糖的无氧分解：指机体在 不消耗氧的情况下，葡萄糖或糖原分解产生乳酸并产生能量的过程，又称糖酵解（糖酵解的全部反应过程在细胞胞浆中进行）.糖酵解反应过程：第一大阶段：葡萄糖或糖原转变生成丙酮酸，又称糖酵解途径；第二大阶段：丙酮酸被还原为乳酸三个限速酶：己糖激酶、6一磷酸果糖激酶一1、丙酮酸激酶能量物质在分解代谢过程中产生的高能化合物，其高能键裂解所释放的能量， 驱使ADP磷酸化，产生 ATP的过程，称为底物水平磷酸化。底物水平磷

27、酸化是糖酵解的产能方式。两次底物水平磷酸化是 1,3二磷酸甘油酸一 3一磷酸甘油酸磷酸烯醇式丙酮酸一丙酮酸糖酵解的反应特点：整个反映在细胞液中进行，起始物为葡萄糖或糖原，终产物为乳酸；糖酵解是一个无需氧的过程；糖酵解通过底物 水平磷酸化 可产生少量能量，每一分子葡萄糖净生成 1.5分子ATP糖原生成2.5分子ATP。因此，通过糖酵解只能产生少量 ATP糖酵解中的 己糖激酶、6 一磷酸果糖激酶一1、丙酮酸激酶 为糖酵解过程中的关键酶，分别催化了 3步不可逆的单向反应糖酵解的调节： 激素的调节；代谢物对 限速酶的变构调节糖酵解的生理意义：使机体在不消耗氧的情况下获取能量的有效方式；是某些细胞在氧供

28、应正常的情况下的重要供能途径：I无线粒体的细胞n代谢活跃的细胞；某些病理情况下，组织细胞处于缺血缺氧状态，也需要通过糖酵解获取能量；糖酵解的中间产物是氨基酸，是脂类合成前体5.糖的有氧氧化实用文档部位：胞液及线粒体葡萄糖或糖原生成丙酮酸丙酮酸氧化（一脱H）脱竣（一生成CO2）生成乙酰辅酶 A:在线粒体中进行，关键酶：丙酮 酸脱氢酶复合体三竣酸循环：指乙酰辅酶 A和草酰乙酸缩合成含三个竣基的柠檬酸，反复进行脱氢脱竣， 又生成草酰乙酸，再重复循环反映的过程。三竣酸循环在线粒体中进行。三竣酸循环的反应过程 ：一圈消耗一个乙酰 CoA 4次脱氢2次脱竣1次底物水平磷 酸化 生成1分子FADH 2、3分

29、子NADH + H+、2分子CO2、1分子GTP 关键酶：柠檬 酸复合酶、“一酮戊二酸脱氢酶复合体、异柠檬酸脱氢酶整个反应为不可逆反应（以FAD为受氢体的是琥珀酸脱氢酶 ）三竣酸循环的生理意义：营养物质氧化分解的共同途径 （所有氧化分解的共同的末端通路） 是三大营养物质代谢联系的枢纽为其他物质代谢提供小分子前提为呼吸链提供 H和电子6.磷酸戊糖途径：是指由葡萄糖生成磷酸戊糖及 NADPH +H+,前者再进一步转变为 3磷 酸甘油醛和6一磷酸果糖的过程。生成磷酸戊糖、 NADPH及H +、CO2,限速酶：6一磷酸 葡萄糖脱氢酶，细胞定位：胞液3X 6磷酸葡萄糖+ 6NADP +-2X 6磷酸果糖

30、+ 3一磷酸甘油醛+ 6 NADPH + H+ + 3 CO2反应阶段：氧化阶段？磷酸戊糖的生成，此阶段反应不可逆；非氧化阶段？基团转移 反应，此阶段反应均为可逆转酮基反应 转醛基反应 转酮反应特点脱氢反应以 NADP+为受氢体，生成 NADPH +H+;反应过程中进行了一系列酮 基和醛基转移转移反应， 经过了 3,4,5,6,7碳糖的演变过程；反应中生成了重要的中间代谢 物一一5-磷酸核糖；一分子 G-6-P经过反应，只能发生一次脱竣和二次脱氢反应，生 成一分子CO2和两分子NADPH +H + 生理意义I 5一磷酸核糖是核甘酸、核酸的合成原料 n使不同碳原子数的糖相互转换出产生NADPH

31、+H+作为供氢体，参与多种代谢反应：a作为供氢体，参与体内多种生物合成反应；b. NADPH +H+参与羟化反应；c. NADPH + H+可维持谷胱甘肽（GSH）的还原性； d. NADPH +H+参与体内中性粒细胞和巨噬细胞产生离子态氧的反应，因而有杀菌作用实用文档.糖异生概念：从非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程；原料：生糖氨基酸（甘、丙、苏、丝）有机酸（乳酸）、甘油；定位：肝肾细胞的胞浆及线粒体关键酶（限速酶）：丙酮酸竣化酶；磷酸烯醇式丙酮酸竣化酶；果糖二磷酸酶葡I糖异生原料的浓度对萄糖6磷酸酶 I糖异生原料的浓度对糖异生作用的调节n乙酰辅酶糖异生作用的调节n乙酰辅酶糖异生的生理意义维持

32、血糖浓度恒定协助氨基酸代谢促进乳酸再利用促进肾小管泌氨，调节酸碱平衡.乳酸循环的意义：指糖无氧条件下在骨骼肌中被利用乳酸，与乳酸在肝中再生为糖而又可 以为肌肉所用的循环过程 乳酸再利用，避免了乳酸损失；防止乳酸堆积引起了酸中毒.醛竣酶催化的底物：I .3-磷酸甘油醛n .磷酸二羟丙酮产物：1,6-二磷酸果糖.糖原的合成：由葡萄糖合成糖原的过程至少含4个葡萄糖残基的a -1,4-多聚葡萄糖作为引物葡萄糖基的供体：UDPG（尿基二磷酸葡萄糖） 糖原合成的限速酶：糖原合酶.糖原分解的限速酶：糖原磷酸化酶2种形式通过磷酸化和去磷酸化相互转换2种形式通过磷酸化和去磷酸化相互转换关键酶都以活性、无（低）活

33、性存在,实用文档双向调控双重调节关键酶调节酶上存在级联反应肝、肌糖原代谢各有特点：I分解肝糖原的激素主要是胰高血糖素；n分解肌糖原的激素主要是肾上腺素.肌糖原分解为肌肉自身收缩提供能量肝糖原的合成与分解主要是维持血糖浓度的相对恒定肌糖原不能维持血糖浓度恒定的原因：缺少6磷酸葡萄糖酶.糖的有氧氧化：第一阶段一一酵解途径第二阶段一一丙酮酸脱竣合成乙酰CoA 线粒体第三阶段一一竣酸循环,15.5个辅助因子：焦磷酸硫胺素（TPP）、二氢硫辛酸、CoA、FAD、NAD +.丙酮酸脱氢酶复合体包括：丙酮酸脱氢酶（ Ei）、二氢硫辛酸、乙酰转移酶（ E2）二氢硫辛酸脱氢酶（E3）.血糖的来源和去路尿糖第七章

34、脂质代谢.脂肪动员：长期饥饿或交感神经兴奋时，储存与脂肪组织中的脂肪在一系列酶的作用下水解为甘油和游离脂肪酸，并释放入血供全身各组织利用的过程。三酰甘油脂肪酶 是关键酶,实用文档其活性受激素的调节，又称激素敏感脂肪酶。产物： FFA、甘油。激素敏感脂肪酶：在脂肪动员时，三酰甘油脂肪酶活性受激素的调节.脂肪酸氧化分解的四个阶段：（载体：肉毒碱）脂肪酸的活化；脂肪酰基进入线粒体，酰基载体：肉毒碱脂肪酸的3 -氧化：脱氢、加水、再脱氢、硫解TCA循环偶联氧化磷酸化.酮体：是乙酰乙酸、丙酮、3一羟基丁酸三种物质的总称，由肝细胞合成，肝外组织氧化利用.酮体生成的生理意义在长期饥饿或者是交感神经兴奋时，脂

35、肪动员产生的中长链脂肪酸不能通过毛细血管壁和血脑屏障，酮体分子量小、水溶性强，在血中运输不需要载体，能通过血脑屏障及肌肉细胞毛细血管壁，使肌肉和脑组织的重要能源酮体在 肝脏生成，由肝外组织利用。脑组织主要利用血糖供能。肝外组织（尤其是肌肉组织）利用酮体氧化供能，减少对葡萄糖的需求，保证脑组织对葡萄糖的需要。.合成酮体的原料是乙酰 CoA ,全过程在肝细胞线粒体内进行，合成的限速酶为3 羟一3一甲戊二酸单酰 CoA合酶（HMG-CoA合酶）.脂肪酸的合成：原料是乙酰 CoA,还需NADPH供氢及ATP供能。在胞液中进行。.柠檬酸-丙酮酸循环：是乙酰 CoA穿出线粒体的途径目的：把线粒体内的乙酰基

36、运输到线粒体外，用来合成脂肪酸.营养必需脂肪酸：亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸.多不饱和脂肪酸的重要衍生物：前列腺素、血栓素、白三烯 合成原料是 花生四烯酸。其特点是：在细胞中含量很低，生理活性很强，对细胞代谢调节有重要作用。.甘油磷脂的生理功能：磷脂是构成生物膜的重要成分磷脂是构成血浆脂蛋白的重要成分并参与血浆脂蛋白的代谢心磷脂是线粒体内膜的特征性磷脂，而且是唯一具有抗原性的磷脂分子二软脂酰磷酸胆碱是肺表面活性物质血小板激活因子也是一种特殊的磷脂酰胆碱 甘油磷脂分子上 C2位的脂酰基多为不饱和必需脂肪酸，因而存在于膜结构中的甘油磷实用文档脂还是必须脂肪酸贮库.胆固醇合成原料：每合成一份子胆固醇需

37、18分子乙酰CoA, 36分子ATP及16分子NADPH +H +。鲨烯是合成的中间代谢物限速酶：HMG-CoA 还原酶.胆固醇在体内的转变与排泄胆固醇转变为胆汁酸转变 胆固醇转变为类固醇激素；胆固醇转变为维生素 D3：肝脏、肾脏在肾上腺皮质，转变为肾上腺皮质激素， 包括盐皮质激素和糖皮质激素；醛固酮主要调节水盐代谢，皮质醇和皮质酮在调节糖、脂及蛋白质代谢中发挥作用胆汁酸肠肝循环的生理意义循环可节约人们对胆汁酸的需求胆汁酸与脂类形成微团，促进脂类的消化吸收 胆汁中的胆汁酸盐和磷脂酰胆碱可与胆固醇形成微团而使胆固醇在胆汁中以溶解状态存在，可避免胆固醇析出沉淀13.血脂的组成、运输形式：载脂蛋白血

38、浆中所含的脂类统称血脂，包括三酰甘油及少量二酰甘油及单酰甘油、磷脂、胆固醇和胆固醇酯以及非脂化脂肪酸。血脂在血浆中与蛋白质结合，形成亲水复合体，呈颗粒状，称为脂蛋白，脂蛋白是血脂在血浆中的存在及运输形式。脂蛋白中的蛋白质部分称为载脂蛋白。.超离心法测得的4种血浆脂蛋白（按密度） ：乳糜微粒（CM）极低密度脂蛋白（VLDL）低密度脂蛋白（LDL）高密度脂蛋白（HDL）名称功能CM转运外源性三酰甘油及胆固醇VLDL （前3 脂蛋白）转运内源性三酰甘油及胆固醇LDL （3月旨蛋白）转运内源性胆固醇HDL（a月旨蛋白）逆向转运胆固醇实用文档15.载脂蛋白的功能：参与脂蛋白的合成和分泌。作为高度疏水性脂

39、肪的增溶剂，使脂肪有可能在血液中运输。协同调节脂蛋白代谢酶活性。介导脂蛋白颗粒之间相互作用，促进脂质转化或转运。 介导脂蛋白颗粒与细胞膜上脂蛋白受体结合，使之与细胞进行脂质交换或被摄入细胞内进行分解代谢。高脂蛋白血症分型分型 脂蛋白变化 血脂变化I CM T甘油三酯T T Tna LDL T胆固醇T T口 b LDL、VLDLT胆固醇T T甘油三酯T Tm IDL T胆固醇T T甘油三酯T TVLDL T甘油三酯T TVLDL、CM 甘油三酯T T T注：IDL是中间密度脂蛋白，为 VLDL向LDL的过度状态。家族性高胆固醇血症的重要原因是LDL受体缺陷第八章生物氧化.生物氧化：能源物质在生物

40、体内完全氧化分解生成CO2和H2O并释放能量的过程.呼吸链：在线粒体内膜，由若干递氢体、递电子体按一定顺序排列组成的，把能源物质分解代谢脱下来的H氧化生成的H2O的链式反应体系称为电子传递链，亦称为呼吸链。呼吸链组分的排列顺序：标准氧化还原电位；拆开和重组；特异抑制剂阻断；还原状态，呼吸链缓慢给氧（DNADH 电子传递链（氧化呼吸链）：NADH 一复合体I 一 CoQ一复合体出一 Cyt c一复合体IV 一 Q2琥珀酸电子传递链（FADH2氧化呼吸链）：琥珀酸一复合体H CoQ一复合体出一 Cyt c一复合体IV Q2两条电子传递链： NADH -FMNH2FeS-Q一b-Q - CCaa3

41、1/2O2.氧化磷酸化：在线粒体中，能源物质分解代谢脱下的氢原子经电子传递链氧化生成水，在实用文档此过程中释放能量使 ADP磷酸化生成ATP , ATP这种生成方式称为氧化磷酸化。.P/O比值：指物质氧化时，每消耗 1mol氧原子所消耗的 无机磷的摩尔原子数.胞液中NADH的氧化：“一磷酸甘油穿梭；苹果酸穿梭.酰基载体：CoA;肉毒碱；ACP （酰基载体蛋白）第九章氨基酸代谢. 8种必需氨基酸：缴氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、荐氨酸、蛋氨酸、赖氨酸、苯丙氨酸、色 氨酸。简记为：缴、异、亮、苏、蛋、赖、苯、色.决定蛋白质营养价值高低的因素：氨基酸的种类、含量、比例。.氨基酸的一般代谢：脱氨作用：转氨反

42、应是指a -氨基酸与a -酮酸在转氨酶催化下，氨酮二基互换的过程，其重要转氨基酶为丙氨酸转氨酶（ATL）和天冬氨酸（AST）。氧化脱氨：氨基酸先经脱氢生成不稳定的亚氨基酸，然后水解产生a -酮酸和氨，此反应称为氧化脱氨基作用，其限速酶为L-谷氨酸脱氢酶。联合脱氨：转氨与脱氨相偶联而脱出氨基的作用称联合脱氨基作用，其反应氨转运：丙氨酸一G循环谷氨酰胺运氨作用：I肝外组织在谷氨酰胺合成酶作用下，合成谷氨酰胺；n以谷氨酰胺形式将氨经血液循环带到肝脏，由谷氨酰胺酶分解， 产生氨作用与合成尿素；m运输到肾脏、分解，直接排出；IV谷氨酰胺对氨有运输、贮存和解毒作用尿素的生物合成：I合成场所：肝脏的线粒体和

43、胞液中进行；n合成一分子尿素消耗 4个ATP。限速酶：精氨酸代琥珀酸合成酶；出两个氮原子，一个来自NH3,一个来自天冬氨酸a一酮酸代谢：转变为糖和脂类；经氨基化生成非必须氨基酸；氧化功能实用文档.肝昏迷：血氨增高氨中毒.蛋氨酸：参加反应前蛋氨酸必须先于 ATP起反应生成S腺甘蛋氨酸（SAM）, SAM被称 为活性蛋氨酸，是体内最重要、最直接的甲基供体半胱氨酸：含有萌基（一 SH）硫酸在体内的形式：3一磷酸月I昔一5一磷酰硫酸.儿茶酚胺：多巴胺、去甲肾上腺素和肾上腺素的统称。来源于酪氨酸代谢.色氨酸代谢：色氨酸脱竣生成5一羟色氨；分解代谢生成一碳单位；产生酮体或脂肪酸；色氨酸是一种生糖兼生酮的氨

44、基酸；色氨酸可以转变成维生素PP;生成褪黑激素.一碳单位：又称一碳基团，是指某些氨基酸在分解代谢中产生的含有一个碳原子的化学基 团，即甲基、亚甲基、甲快基、甲酰基和亚氨甲基的总称。四氢叶酸（FH4）是这类集团的载体或传递体。一碳单位主要来自甘氨酸、丝氨酸、蛋氨酸和组氨酸等第十章核甘酸代谢.从头合成途径：通过利用一些简单的前体物，如5磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及 CO2、ATP等，从无到有合成喋吟核甘酸的过程称为喋吟核甘酸的从头合成途径。（在胞液中进行）原料：喋吟碱前身物一一氨基酸（甘氨酸、天冬氨酸和谷氨酸）、CO2和一碳单位生成 DNA、RNA 原料 dAMP、dGMP、AMP、GMP特点：喋

45、吟核甘酸是在五磷酸核糖的基础上逐渐形成五磷环的；从头合成途径首先合成次黄喋吟核甘酸（IMP）;在IMP的基础上分别形成 GMP、AMP; IMP的合成需5个ATP, 6个高能磷酸键；AMP/GMP的合成又需要1个ATP.补救合成途径中两个转移酶：腺喋吟磷酸核糖转移酶（APRT）、次黄喋吟一鸟喋吟磷酸核糖转移酶（HGPRT）次黄喋吟类似物：6疏基喋吟（6MP）,作用：抑制次黄喋吟核甘酸 （IMP）转变为AMP, 是竞争性抑制3票吟核昔酸的分解的终产物是尿酸痛风症：体内喋吟核甘酸分解代谢异常.喀咤核甘酸的从头合成尿喀咤核甘酸（UMP）的合成【氨基甲酰磷酸合成酶n】氨基甲酰磷酸合成酶I （尿素）氨基

46、甲酰磷酸合成酶口（合成嗑咤）实用文档分布线粒体（肝）胞液（所有细胞）氮源氨（NH 3）谷氨酰胺（Gln）变构激活剂N一乙酰谷氨酸无反馈抑制剂无UMP （哺乳动物）功能尿素自成喀咤核甘酸的合成CTP （三磷酸胞甘）的合成脱氧胸甘酸的合成5.5氟尿喀咤（5-FU）是胸背酸合成酶的抑制剂实用文档实用文档第十一章非营养物质代谢实用文档实用文档第十二章物质代谢的整合与调节实用文档实用文档第十三章真核基因与基因组实用文档第十四章DNA的生物合成.遗传信息的传递:DNA的复制.遗传信息的表达:DNA的转录和翻译.逆转录翻译DNA *. RNA 蛋白质转录.半保留复制：在 DNA复制时，以亲代 DNA的每一股

47、做模板，dNTP为原料，碱基配对为原则，合成完全相同的两个双链子代DNA,每个子代DNA中都含有一股亲代 DNA链，这种现象称为DNA的半保留复制.半不连续复制：领头链合成连续而随从链合成不连续模板：单链DNA底物：脱氧三磷酸核甘（dNTP）原则：碱基互补配对合成方向：5 一 3引物：一段具有 3端自由羟基的 RNA【原因：DDDP不能催化单核甘酸之间 35磷酸二酯键，而DDRP可以催化单核甘酸之间生成 3,5磷酸二酯键冈崎片段：由于亲代 DNA双链在复制时是逐步解开的，因此，随从链的合成也是一段一段的。DNA在复制时，由随从连合成所产生的一系列不连续的DNA片段称为冈崎片段。.DNA复制的酶

48、解螺旋酶：DnaBDNA拓扑异构酶：既能水解 DNA分子中的磷酸二酯键又能将其重新连接单链DNA结合蛋白（SSB）:SSB的生理作用： 使解开双螺旋后的 DNA单链能够稳定存在，即稳定单链DNA,发挥模板作用； 保护单链DNA,避免DNA酶的降解引物酶：依赖 DNA的RNA聚合酶.DNA聚合酶DNA-pol I :切除引物，填补缺口，修复损伤，校正错误DNA-pol m :复制 DNA ,校正错误 DNA-pol出是真正的 DNA复制酶5-3外切酶活性：切除引物3- 5外切酶活性：校正错误，修复损伤实用文档5一3聚合酶：填补空缺复制的保真性：遵守严格的碱基配对规律；DNA聚合酶在复制延长中对碱

49、基的正确选择；复制过程中及时校读和修复的功能.DNA连接酶：催化两段 DNA片段形成磷酸二酯键.DNA的复制过程：端粒酶：是一种 RNA蛋白质复合物，以其自身RNA为模板合成端粒 DNA ,以dTTP和dGTP为原料逆转录延长单链 DNA端粒：是真核生物染色体线性DNA分子末端的结构结构特点：i由末端单链 DNA序列和蛋白质构成 ii末端DNA序列是多次重复 的富含G、T碱基的短序列功能：i维持染色体的稳定性ii保证DNA复制的完整性.基因突变的诱发因素：a.自发因素b.物理因素c化学因素d.生物因素.基因突变的类型：点突变（单一碱基的替换称为点突变）：转换、颠换、插入、缺失复突变：插入、缺失

50、、倒位、移位、重排.移码突变：在蛋白质的编码序列中缺失及插入的核甘酸数不是3的整数倍，会使其后所译读的氨基酸序列全部混乱.DNA损伤的修复：直接修复、切除修复、重组修复、SOS修复 切除修复：内切酶作用一外切酶作用 一 DNA聚合酶I 一连接酶实用文档实用文档第十五章DNA损伤与修复实用文档第十六章RNA的生物合成.不对称转录：在车t录过程中，RNA的合成只能以 DNA双链中的一条链为模板，这种现象称为不对称转录 两重含义：一是指双链 DNA只有一股单链，用做模板；二指同一单链上可以交错出现模板链和编码链.皿基功能a决定哪些基因被转录3与转录全过程有关（催化）3 ,结合DNA模板（开链）(T辨

51、认转录起始点原核生物的RNA聚合酶：五种亚基 “、3、3 、b、组成的蛋白质RNA聚合酶与DNA聚合酶最大的区别： RNA聚合酶无需引物，一 OH3RNA聚合酶H转录产物： mRNA.启动子：是转录开始时 RNA聚合酶识别、结合和开始转录的一段DNA序列。5 一 3.顺式作用因子：DNA序列 反式作用因子：蛋白质分子.终止子：？非依赖Rho的转录终止子 ；？依赖Rho的转录终止子.帽子结构是前体 mRNA在细胞核内的稳定因素，也是 mRNA在细胞质内的稳定因素，没 有帽子结构的转录产物很快被核酸酶水解。帽子结构可以促进蛋白质生物合成.polyA尾的功能：AeRNA由细胞核进入细胞质所必需的形式

52、大大提高了 mRNA在细胞质中的稳定性.tRNA转录后加工后还包括各种稀有碱基的生成甲基化：A - mA, G-mG还原反应：U - DHU核昔内的转位反应：U-W脱氨反应：A - IA3; 一端加上 CCA-OH真核生物mRNA前体的加工： 5 一端加帽子结构上3 一端加上polyA尾.复制和转录的区别复制模板两股链均复制单链DNA片段原料dNTPNTP实用文档酶DNA 聚合酶（DNA-pol ）RNA 聚合酶（RNA-pol ）产物子代双链DNA （半保留复制）mRNA tRNA rRNA配对A-T G-CA U T A G C引物聿亚不需要加工与修饰不需要聿亚KU第十七章 蛋白质的生物合

53、成.翻译：是指以成熟的 mRNA为模板，把mRNA分子中的开放读码框翻译成多肽链的过程， 是基因表达的最终目的。.蛋白质生物合成体系：模板：mRNA 原料：20种编码氨基酸 氨基酸运载体：tRNA场所：核蛋白体酶：氨基酸一tRNA合成酶、转肽酶及其他酶类蛋白质因子：起始因子、延长因子、释放因子、核蛋白体释放因子.开放阅读框架：mRNA从5 - 3方向，从起始密码到终止密码的序列称为一个开放阅 读框架。.遗传密码子：开放读码框内从5端AUG开始，每三个核甘酸组成的三联体编码一个氨基酸，称为有遗传密码特点：连续性、摆动性、简并性、通用性、起始密码（ AUG）和终止密码（UAA、UAG、UGA ）.

54、摆动性：mRNA上的密码子与tRNA上的反密码子相互辨认， 大多数情况下是遵从碱基配 对规律的，但也可出现不严格的配对，这种现象就是遗传密码的摆动性。tRNA分子上有相当多的稀有碱基，其中 次黄喋吟常出现于反密码子第一位，是最常见的摆动现象。.原核生物的起始因子只能辨认甲酰化的蛋氨酸，即N-甲酰蛋氨酸.tRNA所携带的氨基酸是它反密码子所识别的密码子所编码的氨基酸.氨基酰一tRNA合成物是有高度专一性， 对氨基酸、tRNA两种底物都能高度特异性的识别.肽链的延长：？进位？转肽？脱落（可省） ？移位.原核生物和真核生物的翻译起始复合物的生成比较原核生物真核生物核蛋白体70S80SS-D序列有无实

55、用文档5-帽子结构无有起始因子少多起始复合物形成mRNA先于甲酰甲硫氨酰RNA结合于小业基甲硫氨酰tRNA先结合小亚基，然后mRNA借助CBP及其它起始因子结合于小亚基起始氨基酸甲酰蛋氨酸蛋氨酸实用文档实用文档第十八章基因表达与调控实用文档实用文档第十九章细胞信号转导的分子机制实用文档实用文档第二十章常用分子生物学技术的原理及其应用实用文档实用文档第二H一章DNA重组及重组DAN技术实用文档实用文档第二十二章基因结构与功能分析技术实用文档实用文档第二十三章 癌基因、肿瘤抑制基因与生长因子实用文档实用文档第二十四章 疾病相关基因的鉴定与基因功能实用文档实用文档第二十五章 基因诊断和基因治疗实用文

56、档实用文档第二十六章组学与医学实用文档名词解释等电点：氨基酸所带静电荷为 0,两性离子存在时，在电场中不向任何一级移动，此时溶液的PH值叫做AA的等电点。AA残基：肽链中的每一个 AA单位在形成肽键时释放一分子水，剩下的部分为该AA的残基。Pr的变性作用：天然Pr因受理化因素影响，分子内原有的高度规律性结构发生变化，使Pr的理化生性质都有所改变。只改变空间结构，而不改变一级结构，及Pr的分子量不变。增色效应：核酸变性后，260nm的波长的紫外线吸收值明显增加的现象。核酸的变性：双螺旋区氢键断裂，空间结构破坏，形成单链无规则线团状态的过程，一级结构不变。多酶复合物：由几种酶彼此嵌合形成的复合体。

57、酶原的激活：在特定蛋白水解酶的催化下，酶原的结构发生改变，形成酶的活性部位，变成有活性的酶， 活性中心形成和暴露的过程。米氏常数（Km :酶促反应速率为最大反应速率一半时底物的浓度。维生素：参与生物生长发育和代谢所必须的一类微量小分子有机化合物，在生物体中起调节作用。呼吸链：代谢物上的氢原子被脱氢酶激活脱落后，经过一系列的传递体，最后传递给被激活的氧分子，并 与之结合生成水的全部体系。糖异生：许多非糖物质如甘油、丙酮酸、乳酸以及某些AA等能在肝中转变为葡萄糖。B-氧化：脂肪酸的分解代谢发生在脂酰基B碳原子上。酮体：乙酰乙酸、B-羟丁酸、丙酮。脱氨基作用：氧化脱氨基作用，转氨基作用、联合脱氨基作

58、用和非氧化脱氨基作用。同工酶：指能催化相同的化学反应，但酶本身的分子结构，理论性质，免疫功能和调控特性等方面有所不 同的一组酶。半保留复制：DNA勺两条链彼此分开各自为模板，按碱基配对规则合成互补链。由此产生的子代DNA勺一条链来自亲代，另一条则是以这条链为模板合成的新链。半不连续复制：DNA复制时，一条链是连续合成的，另一条链式由间断合成的短片段连接而成的，这样的 复制过程称半不连续复制。鸟氨酸循环：肝脏经脱氨基作用把脱下的氨转变为尿素的一种机制。逆转录作用：RNAft逆转录酶的彳用下合成 DNA的过成。CDNA逆转录过程中合成的与 RNA互补的单链DNA别构效应：某些Pr在表现其生物功能时

59、，构象发生改变，从而改变了整个分子的性质，这种现象就称别构 效应。简答题1, Pr沉淀的方法有几种？加高浓度盐（盐析）：分离制备有活性的Pr加有机溶剂（如酒精）：提纯 Pr加重金属盐：抢救重金属中毒的病人加某些酸类：去除非Pr的N加热：有助于吸收2,糖的有氧分解？葡萄糖-丙酮酸的过程（细胞液）丙酮酸 -乙酰CoA （线粒体）乙酰 CoA-CO2+H2O（三竣酸循环）3,为什么说脂肪的合成不是脂肪分解的逆反应过程？能量变化：产生129个ATP （B-氧化），消耗7个ATP及14个NADPH（脂肪酸合成）酶系：4种酶，7种酶蛋白组成的复合体细胞内定为：发生在线粒体，发生在细胞溶胶中脂酰基载体：辅酶

60、A,酰基载体Pr （ACP）电子受体/供体：FAD NADH NADF羟脂酰辅酶 A构型：L型，D型生成 和提供C2单位的形成：乙酰辅酶 A,丙二酸单酰辅酶 AD酰基转运的形式：脂酰肉碱，柠檬酸4,乙酰辅酶A的来源与去路？实用文档来源：糖代谢的有氧分解脂肪酸的氧化去路：合成酮体的原料合成胆固醇的原料进入三竣酸循环合成脂肪酸5, DNA原核与真核复制的共同点？均为半保留复制；均为半不连续复制；均需要解旋酶解开双螺旋，并由SSB （单链结合酶）同单链区结合；均需要拓扑异构酶消除解螺旋形成的扭曲张力；均需要RNA引物；新链合成均有校对机制 6,呼吸链？呼吸链分NADH乎吸链和FADH2乎吸链两种。