北京师范大学生物化学-生化总结

1、糖类一 导言1糖类，脂类，蛋白质和核酸合称四大类生物物质，糖类广泛存在于生物界特别是植物界，地球上的糖类物质的根本来源是绿色细胞进行的光合作用。2纤维素，半纤维素和果胶糖构成了植物细胞壁的主要成分，肽聚糖是细菌细胞壁的结构多糖，壳多糖是构成昆虫和甲壳类的外骨骼。3由于有些糖（如鼠李糖，和脱氧核糖）的H：O并非2：1，所以碳水化合物的称呼并不恰当。4糖的定义：指多羟基醛或酮及其衍生物活水解是能产生这些物质的化合物。葡萄版糖是己醛糖，果糖是己酮糖二 旋版光异构1同分异构主要两种类型：版a结构异构包括碳架，位置和功能版异构体。B立体异构包括几何异构斥和旋光异构。差向异构体：指仅一斥个手性碳原子的构型

2、不同的非对映斥异构体。2旋光性：旋光物质使得斥平面偏振光和偏振面发生旋转的能斥力。变旋：许多单糖，新配制的溶斥液发生的旋光度改变的现象。三斥单糖的结构1单糖：指不能被水解斥成更小分子的糖类。单糖的构型匆：指分子中离羰基C最远的那个C匆*的构型。如果在投影式中此C的匆-OH具有与D(+)-甘油醛C匆2-OH相同的取向，称为D型糖匆，反之称为L型糖。糖的构型(D匆,L)与旋光方向（+，-）并没匆有直接的联系，旋光度方向与程度匆是由整个分子的立体结构而不是某匆一个C*所决定的。2异头物：在匆羰基碳上形成的差向异构体。在环镐状结构总，半缩醛C也称为异头碳镐原子，异头碳的羟基与最末端的手镐性C的羟基具有

3、相同的取向的异构镐体称为异头物，反之称为b异头物，两者并不是一半镐对一半。3在Fisher式中C逛*的右项羟基在Haworth中逛处在含氧环面的下方，反之左面在逛上方。Harworth式中羟甲挝基在环平面上方的称为D型糖，在挝下方的称为L型糖；不论D型or挝L型糖，异头碳羟基与末端羟基是挝反式的为a异头物。反之，为b异挝头物。（p10 图1-7，1-挝8）四 单糖的性质1异构化（弱挝碱的作用）：单糖的异构化是在室挝温下枧催化的烯醇化作用的结果，挝若在强碱溶液中单糖发生降解以及挝分子内的氧化和还原反应。2单糖挝的氧化（弱酸和强酸）：醛糖含有挝游离的醛基，具有很好的还原性，挝所有的醛糖都是还原糖；

4、许多酮糖挝也是还原糖。Fehling试剂挝或Benedict试剂常用于检赎测还原性糖，临床上用于检测尿糖赎的定性和半定量的测试。单糖氧化赎成糖二酸并检测其旋光性（是否消赎旋）对于推定单糖的C*构型具有赎重要的意义。3单糖的还原（Na赎BH4）：单糖的羰基在适当的条赎件下。例如用NaBH4处理醛糖赎ot酮糖，则被还原为多元醇，即赎糖醇。4形成糖脎：苯肼与酮醛反赎应是形成含有两个苯腙基的衍生物穷，称为糖脎。糖脎相当的稳定，且穷不溶于水，在热水溶液中以黄色集穷体析出。此反应可以鉴别多种还原穷性糖。5形成糖脂和糖醚：糖的脂穷化通常是在碱催化下用酰氯或酸酐穷进行的，所有的羟基，包括异头碳穷都被脂化。葡萄

5、糖的乙酰化是测定穷葡萄糖结构的重要步骤之一，糖的穷甲基化在环状结构及寡糖和多糖的穷结构分析中起重要作用。6形成糖穷苷：糖苷指的是环状单糖的半缩醛亲（半缩酮）羟基与另一化合物发生亲醛合形成的缩醛（缩酮）糖基分子亲中提供半缩醛羟基的糖称为糖基，亲与之缩合的“非糖”部分称为糖苷亲配基，这两部分的连键称为糖苷键秦。糖的半缩醛容易变成游离醛，从啼而给出醛的各种反应。糖苷属于缩啼醛，一般不显示醛的性质，如不与啼苯肼反应，不能还原Feling啼试剂，也无变旋现象。7各种鉴定啼方法：A酮糖:羟甲糠醛与间苯二啼酚反应生成红色缩合物，这是鉴定啼酮糖（果糖），由于酮糖在酸的作啼用下容易形成羟甲糠醛，而醛糖慢啼不少。

6、B戊糖：间苯三酚试验-撒-戊糖脱水形成的糖醛与间苯三酚撒or根皮酚反应缩合形成朱红色物撒质。Bial试验-戊糖脱撒水形成的糖醛与甲基间苯二酚or撒地衣酚缩合生成蓝绿色或橄榄色物撒质（常用于测定RNA的含量）。撒Molish试验-糖脱水生撒成的糖醛及其衍生物能与a-苯酚撒反应生成红紫色缩合物。五 重要撒的单糖和单糖衍生物食用大量的苦停扁桃会引起氢氰酸的中毒，强心苷停的生理活性主要有配基决定的。乌停本苷（箭毒）是Na-K ATP停酶的强抑制剂。六 寡糖1蔗糖：停蔗糖不能还原Fehling溶液停，不能成脎，也无变旋现象，表明停蔗糖分子中葡糖残基和果糖的残基停是通过两个异头碳连接的，属于非停还原性糖，

7、酵母可以使其发酵。蔗停糖+水-D-葡糖+D-果停糖，旋光度的这一变化称为转化，裸而所得的葡萄糖和果糖的等mol裸混合物称为转化糖。2乳糖：存在裸于所有研究过的哺乳类乳汁中，但裸加州海狮的乳汁含的是葡萄糖，乳裸糖具有还原性，能成脎，有变旋现裸象。3麦芽糖：它是一种次生寡糖裸，也是一种还原性糖，酵母能够使裸之发酵，通常的道德麦芽糖晶体是裸B型的，食品工业总麦芽糖用作膨裸松剂，防止烘烤食品干瘪，以及用侄作冷冻食品的填充剂和稳定剂。4侄a,a-海藻糖：它是一种次生寡侄糖，使伞形科正成熟果实中主要的侄可溶性糖，在厥类中代替蔗糖成为侄主要的可溶性储存糖类，在昆虫中侄它是用作能源的主要循环糖。5纤侄维二糖：

8、它与麦芽糖结构几乎一致侄都是葡二糖，前者B-1,4后者侄a-1,46龙胆二糖：龙胆属的侄植物的根和根状茎中提取出来而得彰名，当淀粉加酸水解or葡糖与酸彰作用也产生。7明二糖：甜度是蔗彰糖的一半，能防龉，不引起腹泻，彰用于果糖甜食的制造和保存。8棉彰子糖：完全水解为葡糖，果糖，和彰半乳糖一分子。七 多糖1淀粉：彰它在种子，块茎和块根等器官中含彰量特别丰富。当干淀粉悬于水中并彰加热时，淀粉粒吸水溶涨并发生破彰裂，淀粉分子进入水中形成半透明许的胶悬液，同时失去晶态和双折射许性质，这个过程称为凝胶化或糊化许。当凝胶化的淀粉液缓慢冷却并长许期放置时，淀粉分子会自动聚集并许借助分子间的氢键键合形成不溶性许

9、微晶束而重新沉淀，此现象称为退许行（老化）.食品工业总为了防止许老化，可将淀粉食品速冻至-20许度，使食品中的水迅速结晶以阻碍许淀粉分子的聚合而沉淀。天然淀粉许分类：直链淀粉和支链淀粉淀粉在艺酸或淀粉酶的作用下逐渐降解，生艺成分子大小不一的中间物，称为糊艺精。糊精依分子质量的递减，与碘艺作用呈现蓝紫色，紫色，红色到无艺色。2右旋糖苷：用部分水解的方艺法可以从天然右旋糖苷获得Mr处艺于50，000100，000艺de产率90%，可以用作血浆的艺替代品，治疗因丢失体液引起的休艺克，也是牙斑的主要成分。3菊粉蛹：溶于热水，加乙醇从水中析出。蛹菊粉可以被霉菌，酵母中含有的菊蛹粉酶水解为果糖，在临床上用

10、于肾蛹功能的监测。4纤维素：木质素是蛹一种复杂的不溶性酚类聚合物，它蛹抗化学，真菌和细菌攻击力强。延蛹展蛋白是一种糖蛋白，富含羟脯氨蛹酸残基。纯纤维素最好是棉花中用蛹有机溶剂拖蜡，然后再无氧条件下蛹用1%NaoH溶液除去果胶物质闸方法制取。白蚁消化木头主要是依闸赖消化道的原生动物。5果胶物质闸：基本结构果酸和甲酯。果胶指闸的是羧基不同程度被甲酯化的线形闸聚半乳糖醛酸或聚鼠李半乳糖酮醛闸。它在果糖和食品工业中被用作胶闸凝剂。6琼脂：俗称洋菜，它由琼闸脂糖和琼脂胶两部分组成，而琼脂闸糖为主。1%2%的溶液冷至4闸050度便可形成凝胶，在食品嘘工业中可以作为果冻，蛋糕的胶凝嘘剂以及果汁饮料的稳定剂。

11、由于琼嘘脂凝胶是透明的，生化上用作免疫嘘扩散和免疫电泳的支持介质。九嘘糖蛋白及其糖链糖蛋白是一类复合巡糖或一类缀合蛋白质，糖肽健主要巡有两个类型：N-糖甘键和O-糖巡甘键十 糖胺聚糖和蛋白聚糖1糖巡胺聚糖（粘多糖）:由己糖醛糖和巡己糖胺成分的重复二糖单位组成，巡以B-1，4糖甘键连接。生物学巡作用：在关节表面有润滑和保护作巡用，有促进伤口愈合作用。透明质痒酸（HA）:它是唯一不限于动物痒组织并也产生于细菌中的糖胺聚糖痒，在溶液中采取高度伸展的无规曲痒折。HA在关节滑液和眼球玻璃体痒液中起着润滑作用，防震和增绸剂痒的作用。2蛋白聚糖：有一条或多痒条糖胺聚糖和一个核心的蛋白共价痒组成。脂类一 导言

12、1脂质：是一针种地溶于水而高溶于非极性溶剂的针生物有机分子。按照化学组成分类针：A单纯脂类-脂肪酸+甘油针B复合脂 C衍生脂2储能脂质针：在海洋中的浮游生物之中蜡是主针要存储形式。3结构脂质：脂双层泽表面是亲水部分，内部是疏水的烃泽链，脂双层具有屏障作用，使膜两泽侧的亲水物质不能自由的通过。二讯脂肪酸简写的方法，先写脂肪酸讯的C原子的数目，在双键数，两个讯数目之间用冒号（：）隔开如硬脂讯酸18:0。天然脂肪酸骨架的C讯原子的数目几乎都是偶数，最常见讯的是16C和18C。属于离子型讯去污剂有天然的胆汁酸盐，和人工讯合成的十二烷基硫酸钠(SDS)讯。三 三酰甘油和蜡三酰甘油能在殉酸，碱，脂酶的作用

13、下水解为脂肪殉酸和甘油。在碱水解中产物之一是殉脂肪酸盐（如钠盐，钾盐），称为殉皂；而油脂的碱水解作用称为皂化殉作用，皂化1g油脂所需的KOH殉mg数称为皂化值。TG平均Mr殉指的是三脂酰甘油的平均相对分子殉量。TG平均Mr=3*56*1殉000/皂化值碘值：指100殉g油脂卤化所能吸收碘的克数。乙殉酰值：指中和1g乙酰化产物所释犹放的乙酸所需的KOH的mg数。犹酸败：天然优质长时期暴露在空气犹中产生难闻的气味的现象.酸败的犹程度用酸值来表示，酸值指的是中犹和1g油脂中的游离脂肪酸所需的犹KOHmg数。四 脂质过氧化作犹用自由基具有3种显著的特征：A犹具有顺磁性B反应性强C寿命短。犹动脉粥状硬化

14、(AS)的发病机制抑比较复杂，大体过程是血管内皮受抑损，黏附聚集砸在损伤部位的巨噬抑细胞分泌生长因子，刺激平滑肌细抑胞增生并纤维化，同时吞噬并沉积抑大量血脂，形成动脉粥样硬斑。脂抑褐素存在于所有细胞特别是神经元抑和肌肉细胞，它将影响RNA代谢抑，使细胞萎缩和死亡。五 磷脂（抑带有正负电荷）1磷脂酰胆碱（卵咏磷脂）：它和胆碱有防止脂肪肝形咏成，在蛋黄和大豆中特别丰富，食咏品工业中作为乳化剂。2磷脂酰乙咏醇胺（脑磷脂）3磷脂酰丝氨酸：咏血小板墨中带有负电荷的酸性磷脂咏，称为血小板第三因子。六 糖脂咏1中性鞘糖脂：第一个被发现的是寨脑干脂。不仅是血型抗原，而且与寨组织和器官的特异性，细胞和细胞寨的识

15、别有关。2酸性鞘糖脂：不能寨被皂化，神经节苷脂是最重要的此寨类物质，在神经系统特别是神经末寨梢特别丰富，在神经冲动传递中起寨重要作用，缺少代谢异常。七 萜寨和类固醇麦角固醇再UV照射下转寨化为VitaminD2前体，后栅经加热后变成VitaminD2栅。胆汁酸是在肌肉内胆固醇直接转栅化而来，也是在体内胆固醇的主要栅代谢最终产物，而牛磺结合物和甘栅氨酸结合物是主要形式。八 脂蛋栅白脂蛋白按照密度的增加的序为乳栅糜微粒，极低密度脂蛋白，低密度栅脂蛋白，中间密度脂蛋白，高密度栅脂蛋白。载脂蛋白的主要作用：A栅作为疏水脂质的增溶剂，B作为脂艺蛋白受体的识别部位（细胞导向信艺号），主要在肝肠中合成并分泌

16、。艺氨基酸一 氨基酸(蛋白质的构件艺分子)1蛋白质可以被酸碱或蛋白艺酶催化水解,在水解过程中,逐渐艺降解为相对分子量越来越小得太短艺,最后为氨基酸的混合物,完全水艺解,得到的是各种氨基酸的混合物艺,不完全水解是各种大小不等的肽艺段和氨基酸。酸水解：优点是不遥引起消旋作用，得到的是氨基遥酸，缺点是色氨酸完全被沸酸所破遥坏，羟基氨基酸（丝氨酸和苏氨酸遥）有一部分被水解，同时天冬酰胺遥和谷氨酰胺的酰胺基被水解下来。遥碱水解：水解过程中多数氨基酸遥遭到不同程度的破坏，并产生消旋遥，所有的产物是，型氨基酸的遥混合物。此外，碱水解引起精氨酸遥脱氨变成鸟氨酸和尿素，但是在碱藩性条件下色氨酸是稳定的。酶水藩解

17、：不产生消旋，也不破坏氨基酸藩，然而一种酶往往不彻底，要多种藩酶的协同作用。二十种氨基酸（藩种氨基酸和以中亚氨基酸即脯藩氨酸）结构上的共同点是与羧基相藩邻的碳原子上有一个氨基称为藩氨基酸。氨基酸在中性时羧藩基以，氨基以藩的形式存在称为兼性离子。创氨基酸除了基为的甘氨酸以外创，都是*,都有旋光性，创并且蛋白质中发现的氨基酸都是L创型。在生物系统或实验室中形成肽创键都是以输入能量的间接方式进行创的。有机化合物溶解在水中介电常创数下降，而氨基酸则正好相反。二创氨基酸的分类1常见的蛋白质氨创基酸：20种常见的组成蛋白质的创氨基酸可以按照R基的化学结构分渐未脂肪族，芳香族和杂环族。按照渐R基的极性分为：

18、非极性R基氨基渐酸，不带电荷的R基氨基酸，带正渐电荷的R基氨基酸，带负电荷的R渐基氨基酸。（指在细胞内PH范围渐内PH7左右的解离状态）2不常逛见的蛋白质氨基酸3非蛋白质氨基蔡酸：如鸟氨酸，瓜氨酸等。注：-蔡酸性，+碱性三 氨基酸的酸碱化蔡学1氨基酸的兼性离子形式：氨基蔡酸的晶体的熔点很高，一般在20蔡0度以上，氨基酸在水中重要以兼蔡性离子或偶极离子存在。2氨基酸蔡的解离：氨基酸完全质子化时，可蔡以看成是多元酸，侧链不解离的中蔡型氨基酸看成二元酸，酸性氨基酸墩可视为三元酸。阳离子(A+)-墩-兼性离子（A0）-墩阴离子（A-）Ka1=A0墩H+/A+ Ka2=墩A-H+/A0详见墩P131图3

19、-9 133表3-墩33氨基酸的等电点A正负电荷数墩相等即净电荷为0的兼性状态，对份于侧链R基团不解离的中性氨基酸份来说，奇等电点是pKa1和pK份a2的算术平均值：pI= (p份Ka1+pKa2)/2B3个可份解离集团的氨基酸例如谷氨酸和赖份氨酸来说，只要写出它的解离公式份，然后取等电兼性离子两边的pK份值的平均值。C在等电点以上的任份一PH氨基酸带负电，向正极移动份，反之带正电向负极移动。在任一贰PH范围内，氨基酸溶液的PH离瘩等电点越远带的电荷越大。4氨基瘩酸的甲醛滴定：因为氨基酸的酸，瘩碱滴定的等电点PH或过高或过低瘩，没有适当的指示剂可以选用，因瘩此与甲醛发生羧甲基化反应，用来瘩测定

20、AA的浓度。当氨基酸溶液中瘩存在1M甲醛时，PH12移动到瘩PH9，即酚酞的变色区。P13瘩5图3-11四 氨基酸的化学反计应1a-氨基参加的反应A与亚硝计酸反应：即范斯克莱法，在标准条计件下测定生成的氮气体积，可以计计算氨基酸的量，注意的是生成的氮计气只有一半来自于氨基酸，而且必计须是伯氨才能反应。B与酰化试剂计反应：酰化试剂在多肽和蛋白质的计人工合成中被作为氨基的保护试剂计，丹黄酰氯被用作多肽链N末端氨计基酸的标记和微量氨基酸的定量测计定。C羟基化反应：DNFB+A汇A DNP-A汇A(黄色)+F-在弱碱条件下反汇应，用于鉴定多肽和氨基酸的N端汇； PITC+AA汇PTC-AA(无色)汇层

21、析后沉淀（无色）用于鉴定汇多肽和氨基酸的N端。D形成西登佛碱反应氨基酸的a-氨基能与醛登类化合物反应生成弱碱，即西佛碱登，它是以氨基酸为底物的某些酶促登反应如转氨基反应的中间物。E脱登氨基反应：氨基酸在生物体内经氨登基酸氧化酶催化即脱去a-氨基酸创而变成酮酸。2a羧基参加的反应创：成盐，成脂，成酰氯，脱羧基反创应（脱羧酶的催化下）3与茚三酮创反应：AA与茚三酮反应生成紫色创物质。用纸层析或柱层析把各种氨创基酸分，开后，利用茚三酮显色可创以进行定性鉴定并用分光光度计在创570nm定量测定各种氨基酸，独定量释放的CO2可用测压法测量独，从而计算出氨基酸的量。两个亚独氨基酸(脯氨酸和羟脯氨酸)与茚独

22、三酮反应不释放氨气，而直接生成独亮黄色物质。4侧链R基参加的反独应酪氨酸的酚基可以和重氮化合物独结合生成橘黄色的化合物，而组氨独酸的侧链咪唑基和重氮苯磺酸也可独形成棕红色物质，咪唑基在生理条独件下，具有缓冲作用在序列测定和独蛋白质修饰有重要的作用。半胱氨冯酸与DNYV发生反应然后用比色冯测定的方法测定氨基酸的含量。五冯氨基酸的光学活性和光谱活性比冯旋光性是氨基酸的重要物理常数，冯是鉴别各种氨基酸的重要依据。参冯加氨基酸组成的20多种氨基酸在冯红外和远紫外区都有光吸收，但在冯近紫外只有芳香族才有吸收光的能冯力，应为R基还有苯环共轭系统，冯一般蛋白质的波长在280nm左奉右。紫外（phe,Trp,

23、Ty奉r）六 氨基酸混合物的分析分离奉A层析即色谱，所有的色谱系统都奉是有两相组成的，混合物的分离决奉定于该混合物的组分在两相的分配奉情况，一般用分配系数表示。B柱奉层析：填充剂（分溶管）+洗脱剂奉（流动相） AA混合物在两奉相种分配 分管收集词茚三酮显色OD定量C纸层析词：滤纸纤维素上吸附的水是固定相词，展层用的溶剂是流动相，层析时词，混合氨基酸在两相中不断地分配词，使它们重新分布在滤纸的不同位词置上。D薄层层析：分辨率高所需脂样品量少，可使用的支持剂多如纤脂维素粉，硅胶等。E离子交换层析脂：是一种用离子交换树脂作支持剂脂的层析法。树脂主要是带有酸性或脂碱性集团的聚苯乙烯-苯二乙烯。脂阳离子

24、交换树脂含有酸性基团如-脂SO3H（强酸）或-COOH（脂弱酸）可解离出H+离子，当溶液脂中含有其他的阳离子时，如酸性环脂境下由氨基酸阳离子，它们可以和脂H+离子交换而结合到树脂上，同萤理阴离子如-N(CH3)3OH萤(强碱)或-NH3OH（弱碱）萤。氨基酸在树脂上的牢固程度取决萤于首先是静电吸引，其次是氨基酸萤侧链和树脂基质聚苯乙烯之间的树萤水作用，在PH3左右，氨基酸与萤阳离子交换树脂之间的静电吸引的萤大小是碱性氨基酸（A2+）中萤性氨基酸（A+）酸性氨基酸（萤A0）蛋白质的共价结构一 蛋白荧质通论1蛋白质的化学组成和分类荧蛋白质含有少量S,N还有C,H荧,O,是一类含氮有机物。蛋白质荧的

25、平均含氮量为16%,这是凯式荧定氮法测定的化学基础：蛋白质含荧量=蛋白氮*6.25。单纯蛋白荧质：仅由氨基酸组成没有其他成分荧。如核糖核酸酶，肌动蛋白，胰岛荧素。缀合蛋白质：还具有其他除了吁氨基酸外的各种化学成分的蛋白质吁，而这些非蛋白质的部分称为辅基吁或配基。如果非蛋白质部分是通过吁共价键连接于蛋白质，则必须对蛋吁白质进行水解，不是与蛋白质共价吁连接的，则只要使蛋白质变性即可吁除去。如血红蛋白，核蛋白。蛋白吁质按生物学的功能分类：a酶b调吁节蛋白c转运蛋白d存储蛋白e收吁缩和游动蛋白f结构蛋白g结构蛋吁白h支架蛋白I保护和开发蛋白殉k异常蛋白2蛋白质分子的形状和殉大小蛋白质根据形状和溶解度大

26、体殉可以分为三类：A纤维状蛋白（静殉态）：具有比较简单有规则的线性殉结构，形状呈纤维状，在生物体内殉主要起着结构的作用。B球状蛋白殉质（动态）：形状接近于球状，其殉多肽链结构折叠精密，疏水的侧链殉在氨基酸分子的内部，亲水的侧链殉暴露于水溶剂中，因此在水中溶解选性很好。C膜蛋白：与细胞的各种选墨系统结合而存在，为能与膜内的选非极性相（烃链）相互作用，膜蛋选白的疏水氨基酸侧链伸向外部，因选此膜蛋白不溶于水，但能溶于去污选剂。蛋白质的均一性：对于任一给选定的蛋白质来说，它的所有的分子选在氨基酸的组成，序列以及肽链的选长度方面都应该是相同的。单体蛋选白质：只有一条多肽链组成。寡聚选蛋白质：由两条和多条

27、肽链构成。侦如血红蛋白（两条a和两条b），侦而每一条肽链称为亚基，亚基之间侦是以非共价键相互帝合。对不含辅侦基的简单蛋白质，用110除起的侦相对分子量即可约略估计氨基酸残侦基数目。3蛋白质构象和蛋白质结侦构的组织层次蛋白质的构象：每一侦种天然蛋白质自己特有的三维结构侦。构型是指在具有相同结构式的立侦体异构体中取代集团在空间的相对蔗取向，不同的构型如果没有共价键轴的破裂是不能互变的。构象是具有轴相同结构式和相同构型的分子在空轴间里可能的多种形态，构象形态不轴涉及共价键的变化。一级结构：多轴肽链的氨基酸序列。二级结构：多轴肽链借助氢键排序称自己特有的a轴螺旋和b折叠片。三级结构：多肽轴链借助各种非

28、共价键弯曲折叠具有轴特定走向的紧密球状构象。四级结轴构：寡聚蛋白质中各亚基之间的相轴互联系和结合方式。4蛋白质功能栅的多样性A催化：蛋白质的一个最栅重要的生物学功能是作为新陈代谢栅的催化剂-酶B调节：许多蛋白质栅起着调节其他蛋白质执行生理功能栅的能力，这些蛋白质称为调节蛋白栅，如胰岛素，另一类蛋白质参与基栅因表达的调控，它们是激活或抑制栅遗传信息转录为RNA。C转运：栅转运蛋白的功能是从一地到另一地逾转运特定的物质，一类转运蛋白如逾血红蛋白，血清蛋白，另一种物质逾是膜转运蛋白。D储存：蛋白质是逾氨基酸的聚合物，又因为氮素通常逾是生长的限制性养分，所以生物体逾必要时可以利用蛋白质作为提供充义足氮

29、源的一种方式，如卵清蛋白。义E运动：某些蛋白质赋予细胞以运义动功能，肌肉收缩和细胞游动是代义表。F结构成分：功能是建造和维义持生物体的结构，如胶原蛋白。G义支架成分：支架蛋白-在细胞义应答激素和生长因子的复杂途径中义起作用的蛋白质H防御和进攻：I义g二 肽肽键：一个AA的氨基与优另一个AA的羧基之间失水形成的优酰胺键。蛋白质和多肽的分子中氨优基酸残基的共价键除了肽键还有二优硫键。肽链具有极性通常以氨基末优端的氨基酸残基放在左边，羧基端优的氨基酸残基放在右边。肽键的特优点是H原子上的孤对电子与羧基有欲共轭作用，是组成肽键的原子处于欲同一平面，肽键中的-N具有部分欲双键性质，不能自由的旋转，在多欲

30、数的情况下以反式存在。天然存在档的重要多肽：催产素-使平滑档肌收缩；加压素-增高血压，档减少排尿；舒缓激肽-减心速档，使血管平滑肌收缩；脑啡肽-档-中枢神经形成使体内自己产生的档一类鸦片制剂；鹅膏蕈碱-镇档痛作用；谷胱甘肽-在红细胞档中作为巯基缓冲剂存在，维持血红档蛋白和红细胞其他蛋白质的半胱氨档酸残基处于还原态。三 蛋白质一档级结构的测定1要求：a要求样品凋的均一纯度在97%以上b必须知凋道它的相对分子量c蛋白质有几个凋亚基组成d测定蛋白质中AA的组凋成数目e测定水解业中的氨量，计凋算酰胺含量。2骤:A定氨基酸分凋子中多肽链的数目-几个末端凋几条链。B拆开蛋白质分子的多肽凋链（非共价键）-8

31、M或6M凋盐酸胍分开多肽链，用过量的B-凋巯基乙醇使二硫键还原为-SH，对用烷基化试剂保护SH防止氧化。对C断开链内二硫桥（共价键）D分对析每一条链的氨基酸组成-测对定氨基酸的组成，并计算出氨基酸对成分的分子比或各种残基的数目。对E鉴定多肽链的N端和C端F裂解对多肽链为较小的片段-用两种对以上的断裂方法（断裂点不同）。对G测定个肽段的氨基酸序列H重建睹完整多肽链结构-利用几套肽睹段的氨基酸序列彼此间交错重叠可睹以拼凑出完整的结构。I确定半胱睹氨酸残基键形成的S-S交联桥的睹位置。四 蛋白质的氨基酸序列和睹生物学功能同源蛋白质：在不同生睹物体内行使相同或相似功能的蛋白睹质。不变残基：在同源蛋白质

32、中的睹AA序列中许多AA残基对自己所睹研究过的物种来说是相同的部分。睹可变残基：其他位置不同的AA酸混的残基。种族差异：同源蛋白质中混AA顺序的差异。凝血酶原是一种混糖蛋白，在其作用下血纤维蛋白变混成不溶性网状结构的血纤维蛋白。混酶原的活化：生物体首先分解出无混活性的酶原通过切断或打断一个或混多个肽键，构象发生一定变化后，混变成有活性的物质。蛋白质的三维混结构一 稳定蛋白质三维结构的作烩用力1稳定蛋白质的三维结构的主烩要作用力是一些所谓弱的相互作用烩，包括氢键，范德华力，疏水作用烩和盐键，此外还有共价二硫键。2烩氢键：由于电负性原子和氢形成的烩基团如N-H,O-H具有很大的烩偶极矩，成键电子云

33、分布偏向电负烩性大的院子，因此氢原子和周围分烩布的电子少，正电荷的氢核就在外烩侧暴露，这一氢核遇到电负性强的活原子就产生静电吸引，即氢键X-活H-Y，氢键的两个特征方向性和活饱和性。3范德华力：包括定向效活应，诱导效应和分散效应。4疏水活作用：水介质中球蛋白质的折叠总活是倾向把疏水残基埋藏在分子内部活。并不是疏水基团之间有什么吸引活力，而是疏水基团出自避开水而被活迫迫近。5盐键：正电荷和负电荷伴之间的一种静电相互吸引。二 二伴级结构1定义：在能量平衡中，蛋伴白质主链折叠产生由氢键维系的有伴规则的构象。包括a螺旋，b折伴叠片，b转角和无规卷曲。2a螺伴旋：这是一种重复性结构，螺旋中伴每圈螺旋占3

34、.6AA残基，沿螺伴旋轴上升0.54nm，每个残疾伴绕轴旋转100度，上升0.15介nm。相邻螺圈之间形成氢键，氢介键的取向几乎与螺旋轴平行，从N介端出发，氢键是由每个肽基的N=介O与前面的第三个肽基的N-H之介间形成。a螺旋的几点稳定：A蛋介白质中a螺旋几乎都是右手的，右介手比左手稳定，因此右手a螺旋和介左手a螺旋不是对映体。B一条肽介链能否形成a螺旋，以及是否稳定介取决于它的氨基酸的组成和序列有介关性。3 b-折叠片4 b-转卷角和b-凸起5无规卷曲三 纤维卷状蛋白质：它只有二级结构，最高卷结构二级和超二级结构，分子是卷由规律的线性结构，这与其多肽链卷的有规则二级结构有关，而这又与卷AA排

35、列顺序有关。它分为可溶和卷不可溶两类，前者有肌球蛋白，血卷纤维蛋白，后者包括角蛋白，胶原卷蛋白和弹性蛋白。四 超二级结构惧和结构域1超二级结构A在蛋白质哄分子中特别是球状蛋白质分子中，哄由若干相邻的二级结构元件组合在哄一起，彼此相互作用，形成种类不喉多的，有规则的二级结构组合，在豁多种蛋白质中充当三级结构的构件豁称为超二级结构，包括aa,ba豁b,bb。B结构域：多肽链在二件级结构或超二级结构的结构的基础件上形成的局部折叠区。它是相对独件立的紧密的球状或椭球状实体。五检球状蛋白质和三级结构三级结构检：由二级结构元件构建成的总三维检结构。球蛋白（只有a螺旋）包括检有去红血素的肌动蛋白和血红蛋白检

36、。它的三维结构特征：a含有多种检二级结构元件b三维结构有明显的检折叠层次c是紧密的球状或椭球状检实体d疏水的侧链埋藏在分子的内检部，亲水侧链暴露在分子表面e分检子的表面有个空穴六 蛋白质的变检性定义：天然蛋白质受到某些理化浇因素的影响时，生物活性丧失，溶浇解度降低，不对称增高以及其他物浇理化学常数发生的变化。实质是蛋浇白分子中的次级键被破坏，引起天浇然构象的解体，变性不涉及共价键浇（肽键和二硫键）的破坏，一级结浇构保持完好。结果：a生物活性的浇丧失b一些侧链基团的暴露c理化浇性质的改变d生化性质的改变蛋戒白质变性后分子结构伸展，易被蛋泞白酶水解变形剂：尿素和盐酸胍：泞能与多肽主链竞争氢键，增加

37、非极泞性侧链在水中的溶解度，因而降低泞了维持二级结构的疏水作用。SD泞S能破坏蛋白质分子内的疏水作用泞是非极性集团暴露在介质水中。变泞性是一个协同的过程它是在所加变泞性即在很窄的范围或温度间隔内突泞然发生的。当变性因素去除后，变泞性蛋白质又可重新回到天然的构想挝，这称为蛋白质复性。七 四级结挝构球状蛋白质通过非共价键彼此缔挝合在一起形成局集体的方式就是四挝级结构，四级结构的蛋白质中每个挝球状蛋白质称为亚基，有两个和两挝个以上的亚基组成的蛋白质称为寡挝聚蛋白质。蛋白质结构和功能的关挝系一 肌红蛋白的结构和功能肌红挝蛋白是哺乳动物细胞主要是肌细胞舷储存和分配养的蛋白质，是由一条舷多肽链和一个辅基血

38、红素构成，去舷除血红素的脱辅基肌红蛋白称为球舷蛋白，分子中多肽主链有长短不等舷的八段直的a螺旋构成。二 血红舷蛋白的结构和功能血红蛋白的主要舷功能是血液中结合并转运氧气，存舷在于血液中的红细胞中。X衍射晶舷体分析，氧合血红蛋白和去氧血红舷蛋白在四级结构上有显著的不同，狞在氧合血红蛋白中。四条链的C端狞几乎可以自由转动，而在去氧血红狞蛋白中，这些末端则被固定住，另狞外去氧血红蛋白的两个b亚基之间狞夹着一分子BPG。S型曲线的意狞义：当第一个亚基与氧结合时饱和狞度上升很慢，但有利于后续的结合狞，亲合度上升，分压提高一点，饱狞和度上升很高。肌红蛋白呈直角双狞曲线，血红蛋白呈S状氧合曲线。狞P262图

39、6-14血红蛋白与氧酿气的结合环境受到质子，二氧化碳酿和BPG调节。H+可以看成是血酿红蛋白结合的拮抗物。当H+的浓酿度上升时，Hb氧分数饱和曲线向酿右移动（饱和度下降），这种PH酿对于血红蛋白的氧亲合力的影响称酿为Bhor效应。BPG是血红蛋酿白的一个重要的别购效应物，在肺酿部P(O2)大于100torr酿，血红蛋白几乎都被氧气饱和，B酿PG是否存在与氧合关系不大，但酿缮orr，如果没有BPG的存在华缮，就会减少Hb对组织的氧供应。缮氧的S形曲线结合，Bhor效应缮以及BPG效应物的调节使得Hb缮的输氧能力达到最佳。三 血红蛋缮白分子病镰刀状细胞贫血病是血红缮蛋白分子突变引起的，而这个病最缮

40、清楚反映出蛋白质的氨基酸序列在稍决定它的二，三，四级结构及其生侣物功能方面的重大作用。此病患则侣得Hb含量为正常人的一半，红细侣胞也是一般，而且红细胞的形态也侣不正常，除了正常大量的未成熟的侣红细胞以外还有很多长而薄，成新侣月状或镰刀状的红细胞。当这些红侣细胞脱氧时，这种镰刀状红细胞的侣数量明显上升，氨基酸序列的变化侣是其中一个Glu-Val侣,治疗方法是用氰酸钾处理防止它侣在脱氧状态下成镰刀状。第七章觅蛋白质的分离，纯化和表征一 S觅DS聚丙烯酰胺凝胶电泳测定相对觅分子量在一定条件下，SDS与大觅多数蛋白质的结合比为1.4gS觅DS/1g蛋白质，相当于每两个觅氨基酸残基结合一个SDS分子，觅

41、SDS与蛋白质结合带来两个后果觅：A由于SDS是阴离子，使多肽觅链覆盖相同密度的负电荷B改变了觅蛋白质单体分子的构象，SDS-梁蛋白质复合体在水溶液中的形状是梁雪茄型。二 蛋白质溶液的分散系梁统根据分散程度分为3类：分散相梁梁nm悬浊液，介于其中的是胶体溶梁液。第八章 酶通论一 酶催化的梁特点1酶容易失活 2酶具有很高乡的催化效率：通常用酶的转换数来乡表示效率，使指在一定的条件下每乡秒钟每个酶转换底物的分子数。3乡酶具有高度的专一性4酶活性受到乡调节和控制：a调节酶的浓度b通乡过激素调节酶活性c反馈抑制调节瓤酶的活性d抑制物和激活物对酶活瓤性的调节。二 酶的化学本质及其瓤组成1酶的化学本质除了

42、有催化活瓤性的RNA之外几乎全是蛋白质，瓤从化学组成来看酶可以分为单纯蛋瓤白质和缀合蛋白质。缀合蛋白质的瓤酶类除了蛋白质以外，还要结合一瓤些对热稳定的非蛋白质小分子物质瓤或金属离子，前者称为脱辅酶，后瓤者称为辅因子，脱辅酶和辅因子结黎合后形成的复合物为全酶，即全酶黎=脱辅酶+辅因子2酶的辅因子包黎括金属离子和有机化合物，根据它黎们与脱辅酶的松紧程度不同，可以黎分为两类，即辅酶和辅基。辅酶是黎结合比较松弛的小分子有机物，通黎过透析的方法可以除去，辅基是以黎共价键与脱辅酶结合，不能通过透黎析来除去，所以辅酶和辅基的区别黎只是与脱辅酶的结合程度不同，并黎无明显的界限。辅酶（辅基）在酶排催化中通常起着

43、电子，原子或某些排化学基团的传递作用。3根据酶蛋排白分子的特点分为:单体酶，寡聚排酶，多酶复合体-由几种酶靠排非共价键彼此嵌合而成，所有反映排依次进行，有利于一系列反应的连排续进行。三 酶的命名和分类1习排惯命名法:根据酶作用的底物和来排源命名如胃蛋白酶2国际系统命名棚法：如果一种酶催化两个底物起反棚应，应在他们的系统命名中包括两棚种底物用“：”隔开若是水可以省棚略。3国际系统分类和酶的编号：棚根据各种酶的催化作用的类型，把棚酶分为6大类，即氧化还原类，转棚移酶类，水解酶类，裂合酶类，异棚构酶类和连接酶类。四 酶的专一棚性1结构的专一性：有些酶对底物疲的要求非常严格，只做作用于一种疲底物，这种

44、专一性称为“绝对专一疲性”与之对应的还有“相对专一性疲”“族专一性”“键专一性”。2疲立体异构专一性：酶的立体异构的牟专一性可以区分在有机观点看来属牟于对称分子中的两个等同的基团。勺3酶的专一性假设：“锁和钥匙”勺学说，即酶和底物的关系如同锁和勺钥匙，此学说说明美和底物的结构勺互补性；“诱导契合”假说，当酶勺分子与底物接近时，酶蛋白受底物勺的诱导其构象会发生有利于底物结勺合的变化，酶和底物在此基础上互勺相契合反应。五 酶活力测定和分勺离纯化1酶活力：是指酶催化某一确反应的能力，酶的活力大小可以用确在一定条件下催化的某一化学反应确的反应速率来表示，酶催化的反应确速率可以用单位时间内底物的减少确量

45、或产物的增加量来表示。2酶促确反应的曲线的斜率代表反应速率。确引起酶促反应速率随时间延长而降确低的原因：a底物浓度的降低b产确物浓度增加加速了逆反应的进行c确产物对于酶抑制或激活的作用以及确随着时间的延长而引起酶本身的部垄分失活d随着反应时间的延长，酶垄随着温度的增加而失活。由此应该垄测定酶促反应的初速率。3酶活力垄单位国际单位“IU”规定在最适垄反应条件下（25度）下，每分钟垄内催化1umol底物转化为产物垄所需的酶量。Katal单位规定垄为最适条件下催化1mok底物所垄需的酶量。4酶的比活力：代表酶垄的纯度，比活力用酶mg蛋白质所诬含的酶活力单位数表示。酶活力的诬测定方法，其一测定完成一定

46、量的诬反应所需的时间，其二是测定单位诬时间内酶催化的化学反应量，用a诬分光光度计法b荧光法c同位素测诬定d电化学方法六 酶的分离和纯诬化1酶的提纯包括两方面工作：其诬一把酶制剂从很大体积浓缩到很小诬体积，其二是把酶制剂中的大量杂乔蛋白和其他大分子物质分离。总活乔力的回收是表示提纯过程中酶的损乔失情况，比活力提高的倍数是表示乔提纯方法的有效程度。生物细胞的乔酶分为：胞外酶和胞内酶。2步骤乔：a选材b破碎c抽提d分离和纯乔化：盐析，等电点沉淀，有机溶剂乔分级，选择性热变性。盐析法-乔-常用硫酸铵，低浓度溶解，高浓乔度溶解。在过滤或搅拌过程中，要乔尽量防止泡沫的产生，以避免酶蛋纫白在镕基表面变性。e

47、结晶-纫硫酸酐胡（脱盐浓缩成固体），冻纫干粉（升华）f保存将酶溶液制纫成25%甘油or50%甘油的溶纫液分别存于-25度or-50度纫冰箱。第九章 酶促反应动力学一纫反应的速率及其测定反应速率是纫以单位时间内反应物或生成物的浓纫度的改变来表示。要证明V初，只投要证明该速度在S浓度变化的投5%之内，即S生长/S投二 底物浓度对酶反应投速度的影响1酶底物中间络合物学投说，该学说认为酶催化某一化学反投应时没首先和底物结合生成复合物投，然后生成产物，并释放出酶。S投+E=ES=P+E底物浓度对酶投催化反应的影响P355 图9-确62酶促反应的动力学方程米氏方确程，表示底物浓度与酶反应速率之确间的定量关

48、系：V=VmaxS确/(Ks+S)V为反应速确率，Vmax为酶完全被底物饱和确最大反应速率，S为底物浓度确，Ks为ES的解离常数。根据稳确态理论修正米氏方程为V=Vma确xS/(Km+S) K确m=(K2+K3)/K1,Km挖为米氏常数。米氏常数的意义：K挖m是酶的一个特性常数，其大小只挖与酶的性质有关，而与酶的浓度无挖关，随着测定底物的反应的温度，挖PH值及离子强度而改变。因此对挖某一酶促反应而言，在一定条件下挖都有特定的Km值，可以用来鉴别泪酶。3利用做图法测定Km和Vm泪axA Lineweaver-泪Burk双例数作图法：1/V=泪Km/Vmax*1/S+1泪/Vmax作图得到一直线，

49、横轴泪截距为-1/Km.,纵轴截距为泪1/Vmax P363 图9-泪10B Edie-Hofst泪ee作图法：V=Vmax-Km狸V/S,纵轴截距为Vmax琉，斜率为-Km P363 图9琉-11C Hanes-Wool琉f作图法：S/V=S/琉Vmax+Km/Vmax横轴截琉距为-Km,斜率为1/Vmax琉P363图9-12三 酶的抑琉制作用1酶是蛋白质，凡是可以使琉酶蛋白变性而引起酶活力丧失的作琉用称为失活作用。由于酶的必需基疲团化学性质的改变，但每位变性而疲引起酶活力的降低或丧失称为抑制疲作用。引起抑制作用的物质称为抑疲制剂。2不可逆的抑制作用：抑制疲剂与酶的必需基团以共价键连接而疲引

50、起酶活力的失活，不能以透析，疲超滤等物理方法出去抑制剂而使酶疲复活。3可逆的抑制作用：抑制剂泽与酶以共价键结合而引起酶活力的泽丧失，能用物理方法除去抑制剂而泽使酶复活。分为以下三类：a竞争韵性抑制-哪个浓度高那个占主韵导b非竞争性抑制酶与底物结合韵后，可再与抑制剂结合，酶与抑制韵剂结合后，再与底物相结合c反竞韵争性抑制-酶先于底物结合，韵然后才与抑制剂结合不同类型可逆韵抑制剂作用的米氏方程和常数四韵温度对酶反应的影响在某一温度下韵，反应速率达到最大值，这个温度训称为酶的最适温度，一方面当温度训上升时，与一般化学反应一样，反训应速率越，即酶升高10度，酶反训应速率为原来的2倍，另一方面又训与酶也

51、是蛋白质，随着温度的上升训酶蛋白逐渐变性而失活，引起酶反训应的速率的下降，但最适温度不是训酶的物理常数。五 PH对酶的影训响酶的活力受到环PH的影响，酶训表现出最大的酶活力称为酶的最适训PH,但酶的最适温度不是物理常须数。PH影响酶活性的原因：a过须酸或过碱都可以使酶的空间结构破须坏，引起酶的构象改变，酶活性丧须失bPH值影响了底物的解离状态须，从而影响与底物的结合或催化，须使酶活力降低cPH影响维持酶分须子空间结构的有关基团解离。从而须影响了酶活性部位的构想，进而影须响酶的活性。一般酶在最适PH值须周围最为稳定。第十章 酶的作用须机制和酶的调节一 酶的活性部位恿1只有少数特异的氨基酸残基参与

52、恿底物结合及催化作用这些特异性残恿基比较集中的区域，即与酶活力直恿接相关的区域为酶的活性部位或活恿性中心。2活性部位在酶分子的总恿体中占很小的部位，1%2%3恿酶的活性部位是一个三维实体4酶恿的活性部位并不是和底物的形状正置好互补的，而是酶和底物结合过程置中，底物分子或酶分子，有时是两置者的构象同时发生变化后才互补的置，这时催化集团的位置正好在所催置化底物键的断裂和即将成键的适当置位置。5底物通过次级键较弱的力置结合到酶上。6酶的活性部位具有置柔性或运动性。7分为催化和结合置两个部位。二 酶催化效率的有关郁因素1底物和酶的领近效应和定向郁效应2底物的形变和诱导契合3酸郁碱催化：影响酸碱催化的因

53、素有两郁个，即酸碱的强度（PK值）及质郁子传递的速率。4共价催化：酶蛋郁白氨基酸侧链提供各种亲核中心最郁为常见的三种亲核基团是丝氨酸羟郁基，半胱氨酸巯基，组氨酸咪唑基郁。三 酶活性的调节控制1别构调漳节：酶分子的非催化部位与某些化漳合物可逆地非共价结合后发生构象漳的变化，进而改变酶的活性。具有漳这种调节作用的酶称为别构酶，别漳构酶的性质如下a别构酶一般是寡漳聚酶，通过次级键由多亚基组成，漳调节部位与活性部位虽然在空间上漳是分开的，但两部分相互影响，通漳过构象的改变，产生协同作用。b震别构酶的动力学：P419 图1震0-57正协同性和负协同性，其震中负协同性使酶的反应速率对外界震环境中底物浓度变

54、化不敏感。协同震指数（CI）是指酶分子中的结合震位点底物饱和90%和10%时的岩底物浓度的比值，故又称为饱和比岩值(Rs)Rs=81(1/n岩) n：协同系数。典型米氏类岩型酶Rs=81,具有正协同性的岩岩协同性越明显，负协同性反之亦然岩。米氏方程酶n=1,正协同性酶岩酗Hill系数（n）可以判断协同酗效应的重要指标。别构模型：a协酗同模型每种亚基都有两种构想，酗一中有力于结合底物或调解物的松酗弛构想(R型)，另一种为不利于酗结合底物或调解物结合的紧张型构酗象(T型)。当无小分子调解物存酗在时，平衡趋向于T型，当少量底酗物时，平衡即向R型移动，当转为酗R型时，有进一步大大增加对底物斩的亲和性，

55、给出了S型曲线，此模斩型只适合正协同，b序变模型P4斩20 图10-612酶原的活化斩体内合成的蛋白质有时不具有生物斩活性，经过蛋白水解酶专一作用后斩构象发生改变，形成酶的活性部位斩，变成有活性的蛋白质。这个没斩有生物活性的蛋白质称为前体，若斩此蛋白质是酶，称为酶原，该活化斩过程是不可逆的。3同工酶同工酶讯是指催化相同的化学反应，但是其讯蛋白质结构，理化性质和免疫功能讯方面都存在明显的差异的一组酶。讯现在研究最多的就是乳酸脱氢酶(讯LDH),它是由四个亚基聚合在讯一起的四聚体的5种同工酶，有两讯种不同结构基因编码成2种蛋白质讯亚基，即心肌型和肌肉型。LDH讯同工酶存在组织特异性，LDH1讯在心

56、肌内含量相对较高，LDH5讯在肝，骨骼肌中较多。第十一章哲维生素和辅酶一 维生素的概论1哲维生素是维持着正常生命活动所必哲不可少的一类有机物质，小分子化哲合物。植物和少量微生物能够自我哲合成，动物以及大多数微生物不哲能自我合成，因此植物是维生素的哲来源。维生素不作为碳源，氮源和穿能源，具有调节作用，充当辅酶。穿2维生素一般分为脂溶性和水溶性穿两类维生素，脂溶性维生素直接参穿与代谢的调节作用，而水溶性维生穿素是通过转变为辅酶进行调节作用穿。水溶性维生素占大多数如Vc,逮Vb而脂溶性维生素是少数如Va逮,Vd,Ve,Vx。3辅酶和金逮属离子：根据酶的组成情况可以将逮酶分为单纯蛋白酶和结合蛋白酶两逮

57、类，若是结合蛋白酶，没有辅因子逮的单纯梅没有催化作用。二 脂溶逮性维生素1Va(抗干眼醇)：V乖a有Va1和Va2两种，前者为乖视黄醇，后者为脱氢视黄醇;来源乖-B-胡萝卜素两份Va;作用-乖对干眼症，皮肤干燥，儿童发育不乖良有作用。2Vd(抗软骨病V)乖：Vd是胆固醇类化合物主要有D乖2,D3,D4,D5,其中D2乖,D3活性最高，麦角固醇和7-构脱氢胆固醇在UV的作用下分别转构化为D2和D3，在生物体内D2构和D3本身不具有生物活性，它们构在肝脏和肾脏进行羟化生成1，2构5-二羟基维生素D，其中1，2构5-二羟基维生素D3是生物活性构最强的；来源-主要在肝，奶和蛋构黄中；作用-防止软骨病。

58、3Ve构(生育酚)：目前发现8种，其中便四种有活性，缺乏导致不育流产，便肌肉萎缩，是非常好的抗氧化剂，便在大多数的油状物质中使用，主要便从植物型食物中摄取。4Vk（凝便血V）：维生素K有三种，其中K便3是人工合成的，其是2-甲基萘便醌的衍生物;来源-植物和猪肝；便参与凝血作用。三 水溶性维生素舱1Vb1(硫胺素)：Vb1在体舱内以硫胺素焦磷酸(TPP)的形舱式存在，取法时表现为多发性神经舱炎，皮肤麻木，心力衰竭，四肢无舱力，而硫胺素焦磷酸是脱羧酶的前舱提。Vb1-Tpp-脱羧酶舱。2 Vb2(核黄素)：体内核舱黄素以黄素单核苷酸（FMN）和舱黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD)的舱形式存在；核黄素+A

59、TP-敞FMN+ADP FMN+AT敞P-FAD+Ppi；缺乏敞时组织呼吸落，代谢强度低，辅酶敞的作用在脱氢酶催化的氧化还原反敞应中起着电子和质子传递的过程。敞3 Vb3（泛酸）和辅酶A(C敞oA):辅酶A是生物体内代谢乙敞酰化酶的辅酶，它的前体是泛酸，敞功能是传递酰基在代谢中起作用。敞4 Vb5(Vpp)：Vpp包敞括烟酸和烟酰胺，两者都是吡啶衍减生物，在体内转化为辅酶I-减烟酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD+减)和辅酶II：烟酰胺腺嘌呤二核减苷酸磷酸（NADP+）其还原形减式是NADPH和NADH,在玉减米种不存在Vpp能维持神经组织减的健康，缺乏时表现为神经营养障减碍和出现皮炎。5 Vb6(吡

60、哆减素)：吡哆素包括吡哆醇，吡哆醛减，吡哆胺。吡哆醛+ATP=磷酸减吡哆醛+ADP作用防止呕吐，保痹护胃，缺乏Vb6精神混乱，抑郁痹症，血色素降低等，辅酶为脱羧脱痹胺作用中的辅酶。6 Vb7(生痹物素)：生物素是羧化酶的辅酶，痹作为CO2的传递体在生物合成和痹固定CO2中起重要作用。7 叶痹酸和四氢叶酸(FH4)：四氢叶痹酸是合成酶的辅酶，其前提是叶酸痹（Vb11）8 Vb12(钴胺痹素)：作为变位酶的辅酶是催化底逛物分子基团（主要是甲基）的变位逛反应，缺乏Vb12导致恶性贫血逛。9 硫辛酸：其是少数不属于维逛生素的辅酶，有两种形式硫辛酸和囤二氢硫辛酸。10辅酶Q（泛醌）囤：广泛存在于动物和细