生物化学习题汇集(最全,答案)

1、生物化学习题汇集-2目录第一章蛋白质第二章酶与辅酶第三章核酸第四章激素第五章维生素第六章糖代谢第七章脂类代谢第八章生物氧化与氧化磷酸化第九章氨基酸代谢第十章核苷酸代谢第十一章物质代谢的联系与调节第十二章DNA的生物合成第十三章RNA的生物合成第十四章蛋白质的生物合成第十五章基因表达调控第十六章基因重组与基因工程参考文献前言生命科学的巨大变化源自于生物化学、分子生物学和相关学科的发展。而生物化学又是学习其他生物学科的基础，今天所有学习生物学的学生都意识到良好的生物化学基础对他们今后的学习与工作是多么重要。但是面对一个如此庞杂和深刻的生物化学知识体系，初学者常常感到茫然和困惑，系统的习题训练可以帮

2、助和引导学生克服这种困难。因此有必要整理编排一套密切联系和反映最新生物化学教材内容的习题，供学习参考用。由于我们学习时采用的是沈同、王镜岩的生物化学第三版，本习题集主要以该书为参考，同时部分参照郑集、陈均辉编著的普通生物化学第三版的编排结构，确定了本习题集章节内容。在习题编排上兼顾了各种题型、各个章节内容和多种思维的训练，尽可能多地涵盖了王镜岩的生物化学第三版的主要内容，对生物化学的学习能够起到巩固与强化的作用。第一章蛋白质一、单选题1有一混合蛋白质溶液，各种蛋白质的pI分别为4.6、5.0、5.3、6.7、7.3。电泳时欲使其中4种泳向正极，缓冲液的pH应该是(D)A5.0B4.0C6.0D

3、7.0E8.02下列蛋白质通过凝胶过滤层析柱时最先被洗脱的是(B)血清清蛋白(分子量68500)B马肝过氧化物酶(分子量247500)肌红蛋白(分子量16900)D牛胰岛素(分子量5700)E.牛B乳球蛋白(分子量35000)3蛋白质分子引起280nm光吸收的最主要成分是(D)肽键B半胱氨酸的-SH基苯丙氨酸的苯环D色氨酸的吲哚环E.组氨酸的咪唑环4含芳香环的氨基酸是(B)ALysBTyrCValDIleEAsp5下列各类氨基酸中不含必需氨基酸的是(A)酸性氨基酸B含硫氨基酸C.支链氨基酸D芳香族氨基酸E.碱性氨基6变性蛋白质的特点是(B)黏度下降B丧失原有的生物活性C颜色反应减弱D溶解度增加

4、E.不易被胃蛋白酶水解7蛋白质变性是由于(B)A.蛋白质一级结构改变B蛋白质空间构象的改变C辅基的脱落D蛋白质水解E.以上都不是8以下哪一种氨基酸不具备不对称碳原子(A)A.甘氨酸B丝氨酸C.半胱氨酸D.苏氨酸E.丙氨酸9下列有关蛋白质B折叠结构的叙述正确的是(E)B折叠结构为二级结构B肽单元折叠成锯齿状B折叠结构的肽链较伸展D若干肽链骨架平行或反平行排列，链间靠氢键维系E以上都正确可用于蛋白质定量的测定方法有(B)A.盐析法B紫外吸收法C.层析法D.透析法E.以上都可以镰状红细胞贫血病患者未发生改变的是(E)A.Hb的一级结构B.Hb的基因C.Hb的空间结构红细胞形态E.Hb的辅基结构维系蛋

5、白质一级结构的化学键是(B)A.氢键B肽键C.盐键D.疏水键E范德华力天然蛋白质中不存在的氨基酸是(B)A.半胱氨酸B瓜氨酸C.羟脯氨酸D.蛋氨酸E丝氨酸蛋白质多肽链书写方向是(D)A.从3,端到5,端B从5端到3,端C.从C端到N端从N端到C端E以上都不是血浆蛋白质的pI大多为pH56,它们在血液中的主要存在形式是(B)A.兼性离子B带负电荷C.带正电荷D.非极性分子E疏水分子蛋白质分子中的a螺旋和B片层都属于(B)A.级结构B.二级结构C.三级结构D.域结构E.四级结构1011121314151617181920a螺旋每上升一圈相当于氨基酸残基的个数是(B)A4.5B3.6C3.0D2.7

6、下列含有两个羧基的氨基酸是(E)A.缬氨酸B色氨酸C.赖氨酸组成蛋白质的基本单位是(A)AL-a-氨基酸BD-a-氨基酸D.L,D-a氨基酸E.D-P-氨基酸E2.5D.甘氨酸E谷氨酸C.L,B-氨基酸维持蛋白质二级结构的主要化学键是(D)A.疏水键B盐键C.肽键D.氢键E二硫键21蛋白质分子的B转角属于蛋白质的(B)A.级结构B.二级结构C.结构域D.三级结构E.四级结构22关于蛋白质分子三级结构的描述错误的是(A)A.具有三级结构的多肽链都具有生物学活性B天然蛋白质分子均有这种结构三级结构的稳定性主要由次级键维系亲水基团多聚集在三级结构的表面决定盘曲折叠的因素是氨基酸序列23有关血红蛋白(

7、Hb)和肌红蛋白(Mb)的叙述不正确的是(D)A.都可以与氧结合B.Hb和Mb都含铁都是含辅基的结合蛋白D.都具有四级结构形式都属于色蛋白类24具有四级结构的蛋白质特征是(E)分子中必定含有辅基四级结构在三级结构的基础上，多肽链进一步折叠、盘曲形成依赖肽键维系四级结构的稳定性每条多肽链都具有独立的生物学活性由两条或两条以上的多肽链组成25关于蛋白质的四级结构正确的是(E)A.定有多个不同的亚基B一定有多个相同的亚基一定有种类相同，而数目不同的亚基数定有种类不同，而数目相同的亚基亚基的种类，数目都不一定相同26蛋白质的一级结构及髙级结构决定于(C)A.亚基B.分子中盐键C.氨基酸组成和顺序分子内

8、部疏水键E.分子中氢27蛋白质形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定(E)A.溶液pH大于pIB溶液pH小于pIC.溶液PH等于plD.在水溶液中溶液pH等于7.4蛋白质的等电点是(E)A.蛋白质溶液的pH等于7时溶液的pHB蛋白质溶液的PH等于7.4时溶液的pHC.蛋白质分子呈负离子状态时溶液的pHD蛋白质分子呈正离子状态时溶液的pH蛋白质的正电荷与负电荷相等时溶液的pH蛋白质溶液的主要稳定因素是(C)A.蛋白质溶液的黏度大B蛋白质在溶液中有“布朗运动”C.蛋白质分子表面带有水化膜和同种电荷D蛋白质溶液有分子扩散现象E.蛋白质分子带有电荷蛋白质分子中存在的含巯基氨基酸是(C)A.亮氨酸B胱氨

9、酸C.蛋氨酸D.半胱氨酸E.苏氨酸维持血浆胶体渗透压的主要蛋白质是(A)A.清蛋白B.Q球蛋白C.B球蛋白D.Y球蛋白E.纤维蛋白原血清在饱和硫酸铵状态下析出的蛋白质是(D)A.纤维蛋白原B球蛋白C.拟球蛋白D.清蛋白E.B球蛋白胰岛素分子A链与B链交联是靠(D)A.疏水键B盐键C.氢键D.二硫键E.范德华力蛋白质中含量恒定的元素是(A)ANBCCODHEFe下列哪项与蛋白质的变性无关？(A)A.肽键断裂B氢键被破坏C.离子键被破坏D疏水键被破坏氨基酸在等电点时具有的特点是：(E)A.不带正电荷B不带负电荷C.A和BD溶解度最大2829303132333435.36.E.在电场中不泳动37.在

10、下列检测蛋白质的方法中，哪一种取决于完整的肽链？（D）A.凯氏定氮法B.双缩尿反应C.紫外吸收法D.茚三酮法二、多选题1关于蛋白质的组成正确的有（ABCD）A.由C,H,O,N等多种元素组成B.含氮量约为16%可水解成肽或氨基酸D.由a-氨基酸组成E.含磷量约为10%2蛋白质在280nm波长处的最大光吸收是由下列哪些结构引起的（BC）A.半胱氨酸的巯基B.酪氨酸的酚基C.色氨酸的吲哚基组氨酸的异吡唑基E.精氨酸的胍基3关于蛋白质中的肽键哪些叙述是正确的（ABC）比一般CN单键短具有部分双键性质与肽键相连的氢原子和氧原子呈反式结构D肽键可自由旋转比一般CN单键长4谷胱甘肽（BCE）A.是一种低分

11、子量蛋白质B在氨基酸吸收过程中起作用C.可进行氧化还原反应D.由谷氨酸、胱氨酸和甘氨酸组成E.其还原型有活性5蛋白质的a螺旋结构（ACD）多肽链主链骨架C=O基氧原子与NH基氢原子形成氢键脯氨酸和甘氨酸对a螺旋的形成无影响为右手螺旋每隔3.6个氨基酸残基上升一圈侧链R基团出现在螺旋圈内6关于蛋白质结构的叙述正确的有（ABCD）蛋白质的一级结构是空间结构的基础亲水氨基酸侧链伸向蛋白质分子的表面蛋白质的空间结构由次级键维持D有的蛋白质有多个不同结构和功能的结构域E.所有蛋白质都有一、二、三、四级结构7关于蛋白质变性的叙述哪些是正确的（BD）A尿素引起蛋白质变性是由于特定的肽键断裂变性是由于二硫键和

12、非共价键破坏引起的变性都是可逆的D变性蛋白质的理化性质发生改变E.变性蛋白质的空间结构并无改变8下列哪些蛋白质含有铁（ABCD）A.细胞色素氧化酶B.肌红蛋白C.血红蛋白D.过氧化酶E.卵清蛋白9下列哪些方法基于蛋白质的带电性质（AC）A.电泳B.透析和超滤C.离子交换层析D.凝胶过滤E.超速离心蛋白质的a螺旋结构十分牢固，但如果在多肽链中出现下列哪些情况，将会妨碍a螺旋形成？（ABC）A.连续的天冬氨酸B.连续的碱性氨基酸C.脯氨酸D丙氨酸E.苏氨酸已知卵清蛋白pI=4.6,B乳球蛋白pl=5.2，糜蛋白酶原pl=9.1,上述蛋白质在电场中的移动情况为（BC）A.缓冲液pH为7.0时，糜蛋白

13、酶原向阳极移动，其他两种向阴极移动B缓冲液pH为5.0时，卵清蛋白向阳极移动，其他两种向阴极移动C.缓冲液pH为9.1时，糜蛋白酶原在原地不动，其他两种向阳极移动D缓冲液pH为5.2时，B乳球蛋白在原地不动，卵清蛋白向阴极移动，糜蛋白酶原移向阳极E.缓冲液pH为5.0时，卵清蛋白向阴极移动，其他两种向阳极移动12蛋白质处于pH等于其pl的溶液时，蛋白质分子解离状态可为（AB）A.蛋白质分子解离为正、负离子的趋势相等，为兼性离子B蛋白质的净电荷为零C.具有相等量的正离子和负离子D蛋白质分子处于不解离状态E.蛋白质分子解离带同一种电荷组成人体蛋白质的氨基酸（AD）A.都是a-氨基酸B.都是B-氨基

14、酸C除甘氨酸外都是D系氨基酸D.除甘氨酸外都是L系氨基酸E.L系和D系氨基酸各半属于蛋白质二级结构的有（ABCE）A.a螺旋B.B折叠C.B转角D.亚基E.无规卷曲含羟基的氨基酸有（ABD）A.苏氨酸B丝氨酸C.赖氨酸D.酪氨酸E.半胱氨酸三、填空题组成蛋白质的元素有、。含量恒定的元素是其平均含量为。【C、H、0、N；N；16%】酸性氨基酸基酸有、；碱性氨基酸有、。含巯基的氨基酸是。【谷氨酸、天冬氨酸；精氨酸、赖氨酸、组氨酸；半胱氨酸】蛋白质的二级结构形式有、【a-螺旋、B-折叠、B-转角、无规卷曲】维持蛋白质空间构象的非共价键有、【疏水作用、盐键、氢键、VanderWaals力）】分离纯化蛋

15、白质的方法有、等。【透析、超滤、盐析、有机溶剂沉淀、层析、电泳、超速离心等任填】在蛋白质分子中，一个氨基酸的a碳原子上的与另一个氨基酸a碳原子上的脱去一分子水形成的键叫，它是蛋白质分子中的基本结构键。蛋白质颗粒表面的和是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素。【电荷层水化膜】蛋白质变性主要是因为破坏了维持和稳定其空间构象的各种键，使天然蛋白质原有的与性质改变。【次级键物理化学生物学】按照分子形状分类，蛋白质分子形状的长短轴之比小于10的称为，蛋白质分子形状的长短轴之比大于10的称为按照组成分分类，分子组成中仅含氨基酸的称，分子组成中除了蛋白质部分还分非蛋白质部分的称，其中非蛋白质部分称【球状蛋白质纤维状

16、蛋白质单纯蛋白质结合蛋白质辅基】蛋白质具有两性电离性质，大多数在酸性溶液中带电荷，在碱性溶液中带电荷。当蛋白质处在某一pH值溶液中时，它所带的正负电荷数相待，此时的蛋白质成为，该溶液的pH值称为蛋白质的。【正负两性离子(兼性离子)等电点】四、名词解释题蛋白质的等电点(isoelectriepointofprotein)：【蛋白质所带正负电荷相等时的溶液pH值。】蛋白质的二级结构(secondarystruetureofprotein)【蛋白质多肽链局部主链原子的空间排布】变构效应(allostericeffect)【效应剂与蛋白质结合引起蛋白质构象改变的同时蛋白质功能发生改变的现象。】协同效应

17、(cooperativeeffect)【一亚基结合配体后影响该寡聚体另一亚基与配体的结合能力。】蛋白质的变性作用(denaturationofprotein)【在某些理化因素作用下，蛋白质的空间结构破坏，理化性质改变，生物活性丧失。】亚基(subunit)【寡聚蛋白中独立具有三级结构的多肽链。】结构域(domain)【分子量大的蛋白中含有1到数个具有一定功能的结构紧密区。】模体(motif)【某些蛋白质分子中，2到3个具有二级结构的肽段在空间上互相靠近形成的特殊空间构象。有特征性氨基酸序列。】分子伴侣(molecularchaperone)【细胞内的一类促进蛋白质折叠形成天然空间构象的蛋白质。

18、】辅基(prostheticgroup)【结合蛋白质中与蛋白质结合紧密的非蛋白质部分。】五、问答题试举例说明什么是分子病。【由于基因突变，蛋白质的结构、功能发生改变导致的疾病。】蛋白质含氮量平均为多少?为何能用蛋白质的含氮量表示蛋白质的相对含量?如何计算?【16%。各种来源的蛋白质含氮量基本恒定。每可样品含氮克数X6.25X100=100克样品蛋白质含量（g%）】自然界中组成蛋白质的氨基酸有多少种?如何进行分类?【20种。根据侧链的结构和性质分为4类：极性、中性氨基酸；酸性氨基酸碱性氨基酸非极性、疏水性氨基酸。何谓蛋白质的一级结构?简述蛋白质的一级结构测定方法。【指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺

19、序。一级结构测定方法：水解纯化蛋白质，测定各种氨基酸的百分含量；测定多肽链N端与C端的氨基酸；多肽链水解为肽段，分离纯化各肽段，用Edman降解法等测定各肽段氨基酸的排列顺序；经组合排列对比得出完整肽链氨基酸的排列顺序。】蛋白质的二级结构?蛋白质的二级结构主要有哪些形式?各有何结构特征?【蛋白质分子中某段肽链局部主链原子的空间排布。主要形式和特征有：a-螺旋：多肽链盘绕形成右手螺旋，每圈含3.6氨基酸残基，螺距0.54nm,相邻两圈螺旋间形成氢键且与螺旋长轴平行B-折叠：多肽链相对伸展，肽单元折叠成锯齿状，两条以上肽链顺向或反向平行排列，通过氢键联系成片层结构。B-转角：发生在多肽链进行180

20、度转折处，由4个氨基酸构成，氢键维系。无规卷曲；无确定规律的肽段。】7.何谓蛋白质的三级机构?维系蛋白质三级结构的化学键有哪些?【多肽链中所有原子的空间排部。通过疏水作用、盐键、氢键、VanderWaals力维系。】六本章要点总结：蛋白质的结构蛋白质是具有特定构象的大分子，为研究方便，将蛋白质结构分为四个结构水平，包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。一般将二级结构、三级结构和四级结构称为三维构象或高级结构。一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。肽键是蛋白质中氨基酸之间的主要连接方式，即由一个氨基酸的a-氨基和另一个氨基酸的a-之间脱去一分子水相互连接。肽键具有部分双键的性质，所以整

21、个肽单位是一个刚性的平面结构。在多肽链的含有游离氨基的一端称为肽链的氨基端或N端，而另一端含有一个游离羧基的一端称为肽链的羧基端或C端。蛋白质的二级结构是指多肽链骨架盘绕折叠所形成的有规律性的结构。最基本的二级结构类型有a-螺旋结构和B-折叠结构，此外还有B-转角和自由回转。右手a-螺旋结构是在纤维蛋白和球蛋白中发现的最常见的二级结构,每圈螺旋含有3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm,螺旋中的每个肽键均参与氢键的形成以维持螺旋的稳定。B-折叠结构也是一种常见的二级结构，在此结构中，多肽链以较伸展的曲折形式存在，肽链（或肽段）的排列可以有平行和反平行两种方式。氨基酸之间的轴心距为0.35nm,

22、相邻肽链之间借助氢键彼此连成片层结构。结构域是介于二级结构和三级结构之间的一种结构层次，是指蛋白质亚基结构中明显分开的紧密球状结构区域。超二级结构是指蛋白质分子中的多肽链在三维折叠中形成有规则的三级结构聚集体。蛋白质的三级结构是整个多肽链的三维构象，它是在二级结构的基础上，多肽链进一步折叠卷曲形成复杂的球状分子结构。具有三级结构的蛋白质一般都是球蛋白，这类蛋白质的多肽链在三维空间中沿多个方向进行盘绕折叠，形成十分紧密的近似球形的结构，分子内部的空间只能容纳少数水分子，几乎所有的极性R基都分布在分子外表面，形成亲水的分子外壳，而非极性的基团则被埋在分子内部，不与水接触。蛋白质分子中侧链R基团的相

23、互作用对稳定球状蛋白质的三级结构起着重要作用。蛋白质的四级结构指数条具有独立的三级结构的多肽链通过非共价键相互连接而成的聚合体结构。在具有四级结构的蛋白质中，每一条具有三级结构的皑链称为亚基或亚单位，缺少一个亚基或亚基单独存在都不具有活性。四级结构涉及亚基在整个分子中的空间排布以及亚基之间的相互关系。维持蛋白质空间结构的作用力主要是氢键、离子键、疏水作用力和范德华力等非共价键，又称次级键。此外，在某些蛋白质中还有二硫键，二硫键在维持蛋白质构象方面也起着重要作用。蛋白质的空间结构取决于它的一级结构，多肽离岸主链上的氨基酸排列顺序包含了形成复杂的三维结构（即正确的空间结构）所需要的全部信息。蛋白质

24、结构与功能的关系不同的蛋白质，由于结构不同而具有不同的生物学功能。蛋白质的生物学功能是蛋白质分子的天然构象所具有的性质，功能与结构密切相关。2.1一级结构与功能的关系蛋白质的一级结构与蛋白质功能有相适应性和统一性，可从以下几个方面说明：（1）一级结构的变异与分子病蛋白质中的氨基酸序列与生物功能密切相关，一级结构的变化往往导致蛋白质生物功能的变化。如镰刀型细胞贫血症，其病因是血红蛋白基因中的一个核苷酸的突变导致该蛋白分子中B-链第6位谷氨酸被缬氨酸取代。这个一级结构上的细微差别使患者的血红蛋白分子容易发生凝聚，导致红细胞变成镰刀状，容易破裂引起贫血，即血红蛋白的功能发生了变化。（2）一级结构与生

25、物进化研究发现，同源蛋白质中有许多位置的氨基酸是相同的，而其它氨基酸差异较大。如比较不同生物的细胞色素C的一级结构，发现与人类亲缘关系接近，其氨基酸组成的差异越小，亲缘关系越远差异越大。（3）蛋白质的激活作用在生物体内，有些蛋白质常以前体的形式合成，只有按一定方式裂解除去部分肽链之后才具有生物活性，如酶原的激活。2.2蛋白质空间结构与功能的关系蛋白质的空间结构与功能之间有密切相关性，其特定的空间结构是行使生物功能的基础。以下两方面均可说明这种相关性。（1）.核糖核酸酶的变性与复性及其功能的丧失与恢复核糖核酸酶是由124个氨基酸组成的一条多肽链，含有四对二硫键，空间构象为球状分子。将天然核糖核酸

26、酶在8mol/L脲中用B-巯基乙醇处理，则分子内的四对二硫键断裂,分子变成一条松散的肽链，此时酶活性完全丧失。但用透析法除去B-巯基乙醇和脲后，此酶经氧化又自发地折叠成原有的天然构象，同时酶活性又恢复。（2）血红蛋白的变构现象血红蛋白是一个四聚体蛋白质，具有氧合功能，可在血液中运输氧。研究发现，脱氧血红蛋白与氧的亲和力很低，不易与氧结合。一旦血红蛋白分子中的一个亚基与02结合，就会引起该亚基构象发生改变，并引起其它三个亚基的构象相继发生变化，使它们2易于和氧结合，说明变化后的构象最适合与氧结合。从以上例子可以看出，只有当蛋白质以特定的适当空间构象存在时才具有生物活性。蛋白质的重要性质蛋白质是两

27、性电解质，它的酸碱性质取决于肽链上的可解离的R基团。不同蛋白质所含有的氨基酸的种类、数目不同，所以具有不同的等电点。当蛋白质所处环境的pH大于pI时，蛋白质分子带负电荷，pH小于pI时，蛋白质带正电荷，pH等于pI时，蛋白质所带净电荷为零，此时溶解度最小。蛋白质分子表面带有许多亲水基团，使蛋白质成为亲水的胶体溶液。蛋白质颗粒周围的水化膜（水化层）以及非等电状态时蛋白质颗粒所带的同性电荷的互相排斥是使蛋白质胶体系统稳定的主要因素。当这些稳定因素被破坏时，蛋白质会产生沉淀。高浓度中性盐可使蛋白质分子脱水并中和其所带电荷，从而降低蛋白质的溶解度并沉淀析出，即盐析。但这种作用并不引起蛋白质的变性。这个

28、性质可用于蛋白质的分离。蛋白质受到某些物理或化学因素作用时，引起生物活性的丧失，溶解度的降低以及其它性质的改变，这种现象称为蛋白质的变性作用。变性作用的实质是由于维持蛋白质高级结构的次级键遭到破坏而造成天然构象的解体，但未涉及共价键的断裂。有些变性是可逆的，有些变性是不可逆的。当变性条件不剧烈时，变性是可逆的，除去变性因素后，变性蛋白又可从新回复到原有的天然构象，恢复或部分恢复其原有的生物活性，这种现象称为蛋白质的复性。测定蛋白质分子量的方法4.1凝胶过滤法凝胶过滤法分离蛋白质的原理是根据蛋白质分子量的大小。由于不同排阻范围的葡聚糖凝胶有一特定的蛋白质分子量范围，在此范围内，分子量的对数和洗脱

29、体积之间成线性关系。因此，用几种已知分子量的蛋白质为标准，进行凝胶层析，以每种蛋白质的洗脱体积对它们的分子量的对数作图，绘制出标准洗脱曲线。未知蛋白质在同样的条件下进行凝胶层析，根据其所用的洗脱体积，从标准洗脱曲线上可求出此未知蛋白质对应的分子量。SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法蛋白质在普通聚丙烯酰胺凝胶中的电泳速度取决于蛋白质分子的大小、分子形状和所带电荷的多少。SDS（十二烷基磺酸钠）是一种去污剂，可使蛋白质变性并解离成亚基。当蛋白质样品中加入SDS后，SDS与蛋白质分子结合，使蛋白质分子带上大量的强负电荷，并且使蛋白质分子的形状都变成短棒状，从而消除了蛋白质分子之间原有的带电荷量和分子形状的

30、差异。这样电泳的速度只取决于蛋白质分子量的大小，蛋白质分子在电泳中的相对迁移率和分子质量的对数成直线关系。以标准蛋白质分子质量的对数和其相对迁移率作图，得到标准曲线，根据所测样品的相对迁移率，从标准曲线上便可查出其分子质量。沉降法（超速离心法）沉降系数（S）是指单位离心场强度溶质的沉降速度。S也常用于近似地描述生物大分子的大小。蛋白质溶液经高速离心分离时，由于比重关系，蛋白质分子趋于下沉，沉降速度与蛋白质颗粒大小成正比，应用光学方法观察离心过程中蛋白质颗粒的沉降行为，可判断出蛋白质的沉降速度。根据沉降速度可求出沉降系数，将S带入公式，即可计算出蛋白质的分子质量。第二章酶一、单选题1下列对酶的叙

31、述，哪一项是正确的（E）B所有的酶均以有机化合物作为作用物D.所有的酶对其作用物都有绝对特异性B活性易受pH、温度影响D.催化效率极髙所有的蛋白质都是酶所有的酶均需特异的辅助因子E.所有的酶均由活细胞产生以下哪项不是酶的特点（A）酶只能在细胞内催化反应只能加速反应，不改变反应平衡点E.有髙度特异性结合酶在下列那种情况下才有活性（D）酶蛋白单独存在B.辅酶单独存在C.亚基单独存在全酶形式存在E.有激活剂存在4下列哪种辅酶中不含核苷酸（C）AFADBFMNCFHDNADP+ECoA-SH4下列哪种辅酶中不含维生素（D）ACoA-SHBFADCNAD+DCoQEFMN6酶的辅助因子的作用不包括（E）

32、稳定酶的空间构象B.参与构成酶的活性中心在酶与作用物的结合中起桥梁作用D.传递电子、质子决定酶的特异性7酶的必需基团是指（B）维持酶一级结构所必需的基团位于活性中心以内或以外，与酶活性密切相关的基团酶的亚基聚合所必需的基团维持酶分子构象的所有基团构成全酶分子的所有基团8酶分子中使作用物转为变为产物的基团称为(B)结合基团B.催化基团C.碱性基团D.酸性基团E.疏水基团9有关同工酶的正确叙述是(A)A.不同组织中同工酶谱不同B同工酶对同种作用物亲和力相同同工酶的基因相同D.组成同工酶的亚基一定相同E.同工酶是同一多肽链经翻译后加工产生的10含LDH丰富的组织是(A)5A.肝组织B心肌C.红细胞D

33、肾组织E.脑组织11关于酶原激活，正确的是(B)A.酶原与酶一级结构相同B.酶原与酶空间结构不同C.所有酶都由酶原生成D.酶原有活性中心E.激活剂使酶原激活12关于变构酶的结构特点的错误叙述是(D)A.常有多个亚基组成B.有与作用物结合的部位C.有与变构剂结合的部位D.催化部位与别构部位都处于同一亚基上E.催化部位与别构部位既可处于同一亚基，也可处于不同亚基上13关于变构剂的错误叙述是(B)A.可与酶分子上别构部位结合B.可使酶蛋白与辅基结合可使酶与作用物亲和力降低D.可使酶分子的空间构象改变E.有激活或抑制作用14国际酶学委员会将酶分为六大类的主要根据是(D)A.酶的来源B.酶的结构C.酶的

34、理化性质酶促反应性质E.酶催化的作用物结构15关于酶促反应特点的错误描述是(B)A.酶能加速化学反应B.酶在生物体内催化的反应都是不可逆的C.酶在反应前后无质和量的变化D.酶对所催化的反应有选择性能缩短化学反应到达反应平衡的时间16关于诱导契合学正确的是（E）B发生在变构调节时D.诱导契合时仅发生底物构象改变A.发生在酶原激活时C.诱导契合时仅发生酶构象改变E.诱导契合有利于形成酶与底物复合物17其他因素不变，改变作用物的浓度时（A）A.在低底物浓度下反应速度与底物浓度成正比B反应速度随底物浓度增加而下降反应速度随底物浓度增加持续增加反应速度先慢后快反应速度不变18在酶浓度不变的条件下，以反应

35、速度v-对作用物】S作图，其图象为（C）A.直线B.S形曲线C.矩形双曲线D.抛物线E.钟罩形曲线19作用物浓度达到饱和后，再增加作用物浓度（C）A.反应速度随作用物增加而加快C.反应速度不再增加E.形成酶-作用物复合体增加Michaelis-Menten方程式是（C）A.u=_Km+SVmax+SC.u=VmaxSKm+SE.u二KmSVmax+SKm是（D）随着作用物浓度的增加酶逐渐失活如增加抑制剂反应速度反而加快u=Vmax+SKm+SD.u=Km+SVmaxS作用物浓度饱和时的反应速度是最大反应速度时的作用物浓度作用物浓度达50%饱和时的反应速度反应速度达最大反应速度50%时的作用物浓

36、度降低反应速度一半时的作用物浓度22酶的Km值大小与（A）A.酶性质有关B酶浓度有关C.酶作用温度有关D.酶作用时间有关E.酶的最适pH有关23己糖激酶以葡萄糖为作用物时，Km=l/2S,其反应速度u是V的(A)A67%B50%C33%D15%E9%24酶促反应速度u达到最大反应速度V的80%时，作用物浓度S为(D)A1KmB2KmC3KmD4KmE5Km25.为了防止酶失活，酶制剂存放最好(A)A.在低温B.在室温C.最适温度D.加入抑制剂E.不避光26含唾液淀粉酶的唾液经透析后，水解淀粉的能力显著降解，其原因是(B)A.酶变性失活B.失去激活剂C.酶一级结构破坏D.失去辅酶E.失去酶蛋白2

37、7能使唾液淀粉酶活性增强的离子是(A)A.氯离子B.锌离子C.碳酸氢根离子D.铜离子E.锰离子28各种酶都具有最适pH,其特点是(B)最适pH一般即为该酶的等电点最适pH时酶的活性中心的可解离基团都处于最适反应状态最适pH时酶分子的活性通常较低大多数酶活性的最适pH曲线为抛物线形在生理条件下同一个体酶的最适pH均相同29属于不可逆性抑制作用的抑制剂是(B)丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用有机磷化合物对胆碱酯酶的抑制作用磺胺药类对细菌二氢叶酸还原酶的抑制作用ATP对糖酵解的抑制作用E.反应产物对酶的反馈抑制30对可逆性抑制剂的描述，哪项是正确的(C)A.使酶变性失活的抑制剂B抑制剂与酶是共价键相结

38、合抑制剂与酶是非共价键结合抑制剂与酶结合后用透析等物理方法不能解除抑制可逆性抑制剂即指竞争性抑制31丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用是属于(C)A.反馈抑制B.非竞争抑制C.竞争性抑制非特异性抑制E.反竞争性抑制32反竞争性抑制剂具有下列哪一种动力学效应(E)A.使Km值升髙，V不变B.使Km值降低，V不变使Km值不变，V升髙D.使Km值不变，V降低使Km值和V均降低33存在下列那种物质的情况下，酶促反应速度不变、Km值减少(D)A.无抑制剂存在B有竞争性抑制剂存在有反竞争性抑制剂存在D.有非竞争性抑制剂存在E有不可逆抑制剂存在34纯化酶制剂时，酶纯度的主要指标是(D)A.蛋白质浓度B.酶量C.

39、酶的总活性酶的比活性E.酶的理化性质35有关酶的以下描述哪项是正确的(E)A.同工酶是一组功能与结构相同的酶B诱导酶是指细胞中固有而含量又多的酶在酶的活性中心中只有侧链带电荷的氨基酸直接参与酶的催化反应酶催化反应处速度取决于酶的浓度竞争性抑制剂只能改变Km值，而不改变Vmax36组织损伤后，血浆特异酶的活性变化主要依赖于(D)A.损伤前酶在该组织中的浓度B损伤前酶在血液中的浓度损伤前酶在组织中的合成速率D损伤时损害的面积与程度损伤后采集血标本的时间37.下列关于ribzyme的叙述哪一个是正确的(C)A.即核酸酶B本质是蛋白质C.本质是核糖核酸最早发现的一种酶E.其辅酶是辅酶A二、多选题1关于

40、酶的叙述哪些是正确的(ABCD)A.酶的化学本质是蛋白质B所有的酶都是催化剂C.酶可以降低反应活化能D.酶能加速反应速度，不改变平衡点酶与一般催化剂相比有以下特点（ACD）A.反应条件温和，可在常温，常压下进行B加速化学反应速度，可改变反应平衡点专一性强，一种酶只作用一种或一类物质，产生一定的产物酶的催化效率极髙证明多数酶是蛋白质的证据是（ABCD）A.水解产物是氨基酸B有和蛋白质一致的颜色反应C.可被蛋白酶水解D.可使蛋白质变性的因素，也使酶变性蛋白与辅酶（辅基）的关系有（ABCD）A.种酶只有一种辅酶（辅基）B.不同的酶可有相同的辅酶（辅基）C.只有全酶才有活性D.酶蛋白决定特异性，辅酶参

41、与反应对全酶的正确描述指（BD）A.所有的酶都有全酶和蛋白质两种形式B.由蛋白质和非蛋白质部分构成C.酶蛋白-辅酶-激动剂-作用物聚合物D.由酶蛋白和辅酶（辅基）组成的酶酶的辅助因子可以是（ABC）A.金属离子B.某些小分子有机化合物C.维生素或其衍生物D各种有机和无机化合物可提供酶必需基团的氨基酸有（ABC）A.丝氨酸B.半胱氨酸C.组氨酸D.甘氨酸一种酶的活性有赖于酶蛋白的巯基，能有效地保护这种酶，防止氧化的物质是（ABC）A.维生素CB.维生素EC.还原型谷胱甘肽D.过氧化氢成酶活性中心的功能基团，常见的有（ABC）A.COOHB.SH及OHC咪唑基D甲基酶分子上必需基团的作用是（ABC

42、）A.与作用物结合B.参与作用物进行化学反应C.维持酶分子空间构象D.决定酶结构变构酶的动力学特点是（AD）A.u对S作图呈S型B.u对S作图呈抛物线型C.u对S作图呈距形双曲线D表明有协同效应12.pH对酶促反应速度影响主要是由于（ABCD）A.影响酶必需基团的游离状态B.影响酶活性中心的空间构象C.影响辅酶的游离状态D影响底物分子的解离状态13不可逆性抑制剂（ACD）A.是使酶变性失活的抑制剂B是抑制剂与酶结合后用透析等方法不能除去的抑制剂C.是特异的与酶活性中心结合的抑制剂D是与酶分子以共价键结合的抑制剂14非竞争性抑制作用中，抑制剂的作用方式是（I：抑制剂E：酶S：作用物）（ACD）A

43、.E+I一EIB.I+SSIC.T+SEISES+IESI15竞争性抑制剂存在时：（BD）A.Km降低BKm增加CVmax降低DVmax不变三、填空题1酶促反应的特点有、。【高效率催化活性、高度特异性、可调节性】列辅基（酶）分别含维生素是NAD；CoA；TPP；FAD；FH。4【PP；泛酸；B1；B2；叶酸】响酶促反应的因素有、。【酶浓度、底物浓度、温度、pH、激活剂和抑制剂）的特异性有、三类。【绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性】逆性抑制作用的类型可分为、三种。【竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制。】单位时间内作用物的消耗量，或产物的生成量表示；在标准条件下，在1分钟内能催化1.0微

44、摩尔的作用物转变为产物的酶量为。【酶的反应速度；1个国际单位IU】酶的活性中心包括和两个功能部位，其中直接与底物结合，决定酶的专一性，是发生化学变化的部位，决定催化反应的性质。【结合部位；催化部位；结合部位；催化部位】酶活力是指，一般用表示。【酶催化化学反应的能力；一定条件下，酶催化某一化学反应的反应速度】通常讨论酶促反应的反应速度时，指的是反应的速度，即时测得的反应速度。【初；底物消耗量5%】解释别构酶作用机理的假说有模型和模型两种。【齐变；序变】TOC o 1-5 h z固定化酶的优点包括，等。【稳定性好；可反复使用；易于与反应液分离】pH值影响酶活力的原因可能有以下几方面：影响，影响，影

45、响-【底物分子的解离状态；酶分子的解离状态;温度对酶活力影响有以下两方面：一方面，另一方面。【温度升髙，可使反应速度加快；温度太髙，会使酶蛋白变性而失活】丙二酸和戊二酸都是琥珀酸脱氢酶的抑制剂。【竞争性】变构酶的特点是：(1)，(2)，它不符合一般的，当以v对s作图时，它表现出型曲线，而非曲线。它是酶。【由多个亚基组成；除活性中心外还有变构中心；米氏方程；S；双；寡聚酶】转氨酶的辅因子为即维生素。其有三种形式，分别为、，其中在氨基酸代谢中非常重要，是、和的辅酶。【磷酸吡哆醛；VB6；磷酸吡哆醛；磷酸吡哆胺；磷酸吡哆醇；磷酸吡哆醛；转氨酶；脱羧酶；消旋酶】B叶酸以其起辅酶的作用，它有和两种还原形

46、式，后者的功能作为载体。【还原性产物;DHFA；THFA；碳单位】全酶由和组成，在催化反应时，二者所起的作用不同，其决定酶的专一性和融率起传递电子、原子或化学基团的作用。【酶蛋白助因子；酶蛋白；辅助因子】辅助因子包括、和等。其中与酶蛋白结合紧密，需要除去，与酶蛋白结合疏松，可以用除去。【辅酶；辅基；金属离子;辅基；化学方法处理；辅酶；透析法】T.R.Cech和S.Alman因各自发现了而共同获得1989年的诺贝尔奖(化学奖)。【核酶(具有催化能力的RNA)】四、名词解释题1变构酶2抗体酶3酶的特异性4活性中心5酶原激活6同工酶7最适温度8可逆抑制9激活剂10Km【由于变构调节物在酶上结合的位点

47、，有别于作用物在酶上结合的位点;且当变构调节物与酶结合时，酶的构象变化，故称为别构酶(allostericenzyme)或变构酶。】【一类象酶一样具有催化活性的抗体。】【一种酶只作用于一种或一类化合物，进行一种类型的化学反应，以得到一定结构的产物，这种现象称为酶的特异性(specificity)。】【酶分子中由必需基团构成特定的特定空间结构，是发挥酶其催化作用的关键部位。】【由无活性的酶原变成活性酶的过程称为酶原激活。】【具有相同功能，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学性质各不相同的一组酶称之为同工酶(isozyme)。】【反应进行的速度最快，此时的温度即为酶的最适温度。温血动物组织中，酶的

48、最适温度一般约在37C至40C之间。】【与酶结合得较牢固，不能用简单的透析、稀释等方法除去的一类抑制剂称为不可逆抑制剂。】【能增强酶活性的物质，称为酶的激活剂(activator)。激活剂大多为金属离子，少数为阴离子。】【表示反应速度为最大反应速度一半时的S。Km为酶的特征性常数，其单位为mmol/L。】五、问答题以乳酸脱氢酶(LDH)为例，说明同工酶的生理及病理意义。【乳酸脱氢酶由M、H两种共4个亚基组成，。存在于心肌中的LDH主要由4个H亚基构成(LDH)；存在于骨烙肌及肝中者则主要由4个M亚基构成的M(LDH)。其它不同的组织中145所存在的LDH，其H亚基及M亚基的组成比例各有不同，可

49、组成H(LDH)、HM(LDH)、HM(LDH)、HM(LDH)及M(LDH)五种LDH同工酶。这五种同工酶在各器官中的分布和含量不同，各器官组织都有其各自特定的分布酶谱。心肌富含H，故当急性心肌梗塞时或心4肌细胞损伤时，细胞内的LDH释入血中，从同工酶谱的分析中鉴定为H4增髙，则有助于该病的诊断。】试述不可逆性抑制作用和可逆性抑制作用的主要区别是什么？【不可逆抑制剂与酶结合得较牢固，不能用简单的透析、稀释等方法除去；可逆性抑制剂与酶结合得不牢固，可用简单的透析、稀释等物理方法除去。】酶与一般催化剂相比有何异同？【相同点：酶遵守一般催化剂的共同规律。如它只促进热力学上允许进行的反应，而不能违反

50、之。即酶只能促进能量（自由能）由髙向低转变的化学反应，而不能反其道而行之，除非外加能量。酶的作用只能使反应加速达到平衡点，而不能改变平衡点。酶虽参与反应，但在反应前后酶的质量不变。不同点：酶也具有与一般催化剂不同的特点。酶的催化效率极，髙比一般催化剂髙106-1012倍。酶有髙度特异性：一般催化剂常可催化同一类型的许多种化学反应，对作用物的结构要求不甚严格，其反应产物也常多种多样。酶促反应对作用物的要求有一定的专一性，其所催化的反应通常也只限于一种特定类型，生成特定的产物，无副反应，无副产品。酶促反应有可调节性。】举例说明酶的三种特异性。【绝对特异性：只能作用于特定结构的作用物，进行一种专一的

51、反应，生成一种特定结构的产物，称之为，如脲酶只能催化尿素水解为CO和NH。23相对特异性:特异性较差，可作用于结构类同的一类化合物或化学键，如磷酸酶对一般的磷酸酯都能水解，不论是甘油磷酸酯，葡萄糖磷酸酯或酚磷酸酯;当然其水解速度会有所差别。立体异构特异性:只能催化一种立体异构体进行反应，或其催化的结果只能生成一种立体异构体。如体内合成蛋白质的氨基酸均为L型，所以体内代谢氨基酸的酶，绝大多数均只能作用于L型氨基酸，而不能作用于D型氨基酸。】简述Km和Vmax的意义。【Km的意义：Km表示反应速度为最大反应速度一半时的S。Km为酶的特征性常数，其单位为mmol/L。当SKm时，反应速度达到最大反应

52、速度V。当SKm时，反应速度v与作用物浓度S成正比。这是利用酶的催化作用以测定作用物浓度的条件。k2很小时，Km方可代表Ks,反映了酶与作用物亲和力的大小。同工酶的Km值不同，可借Km以鉴别当。Vm的意义：Vm最大速度，底物饱和时的反应速度。】说明温度对酶促反应速度的影响及其使用价值。【(1)温度对酶促反应有双重影响。若自低温开始，逐渐增高温度，则酶反应速度也随之增加。但到达一定限度后，继续增加温度、酶反应速度反而下降。高温条件酶变性失活。低温条件下酶活性降低甚至无活性，但不破坏酶。酶促反应速度最快时的温度为最适温度。体外测定酶活性时要保持温度恒定。要在低温下保存酶制剂。发热病人消耗多，应及时

53、采取降温措施。】说明酶原与酶原激活的意义。【酶原激活具有重要的生理意义，一方面保证合成酶的细胞本身的蛋白质不受蛋白酶的水解破坏；另一方面保证合成的酶在特定部位和环境中发挥其生理作用。例如胰腺合成糜蛋白酶是为了帮助肠中食物蛋白质的消化水解，设想在胰腺中一旦合成出糜蛋白酶即具活性，岂非使胰腺本身的组织蛋白均遭破坏。急性胰腺炎就是因为存在于胰腺中的糜蛋白酶原及胰蛋白酶原等，就地被激活所致。又如，血液中虽存在有凝血酶原，但却不会在血管中引起大量凝血。只有当出血时，血管内皮损伤暴露的胶原纤维所含的负电荷，活化了凝血因子XII，进而将凝血酶原激活成凝血酶，乃使血液凝固，以防止大量出血。】对活细胞的实验测定

54、表明，酶的底物浓度通常就在这种底物的Km值附近，请解释其生理意义？为什么底物浓度不是大大髙于K或大大低于K呢？mm【据VS的米氏曲线，当底物浓度大大低于K值时，酶不能被底物饱和，从酶的利用角度而言，很不经济；当底物浓度大大髙于K：值时，酶趋于被饱和，随底物浓度改变，反应速度变化不大，不利于反应速度的调节；当底物浓度在Km值附近时，反应速度对底物浓度的变化较为敏感，有利于反应速度的调节。】在很多酶的活性中心均有His残基参与，请解释？【酶蛋白分子中组氨酸的侧链咪唑基pK值为6.07.0,在生理条件下，一半解离，一半不解离，因此既可以作为质子供体(不解离部分)，又可以作为质子受体(解离部分)，既是

55、酸，又是碱，可以作为广义酸碱共同催化反应，因此常参与构成酶的活性中心】计算：(1)对于一个遵循米氏动力学的酶而言，当S=K时，若V=35umol/min,Vmmax是多少umol/min?当S=2X10-5mo/L，V=40umol/min，这个酶的K是多少？若I表示竞争性抑制剂，K=4X10-5mol/L，当S=3X10-2mol/L和l=3X10-5mol/L时，v是多少？1若I是非竞争性抑制剂，在K、S和I条件与(3)中相同时，V是多少？计算S=1.0X10-6mol/L和s=1.0X10-imol/L时的v?计算S=2.0X10-3mol/L或S=2.0X10-6mol/L时最初5mi

56、n内的产物总量？假如每一个反应体系中酶浓度增加到4倍时，Km，Vmax是多少【(1)当S二K时，V=1/2V，则V=2X35=70umol/min；因为V=V/(1+K/s)，所以K=(V/V-1)s=1.5X10-5mol/L；因为SK,I，所以V=V=70umOl/min；mmaxV=V/(1+I/Ki)=40umol/min。】六本章要点总结：在生物体的活细胞中每分每秒都进行着成千上万的大量生物化学反应，而这些反应却能有条不紊地进行且速度非常快，使细胞能同时进行各种降解代谢及合成代谢，以满足生命活动的需要。生物细胞之所以能在常温常压下以极高的速度和很大的专一性进行化学反应，这是由于生物细胞中存在着生物催化剂酶。酶是生物体活细胞产生的具有特殊催化能力的蛋白质。酶作为一种生物催化剂不同于一般的催化剂，它具有条件温和、催化效率高、高度专一性和酶活可调控性等催化特点。酶可分为氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂解酶类、异构酶类和合成酶