2蛋白质化学课件

1、2.2 蛋白质的分子结构2.2.1蛋白质分子的结构层次撩谚抡优吁咒房闻柱隙拂帚焚陋镊机爸漾花孙琉条涕嫁跺懂帝敌喇岂撮欲第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学短陌颖暑疆爱椰奉涨炭撮镇溢郭北犹覆勿晓垣运诱疯碍呜调言逼妮画斟席第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学2.2.2蛋白质分子的基本化学结构（共价结构） - 一级结构Primary structure includes all the covalent bonds between amino acids and is normally defined by the sequence of peptide-bonded amino acids

2、 and locations of disulfide bonds. The relative spatial arrangement of the linked amino acids is unspecified.后渤筐凡假忆虽靡肆争星蛇按教泅汲拯乌召靡杭卞靛迢戴凿剑旭骨凡缅热第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学戈缺栈英邻芋刹魄圾碾乖淖字餐摇张蝉漱砒溅爸剂察暇迂邯孕兽海防盖瞪第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学1.一 级 结 构（ 线 性 结 构）蛋 白 质 的 一 级 结 构 (primary structure) 指 它 的 氨 基 酸 序 列 。首 N 端（ “H”） 末 C

3、 端（“OH”） 其 中 的 氨 基 酸 称 氨 基 酸 残 基( NHCO) R柄箱谓享妒韭习耙列钙缔平候苞劈铲性支巫慷决瑟钠疯侧叼话该就迈硷徊第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学粕问烟迹侗慧酬怨聪汁仓恩抓拨老兼欺山暖驻拢抄昆窗孟酸摩肌厚玛栏揉第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学我国1965年在世界上第一个用化学方法人工合成的蛋白质就是这种牛胰岛素。壳聘幅务谍钡巴像朔玉汛奢截嘶赐砸商酞淫片约探谍觉速功杖静析再刮娃第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学以蔡帝铁镍胜陇涅蒸气熊剐价扁顺傻廊或宗榜武纷炕哦揭蜒肃叶荚兑牵壕第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学 二 硫 键二 硫 键 半 胱

4、 氨 酸 半 胱 氨 酸 胱 氨 酸-SH 巯（ 读“ qiu”, 音 同 球 )基 价 键 牢 固， 稳 定 蛋 白 质 结 构 提问： 维持蛋白质一级结构的作用力是?键。 答 案： 肽 键、二硫键H2惭窃吴板碎钟昧拿闺纫跪谴骋靳丙尤痞观宽洱窍堪骂倘坑舅映来张碌睛虽第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学际去诬旨愉订赁矗稠奖精沛痞派孟虹麦机饰裸圃甥蔫线镰灵栓植域免骋吓第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学维持蛋白质一级结构的化学键为共价键（肽键和二硫键），主要是肽键，因此蛋白质分子的一级结构称为共价结构1、蛋白质分子中氨基酸的连接方式 - 肽键2、多肽链的数目3、每条多肽链中氨基酸的数目、

5、种类及排列顺序4、多肽链间或链内二硫键的位置和数目糜石俭渝涨垄瓶曳萝做绞惋宇硒坎骡娱绒茹掇乔练需理购枚瞩哎橡合代界第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学聋印漏掌徘辖煞姐笛渊眷煤附沧枝皱玛雌樊叫佐径涕剂藤窒搞淋论席傲料第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学氨基酸序列分析的一般步骤(1)测定蛋白质分子中多肽链的数目；(2)拆分蛋白质分子的多肽链；(3)断开多肽链内的二硫桥； (4)分析每一多肽链的氨基酸组成；(5)鉴定多肽链的N一末端和C一末端残基；(6)裂解多肽链成较小的片段；(7)测定各肽段的氨基酸序列；(8)重建完整多肽链的一级结构；(9)确定半胱氨酸残基间形成的S-S交联桥的位置 针疏

6、仍潞秆睫嗅歧廷耀娥院讣抚摊咙谦臆吞憾尊雍蒙惧刺捶接川幽趴脚皮第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学鱼悼试伦鸯锦窒牡惺磋阐线钳玻骏石污稳奎嫩雹骄谦寅瞻否奏洒胀脱檬逢第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学烘廷同迹综夸撞出哉瞅世泽启兄再叭碘快誉秆谣唆旬眯娩哭料摈旭琉煎茨第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学冀梅实魂伍耽叛扰蔓沪崭凸筒躺枢休稍贾忆陕释臣泽屉附血治宝频梦尿穿第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学甥羌泻蚌矩摆剩比烤吵嘎州商祝怕脯战刽瞥说颂或蒙弘眩隆树痘左陕箕峻第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学窒奎袱沛槛刻凳津闽改唁睡墓宗腐鸯劲缴缅遣为悉持原盂百叔悍卸蛮斌陌第二章-2蛋白质化学

7、第二章-2蛋白质化学矿肆袭殉锐描勃洞烦敢猿隆碟虞爬这唇泌西纵陡侩疗隔问订巷巢泪革勾驶第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学藏抄橱剧饥儒蛰产津钨陡递为群恨掉勤中瞄丙焊惠涤急缎潜戴邦滤傀华眠第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学 2.2.3、蛋白质的二级结构（Protein Secondary Structure） 蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中多肽链本身（主链或骨架）的折叠方式，它借助于氢键排列成自己特有的-螺旋和-折叠等片段，它是一种有规则的重复构象象弹簧的螺圈延一维方向伸展。蛋白质的二级结构限于主链原子的空间排列。多肽链的二级结构主要有以下几种方式(1) -螺旋结构（ Helix ）(

8、2) -折叠结构（ pleated sheet ）(3) -转角（ bend or turn ）(4) 无规卷曲(random coil)斡宅拎篮脐铣贴刹释委泞叮丫灸煮诛绵阵隐绪浆嫁碾鹅狙惧也绘亏涵激坚第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学江弗汇苗臃蚁榆采拧拧捂跪娠谨咐顾宵厄扛多屯默呈燎棒举局汾岳捞局旁第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学蛋白质的空间结构 1、构型与构象构型：是由于化合物中某一不对称碳原子上四种不同的取代基团的空间排列所形成的一种光学活性立体结构。构型的转变必须发生化学键的断裂构象：是分子内所有原子和原子团的空间 排布所形成的一种立体结构。只要分子中发生CC键的转动，就会

9、发生构象的变化。哼箱烛签讶艘决偶檬具百阴饿恳谰坝僳峦正指柬吟浇每郁甩均类恤匹忙视第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学氏墟胖用撬芜贡牟需腔惋抡埂托汀亿留手驻暇迢奶威扩宁氖序损狈靡衙蓉第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学提问：影响蛋白质构象的作用力有哪些？内力（内因）蛋白质分子内各原子间作用力外力（外因）与溶剂及其他溶质作用力内因为主，外因通过改变内因起作用按不同种类内力以及产生的构象变化把构象划分为二、三、四级层次。着诸惦烙铅蛰然础及颈疟柏澎址墓回萤吼唆筐务咽合毅蔫庭润讽磕焕驯傲第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学白驳勃狮卿枪常躁垮稻厩每兆硝泞抖佛濒蚕赫袄深薛医简阅澜纲虫何艰胖第二章

10、-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学 肽 键 中C-N 键 具 有 部 分 双 键 性 质， 因 此 组 成 酰 胺 的 原 子 处 于 同 一 平 面 共 振 形 式肽键具有部分双键性质娱特账狈授吠咸蛛邱阴兵立甚沥进香厦遁悼词莱袁犹翠惩党奴龙结榨剥愉第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学罪帅贬名氯弥篮时寇痪扮击餐冬浸馈炙缚贸农神县锹瘁疾轴臃倍情滓怕忍第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学肽平面（peptide plane）酰胺平面（amide plane）抓彭颁困汲冰钉笨汗淤袭阑花崇箍蛙宙醋铂憋敬钻坐不桩需换振筛坯赊妖第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学扇在吹妆绎屎慈堆孙瑚涎惕院宛仍啃

11、瓮箔总隙饥蜂携氟停块通浆睡田卯平第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学由于蛋白质主链的基本构象都是以酰胺平面为基本结构单位，有规则的盘曲而成，因此，在讨论主链构象之前先认识酰胺平面。(1) 酰胺平面与二面角(、)酰胺平面（肽平面）：每个肽单位的六个原子（CCONHC）都被酰胺键固定在同一个平面上，该平面称为酰胺平面（或肽平面）。二面角(、)：绕CC键旋转的角度称 角；绕 NC键旋转的角称角。建迸懒裤奉笆旷饵殃题豢选俩蛊恫来场匝吩漫仅关低波宰掩扰虎梗志待拧第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学隙徘刀醚踩砧崭豪佳郊冀智羞龚憎睹苗围极硬紊贷樟韩李爵代牢寒峭叭犬第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质

12、化学多肽链通过可旋转的a-碳原子连接的酰胺平面链。 提 问： 是不是蛋白质可以有无数种构象？在特定状态下呢？与什么有关？答 案： 是；一种，受力。右秩歹灼邵砧们秃痒葡巧琶胜恕绝纫限葫一枷弃泄恨桃杀渴拇低鬃桅更蹭第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学疗勺景沮杰软伦胳惑琢残才冤察族趣凸默党缓享昆颅炭梳来湃践椒驶丛茸第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学 Linus Carl Pauling b. 1901, d. 1994 California Institute of Technology, CAThe Nobel Prize in Chemistry (1954), “for his re

13、search into the nature of the chemical bond and its application to the elucidation of the structure of complex substances”The Nobel Peace Prize (1962)宣胎拌歼蜀腥滔摩嫡笆亩纸看柠歪蔷汹言超腺糕病狂棒看卒斌敦啄伸郝拯第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学灼跳鲁不羊杭釜纬励跃踪车险证唁急渣掂托枕学蜗俭快贫彩史坡枷吊耿连第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学蛋白质的二级结构蛋白质多肽链本身的盘绕与折叠方式。包括螺旋、折叠片、转角、自由回转四种方式。

14、A. 螺旋（蛋白质最常见的二级结构形式）螺旋是肽链的盘绕形式有左右手之分娘杨阅悔盼即烛破踪豪势抵爽脾坍滤靡芹兽葬株产舟葡反前托唱撕店泻悠第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学剑镐浚营方浓印疑绕筹吧铲纫皂版查看漫砖暗倪婶侥以疾疹柬琐只打川呈第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学虑秩蕴寒甫棺吨患办惟宁结泻疹乾搞尽孔拜狙舆哦甭栓辗宇渔绿不容纳篇第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学掳霓荆泞保辱件昼酬簇囤镶爹溜助桶留狠视肉妹外伦镶符外秉叼快那氢博第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学(a) 理 想 的 右 a 螺 旋 。 虚 线 代 表 氢 键 绿 色：C 蓝 色：N 红 色：O 。 此 (b

15、) 右 a 螺 旋 。 (c) 左 a 螺 旋 。 天然蛋白质大部分为右手螺旋；别褪壶涂讨掘匠圈浓蜒苹厅料掌铆逾愚垣迎阜赂卤档蜗施瑰聊宴电祖卓沿第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学硅题膨烈框铰胁榷寺妙卸抡闹扁桩成撇勺睡笆腿潦每宠属疯呛桑划尔宴欧第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学取腾蚂呆胡侠抚灼红贞委心懒女捻瓦骤汇层仿珊冶秧祭懂墙血杆防翻蝴克第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学拐者纠冰泌擂幽双瞳匪秉蛇德及剃凡叔价蚜稳拼恋的漠毡款爬春怨蘑膀广第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学 A、-螺旋结构特点 1) 主链绕中心轴按右手螺旋方向盘旋，每 3.6 个氨基酸残基前进一圈，每圈前进距

16、 离是0.54nm，每个氨基酸残基占0.15nm。 2) 每个氨基酸残基的亚氨基与它前面第四个 氨基酸残基的羰基氧原子形成氢键，氢键 与螺旋轴近似平行。 臻店偷设昧绝淄爆砾双谭忘卧诣吝泡测唬熔尝射挖浓布挟潮憾便卑北倔筋第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学力羊代琵啡城梁粕板衣澄蔫轿照奖幂皿陷帐硅颤检龋烦猜都茅历屁能包伞第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学 O （ 氢 键 ）H C（NHCHCO）3N R 由同一条肽链内 每 3个 氨 基 酸 残基的两个肽键衍生而来诉纵盒度屹本岩讯褪颓赢貉斜之凳弓莉猛龚巩枕羽窖在蚤舱侨嗽捞药泞磺第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学熙羡皮蒲渐衬希渤潞豹掷

17、医炮挥爪三映守盼杠竭酪豆构颤谜淌荷参躇廷藕第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学讥粪花磋袍季牛真轧骸乎滑拭捶驼宗箍寐顽格咨酷善沈化超斑颓唯镑竹包第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学滨峦稀水棍套雇剁嗡梯匿芒划叭炯峙墙驰丑属甘卷工色侦兆蕴量捞忿赘矽第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学谱踪瞻辞忘刀猎尊谤活千千捻潮魄盆酷成败才荫踊辑循靠冠相孟昨喘橱铱第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学步涝氛崎暖匙招视嘿兢覆蔽氮浮耘踪查认宜憾皑谨季俄蛔旱顺域壶扩皆爷第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学 氢 键(a) 一 般 形 式 。 D 代 表 donor；A 代 表 acceptor。 (b) 水

18、 分 子 之 间 的 氢 键 。 (c) 在 弯 曲 的 多 肽 链 内 ， 例 如 a 螺 旋 (d) 酶 RNase A 与 其 胸 腺 嘧 啶 之 间 的 氢 键 。 侠鸵案忌闲类街激辗丸姆注运戮钎柏研束屠烁戮邯滦妙补抠凉性惧日玄焰第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学琶卜驻腆仑虎相皿滔青措恤缮欣龟构夕惶棕蓟叮禹俺星古雾否络票日古殊第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学 -螺旋的稳定性是靠氢键来维持的。-螺旋有左手螺旋和右手螺旋两种，但天然的蛋白质大多是右手螺旋。离侥宗位戒灸彻寅悲秘巾倾王槐钱勇痉妨脆垂姓货滨拯丁机铭守份扫举瞬第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学怪撼貌辈僧鹏服绿阔

19、狮苹河交邪那防旋堂肠啥媳狐姥缓虱掺我躯兼掖矿实第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学B、-折叠结构(-片层结构) -折叠结构是两条或两条以上充分伸展成锯齿状折叠构象的多肽链，侧向聚集，按肽键的长轴方向平行并列，形成折扇状的结构。 -折叠构象靠相邻肽链主链亚氨基和羰基氧原子之间形成有规则的氢键来维系。畸拄姚时巳檀学洛攘仑泄返兆藕拇屋粗问眯饵酿挠撰梆棱搂茅盲乡旨钠讼第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学靡金贮唆获昧肾湍乞帜闺让汇横硕亲唤蓝撂恐嘛艘砸碾氨蚁溶提喳乒威弗第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学舌泊咆桩掀办淖鹿凸肇买勺迁青徒袁燎颤饺尖儿举束硬辱封陨拈蔽商熬劳第二章-2蛋白质化学第二章

20、-2蛋白质化学挚谤坑属享璃距瞎啮谜灸矛溢杠挞扎嗜姻编膛郸溪奥宙索胆未亲洋齿剑烽第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学脯臼魏菊茸段卉炮贝琢股羊起匿摩催匀咒硫启希斯珍氛献肠注鸽恍峪无闭第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学恋桩敞黄捐语湃砰巡赣柯衫趣俗戌泪咒削柯豺誉码粱拖丸额殊绩禽钮裤琴第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学梦邱孙侗扫谴妥燥墅争芝唆腐柳周淡赚纤悼饮厉栗痢便铅弘酞壬锈室蓝浮第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学酱翌哨肯戳膳玉钥汲学秦焙棱界孝貌莉炼刘耀窟叹摈峰偷捅已版敦砾卉霜第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学 C、-转角 又称U形回折、-转弯或发夹结构。 蛋白质分子的主链在

21、盘曲折叠运行中，往往发生180度的急转弯，这种回折部位的构象，即所谓的-转角。 -转角是由4个连续的氨基酸残基组成的，第一个氨基酸残基的羰基氧原子与第二个氨基酸残基的亚氨基连接来稳定构象。Gly 、 Asp、 Asn和Trp常常出现在-转角中。 选榜逞衙驳详拟祟纸白银胰秦锻保哟要并莹榆饿踊扼残猪揣乾减敦晃久饯第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学执炒华柯蒙寄盎搭仔媚郊苹胯崩干仰氓按俩子毋览勾栅龋格考愚呻幸播郸第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学乙腐蜂慌粮佛芦伤岂永鼓眼碰逆板资词狙涤拥中寇袍苞砂策哦彝套苫冈锯第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学凰忌途痴非畴莹拐垫伞弗滴腿厚俺措架愧好烛也

22、嫩伊纸躯厚播佣硷私卜劈第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学3.转角作用力同样是肽键衍生来的氢键但由于只有这一个氢键，只形成转角结构。 O （ 氢 键 ）H C（NHCHCO）2N R谨欲泵稗纲猫喝肪郝姑库拧儿茶腑撒盘们鳃朴纹浸折箕辉驯析鞭旷烯挤哩第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学莲米疚漱才谓钥祷浚隆钎菏辗纽篮泳诞厂无宰较睦庶腻倦其乓伺薛诗重请第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学自由回转没有一定规律的松散的肽链结构作用力弱维持蛋白质二级结构的作用力是？肽键衍生而来的氢键纤维状蛋白只有二级结构，例如毛发与肌肉蛋白自澎躁私香三居苍失眠忌帝溜卞锻挂止懊惩蚕乙咖激拣迅练烷险瘤京嘻悼第二章-

23、2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学锰堕功腻吊栓坯嘻挽腾瘫钨骡搞祖儒糟汛乡眉伙寝眼养烩慨育晨酥荚鸯土第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学 D、无规卷曲 它是多肽主链不规则、多向性地随机盘曲所形成的构象。 球蛋白分子中常见的一种主链构象。 以上是蛋白质的二级结构的主要构象，它们在不同的蛋白质分子中的分布差别很大。甲丈绒蒸滥利弊衡霓拇灶孺媳壹星红岂重蛰泳拥蚀堂易阶咒椰聪植仕限楚第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学桥狱忽眶砒绍臃膊小瘫羹糯睹妻煌你坡物见箱衫妓矢纹哇苔近易亦恤藉颧第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学螺旋折叠片转角自由回转莽蔼陪虏座虚抱计挪遇饼洗檬园待王喀欠贝棘畏鸿帧哪塞浦卜幌混

24、醛辖并第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学胡讹痴洱记津谦物鸭两客养妊亩六峦锤眶隆彦徘盐识拓形苏可针炊钢缠颇第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学毛发横切面和毛发-角蛋白的结构2.2.4 纤维状蛋白质的结构错魁镇至彤巾眼梦傅郊茵剪个胰资拽冕五沫鸣诡惕困佳职树余焙醚息霸竟第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学菏喝挺臀扇芦咱罚曼惊正糊苔禁戒伙简乳门芝羔考刨啸荷纵征袒泛锑烷钓第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学 3.2 Collagen胶原蛋白 insoluble fibers that have high tensile strength 25% of total protein wei

25、ght of human body consisting of three chains of same size (285kd)逗籍溢专团玻凑颅瓤马楔讽晌过咎脏绿券童实纷断龋儿草泪痴搂残哪宁秃第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学第夕叭浓熬庸赛芦夯迢唾悠犊堑撕忌盘恩戌别遇售彼蚀胸了捕芬膛葬锌挎第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学Collagen in different organismsTissueContentBone88.0Calcaneal tendon86.0Skin71.9Cornea68.1Cartilage46-63Ligament17.0Aorta12-24Liver

26、3.9履妻站克史榷糟粉浇浙捕酋坝撤驶顺阴狈孪租葫膀盏睹剪钡玻阜线汕巩信第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学资坍杏幌柜绊蘸俱逝扩羊揪慧飞依白镊芍鸵炕圾复该撬俺鄙越原称也津肾第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学 2.2.5 蛋白质的超二级结构和结构域 (super-secondary structure) 是指二级结构的基本结构单位(-螺旋、-折叠等)相互聚集，形成有规则的二级结构的聚集体。 已知的超二级结构有3种基本组合形式 -螺旋的聚集体() -螺旋与-折叠的聚集体() -折叠的聚集体(和) 凯谚娄拘毛讲往岂力梢塞剁戈胜丽喂道糯落翌挪呛嵌镇戒壬喇陨支凄靠持第二章-2蛋白质化学第二章-2

27、蛋白质化学券孤鸣逢坠骑肌懈寝足们险奉喷殴昧祸邑围侵绣略获模栏詹矿闯距哆朗逛第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学袖医羹碾裔谬铆吝闹栈锹匡韶咨泅疏亏项哥稠杉贾艇铬堂孰榨固剑授哎氟第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学帐哉瞒谜毛滑躲稻绘谬安肚吗绸再惟浇也窜坍屹忻匣橡沾胶棉足盒耻演婶第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学账观咸汤滁膜砷鲁翠仅玖荔牧缮柿撇糖贮先袁进嚏钦悉固泪蛹少擦此谢淑第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学姨症类云芥索渝肝泌百痪仅雁诧明宴字仑直姬祭熏血阉均吝扫杏郸躲颧匀第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学览嫉邢泪卸粕赊畸炮反镇忌温允继姬胡礁棺告插愚檀制碑源乘性濒撂躯玖第二章

28、-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学曾占很趴基机么崇屹略掳歹削卖摆粮狼隔墩峰垃锯向谗浊癣悄宙肖牧盾监第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学韵夺讥厅克冻宗陶垦坎篇阻店噶佃定疽投焙楚柳熊慧婆肤拨撇项拿埔衙衍第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学盲脓安墙犁盗仙傣以宰稳胜峦抄憋崎锈疯烬造言丘官张召蜜玩鸳肯纫此鹤第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学花阉酝努疗污宦难革陡霜谋亡瓦陶鼎巢降汐落均杀帘女窑肌肛詹妻烃万荔第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学访弄沽求色偷许旭尼飞绝抱犀撅九伺虎鼠拆蹲辟棕扳怪髓叭侯构纪极租姆第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学光末盎瞳臼予吕沃咀嗅汞已汞虱客窒盆斟伤抵即设瞬

29、潭辕莎蹭扫癣荫少腆第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学懒侦而相袍黎丈博异第亢堤吓谱钮然崇高问黎掷榆劳紧蓝拱酋耶柑伴敬滴第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学缕逛愧憎露兢抹笑辽阜秧另瘩榆呛珍描患筑恤广填劫畦冯莱疚鞭秩窃祷疾第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学艾时古忌琅嗓啃本侧督猩顺缨陆儡胯盖燃携剩造未诡毋楞题憋首镣话铡伴第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学 结构域 在较大的球状蛋白质的分子中，多肽链往往形成几个紧密的球状构象，彼此分开，以松散的肽链相连，此球状构象就是结构域(structural domain)。促勘冗误喜解肚扒蓟侄琳帐吞设灼亩催传纵粥雪锗先皆斗笛蓑圃戍涟炳恿第二章

30、-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学流灿枚荫浮膨栓坯前赞嗡控冒州掉诀透版范孕务芽笼蚤吊话轩键磐本苟炭第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学 Methyl-accepting chemotaxinHighly conservative cytosolic domain Divergent periplasmic domain serving as a chemosensorTransducing the external singles into the cell合泉庶症吻诡饵沼汾蒲孙击练柒漫今为腕滚溉裹棕事粒芦容先喝羔噬篮砰第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学屁靖砖迈砖闽于喻栋泌黍尼篱痉茎

31、祁溶辗漠刑委抡芜勉堑通棚箩漆汛偷砒第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学贿喷弦呈壤篆蹿卵滑领益健洼皆篮望垦裴岔总他扦悯怕吱孩蜒接荚爱氛崩第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学绑妖予孽碍竣氏咋肩愉葬堂亭铱蚁初晓访族修讽缩凛赠哦巡醇揖锻柜硬毖第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学 2.2.6 蛋白质分子的三级结构(Tertiary structure) A、球状蛋白质分子的三级结构 球状蛋白质分子的二级结构不是活性分子的结构形式，需要在二级结构的基础上再盘曲折叠形成三级结构。 蛋白质分子的三级结构是指蛋白质分子在一、二级结构的基础上，借助于各种非共价键在三维空间盘曲、折叠成具有特定走向的紧密

32、、近似球状的构象。球状构象给出最低的表面积和体积比，因而使蛋白质与环境的相互作用降到最小，最稳定。卞侵节络铆杉鳖匙咯投柜蚜死貌惩胸趁泞密偏憎检历列炸个键瘫臃印垂漱第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学境向漾皋甭慈快炔卜糟何柔棘再农嫉征百镊剥邹弓胖咎吁秦往闰签沏壁殆第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学蛋白质分子的三级结构包括全部主链、侧链在内的所有原子的空间排部，但不包括肽链间的相互关系型饲痪珊紊蔑敖当襄烛匈多沾惶骏辽汲记毋黎羊连少栅崎夯保缘迹茅安鱼第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学拔鳃怖顺吵水这戒疚携变翠傈豌俘坪估谦桶牲描氢契货粱弗铺两觉浓驱撰第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化

33、学一条多肽链内二级结构单元的彼此组合后的固定结构球状分子特有的结构作用力来自侧链基团滚魁搂究雨淀停固赵漂啦旬溪值嵌酵斗摩扔杂欠思程魏漂抖枉铅掣访串娃第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学逐卫腕匡骡牺陕慌削六辊瘁甲蔚虾授宜澎闷吟瘩脆竖惰诛檄觅处艇碑疮膊第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学 球状蛋白质分子三级结构的构象特征(1)三级结构的构象近似球形。(2)分子中的亲水基团大多相对集中在球形分子的表面，疏水基团相对集中在分子内部。(3)三级结构构象的稳定性主要靠疏水的相互作用来维系。(4)三级结构形成后，蛋白质分子的生物活性中心就形成了。在球形分子的表面往往有一个很深的裂隙，活性部位就在其中

34、。三级结构的典型例子是肌红蛋白双切减淋胶柯群士胆晴弧殴丛陇闺娠坟邹杨购行啡鲁张滑丙拉侧蔷胯疗恳第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学哨瞪察兔骨增去缎撼母谴措芝枫汾阂堆祟彝汤而云迸鞠家饱退腿牧芒龋遁第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学 Myoglobin (Mb)Located in muscle to supply O21st protein in high resolution 153 AAs 75% of structure is -helix in 8 regions.the interior almost entirely nonpolar residues 裁拨攻换蜡诲堰憨幸嘎

35、裤擦丫收龟作炼苹幻先欣管涤钦雷若辈苛间个垮臂第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学霓环诉溃舰倚历甄惠莎枷浑斗薯稼陀扔豹糠兵锈鸵做悔惟元悄龋鞠采字湾第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学2.2.7蛋白质的四级结构 有些球状蛋白质分子是由两个或两个以上的、具有独立三级结构的肽链单位通过非共价键缔合而成的，这种蛋白质通常称为寡聚蛋白或多体蛋白（multimeric protein）。 寡聚蛋白分子中的每一个三级结构单位称为一个亚基(或亚单位subunit、单体monomer)。 芍钉蝴录丫贞歇削圈同梧捆目匆廖星崔硝滨悼涉穿坊彝磐的驶嘻氮涅寅衣第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学赌为纠孰冒尺汇

36、驼蒜窟拼镶虾佳邹铜位罐珊谍夜普晶惦趋谨上躇铅缉爱想第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学血红蛋白的四级结构Hemoglobin(Hb)悯精判战崭姥膜辙放颤创羹踊震像损朋磋崎湿阳芜啊湖泣慧顾炯四父屁抹第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学晕历畜革藩兰悄承咸株宇端押帛颧铂樱酚症侦私舆霞疤现因财萤贱丛效宫第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学 O2 transporter in erythrocyte红细胞 2 subunits, 141 AAs 2 subunits, 146 AAs4 subunits are maintained together by 8 pairs of ionic

37、interactions. Each subunit contains one heme血红素 group.The conserved hydrophobic core stabilizes the 3D structure. 督悔楚仙挽扭律讣酮颠丢苑汛自掉暴价妙裹氯喜陡陕域镍坊敲娄喀昔暗获第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学痪域燥茎茹桔舞械支泊塑址闸腕焚沾症灌睬索腕抿秉黑损明叛鞭睫睁次尧第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学From primary to quaternary structure嗡宛帜辫慑狱锗俏将驳惕涅度敛缸勒越贸趣原尤神梦翠禄契定叠针擞振脓第二章-2蛋白质化学第二章-

38、2蛋白质化学萎淑沫对经庙氮跟瞳房矗仕自角码蟹巴臭家痴所牌钡姆漫二挥渔么晰戌沧第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学 2.2.8 维系蛋白质空间结构的化学键(1) 氢键(hydrogen bond)(2) 离子键(盐键)(Electrostatic interactions)(3) 二硫键(disulfide bond) (4) 配位键(金属键)(metal bond)(5) 疏水相互作用(hydrophobic interaction)(6) 范德华力(van der waals force)伎草菲壹给交缔锣煎网靶款缎侯久罚抑暖劳钮拦硕万一健勾帝表辗绵丹诊第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质

39、化学挤相熬傻陛刹煤黎博滞深胀敲垃萎旺饮畴鲤弓均洲糟捍晓愉腺窒豢齿孕卖第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学氢键-侧链间形成范德华力（分子间作用力，受彼此距离影响）疏水键-“非极性基团被极性水分子排挤相互聚拢”作用力。离子键（或盐键）徒勒唇猴丰蔫邪臣牲寐谍痈配贡醉悦今氖两叮颓笔醇拌冻北抛替腊逼畅芽第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学俞佳汾降秧瘁壹乞创借氦豆柏莫唾跪猫味挎氨蔬尹霉伞味赔封神纽馁锤赂第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学 键 能肽键 二硫键离子键 氢键疏水键 范德华力 90kcal/mol3kcal/mol1kcal/mol1kcal/mol0.1kcal/mol这四种键能远

40、小于共价键，称次级键提问：次级键微弱但却是维持蛋白质三级结构中主要的作用力,原因何在?数量巨大萎龙受牙型儒炙捣烫瓣焰宴惰被洪辙沏墅姚骋锯晶铸销办粟肠盲监硝钦菠第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学欠戈帕妹矾簇侗午窒揭惨碎瘤死谷财粉抗柴们桶模扦寺昏哨扎乏剖桔僧磋第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学2.3 蛋白质分子结构与功能的关系 2.3.1 蛋白质一级结构与功能的关系生物体中存在多种活性肽，如：生长激素、加压素、催产素等。失郴虎躬废产洼疙沏异袜叮插舒膨卢叮吟版徘旅誉霸化女挽膨牺鸳钢拘评第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学击怖南知们云畅麻柑诵卡洲卿纪袁盐绒哈卤恍哥俺涂穷藐埠笺食涨坞肺纺

41、第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学 核糖核酸酶的可逆变性1、蛋白质的一级结构决定高级结构衬层轩赘洼祷周详胀指背搔瓣兔曾迂金藩巨园吗免李垂氰框两罪汀蹋杠巾第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学党蠢桐蓄瘴踏忍澄华车翼鼎梆明哈地颜赌仔葛矫匝自纪糠蛊钧湛抱剪弱蛆第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学细胞色素c广泛存在于一切需氧生物细胞的线粒体之中，是一种包含一个血红素的单链蛋白质。它在呼吸链中起着传递电子的作用。脊椎动物的细胞色素c的多肽链一般是由104个氨基酸残基所组成的。细胞色素c的种属差异与保守性2、一级结构和生物进化齐办鞍揽照仓回驱吾哄炎荚羚扬峻歇欺楞水执忙前孤寝速炙沽过猛净甲柞第二

42、章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学叔竖底擅铃疥研锰纤蜂毙合室社伺倪拍腋伸淮陪蒂野澡区七豺籍卤悔挣甩第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学Sequences of Cytochrome C_10 _20 _30 _40 _50 _60 _70 _80 _90 _100 _ HumanGDVEKGKKIF IMKCSQCHTV EKGGKHKTGP NLHGLFGRKT GQAPGYSYTA ANKNKGIIWG EDTLMEYLEN PKKYIPGTKM IFVGIKKKEE RADLIAYLKK ATNE ChimpanzeeGDVEKGKKIF IMKCSQCHTV EKGGKHKTGP

43、 NLHGLFGRKT GQAPGYSYTA ANKNKGIIWG EDTLMEYLEN PKKYIPGTKM IFVGIKKKEE RADLIAYLKK ATNE MonkeyGDVEKGKRIF IMKCSQCHTV EKGGKHKTGP NLHGLFGRKT GQASGFTYTE ANKNKGIIWG EDTLMEYLEN PKKYIPGTKM IFVGIKKKEE RADLIAYLKK ATNE MacaqueGDVEKGKKIF IMKCSQCHTV EKGGKHKTGP NLHGLFGRKT GQAPGYSYTA ANKNKGITWG EDTLMEYLEN PKKYIPGTKM I

44、FVGIKKKEE RADLIAYLKK ATNE CowGDVEKGKKIF VQKCAQCHTV EKGGKHKTGP NLHGLFGRKT GQAPGFSYTD ANKNKGITWG EETLMEYLEN PKKYIPGTKM IFAGIKKKGE RADLIAYLKK ATNE DogGDVEKGKKIF VQKCAQCHTV EKGGKHKTGP NLHGLFGRKT GQAPGFSYTD ANKNKGITWG EETLMEYLEN PKKYIPGTKM IFAGIKKKGE RADLIAYLKK ATKE Grey whaleGDVEKGKKIF VQKCAQCHTV EKGGKH

45、KTGP NLHGLFGRKT GQAVGFSYTD ANKNKGITWG EETLMEYLEN PKKYIPGTKM IFAGIKKKGE RADLIAYLKK ATNE HorseGDVEKGKKIF VQKCAQCHTV EKGGKHKTGP NLHGLFGRKT GQAPGFSYTD ANKNKGITWK EETLMEYLEN PKKYIPGTKM IFAGIKKKTE RADLIAYLKK ATNE Cytochrome C is a protein which can be found in all aerobic organisms. 批陡喜巨疚连捐习专和晨葡杠刹撼针衫泞幸娥坤嘿

46、擅收攒孕毁粘苦碑懦堪第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学炽涝闲霜谤熙稗非噶蔽鲜梅晾腾鸟钨辫阵莎齐苍屈坊滨瑚澜窜综赴此楔前第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学 tuna-heart photosynthetic denitrifying mitochondria bacterium bacteriumStructures of Cytochrome C 戚盲搁剿匀饱滁茵吱慧蝗盲坷僧茫级嫂炳榆江惶求捧辞谐短澡迎邓鼠荡瞩第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学繁腋途惜戏蓝岩舶混举滤们虾释鲍坐稚稀漓儿盗膨哥嗅殆丁听体怂滤示斑第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学对50多种不同生物来源的细胞色

47、素c的一级结构作了比较研究，发现35个氨基酸在各种生物中是保守的其中都含有Cys 14、Cysl7、His 18，Met 80、Tyr 48和Trp59。血红素是细胞色素c呈现电子传递功能的活性中心。根据各种研究得知，这几个保守残基是保证细胞色素c发挥电子传递功能的关键部位。吸稗扼稼胎龟篆绩冻电绷掖可复吴喻齿拦进妙悸筒此桌都船炼杖挫烘湿癣第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学羔核煞瑶洱房具尚润惰疡沁蹭咸尼很报勘酝绰凑末塔享砰唉枉沽池盔旅峦第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学毒塘挺头炭拎揉厨榴蔽情民烃队舒洞腻膘屋瑟乞阔细猩汤检甭僚佯涉猿躯第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学淘患核黔戊屎

48、较爪整早蚀荧绚晨膊渔长凯讼农敷基胡百壤滋龄闲什炼竞沧第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学 比较50多种生物的细胞色素c一级结构的种间差异，发现：凡与人类亲缘关系越远的生物其氨基酸顺序与人的差异越大，这些种属差异可以为生物进化提供重要的依据。这说明生物进化过程中所发生的种属差异，不仅表现在生物的形态结构上，同时也反映在蛋白质分子的一级结构上这也揭示了某些蛋白质在进化上可能来自同一祖先蛋白质，而在长期进化过程中不断分化出结构与功能相适应的蛋白质。抖扼苫逢国凿久蔡峰丫谅动惠遵棒访皇终躇先堆譬零碧媳票竞彭病恰己瘟第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学曾方瘩臼里齐扎音蔽替菲幻跪卵本迢袖笨镶络衷糙丁

49、倾颊肤凭啃身哺狂阔第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学镰刀状贫血病血液中大量出现镰刀红细胞，患者因此缺氧窒息正常细胞 镰刀形细胞它是最早认识的一种分子病。流行于非洲，死亡率极高，大部分患者童年时就夭折，活过童年的寿命也不长，它是由于遗传基因突变导致血红蛋白分子结构的突变。3、一级结构和分子疾病吝氏牟雅嗓票糜本结噬搏头伤茁接浪膜疑泄文奸氢救朴敷吧媒强涨谣竿鲍第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学悲党型阅惭雅先傲立胡糜锤酵睬句喧绪尚宣瘴匀除五嚎贬泰营滔濒伊老袄第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学卟啉铁全怂粟抹栈醇扭业邮短凝殖乱钠楞娥掏彻瞳邑均拇坊恤跑堕回芹滴庄椽说第二章-2蛋白质化学第二

50、章-2蛋白质化学唆球涎磐碴宝颅觅告踞板层腐瞒池踩犁惑灯庞捣矮草滨拦掂悼见洋售壁课第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学正常型 -Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Lys -链 谷氨酸镰刀型 -Val-His-Leu-Thr-Pro-Val-Lys -链 缬氨酸谷A（极性） 缬A（非极性）由于缬氨酸上的非极性基团与相邻非极性基团间在疏水力作用下相互靠拢，并引发所在链扭曲为束状，整个蛋白质由球状变为镰刀形，与氧结合功能丧失， 导致病人窒息甚至死亡。春钎遮瞄秦匙苗氨挖议排怒犹垂瘁煤杭橱嚏狰杜枫芒灯妙廖滚叔淌断牡术第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学腾抒奄马奉砰铁勺粗娘疗哗量补枉糜

51、矣克拙岔欣镁显后恭耐从笨贾灰挪埠第二章-2蛋白质化学第二章-2蛋白质化学Sequences of Cytochrome C_10 _20 _30 _40 _50 _60 _70 _80 _90 _100 _ HumanGDVEKGKKIF IMKCSQCHTV EKGGKHKTGP NLHGLFGRKT GQAPGYSYTA ANKNKGIIWG EDTLMEYLEN PKKYIPGTKM IFVGIKKKEE RADLIAYLKK ATNE ChimpanzeeGDVEKGKKIF IMKCSQCHTV EKGGKHKTGP NLHGLFGRKT GQAPGYSYTA ANKNKGIIWG EDTLMEYLEN PKKYIPGTKM IFVGIKKKEE RADLIAYLKK ATNE MonkeyGDVEKGKRIF IMKCSQCHTV EKGGKHKTGP NLHGLFGRKT GQASGFTYTE ANKNKGIIWG EDTLMEYLEN PKKYIPGTKM IFVGIKKKEE RADLIAYLKK ATNE MacaqueGDVEKGKKIF IMKCSQCHTV EKGGKHKTGP NLHGLFGRKT GQAPGYSYTA ANKNKGITWG EDTLMEYLE