生物化学教学课件：第3章 酶

1、Enzyme第3章 酶复杂有序温和高效一、酶的分子结构与功能二、酶的工作原理三、酶促反应动力学四、酶的调节五、酶的分类与命名六、酶与医学酶学研究简史酶enzyme在希腊语里就是存在于酵母中的意思。酶的发现和酵母的酒精发酵有关。人们早就知道酿酒就是让糖类发酵成酒精和CO2。1857年，巴斯德认为发酵是酵母细胞生命活动的结果。李比希认为发酵是纯化学反应，引起发酵的物质在细胞死亡裂解后发挥作用。1897年，毕希纳用不含细胞的酵母提取液实现了发酵，细胞内的生命活动和细胞外的化学反应完美结合。1904，英国人哈登用透析袋对酵母提取液进行透析，发现透析后的酵母提取液仍然可以进行发酵。猜测发酵物质是大分子物

2、质，可能是蛋白质。1926年，美国人Sumner首次从刀豆中提纯出脲酶结晶。1982年，切赫和奥特曼首次发现RNA也具有酶的催化活性，提出核酶(ribozyme)的概念。1995年，Jack W.Szostak研究室首先报道了具有DNA连接酶活性DNA片段，称为脱氧核酶(deoxyribozyme)。1833, Payen and Persoz, diastase from malt (geminating barley) and saliva 1857, Pasteur, Vital force in yeast1878, Kuhne, Named Enzyme1894, Fisher, l

3、ock and key1897, Buchner, Fermentation by molecules1913, Michaelis Menten equation, was further developed by Briggs and Haldane (Weak-bonding interactions). 1926, Sumner, Cornell University, show urease is protein and crystallized it1930-1936, Northrop and Stanley, Rockefeller Institute, Pepsin, try

4、psin, and chymotrypsin 1982, Cech and Altman, some RNA (ribozymes) were found to be catalytic 酶的概念目前将生物催化剂分为两类:酶 、 核酶（脱氧核酶）酶是一类对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质。一、酶的分子结构与功能酶的活性中心酶的分子组成同工酶二、酶的工作原理酶促反应的特点酶催化机制三、酶促反应动力学米氏方程第一节酶的分子结构与功能The Molecular Structure and Function of Enzyme酶的不同形式:单体酶(monomeric enzyme)：仅具有三级结构的

5、酶。寡聚酶(oligomeric enzyme)：由多个相同或不同亚基以非共价键连接组成的酶。多酶体系(multienzyme system)：由几种不同功能的酶彼此聚合形成的多酶复合物。多功能酶(multifunctional enzyme)或串联酶(tandem enzyme)：一些多酶体系在进化过程中由于基因的融合，多种不同催化功能存在于一条多肽链中，这类酶称为多功能酶。一、酶的分子组成结合酶 (conjugated enzyme)单纯酶 (simple enzyme)蛋白质部分：酶蛋白 (apoenzyme)辅助因子(cofactor) 金属离子小分子有机化合物全酶(holoenzym

6、e)全酶分子中各部分在催化反应中的作用:酶蛋白决定反应的特异性辅助因子决定反应的种类与性质金属酶(metalloenzyme)金属离子与酶结合紧密，提取过程中不易丢失。 金属激活酶(metal-activated enzyme) 金属离子为酶的活性所必需，但与酶的结合不甚紧密。 金属离子是最多见的辅助因子金属离子的作用：参与催化反应，传递电子；在酶与底物间起桥梁作用；稳定酶的构象；中和阴离子，降低反应中的静电斥力等。小分子有机化合物是一些化学稳定的小分子物质，称为辅酶 (coenzyme)。其主要作用是参与酶的催化过程，在反应中传递电子、质子或一些基团。辅酶的种类不多，且分子结构中常含有维生素

7、或维生素类物质。辅酶中与酶蛋白共价结合的辅酶又称为辅基(prosthetic group)。辅基和酶蛋白结合紧密，不能通过透析或超滤等方法将其除去，在反应中不能离开酶蛋白，如FAD、FMN、生物素等。转移的基团小分子有机化合物（辅酶或辅基）名称所含的维生素氢原子（质子）NAD（尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸，辅酶I尼克酰胺（维生素PP）之一NADP（尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸，辅酶II尼克酰胺（维生素PP）之一FMN（黄素单核苷酸）维生素B2（核黄素）FAD（黄素腺嘌呤二核苷酸）维生素B2（核黄素）醛基TPP（焦磷酸硫胺素）维生素B1（硫胺素）酰基辅酶A（CoA）泛酸硫辛酸硫辛酸烷基钴胺素辅酶类维生素

8、B12二氧化碳生物素生物素氨基磷酸吡哆醛吡哆醛（维生素B6之一）甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基等一碳单位四氢叶酸叶酸某些辅酶（辅基）在催化中的作用指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。酶的活性中心 (active center)二、酶的活性中心二、酶的活性中心酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团。必需基团(essential group)活性中心内的必需基团结合基团(binding group)与底物相结合催化基团(catalytic group)催化底物转变成产物 位于活性中心以外，维持酶活性中心应有的空间

9、构象和（或）作为调节剂的结合部位所必需。活性中心外的必需基团底 物 活性中心以外的必需基团结合基团催化基团 活性中心 溶菌酶的活性中心* 谷氨酸35和天冬氨酸52是催化基团；* 色氨酸62和63、天冬氨酸101和色氨酸108是结合基团；* AF为底物多糖链的糖基，位于酶的活性中心形成的裂隙中。三、同工酶同工酶 (isoenzyme)是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。定义来源：同工酶是由不同基因编码的多肽链，或由 同 一基因转录生成的不同mRNA所翻译的 不同多肽链 组成的蛋白质。分布：同一种属或同一个体的不同组织 同一细胞的不同亚细胞结构中用途：使

10、不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具 有不同的代谢特征，为诊断不同器官的疾病 提供了理论依据。 HHHHHHHMHHMMHMMMMMMMLDH1 (H4)LDH2(H3M) LDH3(H2M2)LDH4(HM3)LDH5 (M4)乳酸脱氢酶的同工酶举例 1举例 2BBBMMM CK1(BB) CK2(MB) CK3(MM)脑 心肌 骨骼肌肌酸激酶 (creatine kinase, CK) 同工酶同工酶谱有脏器特异性，故测 定血清同工酶常可较特异地反 映某一脏器的病变，如血清的 LDH1或MB型肌酸激酶（CK-MB）增加是诊断心肌梗塞较特异的指标，较测定血清LDH或肌酸激（CK）总活力更为可靠

11、。 癌瘤组织的同工酶谱常发生胚胎化现象，即合成过多的胎儿型同工酶。如果这些变化可反映到血清中，则可利用血清同工酶谱的改变来诊断癌瘤。* 临床应用： 第二节 酶的工作原理The Mechanism of Enzyme Action在反应前后没有质和量的变化；只能催化热力学允许的化学反应；只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点。酶与一般催化剂的共同点：（一）酶促反应具有极高效率 一、酶促反应的特点（二）酶促反应具有高度的特异性（三）酶促反应的可调节性酶的催化效率通常比非催化反应高1081020倍，比一般催化剂高1071013倍。酶的催化不需要较高的反应温度。酶和一般催化剂加速反应的机理都是降

12、低反应的活化能(activation energy)。酶比一般催化剂更有效地降低反应的活化能。（一）酶促反应具有极高的效率 一、酶促反应的特点酶的催化效率可用酶的转换数 (turnover number) 来表示。酶的转换数是指在酶被底物饱和的条件下，每个酶分子每秒钟将底物转化为产物的分子数。 （二）酶促反应具有高度的特异性酶的特异性 (specificity)一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。酶的这种特性称为酶的特异性或专一性。酶的特异性类型：绝对特异性(absolute specificity)：只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应

13、，生成一种特定结构的产物 。 相对特异性(relative specificity)：作用于一类化合物或一种化学键。立体结构特异性(stereospecificity)：作用于立体异构体中的一种。（三）酶促反应的可调节性酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断变化的内外环境和生命活动的需要。二、酶通过促进底物形成过渡态而提高反应速率（一）酶比一般催化剂更有效地降低反应活化能酶和一般催化剂一样，加速反应的作用都是通过降低反应的活化能 (activation energy) 实现的。 活化能：底物分子从初态转变到活化态所需的能量。反应总能量改变 非催化反应活化能 酶促反应 活化能 一般催化剂催化

14、反应的活化能 能量 反 应 过 程 底物 产物 酶促反应活化能的改变 （二）酶-底物复合物的形成有利于底物转变成过渡态 酶底物复合物E + SE + PES(过渡态)1. Lock and key2. 诱导契合作用使酶与底物密切结合酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合。这一过程称为酶-底物结合的诱导契合(induced-fit) 。酶 的 诱 导 契 合 动 画羧肽酶的诱导契合模式 底物3.邻近效应与定向排列酶在反应中将诸底物结合到酶的活性中心，使它们相互接近并形成有利于反应的正确定向关系。这种邻近效应(proximity effect)与定向排列(orient

15、ation arrange)实际上是将分子间的反应变成类似于分子内的反应，从而提高反应速率。 邻近效应与定向排列：酶的活性中心多是酶分子内部的疏水“口袋”，酶反应在此疏水环境中进行，使底物分子脱溶剂化 (desolvation)，排除周围大量水分子对酶和底物分子中功能基团的干扰性吸引和排斥，防止水化膜的形成，利于底物与酶分子的密切接触和结合。这种现象称为表面效应(surface effect)。 3.表面效应使底物分子去溶剂化（三）酶的催化机制呈多元催化作用一般酸-碱催化作用(general acid-base catalysis) 共价催化作用(covalent catalysis) 亲核催

16、化作用(nucleophilic catalysis)第三节酶促反应动力学Kinetics of Enzyme-Catalyzed Reaction 酶促反应动力学：研究各种因素对酶促反应速率的影响，并加以定量的阐述。影响因素包括：底物浓度、酶浓度、温度、 pH、抑制剂、激活剂等。一、底物浓度对反应速率的影响在其他因素不变的情况下，底物浓度对反应速率的影响呈矩形双曲线关系。SV单底物、单产物反应；酶促反应速率一般在规定的反应条件下，用单位时间内底物的消耗量和产物的生成量来表示；反应速率取其初速率，即底物的消耗量很小（一般在5以内）时的反应速率底物浓度远远大于酶浓度。研究前提：当底物浓度较低时：

17、反应速率与底物浓度成正比；反应为一级反应。SVVmax随着底物浓度的增高：反应速率不再成正比例加速；反应为混合级反应。SVVmax当底物浓度高达一定程度：反应速率不再增加，达最大速率；反应为零级反应SVVmax中间产物解释酶促反应中底物浓度和反应速率关系的最合理学说是中间产物学说： E + S k1k2k3ESE + P（一）米曼氏方程式揭示单底物反应的动力学特性该学说必须两个条件： (1)符合质量作用定律：化学反应速率与反应物有效浓度成正比 A+B C+D V=K A B(2)形成的中间产物决定整个反应的速度E与S形成ES复合物的反应是快速平衡反应，而ES分解为E及P的反应为慢反应，反应速率

18、取决于慢反应即 V = k3 ES。 (1)刚反应时，若ES形成的速度为v,则v1 k1 (EtES) SES消失速度：v2 k2ES; v3 k3ESv23 k2 ES k3 ES （k2 + k3） ESE + S k1k2k3ESE + P米曼氏方程式推导过程：推导的v为反应初速度:ES的生成速率 = ES的分解速率则(2)变为: (EtES) S = Km ES(2)=(EtES)SES k2+k3k1整理得：k1 (EtES) S = （k2 + k3） ES当反应处于稳态时：ES = EtSKm + S(3) 整理得: Km将(3)代入V = k3 ES (1) 得k3EtS Km

19、 + S (4) V = S E当底物浓度很高，将酶的活性中心全部饱和时，即Et =ES，反应达最大速率Vmax = k3ES = k3Et (5)将(5)代入(4)得米氏方程式：Vmax S Km + S V = k3EtS Km + S (4) V = 1913年Michaelis和Menten提出反应速率与底物浓度关系的数学方程式，即米曼氏方程式，简称米氏方程式 (Michaelis equation)。S：底物浓度V：不同S时的反应速率Vmax：最大反应速率(maximum velocity) m：米氏常数(Michaelis constant) VmaxS Km + S （二）Km与

20、Vm是有意义的酶促反应动力学参数Km值的推导Km与Vmax的意义当反应速率为最大反应速率一半时： Km值的推导Km = S Km值等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度，单位是mol/L。2=Km + S Vmax VmaxSVmaxVSKmVmax/2 Km与Vmax的意义定义：Km等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度。意义：（1）Km可以反映酶与底物亲和力的大小。 Km越小，表示酶与底物的亲和力越大。Km值（2）Km是酶的特征性常数：在一定条件下(指一定的底物、pH、温度和离子强度等)，某种酶的Km值是恒定的，因而可以通过测定不同酶的Km值，来判断是否为不同的酶（酶的鉴定

21、）。（3）Km可用来判断酶的最适底物：当酶有几种不同的底物存在时，通过测定酶在不同底物存在时的Km值，其Km值最小的底物，即为该酶的最适底物。（4）可用于判断反应级数：当S100Km时，=Vmax，反应为零级反应；当0.01KmSE时，Vmax = k3 E酶浓度对反应速率的影响双重影响温度升高，酶促反应速度升高；由于酶的本质是蛋白质，温度升高，可引起酶的变性，从而反应速度降低 。 三、温度对反应速度的影响最适温度 (optimum temperature)：酶促反应速度最快时的环境温度。* 低温的应用酶活性0.51.02.01.50 10 20 30 40 50 60 温度 C 温度对淀粉酶

22、活性的影响 酶的最适温度不是酶的特征性常数，它与反应进行的时间有关。酶的活性虽然随温度的下降而降低，但低温一般不使酶破坏。温度回升后，酶又恢复其活性。 四、 pH对反应速度的影响最适pH (optimum pH)：酶催化活性最大时的环境pH。0酶活性 pH pH对某些酶活性的影响 胃蛋白酶 淀粉酶 胆碱酯酶 246810最适pH不是酶的特征性常数，它受底物浓度、缓冲液种类与浓度、以及酶纯度等因素的影响。 五、抑制剂可逆地或不可逆地降低酶促反应速率酶的抑制剂(inhibitor)酶的抑制区别于酶的变性： 抑制剂对酶有一定选择性 引起变性的因素对酶没有选择性凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白 变

23、性的物质称为酶的抑制剂。抑制作用的类型不可逆性抑制 (irreversible inhibition)可逆性抑制 (reversible inhibition)竞争性抑制 (competitive inhibition)非竞争性抑制 (non-competitive inhibition)反竞争性抑制 (uncompetitive inhibition)根据抑制剂和酶结合的紧密程度不同，酶的抑制作用分为： 有机磷化合物 羟基酶解毒 - - - 解磷定(PAM)重金属离子及砷化合物 巯基酶解毒 - - - 二巯基丙醇(BAL) 概念举例抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需基团相结合，使酶失活。（

24、一）不可逆性抑制剂主要与酶共价结合有机磷化合物路易士气失活的酶羟基酶失活的酶酸巯基酶失活的酶酸BAL巯基酶BAL与砷剂结合物（二） 可逆性抑制作用竞争性抑制非竞争性抑制反竞争性抑制 类型概念抑制剂通常以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合，使酶的活性降低或丧失；抑制剂可用透析、超滤等方法除去。竞争性抑制作用的抑制剂与底物竞争结合酶的活性中心 有些抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶底物复合物的形成。这种抑制作用称为竞争性抑制作用。定义反应模式+IEIE + SE + PESIS+ESIESEIPEE特点抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及底物浓度；I与S结构类似，竞

25、争酶的活性中心；动力学特点：Vmax不变，表观Km增大。 抑制剂 无抑制剂1/V 1/S 举例丙二酸与琥珀酸竞争琥珀酸脱氢酶琥珀酸琥珀酸脱氢酶FADFADH2延胡索酸磺胺类药物的抑菌机制与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶二氢蝶呤啶 对氨基苯甲酸 谷氨酸二氢叶酸合成酶二氢叶酸有些抑制剂与酶活性中心外的必需基团相结合，不影响酶与底物的结合，酶和底物的结合也不影响酶与抑制剂的结合。底物和抑制剂之间无竞争关系。但酶-底物-抑制剂复合物(ESI)不能进一步释放出产物。这种抑制作用称作非竞争性抑制作用。非竞争性抑制作用的抑制剂不改变酶对底物的亲和力 定义反应模式+ S S+ S S+ESIEIEESEPE+

26、SESE+P+IEI+S EIS +I特点抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，底物与抑制剂之间无竞争关系；抑制程度取决于抑制剂的浓度；动力学特点：Vmax降低，表观Km不变。 抑制剂1 / V 1/S 无抑制剂 抑制剂仅与酶和底物形成的中间产物(ES)结合，使中间产物ES的量下降。这样，既减少从中间产物转化为产物的量，也同时减少从中间产物解离出游离酶和底物的量。这种抑制作用称为反竞争性抑制作用。定义反竞争性抑制作用的抑制剂仅与酶-底物复合物结合 反应模式E+SE+P ES+IESI+ESESESIEP特点：抑制剂只与酶底物复合物结合；抑制程度取决与抑制剂的浓度及底物的浓度；动力学特点：Vmax

27、降低，表观Km降低。 抑制剂 1/V 1/S 无抑制剂 各种可逆性抑制作用的比较 图3-10 三种可逆性抑制作用的特征曲线 抑制剂 1/V 1/S 无抑制剂 抑制剂1 / V 1/S 无抑制剂 抑制剂 无抑制剂1/V 1/S 六、激活剂可加快酶促反应速率定义使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质称为激活剂(activator)。种类必需激活剂 (essential activator) 非必需激活剂 (non-essential activator)第四节 酶的调节The Regulation of Enzyme酶活性的调节（快速调节）酶含量的调节（缓慢调节）调节方式调节对象：关键酶变构效

28、应剂 (allosteric effector)变构激活剂变构抑制剂 变构调节 (allosteric regulation)变构酶 (allosteric enzyme)变构部位 (allosteric site)一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称变构调节。（一）变构酶通过变构调节酶的活性一、调节酶实现对酶促反应速率的快速调节Allosteric modulators may be either inhibitory or stimulatory变构酶常为多个亚基构成的寡聚体，具有协同效应。变构激活变构抑制 变构酶的形曲线

29、S V 无变构效应剂 酶的变构调节是体内代谢途径的重要快速调节方式之一。生理意义在变构酶的S形曲线中段，底物浓度稍有降低，酶的活性明显下降；反之，底物浓度稍有升高，则酶活性迅速上升，因此可以快速调节细胞 内底物浓度和代谢速度。 变构抑制剂常是代谢通路的终产物，变构酶常处于代谢通路的开端，通过反馈抑制，可以及早地调节整个代谢通路，减少不必要的底物消耗。（二）酶的化学修饰调节是通过某些化学基团与酶的共价结合与分离实现的在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。共价修饰(covalent modification)磷酸化

30、与脱磷酸化（最常见）乙酰化和脱乙酰化甲基化和脱甲基化腺苷化和脱腺苷化SH与SS互变 常见类型酶的化学修饰是体内快速调节的另一种重要方式。酶的磷酸化与脱磷酸化-OHThrSerTyr酶蛋白H2OPi磷蛋白磷酸酶 ATPADP蛋白激酶ThrSerTyr-O-PO32-酶蛋白Regulation by covalent modification: AcetylationHistones, involved in DNA packaging & gene regulation,rapidly acetylated & deacetylated at Lys residues有些酶在细胞内合成或初分泌时

31、只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。 在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。（三）酶原的激活使无活性的酶原转变成有催化活性的酶酶原 (zymogen)酶原的激活酶原激活的机理酶 原分子构象发生改变形成或暴露出酶的活性中心 一个或几个特定的肽键断裂，水解掉一个或几个短肽在特定条件下-S-S-X缬天天天天赖异甘缬组46丝183静电吸引力或氢键肠激酶或胰蛋白酶胰蛋白酶原-S-S-X缬天天天天赖异缬丝胰蛋白酶SSSS组活性中心游离的六肽胰蛋白酶原的激活过程 酶原激活的生理意义避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。有的酶原可以视为酶的储存形式

32、。在需要时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催化作用。二、 酶含量的调节包括对酶合成与分解速率的调节诱导作用(induction) 阻遏作用(repression)（一）酶蛋白合成可被诱导或阻遏溶酶体蛋白酶降解途径（不依赖ATP的降解途径） 非溶酶体蛋白酶降解途径（又称依赖ATP和泛素的降解途径） （二）酶降解的调控与一般蛋白质降解途径相同 第五节 酶的命名与分类The Naming and Classification of Enzyme一、酶可根据其催化的反应类型予以分类氧化还原酶类 (oxidoreductases)转移酶类 (transferases )水解酶类 (hydrolase

33、s)裂解酶类 (lyases)异构酶类 (isomerases)合成酶类 (synthetases, ligases)根据酶反应的类型，酶可分为六大类，其排序如下:二、每一种酶均有其系统名称和推荐名称系统名称 (systematic name)推荐名称 (recommended name) 氧化还原转移水解裂合异构连接An International system (the Enzyme Commission (E.C.) of IUBMB (since 1964) divides enzymes into six classes, each with subclasses, based on

34、 the type of reaction catalyzed.Each enzyme is assigned a four-part classification number and systematic name. e.g. EC 2.7.1.1 ATP: glucose phosphotransferaseEnzyme commission numberIndicatestype of substrateIndicatestype ofcofactor The type of reaction catalyzed酶的分类催化的化学反应举例系统名称EC编号推荐名称氧化还原酶类乙醛 + N

35、ADH + H+乙醇：NAD+ 氧化还原酶EC 1.1.1.1乙醇脱氢酶转移酶类草酰乙酸 +L-谷氨酸L-天冬氨酸：-酮戊二酸 氨基转移酶EC 2.6.1.1天冬氨酸转氨酶水解酶类 D-葡萄糖 + H3PO4D-葡糖-6-磷酸水解酶EC 3.1.3.9葡糖6-磷酸酶 裂解酶类 磷酸二羟丙酮 + 醛酮糖-1-磷酸裂解酶EC 4.1.2.7醛缩酶 异构酶类D-果糖-6-磷酸D-葡糖-6-磷酸 酮-醇异构酶EC 5.3.1.9磷酸果糖异构酶连接酶类L-谷氨酰胺 + ADP + 磷酸L-谷氨酸：氨连接酶EC 6.3.1.2谷氨酰胺合成酶一些酶的分类与命名第六节酶与医学的关系The Relation o

36、f Enzyme and Medicine一、酶和疾病密切相关 （一）酶的质、量与活性的异常均可引起某些疾病有些疾病的发病机理直接或间接和酶的异常或酶活性受到抑制相关。 许多疾病也可引起酶的异常，这种异常又使病情加重。 激素代谢障碍或维生素缺乏可引起某些酶的异常。 酶活性受到抑制多见于中毒性疾病。 酶缺乏或异常引起的疾病 酶 疾 病苯丙氨酸羟化酶 苯丙酮酸尿症酪氨酸酶 白化病细胞色素氧化酶 氰化物中毒胆碱酯酶 有机磷中毒（二）酶的测定有助于对许多疾病的诊断1酶活性测定和酶活性单位是定量酶的基础 酶的活性是指酶催化化学反应的能力，其衡量的标准是酶促反应速率。酶促反应速率可在适宜的反应条件下，用单

37、位时间内底物的消耗或产物的生成量来表示。酶的活性单位是衡量酶活力大小的尺度，它反映在规定条件下，酶促反应在单位时间（s、min或h）内生成一定量（mg、g、mol等）的产物或消耗一定数量的底物所需的酶量。 在特定的条件下，每分钟催化1mol底物转化为产物所需的酶量为一个国际单位。 催量(kat)是指在特定条件下，每秒钟使mol底物转化为产物所需的酶量。 kat与IU的换算： 1 IU=16.6710-9 kat国际单位(IU)催量单位(katal) 2血清酶对某些疾病的诊断具有更重要的价值血清酶酶水平的改变病毒性肝炎胆管阻塞肌营养不良急性心肌梗死急性胰腺炎肿瘤转移到其他肝骨胆碱酶酯 或 有机磷化合物中毒 丙氨酸转氨酶 或 或 天冬氨酸转氨酶 碱性磷酸酶 骨疾病，骨折酸性磷酸酶 或前列腺癌乳酸脱氢酶 或巨幼红细胞性贫血肌酸激酶 脂酶 小肠穿孔小肠穿孔淀粉酶 -谷氨酰转移酶 临床诊断部分常用酶 酶 主要临床应用谷丙转氨酶 肝实质疾患谷草转氨酶 心肌梗塞、肝实质疾患胆碱酯酶 有机磷中毒乳酸脱氢酶 心肌疾患、肝实质疾患淀粉酶 胰腺疾病碱性磷酸酶 骨病、肝胆疾患胰蛋白酶(原) 胰腺疾病肌酸