化学生物学导论复习化生问题

1、DNA 的半保留？（1）在开始阶段，DNA 的双螺旋拆分成两条单链。（2）以 DNA 单链为模板，按照碱基互补配对的原则, 在 DNA 聚合酶催化下，与模板 DNA 完全互补的新链，并形成一个新的 DNA 分子。(3) 通过 DNA形成的新 DNA 分子, 与原来的 DNA 分子完全相同。 经过一个周期后，子代 DNA 分子的两条链中，一条来自亲代 DNA 分子，另一条是新合成的，所以又称为半保留。为什么会有片段？由于 DNA 分子是由两条反向平行的多核苷酸链另一条链为 35。两条链都可以作为模板的，一条链的为 53，子代 DNA。但是， DNA 聚合酶只能催化 53 方向的新生链。以叉向前移

2、动的方向为标准，一条模板链是 35，在其上 DNA 能以53方向连续，称为前导链；另一条模板链是 53，在其上 DNA 也是从 53方向，但是与复制叉移动的方向正好相反，所以随着叉的移动，形成许多不连续的片段（称为片段），最后连成一条完整的 DNA 链，该链称为滞后链。这种前导链连续，滞后链不连续的方式称为 DNA 半不连续。DNA、RNA的酶有哪些？与 DNA 聚合反应有关的酶包括多种 DNA 聚合酶、DNA 连接酶、拓扑异构酶及解螺旋酶等。 DNA 引物酶RNA 聚合酶，DNA 解旋酶逆转录过程中几个特殊的点引物不同转录没什么可考的真核甲硫氨酸起始原核细胞甲酰甲硫氨酸链的延长方向为 53核

3、酸结构特点DNARNA 等电点水解为什么有区别（1）酸或碱水解核酸分子中的磷酸二酯键可在酸或碱性条件下水解切断。DNA 和 RNA 对酸或碱的耐受程度有很大差别。例如，在 0.1 mol/L NaOH 溶液中，RNA 几乎可以完全水解，生成 2-或 3-磷酸核苷；DNA 在同样条件下则不受影响。这种水解性能上的差别，与 RNA 核糖基上 2-OH 的参与作用有很大的关系。在 RNA 水解时，2-OH 首先进攻磷酸基，在断开磷酯键的同时形成环状磷酸二酯，再在碱的作用形成水解产物。DNARNA 结构性质差异与 DNA 沟区结合的小分子物质的结构特点典型的小沟区结合的药物分子具有以下特征：1，由几种

4、简单的芳香杂环结构如呋喃、吡咯、咪唑或苯环2，整个分子常常呈“月牙”形状；平面共轭体系；3，分子两端一般含有碱性的氨基、或胍基（小分子化合物与 DNA 的相互作用的作用方式）剪切，共价结合，非共价结合（填空）非共价结合的三种方式：静电结合，沟区结合和嵌插结合脂肪酸，酸如何代谢（一分子酸、正辛酸代谢产生几分子 ATP？）脂肪酸的-氧化作用是指脂肪酸在氧化分解时，碳链的断裂发生在脂肪酸的-位，即脂肪酸碳链的断裂方式是每次切除 2 个碳原子。脂肪酸的-氧化是含偶数碳原子或奇数碳原子饱和脂肪酸的主要分解方式。脂肪酸的-氧化粒体中进行，脂肪酸的完全氧化可以产生大量的能量。例如软脂酸（含 16 碳）经过

5、7 次-氧化，可以生成 8 个乙酰 CoA，每一次-氧化，还将生成 1 分子 FADH2 和 1 分子 NADH。软脂酸完全氧化的反应式为：C16H31COSCoA + 7 CoA-SH + 7 FAD + NAD+ +7 H2O8 CH3COSCoA + 7 FADH2+ 7 NADH + 7 H+按照一个 NADH 产生 3 个 ATP，1 个 FADH2 产生 2 个 ATP,1 个乙酰 CoA 完全氧化产生 12 个ATP 计算 1 分子软脂酰 CoA 在分解代谢过程产生 131 个 ATP。由于软脂酸转化成软脂酰 CoA 时消耗了 1 分子 ATP 中的两个高能磷酸键的能量（ATP分

6、解为可视为消耗了 2 个 ATP），因此，1 分子软脂酸完全氧化净生成 131 2 = 129 个 ATP。酸，两次氧化，生成 3 个乙酰 CoA，产生 2*（3+2）+3*12=46 个 ATP，扣去生成酰 CoA 时消耗的 2 分子 ATP，净生成 44 个 ATP脂肪的 氧化是重点，四个可填空 脂肪酸的活化 脂酰 CoA 转运入线粒体 -氧化的反应过程：脱氢，水化，再脱氢，硫解一分子甘油代谢产生多少能量（甘油是怎么代谢的？唯一的问答题）甘油液输送到肝脏后，在 ATP 存在下，由甘油激酶催化，转变成-磷酸甘油。这是一个不可逆反应过程。-磷酸甘油在脱氢酶（含辅酶 NAD+）作用下，脱氢形成磷

7、酸二羟。磷酸二羟是糖酵解途径的一个中间产物，它可以沿着糖酵解途径的逆过程葡萄糖及糖原；也可以沿着糖酵解正常途径形成酸，再进入三氧化。产生 22 分子 ATP光合链呼吸链中的成分不要搞混（判断）呼吸链只记有哪些东西环式/非环式光合磷酸化光反应包括即光合磷酸化反应和水的光氧化反应。暗反应包括即的固定和还原反应。被完全在光合作用的光反应中,除了将一部分光能转移到 NH 中暂时外,还要利用另外一部分光能非环式光合磷酸化ATP,将光合作用与的磷酸化偶联起来,这就是光合磷酸化。在光照条件下，水分子光裂解产生的电子，经 P680 将电子传递到 N+，电子经过两个光系统，两次被激发成高能电子。电子传递过程中产

8、生的质子梯度，驱动ATP，并生成 NH。环式光合磷酸化只涉及 PS I，并且只生成 ATP 而无 NH 生成。这是当植物体内需要 ATP 时选择的电子传递形式。光、暗反应（填空）记淀粉和糖原、直链淀粉和素、素和的异同点用热水处理淀粉或用极性溶剂处理淀粉都可以将淀粉分为两种成分；一,种为可溶部分，称为直链淀粉；另一种为不溶部分，称为支链淀粉。直链淀粉(amylose)是由 1，4 糖苷键连接的-葡萄糖残基组成的（会打弯）素是由葡萄糖以（14）糖苷键连接而成 的直链（不打弯）的水解产物为 2-氨基-D-葡萄糖(简称为葡糖胺)。目前认为是由乙酰氨基葡萄糖聚合而成的多糖。因此(甲壳质)也可称为聚乙酰氨

9、基葡糖(或壳多糖)。分子为 2-乙酰氨基-2-脱氧-D-吡喃葡糖的同聚物；各个残基都是通过-l，4-糖苷键的形式联接成不分支的长链结构。N-乙酰-D-葡糖胺相连而成请比较素和壳多糖的结构和性能上的相同和不同之处素可以用来制造蛋白质表面特性对于蛋白质来说，为了维持蛋白质分子的构象和功能，其分子的周围必须存在一个水层。结合水与大量水为什么硫酸可以沉淀蛋白质蛋白质为什么不稳定蛋白质中的部分二级结构并不是不变的，由于在蛋白质的也存在极少量的亲水残基，在蛋白质分子的表面也常见到一些疏水的残基。这些“异常”分布的残基，致使肽链的局部结构发生“”，从而相对地处于较不稳定的状态，有时可随着环境的变化而进行结构

10、的转换。如酶的底物，小分子化合物以及酸碱、金属离子等。许多蛋白质在一般缓冲溶液中的稳定性相当低，某些酶蛋白溶液在 37C放置的半衰期仅几个小时。这种稳定性降低的原因常常是某些物理或化学破坏了维持蛋白质结构的天然状态，引起蛋白质理化性质改变并导致其生理活性丧失，这种现象称为蛋白质的变性。一、蛋白质表面水层被破坏当向蛋白质溶液中加入高浓度的无机盐时，盐与水分子结合，水分子就离开蛋白质的周围，出疏水区域，疏水区域间的相互作用，使蛋白质生沉淀。如盐析-硫酸铵沉淀。而沉淀，疏水区域越多，就越易产二、 改变蛋白质表面电荷分布由于酸性、碱性氨基酸多数分布在蛋白质表面，溶液的改变会导致表面电荷的状态，造成蛋白

11、质溶解度降低而沉淀，也会造成亲水性变化，使其构象变化，生物活性发生改变或丧失。如等电点沉淀，有机酸沉淀，三、改变蛋白质的天然构象为什么甘油可以使蛋白质稳定对酶催化的影响等。甘油是共溶剂，加入共溶剂可以改变溶液的热力学性质，在蛋白质表现完全水化和共溶剂完全结合直接建立一种平衡，使蛋白质稳定性增强，理论上称优先排阻作用。填空（小标题）-螺旋突变的几种形式：碱基置换，移码，大段损伤光合色素有几个蛋白质和核酸的紫外吸收 280 260判断对错 一半对一半错蛋白质简写、类别、结构，特殊氨基酸（甘氨酸谷氨酸）性质：等电点，亲/疏水性当溶液浓度为某一值时，氨基酸分子中所含的-NH3+和-COO-数目正好相等

12、，净电荷为 0。这一值即为氨基酸的等电点，简称 。在等电点时，氨基酸既不向正极也不向负极移动，即氨基酸处于两性离子状态。肽键特点 不能旋转，反式肽键的特点是氮原子上的孤对电子与羰基具有明显的共轭作用。组成肽键的原子处于同一平面。肽键中的 C-N 键具有部分双键性质，不能在大多数情况下，以反式结构存在。旋转。蛋白质四级结构的定义一级蛋白质的一级结构(Primary structure)包括组成蛋白质的多肽链数目.多肽链的氨基酸顺序，以及多肽链内或链间二硫键的数目和位置。其中最重要的是多肽链的氨基酸顺序，它是蛋白质生物功能的基础。结构域 二级结构蛋白质的二级结构是指肽链的主链在空间的排列。它只涉及

13、肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键。类型蛋白质二级结构主要有-螺旋、-折叠、-转角和无规则卷曲。-螺旋多肽链中的各个肽平面围绕同一轴旋转，形成螺旋结构，螺旋一周，沿轴上升的距离即螺距为 0.54nm,含 3.6 个氨基酸残基；两个氨基酸之间的距离为 0.15nm;肽链内形成氢键，氢键的取向几乎与轴平行，第一个氨基酸残基的酰胺基团的-CO 基与第四个氨基酸残基酰胺基团的-NH 基形成氢键。蛋白质分子为右手-螺旋。-折叠-折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而形成的。肽链的主链呈锯齿状折叠构象-折叠结构的氢键主要是由两条肽链之间形成的；也可以在同一肽链的不同部分之间形

14、成。几乎所有肽键都参与链内氢键的交联，氢键与链的长轴接近垂直。-转角在-转角部分，由四个氨基酸残基组成;弯曲处的第一个氨基酸残基的 -C=O 和第四个残基的 N-H 之间形成氢键，形成一个不很稳定的环状结构。这类结构主要存在于球状蛋白分子中。由于甘氨酸和脯氨酸结构的特殊性，常常出现在-转角结构中。无规则卷曲没有明确规律性的肽链构象，但仍然是紧密有序的稳定结构，可以通过主链间氢键，甚至在主链与侧链间形成氢键而维持其构象。三级结构蛋白质的三级结构(Tertiary Structure)是指在二级结构基础上，肽链的不同区段的侧链基团相互作用在空间进一步盘绕、折叠形成的包括主链和侧链构象在内的特征三维

15、结构。维系这种特定结构的要有氢键、疏水键、离子键和力等。尤其是疏水键，在蛋白质三级结构中起着重要作用。结构域对于一些相当大的蛋白质分子，一条长的多肽链，有时要先分别折叠成几个相对独立的区域，再组装成球状或颗粒状的复杂构象（三级结构）。这种在二级结构或超二级结构基础上形成的特定区域称为结构域（structural四级结构蛋白质的四级结构(Quaternary Structure)是指由多条各自具有一、二、三级结构的肽链通过非共价键连接起来的结构形式；各个亚基在这些蛋白质中的空间排列方式及亚基之间的相互作用关系。类型、特点 如何形成氢键（问答）三、四级结构只会考定义球状蛋白表面特性（问答）氨基酸的

16、顺序是从 N-端的氨基酸残基开始，以 C-端氨基酸残基为终点的排列顺序。多肽的水解：完全水解得到各种氨基酸的混合物，部分水解通常得到多肽片段。酸或碱能够将多肽完全水解，酶水解一般是部分水解。酶一些重要的辅酶的前体(1)NAD+ 和 N+FAD 和 FMN泛酸和辅酶 A(CoA)(2)(3)(4)(5)四氢叶酸(FH4 或 THFA)(4)(5) 焦磷酸硫胺素(TPP)(1) 辅酶前体维 功能全酶(2)生素(3)(4)NAD+（辅酶 I）N+(辅酶B5（烟酰传递质子和电子脱氢酶(5)(6)胺）(7)(8)II)FAD 和 EMN（辅酶）B2（核黄传递质子和电子脱氢酶(9)(10)素）(11)(1

17、2)TPP（硫胺素焦磷酸酯B1（硫胺基团转移脱羧酶(13)(14)素）(15)(16)四氢叶酸(THFA)叶一碳基团转移酶(17)(18)B11(19)(20)酸)辅酶 AB3(泛酸)酰基转移酶(21)(22)(23)(24)(25)(26)(27)(28)生物素B7( 生物 CO2 转移羧化酶(29)(30)(31)(32)素)磷酸吡哆素B6（吡哆转氨基转氨酶(33)(34)素）(35)(36)辅酶 B12B1（2钴维异构化变位酶(37)(38)素）(39)(40)(49) (6) 磷酸吡哆素(50) (7) 生物素维生素 B12 辅酶(51) (8)(52)（9）硫辛酸(53) (10)

18、辅酶 Q(CoQ)(54)辅酶（小题）结合蛋白酶：某些酶，例如氧化-还原酶等，其分子中除了蛋白质外，还含有非蛋白组分.结合蛋白酶的蛋白质部分称为酶蛋白，非蛋白质部分包括辅酶及金属离子(或辅因子cofactor)。某些小分子有机化合物与酶蛋白结合在一起并协同实施催化作用，这类分子被称为辅酶（或辅基）。辅酶是一类具有特殊化学结构和功能的化合物。参与的酶促反应主要为氧化-还原反应或基团转移反应。大多数辅酶的前体主要是水溶性 B 族维生素。许用密切相关。生素的生理功能与辅酶的作竞争性抑制剂的结构类型竞争性抑制作用中 I 只与酶结合，因而S 与酶结合。而 S 又不能与 EI 结合，I 也不能与 ES 结

19、合，所以 EIS 不存在；EI 亦不能分解成产物。底物类似物过渡态类似物其它化合物某些竞争性抑制剂的化学结构与底物的结构没有任何关系，其抑制作用的原理是抑制剂与一些酶活性中心的金属离子络合，妨碍了底物的进入，从而起到抑制酶活性的目的。如何判断抑制剂类型？什么变什么不变？（问答）典型的非竞争性抑制剂不影响酶-底物结合；底物也不影响酶-I 的结合；S 和 I 都可可逆独立地结合于酶的不同部位上；并且 ESI 为端点复合物。反竞争性抑制剂 I 不能与酶结合，而只能与 ES 可逆结合生成不能分解成产物的EIS。这一点与竞争性抑制相反，Ki 值为，EIS 只能解离成 ES + I，而不能解离成 EI+

20、S。如何判断可逆抑制剂类别？(41) 硫辛酸(42)(43) 传递氢和转移乙酰基(44)系(45) 泛醌（辅酶 Q）(46)(47) 传递质子和电子(48) 氧化-通过酶抑制作用的动力学研究，计算无抑制剂和有抑制剂时的 Km 与Vmax，当 Vmax值不变，而 Km 变大时，该抑制剂属于竞争性抑制剂；当 Vmax 变小，Km 不变时，该抑制剂属于非竞争性抑制剂；当 Vmax 值减小，Km 变小时，该抑制剂属于反竞争性抑制剂。酶的特性（可问答可填空）高效性选择性（专一性）反应条件温和4.酶可调节控制活化能为什么会减低？（问答）1，中间产物形成一个有序的、低熵的复合物。2，脱溶剂化作用增加了 ES

21、 复合物的能量，使其更活泼而容易反应。3，静电去稳定化作用，底物分子发生、形变，从而引起反应加速进行。4，空间位阻使底物分子发生、形变，从而引起反应加速进行。根据蛋白质结构，为什么会影响酶催化活性常数（小题）当反应速度等于最大速度一半时,即 V = 1/2 Vmax, Km = SKM上式表示,常数是反应速度为最大值的一半时的底物浓度。因此,常数的为 mol/L。不同的酶具有不同 Km 值，它是酶的一个重要的特征物理常数。Km 值只是在固定的底物，一定的温度和条件下，一定的缓冲体系中测定的，不同条件下具有不同的 Km 值。Km 值表示酶与底物之间的亲和程度：Km 值大表示亲和程度小，酶的催化活

22、性低;Km 值小表示亲和程度大,酶的催化活性高。脂肪酸氧化主要产物 乙酰 CoA常数的mol/L 因为常数是最大反应速度一半时的底物浓度环式光合磷酸化不产生 N变位酶以辅酶 B12 为辅酶吖啶橙、吖啶黄是一种移码诱变剂移码诱变剂、脱氨基诱变剂、 亚硝酸碱基类似物、 5-氟尿嘧啶 5-溴尿嘧啶烷化剂 氮芥、乙烯亚胺H所有蛋白质都有一、二、三、四级结构 错原核细胞的 mRNA 半衰期比真核细胞短 对与 DNA不同，RNA 的不需要引物 对紫外线可以使 DNA 中的胞嘧啶上的碱基形成二聚体 对 胞嘧啶和胸腺嘧啶都可以细胞色素 f 是细胞呼吸链中的一种电子传递体 错光合作用中的相关物质：细胞色素 f，铁氧还蛋白，醌呼吸作用：细胞色素 a、b、c、c1，辅酶 Q（泛醌）焦磷酸硫胺素是脱羧酶的辅酶 对碱水解核酸生成 2-核苷酸或者 3-核苷酸 对下列氨基酸常处于球蛋白分子的是Val 缬氨酸等电点沉淀、盐析沉淀、蛋白质分子的可逆沉淀（非变性沉淀）：沉淀法不可逆沉淀（变性沉淀）：加热沉淀、强酸碱沉淀、重金属盐沉淀蛋白质不可逆失活的化学：强酸强碱、氧化剂（过氧化物）、去污剂、表活剂（十二烷基磺酸钠）、变性剂（脲和盐酸胍、水互溶）、螯合剂、重金属离子和巯基试剂真核生物 mRNA 结构：5 末端有一个“帽结构”，3 末端一个“尾结构”，poly(A)体内一碳代谢的运载