03 生物化学习题与解析酶

1、一、选择题（一）A型题酶的活性中心是指A结合抑制剂使酶活性降低或丧失的部位B结合底物并催化其转变成产物的部位C结合别构剂并调节酶活性的部位D结合激活剂使酶活性增高的部位E酶的活性中心由催化基团和辅酶组成酶促反应中，决定反应特异性的是A.酶蛋白B.辅酶C.别构剂D.金属离子E.辅基关于酶的叙述正确的是A酶是生物催化剂，它的化学本质是蛋白质和核酸B体内的生物催化剂都是蛋白质C酶是活细胞合成的具有催化作用的蛋白质D酶改变反应的平衡点，所以能加速反应的进程E酶的底物都是有机化合物酶蛋白变性后活性丧失原因是A酶蛋白被完全降解为氨基酸B酶蛋白的一级结构受到破坏C酶蛋白的空间结构受到破坏D酶蛋白不再溶于水E

2、失去了激活剂含有维生素B1的辅酶是ANAD+BFADCTPPDCoAEFMN解释酶的专一性较合理的学说是A锁-钥学说B化学渗透学说C诱导契合学说D化学偶联学说E中间产物学说酶的竞争性抑制剂的特点是A当底物浓度增加时，抑制剂作用不减B抑制剂和酶活性中心的结合部位相结合C抑制剂的结构与底物不相似D当抑制剂的浓度增加时，酶变性失活E抑制剂与酶的结合是不可逆的磺胺类药物能抑菌，是因为细菌利用对氨基苯甲酸合成二氢叶酸时，磺胺是二氢叶酸合成酶的A竞争性抑制剂B不可逆抑制剂C非竞争性抑制剂D.反竞争性抑制剂E.别构抑制剂关于酶的共价修饰，正确的是A活性中心的催化基团经修饰后，改变酶的催化活性B通过打断某些肽

3、键，使酶的活性中心形成而改变酶的活性C只涉及酶的一级结构的改变而不涉及高级结构的改变D有级联放大效应E只包括磷酸化修饰和甲基化修饰关于关键酶的叙述，正确的是A一个反应体系中的所有酶B只受别构调节而不受共价修饰C一个代谢途径只有一个关键酶D并不催化处于代谢途径起始或终末的反应E一般催化代谢途径中速度较慢、不可逆的反应关于有机磷化合物对酶的抑制，叙述正确的是A因能用解磷定解毒，故属于可逆性抑制B能强烈抑制胆碱酯酶活性C该抑制能被过量的GSH解除D有机磷化合物与酶活性中心的巯基结合E该抑制能被适量的二巯基丙醇解除关于非竞争性抑制剂的叙述，正确的是A由于抑制剂结合酶活性中心以外的部位，酶与底物结合后，

4、还能与抑制剂结合B酶的Km与抑制剂浓度成反比C与酶活性中心上的必需基团结合，影响酶与底物的结合D在有非竞争性抑制剂存在的情况下，如加入足量的酶，能达到正常的VmaxE也称为别构抑制剂反竞争性抑制作用的动力学特点是AKm降低，Vmax降低B抑制剂可与酶和酶-底物复合物同时结合CKm不变，Vmax降低D抑制剂只与酶或酶-底物复合物结合EKm降低，Vmax增高酶和一般催化剂相比，其特点之一是A温度能影响催化效率B高温时会出现变性C降低反应的活化能D提高速度常数E不改变平衡常数关于Km的叙述，正确的是A指酶-底物复合物的解离常数B酶的Km越大，底物与酶的亲和力越大C是酶的特征性常数，与酶的浓度无关D与

5、底物的种类无关E与环境的pH无关关于酶的最适pH，叙述错误的是A与底物的种类有关B与底物的浓度有关C与缓冲液的种类有关D与缓冲液的浓度无关E与酶的纯度有关关于酶和底物的结合，叙述错误的是A一般为非共价结合B若底物为蛋白质等大分子，结合范围涉及整个酶分子C若底物为小分子化合物，结合范围只是酶的活性中心D酶构象的破坏，则严重影响酶-底物复合物的形成E结合基团可能也具有催化功能，催化基团也有结合作用关于酶的最适温度，叙述错误的是A与底物的种类和浓度有关B与介质的种类和pH有关C与环境的离子强度无关D与酶的种类和浓度有关E以酶活力对温度作图图形呈倒U形关于酶的磷酸化修饰，叙述错误的是A酶经磷酸化修饰后

6、，酶的活性增加B磷酸化和去磷酸化反应是由各种蛋白激酶催化的C被磷酸化的部位是酶活性中心的丝氨酸、苏氨酸及酪氨酸残基的羟基D磷酸化时需消耗ATPE别构酶不能进行磷酸化修饰酶原激活的主要途径是A化学修饰B亚基的聚合和解离C别构激活D翻译后加工E水解一个或几个特定的肽段化学毒气（路易士气）与酶活性中心结合的基团是A.丝氨酸的羟基B.组氨酸的咪唑基C.赖氨酸的8-氨基D半胱氨酸的巯基E谷氨酸的氨基浓度为10-6mol/L的碳酸酐酶在一秒钟内催化生成0.6mol/L的H2CO3，则碳酸酐酶的转换数为A.6X10-4B.6X10-3C.0.6D.6X10-5E.1.7X10-6酶促反应动力学研究的是A.酶

7、分子的空间构象及其与辅助因子的相互关系B.酶的电泳行为C.酶促反应速度及其影响因素D.酶与底物的空间构象及其相互关系E.酶活性中心各基团的相互关系反竞争性抑制剂对酶促反应速度的影响是A.Kmt,Vmax不变B.KmI,VmaxIC.Km不变,VmaxID.KmI,VmaxtE.KmI,Vmax不变有关乳酸脱氢酶同工酶的叙述,正确的是A.乳酸脱氢酶含有M亚基和H亚基两种,故有两种同工酶B.M亚基和H亚基都来自同一染色体的某一基因位点C.它们在人体各组织器官的分布无显著差别D.它们的电泳行为相同E.它们对同一底物有不同的Km值关于同工酶叙述正确的是A.催化相同的化学反应B.分子结构相同C.理化性质

8、相同D.电泳行为相同E.翻译后化学修饰不同所造成的结果也不同L-谷氨酸脱氢酶属于A.氧化还原酶类B.水解酶类C.裂合酶类D.转移酶类E.合成酶类能使酶发生不可逆破坏的因素是A.强碱B.低温C.透析D.盐析E.竞争性抑制关于酶与临床医学关系的叙述,错误的是：A.体液酶活性改变可用于疾病诊断B.乙醇可诱导碱性磷酸酶生成增加C.酶可用于治疗疾病D酪氨酸酶缺乏可引起白化病E细胞损伤时，细胞酶释入血中的量增加心肌梗塞时，乳酸脱氢酶的同工酶谱增加最显著的是：ALDH5BLDH4CLDH3DLDH2ELDH1测定血清酶活性常用的方法是A在最适条件下完成酶促反应所需要的时间B以280nm的紫外吸收测酶蛋白的含

9、量C分离提纯酶蛋白，称取重量计算酶含量D在规定条件下，测其单位时间内酶促底物减少量或产物生产量E以上方法都常用（二）B型题A抛物线B矩形双曲线C直线D平行线ES形曲线竞争性抑制作用与反应速度的关系曲线是反竞争性抑制作用与反应速度的关系曲线一般是底物浓度与反应速度的关系曲线是变构酶的动力学曲线是A竞争性抑制B非竞争性抑制C反竞争性抑制D不可逆性抑制E反馈抑制砷化物对巯基酶的抑制是甲氨蝶呤对四氢叶酸合成的抑制是丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制是A寡聚酶B限制性内切酶C多酶体系D酶原E单体酶由一条多肽链组成无催化活性基因工程中的工具酶11.可催化一系列连续的酶促反应A转移酶B水解酶C异构酶D裂解酶E氧化还

10、原酶12.醛缩酶属于消化酶属于磷酸化酶属于过氧化氢酶属于A有机磷农药B磺胺类药物C二巯基丙醇D解磷定E琥珀酸16.二氢叶酸合成酶的抑制剂胆碱酯酶的抑制剂有机磷农药中毒的解毒重金属盐中毒的解毒A米氏常数B酶的活性单位C酶的转换数D酶的最大反应速度E酶的速度单位时间内生成一定量的产物所需的酶量可以反映酶对底物的亲和力每秒钟1mol酶催化底物转变为产物的摩尔数A多数酶发生不可逆变性B酶促反应速度最大C多数酶开始变性D温度增高，酶促反应速度不变E活性降低，但未变性环境温度60C环境温度80C酶在0C时环境温度与最适温度相当A酶浓度B抑制剂C激活剂DpH值E底物浓度能使酶活性增加影响酶与底物的解离可与酶

11、的必需基团结合，影响酶的活性酶被底物饱和时，反应速度与之成正比A氨基转移B羧化反应C丙酮酸脱羧D琥珀酸脱氢E丙酮酸激酶磷酸吡哆醛与磷酸吡哆胺作辅酶FAD作辅酶生物素作辅酶A.斜率t,纵轴截距I,横轴截距不变B.斜率f,纵轴截距不变，横轴截距fC.斜率t,纵轴截距t,横轴截距不变D斜率不变，横轴截距t,纵轴截距IE斜率不变，横轴截距I,纵轴截距t34.竞争性抑制的林-贝作图特点是非竞争性抑制的林-贝作图特点是反竞争性抑制的林-贝作图特点是（三）X型题对酶的叙述正确的是A辅酶的本质是蛋白质B能降低反应活化能C活细胞产生的生物催化剂D催化热力学上不能进行的反应E酶的催化效率没有一般催化剂高大多数酶具

12、有的特征是A单体酶B为球状蛋白质,分子量都较大C以酶原的形式分泌D表现出酶活性对pH值特有的依赖关系E最适温度可随反应时间的缩短而升高LDH1和LDH5的叙述正确的是A二者在心肌和肝脏分布量不同B催化相同的反应,但生理意义不同C分子结构、理化性质不同D用电泳的方法可将其分离E骨骼肌和红细胞中含量最高金属离子在酶促反应中的作用是A参与酶与底物结合B可作催化基团C在氧化还原反应中传递电子D转移某些化学基团E稳定酶分子构象酶的辅助因子包括A金属离子B小分子有机化合物CH2ODCO2ENH3酶的化学修饰包括A甲基与去甲基化B磷酸化与去磷酸化C乙酰化与去乙酰化D腺苷化与脱腺苷化E.-SH与-S-S-的互

13、变关于pH值对酶促反应的影响，正确的是A影响酶分子中许多基团的解离状态B影响底物分子的解离状态C影响辅酶的解离状态D最适pH值是酶的特征性常数E影响酶-底物复合物的解离状态影响酶促反应速度的因素有A抑制剂B激活剂C酶浓度D底物浓度EpH竞争性抑制作用的特点是A抑制剂与酶的活性中心结合B抑制剂与底物结构相似C增加底物浓度可解除抑制D抑制程度与S和I有关E增加酶浓度可解除抑制磺胺类药抑制细菌生长是因为A属于非竞争性抑制作用B抑制细菌二氢叶酸合成酶C造成四氢叶酸缺乏而影响核酸的合成D抑制细菌二氢叶酸还原酶E属于反竞争性抑制作用关于酶催化作用的机制正确的是A邻近效应与定向作用B酸碱双重催化作用C表面效

14、应D共价催化作用E酶与底物如锁子和钥匙的关系，进行锁-匙的结合关于同工酶的叙述，正确的是A由相同的基因控制而产生B催化相同的化学反应C具有相同的理化性质和免疫学性质D对底物的Km值不同E由多亚基组成关于温度对酶促反应的影响，正确的是A温度越高反应速度越快B最适温度是酶的特征性常数C低温一般不使酶破坏，温度回升后，酶又可以恢复活性D.温度升高至60C以上时，大多数酶开始变性E.酶的最适温度与反应进行的时间有关.关于酶含量调节叙述正确的是A.底物常阻遏酶的合成B.终产物常诱导酶的合成C.属于迟缓调节D.细胞内酶的含量一般与酶活性呈正相关E.属于快速调节二、是非题竞争性抑制剂抑制程度与作用时间无关。

15、非竞争性抑制作用可用增加S的方法减轻抑制程度。辅酶和辅基的区别是生物学性质不同。关于诱导契合学说，底物和酶的结构相互诱导、变形，构象匹配。辅酶决定酶的特异性。心肌细胞中含量最多的乳酸脱氢酶是LDH3。竞争性抑制剂对酶促反应速度的影响是Kmt,VmaxI。酶原激活是酶原向酶的转化过程。酶促反应达到最大速度后，增加底物浓度不能加快反应速度的原因是全部酶与底物合成酶-底物复合体。磺胺类药物对细菌二氢叶酸合成酶的抑制作用属于竞争性抑制作用。酶促反应的作用是加快反应平衡达到的速率。酶的辅酶是酶催化活性所必需的小分子化合物。酶都是活细胞生成的蛋白质。变构酶的催化部位与调节部位一定都处于同一亚基上。三、填空

16、题迄今为止，人们已发现两类生物催化剂，一类是，另一类是和。酶原的激活是的转化过程，实际上是的过程。有竞争性抑制剂存在时，酶促反应的最大速度（Vmax），Km值；非竞争性抑制剂存在时，酶促反应的最大速度，Km值TOC o 1-5 h z酶的特异性取决于，而酶促反应种类与性质取决于。酶的催化作用不同于一般催化剂，其主要特点是、和。影响酶促反应速度的因素有、和。酶的特异性，一般可分为特异性、特异性和特异性。磺胺类药物的结构和结构相似，它可以竞争性抑制细菌体内的酶活性中心包括和两个功能部位。酶的必需基团，常见的有、TOC o 1-5 h z酶是具有催化能力的。辅助因子可分为两类，分别是和。全酶由和组成

17、。与酶蛋白结合的辅酶称为。酶对称为酶的专一性，一般可分为、和三种。酶的活性是指，一般用来衡量。Km值是酶的常数，在一定的情况下，Km值愈大，表示酶与底物的亲和力。酶所催化的反应叫，参加反应的物质叫。酶的可逆性抑制主要分为、和三类。不可逆性抑制剂常与酶的上的必需基团以键相结合。在酶浓度不变的情况下，底物浓度对酶促反应速度作图呈，双倒数作图呈。最适温度酶的特征性常数，随着反应时间延长，最适温度可能。四、名词解释holoenzymeessentialgroupactivecenterabsolutespecificityrelativespecificityKminhibitorcompetitiv

18、einhibitionzymogenallostericregulationcovalentmodificationisoenzyme五、问答题试说明最大反应速度（Vmax）的意义及应用。以乳酸脱氢酶为例，说明同工酶的生理意义和病理意义。简述酶作为生物催化剂与一般催化剂的共性及其特性。试述酶的多元催化作用。酶活性中心的必需基团分为哪两类？在酶促反应中其作用是什么？酶的特异性有哪几种类型？以磺胺药为例说明竞争性抑制作用在临床上的应用。试述温度对酶促反应影响的双重性。简述酶的分子组成、作用特点、作用机制、结构与功能的关系及影响酶促反应速度的因素及其作用机制。10比较酶的不可逆抑制与可逆抑制的作用特

19、点。比较三种可逆性抑制的作用特点。参考答案一、选择题（一）A型题1B2A3C4C5C6C7B8A9D10E11B12A13B14B15C16D17B18C19D20E21D22D23C24B25E26A27A28A29B30E31D（二）B型题1C2D3B4E5D6A7A8E9D10B11C12D13C14A15E16B17A18D19C20B21A22C23C24A25E26B27C28D29B30A31A32D33B34B35C36D（三）X型题1BC2BDE3ABCD4ABCE5AB6ABCDE7ABCE8ABCDE9ABCD10BC11ABCD12BDE13CDE14CD二、是非题1A

20、2B3B4A5B6B7B8A9B10A11A12A13B14B三、填空题酶核酶脱氧核酶酶原向酶酶的活性中心形成或暴露的过程。不变增加下降不变酶蛋白辅助因子高度的特异性高度的催化效率可调节性底物浓度酶浓度温度pH激活剂抑制剂绝对相对立体异构对氨基苯甲酸二氢叶酸合成酶结合催化丝氨酸残基上的羟基半胱氨酸残基上的巯基；组氨酸残基上的咪唑基酸性氨基酸残基上的羧基蛋白质金属离子小分子有机化合物辅酶辅基共价辅基底物的选择性绝对专一性相对专一性立体异构专一性酶催化化学反应的能力酶促反应速度的大小特征性物理愈小酶促反应底物竞争性抑制非竞争性抑制反竞争性抑制活性中心共价矩形双曲线直线不是降低。四、名词解释全酶，指

21、酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物。必需基团，指与酶活性密切相关的化学基团。活性中心，指酶的必需基团在一级结构上可能相距很远，但空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异的结合并将底物转化为产物的区域。绝对特异性，指有的酶只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物。relativespecificity相对特异性，指有一些酶的特异性相对较差，这种酶作用于一类化合物或一种化学键，这种不太严格的选择性称为相对特异性。Km米氏常数，指酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。inhibitor抑制剂，指凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质。compe

22、titiveinhibition竞争性抑制作用，指抑制剂与酶的底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合成中间产物的一种抑制作用。zymogen酶原，指酶在细胞内合成或初分泌，或在其发挥催化功能前只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下，这些酶的前体水解开一个或几个特定的肽键，致使构象发生改变，表现出酶的活性的这种无活性酶的前体。allostericregulation变构调节，指代谢物与关键酶分子活性中心以外的某个部位以非共价键可逆的结合，使酶发生变构而改变其催化活性，对酶催化活性的这种调节方式称变构调节。covalentmodification共价修饰，指酶蛋白肽链上的一些

23、基团在其它酶的催化下可与某些化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性的过程。isoenzyme同工酶，指催化的化学反应相同，酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。五、问答题1.试说明最大反应速度（Vmax）的意义及应用。答：最大反应速度（Vmax）是酶完全被底物饱和时的反应速度，它除受pH和温度影响外，还受抑制剂，特别是非竞争性抑制剂和竞争性抑制剂的影响。如果酶的浓度已知，则可利用Vmax计算酶的转换数，即单位时间内每个酶分子催化底物转变为产物的分子数。2.以乳酸脱氢酶为例，说明同工酶的生理意义和病理意义。答：不同组织中LDH的同工酶谱不同，使不同组织具有不同的代谢特征。如

24、心肌中LDH1和LDH2含量最多，而骨骼肌和肝脏中以LDH4和LDH5为主。LDH1和LDH2对乳酸亲和力大，所以有利于心肌利用乳酸氧化获得能量；LDH4和LDH5对丙酮酸亲和力大，有利于使丙酮酸还原为乳酸，这与肌肉在供氧不足时能由酵解作用取得能量的生理过程相适应。由于同工酶在组织器官中的分布有差异，因此，血清同工酶谱分析有助于器官疾病的诊断。如心肌病变时LDH1和LDH2活性升高；肝脏病变时LDH4和LDH5活性升高。简述酶作为生物催化剂与一般催化剂的共性及其特性。答：酶与一般催化剂的共性：催化热力学允许的化学反应；可以加快化学反应的速度，而不改变反应的平衡点，即不改变反应的平衡常数；在反应

25、前后，酶本身没有结构、性质和数量上的改变，且微量的酶便可发挥巨大的催化作用。特性：酶作为生物催化剂有三个特点：催化效率更高，具有高度的特异性，酶催化活性和酶含量的可调节性。（1）酶的催化效率极高，可比一般催化剂高1071013倍；（2）酶作用的专一性。即酶对底物具有严格的选择性；（3）酶的高度不稳定性。由于酶的化学本质是蛋白质，它对周围环境极为敏感，它极易受外界条件的影响而改变其构象和性质，因而也必然影响到它的催化活性。试述酶的多元催化作用。答：酶的多元催化作用表现在三个方面：（1）酸-碱催化作用：酶是两性解离的蛋白质，酶活性中心有些基团则可以成为质子的供体（酸），有些基团则可以成为质子的接受

26、体（碱）。这些基团参与质子的转移，可使反应速度提高102105倍。（2）共价催化作用：很多酶的催化基团在催化过程中通过和底物形成瞬间共价键而将底物激活，并很容易进一步被水解形成产物和游离的酶。（3）亲核催化作用，酶活性中心有的基团属于亲核基团，可以提供电子给带有部分正电荷的过渡态中间物，从而加速产物的生成。许多酶促反应常常有多种催化机制同时介入，共同完成催化反应，这是酶促反应高效率的重要原因。酶活性中心的必需基团分为哪两类？在酶促反应中其作用是什么？答：酶的活性中心内的必需基团，一类是结合基团，其作用是与底物相结合，使底物与酶的一定构象形成复合物。另一类是催化基团，其作用是影响底物中某些化学键

27、的稳定性，催化底物发生化学反应并将其转变为产物。酶的特异性有哪几种类型？答：酶的特异性可分为三种类型：（1）酶的绝对特异性，即一种酶仅作用于一种底物催化一种化学反应，对其他任何底物都无催化作用；（2）酶的相对特异性，即一种酶可作用于一类化合物或一种化学键；（3）立体异构特异性，即一种酶仅作用于立体异构中的一种，而对另一种则无作用。以磺胺类药为例说明竞争性抑制作用在临床上的应用。答：细菌在生长繁殖过程中，必须从宿主体内摄取对氨基苯甲酸，在其他因素的参与下由二氢叶酸合成酶的催化生成二氢叶酸，后者在二氢叶酸还原酶的催化下生成四氢叶酸参与核酸的合成，细菌才可以生长繁殖，磺胺药的基本结构与对氨基苯甲酸相

28、似，能竞争性地与二氢叶酸合成酶结合，从而抑制了细菌的二氢叶酸合成，抑制了细菌的生长繁殖。由于这是一种竞争性抑制作用，故在治疗中需维持磺胺药在体液中的高浓度才能有好的疗效。因而首次用量需加倍，同时要日服药4次，以维持血中药物的高浓度。试述温度对酶促反应影响的双重性。答：一般化学反应速度随温度升高，反应速度加快，酶促反应在一定温度范围内遵循这个规律，但酶是一种蛋白质，温度的升高可影响其空间构象的稳定性，促使酶蛋白变性，因此反应温度在一定范围内既可加速反应的进行，反应温度过高促使酶失去催化能力。因此，温度对酶促反应的影响具有双重性。简述酶的分子组成、作用特点、作用机制、结构与功能的关系及影响酶促反应

29、速度的因素及其作用机制。答：第一：酶根据分子组成不同可以分为单纯酶和结合酶，结合酶包括酶蛋白和辅助因子，其中辅助因子多为金属离子和小分子有机物。第二：酶的作用特点包括：酶的高效性；酶的特异性；酶的可调节性；酶的特异性包括：绝对特异性，相对特异性，立体异构特异性酶的可调节性包括：酶活性的调节和酶含量的调节第三，酶的作用机制：酶活性中心与底物结合后促进底物形成过渡态而提高反应速率。酶与底物诱导契合形成酶-底物复合物，通过邻近效应，定向排列，表面效应使底物容易转变成过渡态，酶通过多元催化发挥高效催化作用。第四，结构与功能的关系：单纯酶：催化活性依靠酶蛋白的三维空间结构的完整。三维空间与活性中心结构相

30、关，与酶活性密切相关的化学基团称酶的必需基团。这些必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特异的结合，并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。酶的活性中心是酶具有催化活性的关键部位，酶三级结构的完整是活性中心结构维持的必备条件。有些酶必需具备蛋白质的四级结构才能保持催化活性，如同工酶。结合酶：除酶蛋白结构完整外，酶蛋白必须与辅助因子结合形成全酶发挥催化功能。第五，影响酶促反应速度的因素以及作用机制：底物的浓度：S低时，酶的活性中心未被充分占据，随S的升高反应速度加快。当酶的活性中心被底物饱和后，继续加大底物浓度，反应速度也不再增加。解释S与酶促反应速度的关系最合适的学说是中间产物学说，根据中间产物学说推导出米-曼氏方程：Km值是酶促反应速度达最大反应速度一