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文档简介
1、第一节蛋白质的分子组成第二节蛋白质的分子结构第三节蛋白质的理化性质第四节蛋白质的分类第一节蛋白质的分子组成一、蛋白质的元素组成第一节蛋白质的分子组成二、蛋白质的基本组成单位氨基酸(一)氨基酸的结构特点(1)构成天然蛋白质的20种氨基酸都是-氨基酸。(2)除甘氨酸外,其余氨基酸均为L-型氨基酸。第一节蛋白质的分子组成(二)氨基酸的分类碱性氨基酸酸性氨基酸极性中性氨基酸非极性疏水性氨基酸第一节蛋白质的分子组成(三)氨基酸的理化性质第一节蛋白质的分子组成(四)氨基酸的连接方式第一节蛋白质的分子组成第二节蛋白质的分子结构一、蛋白质的一级结构蛋白质分子中氨基酸残基的排列顺序称为蛋白质的一级结构(prim
2、ary structure)。这级结构由DNA分子中的遗传信息决定。维持蛋白质一级结构稳定的化学键主要为肽键,还包括蛋白质分子内形成的二硫键。牛胰岛素(insulin)是第一个被确定一级结构的蛋白质。它由A、B两条肽链组成,A肽链含有21个氨基酸残基,B肽链含有30个氨基酸残基,除肽键外,维持胰岛素分子的化学键还包括两个链间形成的二硫键和存在于A链的一个链内二硫键,如图1-3所示。第二节蛋白质的分子结构第二节蛋白质的分子结构二、蛋白质的空间构象蛋白质分子并非线性分子,而是多肽链在一级结构的基础上,进一步盘曲、折叠形成特定三维空间结构即空间构象。蛋白质的特定空间构象决定了蛋白质的分子形状、理化性
3、质和生物学功能。第二节蛋白质的分子结构(一)蛋白质的二级结构第二节蛋白质的分子结构(二)蛋白质的三级结构第二节蛋白质的分子结构(三)蛋白质的四级结构第二节蛋白质的分子结构三、蛋白质的结构与功能的关系(一)蛋白质一级结构与功能的关系第二节蛋白质的分子结构(二)蛋白质空间结构和功能的关系第三节蛋白质的理化性质一、蛋白质的两性解离和等电点第三节蛋白质的理化性质第三节蛋白质的理化性质二、蛋白质的胶体性质第三节蛋白质的理化性质第三节蛋白质的理化性质三、蛋白质的变性、沉淀和凝固(一)蛋白质的变性与复性第三节蛋白质的理化性质第三节蛋白质的理化性质(二)蛋白质沉淀与凝固第三节蛋白质的理化性质四、蛋白质的呈色反
4、应与紫外吸收特性(一)蛋白质的呈色反应第三节蛋白质的理化性质(二)蛋白质的紫外吸收特性蛋白质所含的色氨酸残基、酪氨酸残基存在共轭双键,在280 nm波长处有最大吸收峰值,且与蛋白质浓度成正比关系。因此,可用于蛋白质定量测定。测定蛋白质溶液在280 nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的最简便、快速的方法。第四节蛋白质的分类一、按组成分类第四节蛋白质的分类二、按分子形状分类第四节蛋白质的分类三、按功能分类目前蛋白质的分类多倾向于按照蛋白质功能进行分类,依据功能的不同可将蛋白质分为结构蛋白质、活性蛋白质和信号蛋白质三大类。上述提到的角蛋白、胶原蛋白等属于结构蛋白质;转运蛋白、运动蛋白等属于活性蛋白
5、质;GTP结合蛋白、受体等则属于信号蛋白质。第一节核酸的分子组成第二节核酸的分子结构第三节核酸的理化性质第一节核酸的分子组成一、核酸的元素组成组成核酸的元素主要有C、H、O、N、P等,其中磷的含量较恒定,大约占9%10%因此,可利用这一元素组成特点,通过测定生物样品中P的含量来推算核酸的含量。第一节核酸的分子组成二、核酸的基本组成单位核苷酸第一节核酸的分子组成第一节核酸的分子组成(一)戊糖第一节核酸的分子组成(二)碱基第一节核酸的分子组成第一节核酸的分子组成(三)核苷第一节核酸的分子组成(四)核苷酸第一节核酸的分子组成第一节核酸的分子组成三、体内某些重要的游离核苷酸(一)多磷酸核苷酸第一节核酸
6、的分子组成(二)环化核苷酸第一节核酸的分子组成(三)辅酶类核苷酸 有些核苷酸作为酶分子的辅酶,在生物氧化和物质代谢中起重要作用,如尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD)、尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸(NADP )、黄素单核苷酸(FMN)等。第二节核酸的分子结构一、核酸的一级结构第二节核酸的分子结构第二节核酸的分子结构二、DNA分子的空间结构与功能(一)DNA的二级结构第二节核酸的分子结构第二节核酸的分子结构(二)DNA的超螺旋结构第二节核酸的分子结构第二节核酸的分子结构(三)DNA的功能 DNA作为遗传信息的携带者,是遗传信息进行传递和表达时复制和转录的模板,是生命活动与繁殖、遗传、变异等的物质基础。
7、基因是有功能的DNA序列片段,指导生物体功能分子(包括蛋白质、RNA等)的合成。第二节核酸的分子结构三、RNA的分子结构与功能第二节核酸的分子结构(一)mRNA第二节核酸的分子结构(二)tRNA第二节核酸的分子结构(三)rRNA rRNA占细胞总RNA的80%左右,具有复杂的空间结构。生物体的核糖体都由大小不同的两个亚基所组成。以rRNA分子作为骨架,与多种核糖体蛋白装配成细胞器核糖体,是生物体细胞内蛋白质合成的场所。第三节核酸的理化性质一、紫外吸收性质核酸分子中的嘌呤和嘧啶碱基含有共轭双键结构,能强烈吸收紫外光,且在260 nm处有最大吸收峰。根据这一性质可以对核酸进行定性和定量分析。细胞内
8、核酸常与蛋白质结合存在,蛋白质的最大吸收峰在280 nm处,因此可以利用260 nm和280 nm的吸光度比值来判断核酸样品的纯度,DNA纯品比值为1.8 ,RNA纯品比值为2.O。第三节核酸的理化性质二、核酸的变性、复性和杂交(一)核酸的变性在某些理化因素作用下,DNA分子由双链解离为单链的现象称DNA的变性。能够引起DNA变性的因素有:高温、强酸、强碱、乙醇、丙酮、尿素和甲醛等。第三节核酸的理化性质(二)核酸的复性第三节核酸的理化性质(三)分子杂交第一节脂溶性维生素第二节水溶性维生素第一节脂溶性维生素一、维生素A(一)化学本质与性质第一节脂溶性维生素(二)生化作用及缺乏病第一节脂溶性维生素
9、二、维生素(一)化学本质与性质第一节脂溶性维生素第一节脂溶性维生素(二)生化作用及缺乏病第一节脂溶性维生素三、维生素(一)化学本质与性质第一节脂溶性维生素(二)生化作用及缺乏病第一节脂溶性维生素三、维生素(一)化学本质与性质第一节脂溶性维生素第一节脂溶性维生素(二)生化作用及缺乏病第二节水溶性维生素一、维生素1(一)化学本质与性质第二节水溶性维生素(二)生化作用及缺乏病第二节水溶性维生素第二节水溶性维生素二、维生素2(一)化学本质与性质第二节水溶性维生素(二)生化作用及缺乏病第二节水溶性维生素三、维生素PP(一)化学本质与性质第二节水溶性维生素第二节水溶性维生素第二节水溶性维生素(二)生化作用
10、及缺乏病第二节水溶性维生素四、维生素6(一)化学本质与性质第二节水溶性维生素第二节水溶性维生素(二)生化作用及缺乏病第二节水溶性维生素五、泛酸(一)化学本质与性质第二节水溶性维生素(二)生化作用及缺乏病第二节水溶性维生素六、生物素(一)化学本质与性质第二节水溶性维生素(二)生化作用及缺乏病第二节水溶性维生素七、叶酸(一)化学本质与性质第二节水溶性维生素(二)生化作用及缺乏病第二节水溶性维生素八、维生素12(一)化学本质与性质第二节水溶性维生素(二)生化作用及缺乏病第二节水溶性维生素第二节水溶性维生素九、维生素(一)化学本质与性质第二节水溶性维生素(二)生化作用及缺乏病第二节水溶性维生素十、硫辛
11、酸硫辛酸(lipoic acid)是6,8- 二硫辛酸,可还原为二氢硫辛酸,是硫辛酸乙酰转移酶的辅酶,起转移酰基和递氢作用。在体内,硫辛酸具有抗脂肪肝、降低血胆固醇的作用,还可保护巯基酶免受金属离子毒害。目前未发现人类缺乏症。第一节酶促反映的特点第二节酶的分子组成与结构第三节影响酶促反应速度的因素一、酶的分类与命名(一)酶的分类1.氧化还原酶类2.转移酶类3.水解酶类4.裂解酶类5.异构酶类6.合成酶类(或连接酶类)一、酶的分类与命名(二)酶的命名二、酶与医学的关系酶与医学实验酶与疾病的治疗酶与疾病的诊断酶与疾病的发生第一节酶促反映的特点高度的催化效率高度的特异性高度的不稳定性酶活性的可调节性
12、第二节酶的分子组成与结构一、酶的分子组成第二节酶的分子组成与结构二、酶的活性中心第二节酶的分子组成与结构三、酶原及酶原的激活第二节酶的分子组成与结构四、同工酶第二节酶的分子组成与结构五、酶的调节第三节影响酶促反应速度的因素一、酶浓度对酶促反应速度的影响第三节影响酶促反应速度的因素二、底物浓度对酶促反应速度的影响第三节影响酶促反应速度的因素三、温度对酶促反应速度的影响第三节影响酶促反应速度的因素四、pH对酶促反应速度的影响第三节影响酶促反应速度的因素五、激活剂对酶促反应速度的影响能使酶由无活性(低活性)变为有活性(高活性)的物质称为酶的激活剂。激活剂多是金属离子,如Mg2+、K+、Mn2+等,少
13、数为阴离子,也有的激活剂是有机化合物。大多数金属离子激活剂对酶促反应是必不可少的,这种激活剂称为必需激活剂。如Mg2+为己糖激酶的必需激活剂。某些酶没有激活剂存在时有一定的催化活性,但加入激活剂后酶的催化活性增强,这类激活剂称为非必需激活剂,如C1-是唾液淀粉酶的非必需激活剂。第三节影响酶促反应速度的因素六、抑制剂对酶促反应速度的影响(一)氨基酸的结构特点抑制剂通过共价键与酶的活性中心上的必需基团牢固结合,从而影响ES复合物的生成,使酶活性受到抑制,称为不可逆性抑制(irreversible inhibition)。此种抑制不能用透析、超滤等简单的物理方法消除抑制而恢复活性。酶的不可逆抑制剂通
14、常对人体是有毒的,如重金属对巯基酶的抑制、有机磷毒物对羟基酶的抑制均属于不可逆性抑制作用。第三节影响酶促反应速度的因素巯基酶的抑制第三节影响酶促反应速度的因素羟基酶的抑制第三节影响酶促反应速度的因素(二)可逆性抑制抑制剂与酶以非共价键可逆地结合,而使酶活性降低或丧失者称可逆性抑制(reversible inhibition)。这种结合能够用透析、超滤等简单的方法除去抑制剂而恢复酶的活性。根据抑制剂在酶分子上结合的位置不同,可逆性抑制分为竞争性抑制、非竞争性抑制。第三节影响酶促反应速度的因素竞争性抑制第三节影响酶促反应速度的因素第三节影响酶促反应速度的因素非竞争性抑制第一节生成ATP的氧化体系第
15、二节其他不生成ATP的氧化体系第一节生成ATP的氧化体系一、氧化呼吸链的组成(一)尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸第一节生成ATP的氧化体系第一节生成ATP的氧化体系(二)黄素蛋白第一节生成ATP的氧化体系第一节生成ATP的氧化体系(三)铁硫蛋白第一节生成ATP的氧化体系(四)泛醌第一节生成ATP的氧化体系(五)细胞色素类第一节生成ATP的氧化体系二、氧化呼吸链各组分的排列顺序第一节生成ATP的氧化体系第一节生成ATP的氧化体系三、重要的氧化呼吸链(一)NADH氧化呼吸链第一节生成ATP的氧化体系(二)琥珀酸氧化呼吸链第一节生成ATP的氧化体系四、ATP的生成与利用(一)高能键和高能化合物第一节生成AT
16、P的氧化体系第一节生成ATP的氧化体系(二)ATP的生成方式第一节生成ATP的氧化体系(三)ATP与能量的储存和利用 1参与糖、脂类及蛋白质的生物合成过程 2磷酸肌酸是肌肉中能量的贮存形式第一节生成ATP的氧化体系第一节生成ATP的氧化体系五、胞液中NADH的氧化(一)- 磷酸甘油穿梭第一节生成ATP的氧化体系(二)苹果酸天冬氨酸穿梭第二节其他不生成ATP的氧化体系一、抗氧化酶体系第二节其他不生成ATP的氧化体系二、微粒体中的加单氧酶体系第一节糖的分解代谢第二节糖原的和解与分解第三节糖异生第四节血糖第五节糖复合物第一节糖的分解代谢一、糖酵解(一)糖酵解的反应过程糖酵解的整个反应过程均在细胞胞液
17、中进行,可分为两个阶段:第一个阶段是由葡萄糖或糖原分解为丙酮酸的过程,称之为糖酵解途径;第二个阶段是丙酮酸还原为乳酸的过程。第一节糖的分解代谢(二)糖酵解的反应特点第一节糖的分解代谢(三)糖酵解的生理意义(1)糖酵解最主要的生理意义是在组织氧供应不足时,迅速提供能量。(2)糖酵解是某些组织细胞的主要供能途径。第一节糖的分解代谢二、糖的有氧氧化(一)有氧氧化的反应过程第一节糖的分解代谢(二)有氧氧化的生理意义第一节糖的分解代谢第一节糖的分解代谢三、磷酸戊糖途径(一)磷酸戊糖途径的反应过程1.磷酸戊糖的生成第一节糖的分解代谢第一节糖的分解代谢2.基团转移反应第一节糖的分解代谢(二)磷酸戊糖途径的生
18、理意义第二节糖原的和解与分解第二节糖原的和解与分解一、糖原合成第二节糖原的和解与分解第二节糖原的和解与分解第二节糖原的和解与分解二、糖原分解第二节糖原的和解与分解第三节糖异生一、糖异生途径第三节糖异生第三节糖异生二、糖异生的生理意义调节酸碱平衡有利于乳酸的利用补充或恢复肝糖原储备维持血糖浓度恒定第四节血糖一、血糖的来源与去路第四节血糖二、血糖水平的调节第四节血糖第四节血糖三、糖代谢障碍第五节糖复合物一、糖蛋白的结构与功能第五节糖复合物二、蛋白聚糖的结构与功能第五节糖复合物第一节蛋白质的营养作用第二节氨基酸的一般代谢第三节氨的代谢第四节个别氨基酸的代谢第一节蛋白质的营养作用一、蛋白质的功能第一节
19、蛋白质的营养作用二、食物蛋白质的营养价值第一节蛋白质的营养作用三、蛋白质的需要量(一)氮平衡与蛋白质的生理需要量总氮平衡正氮平衡负氮平衡第一节蛋白质的营养作用(二)食物蛋白质在肠道的腐败作用第二节氨基酸的一般代谢一、氨基酸的代谢概况第二节氨基酸的一般代谢二、氨基酸的脱氨基作用脱氨基作用是指氨基酸脱去氨基生成-酮酸的过程,是人体内氨基酸分解代谢的主要途径。氨基酸脱氨基作用方式有氧化脱氨基、转氨基、联合脱氨基和嘌呤核苷酸循环等方式,其中以联合脱氨基最重要。第二节氨基酸的一般代谢三、- 酮酸代谢第三节氨的代谢一、氨的来源氨基酸脱氨基作用肠道吸收肾脏产生第三节氨的代谢二、氨的去路第三节氨的代谢三、高氨
20、血症和氨中毒第四节个别氨基酸的代谢一、氨基酸的脱羧基作用第四节个别氨基酸的代谢(一) - 氨基丁酸第四节个别氨基酸的代谢(二)组胺第四节个别氨基酸的代谢(三)5-羟色胺第四节个别氨基酸的代谢二、一碳单位的代谢(一)一碳单位的概念第四节个别氨基酸的代谢第四节个别氨基酸的代谢(二)一碳单位的生成与相互转变第四节个别氨基酸的代谢(三)一碳单位的生理作用第四节个别氨基酸的代谢三、芳香族氨基酸代谢第一节的生物合成第二节的生物合成第三节蛋白质的生物合成第四节基因工程第一节的生物合成一、DNA复制(一)DNA复制的方式半保留复制第一节的生物合成(二)参加复制的物质及作用1模板2原料3引物4能量5酶类及蛋白因
21、子第一节的生物合成(三)复制的过程第一节的生物合成第一节的生物合成第一节的生物合成第一节的生物合成二、逆转录第一节的生物合成三、DNA的损伤和修复(一)DNA的损伤第一节的生物合成(二)DNA损伤的修复诱导修复重组修复切除修复光修复第一节的生物合成第二节的生物合成一、参加转录的物质及作用第二节的生物合成二、转录的过程第二节的生物合成(一)起始第二节的生物合成第二节的生物合成(二)延长第二节的生物合成(三)终止第二节的生物合成第二节的生物合成三、转录后的加工和修饰(一)mRNA转录后的加工修饰加帽过程加尾过程剪接(RNA splicing )第二节的生物合成(二)tRNA转录后的加工修饰第二节的
22、生物合成(三)rRNA转录后的加工修饰第二节的生物合成第三节蛋白质的生物合成一、参与翻译的物质(一)mRNA第三节蛋白质的生物合成第三节蛋白质的生物合成遗传密码的基本特征如下:1连续性2方向性3简并性4摆动性5通用性第三节蛋白质的生物合成(二)tRNA第三节蛋白质的生物合成(三)核糖体第三节蛋白质的生物合成第三节蛋白质的生物合成(四)蛋白质合成酶系第三节蛋白质的生物合成(五)其他因子(1)无机离子。蛋白质合成时需要Mgz+ 、K+等无机离子参与。(2)能源物质。ATP, GTP为蛋白质合成提供能量。(3)蛋白质因子翻译过程中还需要多种蛋白质因子协助。这些蛋白质因子根据其作用不同分为三类:起始因
23、子(initiation factor, IF)、延长因子(elongation factor, EF)和终止因子(或释放因子,release factor, RF)。第三节蛋白质的生物合成二、肽链的生物合成过程翻译是一个连续的过程,包括起始、延长和终止三个阶段。翻译从mRNA上的起始密码子AUG开始,从53方向逐一读码,直至终止密码子。合成的肽链从起始甲硫氨酸开始,从N端C端延长,直至终止密码子前一位密码子所编码的氨基酸。第三节蛋白质的生物合成三、翻译后的加工修饰和靶向输送 从核糖体上释出的新生多肽链一般没有生物学活性,需要加工才能成为具有天然构象的活性蛋白质,这种加工称为翻译后的加工修饰。
24、在胞液核糖体中合成的各种蛋白质,还需要靶向输送到特定细胞部位,才能发挥其生物学功能。第三节蛋白质的生物合成四、蛋白质生物合成的干扰和抑制第四节基因工程一、基因工程常用的工具酶限制性核酸内切酶DNA聚合酶DNA连接酶第四节基因工程第四节基因工程二、基因工程的主要步骤目的基因的获得分载体的选择与构建选目的基因与载体的连接接重组子导入受体细胞转转化子的筛选与鉴定筛目的基因的表达第四节基因工程三、基因工程与医学的关系第一节肝在物质代谢中的作用第二节肝的生物转化作用第三节胆汁酸的代谢第四节胆色素代谢第一节肝在物质代谢中的作用 一、肝在糖代谢中的作用 二、肝在脂类代谢中的作用 三、肝在蛋白质代谢中的作用
25、四、肝在维生素代谢中的作用 五、肝在激素代谢中的作用第二节肝的生物转化作用一、生物转化的概念生物转化的生理意义在于使非营养物质极性增强、溶解度增大,从而易于随胆汁或尿液排出体外;同时也使其生物活性降低或消除(灭活作用),或使有毒物质的毒性减低或消除。但是,有些物质生物转化后,生物活性、毒性反而增强或溶解度反而降低,不易排出体外。因此不能将生物转化作用笼统地看作是“解毒作用”。第二节肝的生物转化作用二、生物转化的反应类型结合反应水解反应还原反应氧化反应第二节肝的生物转化作用三、生物转化的反应特点转化反应的连续性反应类型的多样性解毒与致毒双重性第二节肝的生物转化作用四、影响生物转化作用的因素第三节
26、胆汁酸的代谢一、胆汁酸的分类第三节胆汁酸的代谢二、胆汁酸的代谢初级胆汁酸的生成次级胆汁酸的生成胆汁酸的排出及肠肝循环第三节胆汁酸的代谢第三节胆汁酸的代谢三、胆汁酸的功能第四节胆色素代谢一、胆红素的生成与转运第四节胆色素代谢二、胆红素在肝中的代谢第四节胆色素代谢三、胆红素在肠道的转变第四节胆色素代谢四、血清胆红素与黄疸(一)血清胆红素第四节胆色素代谢(二)黄疸溶血性黄疸肝细胞性黄疸阻塞性黄疸第四节胆色素代谢第一节体液第二节水平衡第三节无机离子的代谢第四节钙和磷的代谢第五节微量元素的代谢第一节体液一、体液的分布与含量第一节体液二、体液中电解质组成与分布特点第一节体液第二节水平衡一、水的生理功能调节体温运输作用润滑作用促进和参与物质代谢维持组织的形态与功能第二
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