动物生物化学问答题集

1、蛋白质化学三、简答题 1螺旋的特征是什么？如何以通式表示螺旋？ 答：螺旋结构特征： 1每一圈包含3.6个残基，螺距 0.54nm，残基高度 0.15nm，螺旋半径 0.23nm。 2每一个角等于-57，每一个角等于-47。 3相邻螺圈之间形成链内氢键。即一个肽单位的 c o基氧原子与其前的第三个肽单位的 N H基氢原子生成一个氢键。氢键的取向与螺轴几乎平行。氢键封闭环本身包含13个原子。螺旋构象允许所有的肽键都能参与链内氢键的形成。因此，螺旋构象是相当稳定的，是最普遍的螺旋形式。螺旋依靠氢键维持。假设破坏氢键，那么螺旋构象遭到破坏，而变成伸展的多肽链。13螺旋。2蛋白质折叠二级结构的主要特点？

2、 答：二条折叠股平行排布，彼此以氢键相连，可以构成折叠片。折叠片又称为折叠。为了在相邻主链骨架之间形成最多的氢键，防止相邻侧链间的空间障碍，各主链骨架同时作一定程度的折叠，从而产生一个折叠的片层。其侧链近似垂直于相邻二个平面的交线，交替地位于片层的两侧。折叠片分为平行折叠片和反平行折叠片两种类型。3参与维持蛋白质空间结构的化学键有哪些？其作用如何？ 答：参与维持蛋白质空间结构的化学键有： 1范德华引力：参与维持蛋白质分子的三、四级结构。 2氢键：对维持蛋白质分子的二级结构起主要作用，对维持三、四级结构也起到一定的作用。 3疏水作用力：对维持蛋白质分子的三、四级结构起主要作用。 4离子键：参与维

3、持蛋白质分子的三、四级结构。 5配位键：在一些蛋白质分子中参与维持三、四级结构。 6二硫键：对稳定蛋白质分子的构象起重要作用。4胰岛素原与胰岛素在一级结构上有哪些差异？胰岛素原是如何变成有活性的胰岛素的？答：从胰岛细胞中合成的胰岛素原是胰岛素的前体。它是一条多肽链，包含 84个左右的氨基酸残基因种属而异。对胰岛素原与胰岛素的化学结构加以比照，可以看出，胰岛素原与胰岛素的区别就在于：胰岛素原多一个 C肽链。通过 C肽链将胰岛素的A、B 两条肽链首尾相连B链C 链A 链 ，便是胰岛素原的一条多肽链了。因此，胰岛素原没有生理活性与C肽链有关。 如果用胰蛋白酶和羧肽酶从胰岛素原的多肽链上切除C肽链，就

4、可以变成有生理活性的胰岛素了。 5血红蛋白的氧结合曲线为什么是 S形的？此 S形曲线有何生理意义？ 答： 血红蛋白分子是寡聚蛋白，在结合氧的过程中，存在着亚基之间的相互作用，即变构效应，因此，其氧结合曲线是 S形的。此S形曲线具有重要的生理意义。在肺部，它有利于脱氧血红蛋白结合更多的氧；在肌肉中，它有利于氧合血红蛋白分子释放更多的氧，以满足肌肉中生物氧化的需要。6为什么用电泳法能将不同蛋白质的混合物别离出来？ 答：蛋白质分子在直流电场中的迁移率与蛋白质分子本身的大小、形状和净电荷量有关。净电荷量愈大，那么迁移率愈大；分子愈大，那么迁移率愈小；净电荷愈大，那么迁移率愈大；球状分子的迁移率大于纤维

5、状分子的迁移率。在一定的电泳条件下，不同的蛋白质分子，由于其净电荷量、大小、形状的不同，一般有不同的迁移率，因此可以采用电泳法将蛋白质别离开来。7蛋白质为什么能在水溶液中稳定存在？ 答：蛋白质大小在胶体溶液的颗粒大小范围之内。绝大多数亲水基团在球蛋白分子的外表上，在水溶液中，能与极性水分子结合，从而使许多水分子在球蛋白分子的周围形成一层水化层水膜 。由于水膜的分隔作用，使许多球蛋白分子不能互相结合，而以分子的形式，均匀地分布在水溶液中，从而形成亲水胶体溶液，比拟稳定。此外，蛋白质分子带有相同的电荷，由于同性电荷相互排斥，使大分子不能结合成较大的颗粒。上述两个稳定因素使蛋白质分子能够在水溶液中稳

6、定存在。8蛋白质分子为什么具有紫外吸收光谱？ 答：蛋白质之所以能够产生紫外吸收光谱，原因是： 1多肽链中所有的肽键在紫外光区220nm波长有很强的光吸收； 2Trp、Tyr 和Phe残基，由于其侧链基团含有共轭双键系统，在近紫外区220300nm波长 ，有吸收光的能力。四、论述题 1举例说明多肽一级结构与功能的关系？答：催产素和加压素都是由人和高等动物的垂体后叶所分泌的多肽激素。催产素能促进子宫和乳腺平滑肌收缩，临床上用于引产和减少产后出血；加压素有增加血压和抗利尿的作用，临床上用于治疗尿崩症等。催产素和加压素的一级结构及其相似。所以催产素有微弱的加压素的功能，加压素也有微弱的催产素的功能，但

7、由于二者在第3 位和第8位的残基不同，因此，它们有不同的生理功能。 2什么是蛋白质变性？有哪些因素可使蛋白质变性？变性蛋白质有哪些表现？用哪些方法可以检测蛋白质是否变性？ 答：天然蛋白质在变性因素作用之下，其一级结构保持不变，但其高级结构发生了异常的变化，即由天然态折叠态变成了变性态伸展态 ，从而引起了生物功能的丧失，以及物理、化学性质的改变。这种现象，被称为变性。 变性因素是很多，其中物理因素包括： 热60100 、紫外线、X 射线、超声波、高压、外表张力，以及剧烈的振荡、研磨、搅拌等；化学因素，又称为变性剂，包括：酸、碱、有机溶剂如乙醇、丙酮等 、尿素、盐酸胍、重金属盐、三氯醋酸、苦味酸、

8、磷钨酸以及去污剂等。不同的蛋白质对上述各种变性因素的敏感程度是不同的。 变性蛋白质主要有以下的表现： 1物理性质的改变：溶解度下降，有的甚至凝聚、沉淀；失去结晶的能力；特性粘度增加；旋光值改变；紫外吸收光谱和荧光光谱发生改变等。 2化学性质的改变： 变性以后被蛋白水解酶水解速度就增加了，水解部位亦大大增加了，即消化率提高了；在变性之前，埋藏在蛋白质分子内部的某些基团，不能与某些试剂反响，但变性之后，由于暴露在蛋白质分子的外表上，从而变得可以与试剂反响了；生物功能的改变，抗原性的改变；生物功能丧失。 蛋白质变性的鉴定方法： 1测定蛋白质的比活性。 2以天然蛋白质作对照、测定蛋白质物理的变化。 3

9、测定蛋白质化学性质的变化。 4用免疫法测定蛋白质的抗原性是否改变，抗体能否与抗原专一性结合。 5观察蛋白质的溶解度是否下降，是否凝集、沉淀等。检查蛋白质变性的情况，往往采用多种方法，最后，综合其结果，才能得到确切的结论。3蛋白质有哪些重要的物理化学性质？蛋白质别离提纯的一般步骤是什么？有哪些测定蛋白质分子量的方法？ 答：蛋白质的物理化学性质： 1蛋白质的分子的大小形状：蛋白质分子有一定的大小，一般在 6103106道尔顿之间。蛋白质分子有一定的形状，大多数是近似球形的或椭球形的。 2蛋白质的两性解离：在酸性溶液中，各种碱性基团与质子结合，使蛋白质分子带正电荷，在直流电场中，向阴极移动；在碱性溶

10、液中，各种酸性基团释放质子，从而使蛋白质分子带负电荷，在直流电场中，向阳极移动。 在等电点时，蛋白质比拟稳定，溶解度最小。因此，可以利用蛋白质的等电点来分别沉淀不同的蛋白质，从而将不同的蛋白质别离开来。不同的蛋白质有不同的等电点。 3电泳：在直流电场中，带正电荷的蛋白质分子向阴极移动，带负电荷的蛋白质分子向阳极移动，这种移动现象，称为电泳。在一定的电泳条件下，不同的蛋白质分子，由于其净电荷量、分子大小、形状的不同，一般有不同的迁移率。因此，可以利用电泳法将不同的蛋白质别离开来。在蛋白质化学中，最常用的电泳法有：聚丙烯酰胺凝胶电泳、等电聚焦电泳、毛细管电泳等。 4蛋白质的胶体性质：球蛋白溶液具有

11、亲水胶体的性质。这种亲水胶体溶液是比较稳定的。其稳定因素有两个：一个是球状大分子外表的水化层；另一个是球状大分子外表具有相同的电荷，由于同性电荷的相互排斥，使得大分子不能互相结合成较大的颗粒。 5蛋白质的沉淀：盐析法、加酸或碱沉淀蛋白质、有机溶剂沉淀蛋白质、重金属盐沉淀蛋白质、生物碱试剂沉淀蛋白质、抗体对蛋白质抗原的沉淀。 6蛋白质的呈色反响：蛋白质分子的自由NH2 基和COOH 基、肽键，以及某些氨基酸的侧链基团，如：Tyr 的酚基、Phe 和 Tyr 的苯环、Trp 的吲哚基、以及 Arg的胍基等，能够与某种化学试剂发生反响，产生有色物质。 7蛋白质的光谱特征： 蛋白质的紫外吸收光谱：蛋白

12、质不能吸收可见光，但是，能够吸收一定波长范围的紫外光。用紫外分光光度计可以记录溶液中蛋白质的光吸收随入射光波长变化而变化的曲线。此曲线就是蛋白质的紫外吸收光谱。 蛋白质的荧光光谱：蛋白质吸收280nm波长的紫外光之后，能够发射不同波长的荧光。其荧光强度随荧光波长变化而变化。这是蛋白质的荧光光谱。 蛋白质的别离提纯的一般步骤： 1前处理； 2沉淀别离； 3别离纯化； 4质量鉴定。 测定蛋白质分子量的方法： 1沉降速度法； 2凝胶过滤法； 3SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳法。4举例说明蛋白质一级结构的表示方法。 答:以甲硫脑啡肽命名举例 中文氨基酸残基命名法：酪氨酰甘氨酰甘氨酰苯丙氨酰甲硫氨酸 中文单字

13、表示法：酪甘甘苯丙甲硫 1 2 3 4 5 三字母符号表示法：TyrG1yG1yPheMetB型题 1氨基酸分子的平均分子量为120Da。有一个多肽链的分子量是 15120Da，如此多肽完全以螺旋形式存在，试计算该螺旋的长度和圈数？ 解：该多肽共有氨基酸残基数为： 15120/120=126个 形成螺旋的长度为：1260.15nm=18.9nm 螺共有的圈数为：126/3.6=35 圈2试计算含有 122 个氨基酸残基的多肽链呈完全伸展时的长度是多少？该蛋白质的分子量大约是多少？ 答：氨基酸残基在伸展结构中的长度为 0.36nm，故该多肽的长度为： 0.36122r=43.92nm 该多肽的分

14、子量为：122120=14640Da3如何以刚性的肽平面为单元形成折叠盘绕的蛋白质空间构象？答：多肽链主链骨架实际上是由许多肽单位通过碳原子C连接而成的，肽单位是刚性平面结构。多肽链中所有的肽单位根本上都具有相同的结构，因此，多肽链的主链骨架构象，是由一系列碳原子的成对二面角，所决定的。也就是说，二面角决定多肽链主链骨架的构象。蛋白质分子构象主要靠非共价键维持，如：氢键、范德华引力、疏水作用力，以及离子键。此外，在某些蛋白质中，还有二硫键、配位键参与维持构象。总而言之，维持蛋白质分子构象的主要是一些次级键，它们的键能虽然弱，但它们相互作用的数量大，叠加在一起就成为维持和稳定蛋白质空间结构的不可

15、无视的作用力，形成不同的二面角， ，结果形成折叠盘绕的蛋白质空间构象。 4如何测定蛋白质的一级结构？ 答：将纯化蛋白质的肽键完全水解，测定其氨基酸组成。然后再局部水解蛋白质成为多个肽段，分析每个肽段中的氨基酸及其氨基末端或羧基末端的组成，在测定了肽段序列后，最后根据肽段的重叠比拟，推算出整个肽链的氨基酸序列。5如何鉴定蛋白质发生了变性？ 答：蛋白质在别离、提纯、贮藏的过程中，容易发生局部变性。这就需要对蛋白质进行鉴定，看它有没有变性，变性到什么程度。鉴定蛋白质变性的方法有很多。概括起来，有以下几种：测定蛋白质的比活性；以天然蛋白质作对照，测定蛋白质物理、化学性质的变化；用免疫法测定蛋白质的抗原

16、性是否改变，抗体能否与抗原专一性结合；观察蛋白质的溶解度是否下降，是否凝集、沉淀等。总之，检查蛋白质变性的方法很多。但是，其中任何一种方法都不能单独地确定蛋白质构象的变化类型及变性程度。当然，也无法证明一种蛋白质的两种制剂，是否具有同样的构象。因此，检查蛋白质变性的情况，往往采用多种方法，最后，综合其结果，才能得到确切的结论。酶三、简答题 1试述使用酶作催化剂的优缺点？答：优点： 1高度专一性 2高催化效率 3条件温和 4易调控 缺点：酶易变性失活2在全酶分子中金属离子有何作用？ 答：在全酶分子中，金属离子可能有以下作用： 1作为酶活性部位的组成成分，参加催化底物反响； 2对酶活性所必需的分子

17、构象起稳定作用； 3在酶与底物分子之间起桥梁作用。3试述辅基与辅酶有何异同？ 答：不同点：即它们与酶蛋白结合的牢固程度不同。在酶的辅助因子当中把那些与酶蛋白结合比拟牢固的，用透析法不易除去的小分子有机化名物，称为辅基；把那些与酶蛋白结合比拟松弛，用透析法可以除去的小分子有机化合物，称为辅酶。 相同点：它们都是有机小分子，在酶的催化反响中都起着传递电子、原子、和某些化学基团的作用。4举出三种维生素，说明其辅酶形式和在酶促反响中的主要作用？答：维生素B族，如维生素 B1硫胺素 、维生素B2核黄素 、维生素 PP烟酰胺 、维生素 B6、叶酸、泛酸等，几乎全部参与辅酶的形成。甚至于有些维生素，如硫辛酸

18、、维生素C等，本身就是辅酶。 在酶促反响过程中，辅酶作为载体，在供体与受体之间传递 H原子或者某种功能团如：氨基、酰基、磷酸基、一碳基团等 。 具体例子略。 5举例说明酶原激活的机理？ 答：有些酶，如参与消化的各种蛋白酶如胃蛋白酶、胰蛋白酶，以及胰凝乳蛋白酶等 ，在最初合成和分泌时，没有催化活性。这种没有活性的酶的前体，被称为酶原。酶原必须经过适当的切割肽键，才能转变成有催化活性的酶。使无活性的酶原转变成活性酶的过程，称为酶原激活。这个过程实质上是酶活性部位组建、完善或者暴露的过程。 例如胰凝乳蛋白酶原在胰腺细胞内合成时没有催化活性，从胰腺细胞分泌出来，进入小肠之后，就被胰蛋白酶激活，接着自身

19、激活指酶原被自身的活性酶激活 。6解释磺胺类药物的抑菌机理、有机磷农药的杀虫机理？ 答：磺胺类药物是治疗细菌性传染病的有效药物。它能抑制细菌的生长繁殖，而不伤害人和畜禽。 细菌体内的叶酸合成酶能够催化对氨基苯甲酸变成叶酸。 磺胺类药物，由于与对氨基苯甲酸的结构，非常相似，因此，对叶酸合成酶有竞争性抑制作用。人和畜禽能够利用食物中的叶酸，而细菌不能利用外源的叶酸，必须自己合成。一旦合成叶酸的反响受阻，那么细菌由于缺乏叶酸，便停止生长繁殖。因此，磺胺类药物有抑制细菌生长繁殖的作用，而不伤害人和畜禽。 有些抑制剂，如有机磷杀虫剂、有机汞化合物、有机砷化合物、一氧化碳、氰化物等剧毒物质能比拟牢固以共价

20、键与酶分子的必需基团相结合，从而抑制酶活性，用透析、超滤等物理方法，不能除去抑制剂使酶活性恢复。这种抑制作用称为不可逆抑制作用；这种抑制剂，称为不可逆抑制剂。7试说明可逆性抑制与不可逆性抑制的不同之处？答：可逆抑制作用的抑制剂与酶分子的必需基团以非共价键结合，从而抑制酶活性，用透析等物理方法可以除去抑制剂，便酶活性得到恢复。 而不可逆抑制作用的抑制剂，以共价键与酶分子的必需基团相结合，从而抑制酶活性，用透析、超滤等物理方法，不能除去抑制剂使酶活性恢复。 8简单说明竞争性抑制与非竞争性抑制的不同特征？ 答： 竞争性抑制的一个重要特征是可以通过参加大量的底物来消除竞争性抑制剂对酶活性的抑制作用。从

21、动力学方面看，在竞争性抑制剂作用下，Vmax不降低；Km 增大。 非竞争性抑制的特征：参加大量底物不能解除非竞争性抑制剂对酶活性的抑制；在非竞争性抑制剂作用下，Vmax明显降低，但 Km值不改变。9试说明为何变构酶的速度底物动力学曲线不呈双曲线？答：变构酶是由调节亚基与催化亚基组成，第一个底物分子与酶分子中第一个亚基的活性部位结合之后，使该亚基的构象发生变化，此亚基的构象变化引起了相邻第二个亚基的构象发生变化，从而提高了第二个亚基的活性部位对第二个底物分子的结合力亲和力 。其余第三、第四个亚基对第三、第四个底物分子的结合，依此类推。这就是正协同效应。变构酶的速度底物动力学曲线呈S型。 在S型曲

22、线的陡段，酶活性对S的变化十分敏感。这对于维持细胞内的S于一定水平，颇为重要。在此水平附近，S对酶活性有较强的调节作用。由此可见，在S很低时S的改变对活性的影响很小；在曲线陡段，S稍有改变，那么酶活性有较大的变化，即酶活性对S的变化非常敏感，在反响速度接近最大反响速度时，S的改变对酶活性的影响很小。10如何进行酶活力的测定？ 答：酶活力酶活性就是指：酶催化底物发生化学反响的能力。 因此，测定酶活力，实际上就是测定酶促反响进行的速度。酶促反响速度越快，酶活力就越大；反之，速度越慢，酶活力就越小。引起反响速度下降的原因很多，例如：底物浓度下降；产物对酶的抑制；由于产物浓度增加而加速了逆反响酶变性等

23、。因此，为了排除上述干扰，酶活力应该用酶促反响的初速度来表示。11说明酶活性部位的组成，位置和基团构成。 答：酶分子中能直接与底物分子结合，并催化底物化学反响的部位，称为酶的活性部位或活性中心。 活性部位是酶分子中的微小区域。它通常位于酶分子外表的一个深陷的空穴或一条深沟中。 对单纯酶来讲，活性部位是由一些极性氨基酸残基的侧链基团如：His的咪唑基、Ser 的羟基、Cys的巯基、Lys的NH2基、Asp与 Glu的羧基等所组成的。有些酶还包括主链骨架上的亚氨基和羰基。对于结合酶来讲，除了上述基团而外，还包括金属离子或辅酶分子的某一局部。12什么是米氏常数？其意义是什么？怎样能够求出米氏常数？

24、13什么是单纯酶和结合酶？它们的区别和联系是什么？ 答：按照化学组成，酶可以分为单纯酶和结合酶。 有些酶，如脲酶、胃蛋白酶、脂肪酶等。其活性仅仅决定于它的蛋白质结构。这类酶属于单纯酶简单蛋白质 。另一些酶，如乳酶脱氢酶、细胞色素氧化酶等，除了需要蛋白质而外，还需要非蛋白质的小分子物质，才有催化活性。这类酶属于结合酶结合蛋白质 。结合酶中的蛋白质称为酶蛋白；非蛋白质的小分子物质称为辅助因子。酶蛋白与辅助因子结合之后所形成的复合物，称为“全酶 。全酶酶蛋白 + 辅助因子，只有全酶才有催化活性。将酶蛋白和辅因子分开后均无催化作用。四、论述题 1什么是变构酶，变构调节有何生理意义？ 答：变构酶是含有2

25、个或2个以上亚基的寡聚酶，分为同促变构酶、异促变构酶以及同促异促变构酶三种类型。提高酶活性的变构效应，称为变构激活或正协同效应；降低酶活性的变构效应，称为变构抑制或负协同效应。具有变构效应的酶，称为变构酶。生理意义：当终产物过多，将导致细胞中毒时，变构抑制剂与变构酶的调节部位相结合，快速抑制该酶催化部位的活性，从而降低代谢途径的总反响速度，因此，有效地减少了原始底物的消耗，防止了终产物的过多产生。这对于维持生物体内的代谢恒定起了重要的作用。 别构激活亦有重要的生理意义。有些异促别构酶，以底物A或其前体作为别构激活剂，结合到酶分子的调节部位上，通过变构而提高该酶催化部位的活力，从而防止过多底物的

26、积累。2说明影响酶促反响速度的主要因素？ 答：温度、pH、底物浓度、酶浓度、激活剂、抑制剂等。并简要论述这些因素的影响。 如温度：高温变性、低温抑制、最适温度；最适 pH，过酸过碱使酶变性失活；底物浓度与酶促反响速度成米氏方程关系；酶浓度与酶促反响速度成正比；抑制剂可抑制酶促反响速度，分为不可逆抑制和可逆抑制；激活剂可激活酶活性等。B型题 一、简答题 1简述化学酶工程与生物酶工程所研究的主要内容？ 答：化学酶工程又称为初级酶工程。它是由酶化学与化学工程技术相结合的产物。它的主要研究内容是：酶的制备工艺、酶和细胞的固定化技术、酶分子化学修饰、人工酶的合成、酶反响器、酶传感器以及酶的应用等。其中，

27、酶和细胞的固定化，在工农业生产以及医疗等应用上，具有巨大的潜力，引起人们特别的关注。 生物酶工程又称为高级酶工程。它是在化学酶工程的根底上开展起来的，是酶学与DNA重组技术为主的现代分子生物学技术相结合的产物。用 DNA重组技术基因工程技术大量生产酶。这些酶称为克隆酶。例如：用 DNA 重组技术将人尿激酶原的结构基因，从人细胞转移到大肠杆菌细胞内可以使大肠杆菌细胞生产人尿激酶原，从而取代从大量的人尿中提取尿激酶。尿激酶原和尿激酶都是治疗血栓病的有效药物。用蛋白质工程技术定点改变酶结构基因。生产性能稳定、 活性更高的酶。这些酶被称为突变酶 遗传修饰酶 。例如：酪氨酰tRNA合成酶的突变酶，其突变

28、部位是Ala51 取代了 Thr51，从而使该酶对底物ATP的亲和力提高了 100倍。 用蛋白工程技术， 设计新的酶结构基因，生产自然界从未有过的性能稳定、活性更高的新酶。2酶的变构调节和共价修饰调节有何异同？答：酶的变构调节和共价修饰调节在调节物作用方式、调节快慢、调节幅度、所需能量、生理意义等几个方面不同。糖代谢三、简答题 1试述血糖的来源和去路。 答：血糖的主要来源有肠道吸收、肝糖原分解和非糖物质如氨基酸、甘油等的糖异生。 去路那么是进入各组织细胞利用，包括在肝脏中合成糖原。还可经一系列反响转变为其他糖及衍生物如核糖、脱氧核糖、唾液酸等；转变成非糖物质，如脂肪、有机酸和非必需氨基酸等。在

29、某些情况下，当血糖含量超过肾糖阈时，局部葡萄糖会随尿排出。2简述糖酵解途径的生理意义。答： 1它是生物最普遍的供能反响途径，无论动物、植物、微生物尤其厌氧菌都利用酵解途径供能。 2人体各组织细胞中都有糖酵解途径。如红细胞没有线粒体，只能以糖酵解途径作为唯一的供能途径。 3 它是机体应急供能方式。 虽然动物机体主要靠有氧氧化供能， 但当供氧缺乏时，即转为主要依靠糖酵解途径供能，如剧烈运动，心肺患疾等等。4糖酵解途径与糖的其他途径密切相关。 3在糖酵解过程中，NAD+的再生是怎样实现的？ 答： 酵解途径中唯一的氧化反响是 3磷酸甘油醛脱氢生成 1， 3二磷酸甘油酸。反响中脱下的氢复原 NAD+生成

30、 NADH+H+，后者那么作为乳酸脱氢酶的辅酶参与催化丙酮酸复原为乳酸的反响。在此反响中，NADH+H+被氧化脱氢为 NAD+，NAD+又可参加3磷酸甘油醛脱氢酶催化的反响再接受氢，使糖酵解可以继续下去。4简述柠檬酸循环的生理意义。 答： 1柠檬酸循环主要的功能就是供能。柠檬酸循环是葡萄糖生成 ATP 的主要途径一分子葡萄糖经柠檬酸循环产能比糖酵解途径要多的多，是机体内主要的供能方式。 2柠檬酸循环不仅是脂肪和氨基酸在体内彻底氧化分解的共同途径，还是糖、脂肪、蛋白质及其它有机物质互变、联系的枢纽。 3柠檬酸循环中的许多中间代谢产物可以转变为其它物质。如：酮戊二酸和草酰乙酸可以氨基化为谷氨酸和天

31、冬氨酸； 琥珀酰 CoA是卟啉分子中碳原子的主要来源等等。5简述磷酸戊糖途径的生理意义。 答： 1NADPH是细胞中易于利用的复原能力，但它不被呼吸链氧化产生 ATP，而是在复原性的生物合成中作氢和电子的供体。体内多种物质生物合成均需 NADPH 作供氢体，如脂肪酸、胆固醇等的生物合成。作为供氢体，NADPH 还参加体内多种氧化复原反响，如肝脏生物转化反响，激素、药物和毒物的羟化反响等等。另外，NADPH还可维持红细胞内复原型谷胱甘肽的含量，对保证红细胞的正常功能有重要作用。 GSSG 氧化型谷胱甘肽 +NADPH +H+ 2GSH 复原型谷胱甘肽 + NADP+25磷酸核糖是生物体合成核苷酸

32、和核酸DNA 和 RNA的原料。可以说，磷酸戊糖途径将糖代谢与核苷酸代谢联系。6简述糖异生的生理意义。 答：葡萄糖异生最重要的生理意义是在体内葡萄糖来源缺乏时，利用非糖物质转变为葡萄糖，以维持血糖浓度的相对恒定。 葡萄糖异生的另一重要作用就是有利于乳酸的利用。7简述乳酸循环的根本过程。 答：乳酸是糖酵解代谢的终产物，如在体内大量积累会产生毒害作用。机体缺氧或剧烈运动时产生的大量乳酸，通过葡萄糖异生作用可被再利用。肌肉收缩时产生大量的乳酸，乳酸经血液运到肝脏，通过糖异生作用合成糖原或葡萄糖，来补充血糖，血糖可再被肌肉利用，这种乳酸、葡萄糖在肝脏和肌肉组织的互变循环就称为乳酸循环。8简述糖原合成的

33、过程结合反响的关键酶 。答：糖原的合成包括 4个步骤： 1葡萄糖被ATP磷酸化为6磷酸葡萄糖； 26磷酸葡萄糖转变为1磷酸葡萄糖； 31磷酸葡萄糖生成UDP葡萄糖； 4糖原的生成。 具体反响过程和酶略 9简述糖原分解的过程结合反响的关键酶 。 答：首先，磷酸化酶催化糖原磷酸解，产生 1磷酸葡萄糖。从糖原非复原性末端开始，依次移去葡萄糖，但到距分枝点还剩 4个葡萄糖残基时，此酶失去作用。此时，转移酶将 3个为一组葡萄糖残基从外面的分枝转移至靠近糖原核心的分枝上。余下的一个以1，6糖苷键连接的葡萄糖，在脱枝酶的催化下，水解生成游离的葡萄糖。 这样，在磷酸化酶、转移酶和脱枝酶的配合作用下，糖原分子由

34、原来的分枝结构逐渐转变为线型结构，分枝逐步减少，最后分解为1磷酸葡萄糖和少量游离的葡萄糖。10以磷酸化酶的调节为例，说明酶的级联机制。 答：磷酸化酶b转变为a 型需要磷酸化酶激酶的催化，使磷酸化酶 b 每个亚基的一个丝氨酸残基发生磷酸化；然而，磷酸化酶激酶只有在一种蛋白激酶催化下，经磷酸化后才从无活性变为有活性；不仅如此，蛋白激酶又只有与 cAMP环腺苷酸结合后，才会引起变构从无活性变为有活性；而 cAMP那么由与细胞质膜相结合的一种腺苷酸环化酶催化ATP生成； 但腺苷酸环化酶又只有在激素 如肾上腺素 的作用下才能活化。由此可见，这里形成了一个酶促酶的级联式机制。四、论述题 1写出糖的酵解途径

35、不必写出结构式及相关酶类。 2写出柠檬酸循环的反响途径不必写结构式及相关酶类。 答：柠檬酸循环途径主要在细胞的线粒体基质中进行。柠檬酸循环途径由乙酰辅酶A和草酰乙酸缩合开始，经过一连串反响使一分子乙酰基完全氧化，再生成草酰乙酸而完成一个循环。 1柠檬酸的合成； 2异柠檬酸的生成； 3异柠檬酸被氧化与脱羧生成酮戊二酸； 4酮戊二酸氧化脱羧生成琥珀酸； 5琥珀酸氧化再生成草酰乙酸具体反响过程和酶略 。3一摩尔葡萄糖经糖的有氧氧化可生成多少摩尔ATP？如何计算？ 答：36或者38摩尔 ATP。 1从葡萄糖到丙酮酸的产能； 2丙酮酸氧化脱羧的产能； 3柠檬酸循环阶段的产能具体计算过程略 。4试述机体是

36、怎样利用各种调节机制进行糖原代谢的整体调节的？ 答：正常情况下，机体能量供给充足，ATP和 6磷酸葡萄糖浓度高，磷酸化酶就会受到抑制，糖原不分解；当机体处于运动状态，能量消耗大，AMP浓度升高，磷酸化酶就会被激活，糖原分解，促进能量的产生。 当机体处于应激状态如危险或激怒时 ，正常的能量调节已不能满足机体需求，动物那么通过大脑皮层促使肾上腺髓质分泌肾上腺素，从而引起级联反响，迅速促进糖原分解。如机体还需肌肉运动，那么此时还要采用神经调控机制。神经冲动使肌肉中 Ca2+浓度迅速到达10-6mol/L，于是肌肉收缩与糖原分解同时进行，保证机体的应激需要。5简述体内的各种糖代谢途径是怎样联系起来的，

37、说出连接产物的作用。 答：糖代谢各途径主要是通过三种重要的代谢中间产物相互联系的：6磷酸葡萄糖、3磷酸甘油醛和丙酮酸。 此外，机体还通过磷酸戊糖途径把戊糖和己糖联系起来，而各种己糖与葡萄糖的互变又沟通了各种己糖的代谢B型题 1试说明机体是怎样利用磷酸戊糖途径对NADPH、5磷酸核糖和 ATP的需要进行调控的。 答： 1当 NADPH 的需求远远大于 5磷酸核糖时，非氧化性分支生成的 5磷酸核糖可通过转酮醇酶、转醛醇酶及葡萄糖异生途径再循环至 6磷酸葡萄糖。同时非氧化性分支生成的3磷酸甘油醛和 6磷酸果糖也可经糖异生途径，再合成 6磷酸葡萄糖。 2当 5磷酸核糖的需求远远大于 NADPH 时，6

38、磷酸葡萄糖不经磷酸戊糖途径的氧化性分支， 而是先通过糖酵解途径转变为 3磷酸甘油醛和 6磷酸果糖，然后经转酮醇酶和转醛醇酶的可逆反响，将两分子 6磷酸果糖和一分子 3磷酸甘油醛变为三分子5磷酸核糖。 3当 NADPH 的需求与 5磷酸核糖平衡时，6磷酸葡萄糖主要通过磷酸戊糖途径形成两个NADPH 和一个5磷酸核糖。2为什么说丙酮酸羧化酶是联系糖异生和柠檬酸循环的一个重要酶？ 答：丙酮酸羧化酶的产物草酰乙酸既是葡萄糖异生作用的中间产物，又是柠檬酸循环的催化性中间产物。乙酰 CoA 的量多说明会产生更多的草酰乙酸。此时如果 ATP有充裕，草酰乙酸就可进入葡萄糖异生作用生成糖。如果 ATP缺乏，草酰

39、乙酸就与乙酰CoA缩合进入柠檬酸循环。因此，丙酮酸羧化酶不仅在葡萄糖异生作用中是重要的，在维持柠檬酸循环中间产物的水平方面也起着关键作用。3为什么肝脏中糖原浓度最高？答：肌肉中的己糖激酶受产物 6磷酸葡萄糖的反响抑制，所以依靠己糖激酶不可能贮藏很多的糖原。肝脏中除了有己糖激酶，还有葡萄糖激酶。当外源葡萄糖大量涌入，己糖激酶也被自身催化的 6磷酸葡萄糖抑制时，高浓度的葡萄糖启动了葡萄糖激酶，于是大量葡萄糖仍转化为 6磷酸葡萄糖，而且葡萄糖激酶不受产物的反响抑制，这样就促进了的糖原的大量合成。4肌糖原和肝糖原分解产物的代谢去向有什么不同？答：糖原分解释放的游离葡萄糖主要被大脑和骨骼肌吸收；1磷酸葡

40、萄糖那么在磷酸变位酶的作用下转变为6磷酸葡萄糖。 由于 6磷酸葡萄糖不能透过细胞膜扩散到细胞外， 因此肌肉中生成的6磷酸葡萄糖主要是分解供能。而肝脏中的 6磷酸葡萄糖那么在葡萄糖6磷酸酶的催化下，水解为葡萄糖离开肝脏。生物氧化三、简答题 1在体内ATP有哪些生理作用? 答：ATP在体内有许多重要的生理作用，概括如下： 1是机体能量的暂时贮存形式的来源： 在生物氧化中， ADP能将呼吸链上电子传递过程中所释放的电化学能以磷酸化生成ATP的方式贮存起来，因此ATP是生物氧化中能量的暂时贮存形式。 2是机体其它能量形式的来源： ATP分子内所含有的高能键可转化成其它能量形式，以维持机体的正常生理机能

41、，例如可转化成机械能、生物电能、热能、渗透能化学合成能等。体内某些合成反响不一定都直接利用ATP供能，而以其他三磷酸核苷作为能量的直接来源。如糖原合成需 UTP供能。这些三磷酸核苷分子中的高能磷酸键并不是在生物氧化过程中直接生成的，而是来源于ATP。 3可生成cAMP参与激素作用： ATP在细胞膜上的腺苷酸环化酶催化下，可生成 cAMP，作为许多肽类激素在细胞内表达生理效应的第二信使。2生物体内有哪些重要的高能化合物？ 答：生物体内除ATP外还有一些化合物也有很高的转移磷酸基的潜势。如磷酸烯醇式丙酮酸、乙酰基磷酸、磷酸肌酸、焦磷酸等的磷酸基转移潜势比 ATP高。意味着它们能将磷酸基转移给ADP

42、而生成 ATP。糖降解中许多产物都如此。3何谓呼吸链？答：线粒体内膜的最根本的功能是将代谢物脱下的成对氢原子或电子通过多种酶或辅酶所组成的连锁反响的逐步传递，最终与氧结合成水。这种由递氢体和递电子体按一定顺序构成的传递体系称为呼吸链或电子传递链。 从线粒体呼吸酶集合体别离得到：4 个复合体和 2 个单独的成分。NADHQ 复原酶、琥珀酸Q 复原酶、辅酶Q、QH2细胞色素 c复原酶、细胞色素 c、细胞色素 c氧化酶。 4试述化学渗透假说。 答：化学渗透假说的解释：电子沿呼吸链传递时，把 H+由线粒体的间基基质穿过内膜泵到线粒体内膜和外膜之间的膜间腔中， 因而使膜间腔中的 H+浓度高于间基中的H+

43、浓度，于是产生了膜电势，线粒体的内膜外侧为正、内侧为负，就是说，质子H+跨越线粒体内膜运动时，已经形成贮藏能量的质子梯度，即电化学质子梯度包括膜两侧的 H+梯度和膜两侧的电势梯度。正是由这种电化学质子梯度推动 H+由膜间又穿过内膜上的ATP酶复合体返回到间质基质中。此时发生 ATP酶催化 ADP磷酸化为 ATP的反响。5常见的呼吸链电子传递抑制剂有哪些？它们的作用机制是什么？ 答： 1鱼藤酮、阿米妥、以及杀粉蝶菌素 A，它们的作用是阻断电子由 NADH向辅酶Q的传递。鱼藤酮能和NADH 脱氢酶牢固结合，因而能阻断呼吸链的电子传递。鱼藤酮对黄素蛋白不起作用， 所以鱼藤酮可以用来鉴别 NADH 呼

44、吸链与 FADH2呼吸链。阿米妥的作用与鱼藤酮相似，但作用较弱，可用作麻醉药。杀粉蝶菌素 A是辅酶 Q的结构类似物，由此可以与辅酶Q 相竞争，从而抑制电子传递。 2抗酶素 A 是从链霉素别离出来的抗菌素，它抑制电子从细胞色素 b 到细胞色素C1的传递作用。 3氰化物、一氧化碳、叠氮化合物及硫化氢可以阻断电子由细胞色素aa3向氧的传递作用，这也就是氰化物及一氧化碳中毒的原因。 6何谓氧化磷酸化作用？NADH 呼吸链中有几个氧化磷酸化偶联部位？ 答：在线粒体内伴随着电子在呼吸链传递过程中所发生的 ADP磷酸化成 ATP的过程称为氧化磷酸化作用。 在 NADH 呼吸链有三个偶联部位，第一个偶联部位是

45、在 NADH CoQ 之间，第二个偶联部位是在 细胞色素 b 到细胞色素 c1 之间，第三个偶联部位是在细胞色素aa3 O2之间。7分别写出NADH和FADH2电子传递链的过程及其关键酶。 B型题 一、简答题 1何谓解偶联作用？如何证明 2，4二硝基苯酚是典型的解偶联剂？ 答：某种物质，如 2，4二硝基苯酚，对呼吸链的电子传递没有抑制作用，但可以抑制 ADP磷酸化生成ATP的作用，使电子传递过程中产生的能量不能用于 ATP合成，把这种电子传递过程与储存过程分开的现象称为解偶联作用。 因ADP对呼吸链摄取氧有刺激作用，当线粒体内的ADP的浓度增加时，细胞呼吸加强。而 ATP 对呼吸链摄取氧有抑制

46、作用，当线粒体内的 ATP 浓度增加时，细胞呼吸减弱，这样有利于节约能源。 当将 ADP 加到含有缓冲液、底物、磷酸、Mg2+的呼吸线粒体中，那么线粒体摄取氧的速度立即增加，再参加解偶联剂2，4二硝基苯酚后，可观察到线粒体的摄取氧的速度比参加 ADP时的更强。这个简单的实验说明： 12，4二硝基苯酚不抑制呼吸链中电子的传递。 2由于 2，4二硝基苯酚能使线粒体内膜对 H+的通透性增高，降低或消除了 H+的跨膜梯度，从而抑制了 ADP 磷酸化生成 ATP。 32，4二硝基苯酚还具有刺激线粒体内ATP酶的作用，使线粒体内的 ATP 大量水解生成 ADP和无机磷酸，后两者对呼吸链摄取氧具有强烈的刺激

47、作用，所以线粒体的呼吸速度更为增强。 由此可见，2，4二硝基苯酚是一个典型的解偶联剂。2为什么CO 和氰化物有剧毒？ 答：氰化物CN-和一氧化碳抑制细胞色素氧化酶将电子传递给氧，所以阻断了呼吸链，导致机体组织器官细胞呼吸无法进行，重要组织器官如大脑等因无能量供给而丧失功能，机体出现中毒病症甚至死亡。脂类代谢三、简答题 1简述脂类的生理功能。答： 1脂肪是动物机体用以贮存能量的主要形式。 2脂肪可以为机体提供物理保护。 3磷脂、糖脂和胆固醇是构成组织细胞的膜系统的主要成分。 4类脂还能转变为多种生理活性分子。性激素、肾上腺皮质激素、维生素 D3和促进脂类消化吸收的胆汁酸，可以由胆固醇衍生而来。磷

48、脂的代谢中间物，如甘油二酯、肌醇磷酸作为信号分子参与细胞代谢的调节过程。 5脂类代谢的中间产物异戊烯衍生物可转变成维生素 A、E、K 及植物次生物质如橡胶，桉树油等。 由此可见，脂类具有多方面的功能，是动物体内不可缺乏的物质。2简述酮体的生理意义。答：酮体是脂肪酸在肝脏中氧化分解时产生的正常中间代谢物，是肝脏输出能源的一种形式，与脂肪酸相比酮体能更为有效地代替葡萄糖。 1当动物机体缺少葡萄糖时，须发动脂肪供给能量，但肌肉组织对脂肪酸只有有限的利用能力，于是可以优先利用酮体以节约葡萄糖，从而满足如大脑等组织对葡萄糖的需要。 2大脑，不能利用脂肪酸，但能利用显著量的酮体。特别在饥饿时，人的大脑可利

49、用酮体代替其所需葡萄糖量的约25左右。酮体是小分子，溶于水，能通过肌肉毛细血管壁和血脑屏障，因此可以成为适合于肌肉和脑组织利用的能源物质。3简述脂肪组织中脂肪的合成与分解的调节。 答：脂肪组织中同时进行的脂解和酯化并不是简单的可逆过程，而是用以调控脂肪酸发动或贮存。当葡萄糖供给缺乏而血糖降低时，葡萄糖进入脂肪细胞的速度降低，这将使酵解速度减慢，因而降低磷酸甘油的产量，于是脂肪酸的酯化作用也减弱。此时，脂肪发动释入血浆中的脂肪酸增加。反之，当血糖水平升高，摄入脂肪组织的葡萄糖增加时，葡萄糖降解后产生的磷酸甘油也较多，于是酯化作用增强，促进脂肪的沉积，降低了脂肪发动和游离脂肪酸释放进入血浆的速度。

50、4简述肌肉组织利用发动的脂肪酸以节约糖的机制。 答：肌肉组织利用发动的脂肪酸以节约糖的机制是，当肌肉以脂肪酸为燃料氧化供能时，抑制了葡萄糖进入肌细胞和酵解作用。脂肪酸氧化增加了细胞中柠檬酸的浓度，柠檬酸可以通过抑制磷酸果糖激酶以减慢酵解过程。5简述肝脏对于脂肪代谢的调节作用。 答：肝脏的调控机制在于不断地探测着门静脉中血糖的含量，糖原的贮存量，以及酵解和糖异生之间的平衡，最终依据机体的需求决定脂肪酸代谢分支点上的中间产物的去向。 脂肪酸在肝脏中的代谢有三个重要的分支点： 1脂酰CoA。肝脏可以根据机体的能源供给状况，或者使脂酰 CoA在胞液中再酯化生成甘油三酯，再以极低密度脂蛋白VLDL的形式

51、释放入血液，送回到脂肪组织中去贮存，或者转入线粒体进行氧化为机体供能。 2 氧化的产物乙酰CoA。 乙酰 CoA既可以直接进入三羧酸循环进一步分解，也可以转变成酮体以提高其在肝外组织中的利用率。 3 柠檬酸。 柠檬酸是脂肪酸在肝中代谢的， 也是三羧酸循环的第一个代谢中间物。它或者通过循环被进一步降解，或者经由柠檬酸/丙酮酸途径转入胞液再产生乙酰 CoA，用以脂肪酸和胆固醇的合成。 肝脏可以决定脂肪酸分解代谢过程中的各级代谢中间物在何种生理状态下该往何处去，而不做无效和无用的工作。从这个意义上说，肝脏是调控脂肪酸代谢去向最理想的器官。6血浆脂蛋白有哪两种分类?各种血浆脂蛋白的功能有什么特点? 答

52、： 1利用醋酸纤维素膜，琼脂糖或聚丙烯酰胺凝胶作为电泳支持物，血浆脂蛋白在电场中可按其外表所带电荷不同，以不同的速度泳动。电泳结果分出四种脂蛋白，由乳糜微粒起，、前和脂蛋白的泳动速度依次增加。乳糜微粒在电泳结束时根本仍在原点不动。 2由于各种脂蛋白所含脂质与蛋白质量的差异，利用密度梯度超速离心技术，也可以把血浆脂蛋白根据其密度由小至大分为乳糜微粒CM 、极低密度脂蛋白VLDL 、低密度脂蛋白LDL和高密度脂蛋白HDL四类。 CM是运输外源甘油三酯和胆固醇酯的脂蛋白形式。 VLDL的功能与CM相似，是把内源的，即肝内合成的甘油三酯、磷脂、胆固醇与apo B100、E 等载脂蛋白结合形成脂蛋白，运

53、到肝外组织去贮存或利用。 LDL 是由 VLDL 转变来的。LDL 富含胆固醇酯，因此它是向组织转运肝脏合成的内源胆固醇的主要形式。 HDL负责把胆固醇运回肝脏代谢转变。7胆固醇在动物体内有哪些生物转变？ 答： 1血中胆固醇的一局部运送到组织，构成细胞膜的组成成分。 2胆固醇可以经修饰后转变为 7脱氢胆固醇，后者在紫外线照射下，在动物皮下转变为维生素D3。 3 机体合成的约2/5 的胆固醇在肝实质细胞中经羧化酶作用转化为胆酸和脱氧胆酸。 4胆固醇是肾上腺皮质、睾丸和卵巢等内分泌腺合成类固醇激素的原料。8试说明脂肪分解产生的甘油的代谢去向。 答：脂肪发动的结果使贮存在脂肪细胞中的甘油三酯分解成游

54、离脂肪酸和甘油，然后释放进入血液。脂肪组织中缺乏甘油激酶活性，不能使甘油分解，因此溶于水的甘油直接经血液运送至肝、肾、肠等组织，主要在肝中甘油激酶的催化下，转变为 磷酸甘油，然后脱氢生成磷酸二羟丙酮，后者循糖的分解途径进一步代谢或者进入糖的异生途径转变为葡萄糖或糖原。9说明反刍动物丙酸代谢的意义。答：反刍动物体内的葡萄糖，约有 50来自丙酸的异生作用，其余的大局部来自氨基酸。可见丙酸代谢对于反刍动物是非常重要的。丙酸代谢中还需要维生素 B12，因此反刍动物对这种维生素的需要量比其他动物大，不过瘤胃中的微生物能够合成并提供足量的维生素B12。 四、论述题 1. 简述脂肪酸氧化的具体过程。 答：

55、1脂肪酸的活化 2脂酰CoA从胞液转移至线粒体内 3脱氢 4加水 5脱氢 6硫解 如此反复进行。对一个偶数碳原子的饱和脂肪酸而言，经过氧化，最终全局部解为乙酰CoA。 具体反响过程及酶略2. 试计算1摩尔18碳饱和脂肪酸通过氧化彻底氧化分解为H2O和CO2时可产多少摩尔ATP。 答：由于每进行一次氧化可生成乙酰 CoA、FADH2和 NADH 各 1 分子。十八碳的饱和脂肪酸，共需经过8次氧化过程其总反响如下： 硬脂酰SCoA+8HSCoA+8FAD+8NAD+8H2O 9 乙酰CoA+8FADH2+8NADH 每分子 NADH 经呼吸链氧化后可产生 3 分子 ATP，而每分子 FADH2那么

56、产生 2 分子ATP。故8分子NADH 产生24 分子ATP，8 分子 FADH2产生 16 分子 ATP。每分子乙酰 CoA 经三羧酸循环氧化成 CO2和 H2O 时可产生 12 分子 ATP，故 9 分子乙酰 CoA可产生 108 分子 ATP以上总共产生 24+16+108148 分子 ATP。但在脂肪酸活化时要消耗两个高能键，相当于在呼吸链中产生 2 分子 ATP所需的能量，因此，彻底氧化1 分子18碳原子的饱和脂肪酸净生成146分子 ATP。3. 写出酮体生成与利用的的反响过程，说明引起动物发生酮病的机制。 引起动物发生酮病的根本生化机制可归结为糖与脂类代谢的紊乱。例如，持续的低血糖

57、饥饿或禁食导致脂肪大量发动，脂肪酸在肝中经过 氧化产生的乙酰CoA缩合形成过量的酮体，超过了机体所能利用酮体的能力，于是血中酮体增加。常见的病症有：绵羊妊娠毒血症、高产乳牛酮血症、糖尿病人酮症。4以14碳脂肪酸为例，写出它的合成过程。答： 1起始反响 2丙二酸单酰基转移反响 3缩合反响 4复原反响 5脱水反响 6第二次复原反响具体反响过程及酶略 对于合成14个碳原子的脂肪酸来说，须经过上述六次循环反响。第二次循环从丁酰基由 ACP 的巯基上再转移到缩合酶的半胱氨酸巯基上开始。ACP 又可以再接受又一个丙二酸单酰基。 连接在缩合酶上的丁酰基再与连接在ACP上的丙二酸单酰基缩合形成六个碳原子的脂酰

58、SCP衍生物和释放出 CO2，每次循环都要经过转移、缩合、复原、脱水和再复原。经六次循环以后形成最终产物十四碳脂酰SACP。7水解反响 最后生成的十四碳脂酰SACP可以在硫酯酶作用下水解释放出十四碳脂肪酸： 十四碳脂酰SACP + H2O 十四碳脂肪酸 + HSACP 5用文字简要描述脑磷脂和卵磷脂的合成过程。 答：合成脑磷脂和卵磷脂所必需的乙醇胺和胆碱原料可从食物中直接摄取，或者由丝氨酸及甲硫氨酸在体内合成。丝氨酸本身也是合成丝氨酸磷脂的原料。丝氨酸脱去羧基后即成为乙醇胺，乙醇胺再接受由 S腺苷甲硫氨酸SAM提供的三个甲基转变为胆碱。无论是乙醇胺或是胆碱在掺入到脑磷脂或卵磷脂分子中去之前，都

59、须进一步活化。它们除了被ATP首先磷酸化以外，还需利用 CTP，经过转胞苷反响分别转变为 CDP乙醇胺或 CDP胆碱。然后再释出 CMP 将磷酸乙醇胺或磷酸胆碱转到上述的甘油二酯分子上生成脑磷脂或卵磷脂。B型题 为什么摄入过多量的糖容易长胖？ 答： 1糖类在体内经水解产生单糖，象葡萄糖可通过有氧氧化生成乙酰CoA，作为脂肪酸合成原料合成脂肪酸，因此脂肪也是糖的贮存形式之一。 2 糖代谢过程中产生的磷酸二羟丙酮可转变为磷酸甘油，也作为脂肪合成中甘油的来源。2乙酰CoA可进入哪些代谢途径？请列出。 答： 1进入三羧酸循环氧化分解为 CO2和 H2O，产生大量能量； 2以乙酰CoA为原料合成脂肪酸，

60、进一步合成脂肪和磷脂等； 3以 乙酰CoA为原料合成酮体作为肝输出能源方式； 4以 乙酰CoA为原料合成胆固醇。3动物机体如何调节胆固醇的合成？ 答：HMG CoA复原酶是胆固醇合成的限速酶，但其在肝中的半衰期约只有 4h，如果抑制这个酶的合成，它在肝中的酶活性可以迅速下降。有多种因素可以通过调节HMGCoA复原酶的产生影响胆固醇合成的速度。 1低密度脂蛋白LDL受体复合物的调节 胆固醇被摄入细胞之后， 可以进行生物转化。同时， 过多的胆固醇既可以通过对HMG CoA复原酶合成的反响抑制来减缓胆固醇合成的速度， 也可以通过阻断 LDL受体蛋白的合成减少胆固醇的细胞内吞。 2激素的调节 胰岛素和