第十九章氨基酸蛋白质核酸ppt课件

1、第十九章第十九章 氨基酸氨基酸 蛋白蛋白质质 核酸核酸 3课时学习目的和要求：学习目的和要求：n1 、了解氨基酸的构造和化学性质。n2、了解多肽的性质及构造的测定方法n重点：氨基酸的构造和化学性质n难点: 氨基酸的构造和化学性质n19.1 氨基酸氨基酸n19.1.1构造、分类、命名和构型构造、分类、命名和构型R CNH2HCOOH 天然产的各种不同的-由氨基酸只R不同而已。氨基酸目前知的已超越100种以上，但在生物体内作为合成蛋白质的原料只需二十种。 2命名： 多按其来源或性质而命名 P450-451 系统命名法：以羧酸为母体，氨基为取代基来命名。P450n19.1.2氨基酸的性质氨基酸的性质

2、n1氨基酸的酸氨基酸的酸-碱性碱性两性与等电点两性与等电点n 氨基酸分子中的氨基是碱性的，而羧氨基酸分子中的氨基是碱性的，而羧基是酸性的，因此氨基酸既能与酸反响，基是酸性的，因此氨基酸既能与酸反响，也能与碱反响，是一个两性化合物。也能与碱反响，是一个两性化合物。R CH COOHNH2R CH COONH2R CH COOHNH3OHHn1两性n氨基酸在普通情况下不是以游离的羧基或氨基存在的，而是两性电离，在固态或水溶液中构成内盐。R CH COOHNH2R CH COONH3n2等电点n在氨基酸水溶液中参与酸或碱，至使羧基和氨基的离子化程度相等即氨基酸分子所带电荷呈中性处于等电形状时溶液的p

3、H值称为氨基酸的等电点。常以pI表示。R CH COOHNH3R CH COONH3R CH COONH2RCH COOHNH2OHHOHH酸性 等电点(pI) 碱性 强调：a. 等电点为电中性而不是中性即pH=7，在溶液中参与电极时其电荷迁移为零。 中性氨基酸 pI = 4.86.3 酸性氨基酸 pI = 2.73.2 碱性氨基酸 pI = 7.610.8b. 等电点时，偶极离子在水中的溶解度最小，易结晶析出。n2氨基酸氨基的反响n1氨基的酰基化 R COClNH2CHRCOOHR C NHOCHRCOOH+ HCl2氨基的烃基化 NH2CHRCOOHNH CHRCOOH+NO2NO2FNO

4、2NO2N-烃基氨基酸 n定量的放出N2，测定N2的体积便可计算出氨基酸只氨基的含量。 3与亚硝酸反响 CHRCOOH + HNO2CHRCOOHNH2OHN2H2O+RCH COOHNH2HCHORCH COOHN=CH2亚胺 其它 :4与茚三酮反响了解 -氨基酸在碱性溶液中与茚三酮作用，生成显蓝色或紫红色的有色物质，是鉴别-氨基酸的灵敏的方法。RCHCOOHNH2OOOHOH+NOOOHO+ RCHO水合茚三酮 紫色n19.1.3氨基酸的制备氨基酸的制备(了解了解)n氨基酸的制取主要有三条途径：即蛋白质氨基酸的制取主要有三条途径：即蛋白质水解、有机合成和发酵法。水解、有机合成和发酵法。St

5、recker反响反响C C6 6H H5 5C CH H2 2C CH HO ON NH H3 3, , H HC CN NC C6 6H H5 5C CH H2 2C CH HC CN N( (1 1) ) N Na aO OH H, , H H2 2O O( (2 2) ) H H3 3O O+ +N NH H2 2苯苯丙丙氨氨酸酸C C6 6H H5 5C CH H2 2C CH HC CO OO OH HN NH H2 2n2- 卤代酸的氨化R CH COOHBrR CH COOHNH2+ 2NH3+ NH4Brr.tH2O此法有副产物仲胺和叔胺生成，不易纯化。 n盖伯瑞尔法生成的产物

6、较纯，适用于实验室合成氨基酸 。CNHOOXCHRCOORCNOOCHRCOOR+H3O+CHRCOOHNH2n3由丙二酸酯法合成 P 454n氨基酸的化学合成1850年就已实现，但氨基酸的发酵法消费在一百年后的1957年才得以实现用糖类淀粉发酵消费谷氨酸。n19.2 多多 肽肽n19.2.1多肽的组成和命名多肽的组成和命名n1 肽和肽键肽和肽键n一分子氨基酸中的羧基与另一分子氨基酸一分子氨基酸中的羧基与另一分子氨基酸分子的氨基脱水而构成的酰胺叫做肽，其分子的氨基脱水而构成的酰胺叫做肽，其构成的酰胺键称为肽键。构成的酰胺键称为肽键。NH2CHRCOOHNH2CHRCOOH+- H2ONH2CH

7、RCONHCHRCOOH肽键n由n个-氨基酸缩合而成的肽称为n肽，由多个-氨基酸缩合而成的肽称为多肽。n普通把含100个以上氨基酸的多肽有时是含50个以上称为蛋白质。NH2CHRCONHCHRCONH CHRCOOHnCN端端n2肽的命名n根据组成肽的氨基酸的顺序称为某氨酰某氨酰某氨酸简写为某、某、某。NH2CHCH3CONHCONH CHCH2C6H5COOHCHCH2OH丙氨酰丝氨酰苯丙氨酸 （丙 丝 苯丙）很多多肽都采用俗名，如催产素、胰岛素等。n19.2.3多肽的合成多肽的合成n合成多肽必需保证氨基酸的陈列顺序与天然多肽合成多肽必需保证氨基酸的陈列顺序与天然多肽一样，并与天然多肽不论在

8、物理、化学性质和生一样，并与天然多肽不论在物理、化学性质和生物活力各方面都一样，才具有意义。物活力各方面都一样，才具有意义。n胰岛素是一种激素，可用于治疗糖尿病，但只能胰岛素是一种激素，可用于治疗糖尿病，但只能用和人体构造相近的胰岛素，其它那么不起疗效用和人体构造相近的胰岛素，其它那么不起疗效。我国。我国1965年年6月发表合成胜利牛胰岛素的文章月发表合成胜利牛胰岛素的文章。 n胰岛素 结晶牛胰岛素n19.3 蛋蛋 白白 质质n19.3.1蛋白质的分类蛋白质的分类n分子量在分子量在1000以上，构型复杂的多肽称为蛋白质以上，构型复杂的多肽称为蛋白质。n1. 根据蛋白质的外形分为：根据蛋白质的外

9、形分为：n1纤维蛋白质纤维蛋白质 如丝蛋白、角蛋白等；如丝蛋白、角蛋白等；n2球状蛋白质球状蛋白质 如蛋清蛋白、酪蛋白、血红蛋如蛋清蛋白、酪蛋白、血红蛋白、白、-球代表蛋白感冒抗体等。球代表蛋白感冒抗体等。n2根据组成分：根据组成分：1单纯蛋白质其水解最终产物是- 氨基酸。2结合蛋白质- 氨基酸 + 非蛋白质辅基 辅基为糖时称为糖蛋白；辅基为核酸时称为核蛋白，辅基为血红素时称为血红素蛋白等。蛋白质的功能分:1 活性蛋白 按生理作用不同又可分为；酶、激素、抗体、收缩蛋白、运输蛋白等。2非活性蛋白 担任生物的维护或支持作用的蛋白，但本身不具有生物活性的物质。 n19.3.2 蛋白质的构造蛋白质的构

10、造n研讨阐明研讨阐明 ，蛋白质的构造可分为一级构造，蛋白质的构造可分为一级构造、二级构造、三级构造和四级构造。、二级构造、三级构造和四级构造。n1蛋白质的一级构造蛋白质的一级构造 n由各氨基酸按一定的陈列顺序结合而构成由各氨基酸按一定的陈列顺序结合而构成的多肽链的多肽链50个以上氨基酸称为蛋白质个以上氨基酸称为蛋白质的一级构造。的一级构造。n2蛋白质的二级构造n多肽链中相互接近的氨基酸经过氢键的作用而构成的多肽在空间陈列构象称为蛋白质的二级构造。n3蛋白质的三级构造n由蛋白质的二级构造在空间环绕、折叠、卷曲而构成的更为复杂的空间构象称为蛋白质的三级构造。n4蛋白质的四级构造n 由一条或几条多肽

11、链构成蛋白质的最小单位称为蛋白质亚基，由几个亚基借助各种副键的作用而构成的一定空间构造称为蛋白质的四级构造。 n19.3.3蛋白质的性质蛋白质的性质n1两性及等电点两性及等电点n2蛋白质的变性作用蛋白质的变性作用n 蛋白质在一定条件下，共价键不变，但蛋白质在一定条件下，共价键不变，但构象发生变化而丧失生物活性的过程成为构象发生变化而丧失生物活性的过程成为蛋白质的变性作用。蛋白质的变性作用。 变性条件：变性条件： 物理要素：物理要素： 枯燥、加热、高压、振荡或搅拌、枯燥、加热、高压、振荡或搅拌、紫外线、紫外线、X射线、超声等等。射线、超声等等。化学要素：化学要素： 强酸、强碱、尿素、重金属盐、生

12、强酸、强碱、尿素、重金属盐、生物碱试剂三氯乙酸、乙醇等等。物碱试剂三氯乙酸、乙醇等等。变性后的特点：变性后的特点： 丧失生物活性丧失生物活性 溶解度降低溶解度降低 易被水解对水解酶的抵抗力减弱。易被水解对水解酶的抵抗力减弱。变性作用的利用： 消毒、杀菌、点豆腐等； 排毒重金属盐中毒的急救； 肿瘤的治疗放疗杀死癌细胞；变性作用的防治： 种子的储存； 人体衰老缓慢变性； 防止紫外光灼伤皮肤。n19.4 酶酶(自学自学)n19.5 核酸简介核酸简介(自学自学) 将以下氨基酸溶于蒸馏水中然后通电，其离子大部分向阳极方向迁移的是： A.丙(pI=6.0) B.赖(pI=9.74) C.天冬(pI=2.77) D.脯( pI=6.3