氨基酸结构与性质

1、1会计学氨基酸结构与性质氨基酸结构与性质【目的与要求目的与要求】1.1 1.1 蛋白质通论蛋白质通论1.2 1.2 蛋白质的分子组成蛋白质的分子组成氨基酸氨基酸1. 了解蛋白质对生物体的重要意义。了解蛋白质对生物体的重要意义。2. 了解蛋白质的分类，掌握蛋白质元素组成特点了解蛋白质的分类，掌握蛋白质元素组成特点。3. 掌握掌握蛋白质的基本构成单体：蛋白质的基本构成单体：氨基酸氨基酸的结构特的结构特点，从各氨基酸的结构特点上理解氨基酸的分点，从各氨基酸的结构特点上理解氨基酸的分类。类。4. 掌握氨基酸的理化性质，掌握氨基酸的理化性质，重点掌握两性电离与重点掌握两性电离与等电点含义、茚三酮反应及其

2、应用等电点含义、茚三酮反应及其应用。5.掌握掌握蛋白质一级结构的概念；蛋白质一级结构的概念；了解了解蛋白质一蛋白质一 级结构的测定方法与思路，学会分析简单多级结构的测定方法与思路，学会分析简单多 肽的氨基酸顺序。肽的氨基酸顺序。6.理解并掌握理解并掌握蛋白质二级结构的概念；二级结蛋白质二级结构的概念；二级结 构的基本类型：构的基本类型：-螺旋及螺旋及-折叠的结构折叠的结构 特点；了解几种常见纤维状蛋白质的结构特特点；了解几种常见纤维状蛋白质的结构特 性；了解超二级结构及结构域的概念。性；了解超二级结构及结构域的概念。7.了解蛋白质三级结构、四级结构的概念及稳定素。了解蛋白质三级结构、四级结构的

3、概念及稳定素。8.8.充分理解充分理解蛋白质结构与功能的关系；从核糖蛋白质结构与功能的关系；从核糖 核酸酶的变性与复性实验理解一级结构与空核酸酶的变性与复性实验理解一级结构与空 间结构的关系；以细胞色素间结构的关系；以细胞色素C C等为例充分理解等为例充分理解 一级结构与蛋白质生物学功能的关系；从血一级结构与蛋白质生物学功能的关系；从血 红蛋白与肌红蛋白的结构特性理解蛋白质空红蛋白与肌红蛋白的结构特性理解蛋白质空 间结构与生物学功能的关系。间结构与生物学功能的关系。9.9.掌握掌握蛋白质的理化性质：胶体性质、两性电蛋白质的理化性质：胶体性质、两性电 离与等电点、沉淀作用、变性作用以及这些离与等

4、电点、沉淀作用、变性作用以及这些 性质的生理意义及实践意义。性质的生理意义及实践意义。10.10.了解蛋白质分离提纯的常用方法及基本原理。了解蛋白质分离提纯的常用方法及基本原理。( (一一) ) 蛋白质是生命活动的物质基础蛋白质是生命活动的物质基础 生物体内的蛋白质是除水以外，机体生物体内的蛋白质是除水以外，机体组织中最多的组分，占人体组织中最多的组分，占人体干干重的重的45%，占细菌干重的，占细菌干重的5070%。Soybean,wheat. l早在早在18781878年，思格斯就在年，思格斯就在反杜林论反杜林论中指中指出：出：“生命生命 是是蛋白体蛋白体的存在方式，这种存的存在方式，这种存

5、在方式本质上就在于这些蛋白体的化学组成在方式本质上就在于这些蛋白体的化学组成部分的不断的自我更新。部分的不断的自我更新。” 1.1.蛋白体是生命的物质基础；蛋白体是生命的物质基础；2.2.生命是物质运动的特殊形式，是蛋白体的存在方式；生命是物质运动的特殊形式，是蛋白体的存在方式；3.3.这种存在方式的本质就是蛋白体与其外部自然界不断的新陈代谢。这种存在方式的本质就是蛋白体与其外部自然界不断的新陈代谢。l现代生物化学的实践完全证实并发展了恩格现代生物化学的实践完全证实并发展了恩格斯的论断斯的论断。1.作为生物催化剂：作为生物催化剂：在体内催化各种物质代谢反应的酶几乎都是蛋在体内催化各种物质代谢反

6、应的酶几乎都是蛋白质。白质。(生物固氮，生物固氮，271亿吨亿吨/年。工业，年。工业，500，几百大气压。），几百大气压。）2.2.调节代谢反应：调节代谢反应：一些激素是蛋白质或肽，如胰岛素一些激素是蛋白质或肽，如胰岛素、生长素。、生长素。3.3.运输载体：运输载体：如红细胞中运输如红细胞中运输O2、CO2要靠要靠Hb (Hemoglobin 血红蛋白血红蛋白)、运输脂类物质的是载脂蛋、运输脂类物质的是载脂蛋白、运铁蛋白等转运蛋白或叫载体蛋白。白、运铁蛋白等转运蛋白或叫载体蛋白。4.4.参与机体的运动：参与机体的运动：如心跳、胃肠蠕动等，依靠与肌肉如心跳、胃肠蠕动等，依靠与肌肉收缩有关的蛋白质

7、来实现，如肌球蛋白、肌动蛋白。收缩有关的蛋白质来实现，如肌球蛋白、肌动蛋白。5.5.参与机体的防御：参与机体的防御： 机体抵抗外来侵害的防御机能，靠机体抵抗外来侵害的防御机能，靠抗体，抗体也称免疫球蛋白，是蛋白质。抗体，抗体也称免疫球蛋白，是蛋白质。6.6.接受传递信息：接受传递信息：如口腔中的味觉蛋白、视网膜中的视如口腔中的味觉蛋白、视网膜中的视觉蛋白。觉蛋白。7.7.调节或控制细胞的生长、分化、遗传信息的表达。调节或控制细胞的生长、分化、遗传信息的表达。8.8.其它：其它：如鸡蛋清蛋白、牛奶中的酪蛋白是营养和储如鸡蛋清蛋白、牛奶中的酪蛋白是营养和储存蛋白；胶原蛋白、纤维蛋白等属于结构蛋白。

8、还有甜存蛋白；胶原蛋白、纤维蛋白等属于结构蛋白。还有甜味蛋白、毒素蛋白等都具有特异的生物学功能。味蛋白、毒素蛋白等都具有特异的生物学功能。 所以，我们不难理解，为什么说所以，我们不难理解，为什么说没有蛋白质就没有生命。没有蛋白质就没有生命。( (二二) ) 蛋白质的生物学功能蛋白质的生物学功能1.1.根据分子形状分：根据分子形状分：球状蛋白质、纤维状蛋白质球状蛋白质、纤维状蛋白质2.2.根据功能分：根据功能分：活性蛋白质、结构蛋白质。活性蛋白质、结构蛋白质。3.3.根据组成分：根据组成分：（1 1）简单蛋白质：清蛋白、球蛋白、谷蛋白、）简单蛋白质：清蛋白、球蛋白、谷蛋白、醇溶谷蛋白、组蛋白、精

9、蛋白、硬蛋白。醇溶谷蛋白、组蛋白、精蛋白、硬蛋白。（2 2）结合蛋白质：色素蛋白、金属蛋白、磷蛋）结合蛋白质：色素蛋白、金属蛋白、磷蛋白、核蛋白、脂蛋白、糖蛋白。白、核蛋白、脂蛋白、糖蛋白。4.4.根据营养价值分：根据营养价值分：完全蛋白质、不完全蛋白质。完全蛋白质、不完全蛋白质。蛋白质分子的大小与分子量蛋白质分子的大小与分子量 蛋白质是分子量很大的生物分子。对任蛋白质是分子量很大的生物分子。对任一种一种给定给定的蛋白质来说，它的所有分子在氨的蛋白质来说，它的所有分子在氨基酸的组成和顺序以及肽链的长度方面都应基酸的组成和顺序以及肽链的长度方面都应该是相同的。该是相同的。 蛋白质分子量的上下限是

10、人为规定的。蛋白质分子量的上下限是人为规定的。蛋白质的分子量（蛋白质的分子量（MW, molecular weight）: :6000-106000-106 6 道尔顿（道尔顿（dalton）。）。蛋白质分子的大小与分子量蛋白质分子的大小与分子量寡聚蛋白寡聚蛋白（oligomeric protein）: : 由两个或由两个或 更多个蛋白质亚基更多个蛋白质亚基( (多肽链多肽链) )通过非共价通过非共价 键结合而成的蛋白质。如烟草花叶病毒键结合而成的蛋白质。如烟草花叶病毒 由许多亚基和核糖核酸组成的超分子复由许多亚基和核糖核酸组成的超分子复 合物，合物，MW为为4 x 104 x 107 7(

11、(四千万四千万) )。蛋白质分子的大小与分子量蛋白质分子的大小与分子量 对于简单蛋白质对于简单蛋白质来说，用其来说，用其MW 除以除以110110即可得氨基酸残基的数目。即可得氨基酸残基的数目。( (必须记住）必须记住） 蛋白质中蛋白质中2020种氨基酸的种氨基酸的平均分子量为平均分子量为138138，在多数蛋白质中较小的氨基酸占优势，分子在多数蛋白质中较小的氨基酸占优势，分子量接近量接近128128，形成肽键时失去，形成肽键时失去1 1分子水分子水(18),(18),故故氨基酸氨基酸的平均的平均MW为为110110。1.1.酸水解酸水解 条件条件：510倍的倍的20%的盐酸煮沸回流的盐酸煮沸

12、回流1624小小时，时， 或加压于或加压于120水解水解2小时。小时。 优点优点：可蒸发除去盐酸，水解彻底，终产物：可蒸发除去盐酸，水解彻底，终产物为为L-氨基酸，产物单一，无氨基酸，产物单一，无消旋消旋现象。现象。 缺点缺点：色氨酸破坏，并产生一种黑色的物质：腐：色氨酸破坏，并产生一种黑色的物质：腐黑质，水解液呈黑色。黑质，水解液呈黑色。 HVP（hydrolyzed vegetable proteins）.HAP.食品添加剂食品添加剂2. 2. 碱水解碱水解条件条件：4mol/L Ba(OH)4mol/L Ba(OH)2 2或或6mol/L NaOH6mol/L NaOH煮沸煮沸6 6小时

13、。小时。优点优点：水解彻底，色氨酸不被破坏，水解液清亮。：水解彻底，色氨酸不被破坏，水解液清亮。缺点缺点：产生：产生消旋消旋产物，破坏的氨基酸多，一般很少使用。产物，破坏的氨基酸多，一般很少使用。3. 3. 蛋白酶水解蛋白酶水解条件条件：蛋白酶如胰蛋白酶、糜蛋白酶，常温：蛋白酶如胰蛋白酶、糜蛋白酶，常温37374040， pHpH值值5 58 8 。优点优点：氨基酸不被破坏，不发生消旋现象。：氨基酸不被破坏，不发生消旋现象。缺点缺点：水解不完全，中间产物多。：水解不完全，中间产物多。 蛋白质蛋白质酸碱水解酸碱水解常用于蛋白质的常用于蛋白质的组成组成分析，而酶水解分析，而酶水解用于制备蛋白质水解

14、产物。用于制备蛋白质水解产物。p123p123p123p123蛋白质的水解Pr 的基本结构单位的基本结构单位氨基酸氨基酸1. 常见的蛋白氨基酸常见的蛋白氨基酸(Amino,acid Aa) Aa共有约共有约180种，但组成种，但组成蛋白质蛋白质的常见的常见Aa 只只有有20种，称为种，称为蛋白质蛋白质Aa，其它不参与蛋白质组成，其它不参与蛋白质组成的的Aa 称为非蛋白称为非蛋白Aa。 Aa 可以通俗地理解为含有氨基的羧酸，除脯可以通俗地理解为含有氨基的羧酸，除脯氨酸外，其氨酸外，其氨基氨基均均 位于与位于与羧基相连的羧基相连的 -C原子原子上上，故称为，故称为 -Aa。（天然蛋白质水解的终产物

15、都为（天然蛋白质水解的终产物都为-氨基酸？）氨基酸？）二、蛋白质分子的基本组成单位氨基酸（一）氨基酸的结构通式：（一）氨基酸的结构通式：1.构成蛋白质的氨基酸均为构成蛋白质的氨基酸均为L-氨基酸氨基酸? (-C原子上有一个原子上有一个NH3)2.除除R为为H（甘氨酸）外，其（甘氨酸）外，其余氨基酸均具有余氨基酸均具有旋光性旋光性。各种氨基酸的区别在于侧各种氨基酸的区别在于侧基基R基上。基上。 从氨基酸的结构通式可以看出从氨基酸的结构通式可以看出：残余残余, ,剩余物剩余物旋光性：旋光性： 自然界中有许多物质对偏振光的振动面不发生影响，例如水、乙醇、丙酮自然界中有许多物质对偏振光的振动面不发生影

16、响，例如水、乙醇、丙酮、甘油及氯化钠等；还有另外一些物质却能使偏振光的振动面发生偏转，如某、甘油及氯化钠等；还有另外一些物质却能使偏振光的振动面发生偏转，如某种乳酸及葡萄糖的溶液。能使偏振光的振动面发生偏转的物质具旋光性，叫做种乳酸及葡萄糖的溶液。能使偏振光的振动面发生偏转的物质具旋光性，叫做旋光性物质旋光性物质；不能使偏振光的振动面发生偏转的物质叫做；不能使偏振光的振动面发生偏转的物质叫做非旋光性物质非旋光性物质，它们，它们没有旋光性。没有旋光性。 当偏振光通过旋光性物质的溶液时，可以观察到有些物质能使偏振光的振当偏振光通过旋光性物质的溶液时，可以观察到有些物质能使偏振光的振动面向动面向左左

17、旋转（逆时针方向）一定的角度，这种物质叫做左旋体，具有左旋性旋转（逆时针方向）一定的角度，这种物质叫做左旋体，具有左旋性，以，以“- -”表示；表示； 另一些物质则使偏振光的振动面向另一些物质则使偏振光的振动面向右右旋转（顺时针方向）一定的角度，叫旋转（顺时针方向）一定的角度，叫做右旋体，它们具有右旋性，以做右旋体，它们具有右旋性，以“+ +”表示。以前也曾用表示。以前也曾用“l l、d d”表示左右旋。表示左右旋。COO-C HRH3N+ 除除Gly外，外， -C原子是一个不对称的碳原子原子是一个不对称的碳原子（asymmetric carbon）或手性中心（）或手性中心（chiral ce

18、nter）,它所连接的四个基团是不同的，因此它所连接的四个基团是不同的，因此具有旋光性。具有旋光性。1. 常见的蛋白氨基酸常见的蛋白氨基酸（二）氨基酸的构型：（二）氨基酸的构型： 构成蛋白质的氨基酸构成蛋白质的氨基酸除甘氨酸外除甘氨酸外，均含，均含有有-碳原子，在空间各原子有碳原子，在空间各原子有两种排列方式两种排列方式：L-构型与构型与D-构型，构型，它们的关系就像左右手它们的关系就像左右手的关系，互为的关系，互为镜像关系镜像关系，下图以丙氨酸为例，下图以丙氨酸为例： （二）氨基酸的构型：（二）氨基酸的构型： 活着的生物体中所有蛋白质氨基酸除活着的生物体中所有蛋白质氨基酸除甘甘氨酸氨酸外，都

19、是以外，都是以L构型构型存在。存在。 生物死亡及埋藏后非生物的生物死亡及埋藏后非生物的D构型构型相对相对L构型构型大量增加，这一两种氨基酸构型的转换过程称之大量增加，这一两种氨基酸构型的转换过程称之为氨基酸的外消旋作用（为氨基酸的外消旋作用（racemization）。）。 Pr 的基本结构单位的基本结构单位氨基酸氨基酸1. 1. 常见的蛋白氨基酸常见的蛋白氨基酸甘氨酸甘氨酸 Gly 丙氨酸丙氨酸 Ala缬氨酸缬氨酸 Val亮氨酸亮氨酸 Leu异亮氨酸异亮氨酸 Ieu脯氨酸脯氨酸 Pro甲硫氨酸甲硫氨酸 Met半胱氨酸半胱氨酸 Cys苯丙氨酸苯丙氨酸 Phe酪氨酸酪氨酸 Tyr色氨酸色氨酸 T

20、rp精氨酸精氨酸 Arg赖氨酸赖氨酸 Lys组氨酸组氨酸 His天冬氨酸天冬氨酸 Asp 谷氨酸谷氨酸 Glu丝氨酸丝氨酸 Ser 苏氨酸苏氨酸 Thr天冬酰胺天冬酰胺 Asp谷酰胺谷酰胺 Gln（三）氨基酸的结构与分类（三）氨基酸的结构与分类1 1、按氨基酸分子中、按氨基酸分子中羧基与氨基的数目分：羧基与氨基的数目分： （1 1）酸性氨基酸酸性氨基酸：一氨基一氨基二羧基二羧基氨基酸，有：天冬氨酸氨基酸，有：天冬氨酸( (Asp)、谷氨酸、谷氨酸( (Glu) ) （2 2）碱性氨基酸碱性氨基酸：二氨基二氨基一羧基一羧基氨基酸，有：赖氨酸氨基酸，有：赖氨酸( (Lys) )、精氨酸、精氨酸(

21、(Arg) )、组氨酸、组氨酸( (His) ) （3 3）中性氨基酸中性氨基酸：一氨基一氨基一羧基一羧基氨基酸，有：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨基酸，有：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸、脯氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、丝氨酸、苏氨酸。、脯氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、丝氨酸、苏氨酸。2 2、按侧基、按侧基R R基的结构特点分：基的结构特点分： （1 1）脂肪族氨基酸脂肪族氨基酸: : Gly,Ala,Val,Leu,IleGly,Ala,Val,Leu,Ile （2 2）芳香族氨基酸芳

22、香族氨基酸: Phe: Phe、Tyr, TrpTyr, Trp （3 3）杂环氨基酸杂环氨基酸： ProPro、HisHis 3 3、按侧基、按侧基R R基与水的关系分：基与水的关系分： （1 1）非极性非极性R R基氨基酸基氨基酸：有丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、脯氨酸、苯：有丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、脯氨酸、苯丙氨酸、甲硫氨酸、色氨酸。丙氨酸、甲硫氨酸、色氨酸。（2 2）不带电的极性不带电的极性R R基氨基酸基氨基酸：甘氨酸、丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、酪氨酸：甘氨酸、丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、酪氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺。、天冬酰胺、谷氨酰胺。（3 3）极性带极性带+ +电氨基

23、酸电氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸。：赖氨酸、精氨酸、组氨酸。 (4) (4) 极性带极性带- -电氨基酸电氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸：天冬氨酸、谷氨酸. .4 4、按氨基酸是否能在人体内合成分：、按氨基酸是否能在人体内合成分： （1 1）必需氨基酸必需氨基酸：指人体内不能合成的氨基酸，必须从食物中摄取，有：指人体内不能合成的氨基酸，必须从食物中摄取，有八八种：种：赖赖氨酸、色氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、色氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸氨酸。异亮异亮 甲甲 缬缬 亮亮 色色 本本 苏苏 赖赖一一 家家 写写 两两 三三 本本 书书 来来

24、（2 2）非必需氨基酸非必需氨基酸：指人体内可以合成的氨基酸。有：指人体内可以合成的氨基酸。有十十种。种。（3 3）半必需氨基酸半必需氨基酸：指人体内可以合成但合成量不能满足人体需要（特别是婴幼：指人体内可以合成但合成量不能满足人体需要（特别是婴幼儿时期）的氨基酸，有两种：儿时期）的氨基酸，有两种：组氨酸、精氨酸。组氨酸、精氨酸。 二十种氨基酸的名称和结构如图所示二十种氨基酸的名称和结构如图所示: :注：二十种氨基酸的结构特点注：二十种氨基酸的结构特点支链氨基酸：支链氨基酸：缬氨酸、亮氨酸，异亮氨酸缬氨酸、亮氨酸，异亮氨酸含羟基的氨基酸：含羟基的氨基酸：丝氨酸、苏氨酸丝氨酸、苏氨酸含硫的氨基酸

25、：含硫的氨基酸：半胱氨酸（含巯基）、半胱氨酸（含巯基）、 甲硫氨酸（含硫甲基）甲硫氨酸（含硫甲基）含苯环的氨基酸：含苯环的氨基酸：苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸含胍基的氨基酸：含胍基的氨基酸：精氨酸精氨酸含咪唑基的氨基酸：含咪唑基的氨基酸：组氨酸组氨酸亚氨基酸：亚氨基酸：脯氨酸脯氨酸含酰胺的氨基酸：含酰胺的氨基酸：天冬酰胺、谷氨酰胺天冬酰胺、谷氨酰胺含吲哚基的氨基酸：含吲哚基的氨基酸：色氨酸色氨酸含含-氨基的氨基酸：氨基的氨基酸：赖氨酸赖氨酸（四）蛋白质中不常见的氨基酸（四）蛋白质中不常见的氨基酸羟羟- -脯氨酸、羟脯氨酸、羟- -赖氨酸、赖氨酸、r-r-羧基谷氨酸、羧基谷氨

26、酸、6-6-氮氮- -甲基赖氨酸甲基赖氨酸（五）非蛋白氨基酸（五）非蛋白氨基酸 鸟氨酸、胍氨酸、高半胱氨酸、高丝氨酸、鸟氨酸、胍氨酸、高半胱氨酸、高丝氨酸、-丙氨酸、丙氨酸、-氨基丁酸等氨基丁酸等1.作为细菌细胞壁中肽聚糖的组分：作为细菌细胞壁中肽聚糖的组分：D-Glu D-Ala2.作为一些重要代谢物的前体或中间体作为一些重要代谢物的前体或中间体: -丙氨酸（丙氨酸（VB3）、鸟氨酸（、鸟氨酸（Orn）、胍氨酸（、胍氨酸（Cit）(尿素尿素)3.作为神经传导的化学物质：作为神经传导的化学物质： -氨基丁酸氨基丁酸4.有些氨基酸只作为一种有些氨基酸只作为一种N素的转运和贮藏载体（刀豆氨酸）素的

27、转运和贮藏载体（刀豆氨酸）5.调节生长作用调节生长作用6.杀虫防御作用杀虫防御作用绝大部分非蛋白氨基酸的功能不清楚。绝大部分非蛋白氨基酸的功能不清楚。三.氨基酸的理化性质（一）物理性质（一）物理性质1.形态：形态：均为白色结晶或粉末，不同氨基酸的晶型结构不同。均为白色结晶或粉末，不同氨基酸的晶型结构不同。2.溶解性：溶解性：一般都溶于一般都溶于水水，不溶或微溶于，不溶或微溶于醇醇，不溶于丙酮，在稀酸和稀碱中，不溶于丙酮，在稀酸和稀碱中溶解性好。溶解性好。3.熔点：熔点：氨基酸的熔点一般都比较高，一般都大于氨基酸的熔点一般都比较高，一般都大于200，超过熔点以上氨，超过熔点以上氨基酸分解产生胺和

28、二氧化碳。基酸分解产生胺和二氧化碳。 4.旋光性：旋光性：除除甘氨酸甘氨酸外的氨基酸均有旋光性。外的氨基酸均有旋光性。5.光吸收：光吸收：氨基酸在氨基酸在可见光可见光范围内无光吸收，在范围内无光吸收，在近紫外区近紫外区含含苯环氨基酸苯环氨基酸有光有光的吸收（的吸收（UVA,UVB,UVC?)。p145日光中的紫外线日光中的紫外线UVA：可以透射到皮肤真皮层可以透射到皮肤真皮层，辐射强度大，其辐射到皮肤，辐射强度大，其辐射到皮肤表面的能量高达表面的能量高达紫外线总能量紫外线总能量的的98%，对皮肤的损伤作用较对皮肤的损伤作用较UVB缓慢但具有累积性，可缓慢但具有累积性，可使使皮肤晒黑；皮肤晒黑；

29、UVB：透射能力较弱透射能力较弱，只能到，只能到达皮肤表皮层，但对皮肤的损达皮肤表皮层，但对皮肤的损伤作用强，使皮肤出现伤作用强，使皮肤出现红斑或红斑或晒斑；晒斑； UVC: 具有较强的生物破坏作具有较强的生物破坏作用，紫外灯杀菌是用，紫外灯杀菌是UVC发生作发生作用，但日光中的用，但日光中的UVC已经被大已经被大气层吸收气层吸收UVAUVAUVBUVBUVCUVC大气层大气层（二）化学性质（二）化学性质1.1.氨基酸的两性电离及等电点（氨基酸的两性电离及等电点（重点重点）：）： 氨基酸既含有氨基酸既含有氨基氨基，可接受，可接受H+ (碱）碱）;又含有又含有羧基羧基，可电离出，可电离出H+（酸

30、），（酸），所以氨基酸具有所以氨基酸具有酸碱两性性质酸碱两性性质。通常情况下，氨基酸以。通常情况下，氨基酸以两性离子的形式两性离子的形式存在存在，如下图所示：，如下图所示： 氨基酸在氨基酸在酸性酸性环境中，主要以环境中，主要以阳阳离子的形式存在，离子的形式存在， 在在碱性碱性环境中，主要以环境中，主要以阴阴离子的形式存在。离子的形式存在。 在在某某pH环境环境下，以下，以两性离子两性离子（兼性离子）的形式存在。该（兼性离子）的形式存在。该pH称为该氨基酸称为该氨基酸的的等电点等电点。所以氨基酸的所以氨基酸的等电点等电点可以定义为：可以定义为：氨基酸所带正负电荷相等时的溶液氨基酸所带正负电荷相等

31、时的溶液pH（是否是否不带电荷？不带电荷？）。）。 氨基酸的水溶液既可被氨基酸的水溶液既可被酸酸滴定，又可被滴定，又可被碱碱滴定，应该具有两性电离的性质，现以滴定，应该具有两性电离的性质，现以甘氨甘氨酸酸为例来说明氨基酸两性电离的特点。为例来说明氨基酸两性电离的特点。 左图是左图是甘氨酸的电离酸甘氨酸的电离酸碱滴定曲线碱滴定曲线，1.从从左向右左向右是用是用NaOH滴定的曲滴定的曲线线(B)，溶液的，溶液的pH由小到大逐由小到大逐渐升高；渐升高；2.从从右向左右向左是用是用盐酸盐酸滴定的曲线滴定的曲线(A),溶液的溶液的pH由大到小逐渐降由大到小逐渐降低。低。3.第一个拐点第一个拐点是氨基酸是

32、氨基酸羧基羧基解离解离50%的状态，的状态，4.第二个拐点第二个拐点是氨基酸的等电点是氨基酸的等电点，5.第三个拐点第三个拐点是氨基酸是氨基酸氨基氨基解离解离50%的状态。的状态。BA 通过通过氨基酸的滴定曲线氨基酸的滴定曲线，可用下列，可用下列 Henderson-Hasselbalch 方程求出方程求出各解离基团的解离常数（各解离基团的解离常数（pK）： 根据根据pK可求出氨基酸的等电点，可由其等电可求出氨基酸的等电点，可由其等电点左右两个点左右两个pK，值的算术平均值求出。值的算术平均值求出。中性氨基酸：中性氨基酸： pI=(pK1 + pK2)/2pK1为为-羧基的解羧基的解 离常数离

33、常数,pK2为为-氨基的解氨基的解 离常数。离常数。氨基酸等电点的计算氨基酸等电点的计算二十种氨基酸的二十种氨基酸的pKpK，及等电点：及等电点：C O O HCHH2NR亚硝酸盐反应亚硝酸盐反应烃基化反应烃基化反应酰化反应酰化反应脱氨基反应脱氨基反应西佛碱反应西佛碱反应成盐成酯反应成盐成酯反应成酰氯反应成酰氯反应脱羧基反应脱羧基反应叠氮反应叠氮反应侧链反应侧链反应2.2.由由-氨基参加的反应：氨基参加的反应：(1) (1) 与亚硝酸反应：与亚硝酸反应：放出氮气，氮气的放出氮气，氮气的一半一半来自来自氨氨基基氮，一半来自亚硝酸，在通常情况下测定生成的氮气氮，一半来自亚硝酸，在通常情况下测定生成

34、的氮气的体积量可计算氨基酸的量，此反应可用于测定蛋白的体积量可计算氨基酸的量，此反应可用于测定蛋白质的水解程度。质的水解程度。(2) (2) 与甲醛的反应：与甲醛的反应：用过量的中性甲醛与氨基酸反应，可游离出氢离子，然后用用过量的中性甲醛与氨基酸反应，可游离出氢离子，然后用NaOHNaOH滴定，从消耗的碱量可以计算出氨基酸的含量。此法称为间接滴定法。滴定，从消耗的碱量可以计算出氨基酸的含量。此法称为间接滴定法。(3) (3) 与与2,4-二硝基氟苯二硝基氟苯（2,4-DNFB）的反应（）的反应（Sanger反应）：反应）： 生成黄色的二硝基苯生成黄色的二硝基苯-氨基酸衍生物氨基酸衍生物DNP-

35、aa。烃基化反应烃基化反应(4) 与苯异硫氰酸酯与苯异硫氰酸酯（PITC）反应（）反应（Edman反应反应）：生成苯乙）：生成苯乙 内酰硫脲内酰硫脲-氨基酸。氨基酸。烃基化反应烃基化反应（3 3）、）、(4)(4)、反应用于、反应用于蛋白质的蛋白质的N-N-末端末端的测定。的测定。用途用途：可以用来鉴定多肽或蛋白质可以用来鉴定多肽或蛋白质NH2末端氨基末端氨基酸酸.亦称亦称SangerSanger反应反应（-氨基羟基化反应）氨基羟基化反应）弱碱弱碱DNP-AADNP-AADNP-DNP-多肽多肽DNP-DNP-蛋白蛋白+ HF+ HF酸解酸解DNP-AADNP-AA（有机相）（有机相） + +

36、 游离游离AAAA（水相）（水相）DNFBDNFB与与NH2NH2形成的键对酸稳定形成的键对酸稳定用途用途：可以用来鉴定多肽或蛋白质可以用来鉴定多肽或蛋白质NH2末端氨基末端氨基酸酸. （苯异硫氰酸酯法）苯异硫氰酸酯法） EdmanEdman反应反应（-氨基羟基化反应）氨基羟基化反应）弱碱弱碱 AA AAPITC+ PITC+ 多肽多肽 蛋白蛋白 AA AAPTCPTC多肽多肽 蛋白蛋白无水甲酸无水甲酸或或HFHFPTH-AA + PTH-AA + 少一个少一个AAAA的多肽或蛋白的多肽或蛋白3.-3.-羧基参加的反应：羧基参加的反应： (1)(1)成盐和成酯反应成盐和成酯反应(2)(2)成酰

37、氯反应成酰氯反应 (3)(3)脱羧基反应脱羧基反应(4)(4)叠氮反应叠氮反应 4.-4.-氨基与氨基与-羧基共同参加的反应羧基共同参加的反应 与茚三酮的反应：除脯氨酸与羟脯氨酸外，可与其它氨基酸生成与茚三酮的反应：除脯氨酸与羟脯氨酸外，可与其它氨基酸生成蓝紫色蓝紫色化合物。脯化合物。脯氨酸与羟脯氨酸为氨酸与羟脯氨酸为黄色黄色化合物。化合物。 N N+ +黄色化合物黄色化合物蛋白质的化学修饰：蛋白质的化学修饰：是指在较温和的条件下，以可控制的方是指在较温和的条件下，以可控制的方式使蛋白质与某种试剂（称化学修饰剂）式使蛋白质与某种试剂（称化学修饰剂）起特异反应，以引起蛋白质中个别氨基酸起特异反应

38、，以引起蛋白质中个别氨基酸侧链或功能团发生共价化学改变。侧链或功能团发生共价化学改变。5.5.侧链反应（颜色反应）：侧链反应（颜色反应）：作用：作用：与金属离子的螯合性质可用于体内解毒与金属离子的螯合性质可用于体内解毒。也是蛋白质结晶学中制备重原子衍生物最常用的方法。也是蛋白质结晶学中制备重原子衍生物最常用的方法（重金属中毒？（重金属中毒？）-OOCCHCH2SHNH3+COO-HO-Hg+-OOCCHCH2SNH3+Hg+COO-对羟汞苯甲酸对羟汞苯甲酸【目的与要求目的与要求】1.1 1.1 蛋白质通论蛋白质通论1.2 1.2 蛋白质的分子组成蛋白质的分子组成氨基酸氨基酸5.掌握掌握蛋白质一

39、级结构的概念；蛋白质一级结构的概念；了解了解蛋白质一蛋白质一 级结构的测定方法与思路，学会分析简单多级结构的测定方法与思路，学会分析简单多 肽的氨基酸顺序。肽的氨基酸顺序。6.理解并掌握理解并掌握蛋白质二级结构的概念；二级结蛋白质二级结构的概念；二级结 构的基本类型：构的基本类型：-螺旋及螺旋及-折叠的结构折叠的结构 特点；了解几种常见纤维状蛋白质的结构特特点；了解几种常见纤维状蛋白质的结构特 性；了解超二级结构及结构域的概念。性；了解超二级结构及结构域的概念。7.了解蛋白质三级结构、四级结构的概念及稳定素。了解蛋白质三级结构、四级结构的概念及稳定素。8.8.充分理解充分理解蛋白质结构与功能的关系；从核糖蛋白质结构与功能的关系；从核糖 核酸酶的变性与复性实验理解一级结构与空核酸酶的变性与复性实验理解一级结构与空 间结构的关系；以细胞色素间结构的关系；以细胞色素C C等为例充分理解等为例充分理解 一级结构与蛋白质生物学功能的