第一章 蛋白质的结构与功能2015

1、药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作第一章第一章 蛋白质的结构与功能蛋白质的结构与功能药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作蛋白质蛋白质（proteinprotein）是由许多氨是由许多氨基酸（基酸（amino acidsamino acids）通过）通过肽键肽键相连相连形成的一类含氮高分子化合物。形成的一类含氮高分子化合物。药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作一、蛋白质是构成生物体的基本成分一、蛋白质是构成生物体的基本成分分布广：分布广：所有器官、组织都含有蛋白所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。质；细胞的各个部分都含有蛋白质。含量高：含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有蛋白质是细胞内最丰

2、富的有机分子，约占人体干重的机分子，约占人体干重的4545，某些组织，某些组织含量更高。含量更高。药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作1 1）生物催化作用（酶）生物催化作用（酶）2 2）代谢调节作用（激素）代谢调节作用（激素）3 3）免疫保护作用（抗体）免疫保护作用（抗体）4 4）物质的转运和存储（血红蛋白）物质的转运和存储（血红蛋白）5 5）运动与支持作用（肌动蛋白）运动与支持作用（肌动蛋白）6 6）控制生长和分化作用（核蛋白）控制生长和分化作用（核蛋白）7 7）参与细胞间信息传递（受体蛋白）参与细胞间信息传递（受体蛋白）二、蛋白质具有多样性的生物学功能二、蛋白质具有多样性的生物学功能药学院药学

3、院 付蕾付蕾 制作制作 第一节第一节 蛋白质的分子组成蛋白质的分子组成药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作一、一、蛋白质的元素组成蛋白质的元素组成主要有主要有C、H、O、N 和和 S。 有些蛋白质含有少量有些蛋白质含有少量磷、硒磷、硒或金属或金属元素元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋个别蛋白质还含有白质还含有碘碘 。药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为各种蛋白质的含氮量很接近，平均为1616。 由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的只要测定生物样品中的含氮量含氮量，就可以根据以，就可以根

4、据以下公式推算出蛋白质的大致含量：下公式推算出蛋白质的大致含量： 100克样品中蛋白质含量（克样品中蛋白质含量（g%） = 每克样品含氮克数每克样品含氮克数 6.25 100 蛋白质元素组成的特点蛋白质元素组成的特点药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作案例分析案例分析1 1：l乳品企业中为什么要加乳品企业中为什么要加“三聚氰胺三聚氰胺”？药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作二、蛋白质的基本组成单位二、蛋白质的基本组成单位 氨基酸氨基酸天然存在的氨基酸约天然存在的氨基酸约300300余种，但组成人余种，但组成人体蛋白质的编码氨基酸仅有体蛋白质的编码氨基酸仅有2020种，称

5、为基本种，称为基本氨基酸。且均属氨基酸。且均属 L-L- -氨基酸氨基酸（甘氨酸除（甘氨酸除外）。外）。药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作H甘氨酸甘氨酸CH3丙氨酸丙氨酸L-L-氨基酸的通式氨基酸的通式RC+NH3COO-H药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作（一）氨基酸结构上的共同特点：（一）氨基酸结构上的共同特点：均为均为 -氨基酸，脯氨酸为氨基酸，脯氨酸为 -亚氨基酸。亚氨基酸。R侧链不同。侧链不同。除甘氨酸外，均具有旋光性。除甘氨酸外，均具有旋光性。皆为皆为L- 氨基酸。氨基酸。药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作1. 非极性侧链氨基酸非极性侧链氨基酸2. 极性中

6、性侧链氨基酸极性中性侧链氨基酸3. 酸性侧链氨基酸（酸性侧链氨基酸（2种）种）4.4.碱性侧链氨基酸（碱性侧链氨基酸（3 3种）种）（二）氨基酸的结构与分类（二）氨基酸的结构与分类（R侧链）侧链）* * 2020种氨基酸的英文名称、缩写符号及分类如下种氨基酸的英文名称、缩写符号及分类如下: :药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作-OOC-CH-CH2-S+NH3S-CH2-CH-COO-+NH3-OOC-CH-CH2-S+NH3S-CH2-CH-COO-+NH3+胱氨酸胱氨酸二硫键二硫键-HH-OOC-

7、CH-CH2-SH+NH3-OOC-CH-CH2-SH+NH3HS-CH2-CH-COO-+NH3HS-CH2-CH-COO-+NH3药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作 多肽合成后由基本氨基酸经多肽合成后由基本氨基酸经酶促修饰酶促修饰而来，而来，无翻译密码。如羟脯氨酸、羟赖氨酸。无翻译密码。如羟脯氨酸、羟赖氨酸。药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作 第二节第二节 蛋白质的分子结构蛋白质的分子结构药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作一级结构（一级结构（AA序列）序列）二级结构二级结构超二级结构超二级结构结构域结构域三级结构（球蛋白）三级结构（球蛋白）四级结构（聚合体）四级结构（聚合体） 蛋白质结构的层次性

8、蛋白质结构的层次性药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作一、蛋白质的一级结构一、蛋白质的一级结构* 肽键：肽键：由一个氨基酸的由一个氨基酸的 - -羧基与另一个羧基与另一个氨基酸的氨基酸的 - -氨基脱水缩合而形成的化学氨基脱水缩合而形成的化学键。键。（一）肽键和肽（一）肽键和肽药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作NH2-CH-CHOOH甘甘氨氨酸酸NH2-CH-CHOOH甘甘氨氨酸酸NH-CH-CHOHO OH甘甘氨氨酸酸+-HOH甘氨酰甘氨酸甘氨酰甘氨酸肽键肽键NH2-CH-C-N-CH-COOHHHHONH2-CH-C-N-CH-COOHHHHO药学院药学院 付蕾付

9、蕾 制作制作 肽肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。物。 两分子氨基酸缩合形成两分子氨基酸缩合形成二肽，二肽，三分子氨基三分子氨基酸缩合则形成酸缩合则形成三肽三肽肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称为不全，被称为氨基酸残基。氨基酸残基。由十个以内氨基酸相连而成的肽称为由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽，寡肽，由更多的氨基酸相连形成的肽称由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽。多肽。药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作N 末端：末端：多肽链中有多肽链中有自由氨基自由氨基的一端；的一端；C 末端：末端：多肽链中有多肽链中有

10、自由羧基自由羧基的一端。的一端。多肽链有两个末端：多肽链有两个末端： 多肽链：多肽链：是指许多氨基酸之间以肽键连接是指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。而成的一种结构。药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作N末端末端C末端末端牛核糖核酸酶牛核糖核酸酶药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作1 1、定义、定义蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的的排列顺序。排列顺序。（二）蛋白质的一级结构（二）蛋白质的一级结构主要的化学键主要的化学键肽键肽键，有些蛋白质还包括二硫键。，有些蛋白质还包括二硫键。 药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作“一级结构是蛋白质

11、空间构象和特异一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。生物学功能的基础。”药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作（三）（三）生物活性肽生物活性肽药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作 体内许多激素属寡肽或多肽体内许多激素属寡肽或多肽2. 2. 多肽类激素及神经肽多肽类激素及神经肽药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作3.3.多肽类抗生素多肽类抗生素 一类能抑制或杀死细菌的多肽，如一类能抑制或杀死细菌的多肽，如短肽杆菌短肽杆菌S S、短杆菌肽、短杆菌肽A A、缬氨霉素等。、缬氨霉素等。药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作 二、蛋白质的空间结构二、

12、蛋白质的空间结构药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作蛋蛋白白质质结结构构的的主主要要层层次次一级结构一级结构四级结构四级结构二级结构二级结构三级结构三级结构primary structureprimary structuresecondarysecondary structurestructureTertiary structureTertiary structurequariernaryquariernary structure structure超二级结构超二级结构结构域结构域 supersecondarysupersecondary structure structureStructure

13、Structure domaindomain药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作（一）蛋白质的二级结构（一）蛋白质的二级结构蛋白质分子中某一段肽链的局部空间蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链结构，即该段肽链主链骨架原子主链骨架原子的相对空的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象象 。 定义定义 主要的化学键主要的化学键： 氢键氢键 药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作1 1、肽单元、肽单元参与肽键的参与肽键的6个原子个原子C 1、C、O、N、H、C 2位于同一位于同一平面，平面，C 1和

14、和C 2在平面上所在平面上所处的位置为反式构型，此同处的位置为反式构型，此同一平面上的一平面上的6个原子构成了所个原子构成了所谓的谓的肽单元肽单元 。药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作 肽平面和二面角示意图肽平面和二面角示意图药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作 2 2、蛋白质二级结构的主要形式、蛋白质二级结构的主要形式 -螺旋螺旋 ( -helix ) -折叠折叠 ( -pleated sheet ) -转角转角 ( -turn ) 无规卷曲无规卷曲 ( random coil ) 药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作l - -螺旋螺旋药

15、学院药学院 付蕾付蕾 制作制作横截面观横截面观药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作-螺旋要点：螺旋要点：右手螺旋，右手螺旋，每隔每隔3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距螺距0.54nm，残基高度，残基高度0.15nm；氢键氢键是是螺旋稳定的主要次级键，相邻螺圈之间螺旋稳定的主要次级键，相邻螺圈之间形成链内氢键。形成链内氢键。 R侧链侧链分布于螺旋的外侧，并影响螺旋的形成分布于螺旋的外侧，并影响螺旋的形成和稳定。和稳定。药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作l - -折叠折叠药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作折叠折叠药

16、学院药学院 付蕾付蕾 制作制作 药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作l -折角折角药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作 - -折角：折角：药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作l 无规卷曲无规卷曲 用来阐述没有确定规律性的那部分用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。肽链结构。药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作 蛋白质二级结构的主要形式蛋白质二级结构的主要形式药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作（二）蛋白质的三级结构（二）蛋白质的三级结构疏水键疏水键、氢键和、氢键和 盐键等。盐键等。 主要的化学键主要的化学键整条肽链中整条肽链中全部氨基酸残基全部氨基酸残基的相对空间的相对空间位置。

17、即肽链中位置。即肽链中所有原子所有原子在三维空间的排布在三维空间的排布位置。位置。l 定义定义 药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作 肌红蛋白（肌红蛋白（Mb） N 端端 C端端药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作胰岛素分子的三级结构胰岛素分子的三级结构药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作溶菌酶分子的三级结构溶菌酶分子的三级结构药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作 （三）结构域（三）结构域称为称为结构域（结构域（domaindomain） 。每个结构域。每个结构域具有特定的功能。具有特定的功能。药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作 免疫球蛋白的免疫球蛋白的12个结构域个结构域药学院

18、药学院 付蕾付蕾 制作制作 对于较小的蛋白对于较小的蛋白质分子来说，结构域质分子来说，结构域和三级结构往往是一和三级结构往往是一个意思，即单结构域个意思，即单结构域的。大的蛋白质分子的。大的蛋白质分子可以由可以由2 2个或更多个个或更多个结构域组成。结构域组成。 药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作亚基之间的结合力主要是亚基之间的结合力主要是疏水作用，疏水作用，其次是其次是氢键和离子键。氢键和离子键。（三）蛋白质的四级结构（三）蛋白质的四级结构蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。蛋白质的四

19、级结构。有些蛋白质分子含有有些蛋白质分子含有二条或两条以上二条或两条以上多肽链，多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的的亚基亚基 。药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作血红蛋白的四级结构血红蛋白的四级结构 药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作蛋白质的分子结构小结蛋白质的分子结构小结药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作 第三节第三节 蛋白质结构与功能的关系蛋白质结构与功能的关系药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作蛋白质一级结构是空间结构形成的蛋白质一级结构是空间结构形成的物质基础；物质基础；蛋白质的生物学功能是蛋白质分子蛋白

20、质的生物学功能是蛋白质分子特定的天然构象所表现的性质或具特定的天然构象所表现的性质或具有的属性。有的属性。药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作（一）一级结构是空间结构与功能的基础（一）一级结构是空间结构与功能的基础 一、蛋白质一级结构与功能的关系一、蛋白质一级结构与功能的关系 牛核糖核酸酶牛核糖核酸酶的一级结构的一级结构二二硫硫键键药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作 天然状态，有天然状态，有催化活性催化活性 尿素、尿素、 - -巯基乙醇巯基乙醇 去除尿素、去除尿素、 - -巯基乙醇巯基乙醇非折叠状态，无活性非折叠状态，无活性说明：只要一级结构未破坏，就可能说明：只要一级结构未破坏，就可能恢复到原来的

21、三级结构和功能，恢复到原来的三级结构和功能，药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作 （二）一级结构改变，功能也随之改变（二）一级结构改变，功能也随之改变药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作（三）血红蛋白一级结构变化与疾病（三）血红蛋白一级结构变化与疾病例：镰刀形红细胞贫血例：镰刀形红细胞贫血N-val his leu thr pro glu glu C（146） HbS 肽链肽链HbA 肽肽 链链N-val his leu thr pro val glu C（146） 这种由蛋白质分子发生变异所导致的疾病，这种由蛋白质分子发生变异所导致的疾病，称为称为“分子病分子病”。药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作药

22、学院药学院 付蕾付蕾 制作制作药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作（二）蛋白质构象改变与疾病（二）蛋白质构象改变与疾病 蛋白质构象疾病：蛋白质构象疾病：若蛋白质的折叠发生若蛋白质的折叠发生错误，尽管其一级结构不变，但蛋白质的错误，尽管其一级结构不变，但蛋白质的构象发生改变，仍可影响其功能，严重时构象发生改变，仍可影响其功能，严重时可导致疾病发生。可导致疾病发生。药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作蛋白质构象改变导致疾病的机理：蛋白质构象改变导致疾病的机理：有些蛋白质错误折叠后相互聚集，常形成抗蛋有些蛋白质错

23、误折叠后相互聚集，常形成抗蛋白水解酶的淀粉样纤维沉淀，产生毒性而致病，表白水解酶的淀粉样纤维沉淀，产生毒性而致病，表现为蛋白质淀粉样纤维沉淀的病理改变。现为蛋白质淀粉样纤维沉淀的病理改变。这类疾病包括：这类疾病包括：人纹状体脊髓变性病、人纹状体脊髓变性病、老年痴呆症、亨停顿舞蹈病、疯牛病等。老年痴呆症、亨停顿舞蹈病、疯牛病等。药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作疯牛病中的蛋白质构象改变疯牛病中的蛋白质构象改变疯牛病是由朊病毒蛋白（疯牛病是由朊病毒蛋白（PrPPrP）引起的一组）引起的一组人和动物神经退行性病变。人和动物神经退行性病变。正常的正常的PrPPrP富含富含-螺旋，称为螺旋，称为PrPPr

24、Pc c。PrPPrPc c在某种未知蛋白质的作用下可转变成全在某种未知蛋白质的作用下可转变成全为为-折叠的折叠的PrPPrPscsc，从而致病。，从而致病。PrPc-螺旋螺旋PrPsc-折叠折叠正常正常疯牛病疯牛病药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作 正常朊病毒蛋白结构正常朊病毒蛋白结构 （显示（显示 -螺旋螺旋） 朊病毒结构朊病毒结构（显示（显示 -片层结构片层结构）药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作 第四节第四节 蛋白质的理化性质蛋白质的理化性质药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作一、蛋白质的两性解离性质一、蛋白质的两性解离性质 蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，氨蛋白质分子除两端的氨基和羧基

25、可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团，在一定的溶液基酸残基侧链中某些基团，在一定的溶液pH条件下条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团。都可解离成带负电荷或正电荷的基团。 蛋白质的等电点（蛋白质的等电点（pI） 当蛋白质溶液处于某一当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质分子解时，蛋白质分子解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的电荷为零，此时溶液的pH称为称为蛋白质的等电点。蛋白质的等电点。药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作蛋白质阳离子蛋白质阳离子蛋白质兼性离子蛋白质兼性离子蛋白质阴离子蛋白质阴离子药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作在

26、下列各种在下列各种pH溶液中使清蛋白（溶液中使清蛋白（pI=4.7）带正电荷的是（带正电荷的是（ ） A.pH4.0 B. pH5.0 C. pH6.0 D. pH7.0 蛋白质是两性电解质，当其带负电荷时，蛋白质是两性电解质，当其带负电荷时，溶液的溶液的pH为（为（ ） A酸酸 BpHpI CpH=pI DpHpI 药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作二、蛋白质的高分子性质二、蛋白质的高分子性质 蛋白质属于生物大分子之一，分子量可自蛋白质属于生物大分子之一，分子量可自1 1万至万至100100万之巨，其分子的直径可达万之巨，其分子的直径可达1 1100nm100nm，为胶粒范围之内。为胶粒范围之

27、内。 * * 蛋白质胶体稳定的因素蛋白质胶体稳定的因素同种电荷同种电荷水化膜水化膜药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作+带正电荷的蛋白质带正电荷的蛋白质带负电荷的蛋白质带负电荷的蛋白质在等电点的蛋白质在等电点的蛋白质水化膜水化膜+带正电荷的蛋白质带正电荷的蛋白质带负电荷的蛋白质带负电荷的蛋白质不稳定的蛋白质颗粒不稳定的蛋白质颗粒酸酸碱碱酸酸碱碱酸酸碱碱脱水作用脱水作用脱水作用脱水作用脱水作用脱水作用蛋白质胶体颗粒的沉淀蛋白质胶体颗粒的沉淀药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作透透析析药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作三、蛋白质的变性、复性与凝固三、蛋白质的变性、复性与凝固 * 蛋白质的变性：蛋白质的变性：

28、在某些物理和化学因素作用下，其特定的空在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。的丧失。药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作 造成变性的因素造成变性的因素如高温、高压、紫外线等；强酸、强如高温、高压、紫外线等；强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等碱、重金属离子及生物碱试剂等 。 变性的本质变性的本质 破坏非共价键和二硫键，不改破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。变蛋白质的一级结构。药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作 应用

29、举例：应用举例：临床医学上，变性因素常被应用来消毒临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。及灭菌。此外此外, , 防止蛋白质变性也是有效保存蛋防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。白质制剂（如疫苗等）的必要条件。 药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作若蛋白质变性程度较轻，去除变性若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原 有 的 构 象 和 功 能 ， 称 为原 有 的 构 象 和 功 能 ， 称 为 复 性复 性（renaturation） 。药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作 天然状态，天然状态，有催化活性有催化活

30、性 尿素、尿素、 -巯基乙醇巯基乙醇 去除尿素、去除尿素、-巯基乙醇巯基乙醇非折叠状态，无活性非折叠状态，无活性药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作蛋白质沉淀蛋白质沉淀在一定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽在一定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽链融会相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出。链融会相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出。变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。淀，但并不变性。 蛋白质的凝固：蛋白质的凝固：蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚固蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚固的凝块，此凝块不易再溶于强酸和强碱中。的凝块，此凝块不易再溶于强酸和强碱中。 药学院药学院 付蕾付蕾 制作制作四、蛋白质的紫外吸收四、蛋白质的紫外吸收由于蛋白质分子中含有由于蛋白质分子中含有共轭双键的共轭双键的酪氨酸酪氨酸和和色氨酸