修终改森保全复习

1、森 保 作 业（全） 第1第2章（含生物膜）1.糖、脂和蛋白质的共性的功能2.糖、脂最主要功能的区别3淀粉和糖原区别5多糖的分支点（是在-1，6糖苷键处分支）6. 生物膜液态性的主要原因（FA的不饱和性）7亚麻酸和亚油酸是人和动物的（ 必需 ）FA。8生物膜的液态性的主要原因是什么？生物膜的液态性有什么意义（蛋白质能变构等作用）？为什么生物膜中的磷脂分子能形成脂质双层（两亲性）？第3章1. 能形成二硫键的氨基酸、最小的无旋光性的氨基酸、亚氨基酸、芳香族能引起紫外吸收的氨基酸（酪、苯丙、色氨酸）。羟基是氨基酸的极性亲水基团。两种酸性氨基酸与两种酰胺的关系。（氨基酸最长C链为6C，分支氨基酸不能合

2、成）2写出氨基酸的结构通式，并写出酸性、碱性、含硫和酰胺氨基酸的结构式，并写出它们的三字母代号。3氨基酸含有两性可解离的基团（a-氨基、a-羧基、可解离的侧链基团），有两性解离和等电点。4等电点的概念，中性氨基酸的pI计算公式？酸性或碱性氨基酸pI计算是取兼性离子两边的PK的平均值。蛋白质在pI时有什么特征（溶解度、电荷、电泳？）pI有什么实践意义（等电点沉淀分离、电泳偏离等电点、离子交换等）？氨基酸或蛋白质在其等电点的溶液中带电的情况如何？如果再分别加酸、加碱，它们的分子表面所带的净电荷会发生什么变化？电泳行为？点样放在哪一端？5. 氨基酸的反应：*氨基酸与茚三酮有什么颜色反应？肽和蛋白质有

3、吗？*桑格（Sanger）反应的试剂是什么（FDNB中文名称）？它和氨基酸的什么部位反应（氨基）颜色？PITC反应荧光剂反应6蛋白质的紫外吸性质是蛋白质中的（ ）氨基酸决定的。（核酸是碱基决定的）7. 构成蛋白质的20种基本氨基酸、标准氨基酸都是a-氨基酸，是L-型的。氨基酸的R基（侧链部分）不同。8. 氨基酸大多根据R基的极性不同分类（还有必需、非必需之分），R基的亲水、疏水性影响氨基酸的溶解性。.9. 基本氨基酸的功能：蛋白质和肽的构件分子、细胞的燃料分子、生理活性物质（谷氨酸为神经递质等）。10.来自基本氨基酸的修饰氨基酸（是在蛋白质合成后在酶的催化下侧链修饰的产物，例子？）。还有来自基

4、本氨基酸的代谢中间物。11.氨基酸混合物分离的基本方法（基本原理要点）分配层析：物质在互不相溶的两个相固定相和流动相中进行不断地分配，性质不同，亲和力不同分配不同，层析迁移的距离不同将混合物分开12.氨基酸和大多生物分子无色，氨基酸熔点高，氨基酸有甜味、苦味、鲜味的；能溶于稀酸、稀碱，但不溶于有机溶剂第4章1.蛋白质的结构层次？什么是蛋白质的一级结构（决定高级结构）镰刀型贫血病是血红蛋白分子的（ ）级结构的错误导致的。2GSH是什么物质（还原型谷胱甘肽）？它有什么重要作用（还原剂、保护剂）？谷胱甘肽中的重要的还原基团是（ ）。3蛋白质的主要颜色反应是（ ）反应。4蛋白质变性破坏的是高级级结构的

5、键，蛋白质变性的主要特征是（ ），和沉淀有什么不同？5维持蛋白质胶体溶液稳定的主要因素有那些？6.亚基：主要指的是在蛋白质四级结构中的每一个三级结构的独立单位（ ）。7. 肽、键肽、肽单位（肽平面）、氨基酸残基、8.肽链上氨基酸的排列顺序，N端、C端；氨基酸顺序测定的一般步骤；9.的物理化学性质；谷胱甘肽等天然存在的重要的活性肽及功能（如激素）； 第5章1蛋白质高级结构是怎么形成的（通过弱的次级键，不断盘绕、折叠的结果）。多肽链折叠的空间限制（肽键有部分双键性，不能旋转）。2. 蛋白质二级结构的主要种类有那些？主要是什么键（氢键）？3. 蛋白质的二级结构？结构域？、亚基？4.结构域、亚基和三级

6、结构的区别。5.a-螺旋的物理参数6.蛋白质a-螺旋上升的6圈中含有多少个氨基酸？沿中心轴上升了多少nm的距离？第6章1镰刀型贫血病的病因是什么？2蛋白质有哪些生物功能（多样性）3试述蛋白质结构与功能的关系，并举例（一级结构、高级结构）。第7章（非重点）生物活性物质的分离提取与鉴定往往是利用的是它们之间的各种理化性质的差异进行方法的设计。1 蛋白质分离、纯化利用的是各种理化性质2Pr含量测定方法有哪些？3.蛋白质的分子大小与形状；第8章酶不仅能催化代谢，还能（ 调节 ）代谢。1什么是全酶、辅酶、辅基？辅酶、辅基的作用？ 2酶的化学本质、功能（催化、调节如别构酶）？3酶的催化特点？4什么是核酶（

7、测验题核酶的本质）？5酶的分离纯化应注意什么（条件要温和，轻缓，低温）？第9章1试述影响酶促反应V主要因素有哪些？任举两例详细说明，并绘制出影响的动力学曲线。2写出米氏方程式。解释米氏常数Km值的含义及其意义。 3底物的浓度越大、反应V越大是吗？为什么？4Km值越大、说明酶与底物越不容易结合（ ）5高温一定引起酶热变性（ ）？（多高？时间？）6竞争性抑制作用可通过增加底物浓度的方法来解除（ ）第10章1酶的活性中心、别构酶、效应物（别构剂）？2.别构酶具有（ 调节 ）代谢的功能。3.影响酶催化效率的因素？简要说明。4.酶原及酶原激活（酶需要经过激活才有活性？）（ ）。5. 试述酶作用机理6.中

8、间产物学说和诱导契合学说解释什么？（加测验题）7.中间产物学说内容？（加测验题）第11章1 简述维生素辅酶、辅基的概念；辅酶、辅基的作用。2 维生素与辅酶的关系（掌握主要的几类）。3 维生素是怎样分类的？各类维生素包括哪些？4 写出NAD+、NADP+和FAD、FMN（氧化型、还原型）代表什么？含有哪种维生素？它们作用部位的作用机理。5 FAD是黄素脱氢酶的辅酶（ ）？6 维生素B1、B2、PP 、B6、叶酸、C、A、D的缺乏症。7 维生素不是能源物质（）。第12章 DNA对碱稳定，因为核糖是脱氧的（ ）。1.DNA分子双螺旋模型提出的依据和生物学意义（一般了解）。2.DNA和RNA的区别。3

9、.RNA种类与功能有哪些多样性？rRNA还有催化肽键形成作用（ ）真核生物mRNA的5端有一个（ ）结构4.主键（加测验题）第13章1 写出DNA双螺旋结构要点？ DNA的螺旋每上升120个碱基对，能上升多少nm的距离？（写明计算方法）2 ATP的作用。3 什么是内含子？外显子？4 DNA分子有多种构象类型，标准的是（ ）5 真正的翻译者是（ ）6 tRNA的二级结构要点是什么？两个活性部位及其作用？（都有CCA尾）7 哪种核酸含稀有碱基最多（tRNA）8 有帽子和多聚A尾结构的是什么分子？9. 核苷酸中的（ ）不在核酸的主链上第14章1核酸的最大紫外吸收峰为（ ）蛋白质是（ ）。2什么是核酸

10、的变性？Tm值？DNA变性破坏的是（ ）键。 3Tm值与变性有什么关系？G-C对越多Tm越（ ）。4Tm与G-C的百分比含量换算公式是什么？5什么是增色效应？第15章1 核酸分离提纯时应注意的问题？总结DNA提取分离的基本原理及程序。DNA提取中要用蛋白质变性剂去除蛋白杂质，用乙醇沉淀DNA（ ）。2 生物活性物质的分离提取与鉴定往往是利用的是它们之间理化性质的差异（ ）。3 核酸含量的测定方法有哪些？第16章 抗生素是通过抑制核酸、蛋白质的合成、改变细胞膜的通透性、干扰细胞壁的形成等途径抗菌、抗肿瘤的第17章1激素的化学本质是氨基酸、多肽、蛋白质、固醇类及FA衍生物2 激素往往通过与蛋白质本

11、质的（受体 ）结合成复合物，将激素信号转化为一系列细胞内生化过程调节代谢的。大生化下册复习第十九章代谢总论、概念特点、代谢（物质代谢和能量代谢）、三个阶段（消化吸收、中间代谢、排泄）中间代谢：分解大分子分解成小分子（化学键破裂）放出能量，合成利用小分子合成大分子，物质合成消耗能量新陈代谢由酶催化，基本反应类型？（代谢途径、相互联系）第二十章生物能学高能化合物（特点）活泼、不稳定、易水解、放出大量的能，相当一部分储存在ATP中，ATP中的高能键的键能为30.5KJ高能磷酸键、高能硫脂键（乙酰COA，琥珀酰COA等）自由能自由能变化G的大小说明什么？第二十二章糖酵解（又称EMP）简易途径（丙乳酸）

12、，大部分反应可逆途径中的要点：部位、条件、中间代谢物、酶和辅酶、P化、去 P化、醛缩酶催化的裂解反应、脱氢、碳架变化、无氧时为什么生成乳酸？（H传不出去）写出途径、记忆要点步骤、ATP产生是底物水平磷酸化第二十三章柠檬酸循环（TCAC）名称来历有氧氧化的三个阶段:第一阶段同酵解（但生成的ATP不同，还有HADH+H+产生的6个）第二阶段: 丙酮酸 乙酰COA第三阶段: 乙酰COA TCAC 脱氢、脱羧，氢进入呼吸链（H和电子传递放出能量，H和O结合成水，脱羧生成CO2.简易途径写出TCAC详细途径（要点理解透）过程、重要步、产物两途径区别（看课程中的归纳表）两途径的简易途径，分支点？能量计算（

13、新方法）一次（产生个的算法）新法旧法计算ATP实质消耗个（ ）分子、途径的生理意义、练习题：二羟丙酮磷酸、磷酸烯醇式丙酮酸、醛缩酶是（ ）途径中的。琥珀酰-COA、a-酮戊二酸、苹果酸是（ ）途径的。丙酮酸生成乙酰-COA是糖的（ ）代谢途径的（ ）阶段。第二十四章生物氧化生物氧化的概念、生物氧化的目的、三个内容水生成呼吸链概念、作用、全链顺序（递H、递电子）、顺序确定链、链II的选择（如果脱氢酶是以AD为辅酶的H是通过链II传递的）电子传递体系的辅基（血红素，靠铁的变价传递电子）氧化P化氧化P化的概念、氧化P化的目的（形成ATP，暂时储存能量）氧化P化的作用机制化学渗透学说（ATP的产生）、

14、ATP形成的动力是什么P/OATP的作用、结构 （ATP生成途径：底物水平P化、*氧化P化）符号：ADP ATP CoI CoII 氧化型、还原型等氧化磷酸化的偶联部位及其测定方法（P/O，G及其公式计算）氧化磷酸化的解偶联（只允许氧化，解偶联剂阻断P化，只能产能不能储能，大量能量放出，导致体温升高）物质分解（化学键破裂）放出能量，物质合成消耗能量生物体内的能量是怎样产生的？（代谢物质的氧化分解，脱氢，脱羧，电子传递，生成CO2和H2O）。大分子变成小分子的过程中生成的。氧化：分解的途径（TCAC 产能最多 ）第二十五章 戊糖磷酸途径戊糖磷酸途径：起始物G-6-P,两次脱H，辅酶、一次脱羧，戊

15、糖磷酸途径意义（产生两种物质，它们的作用？）、糖异生：概念，原料、意义?反刍动物利用纤维素供能的必然选择糖异生途径：基本是糖酵解的逆过程，但有三步反应不可逆、另酶催化绕道而行，换什么酶？逆的什么步骤）乙醛酸循环：植物、微生物体内，有两种特殊的酶（？），使TCAC抄了近道（两步就把异柠檬酸变成了苹果酸），此途径可以使FA转化为糖（利用FA产生的乙酰COA与乙醛酸合成苹果酸）第二十六章 糖原的分解和生物合成肝糖原（降低血糖、提供血糖，血糖指的是血中的G）、肌糖原（运动供能）糖原合成：G底物、激活、转给载体UDP、向引物的非还原端填加底物（1，4糖苷键，由专一的酶分支（生成1，6糖苷键）糖原分解：从

16、非还原端开始，逐步进行，尽量保留根部的分支改第二十八章脂代谢氧化FA活化、肉碱（将脂酰基载入线粒体）氧化过程实质，详细过程（活化、各物质名称、酶等）、能量计算（详细过程）糖、脂氧化分解的重要的共同的中间产物是（ ）第二十九章脂合成原料（a磷酸甘油、FA）多酶复合体FA合成原料先合成两种物、缩合 （氧化途径逆过程）与FA合成与氧化的比较第三十章氨基酸代谢脱NH2的形式，主要形式， 脱COOH的意义重要的转氨酶 谷氨酰胺（贮、运、）、氨去路、a酮酸的去路；鸟氨酸循环（尿素生成、两栖和哺乳动物）概念、意义第三十一章氨基酸合成植物和自养微生物必须自己合成；必需氨基酸、所有生物合成的氨基酸其N源是NH3

17、，碳源是有机酸，特别是a-酮酸。基本合成途径：1.氨基化：a-酮酸的还原氨基化、谷氨酸和天冬氨酸的氨基化、转氨基） 2. a-酮酸的生物合成：动物体内非必需氨基酸合成所需的a-酮酸均可由糖代谢产生。第三十三章核酸降解核苷酸合成内切酶外切酶、不同酶不同切位点补救途径和*从头合成的区别，嘌呤核苷酸与嘧啶核苷酸合成的区别、碱基环的原子来源、尿酸、乳清酸 等第三十四章DNA的合成中心法则总结表后随链合成过程、参与合成DNA的几种主要的酶（酶多亚基、多功能）、合成DNA的聚合酶不连续的原因、反转录等，DNA作为主要遗传物质的优势（核糖脱氧稳定、双链、自身复制、校对等）校对、单链结合蛋白第三十六章RNA合成转录RNA大多是单链转录、与DNA的合成区别（表），转录的酶，酶的特点，核心酶、编码链、模板链等，转录后需加工（反转录）除原核的mRNA不许加工外（个别也加工），RNA都要加工，tRNA、真核生物mRNA加工的主要内容真核生物mRNA前体、真核生物mRNA结构特点（帽子、尾）第三十七章遗传密码定义、特点、起始密码、终止密码是，有多少密码，第二套密码第三十八章