生物化学试题库

1、生物化学试题库1. 糖类化合物有哪些生物学功能？-答案2.葡萄糖溶液为什么有变旋现象？-答案3.什么是糖蛋白？有何生物学功能？-答案4.纤维素和糖原都是由D-葡萄糖经14连接的大分子，相对分子质量相当，是什么结构特点造成它们的物理性质和生物学功能上有很大的差异？-答案5.天然脂肪酸在结构上有哪些共同特点 -答案6.为什么多不饱和脂肪酸容易受到脂质过氧化？-答案7.人和动物体内胆固醇可能转变为哪些具有重要生理意义的类固醇物质？-答案8.判断氨基酸所带的净电荷，用pI-pH比pH-pI更好，为什么？-答案9.甘氨酸是乙酸甲基上的氢被氨基取代生成的，为什么乙酸羧基的pKa是4.75，而甘氨酸羧基的p

2、Ka是2.34？- -答案10.（1）Ala，Ser，Phe，Leu，Arg，Asp，Lys 和His的混合液中pH3.9进行纸电泳，哪些向阳极移动？哪些向阴极移动？（2）为什么带相同净电荷的氨基酸如Gly和Leu在纸电泳时迁移率会稍有差 别？- 答案11.（1）由20种氨基酸组成的20肽，若每种氨基酸残基在肽链中只能出现1次，有可能形成多少种不同的肽链？（2）由20种氨基酸组成的20肽，若在 肽链的任一位置20种氨基酸出现的概率相等，有可能形成多少种不同的肽 链？-答案12.在大多数氨基酸中， -COOH的pKa都接近2.0， -NH 的pKa都接近9.0。但是，在肽链中， -COOH的pK

3、a为3.8，而 -NH3 的pKa值为7.8。你能解释这种差别吗？-答案13. -螺旋的稳定性不仅取决于肽链内部的氢键，而且还与氨基酸侧链的性质相关。室温下，在溶液中下列多聚氨基酸哪些能形成 螺旋？哪些能形成其他有规则的结构？哪些能形成无规则的结构？并说明其理由。（1）多聚亮氨酸pH7.0；（2）多聚异亮氨酸pH7.0；(3) 多聚精氨酸pH7.0；(4) 多聚精氨酸pH13.0；（5）多聚谷氨酸pH1.5； (6) 多聚苏氨酸pH7.0； (7) 多聚羟脯氨酸pH7.0.-答案14.球蛋白的相对分子质量增加时，亲水残基和疏水残基的相对比例会发生什么变化？-答案15.血红蛋白 亚基和 亚基的空

4、间结构均与肌红蛋白相似，但肌红蛋白中的不少亲水残基在血红蛋白中被疏水残基取代了，这种现象能说明什么问题。-答案16.简述蛋白质溶液的稳定因素，和实验室沉淀蛋白质的常用方法。-答案17.（1）除共价键外，维持蛋白质结构的主要非共价键有哪几种？（2）有人说蛋白质组学比基因组学研究更具挑战性，请从蛋白质分子和DNA分子的复杂性 和研究难度来说明这一观点。 - 答案18.简要叙述蛋白质形成寡聚体的生物学意义。-答案19.胎儿血红蛋白（Hb F）在相当于成年人血红蛋白（Hb A） 链143残基位置含有Ser,而成年人 链的这个位置是具阳离子的His残基。残基143面向 亚基之间的中央空隙。（1）为什么2

5、，3-二磷酸甘油酸（2，3-BPG）同脱氧Hb A的结合比同脱氧Hb F更牢固？（2）Hb F对2，3-BPG低亲和力如何影响到Hb F对氧的亲和力？这种差别对于氧从母体血液向胎儿血液的运输有何意义。-答案20.蛋白质变性后，其性质有哪些变化？-答案21.为什么大多数球状蛋白质在溶液中具有下列性质。（1）在低pH值时沉淀。（2）当离子强度从零逐渐增加时，其溶解度开始增加，然后下降，最后出现沉 淀。（3）在一定的离子强度下，达到等电点pH值时，表现出最小的溶解度。（4）加热时沉淀。（5）加入一种可和水混溶的非极性溶剂减小其介质的介电常 数，导致溶解度的减小。（6）如果加入一种非极性强的溶剂。使介

6、电常数大大地下降会导致变性。 - 答案22.凝胶过滤和SDS-PAGE 均是利用凝胶，按照分子大小分离蛋白质的，为什么凝胶过滤时，蛋白质分子越小，洗脱速度越慢，而在SDS-PAGE中，蛋白质分子越小，迁移速度越 快？- 答案23.一种蛋白质的混合物在pH6的DEAE-纤维素柱中被分离，用pH6稀盐缓冲液可以洗脱C，用pH6的高盐缓冲液，B和A依次被洗脱，用凝胶过滤测 定得A的Mr 是240000，B的Mr是120000，C的Mr是60000。但SDS-PAGE只发现一条带。请分析实验结果。 -答案24.简述酶与一般化学催化剂的共性及其特性？-答案25.Vmax与米氏常数可以通过作图法求得，试比

7、较v-S图，双倒数图，v-v/S作图，S/v-S作图及直接线性作图法求Vmax和Km的优缺点？-答案27.在很多酶的活性中心均有His残基参与，为什么？-答案28.试比较酶的竞争性抑制作用与非竞争性抑制作用的异同。-答案29.阐述酶活性部位的概念。可使用哪些主要方法研究酶的活性中心？-答案30.影响酶反应效率的因素有哪些?它们是如何起作用的?-答案31.辅基和辅酶在催化反应中起什么作用？它们有何不同？-答案32.哪些因素影响酶的活性？酶宜如何保存？-答案33.某酶的化学修饰实验表明，Glu和Lys残基是这个酶活性所必需的两个残基。根据pH对酶活性影响研究揭示，该酶的最大催化活性的pH近中性。请

8、你 说明这个酶的活性部位的Glu和Lys残基在酶促反应中的作用，并予以解释。 -答案34.某物质能可逆抑制琥珀酸脱氢酶的活性，但不知道该抑制剂属何种抑制剂。你将如何证实该物质是什么类型抑制剂。-答案35.胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶同属丝氨酸蛋白酶类，具有相同的电荷转接系统，当胰蛋白酶102位的Asp突变为Ala时将对该酶（1）与底物的结合和（2）对底物的催化有什么影响？-答案36.当抑制剂能选择性地和不可逆地与酶的活性部位的残基结合，从而能帮助鉴别酶时，这类抑制剂就可以称为亲和标记试剂。已知TPCK是胰凝乳蛋白酶的亲 和标记试剂，它通过使蛋白质His烷基化而使其失活。（1）为胰蛋白酶设计一个类似T

9、PCK的亲和标记试剂还可以用于什么蛋白 质？-答案37. 酶的疏水环境对酶促反应有何意义？-答案38.同工酶形成的机制是什么？同工酶研究有哪些应用？-答案39.一个双螺旋DNA分子中有一条链的成分A=0.30，G=0.24，（1）请推测这一条链上的T，C的情况。（2）互补链的 A，G，T和C的情况。-答案40.如何看待RNA功能的多样性?-答案41.如果人体有1014个细胞，每个体细胞的DNA含量为6.4×109个碱基对。试计算人体DNA的总长度是多少？是太阳-地球之间距离 （2.2×109公里）的多少倍？已知双链DNA每1000个核苷酸重1×10-18g，求人体

10、的DNA的总质量。 -答案42.为什么说碱基堆积作用是一种重要的稳定双螺结构的力？-答案43.（a）计算相对分子质量为3 × 107的双股DNA分子的长度；（b）这种DNA一分子占有的体积是多少？（c）这种DNA一分子含多少圈螺旋?-答案44.如何区分相对分子质量相同的单链DNA与单链RNA？-答案45.什么是DNA变性？DNA变性后理化性有何变化？-答案46.组成RNA的核苷酸也是以,-磷酸二酯键彼此连接起来。尽管RNA分子中的核糖还有2羟基，但为什么不形成,磷酸二酯键？-答案47.何谓Tm？影响Tm大小的因素有哪些？在实验中如何计算Tm值？-答案48.什么是核酸杂交？有何应用价值

11、？-答案49.超螺旋的生物学意义有哪些?-答案50.DNA双螺旋模型的主要特征是，一条链上的碱基与另一条链上的碱基在同一个平面上配对。Watson和Crick提出，腺嘌呤只与胸嘧啶配对，鸟嘌 呤只与胞嘧啶配对。出于什么样的结构考虑，使他们确定这样的配对方案?-答案51.如果降低介质的离于强度会对双螺旋DNA的解链曲线有何影响?如果向介质加入少量的乙醇呢?-答案52.为什么相同相对分子质量的线状DNA比共价闭合的环状DNA能结合更多的溴乙锭？如何利用这一点在氯化铯梯度中分离这两种DNA？为什么共价闭环 DNA在含溴乙锭的介质中的沉降速度随溴乙锭的浓度增加出现近似U形的变化？-答案53.以B族维生

12、素与辅酶的关系，说明B族维生素在代谢中的重要作用。-答案54.维生素A缺乏时，为什么会患夜盲症？-答案55.为什么缺乏叶酸和维生素B12可引起巨幼红细胞性贫血？-答案56.简述维生素C的生化作用。-答案57.试述G蛋白参与信号传递在细胞代谢调节中的意义。-答案58.简述cAMP的生成过程及作用机制。-答案59.介绍两条Ca+介导的信号传导途径。-答案60.腺苷酸环化酶所催化的反应如下： ATPcAMP +PPi，其平衡常数Keq=0.065，如果ATP水解成AMP + PPi，Go=-33.44 kJ/mol，试计算cAMP水解成AMP的Go是多少？-答案 61.在25，pH为7.0的条件下，

13、向浓度为0.1mol/L的葡萄糖-6-磷酸溶液加入磷酸葡萄糖变位酶以催化葡萄糖-6-磷酸葡萄糖-1-磷酸 的反应，反应的Go为 +7.5kJ/mol，求反应后葡萄糖-6-磷酸和葡萄糖-1-磷酸的最终浓度是多 少？-答案62.计算1摩尔葡萄糖在肝脏细胞中彻底氧化成CO2和H2O，可产生多少摩尔ATP？如果有鱼藤酮存在，理论上又可产生多少摩尔ATP？-答案63.试比较电子传递抑制剂、氧化磷酸化抑制剂、和氧化磷酸化作用解偶联剂对生物氧化作用的影响。-答案64.在一个具有完全细胞功能的哺乳动物肝脏细胞匀浆体系中，当1摩尔下列底物完全氧化成CO2和H2O时，能产生多少 ATP？乳酸； 柠檬酸； 磷酸稀醇

14、式丙酮酸。-答案65.从ATP的结构特点说明其在机体细胞能量传递中的作用。-答案66.分离的完整线粒体悬浮液中有过量的ADP、O2和谷氨酸，谷氨酸在线粒体基质中可产生NADH和FADH2，如果在该体系中加入下列物质，会对氧的 消耗和ATP的合成产生什么影响？(1) 二硝基苯酚，(2)二硝基苯酚，同时加入HCN，(3)加入寡霉素，然后加入二硝基苯酚。 -答案67.葡萄糖分子的第二位用14C标记，在有氧情况下进行彻底氧化。问经过几轮三羧酸循环，该同位素碳可作为CO2释放？-答案68.糖酵解和糖异生作用中各有三个可能产生无效循环的位点，这三个位点在两条途径中分别由什么酶来催化？以两条途径中果糖-6-

15、磷酸与果糖-1,6-二 磷酸之间的转变为例说明细胞是如何避免无效循环的。 -答案69.已知磷酸稀醇式丙酮酸转变成丙酮酸时，G0'为31.38 kJ/mol，计算在标准状况下，当ATP/ADP=10时， 磷酸稀醇式丙酮酸和丙酮酸的浓度比。-答案70.计算由2摩尔丙酮酸转化成1摩尔葡萄糖需要提供多少摩尔的高能磷酸化合物？-答案71.简要说明甘油彻底氧化成CO2和H2O的过程，并计算1摩尔甘油彻底氧化成CO2和H2O净生成多少摩尔的ATP？-答案72.简述血糖的来源和去路，人体如何维持血糖水平的恒定？-答案73.在EMP途径中，磷酸果糖激酶受ATP的反馈抑制，而ATP却又是磷酸果糖激酶的一种

16、底物，试问为什么在这种情况下并不使酶失去效用？-答案74.在充分光照下，25，pH值7的离体叶绿体中，ATP、ADP和Pi的稳态浓度分别为3mmol/L、0.1 mmol/L、10 mmol/L。问（a）在这些条件下，合成ATP反应的G是多少？（b）在此叶绿体中光诱导的电子传递提供ATP合成所需的能量（通过质子电动势），在 这些条件下合成1摩尔ATP所需的最小电势差（E0）是多少？假设每产生1摩尔ATP要求2摩尔电子（2e-）通过电子传递链。 -答案75.说明knoop的经典实验对脂肪酸氧化得到的结论。比较他的假说与现代-氧化学说的异同。-答案76.计算一分子硬脂酸彻底氧化成CO2和H2O，产

17、生的ATP分子数，并计算每克硬脂酸彻底氧化产生的自由能。-答案77.试从脂类代谢紊乱角度分析酮症、“脂肪肝”和动脉粥样硬化的发病原因。（复旦大学2000年考研题）-答案78.说明真核生物体内脂肪酸合酶的结构与功能。-答案79.脂肪酸氧化和脂肪酸的合成是如何协同调控的?-答案80.试比较脂肪酸合成和脂肪酸-氧化的异同。-答案81.血浆脂蛋白有哪几类?并说明各自的来源、化学组成特点和主要生理功能。-答案82.乙酰CoA羧化酶在脂肪酸合成中起调控作用，试述其调控机制。-答案83.简述载脂蛋白（即apo1ipoprotein）的分类、组成特点及其主要功能。-答案84.简述影响和调节胆固醇合成的主要因素

18、。-答案85.丙氨酸、乳酸和丙酮酸具有相似的结构，通过计算说明在肝脏组织中，等摩尔的丙氨酸、乳酸和丙酮酸完全氧化，哪种物质产能更高？（南开大学2002考研题）-答案86.在氨基酸的生物合成中，哪些氨基酸与三羧酸循环中间物有关？哪些氨基酸与糖酵解和戊糖磷酸途径有直接联 系？- 答案87.尿素循环和三羧酸循环之间有哪些联系？-答案88.谷氨酸经转氨基作用生成-酮戊二酸，试问1摩尔谷氨酸彻底氧化成CO2和H2O共生成多少摩尔的ATP？并简要解释其氧化产能途经。-答案89.单克隆抗体是通过杂交瘤技术制备的。杂交瘤细胞是经抗原免疫的B细胞和肿瘤细胞的融合细胞。为便于筛选融合细胞，选用次黄嘌呤磷酸核糖转移

19、酶缺陷 （HGPRT-）的肿瘤细胞和正常B细胞融合后在HAT（次黄嘌呤、氨甲蝶呤、胞苷）选择培养基中培养，此时只有融合细胞才能生长和繁殖。请解释选择原 理。-答案90.怎样确定双向复制是DNA复制的主要方式，以及某些生物的DNA采取单向复制？-答案91.DNA复制需要RNA引物的证据有哪些？-答案92.已知大肠杆菌长度为1100m，它的复制是在一世代大约40分钟内通过一个复制叉完成的，试求其复制体的链增长速度。-答案93.若使15N标记的大肠杆菌在14N培养基中生长三代，提取DNA，并用平衡沉降法测定DNA密度，其14N-DNA分子与14N15N杂合DNA分子之比应为多少？-答案94.DNA和

20、RNA各有几种合成方式，各由什么酶催化新链的合成？-答案95.真核生物DNA聚合酶有哪几种？它们的主要功能是什么？-答案96.要说明原核生物的转录过程。-答案97.原核生物RNA聚合酶是如何找到启动子的？真核生物RNA聚合酶与之相比有何异同？-答案98.真核生物三类启动子各有何结构特点？-答案99.细胞内至少要有几种tRNA才能识别64个密码子？-答案100.什么是无细胞翻译系统，一个无细胞翻译系统需要哪些基本成分？常用的无细胞翻译系统有哪些？-答案101.简述原核细胞和真核生物蛋白质合成的主要区别（青岛海洋大学2001年考研题）。-答案102.在原核细胞中高效表达真核细胞的基因要注意哪些问题

21、？-答案103.论述遗传密码的特点。-答案104.一基因的编码序列中发生了一个碱基的突变，那么这个基因的表达产物在结构上、功能上可能发生哪些改变？-答案105.如果mRNA上的阅读框已被确定，它将只编码一种多肽的氨基酸顺序。从一蛋白质的已知氨基酸顺序，是否能确定唯一的一种mRNA的核苷酸序列？为什么？-答案106.如果E.Coli 染色体DNA的75%可用来编码蛋白质，假定蛋白质的平均相对分子质量为60000，以三个碱基编码一个氨基酸计算，（1）若该染色体DNA大约能编码 2000种蛋白质，求该染色体DNA的长度？（2）该染色体DNA的相对分子质量大约是多少？（氨基酸残基的平均相对分子质量是1

22、20，核苷酸对的平均相 对分子质量是640）。- 答案107.原核生物与真核生物翻译起始阶段有何异同？-答案108.原核生物的肽链延长需要哪三种蛋白质因子参与？它们各自有何功能？-答案109.尽管IF-2、EF-Tu、EF-G和RF-3在蛋白质合成中的作用显著不同，然而这四种蛋白质都有一个氨基酸序列十分相似的结构域。你估计此结构域的功能会是什么？-答案110.（1）合成由600个氨基酸残基组成的大肠杆菌某蛋白时需水解多少个磷酸酐键？（2）蛋白质的合成为什么需要消耗这样多的自由能？（计算时不考虑合成氨基酸、mRNA、tRNA或核糖体所需的能量）。-答案111.肽链合成后的加工修饰有哪些途径？-答

23、案112.简述干扰素抑制病毒繁殖的机制。-答案113.为什么翻译能被一段与mRNA互补的序列（即反义RNA）抑制？-答案114.在基因表达的转录水平调控中，为什么真核生物多为正调控，而原核生物多为负调控？-答案115.一个基因如何产生多种不同类型的mRNA分子？-答案116.自然质粒通常需要改造，才能成为理想的质粒载体，请问质粒改造包括哪些基本内容？-答案117.什么是基因组文库（genomic library）？构建基因组文库涉及哪些基本过程？它同遗传学上的基因库有什么不同？-答案118.举例说明基因表达的诱导与阻遏，正调控与负调控。-答案119.在lac操纵子中，（1）lac操纵基因的突变

24、，（2）lacI基因的突变，（3）启动子的突变将会对结构基因表达产生什么影响。-答案120.概述原核生物基因表达调控的特点。-答案121.概述真核生物基因组的特点。-答案122.简答真核生物基因表达的调控方式。-答案123.真核生物基因转录的调控因子有哪些重要的结构模体？-答案124.在基因克隆中，目的基因有哪些主要来源？-答案125.用于DNA重组的载体应具备什么条件？常用的载体有哪一些？各有何特点？-答案126.什么是DNA重组（基因克隆）？简述DNA重组的步骤及其用途。-答案127.原核表达载体应具备哪些基本的结构元件？-答案128.概述筛选和鉴定DNA重组体的常用方法。-答案129.为

25、什么蓝白斑选择法有时会出现假阳性？-答案130.将重组DNA导入细胞内有哪些方法？-答案131.分析蛋白质融合表达和非融合表达的利弊。-答案132.概述基因定点诱变的常用方法。-答案133.什么是蛋白质工程？举例说明蛋白质工程的意义。-答案生物化学答疑库1.答（1）作为生物体的结构成分：植物的根、茎、叶含有大量的纤维素、半纤维素和果胶等，这些物质是构成植物细胞壁的主要成分。肽聚糖属于杂多糖， 是构成细菌细胞壁的结构多糖。（2）作为生物体内的主要能源物质：糖在生物体内分解时通过氧化磷酸化放出能量，供生命活动需要。生物体内作为能源贮存的糖 类有淀粉、糖原等。（3）在生物体内转变为其他物质：有些糖是

26、重要的代谢中间物，糖类物质通过这些中间代谢物合成其他生物分子例如氨基酸、核苷酸 等。（4）作为细胞识别的信息分子:：糖蛋白是一类生物体内分布极广的复合糖，其中的糖链在分子或细胞的特异性识别过程中可能起着信息分子的作用。与免疫 保护、发育、形态发生、衰老、器官移植等均与糖蛋白有关。-返回试 题2.答 D-吡喃葡萄糖在乙醇溶液或吡啶溶液中可以形成结晶，得到两种比旋光度不同的D-葡萄糖，前者的比旋光度为+113o，后者的比旋光度为+19o。如果把 这两种葡萄糖结晶分别溶解在水中，并放在旋光仪中观察，前者的比旋光度由+113 o 降至+52 o，后者由+19 o 升到+52 o ，随后稳定不变。葡萄糖

27、溶液发生比旋光度改变的主要原因是葡萄糖具有不同的环状结构，当葡萄糖由开链结构变为环状结构时，C1原子同时变成不对称碳原子， 同时产生了两个新的旋光异构体。一个叫-D-吡喃葡萄糖，另外一个叫-D-吡喃葡萄糖，这两种物质互为异头物，在溶液中可以通过开链式结构发生相互转 化，达到最后的平衡，其比旋光度为+52 o 。-返回试题3.答 糖蛋白是广泛存在与动物、植物和微生物中的一类含糖基（或糖衍生物）的蛋白质，糖基与蛋白质的氨基酸以共价键结合。糖蛋白中的寡糖链大小不一，小的仅为1 个单糖，复杂的有1020个单糖分子或其衍生物组成的。有的寡糖链是直链，有的为支链，组成寡糖链的单糖主要有葡萄糖、甘露糖、木糖

28、、岩藻糖、N-乙酰 -氨基葡萄糖、N-乙酰-氨基半乳糖、葡萄醛酸和艾杜糖醛酸等。糖蛋白的主要生物学功能：（1）激素功能：一些糖蛋白属于激素，例如促滤泡激素、促黄体激 素、绒毛膜促性腺激素等均属于糖蛋白。（2）保护机体：细胞膜中的免疫球蛋白、补体也是糖蛋白。（3）凝血和纤溶作用：参与血液凝固和纤溶的蛋白质例如凝 血酶原、纤溶酶原均为糖蛋白。（4）具有运输功能：例如转运甲状腺素的结合蛋白、运输铜元素的铜蓝蛋白、运输铁元素的转铁蛋白等均属于糖蛋白。（5）决定 血液的类型：决定血型的凝集原A,B,O以糖蛋白和糖脂的形式存在。（6）与酶的活性有关：糖蛋白在酶的新生肽链折叠、转运和保护等方面普遍起作 用。

29、（7）一些凝集素属于糖蛋白。-返回试题4.答糖原结构与支链淀粉的结构很相似，糖原的分支较多，平均每812个残基发生一次分支。糖元高度的分支结构一则可以增加分子的溶解度，二则将有更多的非还原端同时接受到降解酶的作用，加速聚合物转化为单体，有利于及时动用葡萄糖库以供生物体代谢的急需。纤维素是线性葡聚糖，残基间通过（14）糖苷键连接的纤为二糖单位。纤维素链中的每一个残基相对前一个翻转1800，使链采取完全伸展的构象。相邻、 平行的伸展链在残基环面的水平向通过链内和链间的氢键网形成片层结构。若干条链聚集成周期性晶格的分子束，称微晶或胶束。多个胶束形成微纤维，在植物细胞 中，纤维素包埋在果胶、半纤维素、

30、木质素、伸展蛋白等组成的基质中。纤维素与基质粘合在一起增强了细胞壁的抗张强度和机械性能，以适应植物抵抗高渗透压和 支撑高大植株的需要。返回试题5.-返回试题答 来自动物的天然脂肪酸碳骨架为线性，双键数目一般为14个，少数为6个。细菌所含的脂肪酸大多数是饱和的，少数为单烯酸，多于一个得极少，有些含有分支 的甲基。天然脂肪酸的碳骨架原子数目几乎都是偶数，奇数碳原子的脂肪酸在陆地生物中极少，但在海洋生物有相当的数量。天然脂肪酸碳骨架长度为436个， 多数为1224个，最常见的为16、18碳，例如软脂酸、硬脂酸和油酸，低于14碳的主要存在于乳脂中。大多数单不饱和脂肪酸中的双键位置在C9和 C10之间。

31、在多不饱和脂肪酸中通常一个双键也为于9，其余双键位于9和烃链的末端甲基之间，双键一般为顺式。6.-返回试题答 多不饱和脂肪酸分子中与两个双键相连接的亚甲基（-CH2-）上的氢比较活泼，这是因为双键减弱了与之连接的碳原子与氢原子之间的C-H键，使氢很容易被 抽去。例如羟基自由基从-CH2-抽去一个氢原子后，在该碳原子上留下一个未成对电子，形成脂质自由基L?。后者经分子重排、双键共轭化，形成较稳定的共 轭二烯衍生物。在有氧的条件下，共轭二烯自由基与氧分子结合生成脂质过氧自由基LOO?。LOO?能从附近的另外一个脂质分子LH抽氢生成新的脂质自由基 L?。这样就形成了链式反应，导致多不饱和脂肪酸发生脂

32、质过氧化。7.-返回试题答 激素类：雄激素、雌激素、孕酮、糖皮质激素和盐皮质激素。非激素类：维生素D、胆汁酸（包括胆酸、鹅胆酸和脱氧胆酸）。牛磺胆酸和甘氨胆酸。8.-返回试题答 当一种氨基酸的净电荷用q=pI-pH表达时，若q为正值，则该氨基酸带正电荷；若q为负值，则该氨基酸带负电荷。q值的正与负和该氨基酸所带电荷的种类 是一致的。如果采用q=pH-pI来表达，则会出现相反的结果，即q为负值时，氨基酸带正电荷；q为正值时，氨基酸带负电荷。因此，用pI-pH更好。9.-返回试题答 当甘氨酸溶液的pH低于6.0时，氨基以带正电荷的形式存在，带正电荷的氨基通过静电相互作用（诱导效应）使羧基更容易失去

33、质子，成为更强的酸。10.-返回试题答（1）Ala ,Ser,Phe和Leu的pI在6左右。在PH3.9时，都带净正电荷，所以向阴极移动，但彼此不能分开；His和Arg的pI分别是7.6和 10.8，在pH3.9时，它们亦带净正电荷向阴极移动。由于它们带的正电荷多，所以能和其他向阴极移动的氨基酸分开；Asp的pI是3.0,在 PH3.9时，它带负电荷，向阳极移动。（2）电泳时若氨基酸带有相同电荷，则相对分子质量大的移动速度较慢。因为相对分子质量大的氨基酸，电荷与质量的 比小，导致单位质量受到的作用力小，所以移动慢。11.-返回试题答（1）可能的种类数为20！ ；（2）可能的种类数为2020 。

34、12.-返回试题. 答 在游离的氨基酸中，带正电荷的 使带负电荷的-COO-稳定，使羧基成为一种更强的酸。相反地，带负电荷的羧酸使 稳定，使它成为一种更弱的酸，因而使它的pKa升高。当肽形成时，游离的 -氨基和 -羧基分开的距离增大，相互影响降低，从而使它们的pKa值发生变化。13.-返回试题答（1）多聚亮氨酸的R基团不带电荷，适合于形成 -螺旋。（2）异亮氨酸的 -碳位上有分支，所以形成无规则结构。（3）在pH7.0时，所有精氨酸的R基团带正电荷，由于静电斥力，使氢键不能形成，所以形成无规则结构。（4）在 pH13.0时，精氨酸的R基团不带电荷，并且 -碳位上没有分支，所以形成 -螺旋。（5

35、）在pH1.5时，谷氨酸的R基团不带电荷，并且 -碳位上没有分支，所以形成 -螺旋。（6）因为苏氨酸 -碳位上有分支，所以不能形成 -螺旋。（7）脯氨酸和羟脯氨酸折叠成脯氨酸螺旋，这是一种不同于 -螺旋的有规则结构。14.-返回试题答 随着蛋白质相对分子质量（Mr）的增加，表面积与体积的比率也就是亲水残基与疏水残基的比率必定减少。为了解释这一点，假设这些蛋白质是半径为r的球状蛋 白质，由于蛋白质Mr的增加，表面积随r2增加而增加，体积随r3的增加而增加，体积的增加比表面积的增加更快，所以表面积与体积的比率减少，因此亲水残 基与疏水残基的比率也就减少。15.-返回试题答 肌红蛋白以单体的形式存在

36、，血红蛋白以四聚体的形式存在，血红蛋白分子中有更多的亲水残基，说明疏水作用对于亚基之间的结合有重要意义。16.-返回试题答 维持蛋白质溶液稳定的因素有两个：（1）水化膜：蛋白质颗粒表面大多为亲水基团，可吸引水分子，使颗粒表面形成一层水化膜，从而阻断蛋白质颗粒的相互聚 集，防止溶液中蛋白质的沉淀析出。（2）同种电荷：在pHpI的溶液中，蛋白质带有同种电荷。若pHpI，蛋白质带负电荷；若pH<pI，蛋白 质带正电荷。同种电荷相互排斥，阻止蛋白质颗粒相互聚集而发生沉淀。沉淀蛋白质的方法，常用的有：（1）盐析法，在蛋白质溶液加入大量的硫酸铵、硫酸钠或 氯化钠等中性盐，去除蛋白质的水化膜，中和蛋白

37、质表面的电荷，使蛋白质颗粒相互聚集，发生沉淀。用不同浓度的盐可以沉淀不同的蛋白质，称分段盐析。盐析是 对蛋白质进行粗分离的常用方法。（2）有机溶剂沉淀法：使用丙酮沉淀时，必须在04低温下进行，丙酮用量一般10倍于蛋白质溶液的体积，蛋白质被丙酮 沉淀时，应立即分离，否则蛋白质会变性。除了丙酮以外，也可用乙醇沉淀。此外，还可用加重金属盐，加某些有机酸，加热等方法将样品中的蛋白质变性沉淀。17.-返回试题答（1）除共价键外，维持蛋白质结构的主要非共价键有：范德华力（范德华相互作用）、疏水作用、盐键、氢键。（2）DNA是由4种元件构成的大分子， 蛋白质是由20多种元件构成的大分子，显然，蛋白质的分子结

38、构更具复杂性，DNA的双螺旋结构有一定的刚性，其空间结构相对简单，蛋白质作为单链分子，可 以形成各种复杂的空间结构，由于结构的复杂性，蛋白质的功能广泛而复杂，且结构和功能受到复杂的调控，DNA的功能则相对简单。综合而论，蛋白的研究更具 复杂性和挑战性。18.-返回试题答（1）能提高蛋白质的稳定性。亚基结合可以减少蛋白质的表面积/体积比，使蛋白质的稳定性增高。（2）提高遗传物质的经济性和有效性。编码一个能装 配成同聚体的单位所需的基因长度比编码一个与同聚体相同相对分子质量的超长肽链所需的基因长度要小得多（如烟草花叶病毒的外壳有2130多个亚 基）。（3）形成功能部位。不少寡聚蛋白的单体相互聚集可

39、以形成新的功能部位。（4）形成协同效应。寡聚蛋白与配体相互作用时，有可能形成类似血红蛋白或 别构酶那样的协同效应，使其功能更加完善。有些寡聚蛋白的不同亚基可以执行不同的功能，如一些酶的亚基可分为催化亚基和调节亚基。19.-返回试题答（1）由于2，3-BPG是同脱氧Hb A中心空隙带正电荷的侧链结合，而脱氧Hb F缺少带正电荷的侧链（ 链143位的His残基），因此2，3-BPG是同脱氧Hb A的结合比同脱氧Hb F的结合更紧。（2）2，3-BPG稳定血红蛋白的脱氧形式，降低血红蛋白的氧饱和度。由于Hb F同 2，3-BPG亲和力比Hb A低，HbF受血液中2，3-BPG影响小，因此Hb F在任

40、何氧分压下对氧的亲和力都比Hb A大，（3）亲和力的这种差别允许氧从母亲血向胎儿有效转移。20.-返回试题答 蛋白质变性后，氢键等次级键被破坏，蛋白质分子就从原来有秩序卷曲的紧密结构变为无秩序的松散伸展状结构。即二、三级以上的高级结构发发生改变或破坏，但 一级结构没有破坏。变性后，蛋白质的溶解度降低，是由于高级结构受到破坏，使分子表面结构发生变化，亲水基团相对减少，容易引起分子间相互碰撞发生聚集沉 淀，蛋白质的生物学功能丧失，由于一些化学键的外露，使蛋白质的分解更加容易。21.-返回试题答（1）在低pH值时，羧基质子化，蛋白质分子带有大量的净正电荷，分子内正电荷相斥使许多蛋白质变性，蛋白质分子

41、内部疏水基团因此而向外暴露，使蛋 白质溶解度降低，因而产生沉淀。（2）加入少量盐时，对稳定带电基团有利，增加了蛋白质的溶解度。但是随着盐离子浓度的增加，盐离子夺取了与蛋白质结合的 水分子，降低了蛋白质的水合程度。使蛋白质水化层破坏，从而使蛋白质沉淀。（3）在等电点时，蛋白质分子之间的静电斥力最小，所以其溶解度最小。（4）加 热会使蛋白质变性，蛋白质内部的疏水基团被暴露，溶解度降低，从而引起蛋白质沉淀。（5）非极性溶剂减小了表面极性基团的溶剂化作用，使蛋白质分子与水之 间的氢键减少，促使蛋白质分子之间形成氢键，蛋白质的溶解度因此而降低。（6）介电常数的下降对暴露在溶剂中的非极性基团有稳定作用，促

42、使蛋白质肽链的展 开而导致变性。22.-返回试题答 凝胶过滤时，凝胶颗粒排阻Mr较大的蛋白质，仅允许Mr较小的蛋白质进入颗粒内部，所以Mr较大的蛋白质只能在凝胶颗粒之间的空隙中通过，可以用较小体积 的洗脱液从层析柱中洗脱出来。而Mr小的蛋白质必须用较大体积的洗脱液才能从层析柱中洗脱出来。SDS- PAGE分离蛋白质时，所有的蛋白质均要从凝胶的网孔中穿过，蛋白质的相对分子质量越小，受到的阻力也越小，移动速度就越快。23.-返回试题答 DEAE-纤维素柱层析的结果说明，在pH6的条件下，A带有较多的负电荷，B次之，C带负电荷最少。凝胶过滤法测出A的Mr是C的4倍，B的Mr是C的 2倍，但SDS-PAGE只发现一条带。由于SDS-PAGE测定的亚基的Mr，凝胶过滤法可以测定寡聚体的Mr，可以推断C是单体，B是以C为亚基的二 聚体，A是以C 为亚基的4聚体，由于C在pH6时带负电荷，随着亚基数的增加，带负电荷的量也会增加，这与DEAE-纤维素层析的结果也是一致的。24.-返回试题答（1）共性：用量少而催化效率高；仅改变化学反应的速度，不改变化学反应的平衡点，酶本身在化学反应