高中化学蛋白质知识点

1、高中化学蛋白质知识点(2)组成元素：CH。ZS等.蛋白质是由不同的氨基酸通过发生缩聚反应而成的天然高分子化合物.(3)性质：水解.在酸、碱或酶的作用下，能发生水解，水解的最终产物是氨基酸.盐析.向蛋白质溶液中加入某些浓的无机盐(如铵盐、钠盐等)溶液，可使蛋白质的溶解度降低而从溶液中析出.变性.在热、酸、碱、重金属盐、紫外线、有机溶剂的作用下，蛋白质的性质发生改变而凝结.说明蛋白质的变性是化学变化.蛋白质变性后，不仅丧失了原有的可溶性，同时也失去了生理活性.因此，蛋白质的变性是不可逆的，经变性析出的蛋白质，加水后不能再重新溶解.颜色反应.含苯环的蛋白质与浓HNO3乍用后，呈黄色.例如，在使用浓H

2、NO3寸，不慎将浓HNO3®到皮肤上而使皮肤呈现黄色.灼烧蛋白质时，有烧焦羽毛的味.利用此性质，可用来鉴别蛋白质与纤维素(纤维素燃烧后，产生的是无味的CO#口H2O).蛋白质结构与功能的关系不同的蛋白质，由于结构不同而具有不同的生物学功能。蛋白质的生物学功能是蛋白质分子的天然构象所具有的性质，功能与结构密切相关。1. 一级结构与功能的关系3蛋白质的一级结构与蛋白质功能有相适应性和统一性，可从以下几个方面说明：(2) 一级结构与生物进化研究发现，同源蛋白质中有许多位置的氨基酸是相同的，而其它氨基酸差异较大。如比较不同生物的细胞色素C的一级结构，发现与人类亲缘关系接近，其氨基酸组成的差异

3、越小，亲缘关系越远差异越大。(3) 蛋白质的激活作用在生物体内，有些蛋白质常以前的形式合成，只有按一定方式裂解除去部分肽链之后才具有生物活性，如酶原的激活。2. 蛋白质空间结构与功能的关系蛋白质的空间结构与功能之间有密切相关性，其特定的空间结构是行使生物功能的基础。以下两方面均可说明这种相关性。(1) .核糖核酸酶的变性与复性及其功能的丧失与恢复核糖核酸酶是由124个氨基酸组成的一条多肽链，含有四对二硫键，空间构象为球状分子。将天然核糖核酸酶在8mol/L月尿中用(3-巯基乙醇处理，则分子内的四对二硫键断裂，分子变成一条松散的肽链，此时酶活性完全丧失。但用透析法除去(3-航基乙醇和月尿后,此酶

4、经氧化又自发地折叠成原有的天然构象，同时酶活性又恢复。(2) 血红蛋白的变构现象测定蛋白质分子量的方法1.凝胶过滤法凝胶过滤法分离蛋白质的原理是根据蛋白质分子量的大小。由于不同排阻范围的葡聚糖凝胶有一特定的蛋白质分子量范围，在此范围内，分子量的对数和洗脱体积之间成线性关系。因此，用几种已知分子量的蛋白质为标准，进行凝胶层析，以每种蛋白质的洗脱体积对它们的分子量的对数作图，绘制出标准洗脱曲线。未知蛋白质在同样的条件下进行凝胶层析，根据其所用的洗脱体积，从标准洗脱曲线上可求出此未知蛋白质对应2.SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法蛋白质在普通聚丙烯酰胺凝胶中的电泳速度取决于蛋白质分子的大小、分子形状和所带

5、电荷的多少。SDS什二烷基磺酸钠）是一种去污剂，可使蛋白质变性并解离成亚基。当蛋白质样品中加入SDS后,SDSW蛋白质分子结合，使蛋白质分子带上大量的强负电荷，并且使蛋白质分子的形状都变成短棒状，从而消除了蛋白质分子之间原有的带电荷量和分子形状的差异。这样电泳的速度只取决于蛋白质分子量的大小，蛋白质分子在电泳中的相对迁移率和分子质量的对数成直线关系。以标准蛋白质分子质量的对数和其相对迁移率作图，得到标准曲线，根据所测样品的相对迁移率，从标准曲线上便可查出其分子质量。3.沉降法（超速离心法）沉降系数（S）是指单位离心场强度溶质的沉降速度。S也常用于近似地描述生物大分子的大小。蛋白质溶液经高速离心分离时，由于比重关系，蛋白质分子趋于下沉，沉降速度与蛋白质颗粒大小成正比，应用光学方法观察