五年制生化大纲修

1、生物化学五年制本科教学大纲课程编号：200课程名称：生物化学英文名称：biochemistry课程类型： 学科基础课总学时：95学时 （理论课：70学时 实验课：25学时）学 分：6学分适用对象：临床医学、麻醉学、医学影像学、眼视光学、口腔医学、预防医学、法医学、医学检验、药学生物化学是研究生物体的化学组成及化学变化规律的科学。医学生物化学主要研究的对象是人体，即研究人体内的物质分子的组成及代谢变化，以揭示生命现象的奥秘。随着生物学、微生物学、免疫学、生理学和病理学等基础学科的研究深入到分子水平，生物化学的理论和技术已成为解决上述各个学科理论问题的基础。同样，生物化学与临床医学的关系也很密切，

2、近代医学的发展经常运用其理论和方法来诊断、治疗和预防疾病，而且许多疾病的机理也需要从分子水平上加以探讨。20世纪下半叶生物化学的迅猛发展，对整个社会的经济发展产生巨大影响。本课程适应医科类各专业的学生学习。通过本课程的学习，使学生知道及理解生物分子的结构与生理功能，以及两者之间的关系。理解生物体重要物质代谢的基本途径，主要生理意义、调节以及代谢异常与疾病的关系，理解基因信息传递的基本过程和各组织器官的代谢特点及它们的在医学上的意义。这些理论和技术知识不仅使医学生了解本学科的发展动态，也为其将来参加医学工作、科研奠定必要的基础。绪 论目的要求：一、熟悉：1、物质代谢的概念及其调控。2、生物化学的

3、概念、生物化学的研究课题。二、了解：生物化学与医学各学科的关系。学时安排： 理论课：1学时。教学内容：一、基本概念或关键词：生物化学 。二、主要教学内容：1、生物化学的概念。2、生物化学的研究内容。（1）生物体的物质组成及其结构。 （2）物质代谢及其调控。（3）结构与功能的关系；（4）繁殖与遗传的分子机制。3、生物化学与医学各学科的关系。 第一章 蛋白质的结构与功能目的要求：一、掌握：1、蛋白质含氮量及根据含氮量计算样品蛋白质含量；氨基酸的结构通式。2、肽键、肽单元的概念。3、蛋白质二级结构的概念，二级结构的常见形式，-螺旋结构特点。4、蛋白质的三级结构、四级结构及亚基概念。5、蛋白质的两性解

4、离和等电点；蛋白质变性作用的概念、变性因素、变性本质、变性蛋白质的特征；维持蛋白质胶体稳定的因素；蛋白质沉淀法中的盐析法原理。二、熟悉：1、氨基酸的分类；氨基酸的呈色反应。2、肽及其分类、肽链的两端、氨基酸残基。3、蛋白质一级结构的概念；蛋白质二级结构中的-折叠、-转角、无规卷曲。 三、了解：1、蛋白质结构与功能的关系。2、蛋白质的复性；蛋白质的分离及分类。3、谷胱甘肽的结构及其生理作用。学时安排： 理论课：6学时。教学内容：一、基本概念或关键词：肽键、肽单元、蛋白质二级结构、蛋白质的三级结构、蛋白质变性作用、蛋白质的等电点。二、主要教学内容：1、蛋白质的分子组成：（1）元素组成：蛋白质含氮量

5、较为恒定，平均为16%，可根据N含量推算样品中蛋白质的含量。（2）蛋白质的构件分子一氨基酸：氨基酸的结构特点：L氨基酸的结构通式。氨基酸的分类： 20种氨基酸的三字缩写符号。氨基酸的理化性质氨基酸之间的连接：肽键与肽；肽键和肽键平面；肽及其分类，多肽链的两端，氨基酸残基；生物活性肽：谷胱甘肽和促甲状腺释放激素。2、蛋白质的分子结构：（1）蛋白质的一级结构：一级结构的概念及其重要性。（2）蛋白质的二级结构： 二级结构的概念、肽单元：常见的二级结构形式：螺旋、折叠、转角和无规卷曲、模体。（3）蛋白质的三级结构：三级结构的概念； 结构域。（4）蛋白质的四级结构：四级结构的概念和亚基。3、蛋白质结构与

6、功能的关系：（1）蛋白质一级结构与功能的关系：实例。（2）蛋白质空间结构与功能的关系：实例。4、蛋白质的理化性质及其分离纯化：（1）两性解离和等电点；（2）蛋白质的胶体性质：维持蛋白质胶体稳定的两因素。（3）蛋白质的变性与沉淀作用：蛋白质变性作用：概念、变性因素、实质、主要特征、蛋白质的复性。几种常见的沉淀蛋白质的基本方法：盐析法；其他沉淀蛋白质的方法；蛋白质变性和沉淀之间的关系。（4）蛋白质的紫外吸收：280nm有特异性吸收峰。（5）蛋白质的呈色反应：茚三酮反应；双缩脲反应。（6）蛋白质的分离纯化多肽链中氨基酸结构及空间结构测定：蛋白质的分离提纯：常用的六种方法，沉降系数s的概念及实际用途。

7、蛋白质一级结构测定。空间结构的测定。 第二章 核酸结构与功能目的要求：一、掌握： 1、DNA和RNA基本化学组成的比较；戊糖的结构式及原子编号；3，5磷酸二酯键；Chargaff规则。2、DNA一级结构的概念；DNA双螺旋结构模型的要点；核小体结构。3、RNA的碱基组成、基本结构；tRNA三叶草结构要点、真核生物mRNA的结构特点。4、核酸的紫外吸收特性、核酸变性的概念；Tm的概念、影响Tm值的因素、增色效应。二、熟悉：1、单核苷酸的形成、碱基、戊糖和磷酸的连接、单核苷酸的命名及缩写符号多核苷酸链的形成及书写、简写表示法。2、 DNA二级结构的类型；原核生物DNA的三级结构；RNA的分类。3、

8、 核酸的粘度；DNA的热变性；核酸的复性。学时安排：理论课：5学时。教学内容：一、基本概念或关键词：DNA一级结构、核小体、核酸变性、增色效应、Tm、3，5磷酸二酯键；Chargaff规则。二、主要教学内容：1、核酸的化学组成及一级结构：（1）核酸的三类基本化学成分、DNA和RNA基本化学组成的比较:磷酸；戊糖：含氮碱(碱基)。（2）核苷：化学组成、种类、命名及符号。单核苷酸。多核苷酸(核酸)。（3）DNA的一级结构：概念。2、DNA的分子结构与功能：（1）DNA的碱基组成，Chargaff规则。（2）DNA的二级结构，双螺旋结构模型要点、DNA二级结构类型。 （3）DNA的三级结构：原核生物

9、DNA的三级结构： 真核生物DNA的三级结构：核小体。（4） DNA的功能。3、RNA的结构与功能：RNA的碱基组成及基本结构：（1）mRNA：真核生物mRNA的结构特点。（2）tRNA：所有tRNA的二级结构都呈“三叶草构型，三叶草结构模型要点、 tRNA的三级结构。（3）rRNA：核蛋白体的结构。4、核酸的理化性质、变性和复性及其应用：（1）核酸的一般理化性质：核酸的粘度；核酸的紫外吸收特性，最大吸收波长为260nm。（2）核酸的变性：变性：变性的概念，实质及变性因子；DNA分子的热变性：解链曲线，Tm的概念、影响Tm值的因素、增色效应。（3）复性及分子杂交 ：复性：复性的概念、减色效应；

10、核酸分子杂交：概念、探针。5、核酸酶：核酸酶的概念；核酸酶的研究和应用。第三章 酶目的要求：一、掌握：1、酶的概念与酶的作用特点；酶作用专一性分类。2、酶的活性中心概念；结合酶的组成及特点；酶原激活的实质；同工酶的概念。3、米曼氏方程、Km值的意义；竞争性抑制的概念及特点、临床应用。4、变构调节及酶化学修饰调节的概念。二、熟悉： 1、酶的组成及分子结构；酶的命名及分类；酶作用的中间产物学说；酶原的概念。2、 酶浓度对反应速度的影响；米曼氏方程的推导；温度、PH值对酶促反应的影响；激动剂的概念、分类。 3、不可逆抑制的实例及临床应用；非竞争性抑制的概念及特点、动力学特点；反竞争性抑制的概念及动力

11、学特点。4、变构酶；酶与疾病的发生、诊断、治疗的关系；酶在科研中的应用。三、了解：酶的命名和分类；酶与医学的关系。学时安排：理论课：6学时。教学内容： 一、基本概念或关键词：酶、酶的活性中心、同工酶、Km、酶的竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用、反竞争性抑制作用、酶活性单位、酶变构调节、酶化学修饰调节。二、主要教学内容：1、酶分子的组成与结构：（1）酶的分子组成：单纯酶： 结合酶(全酶)：酶蛋白、辅助因子(辅酶和辅基)的概念及作用，金属酶和金属活化酶。（2）酶活性中心。2、酶促反应的特点与机制：（1）酶的作用特点： 高效性： 高度专一性(特异性)：概念、分类及其实例可调控性；不稳定性。（2）酶的

12、作用原理：中间产物学说；诱导契合学说。3、酶促反应动力学：（1）底物浓度对V的影响：米一曼氏方程： V=Vm.S/Km+S；米氏常数(Km)的意义： Vm和转换数：也称为催化常数。Km和Vm值的测定：双倒数作图法酶浓度对反应速度(V)的影响。（2）酶浓度的影响。（3）温度对V的影响：双重性影响和最适温度。（4）PH值对V的影响：最适pH。（5）抑制剂对V的影响：抑制剂的概念和作用抑制作用的分类：不可逆抑制作用：概念、实例和临床联系；可逆性抑制作用：概念和分类：竞争性抑制作用；非竞争性抑制作用；反竞争性抑制作用，概念和动力学特点。（6）激活(动)剂对V的影响：激动剂的概念及分类。（7）酶活性测定

13、与酶活性单位。4、酶的调节：（1）酶活性调节：酶原及其激活：概念、酶原激活的实质及生理意义；变构酶：变构调节的概念、变构效应剂及其分类变构酶不遵循米曼氏方程；共价修饰调节。（2）酶含量调节。（3）同工酶：概念，典型实例及其临床应用。5、酶的命名与分类：6、酶与医学的关系：酶与疾病的发生；酶与疾病的诊断；酶与疾病的治疗；酶在科研和生产中的用途。 第四章 糖代谢教学要求：一、掌握：1、糖酵解的概念、特点、生理意义。2、糖有氧氧化概念及过程（三个阶段）、三羧酸循环的概念、反应过程、三羧酸循环的生理意义。3、磷酸戊糖途径的限速酶及生理意义。4、糖异生作用的概念、原料、糖异生途径的“能障”反应、糖异生的

14、生理意义。二、熟悉：1、糖有氧氧化的生理意义。2、糖原合成及分解反应步骤和限速酶。3、糖的来源与去路、正常人空腹血糖浓度、血糖浓度的激素调节。三、了解：高血糖、低血糖反应。学时安排：理论课：7学时。教学内容：一、基本概念或关键词：糖酵解、有氧氧化、三羧酸循环、巴斯德效应、磷酸戊糖途径、糖原合成、糖原分解、糖异生作用、血糖。二、主要教学内容：1、概 述：糖的功能；糖的消化、糖的吸收；糖代谢概况。2、糖的无氧分解：（1）糖的无氧分解(糖酵解)：概念及部位。（2）反应过程及有关的酶：分为四个阶段：已糖磷酸化(活化)；磷酸丙糖的生成(裂解)； 3一磷酸甘油醛转变为丙酮酸并释放能量；丙酮酸转变为乳酸。3

15、个限速酶催化的3个不可逆反应，糖酵解过程中ATP的生成。（3）糖的无氧分解的调节。（4）糖酵解的生理意义。3、糖的有氧氧化：（1）糖有氧氧化反应过程：胞液阶段：生成丙酮酸，反应过程同糖酵解；线粒体内乙酰CoA的生成：丙酮酸经载体转运入线粒体内氧化脱羧生成乙酰CoA、丙酮酸脱氢酶系的组成及作用，催化机理；三羧酸循环：概念、8步反应及催化反应的酶、2步氧化脱羧、4步脱氢反应，限速酶及限速酶、ATP的生成、三羧酸循环的特点。 （2）糖有氧氧化生成的ATP。 （3）糖有氧氧化的调节。 （4）巴斯德效应。4、磷酸戊糖途径：（1）磷酸戊糖途径的反应过程。（2）磷酸戊糖途径的调节。（3）磷酸戊糖途径的生理意

16、义。5、糖原的合成与分解：（1）糖原的合成：概念、反应步骤及限速酶。（2）糖原的分解：概念、反应步骤，限速酶及供能物质。 6、糖异生作用：糖异生作用的概念、场所及原料。（1）糖异生途径： 糖异生途径中“能障”的克服：糖异生过程基本上是糖酵解途径的逆行过程，但必须绕过糖酵解途径中的三个“能障”反应；糖异生过程中膜障”的克服：甘油、丙酮酸和乳酸的糖异生反应。（2）糖异生的调节。（3）糖异生作用的生理意义。 （4）乳酸循环。7、血糖及其调节：（1）血糖的来源和去路； 血糖的来源： 血糖的去路：肾糖阈值、尿糖的概念。（2）血糖水平调节：肝脏的调节作用；激素对血糖浓度的调节作用。（3）高血糖和低血糖。第

17、五章 脂类代谢教学要求：一、掌握：1、脂肪动员的概念及其限速酶。2、饱和脂肪酸的氧化的概念、基本过程及其能量的计算。3、酮体的生成及其意义。4、胆固醇合成的原料、限速酶、胆固醇的转化5、血浆脂蛋白的概念、分类、对应关系、组成特点及其功能。二、熟悉：1、脂类的生理功能；脂类的消化及吸收；甘油的激活、甘油的来源与去路。2、磷脂的概念及分类、甘油磷脂的合成部位、原料及其磷脂酰乙醇胺和磷脂酰胆碱的合成过程、磷脂降解的磷脂酶作用的特异性。3、酮体生成的调节；脂肪的合成部位、过程及其调节；高脂血症与高脂蛋白血症及其分类。三、了解：1、不饱和脂肪酸的氧化、多不饱和脂肪酸的过氧化。2、脂肪酸合成的基本过程；甘

18、油磷脂的降解、鞘磷脂的化学结构及其合成、降解；胆固醇的吸收及其合成的基本过程、胆固醇合成的调节；血浆脂蛋白的结构及其代谢；学时安排：理论课：6学时。教学内容：一、基本概念或关键词：必需脂肪酸、脂肪动员、酮体、血浆脂蛋白、脂肪酸氧化、磷脂。二、主要教学内容：1、不饱和脂酸的命名及分类：2、脂类的消化吸收：脂类的消化；脂类的吸收。3、甘油三酯的代谢：（1）甘油三酯的合成代谢：合成部位；合成过程：甘油一酯途径，磷脂酸一甘油二酯途径。（2）甘油三酯的分解代谢：脂肪动员：概念，各级脂肪酶的作用，限速酶。脂肪酸的氧化：脂肪酸活化为脂酰CoA；脂酰CoA进入线粒体；脂酰CoA的氧化：概念：反应过程(脱氢，水

19、化，再脱氢，硫解四步反应重复进行)；脂肪酸氧化的能量生成：脂肪酸彻底氧化能量生成的计算。脂酸的其他氧化方式：不饱和脂肪酸的氧化：异构酶及表构酶的作用；.多不饱和脂肪酸的过氧化。酮体的生成与利用：酮体的生成：部位、原料以及生成过程；酮体的利用：酮体的氧化利用；酮体生成的调节；酮体生成的生理意义。（3）脂肪酸的合成：软脂酸的合成：合成部位；合成原料：乙酰CoA供碳源，NADPH+H供氢：ATP供能等；合成过程：丙二酸单酰CoA的生成，脂肪酸合成的限速酶：软脂酸的生成脂肪酸合成酶系。脂肪酸碳链的延长。不饱和脂肪酸的生成。 （4）多不饱和脂肪酸的重要衍生物。 4、磷脂的代谢：磷脂的概念及分类（1）甘油

20、磷脂的代谢：甘油磷脂的组成、分类和结构；甘油磷脂的合成：合成部位；合成原料；合成过程：磷脂酰乙醇胺和磷脂酰胆硷的合成。甘油磷脂的降解：各种磷脂酶作用的特异性。（2）鞘磷脂的代谢：鞘磷脂的化学结构；鞘磷脂的合成；鞘氨醇的合成；神经酰胺的合成；鞘磷脂的合成；鞘磷脂的降解。5、胆固醇的代谢：（1）胆固醇的合成：合成部位；合成原料；合成的基本过程： 甲羟戊酸的生成；鲨烯的生成；胆固醇的生成；胆固醇合成的调节。（2）胆固醇的转化：转变为胆汁酸；转变为类固醇激素；转变为维生素D3 。6、血浆脂蛋白：（1）血脂：血脂的概念，血脂的种类。（2）血浆脂蛋白的分类、组成和结构：血浆脂蛋白的分类：电泳法和超速离心法

21、的血脂分类及其对应关系；血浆脂蛋白的组成：各类血浆脂蛋的组成特点及功能；血浆脂蛋白的结构。（3）载脂蛋白。（4）血浆脂蛋白的代谢： CM ：代谢及作用； VLDL ：代谢及作用； LDL ：代谢及作用；HDL ：代谢及作用；LP(a) ：代谢及作用。 （5）血浆脂蛋白的代谢异常：高脂血症与高脂蛋白血症；遗传性缺陷。第六章 生物氧化目的要求：一、掌握：1、呼吸链的概念、体内两条重要的呼吸链的组成及排列。2、胞液中的NADH+H+的两种穿梭方式。3、ATP的生成方式，底物水平磷酸化及其氧化磷酸化的概念、氧化磷酸化的偶联部位。4、P/O比值的概念及其意义。5、氧化磷酸化中呼吸链的抑制剂。6、机体内能

22、量的储存形式。二、熟悉：1、生物氧化中物质氧化的方式；生物氧化中二氧化碳的生成方式。2、影响氧化磷酸化的因素。3、高能磷酸化合物的转换及ATP的利用。4、生物自由基的概念、超氧化物歧化酶的作用。三、了解：1、参与生物氧化的各种酶类；线粒体的结构F1-F0复合物;ATP与高能磷酸化合物;氧化磷酸化偶联机制。2、自由基的产生、清除。学时安排：理论课：5学时。教学内容：一、基本概念或关键词：生物氧化、呼吸链、底物水平磷酸化、氧化磷酸化、P/O比值、自由基、超氧化物歧化酶。二、主要教学内容：1、生成ATP的氧化体系：（1）呼吸链：概念、组分及其作用；呼吸链中传递体的排列顺序：NADH氧化呼吸链；琥珀酸

23、氧化呼吸链。 （2）氧化磷酸化：概念氧化磷酸化的偶联部位、PO比值的概念及其意义；氧化磷酸化偶联机制：化学渗透假说及其证据。（3）影响氧化磷酸化的因素：ADP和ATP的调节作用，甲状腺素的作用，氧化磷酸化抑制剂的作用。（4）ATP：ATP与高能磷酸化合物；ATP的生成：底物水平磷酸化；氧化磷酸化；高能磷酸化合物的转换与贮存：储能形式磷酸肌酸。（5）通过线粒体内膜的物质转运：胞液中HADH的氧化： a磷酸甘油穿梭：概念及反应过程；苹果酸天冬氨酸穿梭：概念及反应过程。腺苷酸转运蛋白；线粒体蛋白质的跨膜转运。2、其他氧化酶系：（1） 需氧脱氢酶和氧化酶。（2） 过氧化物酶体中的酶类。（3） 超氧化物

24、岐化酶。（4） 微粒体中的酶类。第七章 氨基酸的代谢目的要求：一、掌握：1、必需氨基酸的概念和种类。2、氨基酸的脱氨基方式；两种重要的转氨酶作用及意义；联合脱氨基作用；氨的转运、鸟氨酸循环概念、过程及意义。3、一碳单位的概念、与其有关的氨基酸及意义。4、SAM的作用；酪氨酸转变的生理活性物质及缺乏症。二、熟悉：1、a酮酸的代谢。2、一碳单位的生成、转变、生理意义。3、半胱氨酸和胱氨酸代谢；芳香族氨基酸的代谢。 4、组胺、 氨基丁酸、多胺、5羟色胺的生成和生理意义。三、了解：1、蛋白质营养的重要性、需要量、营养价值。2、蛋白质的消化、吸收、腐败过程；支链氨基酸的代谢。学时安排：理论课：7学时。教

25、学内容：一、基本概念或关键词：氮平衡、必需氨基酸、蛋白质的腐败作用、泛素、氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用、鸟氨酸循环、甲硫氨酸循环、一碳单位。二、主要教学内容：1、蛋白质的营养作用：（1）蛋白质营养的重要性。（2）蛋白质的需要量和营养价值：氮平衡： 氮总平衡、正氮平衡、负氮平衡；生理需要量；蛋白质的营养价值：必需氨基酸、非必需氨基酸、半必需氨基酸、蛋白质的生理价值和蛋白质的互补作用。2、蛋白质的消化、吸收与腐败：（1）蛋白质的消化：在胃及小肠中的消化过程：各种蛋白酶及肽酶的作用特异性。（2）氨基酸的吸收与转运：氨基酸运载蛋白：存在部位、作用机理及其分类；一谷氨酰基循环：概念及作用，

26、氨基酸吸收的机制。（3）蛋白质的腐败作用：概念及意义，腐败产物：胺的生成；氨的生成；其他物质的生成。 3、氨基酸的一般代谢：血液氨基酸的动态平衡：血液氨基酸的来源和去路（1）体内蛋白质的转换更新。（2）氨基酸的脱氨基作用：转氨基作用：概念，转氨酶及磷酸吡哆醛的作用；转氨反应的特点及机制；L-谷氨酸的氧化脱氨基作用：脱氨反应及特点，L谷氨酸脱氢酶；联合脱氨基作用：转氨基作用偶合L谷氨酸氧化脱氨反应，嘌呤核苷酸循环反应。（3）a一酮酸的代谢：生酮氨基酸、生糖氨基酸、生糖兼生酮氨基酸的种类，进入三羧酸循环彻底氧化。4、氨的代谢： （1）血氨及其来源去路： （2）氨的转运：丙氨酸一葡萄糖循环；谷氨酰胺

27、的运氨作用。 （3）尿素的生成：鸟氨酸循环：部位及反应过程和生理意义。5、个别氨基酸的代谢： （1）氨基酸的脱羧基作用：氨基丁酸，组胺、5羟色胺、牛碘酸及多胺等脱羧产物以及它们的生物学活性。（2）一碳单位的代谢：一碳单位的概念、种类。一碳单位的载体：FH4的生成；一碳单位的产生：各一碳单位的来源及其与载体FH4结合的形式及功能；一碳单位的相互转变；一碳单位的生理功用。（3）含硫氨基酸的代谢：蛋氨酸的代谢：蛋氨酸与转甲基作用；蛋氨酸循环；肌酸的合成；半胱氨酸与胱氨酸的代谢。 （4）芳香族氨基酸的代谢：苯丙氨酸的代谢：苯丙氨酸的氧化；苯丙酮尿症；酪氨酸的代谢：酪氨酸转变为儿茶酚胺类；由酪氨酸合成黑

28、色素；由酪氨酸合成甲状腺素；酪氨酸的分解代谢。（5）支链氨基酸的代谢： 第八章 核苷酸的代谢 目的要求： 一、掌握： 1、核苷酸的从头合成概念。 2、脱氧核苷酸的生成。3、核苷酸的抗代谢物的概念。 4、核苷酸分解代谢：嘌呤核苷酸分解的产物及意义，嘧啶核苷酸分解的产物。 二、熟悉：核苷酸合成的原料；补救合成途径。 三、了解： 1、核苷酸的重要生理功能， 核酸的消化与吸收； 2、嘌呤和嘧啶核苷酸合成的基本途径、反馈调节。学时安排：理论课：4学时。教学内容：一、基本概念或关键词：核苷酸的从头合成途径、核苷酸的补救合成途径、核苷酸的抗代谢物。二、主要教学内容：1、嘌呤核苷酸代谢：（1）嘌呤核苷酸合成代

29、谢：从头合成途径：合成嘌呤碱的原料，嘌呤环的元素来源：由5磷酸核糖生成1焦磷酸5磷酸核糖(PRPP)，在PRPP基础上由谷氨酰胺、甘氨酸、一碳单位，天冬氨酸及CO2等的参与合成次黄嘌呤苷酸(1MP)。 在IMP的基础上，进一步转变生成AMP及GMP。从头合成途径的调节补救合成途径核苷酸的相互转变脱氧核糖核苷酸的生成：脱氧核苷酸生成是在核苷二磷酸水平上由核苷酸还原酶催化反应生成。核苷酸的抗代谢物。（2）嘌呤核苷酸的分解代谢：人体内嘌呤碱分解代谢的最终产物是尿酸。 2、嘧啶核苷酸代谢。（1）嘧啶核苷酸合成代谢：从头合成途径；嘧啶环元素来源，嘧啶碱的合成；UMP的生成；CTP的生成；dTMP的生成；

30、 嘧啶核苷酸从头合成途径的调节；补救合成途径；嘧啶核苷酸的抗代谢物。（2）嘧啶核苷酸分解代谢：嘧啶碱在体内分解代谢的最终产物。第十章 DNA的的生物合成目的要求：一、掌握：1、遗传信息传递的中心法则。2、DNA半保留复制的概念、参与DNA复制的酶类及蛋白质因子的的种类和作用。3、领头链、随从链、冈崎片断的概念。4、逆转录的概念及意义、逆转录酶的作用。二、熟悉：DNA损伤的概念； DNA损伤的修复；逆转录过程。三、了解：核酸合成与疾病之间的关系。学时安排：理论课：5学时。教学内容：一、基本概念或关键词：遗传信息传递的中心法则、DNA半保留复制、双向复制、半不连续复制、领头链、随从链、冈崎片断、逆

31、转录、DNA损伤。二、主要教学内容：1、复制的基本规律：（1）半保留复制的试验依据和意义：DNA复制的基本概念；DNA半保留复制。（2）双向复制。（3）复制的半不连续性。2、DNA复制的酶学和拓扑学变化：（1）复制的条件。（2）参与DNA复制的酶类及蛋白质因子： 解旋酶及解链酶类：拓扑异构酶的作用、解链酶的作用、单链DNA结合蛋白的作用。引物酶及其作用： DNA聚合酶，DNA聚合酶I、的作用，DNA聚合酶的分子组成；DNA连接酶。3、DNA生物合成过程：（1）原核生物的DNA复制过程：复制的起始：复制的延长：复制的终止。 （2）真核生物DNA生物合成（自学）。4、逆转录和其他复制方式：（1）逆

32、转录病毒和逆转录酶。 （2）逆转录的意义。5、DNA损伤与修复：（1）突变的意义。（2）引发突变的因素。（3）突变的分子改变类型。（4）DNA损伤的修复：光修复；切除修复；重组修复；SOS修复。第十一章 RNA的生物合成目的要求：一、掌握：1、转录的概念；参与转录的RNA聚合酶的组成及其功能。2、不对称转录的概念；mRNA合成后的加工修饰。3、外显子和内含子的概念。二、熟悉：1、转录的模板、模板与酶的辨别结合；原核生物转录的基本过程。2、mRNA、tRNA及其rRNA合成后的加工。三、了解：真核生物转录的基本过程。学时安排：理论课：2学时。教学内容：一、基本概念或关键词：转录、不对称转录、结构

33、基因、断裂基因、外显子、内含子、mRNA编辑。二、主要教学内容：1、转录的模板和酶：（1）转录模板DNA：模板DNA的作用，模板链，编码链，不对称转录。（2）RNA聚合酶：原核生物RNA聚合酶：真核生物RNA聚合酶。（3）模板和酶的辨认结合。2、转录过程：（1）原核生物的转录过程：起绐；延长；终止。（2）真核生物转录过程。3、真核生物转录后加工修饰：（1）mRNA转录后加工修饰。 （2）tRNA转录后加工修饰。（3）rRNA转录后加工修饰。4、核酶：第十二章 蛋白质生物合成目的要求：一、掌握：1、mRNA在蛋白质生物合成中的作用：密码子的概念、特点。2、tRNA、核蛋白体在蛋白质生物合成中的作

34、用和原理。3、氨基酸的活化及转运；核蛋白体循环的概念及要点。二、熟悉：核蛋白体循环的过程；翻译后的加工和修饰。三、了解：蛋白质合成与医学的关系：分子病；抗生素对蛋白质合成的影响。学时安排：理论课：5学时。教学内容：一、基本概念：多顺反子、单顺反子、密码子、S-D序列、核蛋白体循环、分子伴侣、分子病。二、主要教学内容：1、蛋白质生物合成体系：（1）翻译模板mRNA及遗传密码：mRNA在蛋白质生物合成中的作用及原理，密码子的特点。（2）核蛋白体是多肽链合成的装置。（3）tRNA与氨基酸的活化。 2、蛋白质生物合成过程：（1）肽链合成的起始。 （2）肽链延长：进位，成肽，转位。 （3）肽链合成的终止

35、。3、蛋白质生物合成后的加工和输送。（1）多肽链折叠为天然构象的蛋白质。（2）一级结构的修饰。（3）空间结构的修饰。（4）蛋白质合成后的靶向输送。 第十五章 细胞信息转导目的要求：一、掌握 1、掌握细胞间、细胞内的信息物质的种类。 2、受体的类型、受体作用特点:G蛋白偶联受体的结构、作用。 3、cAMP-蛋白激酶途径、Ca2+-依赖性蛋白激酶途径、cGMP-蛋白激酶系统。二、熟悉：细胞信息转导的其他途径；细胞内受体介导的信息转导。 三、了解：受体的结构、受体活性调节。学时安排：理论课：4学时。教学内容：一、基本概念或关键词：受体、信息物质、信号转导。二、主要教学内容：1、信息物质： （1）细胞

36、间信息物质：神经递质；内分泌激素；局部化学介质；气体信号。（2）细胞内信息分子。2、受体：（1）受体的分类、结构及功能：膜受体：胞内受体。（2）受体作用特点。（3）受体活性的调节。3、信息的转导途径：（1）膜受体介导的信息转导：cAMP-蛋白激酶途径；Ca2+-依赖性蛋白激酶途径；cGMP-蛋白激酶系统；酪氨酸蛋白激酶体系；核因子B途径；TGF-途径。（2）细胞内受体介导的信息途径。4、信息转导途径的相互交互联系。5、信息转导与疾病。第十六章 血液生物化学目的要求： 一、掌握：成熟红细胞的代谢特点，血红素生物合成的原料。 二、熟悉： 1、血液的化学组成及生理功能。 2、血红素生物合成的基本阶段

37、及调节。三、了解：血红蛋白的结构和功能、铁的代谢。学时安排：1学时。教学内容：一、基本概念：血红蛋白、EPO。二、主要教学内容：血细胞代谢。（1）红细胞代谢：血红蛋白的合成；血红素的生物合成；合成过程：合成原料，合成过程分四个阶段，限速酶；血红素合成的调节；珠蛋白的合成；血红蛋白的合成；成熟红细胞的代谢特点： 糖酵解与2，3一DPG支路；红细胞内的氧化还原系统：谷胱甘肽与NADPH；高铁血红蛋白的还原。（2）白细胞代谢：（自学）第十七章 肝的生物化学教学要求：一、掌握：1、生物转化作用的概念、反应类型、加单氧酶催化的反应；胆汁酸的分类。 2、胆红素的生成过程和两种胆红素理化性质的比较。二、熟悉：1、胆汁酸的代谢、肠肝循环和生理意义。2、胆红素在肠道中的变化及胆素原的肠肝循环。三、了解：1