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1、基础生物化学复习资料一、名词解释1. 蛋白质的空间结构 : 是指分子中各个原子和基团在三维空间的排列和分布。2. 蛋白质的变性与复性 : 蛋白质因受某些物理或化学因素的影响，分子的空间构象 被破坏，从而导致其理化性质发生改变并失去原有的生物学活性 ; 如果除去变 性因素，在适当条件下蛋白质可恢复天然构象和生物学活性。3. 氨基酸的等电点：在一定的 PH 条件下，氨基酸分子所带的正电荷和负电荷 数相同，即净电荷为零，此时溶液的 PH 称为氨基酸的等电点4. 肽平面:多肽链中从一个 C,到相邻 C,之间的结构。5. DNA 的变性与复性：DNA 在一定外界条件（变性因素）作用下，氢键断裂，双 螺旋

2、解开，形成单链的无规卷曲，这一现象称为变性 ; 缓慢恢复原始条件，变性DNA 重新配对恢复正常双螺旋结构的过程。6. 增色效应与减色效应：当 DNA 从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时， 它在 260nm 处的吸收便增加，这叫“增色效应”；当核苷酸单链重新缔合形成双 螺旋结构时，其 A260 降低，称减色效应。7. 熔解温度：核酸加热变性过程中，增色效应达到最大值的 50%时的温度称为 核酸的熔解温度（Tm）或熔点8. 同工酶: 是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构及理化性质等不同 的一组酶。9. 多酶体系 : 由几个功能相关的酶嵌合而成的复合物，有利于化学反应的进 行，提高酶的催化

3、效率。10. 全酶: 由蛋白质和非蛋白的小分子有机物或金属离子组成的有催化活性的 酶。11.酶的活性中心 : 酶分子中直接与底物结合并催化底物发生反应的区域。12. 亲核催化: 酶分子的亲核基团攻击底物的亲电基团而进行的催化作用。 13. 诱 导契合学说 : 酶的活性中心在结构上具柔性，底物接近活性中心时，可诱导酶蛋白构象发生变化， 这样就使使酶活性中心有关基团正确排列和定向， 使之与 底物成互补形状有机的结合而催化反应进行。14. 糖异生作用 : 以非糖物质 （ 如丙酮酸、甘油、乳酸和绝大多数氨基酸、脂 肪酸等）为前体合成为葡萄糖的作用。15. 回补反应: 由于中间产物的离开，引起中间产物浓

4、度的下降，从而引起循 环反应的运转，因此必须不断补充中间产物才能维持循环正常进行，这种补充称为回 补反应16.底物水平磷酸化：高能化合物将高能磷酰基转移给 ADP 形成 ATP 的过程。17.:葡萄糖经过一系列酶促反应最终被降解为丙酮酸并伴随ATP 产生的过程。糖酵解18.三羧酸循环：在线粒体中，乙酰 CoA 与草酰乙酸缩合生成柠檬酸，而后经 过一系1列代谢反应，乙酰基被氧化分解，草酰乙酸再生的循环反应过程。 19. 电子 传递链：又称呼吸链，是指代谢物上脱下的氢 （质子和电子 ）经一系列递氢体或电子传递体依次传递，最后传给氧而生成水的全部体系。20. P/O：指每消耗 1mol 氧原子，所消

5、耗的无机磷的摩尔数。21. :伴随电子从底物沿呼吸链到 02 的传递，ADP 被磷酸化生成 ATP 的氧化磷 酸化偶联反应。22. 解偶联：指电子传递释放的能量没有用于 ADP 磷酸化生成 ATP 即氧化与磷 酸化过程解偶联。23. 脂肪酸B氧化:脂肪酸在一系列酶的作用下，羧基端的B-C 原子发生氧化，碳链在a-C 原子与B-C 原子间发生断裂，每次生成一个乙酰 CoA 和较原来少两个碳 单位的脂酰 CoA 这个不断重复进行的脂肪酸氧化过程就叫B氧化。24. 乙醛酸循环 : 是油料作物体内一条由脂肪酸转化为碳水化合物的途径，它 将 2 分子乙酰 COA 专变为 1 分子琥珀酸的过程。25. :

6、 生物体内所有膜的总称，包括细胞质膜和各种细胞器的膜。 生物膜26. 逆转录：以 RNA 为模板，根据碱基配对原则，按照 RNA 的核苷酸顺序（RNA的 U 用 T 替换）合成 DNA27. 半保留复制：每个子代 DNA 分子中，一条链来自于亲代 DNA 另一条链是新 形成的，这种复制方式就称为半保留复制。28. 半不连续复制:DNA 复制时，复制叉上的一条新链是连续合成的（前导链），而另一条链是以一系列不连续的冈崎片段方式合成的，最后连接成一条完整的DNA新链 （ 随从链 ） ，这种复制方式被称为半不连续复制。29. 不对称转录：在生物体内，DNA 勺两条链中仅有一条链（或某一区段）可作为转

7、录的模板。30. 反义链（或模板链）与有义链（编码链）:基因的 DNA 双链中作为模板指导转 录的那条单链称为反义链或模板链；与反义链互补的那条 DNA 单链被称为有义链（编 码链）。31. 复制叉：在 DNA 的复制原点，双股螺旋解开，成单链状态，在起点处形成 一个“眼”状结构，在“眼”的两端，则出现两个叉子状的生长点，称为复制叉。 32. 核酸内切酶：是一类能从多核苷酸链的内部水解 3 ,5 -磷酸二酯键降解核酸的 酶。 33. : 指固氮微生物在常温常压下将大气中的氮气转化为氨的过程。 生物固34.密码子:mRNA 分子上由三个相邻的核苷酸组成一个密码子，代表某种氨基酸或肽链合成的起始或

8、终止信号。35. tRNA:携带相同氨基酸而反密码子不同的一组 tRNA 称为同工受体同工受体tRNA。236. 诱导酶: 在正常代谢条件下不存在，当有诱导物 （ 底物） 存在时才合成的 酶，常与分解代谢有关。37. 操纵子:是 DNA 分子上一个结构连锁、功能相关的基因表达协同单位，它 包括启动基因（P）、操纵基因（0）与结构基因（S）。38. : 代谢过程中后面的产物对其前某一调节酶活性具有抑制作用。 反馈抑制39. 级联放大系统 : 在连锁反应中，一个酶被共价修饰后，连续地发生其它酶 被激活，导致原始调节信号放大的反应体系。二、问答题1.简述蛋白质一，二，三，四级结构特点，并指出维系各级

9、结构稳定的作用 力。主要作用力名称 结构特点 （ 化学键 ）51 个氨基酸组成 ;蛋白质一级结构 两条肽链 ; 二硫键，肽键 （ 以胰岛素为例 ） 三对二硫键1. 右手单螺旋2., 螺旋每圈包含 3.6 个氨基酸残基，螺距为 0.54nm, 螺旋 3. 相邻两个氨基酸残基之间的轴心距为氢键0.15nm蛋白质 4. 侧链, 基团伸出螺旋二级结构 5. 链内氢键平行于长轴1. 两条或多条肽链伸展呈锯齿状2., 侧链交替位于锯齿状结构的上下方 ? 折叠 氢键3. 链间氢键垂直于长轴4. 有平行和反平行片层结构1. 一条多肽链构成，有 153 个氨基酸残基和主要是次级键 （ 如 一个血红素辅基蛋白质三

10、级结构 氢键，离子键，巯 2. 球状蛋白（ 以肌红蛋白为例 ） 水键，范德华力 ）;3. 极性氨基酸残基在分子表面 ; 也包括二硫键 非极性氨基酸残基在分子内部1. 共有 574 个氨基酸残基 蛋白质四级结构 2. 由四条亚基 （2 条, 链和 2 条 ?链）组成 次级键 （ 以血红蛋白为例 ） 3. 四亚基各有一个血红素辅基4. 亚基的三级结构与肌红蛋白相似32. 组成蛋白质氨基酸结构通式如何 ,按照, 基极性不同， 20 种氨基酸可被分为哪四类,写出各类包含的氨基酸及其相应的三字符缩写AA 通式：1.非极性,基团 2.极性不带电荷 3.,基团带负电 4.,基团带正电荷氨基酸，基团氨基酸荷的

11、氨基酸的氨基酸丙氨酸 Ala 甘氨酸 Gly 天冬氨酸 Asp 赖氨酸 Lys缬氨酸 Val 丝氨酸 Ser 谷氨酸 Glu 精氨酸 Arg 按,基极亮氨酸 Leu 苏氨酸 Thr 组氨酸 His 性不同，将 AA 分异亮氨酸 Ile 半胱氨酸 Cys 为：脯氨酸 Pro 酪氨酸 Tyr苯丙氨酸 Phe 天冬酰胺 Asn色氨酸 Trp 谷氨酰胺 Gln甲硫氨酸 Met 3.蛋白质变性蛋白质有何特点?空间构象破坏。维系蛋白质空间结构稳定的作用力遭到破坏，故构象改变。?蛋白质原有的功能丧失。如酶的催化活性丧失，肌红蛋白的转运功能丧失等。？蛋白质性质改变：溶解度降低；粘度增加；易被蛋白质酶水解4.举

12、例说明蛋白质结构与功能的关系。（包括一级结构和空间结构）,蛋白质一级结构与功能的关系：蛋白质的功能取决于一级结构，当一级结构 改变时，蛋白质的功能就会发生改变，例如镰刀状细胞贫血病就是一种因血红蛋白一级结构改变而产生的分子病。正常人血红蛋白的？链 N 端第六位 AA 为 Glu，而患者血红蛋白第六位则为 Val ，结果引起血红蛋白分子表面极性下降，因而聚集成镰刀状。 蛋白质空间结构与功能的关系 : 蛋白质都有特定的构象，而这种构象是与他们各自 的功能相适应，一旦空间结构改变，蛋白质的生物学功能也随之丧失。例如把天然 的核糖核酸酶用变性剂处理后，分子内部的二硫键断裂，肽链失去空间构象呈线形状态

13、时，核糖核酸酶失去催化功能，当除去变性剂后，核糖核酸酶可逐渐恢复原有空间构 象，则其催化 RNA 水解的功能可随之恢复。5. 简述 DNA 分子二级结构的主要特点 ?两条核苷酸链平行，走向相反，且绕同一中心轴向右盘旋形成栓螺旋结构。两条由磷酸核脱氧核糖形成的主链骨架位于螺旋外侧，碱基位于内侧。 ? 两条链间 存在碱基互补，通过氢键连系，A=T,G?C 碱基互补原则。?碱基平面与螺旋纵轴接近垂直，糖环平面接近平行。?螺旋的螺距为 0.34nm,直径为 2nm，相邻两个碱基对之间的垂直距离为0.34 nm,每圈螺4旋包含 10 个碱基对。?螺旋结构中围绕中心轴形成两个凹槽即大沟与小沟。6.比较 D

14、NA,RNA 在化学组成，细胞定位及生物功能上的区别核酸 DNA RNA戊糖 脱氧核糖 核糖 化学组成碱基 A、G、C、T A、G、C、U主要分布在细胞核内，少量分细胞定位 大部分在细胞质中 布在叶绿体和线粒体指导蛋白质的合成 ;生物学功能 遗传信息的载体 催化作用 ;遗传信息的载体(RNA 病毒)7.简述 tRNA 二级，三级结构的特点tRNA 分子的二级结构呈三叶草型，即四臂四环，其中四臂包括氨基酸接受臂， 二氢尿嘧啶臂，反密码子臂，TWC 臂，四环包括:D 环，反密码子环，TWC 环，额 外环。tRNA的三级结构呈倒 L 型。7何为米氏方程,其中 Km 的物理意义是什么, 米氏方程是利用

15、中间产物学说， 推导出的一个表示底物浓度 S 与酶促反应速 度 V 之间定量关系的数学方程式，即 v=VmaXS/(Km+S)。当反应速度(V)达到最大反应速度(Vmax)一半时的底物浓度，即 v=Vmax/2 时，Km=S ;Km 是酶的特征常数，其大小反映了酶与底物的亲和力。8. 简述酶的概念及酶作用的特点。酶是由生物体活细胞产生，具有有催化功能的生物大分子，通常是蛋白质。 酶作用的特点 :1. 高效性，即酶催化反应速度极高 ;2. 高度专一性，即酶对底物及其 催化的反应有严格的选择性 ;3. 易变性，酶催化的反应条件温和一般要求在常温、 常压、中性酸碱度等温和的条件下进行，在高温、强酸、

16、强碱及重金属盐等环境中 容易失去活性 ;4. 可调控性，包括酶原激活、共价修饰调节、反馈调节、激素调节 等;5. 常常需要辅因子。 9. 试述诱导契合学说的主要内容 ,酶分子活性中心的结构原来并非和底物的结构互相吻合，但酶的活性中心是柔 软的而非刚性的。当底物与酶相遇时，可诱导酶活性中心的构象发生相应的变化， 有关的各个基因达到正确的排列和定向，因而使酶和底物契合而结合成中间络合 物，并引起底物发生反应。10.影响酶促反应速度的因素有哪些，它们如何影响反应速度，底物浓度S对酶反应速度(V)的影响(见下图):用S对 V 作图，得到一矩 形双曲线，当S很低时，V 随S呈直线上升，表现为一级反应。当

17、S增加到足 够大时，V 几乎恒定，趋向于极限，表现为零级反应。曲线表明，当S增加到一定数值后，酶作用出现了饱和状态，此时若要增加V，则应增加酶浓度。(2) 酶浓度与反应速度：在底物浓度足够大的条件下， 酶浓度与酶促反应速度成 正比(见上图);(3) 温度:过高或过低温度均使酶促反应速度下降，只有在最适温度下酶促反应 速度才最高；pH:pH 影响酶蛋白质中各基团的解离状态，过高或过低pH 均使酶促反应速度下降，在最适 pH 下酶促反应速度才最高；(5) 抑制剂：作用于酶活性中心必需基团，引起酶活性下降或丧失，分为可逆抑 制和不可逆抑制两种；(6) 激活剂:提高酶活性，加快酶促反应速度的物质，包括

18、无机离子、有机小分 子或其他具有蛋白质性质的大分子。11.简述糖酵解、三羧酸循环及磷酸戊糖途径的主要生物学意义(1)糖酵解：A 为生物细胞活动提供能量；B 是糖类有氧氧化的前过程；C 提供糖异生作用的主要途径 D 为其他代谢提供原料；E 是糖，脂肪和氨基酸代谢相联系的桥梁(2) 三羧酸循环 :A 氧化获能的最有效方式 ;B 为其他生物合成代谢提供原料 ;C 是沟通物质代谢的 枢纽) 磷酸戊糖途径 : (3+A.PPP 途径为细胞内的合成反应提供还原力 NADPH+H;Bf 光合作用联系;C.PPP 途径为细胞内核酸等物质合成提供原料；D.与植物的抗病力相关；E.与有 氧、无氧分解相联系 ; F

19、. 必要时供应能量12. 丙酮酸是一个重要的中间产物，简要写出五个不同的以丙酮酸为底物的酶 促反应乳酸脱氢酶+,(1) 丙酮酸，NADH+K 酸+ NAD P166丙酮酸脱氢酶系+,(2)丙酮酸+NAD+HSCO 乙酰 CoA+NADH+H+CO 26丙酮酸羧化酶,(3)丙酮酸，CO ATP，HO 草酰乙酸，ADP+Pi P172 22苹果酸酶 +,(4)丙酮酸 +NADPH+H+C 苹 果酸，NADP P173 2丙酮酸脱羧酶 ,(5) 丙酮酸乙醛 +CO P166 213. 简要写出三个底物水平磷酸化反应磷酸甘油酸激酶(1)1，3-二磷酸甘油酸+ADP ,3-磷酸甘油酸+ATP丙酮酸激酶,

20、(2)磷酸烯醇式丙酮酸+ADP 丙酮酸+ATP琥珀酰 CoA 合成酶,(3) 琥珀酰 CoA + GDP+Pi 琥珀酸 + GTP + CoA-SH 14. 简要写出八个氧化脱氢反应3,磷酸甘油醛脱氢酶+,(1)3- 磷酸甘油醛+Pi+ NAD 1,3-二磷酸甘油酸+NADH+H异柠檬酸脱氢酶+(2)异柠檬酸+ NAD,a-酮戊二酸+CO+NADH+H 27+a,酮戊二酸脱氢酶系(3) a -酮戊二酸+ HSC0A+ NAD 琥珀酰 CoA + CO + NADH+H ,2琥珀酸脱氢酶 (4) 琥珀酸 + FAD 延胡索酸 +FADH ,2+ 苹果酸脱氢酶 (5) 苹 果酸+ NAD 草酰乙酸

21、+ NADH+H ,+6,磷酸葡萄糖脱氢酶(,)6-磷酸葡萄糖 +NADP6 磷酸葡萄糖酸内酯+NADPH+ H ,+6, 磷酸葡萄糖酸脱氢酶(,)6-磷酸 葡萄糖酸 + NADP 5-磷酸核酮糖 +NADPH+ H +CO ,2丙酮酸脱氢酶系,(,)丙酮酸+NAD+HSC0 乙酰 CoA+NADH+H+CO2 1 简述生物氧化的三个阶段第一阶段 : 糖类、脂类和蛋白质等大分子降解成其基本结构单位。单糖，甘油 与脂肪酸，氨基酸，该阶段几乎不释放化学能。第二阶段 : 葡萄糖、脂肪酸、甘油和氨基酸等大分子基本结构单位，经糖酵解，脂肪酸B氧化，氨基酸脱氨基氧化等降解途径分解为丙酮酸或乙酰CoA 等少

22、数几种共同的中间代谢物，该阶段释放少量的能量。第三阶段：丙酮酸、乙酰 CoA 等经过三羧酸循环彻底氧化为二氧化碳，水，释 放大量的能量。氧化脱下的氢经呼吸链将电子传递给氧生成水，释放出大量能量， 氧化过程中释放出来的能量用于 ATP 合成。16. 简述化学渗透学说关于氧化磷酸化机理的主要内容化学渗透假说是由英国生物化学家米歇尔首先提出来的，该假说的内容要点如 下：?呼吸链中递氢体和递电子体体交替排列，有序的定位于线粒体内膜上，是氧 化还原反应定向进行。?电子传递链的复合体中的递氢体有质子泵的作用。它可以将H +从线粒体内膜的内侧泵至外侧。?线粒体内膜本身具有选择透过性， 不能让泵出的 H+返回

23、膜内， 产生电化学梯 度。？线粒体内膜上的 ATP 合酶复合体能使质子回流。电化学梯度消失，并且释放 能量。？质子则从膜间空间通过 ATP 合成酶复合物上的质子通道进入基质，同时驱 动 ATP 合成酶合成 ATP+ 0017.计算：已知 NAD/NADH+的 E = -0.32V，O/HO 的 E = +0.82V， ATP水解的 22ooAG =-30.54kJ/mol , F=96.5kJ/v.mol，请计算 NADF 经呼吸链氧化生成水 时的AGo+解：反应的总反应式为：NADH +H +1/2O?NAD+HO 22+ oNAD/NADH+的 E = -0.32VoO/HO 的 E =

24、+0.82V 22oAE = +0.82V,( -0.32V)=1.14 Voo -1AG =,nFAE =,2*96.54*1.14=,220KJ(V*mol)o -1 答:NADH 经呼吸链氧化生成水时的AG 为,220KJ(V*mol)o18.比较脂肪酸，-氧化和从头合成的区别，完成下表。区别要点软脂酸从头合成软脂酸B-氧化细胞中进行部位 细胞质 线粒体酰基载体 ACP CoA二碳单位参与或断裂形式 丙二酸单酰 CoA 乙酰 CoA电子供体或受体 NADPH FAD， NAD羧化、启动、缩合、还原、 活化、脱氢、水合、反应过程 脱水、再还原 再 脱氢、硫解反应方向 CH?COOH COO

25、H?CH 33羟脂酰基中间体立体异构物 D 型 L 型-对 HC口柠檬酸的需求要求不要求 3酶系 7 种酶、蛋白组成复合体 4 种酶能量变化 消耗 7 个 ATR 14 个 NADPH 产生 106 个 ATP 19.简述乙醛酸循环的 生物学意义答:1. 是油料作物体内把脂肪转化为碳水化合物的途径2.补充 TCA 循环中的四碳化合物20. 简述乙酰 CoA 的来源和去路答：乙酰 CoA 的主要来源：丙酮酸氧化脱羧;脂肪酸B-氧化；氨基酸氧化分解 乙 酰CoA 的代谢去路：可彻底氧化转化为二氧化碳、水和能量；可从头合成为脂肪酸；可转化成酮体 ; 可合成胆固醇。21. 计算1分子月桂酸 （12个C

26、） 经过生物氧化作用彻底分解为 CO和 HO寸生成 ATP的 22 分子数（写出总反应式并列出计算过程）。+答:月桂酸 + ATP + 5NAD +6COASH + 5FAD + 7HO?6 乙酰 CoA + 5FADH +5NADH + 22+5H +AMP +PPi注:此反应式可以不用写，但要说明 1 分子月桂酸彻底氧化经过 5 次B氧化循 环, 产生 6 乙+酰 CoA , 5FADH 和 5NADH + 5H 2,1 分子乙酰 CoA 进入三羧酸循环彻底氧化共生成 10 分子 ATP 因此 6 分子乙 酰 CoA生成 6X10=60ATP8, 5FADH：5X1.5=7.5ATP 2+

27、, 5NADH + 5H：5X2.5=1 2.5ATP共计产生 60+7.5+12.5=80ATP,另外活化消耗了 2ATR 因此一共净产生 78ATP。 22.试述脂代谢与糖代谢的相互关系图示之后，还应辅以文字叙述，以进一步解释二者之间的转换关系。23.简述参与 DNA 复制的酶系及其作用。主要参与成分主要作用1、DNApol 新链延伸；切除引物2、引物合成酶 合成引物3、NDA 连接酶连接切口4、拓扑异构酶解螺旋5、解螺旋酶解双链6 SSB 等保护单链7、引发体识别复制原点 24.简述 DNAS制与 RNA 专录的过程。复制：1、起始识别（引发体识别复制原点）解链（3）稳定（SSB 结合解

28、开的单链）引物（引物酶催化合成 RNA 引物）2、延伸 当 RNA 引物合成之后，在 DNA 聚合酶？的催化下，以 4 种脱氧核糖三m M、4* kJA力山L ItMH磷酸为底物，在 RNA 引物的 3端以磷酸二酯键连接上脱氧核糖核酸并释放PPi3、终止切除（DNA 聚合酶？切除 RNA 引物）填补（DNA 聚合酶？填补缺口）（3）连接（DNA 连接酶连接相邻的 DNA 片段）转录:1、起始（1）（在c亚基帮助下）RNApol 识别并结合在启动子-35 区9在启动子-10 区与 RNApol 紧密结合，DNA 勾象改变，局部双链打开（3）在启动子+1 处，RNApol 结合 ATP 或 GTP

29、 少见）一一第一个核苷酸（4）亚基离开复合体核心酶2、 延伸核心酶沿 DNA 模板 3 ?5移动；新 RNA 链沿 5 ?3不断延伸（3）新 RNA 链离开模板，DNA 重新形成双链3、 终止 核心酶沿模板 3 ?5方向移动到终止子，转录终止，并释放已转录 完成的 RNA 链。25. 比较嘌呤核苷酸与嘧啶核苷酸从头合成的异同，完成下表。比较 嘌呤核苷酸 嘧啶核苷酸1、原料: 磷酸核糖、 Asp、 Gln、 CO 2相同点 2、都有从头合成和补救合成途径3、都合成一个相关核苷酸1、在 PRPP1 合成嘌呤环 1、先合成嘧啶环再与 PRPP 吉合不同点 2、先合成 IMP 2、先合成 OMP3、G

30、ly、甲酸盐为原料 3、Gly、甲酸盐不为原料 26.比较复制与转录过程， 完成下表过程 复制 转录（脱氧）核苷酸的 3,-OH 进攻另一（脱氧）核苷酸的a磷酸作用机理 基团，形成 磷酸二酯键。原则 碱基互补配对 相同点模板 DNA合成方向 5?3?底物 dNTP NTP模板 两条 DNA 单链 一条 DNA 单链DNA 聚合酶;引物酶;连接参与酶 酶；拓扑异构酶；解旋酶；RNA 聚合酶 不同点 SSB有无引物有无产物子代 DNA RNA方式 不连续复制 不对称转录 27.试述脂代谢与蛋白质代谢、蛋白质代谢与 糖代谢的相互关系。答：图示之后，还应辅以文字叙述，以进一步解释二者之间的转换关系。1

31、028.遗传密码如何编码，有哪些基本特性，答:遗传密码是 mRN 盼子中的核苷酸残基序列与蛋白质中的氨基酸残基序列之 间的对应关系。每 3 个连续的核苷酸残基序列为一个密码子，特指一个氨基酸。标 准的遗传密码是由 64 个密码子组成的，几乎为所有生物通用。其特点有:?方向性：阅读密码子要遵循 mRNA5?3 /方向进行；?无标点性与无重叠性 : 任何密码子之间没有任何标点符号隔开，同时，碱基不 能重复使用 ;?简并性 : 同一种氨基酸有两个或更多密码子的现象称为密码子的简并 性，Met和 Trp 各只有一个密码子之外，其余每种氨基酸都有 2,6 个密码子；?基本通用性 : 不同生物都使用同一套

32、密码 ;?变偶性 : 在密码子与反密码子相互识别的过程中，密码子的第三位碱基有较大 的灵活性，可以不完全遵循碱基互补配对原则。29. 简述三种 RNA 在蛋白质的生物合成中是如何起作用的,答:(1)mRNA:作为蛋白质生物合成的模板，是遗传信息的载体，决定多肽链中 氨基酸的排列顺序，mRN 中每三个相邻的核苷酸组成三联体密码子，代表一个氨基酸的 信息。(2) tRNA: 蛋白质合成中氨基酸运载工具，为每个三联体密码子译成氨基酸提供接合体，准确无误地将活化的氨基酸运送到核糖体中mRNAg板上。(3)rRNA: 与多种蛋白质结合而成核糖体，是蛋白质生物合成的场所，又称肽链合成的“装配机”。30.简

33、述蛋白质生物合成的基本过程。答: (1) 氨基酸的活化 : 在氨酰 -tRNA 合成酶的催化下，消耗相当于 2 分子 ATP 的能量，1 分子氨基酸与对应的特异 tRNA 3 / -末端 CCA-OH 吉合形成 1 分子氨酰- tRNA。(2)肽链合成的起始：在起始因子的协助下，核糖体大、小亚基，mRNA 口起始氨酰-tRNA 共同组装成 70S 起始复合物，此时，起始密码子 AUGt 位于核糖体的 P 位。对每条肽链合成来说，起始阶段仅需一次，耗能 1 分子 GTP肽链的延伸：在延长因子的协助下，一分子新的氨酰 tRNA 结合到核糖体的 A位(进位)，肽酰转移酶催化 P 位上的肽酰基转移到

34、A 位的氨基酸上形成肽键(转 肽)，核糖体沿 mRNA 5 ?3方向移动一个密码子的距离，空出 A 位等待下一分子 氨酰 tRNA 进入(移位)。进位、转肽、移位三步为一次循环，每次循环要消耗2 分子 GTP 同时肽链增加一个11氨基酸残基。(4) 肽链合成的终止：核糖体移动到终止密码子时，在终止因子的协助下，肽酰转移酶活性转变为水解活性，合成好的肽链解离，核糖体大、小亚基，mRN 与释放出来。(5) 肽链合成后的加工与折叠：刚合成出来的肽链通常没有活性，可通过水解部 分肽段，氨基酸残基修饰，形成二硫键，亚基聚合、连接辅因子等加工过程，将肽 链加工成有活性、成熟的蛋白质分子。31. 以乳糖操纵子为例说明酶诱导合成的调控过程。(1) 乳糖操纵子包括启动子 (P) 、操纵基因 (O) 和功能上相关的三个结构基因 LacZ、LacY、LacA，分别编码大肠杆菌分解利用乳糖的三种相关酶，操纵子受调节 基因的调控。(2) 环境中没有乳糖诱导物的情况下