《生物化学》教学大纲

1、生物化学教学大纲一、课程基本信息适用专业：五年制临床医学、护理学、口腔医学、麻醉学、预防医学、医学影像学专业本科所属部系（院）：基础医学教学部 教研室名称：生物化学与分子生物学学 分 数：7 总学时数：126（其中含实验45 学时）课程类别：专业基础课程 二、课程性质、目的和要求生物化学是应用化学与分子生物学的基本理论和方法来研究生命现象的科学，其特点是在分子水平上探讨生命现象的本质。生物化学主要研究生物大分子的结构与功能及生命活动过程中所进行的化学变化及其与生理机能关系。医学生学习生物化学的目的在于掌握生物大分子的结构与功能，物质代谢的基本规律及其调节，基因信息传递及调控，细胞间信息传递等，

2、为今后学习和探讨医学理论及解决疾病的预防、诊断、治疗等实际问题打下基础。生物化学是一门重要的医学基础课，主要由理论课及实验课两部分组成，理论课共讲授81学时，实验课共45学时。本大纲内容分为两部分，第一部分是讲授部分，是要求学生必须学习的内容。对必须掌握的内容，要求学生在理解的基础上记忆，并能融会贯通。第二部分为学生自学内容，为学有余力的学生自学提供依据，不作具体要求。实验课除与理论课配合，用以加深有关生化基本理论的理解外，重点是培养学生养成严肃认真、实事求是的科学作风，提高分析问题和解决问题的能力，增强学生的操作技能，并使学生初步掌握生物化学常用基本技术，为今后的工作、学习及研究打下良好的基

3、础。三、教学内容、要点和课时安排课程教学内容及学时分配表理论教学内容 理论教学学时数 实验教学学时数绪论 1蛋白质的结构与功能 4核酸的结构与功能 3酶 5糖代谢 6脂类代谢 8生物氧化 4氨基酸代谢 7核苷酸代谢 3DNA的生物合成（复制） 5RNA的生物合成（转录） 5蛋白质的生物合成 4基因表达调控 5基因重组与基因工程 5细胞信息转导 5血液的生物化学 2肝脏生物化学 4维生素 2癌基因、抑癌基因与生长因子 3合计 81 45绪论 目的要求（一）掌握生物化学概念。（二）了解当代生物化学研究的主要内容及其在医学中的重要性。 教学内容（一）生物化学概念。（二）生物化学发展简史。（三）当代生

4、物化学研究的主要内容。（四）生物化学与医学。蛋白质的结构与功能 目的要求（一）了解蛋白质的生物学功能。（二）熟悉蛋白质的分子组成特点；氨基酸的化学结构、分类、三字符号及理化性质；肽及多肽链的两端；谷胱甘肽。（三）掌握蛋白质一至四级结构的概念、要点、主要化学键及模体(motif)、结构域(domain)、分子伴侣(chaperon)的概念。（四）了解蛋白质的分类；蛋白质结构与功能关系。（五）掌握蛋白质重要的理化性质。（六）熟悉蛋白质分离和纯化的方法及其原理。 教学内容（一）蛋白质的分子组成1.蛋白质的元素组成。2.蛋白质的基本单位L-氨基酸。3.组成蛋白质的20种氨基酸的分类、化学结构和代表符号

5、。（二）蛋白质分子结构1.肽键与肽；氨基酸残基；N-端与C-端；生物活性肽。2.蛋白质的一级结构：概念；化学键；意义。3.蛋白质的二级结构：概念、肽单元、a螺旋、b片层、b转角、无规卷曲；模体(motif)；维持二级结构的化学键。4.蛋白质的三级结构：概念、特征、化学键；结构域、分子伴侣。5.蛋白质的四级结构：概念、亚基、化学键。6.蛋白质的分类。（三）蛋白质的结构与功能的关系1.蛋白质一级结构与功能的关系。2.蛋白质空间结构与功能的关系：蛋白质的变构作用。肌红蛋白和血红蛋白的结构，血红蛋白的构象变化与结合氧，血红蛋白结合氧的协同效应，Hb的氧离曲线及其生理意义，结合氧时Hb分子内的变化。（四

6、）蛋白质的理化性质及其分离纯化1.蛋白质的理化性质：两性解离、胶体性质、变性、沉淀和凝固、紫外吸收、呈色反应。2.蛋白质的分离和纯化：透析及超滤法、丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀、电泳、层析、超速离心。3.多肽链中氨基酸序列分析（自学）。4.蛋白质空间结构测定（自学）。核酸的结构与功能目的要求（一）掌握核酸的分类、生物学功能、分子组成、化学结构特点。（二）掌握核酸一级结构的概念及连接键。（三）掌握DNA的碱基组成及Chargaff规则、DNA的双螺旋结构要点。（四）熟悉DNA的超螺旋结构、核小体的组成。（五）掌握RNA的分类、mRNA的结构特点、tRNA一级结构及二级结构的特点、rRNA的功能。（六

7、）掌握DNA的变性、DNA的复性及分子杂交。（七）了解DNA双螺旋结构的多样性；其他小分子RNA及RNA组学；核酸的一般理化性质；核酸酶的概念、分类及作用。教学内容（一）核酸的分类、分布及其生物学作用。（二）核酸的化学组成及一级结构1.核酸的元素组成。2.核酸的化学成分：碱基：嘌呤碱（腺嘌呤、鸟嘌呤）和嘧啶碱（胞嘧啶、尿嘧啶、胸腺嘧啶）的化学结构；戊糖：核糖和脱氧核糖。3.核酸的基本单位：核苷酸。核苷酸的组成及连接方式、主要的核苷酸。4.体内几种重要的游离核苷酸：ATP、GTP；cAMP、cGMP。5.核酸分子的一级结构的概念及连接键、核酸一级结构的书写方式。（三）DNA的空间结构与功能1.D

8、NA的碱基组成及Chargaff规则。2.DNA的二级结构：DNA双螺旋结构的要点、碱基配对原则；DNA双螺旋结构的多样性。3.DNA的超螺旋结构及其在染色质中的组装：超螺旋结构的概念、核小体组成、染色质中的组装。4.DNA的功能。（四）RNA的结构与功能：1.RNA的分类。2.信使RNA的结构与功能：mRNA的结构特点及功能。3.转运RNA的结构与功能：tRNA一、二、三级结构的特点；tRNA的功能。4.核蛋白体RNA的结构与功能：原核生物的rRNA；真核生物的rRNA；核糖体的组成。5.其它小分子RNA：核内小RNA（snRNA）、胞浆小RNA（scRNA）、核仁小RNA（snoRNA）。

9、（五）核酸的理化性质、变性和复性及其应用1.核酸的一般理化性质：紫外吸收、高分子性质、两性性质。2.DNA的变性：增色效应、解链温度(Tm)。3.DNA的复性与分子杂交。（六）核酸酶 酶目的要求（一）掌握酶的概念。（二）熟悉酶的分子组成：全酶的组成、辅酶与辅基、金属离子的作用、维生素构成的辅酶与辅基。（三）掌握酶活性中心的概念、活性中心的必须基团。（四）掌握酶促反应的特点：高效性、特异性、可调节性。（五）了解酶促反应的机制。（六）掌握影响酶的反应动力学因素、米-曼氏方程式、Km与Vm的意义、酶的最适温度、最适pH、可逆性抑制作用的概念、类型及其特点。（七）熟悉不可逆性抑制作用的概念、类型及其特

10、点。（八）了解酶浓度和激活剂对反应速度的影响；酶活性测定及酶活性单位。（九）掌握酶原及酶原激活的概念、酶共价修饰的概念、同工酶的概念及特点。（十）熟悉酶原激活的机理；酶的变构调节；化学修饰调节的特点；乳酸脱氢酶同工酶的种类、分布、功能及临床意义。（十一）了解酶含量调节；酶的命名与分类；酶与医学的关系。教学内容（一）酶的分子结构与功能1.酶的分子组成：单纯酶和结合酶、全酶、辅酶与辅基。2.酶的活性中心：酶活性中心的概念、必需基团。（二）酶促反应的特点与机制1.酶促反应的特点：高效性、特异性、酶促反应可调节性。2.酶促反应的机制：诱导契合假说、邻近效应与定向排列、多元催化、表面效应。（三）酶促反应

11、动力学1.底物浓度对反应速度的影响：米-曼氏方程式；Km与Vm的意义；酶的转换数；Km值与Vm值的测定。2.酶浓度对反应速度的影响。3.温度对反应速度的影响：最适温度。4.pH对反应速度的影响：最适pH。5.抑制剂对反应速度的影响：不可逆性抑制作用的概念、类型及其特点；可逆性抑制作用的概念、类型及其特点。6.激活剂对反应速度的影响：必需激活剂、非必需激活剂。7.酶活性测定与酶活性单位：酶活性测定；酶活性单位。（四）酶的调节1.酶活性调节：酶原与酶原的激活；变构酶及变构调节；共价修饰调节。2.酶含量的调节：酶蛋白合成的诱导与阻遏、酶降解的调控。3.同工酶：LDH同工酶、CK同工酶。（五）酶的命名

12、与分类1.酶的命名：习惯命名、系统命名。2.酶的分类。（六）酶与医学的关系1.酶和疾病的关系。2.酶在医学上的应用。 糖代谢目的要求(一)了解糖的生理功能及消化吸收。熟悉糖在体内的代谢概况。(二)掌握糖酵解的概念、细胞定位、反应过程、关键酶或限速酶。熟悉糖酵解的ATP生成及生理意义。了解糖酵解的调节。(三)掌握糖有氧氧化的概念、细胞定位、反应过程、关键酶或限速酶。熟悉糖有氧氧化的ATP生成及生理意义。了解糖有氧氧化的调节及巴斯德效应。(四)了解磷酸戊糖途径的反应过程及调节。掌握磷酸戊糖途径的特点及生理意义。熟悉磷酸戊糖途径的限速酶。(五)掌握糖原合成与分解的定义、组织和细胞定位、关键酶和生理意

13、义。熟悉糖原合成和分解的过程及调节。了解糖原累积症。(六)掌握糖异生的概念、原料、关键酶及生理意义。熟悉糖异生的组织和细胞定位、糖异生途径及乳酸循环的过程及其生理意义。了解糖异生的调节。(七)掌握血糖的概念、正常人空腹血糖水平；血糖的来源与去路；胰岛素降低血糖的机制；胰高血糖素升高血糖的机制。熟悉肾上腺素的调节机制。了解糖皮质激素的调节机制；高血糖、糖尿症及低血糖。教学内容（一）概述：糖的生理功能，消化吸收，代谢概况。（二）糖的无氧分解：糖酵解的概念，细胞定位，反应过程（阶段1：葡萄糖分解成丙酮酸；阶段2：丙酮酸转变成乳酸）；限速酶；生理意义；糖酵解的调节。（三）糖的有氧氧化：概念，细胞定位，

14、反应过程，分三阶段（葡萄糖丙酮酸，丙酮酸乙酰CoA，三羧酸循环及氧化磷酸化）；丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA,丙酮酸脱氢酶复合体；三羧酸循环的反应过程、特点及生理意义；限速酶；产生的ATP；有氧氧化的调节。（四）磷酸戊糖途径：反应过程，特点及生理意义。（五）糖原的合成与分解：合成代谢基本过程及关键酶；分解代谢基本过程及关键酶；糖原合成与分解的调节；糖原累积症（自学）。（六）糖异生：概念、原料、部位、途径、限速酶、调节及生理意义；乳酸循环的过程及其生理意义。（七）血糖及其调节：血糖的含量、来路及去路；激素的调节（胰岛素、胰高血糖素、糖皮质激素及肾上腺素的调节作用）；血糖水平异常。 脂类代谢目的要求

15、（一）掌握脂类、必需脂酸的概念。熟悉脂类主要生理功能。（二）熟悉脂肪消化吸收的条件；胆汁酸盐及辅脂酶的作用；乳糜微粒的形成。了解脂类消化吸收过程。（三）掌握甘油三酯合成的原料。熟悉合成的部位。了解合成过程。（四）掌握脂肪动员的概念、限速酶及其调节；脂肪酸 - 氧化的细胞定位、基本过程、关键酶及能量生成；酮体的概念、合成及利用的部位、过程和生理意义。熟悉甘油的代谢。了解脂肪酸的其它氧化方式。（五）掌握脂肪酸合成的部位、原料、限速酶。熟悉脂肪酸合成的调节。了解合成基本过程。（六）了解多不饱和脂肪酸的重要衍生物。（七）了解甘油磷脂的组成、分类及结构。熟悉甘油磷脂的合成部位、原料、基本过程、甘油磷脂降

16、解的酶类及其作用部位。了解鞘磷脂的化学组成及结构；神经鞘磷脂的合成部位、原料、过程及降解。（八）掌握胆固醇合成的细胞定位、合成原料、关键酶。熟悉胆固醇合成的调节、胆固醇的转化。了解胆固醇合成过程。（九）掌握血脂的概念及组成；血浆脂蛋白分类、组成、结构特点及生理功能；载脂蛋白概念、种类和功用。（十）熟悉四种脂蛋白的代谢概况。教学内容（一）不饱和脂肪酸的命名及分类：命名、分类原则。（二）脂类的消化与吸收。（三）甘油三酯的代谢1.甘油三酯的合成代谢：合成部位，合成原料，合成基本途径（甘油一酯途径和甘油二酯途径）。2.甘油三酯的分解代谢： 脂肪动员，脂肪酸的- 氧化，脂肪酸的其他氧化方式；酮体的生成、

17、酮体的利用、生理意义及调节。3.脂肪酸的合成代谢：软脂酸合成部位，合成原料，合成基本过程，脂肪酸碳链的加长，合成调节。4.多不饱和脂肪酸的重要衍生物 前列腺素、血栓?烷及白三烯。（四）磷脂的代谢1.甘油磷脂代谢：甘油磷脂的组成、分类及结构；甘油磷脂的合成部位、合成原料及合成基本过程（甘油二酯合成途径、CDP-甘油二酯合成途径）；甘油磷脂的降解。2.鞘磷脂代谢：鞘脂的化学组成及结构，鞘磷脂的代谢：鞘氨醇的合成，神经鞘磷脂的合成、降解。（五）胆固醇代谢1.胆固醇的分布及生理功能。2.胆固醇的合成：合成部位、合成原料、合成基本过程、合成的调节。3.胆固醇的转化：转变为胆汁酸、转变为类固醇激素、转化为

18、 7- 脱氢胆固醇。（六）血浆脂蛋白代谢1.血脂及其组成 。2.血浆脂蛋白的分类、组成及结构。3.载脂蛋白的概念、种类及其功能。4.血浆脂蛋白代谢：乳糜微粒、极低密度脂蛋白、低密度脂蛋白、高密度脂蛋白的代谢。5.血浆脂蛋白代谢异常：高脂蛋白血症、遗传性缺陷。（自学） 生物氧化目的要求（一）掌握生物氧化的概念。了解生物氧化的方式及生物氧化的特点。（二）掌握呼吸链的概念、组成及特点，两条重要的氧化呼吸链排列顺序。了解呼吸链排列顺序确定的实验依据。（三）掌握氧化磷酸化的概念及偶联部位。熟悉氧化磷酸偶联部位确定的实验及数据，P/O比值的定义及意义。了解氧化磷酸化的偶联机制。（四）熟悉抑制剂、ADP、甲

19、状腺素对氧化磷酸化的影响。了解线粒体DNA突变对氧化磷酸化的影响。（五）掌握体内能量的储存和利用形式，ATP的生成和利用。熟悉高能键与高能化合物的概念，常见的高能化合物。（六）掌握胞液中NADH转运进入线粒体氧化的机制。了解腺苷酸载体及线粒体蛋白的跨膜转运。（七）了解其他氧化体系。教学内容（一）生物氧化的概念，生物氧化的方式及生物氧化的特点。（二）生成ATP的氧化体系1.呼吸链：概念，组成：4种酶复合体的名称、组成及功能。2.呼吸链的排列顺序：NADH氧化呼吸链，琥珀酸（FADH2）氧化呼吸链。（三）氧化磷酸化1.氧化磷酸化的概念；氧化磷酸化偶联部位，偶联部位确定，P/O比值的定义及意义；自由

20、能变化。2.氧化磷酸化的偶联机制，化学渗透假说的基本要点；ATP合酶的组成与功能。（四）影响氧化磷酸化的因素1.抑制剂：呼吸链抑制剂、解偶联剂、氧化磷酸化抑制剂。2.ATP的调节作用。3.甲状腺激素的作用。4.线粒体DNA突变。（五）ATP1.高能磷酸键，高能磷酸化合物。2.ATP的生成和利用；能量的储存形式和利用形式。（六）通过线粒体内膜的物质转运1.线粒体内膜的主要转运蛋白。2.胞液中的NADH的氧化：-磷酸甘穿梭，苹果酸-天冬氨酸穿梭。3.腺苷酸载体。4.线粒体蛋白质的跨膜转运。（七）其他氧化体系。1.需氧脱氢酶和氧化酶。2.过氧化物酶体中氧化酶类：过氧化氢酶和过氧化物酶。3.超氧物歧化

21、酶。4.微粒体中的氧化酶类：单氧酶和加双氧酶。 氨基酸代谢目的要求（一）掌握氮平衡的概念，必需氨基酸的概念及种类。熟悉蛋白质的生理功能、营养价值及生理需要量。（二）了解蛋白质消化中各种酶的作用及氨基酸的吸收过程。熟悉蛋白质的腐败作用及腐败产物。（三）熟悉泛素的概念，蛋白质降解的泛素反应，氨基酸代谢概况。了解体内蛋白质的转换更新。（四）掌握氨基酸脱氨基作用方式：转氨基、 L- 谷氨酸氧化脱氨基、联合脱氨基作用的基本过程，转氨酶及辅酶，L- 谷氨酸脱氢酶。熟悉 - 酮酸代谢。（五）掌握体内氨的来源，尿素生成鸟氨酸循环的器官、细胞定位及反应过程。熟悉体内氨的转运，尿素合成调节。了解高血氨症和氨中毒。

22、（六）熟悉氨基酸脱羧基作用及其生成的几种重要的生理活性物质。（七）掌握一碳单位的概念、载体及生理功能。熟悉产生一碳单位的氨基酸及一碳单位的相互转变。（八）掌握活性甲基的形式。熟悉甲硫氨酸循环和肌酸合成。了解含硫氨基酸的代谢。（九）熟悉由苯丙氨酸和酪氨酸代谢生成的生理活性物质，苯酮酸尿症、白化病。了解色氨酸及支链氨基酸的代谢。教学内容（一）蛋白质的营养作用1.蛋白质与氨基酸的营养重要性。2.蛋白质的需要量和营养价值： 氮平衡、生理需要量、蛋白质的营养价值。（二）蛋白质的消化吸收及腐败作用1.蛋白质的消化： 胃、小肠的消化作用。2.氨基酸的吸收： 氨基酸吸收载体、 - 谷氨酰基环对氨基酸的转运作用

23、、肽的吸收。3.蛋白质的腐败作用：胺类的生成、氨的生成、其它有害物质的生成。（三）氨基酸的一般代谢1.体内蛋白质的转换更新： 各种酶、泛素及代谢概况。2.氨基酸的脱氨基作用： 转氨基作用、 L- 谷氨酸氧化脱氢作用、嘌呤核苷酸循环。3.- 酮酸的代谢： 非必需氨基酸的生成、转变成糖及脂类、氧化供能。（四）氨的代谢1.体内氨的来源：三个主要来源。2.氨的转运：丙氨酸 - 葡萄糖循环、谷氨酰胺的运氨作用。3.体内氨的去路：尿素的生成；鸟氨酸循环学说及详细步骤；尿素合成的调节；高血氨症和氨中毒。（五）个别氨基酸的代谢1.氨基酸的脱羧基作用：- 氨基丁酸、牛磺酸、组胺、 5- 羟色胺、多胺。2.一碳单

24、位代谢：一碳单位与四氢叶酸；一碳单位与氨基酸代谢；一碳单位的相互转变；一碳单位的生理功能。3.含硫蛋氨酸的代谢：甲硫氨酸的代谢、半胱氨酸与胱氨酸的代谢。4.芳香族蛋氨酸的代谢：苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸的代谢。5.支链蛋氨酸的代谢：三种重要支链氨基酸的代谢（自学）。 核苷酸代谢目的要求(一）了解核酸消化概况及核苷酸的生理功用。(二）掌握嘌呤核苷酸从头合成途径的概念、元素来源、原料、重要中间产物和关键酶。了解合成的过程及合成调节。(三）掌握脱氧核苷酸的生成。了解嘌呤核苷酸补救合成途径；嘌呤核苷酸的相互转变；嘌呤核苷酸的抗代谢物。(四）掌握嘌呤核苷酸分解代谢终产物。了解嘌呤核苷酸的分解代谢过程；痛风

25、症及别嘌呤醇的作用。(五）掌握嘧啶核苷酸从头合成途径的概念、元素来源、原料、重要中间产物和关键酶。掌握脱氧胸腺嘧啶核苷酸的生成。了解从头合成途径的过程及其调节。(六）了解嘧啶核苷酸补救合成途径；嘧啶核苷酸抗代谢物。(七）熟悉嘧啶核苷酸分解代谢的终产物；了解嘧啶核苷酸的分解代谢的过程。教学内容（一）嘌呤核苷酸代谢1.核酸消化概况及核苷酸的生理功用。2.嘌呤核苷酸的合成代谢： 嘌呤核苷酸的从头合成、补救合成、嘌呤核苷酸的相互转变；脱氧核苷酸的生成；嘌呤核苷酸的抗代谢物。3.嘌呤核苷酸的分解代谢： 基本过程、最终产物及痛风症。（二）嘧啶核苷酸代谢1.嘧啶核苷酸的合成代谢： 嘧啶核苷酸的从头合成、补救

26、合成；嘧啶核苷酸的抗代谢物。2.嘧啶核苷酸的分解代谢： 基本过程及代谢产物。 DNA的生物合成（复制）目的要求（一）掌握遗传信息传递的中心法则。（二）掌握DNA的半保留复制、半不连续复制概念。熟悉双向复制、领头链、随从链、冈崎片段的概念。了解半保留复制的实验依据及半保留复制的意义。（三）掌握参与DNA复制的酶及蛋白因子的作用。熟悉复制保真性的酶学依据。了解复制的化学反应。（四）熟悉DNA复制的过程的主要步骤。（五）掌握逆转录、逆转录酶的概念。熟悉逆转录的基本过程。了解逆转录研究的意义，滚环复制和D环复制。（六）了解DNA的损伤。熟悉DNA的修复。教学内容（一）DNA的半保留复制的概念、特点、实

27、验根据；双向复制、复制的半不连续性。（二）参加DNA复制的有关酶类及因子：DNA聚合酶、引物酶、解旋酶、拓朴异构酶、DNA连接酶、单链DNA结合蛋白。DNA复制的保真性。（三）DNA的复制主要过程：复制子、复制叉、引物、冈崎片段、合成方向、DNA 合成的原料；真核生物DNA复制的特点。（四）DNA的逆转录合成和其它复制方式1.逆转录病毒和逆转录酶。2.逆转录研究的意义。3.滚环复制和D环复制。（五）DNA的损伤与修复1.突变的意义。2.引发突变的因素：物理因素；化学因素。3.突变的分子改变类型：点突变、缺失插入、重排。4.DNA的损伤及修复：光复活、切除修复、重组修复、SOS修复。 RNA的生

28、物合成（转录）目的要求（一）掌握不对称转录、模板链和编码链的概念。（二）掌握原核生物RNA聚合酶的全酶及核心酶的组成。熟悉真核生物的RNA聚合酶的分类，作用特点以及各自相应的产物；模板与酶的辨认结合，启动子的概念。了解-35区、-10区、上游、下游以及保守序列或一致性序列等概念，以及两区的作用特点。（三）熟悉原核生物的转录起始，转录的方向，原核生物的转录终止分两种方式。了解原核生物RNA合成的过程。（四）熟悉真核生物顺式作用元件和反式作用因子的概念及种类。了解真核生物RNA合成的过程。（五）熟悉真核生物的转录后的修饰。掌握核酶的概念。了解槌头结构的作用特点。教学内容（一）转录的模板和酶：1.转

29、录的模板：不对称转录，模板链、编码链。2.RNA聚合酶：原核生物RNA聚合酶全酶、核心酶；真核生物的RNA聚合酶的分类，作用特点以及各自相应的产物。3.模板与酶的辨认结合：启动子的概念：转录起始时RNA聚合酶结合模板DNA的部位；-35区、-10区、上游、下游以及保守序列或一致性序列等概念，以及两区的作用特点。（二）转录的过程（RNA合成的三阶段）：起动阶段及启动因子，链的延长及终止因子。1.原核生物的转录过程：转录起始：亚基首先辨认转录起始点，转录起始复合物；转录延长：转录复合物；转录终止：依赖Rho的转录终止和非依赖Rho的转录终止。2.真核生物的转录过程：转录起始：TATAbox、顺式作

30、用元件和反式作用因子，转录起始前复合物；转录延长；转录终止。（三）真核生物的转录后修饰1.信使RNA的转录后加工：首、尾的修饰；mRNA的剪接；外显子、内含子，剪接体；mRNA编辑。2.转移RNA的转录后加工。3.核蛋白体RNA的的转录后加工。（四）核酶。 蛋白质的生物合成目的要求（一）掌握三种RNA（tRNA、rRNA、mRNA）在蛋白质生物合成中的作用。（二）掌握遗传密码的概念、数目及其特点（连续性、简并性、摆动性、通用性）。（三）掌握核蛋白体是肽链合成的场所。熟悉核蛋白体的组成、多聚核蛋白体。（四）掌握tRNA是氨基酸的搬运工具。熟悉氨基酰-tRNA合成酶的特异性及其催化的反应。（五）掌

31、握核蛋白体循环的概念。熟悉三步循环反应（进位、成肽和转位）；释放因子的作用。（六）了解蛋白质生物合成的主要过程。（七）熟悉分子伴侣的概念、种类和功能。了解蛋白质合成后加工和输送；蛋白质生物合成的干扰和抑制。教学内容(一) 蛋白质生物合成体系1.翻译模板mRNA及遗传密码:密码子的组成及特点。2.核蛋白体是多肽链合成的装置：核蛋白体的组成、多聚核蛋白体。3.tRNA与氨基酸的活化：氨基酰-tRNA合成酶，氨基酰-tRNA。(二) 蛋白质生物合成过程1.肽链合成起始：原核翻译起始复合物形成；真核起始复合物形成。2.肽链的延长：核蛋白体循环：进位、成肽、转位。3.肽链合成的终止：释放因子的种类及作用

32、。(三) 蛋白质合成后加工和输送1.多肽链折叠为天然功能构象的蛋白质。2.一级结构的修饰：肽链N端的修饰；个别氨基的共价修饰；多肽链的水解修饰。3.空间结构修饰：辅基连接及亚基的聚合、疏水脂链的共价连接。4.蛋白质合成后的靶向输送（1）分泌蛋白的靶向输送。（2）线粒体蛋白的靶向输送。（3）细胞核蛋白的靶向输送。(四) 蛋白质生物合成的干扰和抑制1.抗生素类：四环素；氯霉素；链霉素；嘌呤霉素；放线菌酮。2.其他干扰蛋白质合成的物质：毒素；干扰素。 基因表达调控目的要求（一）掌握基因表达、管家基因、反式作用因子与顺式作用元件的概念。（二）熟悉基因表达调控的基本概念：基因表达的概念、基因表达达特异性

33、、基因表达的方式。（三）熟悉基因表达调控基本要素。（四）熟悉原核基因转录调控特点。（五）掌握原核生物乳糖操纵子的结构及调节机制。（六）掌握真核基因转录调控元件。熟悉真核基因表达调控的特点。（七）了解基因表达调控的生物学意义，原核生物转录终止和翻译水平调节，真核生物RNApol和转录调解，RNApol转录终止调解，转录后及翻译后水平调节。教学内容（一）基因表达调控基本概念与原理1.基因表达的概念：基因；基因组；基因表达。2.基因表达的特异性：时间特异性；空间特异性。3.基因表达的方式：基因表达；诱导和阻遏。4.基因表达调控的生物学意义。（二）基因表达调控的基本原理1.基因表达的多级调控。2.基因

34、表达调控基本要素。DNA元件：顺式作用元件、启动子、增强子及抑制子。调节蛋白：反式作用因子。DNA-蛋白质、蛋白质-蛋白质相互作用。RNA聚合酶。（三）原核基因表达调节1.转录调节特点。2.原核生物转录起始调节。3.原核生物转录终止调节。4.原核生物翻译水平调节。（四）真核基因表达调控1.真核基因组结构特点。2.真核基因表达调控特点。3.RNApol 和pol的转录调节。4.RNApol转录起始的调节：顺式作用元件；反式作用因子；mRNA转录激活及其调节。5.RNApol转录终止调节。6.转录水平的调节。7.翻译水平的调节。 基因重组与基因工程目的要求(一)熟悉DNA重组的类型：同源重组、特异

35、位点重组和转座重组等。(二)熟悉同源重组、特异位点重组、转座、插入序列和转座子、接合作用、转化作用和转导作用的概念；细菌的基因转移的方式。(三)了解同源重组的机制；噬菌体DNA的整合、细菌的特异位点重组和免疫球蛋白基因的重排的过程及机理。(四)掌握重组DNA技术的相关概念：重组DNA技术的基本原理和过程；目的基因的概念及种类。(五)熟悉限制性内切核酸酶的概念、识别位点及切割产生的末端；目的基因的获取途径；外源基因与载体的连接方式；重组DNA导入受体菌的方式；重组体的筛选方法。(六)了解基因工程中常用的工具酶；基因载体的定义、常用的基因载体的类型；克隆载体的选择和构建；克隆基因的表达。教学内容（

36、一）自然界的基因转移和重组：同源重组，接合作用，转导作用，噬菌体DNA的整合, 细菌的特异位点重组，免疫球蛋白基因的重排，转座重组，插入序列的结构特点，转座子的结构特点。（二）重组DNA技术1.重组DNA技术的相关概念：克隆，基因工程，工具酶，目的基因，基因载体。2.重组DNA技术的基本原理和过程：目的基因的获取，克隆载体的选择和构建，外源基因与载体的连接，重组DNA导入受体菌，重组体的筛选，克隆基因的表达。3.重组DNA技术与医学的关系。（自学） 细胞信息转导目的要求（一）了解细胞间细胞信息物质。掌握细胞内信息物质的概念及种类。（二）掌握受体的概念、分类，G蛋白，受体作用的特点。了解受体的结

37、构及功能，受体活性的调节；（三）细胞信息传递主要途径1.掌握cAMP-蛋白激酶途径：cAMP的合成与分解；cAMP的作用机制；PKA的作用。2.熟悉Ca2-磷脂依赖性蛋白激酶途径：IP3和DAG的生物合成与功能。了解PKC的生理功能。3.熟悉Ca2-CaM激酶途径；酪氨酸蛋白激酶途径；受体TPK-Ras-MAPK途径；JAKs-STAT途径。4.了解cGMP-蛋白激酶途径；核因子B途径；TGF-途径。5.熟悉胞内受体介导的信息传递。了解激素反应元件(HRE)和甲状腺素反应元件(TRE)。教学内容（一）信息物质1.细胞间信息物质：神经递质、内分泌激素、局部化学介质、气体信号。2.细胞内信息物质。

38、(1)主要类别：无机离子、脂类衍生物、糖类衍生物、核苷酸、信号蛋白分子。(2)第二信使：概念和举例。（二）受体1.受体的概念、分类、G蛋白、受体的结构及功能。(1)概念：受体、配体。(2)分类：主要分为膜受体(环状受体、七个跨膜螺旋受体、单个跨膜螺旋受体)、胞内受体。(3)G蛋白：概念、结构和作用机制。(4)受体的结构及功能。2.受体作用的特点：高度专一性、高度亲和力、可饱和性、可逆性、特定的作用模式。3.受体活性的调节。（三）信息的转导途径1.膜受体介导的信息传递途径(1)cAMP-蛋白激酶途径：cAMP的合成与分解，cAMP的作用机制，PKA的作用，信息传递过程。(2)Ca2+依赖性蛋白激

39、酶途径：IP3、DAG的生物合成和功能，Ca2+、PKC、Ca2+CaM激酶的生理功能，信息传递过程。(3)cGMP-蛋白激酶途径：cGMP的合成和分解及其作用，PKC的生理功能。(4)酪氨酸蛋白激酶途径；受体TPK-Ras-MAPK途径；JAKs-STAT途径。(5)核因子B途径。(6)TGF-途径。2.胞内受体介导的信息传递途径(1)核内受体介导的信息传递途径。(2)胞浆内受体介导的信息传递途径。四、信息传递途径的交互联系（自学）。五、信息传递与疾病（自学）。 血液的生物化学目的要求（一）掌握：1.血浆蛋白的功能；2.红细胞的糖代谢；3.血红素生物合成的组织和亚细胞定位、合成原料、限速反应、关键酶及血红素合成的调节。（二）熟悉：1.血液的概况；2.血浆蛋白的性质。（三）了解：1.红细胞的脂代谢；2.白细胞的代谢。教学内容（一）血浆蛋白质1.血浆蛋白质组成、分类性质。2.血浆蛋白质的生理功能。（二）红细胞的代谢1.成熟红细胞的代谢特点(1)糖酵解与2，3-二磷酸甘油酸支路。(2)磷酸戊糖途