南京医科大学,生化疯狂背书.

1、南京医科大学康达学院2012年级预防医学与临床医学三班联袂出品第一章1、 蛋白质的元素组成特点（克氏定氮法）1） 元素组成：主要有C、H、O、N、S。有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、 锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘。2） 克氏定氮法：各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16 100克样品中蛋白质的含量 ( g % ) = 每克样品含氮克数×6.25×1002、 组成蛋白质的基本单位为L-氨基酸，分类（掌握三字符）分类：1）非极性脂肪族氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、亮氨 酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、脯氨酸（Pro） 2）极性中性氨基

2、酸：丝氨酸（Ser）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met）、天冬酰 胺（Asn）、谷氨酰胺（Gln）、苏氨酸（Thr） 3）芳香族氨基酸：苯丙氨酸（Phe）、色氨酸（Trp）、酪氨酸（Tyr） 4）酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu） 5）碱性氨基酸：精氨酸（Arg）、组氨酸（His）、赖氨酸（Lys）20种氨基酸中哪种分子量最小？Gly支链氨基酸Val, Leu, Ile芳香族氨基酸Phe, Tyr, Trp羟基氨基酸Ser, Thr, Tyr含酰胺基氨基酸Asn, Gln含硫氨基酸Cys, Met酸性氨基酸也是含两个羧基的氨基酸Asp, Glu碱性氨基酸Arg, Lys, Hi

3、s亚氨基酸Pro3、 理解氨基酸的两性解离性质，等电点的概念；氨基酸的紫外吸收性质1） 氨基酸的两性解离性质氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度2） 等电点的概念在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。pH<pI：阳离子；pH=pI：氨基酸的兼性离子；pH>pI；阴离子3） 氨基酸的紫外吸收性质含有共轭双键的芳香族氨基酸 Trp, Tyr 的最大吸收峰在280nm波长附近4、 蛋白质14级结构的定义及维系这些结构稳定的作用键一级结构：定义：蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序

4、 化学键：肽键，有些蛋白质还包括二硫键二级结构：定义：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象 化学键：氢键 三级结构：定义：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置 化学键：疏水键、离子键、氢键和范德华力等次级键及二硫键 四级结构：定义：由一条或几条多肽链缠绕形成的具有独立三级结构的蛋白质称为亚基， 由两个或两个以上亚基之间彼此以非共价键相互作用形成的更为复 杂的空间构象 化学键：氢键、离子键5、 蛋白质二级结构的基本形式；重点掌握-螺旋1）二级结构的基本形式：-螺旋、-折叠、-转角、无规卷曲2）-螺旋：内容：（a） 顺时针方向，

5、右手螺旋（b） 氨基酸侧链伸向螺旋外侧（c） 主链螺旋上升，每3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距离0.54nm。肽平面和螺旋长轴平行（d） 相邻两圈螺旋之间借肽键中羰基氧 (CO)和亚氨基氢(NH)形成许多链内氢键，即每一个氨基酸残基中的亚氨基氢和前面相隔三个残基的羰基氧之间形成氢键，这是稳定-螺旋的主要化学键特点：由34个疏水氨基酸残基组成的肽段与由34个亲水氨基酸残基组成的肽段交替出现，使螺旋的一侧为疏水性氨基酸，另一侧为亲水性氨基酸，使之能在极性或非极性环境中存在。例如：血浆脂蛋白、多肽激素、钙调蛋白激酶6、 举例讨论蛋白质结构与功能的关系1.Anfinsen实验/牛核糖核酸酶实验：一级结

6、构是空间构象的基础2. 胰岛素、细胞色素c：一级结构相似，高级结构相似，功能相似 3. 分子病镰刀形红细胞贫血病：亲水Glu变成疏水Val，结构改变，功能改变4. 高级结构与功能的关系：血红蛋白与肌红蛋白A. 氧解离曲线 说明 协同效应B.变构效应 引起 离子键断裂5.高级构象改变引起的疾病： 疯牛病7、 蛋白质的等电点与光学性质1）当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性 离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 pHpI，蛋白质呈阳离子；pHpI，蛋白质呈兼性离子；pHpI，蛋白质呈阴离子2） 光学性质紫外吸收性质 由于蛋白质分子中含有共轭双键的

7、酪氨酸和色氨酸，因此在280nm波长处有特征性 吸收峰。8、 什么是蛋白质的变性？哪些因素可引起蛋白质的变性？蛋白质的变性有什么应用？变性定义：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失因素：物理：加热、加压、脱水、搅拌、振荡、紫外照射、超声波作用化学：强酸、强碱、有机化学试剂、尿素、重金属盐、生物碱试剂、表面活性剂特点：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构应用：高温、高压灭菌；低温保存酶、疫苗等，防止蛋白质变性9、 蛋白质的分离纯化方法，结合实验课1. 按大小（透析、超滤），或蛋白质分子量分离（SD

8、S-PAGE，凝胶层析，超速离心）2. 按胶体分散的原因分离（丙酮沉淀、盐析）3. 按电荷性质分离（电泳、离子交换层析）4. 按特异结合的能力分离（免疫沉淀、亲和层析）第二章1、 核苷酸结构分为三部分碱基：嘌呤碱，嘧啶碱戊糖：核糖，脱氧核糖磷酸2、 几种碱基的缩写腺嘌呤(A)、鸟嘌呤(G)、胞嘧啶(C)、尿嘧啶(U)、胸腺嘧啶(T)3、 核苷酸的叫法核糖核苷酸和脱氧核糖核苷酸4、 核苷酸之间以什么键相连形成核酸链磷酸二酯键5、 知道核酸一级结构的书写规则536、 理解Chargaff规则腺嘌呤与胸腺嘧啶的摩尔数相等: A=T 鸟嘌呤与胞嘧啶的摩尔数相等: G=C不同生物种属的DNA碱基组成不同

9、同一个体不同器官、不同组织的DNA具有相同的碱基组成7、 简述DNA双螺旋模式的结构要点（1）两条反向平行(走向相反，一条53，另一条35)的多核苷酸链围绕同一个中心轴相互缠绕构成右手双螺旋结构。两条链均为右手螺旋。（2）嘧啶与嘌呤碱位于双螺旋的内侧，磷酸与核糖在外侧，彼此通过3,5-磷酸二酯键相连接，形成DNA分子的骨架。碱基平面与纵轴垂直，糖环的平面与纵轴平行。（3）双螺旋的直径为2.37nm。每一圈双螺旋有10.5对核苷酸，每圈高度为3.54nm。（4）两条链由碱基间的氢键相连。A与T配对，形成两个氢键。G与C配对，形成三个氢键。所以GC之间的配对较为稳定。（5）由于碱基对排列的方向性，

10、使得碱基对占据的空间是不对称的，所以双螺旋结构上有两条螺形凹沟，一条较深，称为大沟；一条较浅，称为小沟。（6）维持DNA结构稳定的作用力主要是碱基堆积力和氢键。碱基堆积力维持DNA 纵向稳定，而氢键维持DNA 的横向稳定。小结：两条，反平行，右手螺旋磷酸-戊糖骨架位于外侧，碱基以氢键互补配对，位于螺旋内侧螺距为3.4nm，旋转一周为10个碱基对。螺旋直径为2.0nm大沟和小沟碱基堆砌力：维持纵向稳定碱基对平面与螺旋轴垂直8、 原核生物的DNA是双链环状结构9、 真核生物DNA折叠的基本单位是核小体10、 mRNA, tRNA的一般特点和结构特点1） RNA的一般结构特征（1） 主要存在于细胞质

11、中（2） 单链分子为主（3） 与DNA在碱基组成上的区别是RNA分子中含有U（4） RNA核糖分子上C2-OH是游离的2） mRNA的结构特点：真核生物mRNA结构特点：特殊的5末端帽子结构：m7GpppNm- 3末端多聚腺苷酸(polyA)，多聚A尾。3）tRNA的结构特点：细胞内分子量最小的一类核酸 种类很多 含稀有碱基 二级结构为“三叶草”的结构，三级结构呈倒L形。 氨基酸臂、反密码环11、 rRNA的一般特点，rRNA根据沉降系数分为几类1）一般特点：（1）细胞内含量最多的RNA，占细胞内RNA总量的80%以上（2）rRNA不能单独行使功能，必须与蛋白质结合后形成核糖体，作为蛋白质合成

12、的场所2）分类：原核生物：5S rRNA、23S rRNA、16S rRNA(选择中：蛋白体70S小亚基30S大亚基50S)真核生物：5S rRNA、28S rRNA、5.8S rRNA、18S rRNA（选择中：蛋白体80S小亚基40S大亚基60S）12、 核酸的最大紫外吸收在260nm（由于共轭双键的存在）13、 DNA变性1） 定义：在某些理化因素（温度、pH值、有机溶剂和尿素等）的作用下，维持DNA双螺旋结构的作用力氢键和碱基堆积力被破坏，形成无规线团状分子，从而引起核酸理化性质和生物学功能的改变。2） 特点：变性并不涉及核苷酸间共价键的断裂，因此变性作用并不引起核酸分子量的降低。DN

13、A变性的本质是双链间氢键的断裂。14、 增色效应及原因，何谓Tm，影响因素1）增色效应定义：核酸变性时，由于更多的共轭双键得以暴露，在260nm处的吸光值（OD260）增加，此现象称为增色效应2）Tm定义：解链过程中，紫外吸光度的变化达到最大变化值的一半时所对应的温度。3）影响因素：G+C 含量越高，Tm就越高15、 了解DNA杂交（1）定义：不同种类的DNA单链分子或RNA分子放在同一溶液中，只要两种单链分子之间存在着一定程度的碱基配对关系，在适宜的条件可以在不同的分子间形成杂化双链，这种杂化双链可以在不同的DNA与DNA之间形成，也可以在DNA和RNA分子间或者RNA与RNA分子间形成。这

14、种现象称为核酸分子杂交。（2）类型：DNA/DNA、DNA/RNA、RNA/RNA杂交分子16、 区分核酸酶和核酶核酸酶：化学本质是蛋白质；具有序列特异性的核酸酶称位限制性的核酸内切酶核酶：催化性RNA具有催化活性的RNA，如作为序列特异性的核酸内切酶降解mRNA 催化性DNA具有催化能力的人工合成的寡聚脱氧核苷酸片段第三章1、 单纯酶与结合酶1） 单纯酶：仅由氨基酸残基构成的酶2） 结合酶：由蛋白质和非蛋白质构成的酶（酶蛋白+辅助因子）酶蛋白决定反应的特异性辅助因子决定反应的种类与性质2、 酶的活性中心（1） 定义：指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区 域，能与底物特异结

15、合并将底物转化为产物（2） 必需基团： 酶活性中心及活性中心以外对于维持酶的活性有重要作用的 一些化学基团称为酶的必需基团。常见的必需基团有组氨酸 的咪唑基、丝氨酸的羟基、半胱氨酸的巯基等。（3） 功能部位结合部位a） 酶与底物相结合的结合基团所在的部位b） 一定的底物靠近此部位结合到酶分子上，底物被固定c） 底物结合部位决定了酶的专一性催化部位a） 能够催化底物转变成产物的催化基团所在的部位b） 催化部位决定酶所催化反应的性质3、 同工酶指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶4、 作为生物催化剂，酶特有的四大特点高效性、特异性、可调节性、高度不稳定性 5、

16、 影响酶促反应速率的六大因素酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂6、 米氏方程VmaxSKm+SV =max为最大反应速度S为底物浓度Km为米氏常数V是在不同S时的反应速度,均为初速度，不考虑S浓度的降低和P浓度增加的影响7、 Km和Vmax的含义及意义1） Km（1）定义：Km值等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，单位是mol/L（2）意义：Km是反应速度为最大值的一半时的底物浓度不同的酶具有不同的Km值，它是酶的一个重要的特征常数。一般只与酶的性质有关，而与酶的浓度无关。当pH，温度和离子强度等因素不变时，Km是恒定的如果一种酶有几种底物，则对于每一种底物各有一个特定的

17、Km值。其中Km值最小的底物一般称为该酶的最适底物或天然底物。1/Km可近似地表示酶对底物亲和力的大小。1/Km越大，表明亲和力越大，酶促反应易于进行Km值一般在10-610-2 mol/L之间2）Vmax（1）定义：Vmax是酶完全被底物饱和时的反应速率，与酶浓度成正比（2）意义：Vmax=k3 E8、 抑制剂的含义和分类含义：凡能使酶活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称做酶的抑制剂分类：可逆性抑制：通常以非共价键与酶可逆性结合，使酶活性降低或丧失。采用透析 或超滤的方法可将抑制剂除去，恢复酶活性（1） 竞争性抑制定义：有些抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶底物复合物

18、的形成。这种抑制作用称为竞争性抑制作用。动力学特点：Vmax不变，表观Km增大（2） 非竞争性抑制 定义：有些抑制剂与酶活性中心外的必需基团相结合，不影响酶与底物的结合，酶和底物的结合也不影响酶与抑制剂的结合。底物和抑制剂之间无竞争关系。但酶-底物-抑制剂复合物(ESI)不能进一步释放出产物。这种抑制作用称作非竞争性抑制作用 动力学特点：Vmax减小，表观Km不变（3） 反竞争性抑制 定义：抑制剂仅与酶和底物形成的中间产物(ES)结合，使中 间 产物ES的量下降。这样，既减少从中间产物转化为产物的量，也同时减少从中间产物解离出游离酶和底物的量。这种抑制作用称为反竞争性抑制作用动力学特点：Vma

19、x减小，表观Km减小 不可逆性抑制：通常以共价键与酶活性中心上的必需基团相结合，使酶失活，一般不能用透析、超滤等物理方法去除9、 什么是竞争性抑制作用1. 抑制剂与酶作用的底物结构相似2. 与底物共同竞争酶的活性中心3. 阻碍酶与底物结合成中间产物10、 酶活性调节的两种主要方式快速调节（改变酶的活性）【变构调节，化学修饰调节】迟缓调节（通过改变酶蛋白分子的合成或降解速度，以改变细胞内酶的含量而进行调节）11、 何谓酶原及酶原激活，试述酶原激活的机理及其生理意义？1） 酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原2） 酶原的激活：在一定条件下，酶原水解特定的肽键，致

20、使构象变化才表现出酶的活 性。3） 酶原激活的机理：酶原（在特定条件下）一个或几个特定的肽键断裂，水解掉一 个或几个短肽分子构象发生改变形成或暴露出酶的活性中心4） 生理意义：避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化 使酶在特定的部位和环境中发挥作用 可视为酶的储存形式12、 请解释暴饮暴食引发胰腺炎的原因在正常情况下，胰液在其腺体组织中含有无活性的胰酶原。胰液沿胰腺管道不断地经胆总管十二指肠，由于十二指肠内有胆汁存在，加上十二指肠壁黏膜分泌一种肠激酶，在二者的作用下，胰酶原开始转变成活性很强的消化酶。暴饮暴食导致胰液流出道受阻，排泄不畅，即可引起胰腺炎。13、 酶活性的测定和酶活性单位（实验课内容

21、）国际单位(IU)在特定的条件下，每分钟催化1mol底物转化为产物所需的酶量为一个国际单位。1 IU = 1mol/min 催量单位(katal)催量(kat)是指在特定条件下，每秒钟使mol底物转化为产物所需的酶量。 1 kat = 1 mol/s kat与IU的换算：1 IU=1.667×10-8 kat14、 理解血清酶用于疾病诊断的原理，如同工酶谱图第四章1、 糖酵解的定义，反应部位，两个阶段；其中的关键反应、关键酶，高能化合物1） 定义：在缺氧情况下，葡萄糖或糖原在胞液中经一系列酶促反应分解生成乳酸并释放出少量ATP的过程2） 反应部位：胞浆3） 两个阶段：第一阶段：葡萄糖

22、转变为丙酮酸 第二阶段：葡萄糖转变为乳酸4） 关键反应：关键酶催化的反应5） 关键酶：6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶、己糖激酶6） 高能化合物：1,3-二磷酸甘油酸、磷酸烯醇式丙酮酸2、 底物水平磷酸化 与脱氢反应偶联，直接将高能代谢物分子中的能量转移给ADP生成ATP，或其他核苷二磷酸的过程，称为底物水平磷酸化作用。3、 糖酵解的净产能及生理意义1）产能：方式：底物水平磷酸化 净生成ATP数量：从G开始 2×2-2= 2ATP 从Gn开始 2×2-1= 3ATP2） 生理意义： 缺氧状态下，迅速供能 少数组织仅以此途径获能-红细胞 有些组织即使在有氧条件下也以此途径获部

23、分能量-白细胞、视网膜 酵解还是彻底有氧氧化的前奏，准备阶段4、 糖的有氧氧化的概念，部位，分为几个阶段1） 概念：葡萄糖或糖原在有氧的条件下，彻底氧化成水和CO2，并产生大量能量的反应。2） 部位：胞浆及线粒体3） 阶段：第一阶段：酵解途径 第二阶段：丙酮酸的氧化脱羧 第三阶段：三羧酸循环 第四阶段：氧化磷酸化5、糖代谢中的几个高能化合物：酵解途径中的1,3-二磷酸甘油酸，磷酸烯醇式丙酮酸（PEP）；丙酮酸氧化脱羧生成的乙酰CoA；三羧酸循环中的琥珀酰CoA6、 糖的有氧氧化途径中产生NADH+H+的反应步骤3-磷酸甘油醛 1,3-二磷酸甘油酸丙酮酸 乙酰CoA异柠檬酸 -酮戊二酸-酮戊二酸

24、 琥珀酰CoA苹果酸 草酰乙酸7、 三羧酸循环中脱羧生成CO2的反应，发生底物水平磷酸化的反应？生成CO2：异柠檬酸 -酮戊二酸-酮戊二酸 琥珀酰CoA发生底物水平磷酸化：琥珀酰CoA 琥珀酸8、 与糖有氧氧化相关的能量计算反 应辅 酶最终获得ATP第一阶段（胞浆）5 / 7葡糖糖 6-磷酸葡糖糖-16-磷酸果糖 1,6-二磷酸果糖-1 2×3-磷酸甘油醛 2×1,3-二磷酸甘油酸2NADH3或5*2×1,3-二磷酸甘油酸 2×3-磷酸甘油酸22×磷酸烯醇式丙酮酸 2×丙酮酸2第二阶段（线粒体基质） 2 * 2.52×丙酮酸

25、 2×乙酰CoA2NADH5第三阶段（线粒体基质） 2 * 102×异柠檬酸 2×-酮戊二酸2×-酮戊二酸 2×琥珀酰CoA2×琥珀酰CoA 2×琥珀酸2×琥珀酸 2×延胡索酸2×苹果酸 2×草酰乙酸2NADH2NADH底物2FADH2 2NADH55235由一个葡糖糖总共获得30或329、 糖有氧氧化途径的生理意义机体产能最主要的途径10、 磷酸戊糖途径的生理意义为核苷酸的生物合成提供核糖 提供NADPH作为供氢体参与体内多种代谢反应 NADPH是体内许多合成代谢的供氢体 NADPH

26、参与体内的羟化反应，与生物合成和生物转化有关NADPH可维持GSH的还原性11、 磷酸戊糖途径的关键酶以及与之相关的一个疾病；关键酶：6-磷酸葡萄糖脱氢酶蚕豆病：红细胞内6-磷酸葡萄糖脱氢酶缺乏12、 肝糖原vs.肌糖原13、 糖原合成与分解的关键酶，该关键酶活性调节的典型方式是什么？关键酶：糖原合成：糖原合酶糖原分解：糖原磷酸化酶它们的快速调节是典型的共价修饰调节14、 糖原合成中葡萄糖的直接供体UDPG：尿苷二磷酸葡萄糖15、 什么是糖异生？指从非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程16、 糖异生途径的关键反应与关键酶G-6-PG、FDPF-6-P、丙酮酸草酰乙酸磷酸烯醇型丙酮酸关键酶：G-6

27、-P酶；F-1，6-BP酶；丙酮酸羧化酶/PEP羧激酶17、 掌握血糖的定义、正常值、来源与去路，知道调节血糖的激素1）血糖，指血液中的葡萄糖2）正常血糖浓度 ：3.896.11mmol/L3）血糖来源：消化吸收 肝糖原的分解 糖异生4）血糖去路：氧化供能 合成肝糖原、肌糖原 通过磷酸戊糖途径转变成其它的糖 转变成非糖物质，如脂肪、氨基酸等5）降血糖激素：胰岛素，增加血糖的去路，减少来源6）升血糖激素：胰高血糖素、糖皮质激素、肾上腺素、增加来源、减少去路，使 血糖升高第五章1、 脂肪动员及关键酶定义：储存在脂肪细胞中的脂肪，被脂酶逐步水解为FFA及甘油，并释放入血以供其 他组织氧化利用的过程。

28、关键酶：激素敏感性甘油三酯脂肪酶（HSL）2、 软脂酸（C16）氧化分解的具体过程 （1）脂肪酸的活化脂酰CoA，消耗两个ATP （2）脂酰CoA进入线粒体 ，关键酶是肉碱酯酰转移酶 （3）脂酰CoA的-氧化：经过脱氢、加水、再脱氢、硫解四个步骤脱去一分子乙酰 辅酶A，一分子NADH+H+和一分子FADH2，同时生成少两个碳的脂酰辅酶A。 再循环，直到最后生成乙酰辅酶A（4）三羧酸循环和氧化磷酸化：脱下来的乙酰辅酶A进入三羧酸循环， 所有产生的 NADH+H+和FADH2进入呼吸链氧化磷酸化3、酮体的概念，酮体合成的原料与部位，酮体代谢的特点1）概念：肝脏脂肪酸代谢特有的中间产物，包括乙酰乙酸

29、、-羟丁酸和丙酮2）原料：乙酰CoA（脂肪酸氧化产生的）3）部位：肝细胞线粒体4）酮体代谢的特点：肝内生酮肝外用4、脂酸合成中的原料及亚细胞定位，原料的转运机制，合成的限速酶，直接的二碳供体1）原料：乙酰CoA、ATP、NADPH、 HCO3、 Mn2+ 2）亚细胞定位：胞液：主要合成16碳的软脂酸（棕榈酸）3）原料的转运机制：乙酰CoA全部在线粒体内产生，通过柠檬酸-丙酮酸循环出线粒体4）限速酶：乙酰CoA羧化酶，辅基是生物素5）直接的二碳供体5、人体必需脂肪酸，几种具有重要生理意义的多不饱和脂酸衍生物及其前体1）必需脂肪酸：由植物合成，人体不能合成，必须从食物获得的多价不饱和脂酸，包括亚油

30、酸、亚麻酸、花生四烯酸2）花生四烯酸还是合成前列腺素、血栓素和白三烯等重要生理活性物质的前体PG：PGE2诱发炎症，促局部血管扩张。 PGE2、PGA2使动脉平滑肌舒张而降血压。 PGE2、PGI2抑制胃酸分泌，促胃肠平滑肌蠕动。 PGF2使卵巢平滑肌收缩引起排卵，使子宫体收缩加强促分娩。TX：PGF2、TXA2 强烈促血小板聚集，并使血管收缩促血栓形成，PGI2 、PGI3对抗它们的作用。TXA3促血小板聚集，较TXA2弱得多。6、 甘油三酯合成的基本途径(肝细胞及脂肪细胞/小肠黏膜细胞)1. 甘油一酯途径（小肠粘膜细胞）2. 甘油二酯途径（肝、脂肪细胞）7、 甘油磷脂的结构，重要的甘油磷脂

31、，含量最多的磷脂，参与磷脂合成的核苷酸1） 结构：X：胆碱，磷脂酰胆碱（卵磷脂），细胞膜中含量最丰富的磷脂X：乙醇胺，磷脂酰乙醇胺（脑磷脂）含量仅次于卵磷脂2） 重要的甘油磷脂磷脂酰胆碱（卵磷脂）、磷脂酰乙醇胺（脑磷脂）、磷脂酰丝氨酸、磷脂酰肌醇、二磷脂酰甘油（心磷脂）3） 含量最多的磷脂磷脂酰胆碱（卵磷脂）、磷脂酰乙醇胺（脑磷脂）、磷脂酰丝氨酸4） 参与磷脂合成的核苷ATP、CTP8、 胆固醇合成的原料、主要场所、亚细胞定位及转运机制，合成反应的关键酶1） 原料：2） 主要场所：肝脏、小肠3） 亚细胞定位：胞液及光面内质网4） 转运机制：5） 关键酶：HMG-CoA还原酶胆固醇可作为合成_胆

32、汁酸_、_类固醇激素_和_维生素D3_等化合物的前体分子9、用超速离心法可将血浆脂蛋白分为几类，各有何功能？1. 乳糜微粒CM，运输外源性甘油三酯及胆固醇的主要形式2. 极低密度脂蛋白VLDL，运输内源性甘油三酯的主要形式3. 低密度脂蛋白LDL，转运内源性胆固醇的主要形式4. 高密度脂蛋白HDL，将外周的胆固醇逆向转运至肝脏，与动脉粥样硬化发病率呈负 相关第六章1、 什么是生物氧化？糖、脂肪和蛋白质等有机物在生物体内进行氧化分解作用，最终生成CO2和水，并且生成能量的过程2、 什么是呼吸链？代谢物脱下的成对氢原子（2H）通过线粒体内膜多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合生成水，

33、这一系列酶和辅酶称为呼吸链3、 呼吸链由4种具有传递电子能力的复合体组成；复合体（NADH-泛醌还原酶）a） 电子传递：NADHFMNFe-SCoQFe-SCoQb） 作用：将NADH+H+中的电子传递给泛醌每传递2个电子可将4个H+从内膜基质侧泵到胞浆侧，复合体有质子泵功能。复合体（琥珀酸-泛醌还原酶/琥珀酸脱氢酶）a） 电子传递：琥珀酸 FAD 几种Fe-S CoQb） 作用：将电子从琥珀酸传递到泛醌。复合体没有H+泵的功能。复合体（泛醌-细胞色素C还原酶）a） 电子传递：CoQH2(Cyt b562Cyt b566)Fe-SCyt c1Cyt cb） 作用：将电子从还原型泛醌传递给细胞色

34、素c复合体每传递2个电子向内膜胞浆侧释放4个H+，复合体也有质子泵作用。d）Q循环：指在线粒体内膜中电子传递链上QH2分别传递一个电子到细胞色素中，即共使2个细胞色素得到电子，从而被氧化。本质上是双电子携带体的泛醌(CoQ)和单电子携带体(cytb562,cytb566,c1和c)之间完成的一系列电子转移反应称Q循环。复合体（细胞色素C氧化酶）a） 电子传递：Cyt c CuA Cyt a Cyt a3-CuB O2b） 作用：将电子从细胞色素c传递给氧每2个电子传递过程使2个H+跨内膜向胞浆侧转移，复合体有质子泵功能。填空：生物体内两条重要的呼吸链是_NADH呼吸链_和_琥珀酸呼吸链_。4、

35、 什么是氧化磷酸化？在生物氧化过程中，代谢物脱下的氢经线粒体呼吸链电子传递释放能量，偶联驱动ADP磷酸化生成ATP的过程称为氧化磷酸化 5、 理解什么是P/O比值 指氧化磷酸化过程中，每消耗1/2mol O2所生成ATP的摩尔数6、 ATP合酶是生物能量代谢的关键酶，具有可旋转的发动机样结构7、 氧化磷酸化的三类抑制剂，1）呼吸链抑制剂：阻断呼吸链中某些部位电子传递2）解偶联剂：使氧化与磷酸化偶联过程脱离，如：解偶联蛋白3）ATP合酶抑制剂：对电子传递及ADP磷酸化均有抑制作用，如：寡霉素8、 高能化合物进行水解反应时伴随的标准自由能变化大于21KJ/mol的化合物。生物学中的标准状态为0.1

36、MPa、25、pH=7.0 大多数高能化合物都含有可水解的磷酸基团，所以又称为高能磷酸化合物。如ATP、GTP、CTP、UTP、PEP、CP、1，3-二磷酸甘油酸等等。但也不是所有含磷酸基团的化合物都属于高能磷酸化物，如6-磷酸葡萄糖 另外还有高能硫酯化合物，由酰基和巯基构成，如乙酰CoA、脂酰CoA、琥珀酰CoA等9、 肌肉及脑组织中的一种ATP的储存形式磷酸肌酸【ATP名称：三磷酸腺苷】10、 胞浆中NADH 进入线粒体的两种穿梭机制及产能-磷酸甘油穿梭：脑、骨骼肌；能量：1.5 ATP苹果酸-天冬氨酸穿梭：场所：心肌、肝脏 ；能量：2.5 ATP第七章1、 八种人体必需氨基酸（

37、三字符）1）必需氨基酸：体内需要但不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸。2）包括：甲硫氨酸（蛋氨酸）、色氨酸、赖氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸。3）记忆方法：假设来写一两本书；甲色赖缬异亮苯苏2、 氮平衡及蛋白质的营养价值、互补作用氮平衡：摄入食物的含氮量与排泄物（尿与粪）中含氮量之间的关系。蛋白质的营养价值：取决于蛋白质所含必需氨基酸的种类、数量。蛋白质的互补作用：不同蛋白质混合食用，必需氨基酸可以互相补充，从而提高营养价 值，称为蛋白质的互补作用。如：谷类含Lys少，含Trp多，豆类 含Lys多，含Trp少3、 两个重要的转氨酶，催化的反应（涉及的氨基酸与对应的-酮酸），

38、临床意义1）转氨酶：谷草转氨酶(GPT/ALT)、谷丙转氨酶(GOT/AST)；辅酶：磷酸吡哆醛2）催化的反应：3）临床意义：肝组织中GPT的活性最高，心肌组织中GOT的活性最高。当某种原因 使细胞膜通透性增高或细胞破坏时，转氨酶可大量释放入血，使血清中 转氨酶的活性明显升高。如：GPT-肝炎；GOT-心肌梗死4、 转氨酶含有共同的辅酶，对应的维生素；磷酸吡哆醛，VB6的活化形式5、 生物体内氨基酸脱氨的主要方式，两种类型主要方式：联合脱氨基作用类型：转氨基偶联谷氨酸脱氢作用（主要方式） 转氨基偶联嘌呤核苷酸循环（肌肉中的主要方式）可与谷丙转氨酶共同催化丙氨酸和酮戊二酸反应产生游离氨的酶是AA

39、谷氨酸脱氢酶 B谷草脱氨酶 C谷氨转氨酶D谷氨酰胺合成酶 E酮戊二酸脱氢酶6、体内氨的来源与去路哺乳类动物体内氨的主要去路是_合成尿素_脑中氨的主要去路是_谷氨酰胺_ 肾中产生的氨主要来自_谷氨酰胺_ 7、 氨的转运丙氨酸葡萄糖循环（肌肉）、谷氨酰胺（大脑）体内氨的储存及运输的主要形式之一是 谷氨酰胺氨由肌肉组织通过血液向肝进行转运的过程是 丙氨酸-葡萄糖循环小结：简述血氨的来源、去路及转运方式来源：a、氨基酸及胺类的分解：体内氨的主要来源。b、肠道腐败作用产生氨。c、肾脏产氨：主要来自谷氨酰胺。去路： 在肝内通过鸟氨酸循环合成尿素，这是最主要的去路。 合成非必需氨基酸及其它含氮化合物。 在肾

40、以铵盐形式排出。转运：丙氨酸葡萄糖循环（肌肉）、谷氨酰胺（大脑）8、 尿素合成的器官和部位、原料、限速酶及反应1） 器官：肝脏2） 部位：肝细胞线粒体、胞液3） 原料：NH3 、 CO2、 ATP、 天冬氨酸 1个来自氨，1个来自天冬氨酸4） 限速酶：氨基甲酰磷酸合成酶 精氨酸代琥珀酸合成酶5） 反应：1. 氨基甲酰磷酸的合成2. 瓜氨酸的合成3. 精氨酸的合成4. 精氨酸水解生成尿素合成尿素首步反应的产物是_氨基甲酰磷酸_鸟氨酸循环中，合成尿素的第二分子氨来源于_天冬氨酸_ 尿素合成中，能穿出线粒体进入胞液中继续进行反应的代谢物是_瓜氨酸_小结：部位： 肝细胞线粒体、胞液 原料：NH3 、

41、CO2、 ATP、 天冬氨酸 1个来自氨，1个来自天冬氨酸 涉及的氨基酸及其衍生物： 6种 鸟氨酸、精氨酸、瓜氨酸、天冬氨酸、 精氨酸代琥珀酸、N-乙酰谷氨酸（AGA） 限速酶：氨基甲酰磷酸合成酶 精氨酸代琥珀酸合成酶 耗能：4个ATP； 意义：解除氨毒以保持血氨的低浓度水平9、 鸟氨酸循环中相关的氨基酸，关键酶涉及的氨基酸：鸟氨酸、精氨酸、瓜氨酸、天冬氨酸、精氨酸代琥珀酸、N-乙酰谷氨 酸（AGA）关键酶：氨基甲酰磷酸合成酶、精氨酸代琥珀酸合成酶10、 氨基酸的脱羧基作用氨基酸脱羧酶的辅酶：磷酸吡哆醛（1） 谷氨酸经谷氨酸脱羧酶催化生成-氨基丁酸（GABA）GABA是抑制性神经递质，对中枢神

42、经有抑制作用。（2） 组氨酸经组氨酸脱羧酶催化生成组胺组胺是强烈的血管舒张剂，可增加毛细血管的通透性，还可刺激胃蛋白酶原及胃酸的分泌。（3） 色氨酸经5-羟色胺酸生成5-羟色胺（5-HT）5-HT在脑内作为神经递质起，抑制作用；在外周组织有强烈收缩血管的作用。（4） 某些氨基酸的脱羧基作用可产生多胺类物质多胺是调节细胞生长的重要物质。在生长旺盛的组织其限速酶鸟氨酸脱羧酶活性较强。癌症辅助诊断及病情变化的生化指标之一氨基酸脱羧酶的辅酶是_磷酸吡哆醛_可生成氨基丁酸的氨基酸是_谷氨酸_半胱氨酸代谢能生成具有重要生理功能的物质是_牛磺酸_经脱羧基后生成产物能使血管舒张的氨基酸是组氨酸11、 举出1至

43、2种降血氨的常用方法降血氨的常用方法：给予谷氨酸；肠道抑菌药；酸性盐水灌肠；限制蛋白质进食量12、 一碳单位的概念、来源、载体和生理作用；合成的前体是哪种维生素？哪些药物可干扰该载体的合成,机理是什么,有何应用?1） 概念：某些氨基酸代谢过程中产生的只含有一个碳原子的基团，称为一碳单位。如：甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基、亚胺甲基等。一碳单位不能游离存在，常与四氢叶酸结合而参与代谢。2） 来源：主要来源于丝氨酸、甘氨酸、组氨酸及色胺酸的分解代谢3） 载体：四氢叶酸4） 生理作用：主要是参与嘌呤和嘧啶的合成；一碳单位代谢将氨基酸代谢与核苷酸代谢联系起来；叶酸缺乏或一碳单位代谢障碍，DNA合成受到抑

44、制，产生巨幼红细胞性贫血5） 合成的前体是哪种维生素？叶酸6） 哪些药物可干扰该载体的合成,机理是什么,有何应用?磺胺类药物：对磺胺类药物敏感的细菌在生长繁殖时，不能直接利用环境中的叶酸，而是在菌体内二氢叶酸合成酶催化下，以对氨基甲苯酸为底物合成二氢叶酸。磺胺类药物的化学结构与对氨基苯甲酸相似，是二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂，抑制二氢叶酸的合成，从而抑制四氢叶酸的合成，四氢叶酸是一碳单位的载体，DNA的合成需要一碳单位的参与。细菌则因此造成核苷酸和核酸合成受阻而影响其生长繁殖。人类能直接利用食物中的叶酸，核酸合成不受磺胺类药物的干扰13、含硫氨基酸的代谢，甲硫氨酸循环1） 含硫氨基酸（1） 甲

45、硫氨酸SAMSAM中的甲基是高度活化的，称活性甲基，SAM称为活性甲硫氨酸，为体内甲基最重要的直接供体，可参与体内多种物质合成，例如：肌酸、肾上腺素、胆碱等。甲硫氨酸为肌酸的合成提供甲基a） 肌酸和磷酸肌酸是能量储存、利用的重要化合物。b） 肝是合成肌酸的主要器官。c） 肌酸以甘氨酸为骨架，由精氨酸提供脒基，SAM提供甲基而合成。d） 肌酸在肌酸激酶的作用下，转变为磷酸肌酸。e） 肌酸和磷酸肌酸代谢的终产物为肌酸酐。（2） 半胱氨酸半胱氨酸与胱氨酸可以互变半胱氨酸可转变成牛磺酸牛磺酸是结合胆汁酸的组成成分之一。可生成活性硫酸根（3´-磷酸腺苷-5´-磷酸硫酸，PAPS）a）

46、 半胱氨酸是体内硫酸根的主要来源b） PAPS为活性硫酸根，是体内硫酸基的供体。参与类固醇激 素的灭活，肝生物转化，硫酸角质素、硫酸软骨素的合成2)S-腺苷甲硫氨酸(SAM)最重要的生理功能是 提供甲基缺乏下列哪一种维生素可产生巨幼红细胞贫血? 维生素B12体内活性硫酸根是指_PAPS_14、 芳香族氨基酸的代谢（1） 苯丙氨酸苯丙氨酸羟化生成酪氨酸（此反应为苯丙氨酸的主要代谢途径）苯丙氨酸+ H2O苯丙氨酸羟化酶四氢生物蝶呤二氢生物蝶呤NADPH+H+NADP+酪氨酸+ O2苯酮酸尿症（PKU）体内苯丙氨酸羟化酶缺陷，苯丙氨酸不能正常转变为酪氨酸，苯丙氨酸经转氨基作用生成苯丙酮酸、苯乙酸等，

47、并从尿中排出的一种遗传代谢病。酪氨酸代谢可以合成儿茶酚胺类激素，包括多巴胺、去甲肾上腺 素及肾上腺素【酪氨酸羟化酶为关键酶】a） 帕金森氏病患者多巴胺生成减少b） 酪氨酸代谢还可以产生黑色素白化病患者色素细胞内酪氨酸酶缺陷时黑色素生成受阻。c） 体内代谢尿黑酸的酶先天缺陷时，尿黑酸分解受阻，可出现尿黑酸症（2） 色氨酸色氨酸5-羟色胺一碳单位丙酮酸 + 乙酰乙酰CoA维生素 PP 在体内转变为儿茶酚胺的氨基酸是_酪氨酸_儿茶酚胺包括肾上腺素、去甲肾上腺素和 多巴胺15、 生酮氨基酸亮氨酸、赖氨酸16、 苯丙酮酸尿症患者、白化病患者分别缺乏哪个酶？（可生成黑色素的氨基酸）苯酮酸尿症（PKU）：体

48、内苯丙氨酸羟化酶缺陷，苯丙氨酸不能正常转变为酪氨酸，苯丙氨酸经转氨基作用生成苯丙酮酸、苯乙酸等，并从尿中排出的一种遗传代谢病。白化病患者色素细胞内酪氨酸酶缺陷时黑色素生成受阻。第八章掌握核苷酸从头合成、补救合成的概念从头合成：利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及CO2等简单物质为原料，经过一系列酶促反应，合成嘌呤核苷酸补救合成：利用体内游离的嘌呤或嘌呤核苷，经过简单的反应过程，合成嘌呤核苷酸掌握嘌呤和嘧啶核苷酸从头合成的原料、部位、合成特点、主要的调节方式，嘌呤核苷酸嘧啶核苷酸合成原料天冬氨酸、谷氨酰胺、甘氨酸、CO2、一碳单位， 5-磷酸核糖天冬氨酸、谷氨酰胺、CO2，5-磷酸核糖合成过程在PR

49、PP的基础上利用各种原料合成嘌呤环在天冬氨酸的基础上利用各种原料合成嘧啶环，再与PRPP相连合成关键核苷酸次黄嘌呤核苷酸 (IMP) 尿嘧啶核苷酸 (UMP) 调节酶PRPP合成酶、酰胺转移酶氨基甲酰磷酸合成酶II 主要合成部位肝为主、其次小肠、胸腺，主要在胞液中肝细胞胞液掌握嘌呤和嘧啶核苷酸分解代谢的产物及特点。嘌呤分解代谢 嘧啶分解代谢 部位 肝脏、小肠及肾脏 肝脏 原料 腺嘌呤/鸟嘌呤 胞嘧啶、尿嘧啶和胸腺嘧啶 产物尿酸 (uric acid) NH3、CO2、b-丙氨酸、b-氨基异丁酸 代谢特点 不开环，环上取代基变化 开环 掌握抗核苷酸代谢药物的生化机制熟悉核苷酸的相互转变、脱氧核苷

50、酸的生成， 核苷酸的抗代谢物。 了解核酸的消化与吸收、吸收后去向， 核苷酸生物学功能，核苷酸的补救合成反应。第九章1、 三大营养物质共同的代谢中间产物与最终代谢通路2、 糖与脂肪，糖与氨基酸，脂肪与氨基酸能否相互转变？ 糖与脂肪的相互转变 摄入的糖量超过能量消耗时合成糖原储存（肝，肌肉）葡萄糖 乙酰CoA合成脂肪（脂肪组织） 脂肪的甘油部分能在体内转变为糖甘油 甘油激酶 磷酸-甘油葡萄糖脂肪 脂酸乙酰CoA葡萄糖【丙酮酸转变为乙酰CoA这步反应是不可逆的】 糖与氨基酸间的相互转变体内糖与大部分氨基酸碳架部分可以相互转变（生酮氨基酸除外）eg.丙氨酸 脱氨基 丙酮酸 糖异生 葡萄糖糖代谢的中间产

51、物可氨基化生成非必须氨基酸糖 丙酮酸（丙氨酸） 草酰乙酸（天冬氨酸） 乙酰CoA （谷氨酸）-酮戊二酸 柠檬酸脂类与氨基酸间的相互转变蛋白质可以转变为脂肪 氨基酸 乙酰CoA 脂肪氨基酸可作为合成磷脂的原料 丝氨酸 磷脂酰丝氨酸 胆胺 脑磷脂 胆碱 卵磷脂脂肪的甘油部分可转变为非必须氨基酸（但不能说磷脂可转变为氨基酸）脂肪 甘油 3-磷酸甘油醛 糖酵解途径 丙酮酸 其他-酮酸 某些非必需氨基酸核酸与糖、蛋白质代谢的联系氨基酸是体内合成核酸的重要原料磷酸核糖由磷酸戊糖途径提供3、 肝脑肾、肌肉与红细胞的代谢特点1、肝： 是机体物质代谢的枢纽在糖、脂、蛋白质、核酸、水、盐及维生素代谢肝在糖代谢中的作用：合成、储存糖原分解糖原生成葡萄糖，释放入血是糖异生的主要器官2、脑： 耗能大，耗氧多葡萄糖为主要能源不能利用脂酸，葡萄糖供应不足时，利用酮体3、肌肉：合成、储存糖原 静息时以脂