蛋白质结构PPT课件

1、一、蛋白质概念蛋白质蛋白质(protein)是由许多氨基酸是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。相连形成的高分子含氮化合物。蛋白质蛋白质(protein)是源自希腊字是源自希腊字proteios，意思就是意思就是primary。第1页/共66页二、蛋白质的生物学重要性1. 蛋白质是生物蛋白质是生物 体重要组成成分体重要组成成分分布广：分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。有蛋白质。含量高：含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的蛋白质是细

2、胞内最丰富的有机分子，占人体干重的45，某些组织含量更高，例如脾、肺及横纹肌等高达，某些组织含量更高，例如脾、肺及横纹肌等高达80。第2页/共66页1 1）作为生物催化剂（酶）作为生物催化剂（酶）2 2）代谢调节作用）代谢调节作用3 3）免疫保护）免疫保护4 4）物质的转运和存储）物质的转运和存储5 5）运动与支持作用）运动与支持作用6 6）控制生长和分化）控制生长和分化7 7）参与细胞间信息传递）参与细胞间信息传递8 8）生物膜）生物膜2. 蛋白质具有重要的生物学功能蛋白质具有重要的生物学功能第3页/共66页 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16。 体内的含氮

3、物质以蛋白质为主，故测定生体内的含氮物质以蛋白质为主，故测定生物样品中的含氮量，可根据以下公式推算蛋白物样品中的含氮量，可根据以下公式推算蛋白质的大致含量：质的大致含量： 每克样品中蛋白质的含量每克样品中蛋白质的含量 = 每克样品含氮量（克）每克样品含氮量（克）（总（总氮量的的测定凯氏定氮法）凯氏定氮法） 1/16% 蛋白质元素组成的特点第4页/共66页蛋白质的分类 根据蛋白质的形状、溶解度和功能分为纤维状蛋白质：比较简单、有规则的线性结构，呈细棒或纤维状，不溶于水，有单一的、重复的二级结构构成。胶原蛋白角蛋白第5页/共66页 球状蛋白质：形状近球形或椭圆形，含有几种类型的二级结构，并折叠成具

4、有特定构像的三级结构。膜蛋白：膜蛋白与细胞的各种膜系统结合存在。疏水氨基酸侧链伸向外部，与膜内的非极性相相互作用。免疫球蛋白第6页/共66页 1952年丹麦人年丹麦人Linderstrom-Lang最早提出蛋白质最早提出蛋白质的结构可以分成四个层次的结构可以分成四个层次: 一级结构：一级结构： 二二级结构：级结构： 三三级结构：级结构： 四四级结构：级结构： 1969年正式将一级结构定义为氨基酸序列和二硫键年正式将一级结构定义为氨基酸序列和二硫键的位置。的位置。 介于二级结构和三级结构之间还存在介于二级结构和三级结构之间还存在超二级结构超二级结构（二（二级结构的组合）和级结构的组合）和结构域结

5、构域（在空间上相对独立的三维结构实（在空间上相对独立的三维结构实体）这两个层次。体）这两个层次。蛋白质的结构层次蛋白质的结构层次第7页/共66页2 2 蛋白质的一级结构蛋白质的一级结构 蛋白质的一级结构蛋白质的一级结构(Primary structure) )包括组成蛋白质的多肽链数目。包括组成蛋白质的多肽链数目。很多场合很多场合多肽多肽和和蛋白质蛋白质可以等同使用。可以等同使用。 多肽链的氨基酸顺序。多肽链的氨基酸顺序。 多肽链内或链间二硫键的数目和位置。多肽链内或链间二硫键的数目和位置。 其中其中最重要的是多肽链的氨基酸顺序最重要的是多肽链的氨基酸顺序，它是蛋白质生物功能的基础。，它是蛋白

6、质生物功能的基础。第8页/共66页蛋白质一级结构的测定蛋白质一级结构的测定蛋白质氨基酸顺序的测定是蛋白质蛋白质氨基酸顺序的测定是蛋白质化学研究的基础。自从化学研究的基础。自从19531953年测定年测定了胰岛素的一级结构以来，现在已了胰岛素的一级结构以来，现在已经知道约十万个不同蛋白质的一级经知道约十万个不同蛋白质的一级结构。结构。 第9页/共66页 1 1 样品必需纯（样品必需纯（97%97%以上）；以上）； 2 2 知道蛋白质的分子量；知道蛋白质的分子量； 3 3 知道蛋白质由几个亚基组成；知道蛋白质由几个亚基组成； 4 4 测定蛋白质的氨基酸组成；并根据分子量计算每种氨基酸的个数。测定蛋

7、白质的氨基酸组成；并根据分子量计算每种氨基酸的个数。 5 5 测定水解液中的氨量，计算酰胺的含量。测定水解液中的氨量，计算酰胺的含量。测定蛋白质的一级结构的要求测定蛋白质的一级结构的要求第10页/共66页蛋白质和多肽氨基酸顺序的测定蛋白质和多肽氨基酸顺序的测定 (1)、测定蛋白质分子中多肽链的数目 (2)、肽链的拆开和分离 (3)、二硫键的断裂 (4)、测定每条多肽链的氨基酸组成，并计算出氨基酸成分的分子比 (5)、N端、C端的测定 (6)、多肽链断裂 (7)、测定每个肽段的氨基酸顺序。 (8)、确定肽段在多肽链中的次序。 (9)、确定原多肽链中二硫键的位置。第11页/共66页测定步骤测定步骤

8、(1) 多肽链的拆分。多肽链的拆分。 由多条多肽链组成的蛋白质分子，必须先进行拆分。第12页/共66页测定步骤测定步骤 可以通过加入盐酸胍的方法解离多肽链之间的非共价力；应用过甲酸氧化法或巯基还原法拆分多肽链间的二硫键。第13页/共66页测定步骤测定步骤(2) 测定蛋白质分子中多肽链的数目。测定蛋白质分子中多肽链的数目。 通过测定末端氨基酸残基的摩尔数与蛋白质分子量之间的关系，即可通过测定末端氨基酸残基的摩尔数与蛋白质分子量之间的关系，即可确定多肽链的数目。确定多肽链的数目。第14页/共66页测定步骤测定步骤(3) 几条多肽链通过二硫键交联在一起，可在几条多肽链通过二硫键交联在一起，可在8mo

9、l/L8mol/L尿素或尿素或6 6mol/Lmol/L盐酸盐酸胍存在下，胍存在下，用过量的用过量的 - -巯基乙醇巯基乙醇处理，使二硫键还原为巯基，然后用烷处理，使二硫键还原为巯基，然后用烷基化试剂保护生成的巯基，以防止它重新被氧化。基化试剂保护生成的巯基，以防止它重新被氧化。第15页/共66页(4)(4)测定每条多肽链的氨基酸组成，测定每条多肽链的氨基酸组成，并计算出氨基酸成分的分子比；并计算出氨基酸成分的分子比；第16页/共66页 多肽链端基氨基酸分为两类：多肽链端基氨基酸分为两类：N-端氨基酸端氨基酸(amino-terminal)和和C-端端氨基酸氨基酸(Carboxyl-termi

10、nal) 。 在肽链氨基酸顺序分析中，最重要的是在肽链氨基酸顺序分析中，最重要的是N-端氨基酸分析法。端氨基酸分析法。N末端：1、Sanger法DNFB2、Edman法3、DNS-Cl4、酶降解法C末端：1、肼解法2、酶降解法3、硼氢化锂法( (5 5) )分析多肽链的分析多肽链的N-N-末端和末端和C-C-末端。末端。第17页/共66页 Sanger法。2,4-二硝基氟苯在碱性条件下，能够与肽链N-端的游离氨基作用，生成二硝基苯衍生物（DNP）。 在酸性条件下水解，得到黄色DNP-氨基酸。该产物能够用乙醚抽提分离。不同的DNP-氨基酸可以用色谱法进行鉴定。 O2NFNO2+ H2NCH CR

11、OHNCH CROO2NNO2H+H2OO2NNO2HNCH CROOH+氨基酸DNFBN-端氨基酸DNP衍生物DNP-氨基酸第18页/共66页SangerSanger试剂试剂( (DNFB)DNFB)标记标记N N末端末端第19页/共66页 在碱性条件下，丹磺酰氯（二甲氨基萘磺酰氯）可在碱性条件下，丹磺酰氯（二甲氨基萘磺酰氯）可以与以与N-N-端氨基酸的游离氨基作用，得到丹磺酰端氨基酸的游离氨基作用，得到丹磺酰- -氨氨基酸。基酸。 此法的优点是丹磺酰此法的优点是丹磺酰- -氨基酸有很强的荧光性质，氨基酸有很强的荧光性质，检测灵敏度可以达到检测灵敏度可以达到1 1 1010-9-9molmo

12、l。DNSDNS氨基酸直接鉴氨基酸直接鉴定定N(CH3)2SO2ClH2NCHCROHNCHCROSO2N(CH3)2+水解N(CH3)2SO2HNCHCROOH+氨基酸丹磺酰氯多肽N-端丹磺酰N-端氨基酸丹磺酰氨基酸第20页/共66页 Edman 降解法降解法苯乙内酰硫脲衍生物第21页/共66页 氨肽酶是一种肽链外切酶，它能从多肽链的氨肽酶是一种肽链外切酶，它能从多肽链的N-N-端逐个端逐个地地向里水解。向里水解。 根据不同的反应时间测出酶水解所释放出的氨基酸种类和数量，按反应根据不同的反应时间测出酶水解所释放出的氨基酸种类和数量，按反应时间和氨基酸残基释放量作动力学曲线，从而知道蛋白质的时

13、间和氨基酸残基释放量作动力学曲线，从而知道蛋白质的N-N-末端残基末端残基顺序。顺序。 最常用的氨肽酶是亮氨酸氨肽酶，水解以亮氨酸残基为最常用的氨肽酶是亮氨酸氨肽酶，水解以亮氨酸残基为N-N-末端的肽键速末端的肽键速度最大。度最大。第22页/共66页 此法是多肽链此法是多肽链C-C-端氨基酸分析法端氨基酸分析法。多肽与肼在无。多肽与肼在无水条件下加热，水条件下加热，C-C-端氨基酸即从肽链上解离出来端氨基酸即从肽链上解离出来，其余的氨基酸则变成肼化物其余的氨基酸则变成肼化物。肼化物能够与。肼化物能够与苯甲苯甲醛醛缩合成不溶于水的物质而与缩合成不溶于水的物质而与C-C-端氨基酸分离。端氨基酸分离

14、。第23页/共66页 羧肽酶是一种肽链外切酶，它能从多肽链的C-端逐个的水解。根具不同的反应时间测出酶水解所释放出的氨基酸种类和数量，从而知道蛋白质的C-末端残基顺序。 目前常用的羧肽酶有四种：A,B,C和Y；A和B来自胰脏；C来自柑桔叶；Y来自面包酵母。 羧肽酶A能水解除Pro,Arg和Lys以外的所有C-末端氨基酸残基；B只能水解Arg和Lys为C-末端残基的肽键；Y都能水解。第24页/共66页第25页/共66页测定步骤测定步骤 ( (6 6) ) 多肽链断裂成多个肽段。可采用两种或多种不同的断裂方法将多肽样多肽链断裂成多个肽段。可采用两种或多种不同的断裂方法将多肽样品断裂成两套或多套肽段

15、或肽碎片，并将其分离开来。品断裂成两套或多套肽段或肽碎片，并将其分离开来。第26页/共66页 酶解法酶解法第27页/共66页第28页/共66页 化学法化学法 (Cyanogen bromide) ： 溴化氰水解法，它能选择性地切割由溴化氰水解法，它能选择性地切割由甲硫甲硫氨酸的羧基氨酸的羧基所形成的肽键。所形成的肽键。第29页/共66页测定步骤测定步骤 ( (7 7) )测定每个肽段的氨基酸顺序。测定每个肽段的氨基酸顺序。第30页/共66页ABCDE*ABCDE*A，*AB，*ABC，*ABCD，*ABCDE*A,*A+B, *A+B+C+D+E*A,*A+*B, *A+*B+*C+*D+*E

16、 1 2 3 4 5 结论结论：A B C D E( (7 7) )测定每个肽段的氨基酸顺序。测定每个肽段的氨基酸顺序。Sanger降解法第31页/共66页Edman 降解法降解法第32页/共66页一般测定步骤一般测定步骤(8)(8)确定肽段在多肽链中的次序。确定肽段在多肽链中的次序。 利用两套或多套肽段的氨基酸顺序彼利用两套或多套肽段的氨基酸顺序彼此间的交错重叠，拼凑出整条多肽链的氨此间的交错重叠，拼凑出整条多肽链的氨基酸顺序。基酸顺序。 重叠法重叠法 多肽多肽 氨基酸序列氨基酸序列第33页/共66页一般测定步骤一般测定步骤(9)(9)确定原多肽链中二硫键的位置。确定原多肽链中二硫键的位置。

17、第34页/共66页 一般采用胃蛋白酶处一般采用胃蛋白酶处理没有断开二硫键的理没有断开二硫键的多肽链，多肽链， 再利用双向电泳技术再利用双向电泳技术分离出各个肽段，用分离出各个肽段，用过甲酸处理后，将可过甲酸处理后，将可能含有二硫键的肽段能含有二硫键的肽段进行组成及顺序分析，进行组成及顺序分析，然后同其它方法分析然后同其它方法分析的肽段进行比较，确的肽段进行比较，确定二硫键的位置。定二硫键的位置。第35页/共66页蛋白质一级结构的实例蛋白质一级结构的实例 蛋白质中氨基酸顺序的测定 用几种酶或试剂把蛋白质水解成大小不同的片段，找出重叠部分，确定顺序。例1：有一个九肽， 用胰蛋白酶水解得到：（1）A

18、la-Ala-Trp-Gly-Lys,(2) Thr-Phe-Val-Lys; 用糜蛋白酶水解得到: (3)Val-Lys-Ala-Ala-Trp, (4)Thr-Phe, (5)Gly-Lys; 确定此九肽的氨基酸顺序。顺序为：Thr-Phe-Val-Lys- Ala-Ala-Trp-Gly-Lys第36页/共66页核酸推导法 优点：DNA测序技术成熟；对于经典化学难以分析的大分子蛋白质或生物体含量很低的蛋白质有效。 可与经典化学测序护卫补充。第37页/共66页 二 蛋白质的二级结构第38页/共66页肽链中的肽平面肽链中的肽平面 多肽链的主链由许多酰胺平面组成，平面之间以多肽链的主链由许多酰

19、胺平面组成，平面之间以碳原子碳原子相隔。而相隔。而C C-C-C键和键和C C-N-N键是单键，可以自由旋转，其中键是单键，可以自由旋转，其中C C-C-C键旋转的角度称键旋转的角度称，C C-N-N键旋转的角度称键旋转的角度称。和和这一对两这一对两面角决定了相邻两个酰胺平面的相对位置，也就决定了肽链的面角决定了相邻两个酰胺平面的相对位置，也就决定了肽链的构象。构象。 第39页/共66页蛋白质的二级结构(secondary structure)是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象 。定义：定义： 主要的化学键主要的化学键：

20、 氢键氢键主要形式：主要形式： 蛋白质的二级结构 - -螺旋螺旋 ( -helix ) - -折叠折叠 ( -pleated sheet ) - -转角转角 ( -turn ) 无规卷曲无规卷曲 ( random coil ) 第40页/共66页 蛋白质多肽链像螺旋一样盘曲上升，蛋白质多肽链像螺旋一样盘曲上升，每个氨基酸残基螺旋上升一圈，每圈螺每个氨基酸残基螺旋上升一圈，每圈螺旋的高度为，每个氨基酸残基沿轴上升，旋的高度为，每个氨基酸残基沿轴上升， 螺旋上升时，每个残基沿轴旋转螺旋上升时，每个残基沿轴旋转100100。 在同一肽链内相邻的螺圈之间形成氢链。在同一肽链内相邻的螺圈之间形成氢链。

21、- -螺旋有右手螺旋和左手螺旋之分，天然蛋白质绝螺旋有右手螺旋和左手螺旋之分，天然蛋白质绝大部分是右手螺旋，到目前为止仅在嗜热菌蛋白酶中发大部分是右手螺旋，到目前为止仅在嗜热菌蛋白酶中发现了一段左手螺旋。现了一段左手螺旋。 （二） -螺旋-螺旋结构的要点如下：螺旋结构的要点如下： -螺旋的稳定性主要靠氢键来维持。螺旋的稳定性主要靠氢键来维持。 第41页/共66页 除了上面这种典型的除了上面这种典型的-螺旋外，还有一些不典型的螺旋外，还有一些不典型的-螺螺旋，所以规定了有关螺旋的写法，用旋，所以规定了有关螺旋的写法，用“nS”来表示，来表示，n为螺旋为螺旋上升一圈氨基酸的残基数。上升一圈氨基酸的

22、残基数。S为氢键封闭环内的原子数为氢键封闭环内的原子数，典典型的型的-螺旋用螺旋用13表示表示，非典型的，非典型的-螺旋有螺旋有10， 16（螺旋）等。螺旋）等。第42页/共66页一些侧链基团虽然不参与螺旋，但他们可影响一些侧链基团虽然不参与螺旋，但他们可影响-螺旋的稳定性螺旋的稳定性 在多肽链中连续的出现带同种电荷的极性氨基酸，在多肽链中连续的出现带同种电荷的极性氨基酸，-螺旋就不稳定。螺旋就不稳定。 在多肽链中只要出现在多肽链中只要出现pro，-螺旋就被中断，产生一个弯曲螺旋就被中断，产生一个弯曲（bend）或结节（）或结节（kink）。）。 Gly的的R基太小，难以形成基太小，难以形成-

23、螺旋所需的两面角，所以和螺旋所需的两面角，所以和Pro一样一样也是螺旋的最大破坏者。也是螺旋的最大破坏者。 肽链中连续出现带庞大侧链的氨基酸如肽链中连续出现带庞大侧链的氨基酸如Ile，由于空间位阻，也难以，由于空间位阻，也难以形成形成-螺旋。螺旋。 第43页/共66页也是pauling等人提出来的,它是与-螺旋完全不同的一种结构。为由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，为由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而形成的。肽链的主链通过链间的氢键交联而形成的。肽链的主链呈锯齿状折叠构象。呈锯齿状折叠构象。（三） -折叠第44页/共66页（三）（三） -折叠折叠多肽链充分伸展，

24、相邻肽单元之间折叠成锯多肽链充分伸展，相邻肽单元之间折叠成锯齿状结构，侧链位于锯齿结构的上下方。齿状结构，侧链位于锯齿结构的上下方。 两链间的肽键之间形成氢键，以稳固两链间的肽键之间形成氢键，以稳固 -折叠折叠结构。氢键与螺旋长轴垂直。结构。氢键与螺旋长轴垂直。 也是pauling等人提出来的,它是与-螺旋完全不同的一种结构。为由两条或多条几乎完全伸展的肽为由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联链平行排列，通过链间的氢键交联而形成的。肽链的主链呈锯齿状折而形成的。肽链的主链呈锯齿状折叠构象。叠构象。第45页/共66页两段以上的 -折叠结构平行排列 ，两链间可顺向平行，也可反

25、向平行 。 每一个氨基酸在主轴上所占的距离，平行每一个氨基酸在主轴上所占的距离，平行的是，反平行的是。的是，反平行的是。 第46页/共66页-螺旋结构-折叠结构氢键链内氢键氢键平行于轴链间氢键氢键垂直于轴R基伸向外侧分布在片层的上下第47页/共66页（四） -转角和无规卷曲转角（-turn): -转角是指蛋白质的分子的多肽链经常出现180的回折，在回折角上的结构就称-转角，也称发夹结构，或称U形转折。 肽链内形成180回折。含4个氨基酸残基，第一个氨基酸残基与第四个形成氢键。 第二个氨基酸残基常为Pro。第48页/共66页 - -转角转角2.2.无规卷曲无规卷曲( random coil )(

26、 random coil ) : :无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构那部分肽链结构, ,但许多蛋白质的功能部位但许多蛋白质的功能部位常常埋伏在这里常常埋伏在这里。 第49页/共66页（五）蛋白质的超二级结构 超二级结构是1973年Rossmann提出的，它是指二级结构的基本结构单位（-螺旋，-折叠等）相互聚集，形成有规律的二级结构的聚集体。已知的超二级结构主要有，x，-曲折和-折叠筒等。 第50页/共66页：是两个：是两个-螺旋互相螺旋互相缠绕，缠绕， 形成一个左手超形成一个左手超螺旋。螺旋。 x：是两段平行的：是两段平行的-折叠通过折叠通过一

27、段连接链一段连接链x连接而形成的结构。连接而形成的结构。如如x为为- 螺旋则为螺旋则为；最常见；最常见的为两个的为两个聚集体连在一起形聚集体连在一起形成成 结构，称结构，称Rossmann折叠。折叠。 Rossmann折叠折叠第51页/共66页如如为为-折叠，则为折叠，则为。 如如x为无规卷曲，则为为无规卷曲，则为c。 -曲折（曲折（-meander-meander）：）：是三条或三条以上反平行的是三条或三条以上反平行的-折叠通过短链，如折叠通过短链，如-转转角相连。角相连。 第52页/共66页钙结合蛋白中结钙结合蛋白中结合钙离子的模体合钙离子的模体 锌指结构锌指结构 第53页/共66页（六）

28、 结构域 由多肽链上相邻的超二级结构紧密相连，进一步折叠形成一个或多个相对独立的致密三维实体，称为结构域。 最常见的结构域约含最常见的结构域约含100200个氨基酸残个氨基酸残基，少至基，少至40个左右，多至个左右，多至400个以上。个以上。 结构域是球状蛋白质的折叠单位，多肽结构域是球状蛋白质的折叠单位，多肽链折叠的最后一步是结构域的缔合链折叠的最后一步是结构域的缔合。 对那些较小的蛋白质分子来说，结构域和三级对那些较小的蛋白质分子来说，结构域和三级结构往往是一个意思，也就是说是单结构域的。一结构往往是一个意思，也就是说是单结构域的。一般来说，大的蛋白质分子可以由般来说，大的蛋白质分子可以由

29、2 2个或更多个结构个或更多个结构域组成。域组成。第54页/共66页 结构域有时也称功能域，功能域是指有功能的部分。功能域可以是一个结构域，也可以是两个或两个以上的结构域组成。 从动力学的角度耒看，一条长的多肽链先折叠成几个相对独立的区域，再缔合成三级结构要比直接折叠成三级结构更合理。 从功能的角度耒看，酶蛋白的活性中心往往位于结构域之间，因为连接各个结构域的常常是一条松散的肽链，使结构域在空间上摆动比较自由，容易形成适合底物结合的空间。第55页/共66页三、蛋白质的三级结构三、蛋白质的三级结构整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子

30、在三维空间的排布位置。三级结构主链中所有原子在三维空间的排布位置。三级结构主要靠非共价键来维持。要靠非共价键来维持。 （一） 定义 溶菌酶第56页/共66页肌红蛋白是由一条多肽链折叠盘绕成近似肌红蛋白是由一条多肽链折叠盘绕成近似球状球状的构象。的构象。(2) 主链的主链的80%左右是右手螺旋，其余为无规卷曲左右是右手螺旋，其余为无规卷曲，一条多肽链，一条多肽链 共有共有8个螺旋区（个螺旋区（A、B、C、D、E、F、G、H），），7个非螺个非螺 旋区（二个在末端，中间有五个）。旋区（二个在末端，中间有五个）。(3) 氨基酸残基的氨基酸残基的亲水基团几乎全部分布在分子的表面亲水基团几乎全部分布在分

31、子的表面，而疏而疏 水基团几乎全部在分子的内部。水基团几乎全部在分子的内部。(4) 血红素血红素辅基垂直地伸出分子表面，通过一个辅基垂直地伸出分子表面，通过一个His残基和分子残基和分子 内部相连。内部相连。 球蛋白三级结构的特征 球状蛋白质的三维结构有明显的折叠层次 二级结构-超二级结构-三级结构第57页/共66页 从目前对球状蛋白质二、三级结构研究的资料来看，从目前对球状蛋白质二、三级结构研究的资料来看，它们有一些共同的特点：它们有一些共同的特点： (1) 在球状蛋白质分子中在球状蛋白质分子中,一条多肽链往往通过一部一条多肽链往往通过一部分分-螺旋，一部分螺旋，一部分-折叠，一部分折叠，一

32、部分-转角和无规卷转角和无规卷曲等使肽链折叠曲等使肽链折叠 盘绕成近似盘绕成近似球状球状的构象。的构象。(3) 球状蛋白质的表面往往有内陷的空穴，空穴周围球状蛋白质的表面往往有内陷的空穴，空穴周围有许多疏有许多疏 水侧链，是水侧链，是疏水区疏水区，这空穴往往是，这空穴往往是酶的活酶的活性部位或蛋白质性部位或蛋白质 的功能部位的功能部位。球状蛋白质含有多种二级结构原件(2) 球状蛋白质的大多数极性侧链总是暴露在分子球状蛋白质的大多数极性侧链总是暴露在分子表面形表面形成亲水面成亲水面，而大多数非极性侧链总是埋在分，而大多数非极性侧链总是埋在分子内部形成子内部形成疏水核疏水核。 第58页/共66页亚基之间的结合力主要是亚基之间的结合力主要是疏水作用疏水作用，其次，其次是是氢键和离子键氢键和离子键。四、蛋白质的四级结构蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级蛋白质的四级结构结构 。有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白每一条