生物化学复习资料

1、生物化学复习资料1.氨基酸的结构特点：在20种标准氨基酸中只有脯氨酸为亚基氨酸，其他氨基酸都是-氨基酸，除了甘氨酸之外，其他氨基酸的-碳原子都结合了4个不同的原子或基团（羧基、氨基、R基和一个氢原子）。所以-碳原子是一个手性碳原子，氨基酸是手性分子，有L-氨基酸与D-氨基酸之分，标准氨基酸均为L-氨基酸。2.酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸（R基所含的羧基在生理条件下可以给出H+的带负电荷） 碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸（R基所含的咪唑基在生理条件下可以给出H+的带负电荷） 芳香族氨基酸：色氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸3.氨基酸的两性电离：氨基酸都含有氨基和羧基，氨基可以结合H+而带正电荷，羧基可

2、以给出H+而带负电荷，所以氨基酸是两性电解质，氨基酸的这种解离特征成为两性解离。 等电点：氨基酸在溶液中的解离程度受ph影响，在某一ph值条件下，氨基酸解离成阴离子和阳离子的趋势和程度相同，溶液中氨基酸的静电荷为0，此时溶液的ph值称为该氨基酸的等电点。4.试比较蛋白质和多肽的区别：多肽链是蛋白质的基本结构，实际上蛋白质就是具有特定构象的多肽，但多肽并不都是蛋白质（分子量10kDa的是多肽，分子量10kDa的是蛋白质，胰岛素例外，它是蛋白质一个多肽分子只有一条肽链，而一个蛋白质分子通常含有不止一条肽链多肽的生物活性可靠与其构象无关，而蛋白质则不然，改变蛋白质的构象会改变其生物活性许多蛋白质含有

3、辅基，而多肽一般不含辅基5.简述蛋白质的一二三四级结构，常见的二级结构有哪些？ 一：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构，包括二硫链的位置 二：蛋白质多肽链局部片段的构象，不涉及侧链的空间排布：螺旋、折叠、转角、无规则卷曲。 三：在一级结构中相隔较远的一些氨基酸依靠非共价键及少量共价键相互结合，使多肽链在二级结构基础上进一步折叠，形成特定的空间结构，这就是蛋白质的三级结构。 四：多亚基蛋白的亚基按特定的空间排布结合在一起，构成该蛋白质的四级结构6.维持蛋白质各级结构的主要作用力有：肽键 H键 疏水作用、H键、部分离子键、少量共价键7.蛋白质的紫外吸收有何特点：单纯蛋白质不吸收可见光

4、，是无色的。一些缀合蛋白质的辅基能吸收可见光，所以呈现不同的颜色，如血红素使血红蛋白呈红色。不过因为两点而对紫外线有吸收：其肽键结构对220nm以下的紫外线有强吸收 是所含的色氨酸和酪氨酸对280nm的紫外线有强吸收，在一定条件下，蛋白质溶液对280nm紫外线的吸光度与其浓度成正相关，在分离分析蛋白质时常以此作为检测手段。8.变性：在一些因素作用下，蛋白质的天然构象被破坏，从而导致其理化性质改变，生物活性丧失 复性：当变性程度较轻时，除去其变性因素，蛋白质能恢复或部分恢复其原来构象及功能。9.蛋白质的两性解离：因为他们肽链主链C端的羧基，谷氨酸的-羧基和天冬氨酸的-羧基，可以给出H+而带负电荷

5、，也有肽链主链N端的氨基，赖氨酸的-氨基，精氨酸的胍基和组氨酸的咪唑基，可以结合H+而带正电10.引起蛋白质变性的因素： 物理因素（高温、高压、震荡、紫外线、超声波） 化学因素（强酸、强碱、乙醇、丙酮、尿素、重金属盐和去污剂eg.十二烷基硫酸钠）核酸化学1.简述DNA双螺旋结构的基本内容： DNA是由两股链反向互补构成的双链结构：在该结构中，由脱氧核糖与磷酸交替连接构成的主链位于外侧，碱基位于内侧，双链碱基之间配成Watson-Crick碱基对而A=T, C=G，碱基互补配对原则。 DNA双链进一步构成右手双螺旋结构：在双螺旋中，碱基平面与螺旋轴垂直 H键和碱基堆积力维持DNA双螺旋结构的稳定

6、性2.比较DNA的双螺旋结构与蛋白质的-螺旋结构 DNA的双螺旋结构是DNA的典型二级结构，蛋白质的-螺旋结构是蛋白质的典型二级结构螺股主链侧链螺距DNA双螺旋双股右手螺旋由磷酸与脱氧核糖交替构成，在双螺旋外表碱基在双螺旋内部，以H键行程Watson-Crick碱基对3.4nm含10个碱基对蛋白质 -螺旋单股右手螺旋由-C-C-N-重复构成，在螺旋内部氨基酸R基，在螺旋外表0.54nm含36个氨基酸3.RNA的种类及其生物学作用：mRNA：传递遗传信息 tRNA：转运氨基酸，识别密码子 rRNA：构成核糖体 核酶：催化活性4.简述tRNA二级结构的基本特点：tRNA都具有三叶草的二级结构，该结

7、构中有四臂三环，即氨基酸臂，反密码子臂和反密码子环，TC臂和TC环，二氢尿嘧啶臂和二氢尿嘧啶环。其中氨基酸可以结合氨基酸，而反密码子环则含有三个碱基组成的反密码子。5.mRNA的结构特点：种类多，寿命短，含量少，占细胞总RNA的10%以下6.核酸（DNA）的变性:指DNA的分子由稳定的双螺旋结构松解为无规则线性结构的现象，确切地说是维持双螺旋稳定性的H键和疏水键的断裂。 核酸的复性：缓慢降低温度，恢复生理条件，变性DNA单链会自发互补结合，重新合成原来的双螺旋姐结构。7.简述DNA的解链温度（Tm）：使DNA变性链达到50%时的温度，又称为变性温度、溶解温度、熔点，与DNA大小碱基组成、溶液的

8、ph值、离子强度有关。酶1.酶的特点：催化效率极高，特异性极高，酶蛋白不稳定，酶的活性可以调节2.酶原：有些酶在细胞内侧合成或初分泌时只有酶的无活性前体，必须水解掉一个或几个特定的肽段，是酶蛋白构象发生改变，从而表现出酶的活性，酶的这种无活性前体，即酶原。 酶的激活：无活性的酶原转化成有活性的酶的过程。实际上是形成或暴露酶的活化中心的过程。3.酶按分子组成分为：单纯酶：仅由氨基酸构成的酶 结合酶：由蛋白质部分和非蛋白质部分构成。4.全酶由哪两部分组成：脱辅基酶蛋白+辅助因子=结合形成的复合物全酶（只有全酶才具有催化活性） 酶促反应的特异性：酶对催化反应的底物和反应类型具有选择性 反应类别由什么

9、决定：酶对其底物结构选择的程度5.酶活性中心的必须基团分为哪两大类，在酶促反应中其作用是什么？ 分子活性中心外：维持酶活性中心的构象所必需的 必须基团 结合基团：与底物结合，使底物与一定构象的酶形成复合物，又称为中间产物 位于活性中心内 催化基因：改变底物中某种化学键的稳定性，使底物发生反应生成产物6.Km值有哪些有关，与哪些无关，有何意义？Km只与酶的性质，底物的种类，酶促反应的条件（温度、ph离子强度）有关，与酶的浓度无关。 意义：Km值是反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度 Km是酶的特征常数，可反应酶的种类 Km值反应酶和底物的亲和力 分析酶的激活剂和抑制剂。7.酶蛋白与辅助因子的关

10、系：酶蛋白决定酶的专一性（特异性），辅助因子具体参与化学反应，决定反应类型 单纯的酶蛋白或单纯的辅助因子都没有催化活性，必须要结合成全酶才有催化活性 一种酶蛋白常只需一种辅助因子构成一种全酶，催化一种化学反应，得到一一定的产物 一种辅助因子可以与一类酶蛋白构成不同的全酶，催化不同的化学反应，得到不同的产物8.试比较三种可逆性抑制作用的特点（P77)作用特点竞争性抑制作用非竞争性抑制作用反竞争性抑制作用与抑制剂I结合的成分酶E,ESESE（酶）Km的变化增大不变减小S（底物）Vmax不变降低降低E+S可逆反应符号ES竞争性抑制作用：抑制剂结构与底物结构相似，共同竞争酶的活性中心，抑制作用的大小与

11、抑制剂和底物的相对浓度有关。Km升高，Vmax不变非竞争性抑制作用：抑制剂与底物结构不相似或完全不同，它只与活性中心以外的必需基团结合使E和ES都下降。该抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关：Km不变，mVax下降反竞争性抑制作用：抑制剂并不与酶直接结合，而是与ES复合物结合成ESI，使酶失去催化活性，结合的ESI则不能。分解成产物，Km减小，Vmax降低9.以磺胺药为例说明竞争性抑制作用在临床上的作用（P74） 磺胺类药物是对氨基苯甲酸的结构类似物，能与二氢叶酸合成酶结合，抑制二氢叶酸的合成。 磺胺增效剂与二氢叶酸结构相似，能与二氢叶酸还原酶结合，抑制二氢叶酸还原成四氢叶酸。10.简述温度对酶

12、促反应影响的双效型 升高温度可以增加活化分子数目，反应速度提高（在一定范围内） 温度超过一定范围，则会导致酶蛋白变性失活，使酶促反应速度降低 酶促反应速度最快时反应速度称为该酶促反应的最适温度。 最适温度：T增加活化分子数目起主导作用，反应速度提高 最适温度：T使酶蛋白变性起主导作用，反应速度降低11.何谓同工酶：指能催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子组成，分子结构和理化性质及免疫学性质和电泳行为都不相同的一组酶，是生命在长期进化过程中基因突变的产物12.酶的催化作用有哪些特点：只催化热力学上允许的化学反应 提高化学反应速率，但不改变化学平衡 催化作用：降低化学反应的活化能 本身无质和量的改变

13、 催化效率极高 具有很高的特异性 酶蛋白容易失活 酶活性可以调节13.酶的专一性：绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性维生素与微量元素1.维生素有哪些特点：维生素种类很多，化学结构各异，本质上都属于小分子有机化合物 维生素既不是构成机体组织结构的原料，也不是供能物质，但在代谢过程中发挥着重要作用，他们大多数参与构成酶的辅助因子 维生素的需求量很少，但多数不能在体内合成或质量不足，必须从食物中摄取 维生素摄取不足会造成代谢障碍，但若应用不当或长期过量摄取，也会出现中毒症状2.B族维生素和辅酶的关系3.试述维生素C维持生物膜正常功能的原因：维生素C能把氧化型谷胱甘肽GSSG还原成还原型谷胱肽GS

14、H,GSH能还原细胞膜过氧化脂质，保护细胞膜。4.缺乏维生素A为什么会引发夜盲症：维生素A即抗干眼病维生素，其活性形式包括视黄醛、视黄酸 维生素A构成视觉细胞的感光成分 人的视网膜上有两种感光细胞：视锥细胞主要感受强光，视杆细胞主要感受弱光。视杆细胞内的感光物质为视紫红质，可以感受弱光而产生暗视觉。视紫红质是由视蛋白与II-顺视黄醛构成的，所以视杆细胞合成视紫红质需要维生素A，缺乏维生素A会影响视紫红质的合成，导致感受弱光的能力减退，出现夜盲症5.卫生么多晒太阳是预防维生素D缺乏的有效方法？在人体内，胆固醇可以转化成T-脱氢胆固醇，然后在皮下经紫外线转化成维生素D3，一般人只需充分接受阳光照射

15、，体内合成维生素D就可以满足生理需要生物氧化1.试述生物氧化的特点P96 营养物质在体内通过生物氧化分解与在体外氧化分解或燃烧的化学本质是相同的，表现在耗氧量相同，终产物相同，释放的能量也相同。 特点：生物氧化过程是由细胞内ph值接近中性和约37的溶液中逐步进行的一系列酶促反应完成的 营养物质在生物氧化过程中逐步释放能量，并尽可能多地从化学能的形式储存与高能化合物中，使其得到最有效的利用 生物氧化的产物CO2是由有机酸发生脱羧反应生成的，并非体外氧化对C直接与O2反应生成 生物氧化的产物水主要是营养物质分子脱下的H经一系列传递反应最终与O2结合生成的，并非体外氧化时物质中的H直接与O2反应生成

16、2.CO氧化物卫什么能引起细胞窒息死亡？ CO能与血红蛋白结合，从而导致O2与血红蛋白结合率减少，机体供氧不足，引起窒息死亡。氧化物对呼吸链的电子传递选择性有阻断作用，这种抑制剂阻断电子传递的结果，一致了ATP的合成，以致呼吸停止，能源断绝，严重时危及生命。3.甲状腺机能亢进患者一般表现为基础代谢率提高，请运用生化知识说明： 甲状腺激素能诱导许多组织细胞膜Na+、K+、ATPase的合成，是ATP分解成ADP和Pi的速度加快，进入线粒体的ADP量增加，从而使氧化磷酸化速度加快。甲状腺激素还能促进解偶联蛋白基因的表达，使线粒体内膜的解偶联蛋白增加。上述两种调节都会使机体耗氧量增加，姑甲状腺功能亢

17、进患者常出现基础代谢率增高，怕热和易出汗等症状。4.抑制氧化磷酸化的物质有哪几类？机制如何？ 在生物氧化过程中，氧化释放的电子经呼吸链传递给O2生成H2O，所释放的自由能推动ADP磷酸化生成ATP，这一过程为氧化磷酸化，氧化磷酸化产生的ATP均占ATP总量的80%5.NADH氧化呼吸链是如何组成的？说明各个组成成分在呼吸链中的作用 线粒体内的NADH讲电子送入呼吸链，并按一下顺序传递给O2，生成H2O：NADH复合体Q复合体IIICytc复合体IVO26.呼吸链中共有几组复合体，并说明每一复合体的组成和功能NADH脱氢酶黄素蛋白TMN、铁硫蛋白Fe-S从NADH向Q传递电子琥珀酸脱氢酶黄素蛋白

18、FAD、铁硫蛋白Fe-S从琥珀酸向Q传递电子Q-CytC还原酶铁硫蛋白Fe-S、细胞色素（血红素）从Q向CytC传递电子CytC氧化酶细胞色素CuA、血红素CuB从CytC向O2传递电子琥珀酸氧化呼吸链：线粒体中的琥珀酸将电子送入琥珀酸氧化呼吸链，并按以下顺序传递给O2生成H2O。琥珀酸复合体IIQ集合体IIICytC复合体IVO2糖代谢1.糖酵解有何意义：P117 为某些组织细胞的重要功能途径：如 红细胞、视网膜、骨髓、人脑等 糖酵解的中间产物是其他物质的合成原料2.论述三羧酸循环的总结过及其主要特点： 每一循环氧化1个乙酰基，通过2次脱羧生成2个CO2，通过4次脱氢给出4对H（4x2H)，

19、其中3x2H以NAD+为受氢体。4x2H通过氧化磷酸化可以推动合成11个ATP。另外，三羧酸循环还通过底物水平磷酸化合成1个ATP，这样每氧化1个乙酰基共产生12个ATP。 三羧酸循环有3种关键酶，即柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶和-酮戊二酸脱氢酶系。其中异柠檬酸脱氢酶是重要的调节酶，他们所催化的反应在生理条件下是不可逆的，所以三羧酸循环是不可逆的。 三羧酸循环本身不会改变中间产物的总量，即不会消耗中间产物。不过，其他代谢会消耗三羧酸循环的中间产物，需要及时补充，三羧酸循环中间产物最基本的补充方式是有丙酮酸羧化生成草酰乙酸。3.糖的有氧氧化及三所循环有何生理意义： 三羧酸循环：产生大量能量 三羧酸

20、循环是糖类、脂类和蛋白质分解代谢的共同途径 三羧酸循环是糖类、脂类和蛋白质代谢联系的枢纽 循环过程中的某些中间产物是合成一些物质的原料4.比较糖酵解与有氧氧化的不同点糖酵解有氧氧化反应条件供氧不足供养充足反应部位细胞液中进行细胞液、线粒体终产物丙酮酸生成乳酸丙酮酸CO2+H2O产能2ATP24ATP5.计算1分子葡萄糖在肌肉组织中彻底氧化可净生成多少分子ATP6.计算从糖原开始的1个葡萄糖单位在肝脏彻底氧化可净生成多少ATP7.磷酸戊糖途径有何生理意义： 磷酸戊糖途径生成的5-磷酸核糖和NADPH是生命物质的合成原料 5-磷酸核糖：磷酸戊糖途径是体内利用葡萄糖生成5-磷酸核糖的唯一途径，5-磷

21、酸核糖是核苷酸的合成原料 NADPH：磷酸戊糖途径的另一个重要意义是提供细胞代谢所需的NADPH NADPH的生理功能：为脂肪酸和胆固醇等物质的合成提供H 参与肝脏内的生物转化 作为谷胱甘肽还原酶的辅酶，参与CSSG（氧化型谷胱甘肽）还原成GSH（还原型谷胱甘肽）的反应8.肝糖原和肌糖原的代谢途径有何不同？为什么？P128 肌糖原血糖（葡萄糖） 肌糖原乳酸葡萄糖肌糖原 肌肉组织中缺乏葡萄糖-6-磷酸酶，所以肌糖原分解产生的6-磷酸葡萄糖不能水解生成葡萄糖，只能将6-磷酸葡萄糖（糖酵解）乳酸（血液循环）肝脏（糖异化）葡萄糖血液被肌肉组织吸收9.肝糖原的合成与分解有何生理意义？糖原的合成与分解是维

22、持血糖正常水平的重要途径。人的进食是间断的，所以机体必须储存一定的糖以备不进食时的生理需要，糖原是糖的储存形式，进食后过多的糖可以在肝脏和肌肉组织中合成糖原储存起来，以免血糖浓度过高。当停止进食时，如果血糖浓度下降，肝糖原会分解成葡萄糖释放入血液补充血糖。10.为什么说肌肉活动剧烈时，肌糖原也是补充血糖的途径？P12811.简述人体内6-磷酸葡萄糖有哪些代谢去向？ 经糖酵解途径生成乳酸 经糖的有氧氧化途径生成CO2和H2O并释放能量 经磷酸戊糖途径生成NADPH和磷酸核糖 经糖醛酸途径生成葡糖醛酸 经糖原合成途径合成糖原 脱磷酸生成葡萄糖12.糖异生有何意义：主要在饥饿时，饱食高蛋白食物时或剧

23、烈运动时进行 在饥饿时维持血糖水平的相对稳定 参与食物氨基酸的转化与储存 参与乳酸的回收利用 糖异生：指由非糖物质合成葡萄糖的过程 血糖：指血液中的游离葡萄糖13.简述细胞液中的草酰乙酸转变为葡萄糖的反应途径,其过程有哪些糖异生的关键酶参与：14.血糖有哪些来源与去路？ 来源：食物糖消化吸收 肝糖原分解 肝脏内糖异生作用 去路：氧化分解供能 合成糖原 转化成其他糖类或非糖物质 血糖过高时随尿液排出15.简述胰岛素的作用机制： 胰岛B细胞分泌的胰岛素是唯一能降低血糖浓度的激素 促进葡萄糖进入肌肉，脂肪组织细胞内进行代谢 诱导糖酵解关键酶的生成，促进糖的氧化分解 促进糖原的合成 促进糖转化成脂肪

24、抑制糖原分解和糖异生（抑制糖异生的关键酶）16.试论述肝脏对血糖浓度的调节 肝脏是维持血糖浓度的最主要器官，是通过控制糖原的合成与分解及糖异生来调节血糖的 当血糖浓度高于正常水平时，肝糖元合成作用加强，促进血糖消耗；糖异生作用减弱，限制血糖补充，从而使血糖浓度降至正常水平 当血糖浓度低于正常水平时，肝糖元分解作用加强，糖异生作用加强，从而使血糖浓度升至正常水平 当然肝脏对血糖浓度的调节是在神经和激素的控制下进行的17.试从糖尿病的发病机理，解释糖尿病患者“三多一少”的临床表现 糖尿病患者除了表现为高血糖和尿糖外，尚有“三多一少”的症状，即“多食、多饮、多尿、体重减轻” 糖尿病患者的糖氧化供能途

25、径发生障碍，机体所需能量不足，故患者饥饿多食 多食进一步使血糖升高，血糖升高超过肾糖阈时出现糖尿，堂的大量排出必然带走大量水分，因而多尿 多尿失水过多，血液高渗引起口渴，因而多饮 由于唐氧化功能途径发生障碍，体内大量动员脂肪，严重时组织蛋白也要氧化供能，因而消耗多，身体逐渐消瘦体重减轻。脂类代谢1.试述血浆脂蛋白的组成和分类：是脂类和蛋白质组成的颗粒，是脂类在血浆中的存在形式和转运形式。脂类不溶于水，所以必须与蛋白质结合才能在血浆中转运。 电泳分类法：各类脂蛋白的颗粒大小和所带电荷的不同，所以在电场中移动的速度也不同。 分离：脂蛋白、前脂蛋白、脂蛋白、乳糜颗粒 超速离心法（密度分类法）：在脂蛋

26、白中，脂类和蛋白质的含量不同，所以密度也就不同。 从小到大：乳糜颗粒（CM）、极低密度脂蛋白（VLDL）、低密度脂蛋白（LDL)、高密度脂蛋白（HDL） 正常人空腹血浆中不存在CM，VLDL占极少量，LDL占2/3，HDL占1/32.血浆中各类脂蛋白的主要成分和功能 CM：从小肠转运甘油三酯和胆固醇至肝脏及 形成于小肠粘膜 转运来自食物中的外源性甘油三酯和胆固醇。 VLDL：形成于肝脏，转运肝脏合成的内源性甘油三酯（TG）和胆固醇 HDL:形成于肝脏，少量形成于小肠，是从肝脏外组织向肝脏转运胆固醇 LDL：血浆中由VLDL转化而来，从肝脏向肝外组织转运胆固醇3.试述脂肪酸氧化的过程及所需的酶

27、脂肪酸氧化有多条途径，其中最主要的是氧化 脂肪酸由位于线粒体外膜上的脂酰辅酶A合成酶催化活化成脂酰辅酶A 脂酰辅酶A以L-肉碱为载体转运进入线粒体，需要肉碱酰基转移酶I、肉碱酰基转移酶II催化 脂酰辅酶A接下来的氧化过程包括脱氢、加水、在脱氢和硫解四步反应，最终降解成乙酰辅酶A，由脂酰辅酶A脱氢酶，-烯脂酰辅酶A水化酶、-羟脂酰辅酶A脱氢酶、-酮脂酰辅酶A硫解酶催化。4.试述酮体生成的组织、原料及过程 酮体包括乙酰乙酸、-羟丁酸和丙酮，以乙酰辅酶A为原料在肝脏线粒体内合成 2分子乙酰辅酶A由硫解酶催化缩合，生成乙酰乙酰辅酶A 乙酰乙酰辅酶A由HMG-CoA合成酶催化与1分子乙酰辅酶A缩合，生成

28、HMG-CoA HMG-CoA由HMG-CoA裂解酶催化裂解，生成乙酰乙酸和乙酰辅酶A 乙酰乙酸由-羟丁酸脱氢酶催化还原，生成-羟丁酸 乙酰乙酸由乙酰乙酸脱羧酶催化脱羧，生成丙酮5.血脂的成分：甘油三酯、磷脂、胆固醇酯、脂肪酸 定义：血浆中所含脂类的统称6.何谓酮体？酮体在何处生成？在何处氧化？ 包括乙酰乙酸、-羟丁酸和丙酮，是脂肪酸分解代谢的正常产物，在肝脏内合成，在线粒体内被氧化7.试述酮体生成和利用的生理意义 酮体是脂肪酸代谢的正常产物，是乙酰辅酶A的转运形式，肝脏的氧化能力最强，可以为其他组织代加工，指脂肪酸氧化成乙酰辅酶A，但乙酰辅酶A不能直接透过细胞膜，必须转运成酮体 酮体是水溶性

29、分子，容易透过毛细血管壁，被肝脏组织特别是心脏、肾脏和骨骼肌吸收和利用。饥饿时血糖水平下降，脑组织也可提供酮体 在长期饥饿、糖尿病或进食高脂低糖膳食时，酮体合成增加，超过肝脏组织利用酮体的能力，导致血液中酮体积累，成为酮血症，此时尿液中出现酮体，成为酮尿症。乙酰乙酸和-羟丁酸都是有机酸，所以酮体积累会导致血液ph值下降，发生代谢性酸中毒。8.试述脂肪酸合成的原料来源和合成部位 除了从食物摄取之外，脂肪酸主要在体内合成 乙酰辅酶A和NADPH是脂肪酸合成原料，糖类、脂类和蛋白质分解代谢均可以产生乙酰辅酶A，NADPH主要来自磷酸戊糖途径 脂肪酸合成还需要ATP、生物素、CO2、和Mn2+或Mg2

30、+等 脂肪酸是在肝脏、乳腺和脂肪组织等细胞质中合成的 肝脏是人体内脂肪酸合成最活跃的场所，其合成能力较脂肪组织大8-9倍9.胆固醇能转化成那些物质？ 胆固醇在人体内不能分解成CO2和H2O，但可以转化成具有重要生物活性的物质 在肝脏中转化成胆汁酸 在肾上腺皮质中转化成肾上腺皮质激素，在卵巢和睾丸等性腺中转化成性激素 在肝脏和肠粘膜细胞内转化成T-脱氢胆固醇（维生素D原），后者存于皮下，经过紫外线照射后转化成维生素D310.胆固醇酯化的过程及所需酶 在细胞内，胆固醇由脂酰辅酶A胆固醇酰基转移酶催化以酰基辅酶A获得一个酰基，生成胆固醇酯 在血浆中，胆固醇由磷脂酰胆碱胆固醇酰基转移酶（LCAT）催化

31、从磷脂酰胆碱获得一个酰基，生成胆固醇酯。11.何谓载脂蛋白？其主要功能如何？血浆脂蛋白中的蛋白质成分？ 结合及转运脂类，此外不同载脂蛋白还有其特殊功能12.1分子14碳的脂肪酸彻底氧化分解为CO2和H2O时，需经过多少次-氧化？净生成多少分子ATP？ 经6次氧化生成7个乙酰辅酶A，6FADH2和6NADH，他们继续代谢可生成ATP：7x12+6x2+6x3=114ATP 1分子14碳的脂肪酸活化时消耗2ATP 所以净生成112ATP13.简述体内糖是如何转变成脂肪的 葡萄糖经过有氧氧化途径可生成乙酰辅酶A，葡萄糖经过磷酸戊糖途径可生成NADPH，乙酰辅酶A和NADPH可以用来合成脂肪酸 糖代谢可产生ATP，ATP可将脂肪酸活化成脂酰辅酶A 葡萄糖在糖酵解途径中产生的磷酸二