高中生物 酶课件 新人教版

1、1第五章第五章 酶酶酶的概念酶的分类与命名酶的化学本质酶的结构与功能的关系酶作用的专一性酶作用的机理酶促反应的速度和影响酶促反应速度的因素酶的制备与酶活力的测定酶的应用提要提要2一、酶的概念一、酶的概念酶是生物细胞产生的、具有催化能力的生物催化剂。酶是生物细胞产生的、具有催化能力的生物催化剂。定义定义：酶是生物体内进行新陈代谢不可缺少的受多种：酶是生物体内进行新陈代谢不可缺少的受多种因素调节控制的具有催化能力的生物催化剂。因素调节控制的具有催化能力的生物催化剂。酶具有一般催化剂的特征酶具有一般催化剂的特征（即共性）：（即共性）：1.只能进行只能进行热力学热力学上允许上允许进行的反应进行的反应；

2、2.可以缩短化学反应到达平衡的时间，可以缩短化学反应到达平衡的时间，而不改变反应的平衡点；而不改变反应的平衡点；3.通过通过降低活化能降低活化能加快化学反应加快化学反应速度。速度。2002年年100酶促反应中酶的作用在于（酶促反应中酶的作用在于（ ）A提高反应的活化能提高反应的活化能 B.促使正向反应速度的提高促使正向反应速度的提高C降低反应的活化能降低反应的活化能 D以上都不对以上都不对 37 蔗糖在常温下很稳定，这是因为：蔗糖在常温下很稳定，这是因为：A 蔗糖需要较高的活化能蔗糖需要较高的活化能 B 蔗糖是天然防腐剂蔗糖是天然防腐剂C 蔗糖处于一种低能级状态蔗糖处于一种低能级状态 D 葡萄

3、糖不易同其他化合物反应葡萄糖不易同其他化合物反应解析：物质要发生化学反应必须先被活化，分子由常态转变为活化状态所需的能量，解析：物质要发生化学反应必须先被活化，分子由常态转变为活化状态所需的能量，称为活化能。活化能越高，物质越不易被活化，越不易发生发应，也就越稳定。酶称为活化能。活化能越高，物质越不易被活化，越不易发生发应，也就越稳定。酶能降低化学反应的活化能。答案：能降低化学反应的活化能。答案：A 3酶的催化特点酶的催化特点(即特性）即特性）：1.高效性高效性：通常要高出非生物催化剂催化活性的：通常要高出非生物催化剂催化活性的1061013倍。倍。2.专一性专一性：酶对：酶对底物底物具有严格

4、的选择性具有严格的选择性。3.敏感性敏感性：对环境条件极为敏感：对环境条件极为敏感。4.可调性可调性：酶活性的调节和酶合成速度的调节酶活性的调节和酶合成速度的调节。4二、酶的分类与命名二、酶的分类与命名1961年国际酶学委员会（年国际酶学委员会（Enzyme Committee, EC）根据）根据酶所催化的酶所催化的反应类型和机理反应类型和机理（或（或酶促反应的性质酶促反应的性质），把），把酶分成酶分成6大类：大类：氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂解酶类、异构酶类解酶类、异构酶类、合成酶类。合成酶类。1. 氧化还原酶类氧化还原酶类：主要是催化主要是催化氢

5、的转移氢的转移或或电子传递电子传递的氧化的氧化还原反应。还原反应。AH2 + B（O2）A + BH2（H2O2，H2O）（1）脱氢酶类）脱氢酶类：催化直接从催化直接从底物底物上脱氢的反应。上脱氢的反应。AH2 +BA +BH2（需辅酶（需辅酶或辅酶或辅酶）5（2）氧化酶类）氧化酶类催化底物脱氢，氧化生成催化底物脱氢，氧化生成H2O2：AH2 + O2A + H2O2（需需FAD或或FMN）催化底物脱氢，氧化生成催化底物脱氢，氧化生成H2O：2AH2 + O22A + 2H2O（3）过氧化物酶）过氧化物酶ROO + H2O2RO + H2O + O2（4）加氧酶（双加氧酶和单加氧酶）加氧酶（双

6、加氧酶和单加氧酶）O2 +OHOHC=OC=OOHOH（顺，顺顺，顺-已二烯二酸已二烯二酸）6RH + O2 + 还原型辅助因子还原型辅助因子ROH + H2O + 氧化型辅助因子氧化型辅助因子（又称又称羟化酶羟化酶）2. 转移酶类转移酶类：催化化合物中某些基团的转移。：催化化合物中某些基团的转移。AX + BA +BX根据根据X分成分成8个亚类：转移羰基、酮基或醛基、酰基、糖基、个亚类：转移羰基、酮基或醛基、酰基、糖基、烃基、含氮基、含磷基和含硫基的酶。烃基、含氮基、含磷基和含硫基的酶。3. 水解酶类水解酶类：催化加水分解作用。催化加水分解作用。AB + H2OAOH + BH74. 裂解酶

7、类：裂解酶类：催化非水解性地除去基团而形成催化非水解性地除去基团而形成双键双键的反应的反应或逆反应。或逆反应。CH3C=OCOOHCC键键CH3C=OH+ CO2CO键键CH2COOHHOCHCOOHHCCOOHHOOCCH+ H2O8CN键COOHCHNH2CH2COOHCOOHCHHCCOOH+ NH35. 异构酶异构酶：催化各种异构体之间的互变。催化各种异构体之间的互变。AB常见的有消旋和变旋、醛酮异构、顺反异构和变位酶类常见的有消旋和变旋、醛酮异构、顺反异构和变位酶类。96. 合成酶类合成酶类：催化有催化有ATP(即耗能即耗能)参加的合成反应。参加的合成反应。A + B + ATPAB

8、 + ADP +Pi乳酸脱氢酶乳酸脱氢酶 EC 1. 1. 1. 27第第1大类，氧化还原酶大类，氧化还原酶第第1亚类，氧化基团亚类，氧化基团CHOH第第1亚亚类，亚亚类，H受体为受体为NAD+该酶在亚亚类中的流水编号该酶在亚亚类中的流水编号10酶的命名有两种方法：酶的命名有两种方法：系统名系统名、惯用名惯用名。系统名系统名：包括所有底物的名称和反应类型包括所有底物的名称和反应类型。乳酸乳酸 + NAD+丙酮酸丙酮酸 + NADH + H+乳酸：乳酸：NAD+氧化还原酶氧化还原酶惯用名惯用名：只取一个较重要的底物名称和反应类型。只取一个较重要的底物名称和反应类型。乳酸：乳酸：NAD+氧化还原酶

9、氧化还原酶乳酸脱氢酶乳酸脱氢酶对于催化水解反应的酶一般在酶的名称上省去反应类型。对于催化水解反应的酶一般在酶的名称上省去反应类型。11三、酶的化学本质三、酶的化学本质（一）大多数酶是蛋白质（一）大多数酶是蛋白质1926年年J.B.Sumner首次从刀豆制备出脲酶结晶，证明其首次从刀豆制备出脲酶结晶，证明其为蛋白质，并提出酶的本质就是蛋白质的观点。为蛋白质，并提出酶的本质就是蛋白质的观点。酶是蛋白质的证据：酶是蛋白质的证据：1982年年T.Cech发现了第发现了第1个有催化活性的天然个有催化活性的天然RNAribozyme（核酶），以后（核酶），以后Altman和和Pace等又陆续发现了等又陆续

10、发现了真正的真正的RNA催化剂。催化剂。核酶的发现不仅表明核酶的发现不仅表明酶不一定都是蛋白质酶不一定都是蛋白质，还促进了有，还促进了有关生命起源、生物进化等问题的进一步探讨。关生命起源、生物进化等问题的进一步探讨。12102、(08年年)生命活动依赖于特定高效的催化生命活动依赖于特定高效的催化剂剂-酶的存在，每一个生化反应都有一种酶存酶的存在，每一个生化反应都有一种酶存在，通常可使反应速度加快在，通常可使反应速度加快105-1011倍。具有倍。具有这种催化功能的是：这种催化功能的是：ADA蛋白质蛋白质 BDNA C糖糖 DRNA13（二）酶的辅因子（二）酶的辅因子参生化参生化P235酶酶单纯

11、酶单纯酶:如脲酶、蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶及核糖核如脲酶、蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶及核糖核 酸酶等，其活性仅仅决定于它的蛋白质结构。酸酶等，其活性仅仅决定于它的蛋白质结构。结合酶结合酶（全酶）（全酶）= 酶蛋白酶蛋白 + 辅助因子辅助因子辅助因子辅助因子辅酶辅酶 ：与酶蛋白结合得比与酶蛋白结合得比较松较松的小分子有机物。的小分子有机物。辅基辅基：与与酶酶蛋白结合得蛋白结合得紧密紧密的小分子有机物的小分子有机物。金属激活剂金属激活剂 ：金属离子作为辅助因子金属离子作为辅助因子。酶的催化酶的催化专一性专一性主要主要决定于酶蛋白决定于酶蛋白部分，辅助因子通常部分，辅助因子通常是作为是作为电子、原子或某些

12、化学基团的载体电子、原子或某些化学基团的载体（即起传递作（即起传递作用或具体参加反应）。用或具体参加反应）。1445、下列关于酶的催化活性的叙述，不正确的是、下列关于酶的催化活性的叙述，不正确的是A对于单纯酶来说，催化活性由其空间结构而定对于单纯酶来说，催化活性由其空间结构而定B对于结合酶来说，催化活性由非蛋白质部分来决定对于结合酶来说，催化活性由非蛋白质部分来决定C结合酶除蛋白质部分外，重金属也决定其催化活性结合酶除蛋白质部分外，重金属也决定其催化活性D单纯酶除蛋白质空间结构外，其他有机化合物也对此产单纯酶除蛋白质空间结构外，其他有机化合物也对此产生影响生影响46、下列不是以、下列不是以FA

13、D为辅基的酶是为辅基的酶是A琥珀酸硫激酶琥珀酸硫激酶B柠檬酸合成酶柠檬酸合成酶C异柠檬酸脱氢酶异柠檬酸脱氢酶D琥珀酸脱氢酶琥珀酸脱氢酶15 2006年年39下面哪种有关酶的描述是错的：下面哪种有关酶的描述是错的： A所有酶都是蛋白质所有酶都是蛋白质 B酶有专一性酶有专一性 C酶在细胞外也可以发挥功能酶在细胞外也可以发挥功能 D酶可以不需要辅基酶可以不需要辅基2010年年19.以下关于酶的描述，哪些是不正确的以下关于酶的描述，哪些是不正确的?(2分分)BCA大多数酶的化学本质是蛋白质大多数酶的化学本质是蛋白质 B所有的酶都必须结合辅基或辅酶才能发挥催化作用；所有的酶都必须结合辅基或辅酶才能发挥催

14、化作用； C都具有立体异构专一性都具有立体异构专一性 D能显著地改变化学反应速率能显著地改变化学反应速率38、(02年年)在植物叶片的提取液中没有测出某种酶的活在植物叶片的提取液中没有测出某种酶的活性，下列说法哪一种是错误的性，下列说法哪一种是错误的?CA酶可能被液泡中存在的丹宁变性酶可能被液泡中存在的丹宁变性 B酶可能被蛋白酶降解酶可能被蛋白酶降解C酶还是以酶原形式存在，没有成为成熟的酶酶还是以酶原形式存在，没有成为成熟的酶 D不是酶活测定的最适条件不是酶活测定的最适条件16（三）单体酶、寡聚酶和多酶复合物（三）单体酶、寡聚酶和多酶复合物1.单体酶单体酶：仅有一条具有活性部位的多肽链，此类酶

15、很少，仅有一条具有活性部位的多肽链，此类酶很少，一般都是参与水解反应的酶。一般都是参与水解反应的酶。2.寡聚酶寡聚酶 ：由几个或多个亚基组成，由几个或多个亚基组成，单个亚基没有催化活性单个亚基没有催化活性。亚基之间以亚基之间以非共价键非共价键结合。结合。3.多酶复合物多酶复合物 ：几个酶几个酶镶嵌而成的复合体。这些酶催化将底镶嵌而成的复合体。这些酶催化将底物转化为产物的一系列物转化为产物的一系列顺序反应顺序反应。如丙酮酸脱氢酶系。如丙酮酸脱氢酶系17丙酮酸脱氢酶系（丙酮酸脱氢酶系（E.coli）：丙酮酸脱氢酶（）：丙酮酸脱氢酶（E）、硫）、硫辛酰转乙酰酶（辛酰转乙酰酶（E）和二氢硫辛酰脱氢酶（

16、）和二氢硫辛酰脱氢酶（E）。）。EEE碱性碱性EEE+EE+脲脲18四、酶的结构与功能的关系四、酶的结构与功能的关系（一）活性部位和必需基团（一）活性部位和必需基团必需基团必需基团：这些基团若经化学修饰使其改变，则酶的活这些基团若经化学修饰使其改变，则酶的活性丧失。性丧失。活性部位活性部位：酶分子中酶分子中直接直接与底物与底物结合结合，并和酶，并和酶催化催化作用作用直接有关的部位。直接有关的部位。必需基团必需基团活性部位活性部位维持酶的空间结构维持酶的空间结构结合基团结合基团催化基团催化基团专一性专一性催化催化性质性质19（二）酶原的激活（二）酶原的激活(p301)没有活性的酶的前体称为没有活

17、性的酶的前体称为酶原酶原。酶原转变成有活性的酶的。酶原转变成有活性的酶的过程称为过程称为酶原的激活酶原的激活。这个过程实质上是酶活性部位形成。这个过程实质上是酶活性部位形成和暴露的过程。和暴露的过程。在组织细胞中，某些酶以酶原的形式存在，可保护分泌这在组织细胞中，某些酶以酶原的形式存在，可保护分泌这种酶的组织细胞不被水解破坏，如消化系统的酶。种酶的组织细胞不被水解破坏，如消化系统的酶。（三）同工酶（三）同工酶(isoenzyme)(p319)能催化相同的化学反应，但在蛋白质分子的结构、理能催化相同的化学反应，但在蛋白质分子的结构、理化性质和免疫性能等方面都存在明显差异的一组酶。化性质和免疫性能

18、等方面都存在明显差异的一组酶。乳酸脱氢酶乳酸脱氢酶（LDH）MHMM MMM4HMMMM3HMMHHM2H2MHHHMH3HHHHH4202010年年17同工酶具有以下哪个特性同工酶具有以下哪个特性?(1分分)CA具有相同的蛋白质分子结构具有相同的蛋白质分子结构 B理化性质相理化性质相同同C催化相同的化学反应催化相同的化学反应 D免疫性能相同免疫性能相同21五、酶作用的专一性五、酶作用的专一性参生化参生化P266酶作用的酶作用的专一性专一性结构专一性结构专一性立体异构专一性立体异构专一性参生化参生化P269：对于立体异构体而言对于立体异构体而言族（基团）专一性：族（基团）专一性：如如-葡萄糖苷

19、酶葡萄糖苷酶绝对专一性：如脲酶绝对专一性：如脲酶相对专一性相对专一性键专一性：键专一性：酯酶、某些肽酯酶、某些肽酶等酶等22族专一性族专一性:-葡萄糖苷酶葡萄糖苷酶;键专一性键专一性:酯酶、某些肽酶等酯酶、某些肽酶等从键专一性从键专一性 族专一性族专一性 绝对专一性，专一性越来越强。绝对专一性，专一性越来越强。RCOO- +R OH + H+酯酶酯酶：RCOR + H2OOOCH2OHOHOHOH15-葡萄糖葡萄糖苷酶苷酶O R+H2OOCH2OHOHOHOHOH15+ ROH绝对专一性：只能作用于某一底物。绝对专一性：只能作用于某一底物。例如例如脲酶脲酶脲酶脲酶：H2NCNH2 + H2OO

20、2NH3 + CO22346、酶的专一性可分为、酶的专一性可分为A作用物基团专一性作用物基团专一性 B相对专一性相对专一性C立体异构专一性立体异构专一性 D绝对专一性绝对专一性24六、酶的作用机理六、酶的作用机理（一）酶的催化作用与分子活化能（一）酶的催化作用与分子活化能化学反应自由能方程式化学反应自由能方程式G =H -TS（ G是总自由能的变化，是总自由能的变化， H 是总热能的变化，是总热能的变化，S是熵是熵的变化）的变化）当当G0，反应不能自发进行。，反应不能自发进行。当当G0，反应能自发进行。，反应能自发进行。活化能活化能：分子由常态转变为活化状态所需的能量。是指分子由常态转变为活化

21、状态所需的能量。是指在一定温度下，在一定温度下，1mol 反应物全部进入活化状态所需的自反应物全部进入活化状态所需的自由能。由能。25促使化学反应进行的途径：促使化学反应进行的途径：用加热或光照给反应体系提供能量。用加热或光照给反应体系提供能量。1. 使用催化剂降低反应活化能。使用催化剂降低反应活化能。酶和一般催化剂的作用就是降低化学反应所需的活化能，酶和一般催化剂的作用就是降低化学反应所需的活化能，从而使活化分子数增多，反应速度加快。从而使活化分子数增多，反应速度加快。（二）中间产物学说（二）中间产物学说E + SESE +P中间产物存在的证据：中间产物存在的证据：1.同位素同位素32P标记

22、底物法（磷酸化标记底物法（磷酸化酶与葡萄糖结合）；酶与葡萄糖结合）；2.吸收光谱法（过氧化物酶与过氧吸收光谱法（过氧化物酶与过氧化氢结合）。化氢结合）。26（三）诱导嵌合学说（三）诱导嵌合学说“锁钥学说锁钥学说”（Fischer，1890）：酶的活性中心结构与酶的活性中心结构与底物的结构互相吻合，紧密结合成中间络合物。底物的结构互相吻合，紧密结合成中间络合物。诱导嵌合学说诱导嵌合学说（Koshland，1958）：酶活性中心的结构有酶活性中心的结构有一定的灵活性，当底物（激活剂或抑制剂）与酶分子结合一定的灵活性，当底物（激活剂或抑制剂）与酶分子结合时，酶蛋白的构象发生了有利于与底物结合的变化，

23、使反时，酶蛋白的构象发生了有利于与底物结合的变化，使反应所需的催化基团和结合基团正确地排列和定向，转入有应所需的催化基团和结合基团正确地排列和定向，转入有效的作用位置，这样才能使酶与底物完全吻合，结合成中效的作用位置，这样才能使酶与底物完全吻合，结合成中间产物。间产物。272829七、酶促反应的速度和影响酶促七、酶促反应的速度和影响酶促 反应速度的因素反应速度的因素（一）酶反应速度的测量（一）酶反应速度的测量（p243）用一定时间内底物减少或用一定时间内底物减少或产物生成产物生成的量来表示酶促反应的量来表示酶促反应速度。测定反应的速度。测定反应的初速度初速度。 10 20 30 40 50 6

24、0 min产物生成量产物生成量酶反应进程曲线酶反应进程曲线3042、在测定酶活性时要测定酶促反应的初速度，其、在测定酶活性时要测定酶促反应的初速度，其目的是目的是A为了提高酶促反应的灵敏度为了提高酶促反应的灵敏度B为了节省底物的用量为了节省底物的用量C为了防止各种干扰因素对酶促反应的影响为了防止各种干扰因素对酶促反应的影响D为了节省酶的用量为了节省酶的用量31（二）酶浓度对酶作用的影响（二）酶浓度对酶作用的影响在有在有足够底物足够底物和其他条件不变的情况下：和其他条件不变的情况下： v = k E2003年年 6. 参见参见P22 （三）底物浓度对酶作用的影响（三）底物浓度对酶作用的影响1.

25、底物浓度对酶反应速度的影响底物浓度对酶反应速度的影响(p245)SvVmax一级反应一级反应 v = k S零级反应零级反应 v = k E32用用中间产物学说中间产物学说解释底物浓度与反应速度关系曲线的解释底物浓度与反应速度关系曲线的二相现象二相现象：S + EESE + P当底物浓度很低时，有多余的酶没与底物结合，随着底当底物浓度很低时，有多余的酶没与底物结合，随着底物浓度的增加，中间络合物的浓度不断增高物浓度的增加，中间络合物的浓度不断增高。当底物浓度较高时，溶液中的酶全部与底物结合成中间产当底物浓度较高时，溶液中的酶全部与底物结合成中间产物，虽增加底物浓度也不会有更多的中间产物生成。物

26、，虽增加底物浓度也不会有更多的中间产物生成。2. 米氏方程式（米氏方程式（Michaelis-Menten equation）k1k2k3v = Vmax Skm + S（kmS，v = kS； km S，v = Vmax）333. 米氏常数的意义及测定米氏常数的意义及测定 当 v = Vmax/2，则： km= S意义（意义（p247）：（1） km是酶的一个基本的是酶的一个基本的特征常数特征常数。其大小与酶的浓度无关，其大小与酶的浓度无关，而与具体的底物有关，且随着温度、而与具体的底物有关，且随着温度、pH和离子强度而改变。和离子强度而改变。（2）从）从km可判断酶的专一性和天然底物可判断

27、酶的专一性和天然底物。 Km最小的底物，通最小的底物，通常就是该酶的最适底物，也就是天然底物。常就是该酶的最适底物，也就是天然底物。（3）km的大小可以表示酶与底物的亲和性的大小可以表示酶与底物的亲和性。Km越小说明酶与底物的亲和性越强，达到最大反应速度一半时的底物浓度越小；越小说明酶与底物的亲和性越强，达到最大反应速度一半时的底物浓度越小；反之，当反之，当Km大时，说明酶与底物的结合物大时，说明酶与底物的结合物ES易解离，酶与底物结合的亲和力小。易解离，酶与底物结合的亲和力小。 Km值是当酶反应速度达到最大值是当酶反应速度达到最大反应速度达反应速度达一半时的底物浓度，一半时的底物浓度，故其单

28、位与故其单位与底物浓度底物浓度的单位一样。的单位一样。342003年年6酶促反应的初速度：酶促反应的初速度：( ) A.与与E(酶的浓度酶的浓度)成正比成正比 B与与S(底物浓度底物浓度)无关无关 C与与Km(米氏常数米氏常数)成正比成正比 D与与I(抑制剂浓度抑制剂浓度)成正比成正比例：将番茄从例：将番茄从20摄氏度转移到摄氏度转移到1摄氏度后，其磷酸烯醇式丙酮酸对其底物摄氏度后，其磷酸烯醇式丙酮酸对其底物的值将（的值将（ ） A.下降下降 B增加增加 C不变不变 D无规律变化无规律变化2007年广东年广东40 酶的天然底物是指（酶的天然底物是指（ ）。）。 A 被酶作用的各种底物被酶作用的

29、各种底物 B 有几种底物的酶中有几种底物的酶中 Km 值最小的底物值最小的底物 C 有几种底物的酶中有几种底物的酶中 Km 值最大的底物值最大的底物 D 能参与酶促反应的一种物质能参与酶促反应的一种物质 32、关于、关于Km值的意义不正确的是值的意义不正确的是AKm值是酶的特征性常数值是酶的特征性常数BKm值与酶的结构有关值与酶的结构有关CKm值与酶所催化的底物有关值与酶所催化的底物有关DKm值等于反应速度为最大速度一半时的酶的浓度值等于反应速度为最大速度一半时的酶的浓度35（四）（四）pH对酶作用的影响对酶作用的影响pHv最适最适pH（optimum pH）1.最适最适pH (不是特征常数不

30、是特征常数) 2.pH稳定性稳定性表现出酶最大活力的表现出酶最大活力的pH值值在一定的在一定的pH范围内酶是范围内酶是稳定的稳定的pH对酶作用的影响机制对酶作用的影响机制：1.环境过酸、过碱使酶变性失活；环境过酸、过碱使酶变性失活；2.影响酶活性基团的解离；影响酶活性基团的解离；3.影响底物的解离。影响底物的解离。34、关于、关于pH对酶促反应速度影响的论述中，错误的是对酶促反应速度影响的论述中，错误的是ApH影响酶、底物或辅助因子的解离度，从而影响酶促反应速度影响酶、底物或辅助因子的解离度，从而影响酶促反应速度B最适最适pH是酶的特征性常数是酶的特征性常数C最适最适pH不是酶的特征性常数不是

31、酶的特征性常数DpH过高或过低可使酶发生变性过高或过低可使酶发生变性36（五）温度对酶作用的影响（五）温度对酶作用的影响（p254）两种不同影响两种不同影响：1.温度温度升高，反应速度加快升高，反应速度加快；2.温度升高，热变性速温度升高，热变性速度加快度加快,反应速度减慢反应速度减慢。最适温度：也不是最适温度：也不是酶的特征常数，它酶的特征常数，它不是一个固定值。不是一个固定值。Tv最适温度最适温度33、温度对酶促反应速度的影响是、温度对酶促反应速度的影响是A温度升高反应速度加快，与一般催化剂完全相同温度升高反应速度加快，与一般催化剂完全相同B低温可使大多数酶发生变性低温可使大多数酶发生变性

32、C最适温度是酶的特征性常数，与反应进行的时间无关最适温度是酶的特征性常数，与反应进行的时间无关D最适温度不是酶的特征性常数，延长反应时间，其最适最适温度不是酶的特征性常数，延长反应时间，其最适温度降低温度降低37（六）激活剂对酶作用的影响（六）激活剂对酶作用的影响凡能提高酶活力的物质都是酶的激活剂。如凡能提高酶活力的物质都是酶的激活剂。如Cl-是唾是唾液淀粉酶的激活剂。液淀粉酶的激活剂。38（七）抑制剂对酶作用的影响（七）抑制剂对酶作用的影响使酶的必需基团或活性部位中的基团的化学性质改变使酶的必需基团或活性部位中的基团的化学性质改变而降低酶活力甚至使酶失活的物质，称为抑制剂而降低酶活力甚至使酶

33、失活的物质，称为抑制剂（I）。1. 不可逆抑制作用不可逆抑制作用：抑制剂与酶的结合（共价键）是不可抑制剂与酶的结合（共价键）是不可逆的逆的。（。（E表示酶分子，表示酶分子，S表示底物，表示底物，I表示抑制剂）表示抑制剂）举例参新编举例参新编P436S + EESE + P + IEIESH +ICH2COOH ESCH2COOH + HI39（2）可逆抑制作用）可逆抑制作用：抑制剂与酶的结合是可逆的。抑制剂与酶的结合是可逆的。抑制程度是由酶与抑制剂之间的亲和力大小、抑制剂的浓抑制程度是由酶与抑制剂之间的亲和力大小、抑制剂的浓度以及底物的浓度决定。度以及底物的浓度决定。可逆抑制作用：可逆抑制作用

34、：竞争性抑制作用和非竞争性抑制作用竞争性抑制作用和非竞争性抑制作用。40竞争性抑制作用竞争性抑制作用：抑制剂和底物竞争与酶结合。抑制剂和底物竞争与酶结合。特点特点：1）抑制剂和底物竞争酶的结合部位）抑制剂和底物竞争酶的结合部位S + EESE + P + IEIv = VSkm(1+I /ki)+Ski = EI/EISvV/2km2）抑制程度取决于抑制程度取决于I和和S的浓的浓度以及与酶结合的亲和力大度以及与酶结合的亲和力大小小。km无 I有 I3）竞争性抑制剂的结构与底物结构竞争性抑制剂的结构与底物结构十分相似。十分相似。可通过增加底物而解除可通过增加底物而解除这种抑制这种抑制。注：注：V

35、max不变，不变，km增大增大41非竞争性抑制作用非竞争性抑制作用：底物和抑制剂同时与酶结合，但形底物和抑制剂同时与酶结合，但形成的成的EIS不能进一步转变为产物不能进一步转变为产物。S + EESE + P + IEI + IEIS+SE+Pv = V1+I/ki Skm + SSv无 IV/2km有 I()注：注：Vmax减小，减小，km不变不变42反竞争性抑制作用反竞争性抑制作用：抑制剂必须在酶与底物结合后才能抑制剂必须在酶与底物结合后才能进一步形成进一步形成ESI复合物。复合物。S + EESE + P + IESIE+Pv = V1 + Iki Skm1+ Iki+ SSvkmkm4

36、32006年年77在酶促反应中，如果加入竞争性抑制在酶促反应中，如果加入竞争性抑制剂：剂： A米氏常数不变米氏常数不变 B最大反应速度不变最大反应速度不变 C米氏常数和最大反应速度都不变米氏常数和最大反应速度都不变 D米氏常数和最大反应米氏常数和最大反应速度都变速度都变49、关于酶的非竞争性抑制作用的说法正确的有、关于酶的非竞争性抑制作用的说法正确的有A增加底物浓度能减少抑制剂的影响增加底物浓度能减少抑制剂的影响BVmax降低降低C抑制剂结构与底物无相似之处抑制剂结构与底物无相似之处 DKm值不变值不变44（八）酶的变（别）构效应（八）酶的变（别）构效应有些酶具有类似血红蛋白那样的别构效应，称

37、为有些酶具有类似血红蛋白那样的别构效应，称为别构别构酶酶。特点特点：1.一般是寡聚酶；一般是寡聚酶；2.具有别构效应；具有别构效应；3.v对对S不呈直角不呈直角双曲线。双曲线。SvS90%VS10%V= 81S90%VS10%V 81S90%VS10%V 8145 别构酶往往是具有四级结构的多亚基的别构酶往往是具有四级结构的多亚基的寡聚酶寡聚酶，酶分子中除有催化作用的酶分子中除有催化作用的活性中心活性中心也称催化位也称催化位点外；还有别构位点或称点外；还有别构位点或称别构中心别构中心后者是结后者是结合别构剂的位置，当它与别构剂结合时，酶的合别构剂的位置，当它与别构剂结合时，酶的分子构象就会发生

38、轻微变化，影响到催化位点分子构象就会发生轻微变化，影响到催化位点对底物的亲和力和催化效率。若别构剂结合使对底物的亲和力和催化效率。若别构剂结合使酶与底物亲和力或催化效率酶与底物亲和力或催化效率增高的称为别构激增高的称为别构激活剂活剂，反之反之使酶底物的亲和力或催化效率降低使酶底物的亲和力或催化效率降低的称的称为别构抑制剂为别构抑制剂。酶活性受别构剂调节的作。酶活性受别构剂调节的作用称为用称为别构调节别构调节作用别构酶的催化位点与别作用别构酶的催化位点与别构位点可构位点可共处一个亚基共处一个亚基的不同部位，但更多的的不同部位，但更多的是分别处于是分别处于不同亚基不同亚基上在后一种情况下具催上在后

39、一种情况下具催化位点的亚基称化位点的亚基称催化亚基催化亚基，而具别构位点的称，而具别构位点的称调节亚基调节亚基。 46 多数别构酶处于多数别构酶处于代谢途径的开端代谢途径的开端，而别构，而别构酶的别构剂往往是一些生理性小分子及该酶的别构剂往往是一些生理性小分子及该酶作用的底物或该代谢途径的中间产物或酶作用的底物或该代谢途径的中间产物或终产物。故别构酶的催化活性受细胞内底终产物。故别构酶的催化活性受细胞内底物浓度、代谢中间物或终产物浓度的调节。物浓度、代谢中间物或终产物浓度的调节。终产物抑制该途径中的别构酶称反馈抑终产物抑制该途径中的别构酶称反馈抑制说明一旦细胞内终产物增多，它作为制说明一旦细胞内终产物增多，它作为别构抑制剂抑制处于代谢途径起始的酶，别构抑制剂抑制处于代谢途径起始的酶，及时调整该代谢途径的速度，以适应细胞及时调整该代谢途径的速度，以适应细胞生理机能的需要。别构酶在细胞物质代谢生理机能的需要。别构酶在细胞