生物化学本科教案2009-2010年

1、教 案姓名_顾洪雁_ 2008 2010学年第 1学期 时间_ 节次 课程名称生物化学授课专业及层次授课内容蛋白质的结构与功能学时数3教学目的1. 掌握蛋白质的分子组成2. 理解并掌握蛋白质的分子结构3. 初步了解蛋白质结构与功能的关系重 点1. 掌握蛋白质的分子组成2. 理解并掌握蛋白质的分子结构难 点蛋白质的一至四级结构,自学内容蛋白质的分类使用教具多媒体相关学科知识分子生物学教 学 法1. 讨论法 2. 案例法讲授内容纲要、要求及时间分配（可加附页）第一节 蛋白质的分子组成 一、化学元素组成二、氨基酸三、肽第二节 蛋白质的分子结构 一一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序，其维系键是肽键。

2、蛋白质的一级结构决定其空间结构。二二级结构：指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的构象，借氢键维系。主要有以下几种类型：-螺旋 -折叠 -转角无规卷曲三三级结构：指多肽链所有原子的空间排布。其维系键主要是非共价键（次级键）：氢键、疏水键、范德华力、离子键等，也可涉及二硫键。四四级结构：指亚基之间的立体排布、接触部位的布局等，其维系键为非共价键。亚基是指参与构成蛋白质四级结构的而又具有独立三级结构的多肽链。五、蛋白质的分类：1.按组成分：简单蛋白质、结合蛋白质2.按形状分：球状蛋白质、纤维状蛋白质10min20min10min10min30min20min15min讲授内容纲要、要求及时间分配（附页）

3、第三节 蛋白质结构与功能的关系 一、蛋白质一级结构与功能的关系 1. 一级结构是空间构象的基础2.一级结构与功能的关系二、蛋白质空间结构与功能的关系1. 肌红蛋白和血红蛋白结构2. 血红蛋白的构象变化与结合氧3. 蛋白质构象改变与疾病15min20min教 案姓名_顾洪雁_ 2008 2010学年第 1学期 时间_ 节次 课程名称生物化学授课专业及层次授课内容蛋白质的结构与功能学时数3教学目的1. 掌握蛋白质的理化性质,初步理解蛋白质的分离纯化重 点掌握蛋白质的理化性质难 点蛋白质的分离纯化自学内容多肽链中氨基酸序列分析、蛋白质空间结构测定使用教具多媒体相关学科知识物理学教 学 法1. 讨论法

4、2. 案例法讲授内容纲要、要求及时间分配（可加附页）第四节 蛋白质的理化性质及其分离纯化一、蛋白质的理化性质一、 蛋白质的理化性质：1两性解离与等电点：蛋白质分子中仍然存在游离的氨基和游离的羧基，因此蛋白质与氨基酸一样具有两性解离的性质。蛋白质分子所带正、负电荷相等时溶液的pH值称为蛋白质的等电点。2蛋白质的胶体性质：蛋白质具有亲水溶胶的性质。蛋白质分子表面的水化膜和表面电荷是稳定蛋白质亲水溶胶的两个重要因素。3蛋白质的紫外吸收：蛋白质分子中的色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸残基对紫外光有吸收，以色氨酸吸收最强，最大吸收峰为280nm。4蛋白质的变性、沉淀和凝固：蛋白质在某些理化因素的作用下，其特定的

5、空间结构被破坏而导致其理化性质改变及生物活性丧失，这种现象称为蛋白质的变性。引起蛋白质变性的因素有：高温、高压、电离辐射、超声波、紫外线及有机溶剂、重金属盐、强酸强碱等。绝大多数蛋白质分子的变性是不可逆的。5、蛋白质的呈色反应10min10min10min10 min10min讲授内容纲要、要求及时间分配（附页）二、 蛋白质的分离和纯化1盐析与有机溶剂沉淀：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析。常用的中性盐有：硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等。盐析时，溶液的pH在蛋白质的等电点处效果最好。凡能与水以任意比例混合的有机溶剂，如乙醇、甲醇、丙酮等，均可引

6、起蛋白质沉淀。2电泳：蛋白质分子在高于或低于其pI的溶液中带净的负或正电荷，因此在电场中可以移动。电泳迁移率的大小主要取决于蛋白质分子所带电荷量以及分子大小。3透析：利用透析袋膜的超滤性质，可将大分子物质与小分子物质分离开。4层析：利用混合物中各组分理化性质的差异，在相互接触的两相（固定相与流动相）之间的分布不同而进行分离。主要有离子交换层析，凝胶层析，吸附层析及亲和层析等，其中凝胶层析可用于测定蛋白质的分子量。5超速离心：利用物质密度的不同，经超速离心后，分布于不同的液层而分离。超速离心也可用来测定蛋白质的分子量，蛋白质的分子量与其沉降系数S成正比。三、氨基酸顺序分析151510151035

7、教 案姓名_顾洪雁_ 2008 2010学年第 1学期 时间_ 节次 课程名称生物化学授课专业及层次授课内容核酸的结构与功能学时数3教学目的4. 掌握核酸的化学组成及一级结构5. 理解并掌握DNA的空间结构与功能6. 理解并掌握RNA的结构与功能4.理解核酸理化性质、变性和复性及其应用重 点DNA的空间结构与功能难 点DNA的空间结构与功能自学内容变性和复性的应用使用教具多媒体相关学科知识物理学教 学 法 1. 案例法 2. 教具演示讲授内容纲要、要求及时间分配（可加附页）一、核酸的化学组成：1含氮碱：参与核酸和核苷酸构成的含氮碱主要分为嘌呤碱和嘧啶碱两大类。组成核苷酸的嘧啶碱主要有三种尿嘧啶

8、（U）、胞嘧啶（C）和胸腺嘧啶（T），它们都是嘧啶的衍生物。组成核苷酸的嘌呤碱主要有两种腺嘌呤（A）和鸟嘌呤（G），它们都是嘌呤的衍生物。2戊糖：核苷酸中的戊糖主要有两种，即-D-核糖与-D-2-脱氧核糖，由此构成的核苷酸也分为核糖核苷酸与脱氧核糖核酸两大类。3核苷：核苷是由戊糖与含氮碱基经脱水缩合而生成的化合物。通常是由核糖或脱氧核糖的C1 -羟基与嘧啶碱N1或嘌呤碱N9进行缩合，故生成的化学键称为，N糖苷键。其中由D-核糖生成者称为核糖核苷，而由脱氧核糖生成者则称为脱氧核糖核苷。由“稀有碱基”所生成的核苷称为“稀有核苷”。假尿苷（）就是由D-核糖的C1 与尿嘧啶的C5相连而生成的核苷。二、

9、核苷酸的结构与命名：核苷酸是由核苷与磷酸经脱水缩合后生成的磷酸酯类化合物，包括核糖核苷酸和脱氧核糖核酸两大类。最常见的核苷酸为5-核苷酸（5 常被省略）。5-核苷酸又可按其在5位缩合的磷酸基的多少，分为一磷酸核苷（核苷酸）、二磷酸核苷和三磷酸核苷。10min10 min5 min5 min10 min讲授内容纲要、要求及时间分配（附页）三、核酸的一级结构：四、DNA的二级结构：其结构特征为：为右手双螺旋，两条链以反平行方式排列；主链位于螺旋外侧，碱基位于内侧；两条链间存在碱基互补，通过氢键连系，且A-T、G-C（碱基互补原则）； 螺旋的稳定因素为氢键和碱基堆砌力；螺旋的螺距为3.4nm，直径为

10、2nm。五、DNA的超螺旋结构：六、RNA的空间结构与功能：RNA分子的种类较多，分子大小变化较大，功能多样化。RNA通常以单链存在，但也可形成局部的双螺旋结构。1mRNA的结构与功能2tRNA的结构与功能：tRNA是分子最小，但含有稀有碱基最多的RNA。tRNA的二级结构由于局部双螺旋的形成而表现为“三叶草”形，故称为“三叶草”结构3rRNA的结构与功能七、核酶和核酸酶：具有自身催化作用的RNA称为核酶（ribozyme），核酶通常具有特殊的分子结构，如锤头结构。八、核酸的一般理化性质：核酸具有酸性；粘度大；能吸收紫外光，最大吸收峰为260nm。九、DNA的变性：在理化因素作用下，DNA双螺

11、旋的两条互补链松散而分开成为单链，从而导致DNA的理化性质及生物学性质发生改变，这种现象称为DNA的变性。引起DNA变性的因素主要有：高温，强酸强碱，有机溶剂等。DNA变性后的性质改变：增色效应：指DNA变性后对260nm紫外光的光吸收度增加的现象；旋光性下降；粘度降低；生物功能丧失或改变。加热DNA溶液，使其对260nm紫外光的吸收度突然增加，达到其最大值一半时的温度，就是DNA的变性温度（融解温度，Tm）。Tm的高低与DNA分子中G+C的含量有关，G+C的含量越高，则Tm越高。5 min30 min10 min30 min10 min15 min10 min教 案姓名_顾洪雁_ 2008

12、2010学年第 1学期 时间_ 节次 课程名称生物化学授课专业及层次授课内容酶学时数3教学目的7. 掌握酶的分子结构与功能8. 理解酶促反应的特点与机制9. 理解并掌握酶促反应的动力学重 点底物浓度对反应速度的影响难 点1.底物浓度对反应速度的影响 2.酶的活性中心自学内容无使用教具多媒体相关学科知识蛋白质的知识、数学知识教 学 法 1. 案例法 2. 数学推导法讲授内容纲要、要求及时间分配（可加附页）第一节. 酶的分子结构与功能1.酶的概念2.酶的分子组成酶分子可根据其化学组成的不同，可分为单纯酶和结合酶（全酶）两类。结合酶则是由酶蛋白和辅助因子两部分构成，酶蛋白部分主要与酶的底物特异性有关

13、，辅助因子则与酶的催化活性有关。与酶蛋白疏松结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为辅酶。与酶蛋白牢固结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为辅基。3.酶的活性中心酶分子上具有一定空间构象的部位，该部位化学基团集中，直接参与将底物转变为产物的反应过程，这一部位就称为酶的活性中心。第二节. 酶促反应的特点与机制一. 酶促反应的特点1.极高的效率2.高度的特异性3.可调节性二. 酶促反应的机制1.酶底物复合物的形成与诱导契合假说2.酶促反应的机制10 min35min35 min20min讲授内容纲要、要求及时间分配（附页）第三节. 酶促反应动力学一.底物浓度对反应速度的影响1

14、底物浓度对反应速度的影响：底物对酶促反应的饱和现象：由实验观察到，在酶浓度不变时，不同的底物浓度与反应速度的关系为一矩形双曲线，即当底物浓度较低时，反应速度的增加与底物浓度的增加成正比（一级反应）；此后，随底物浓度的增加，反应速度的增加量逐渐减少（混合级反应）；最后，当底物浓度增加到一定量时，反应速度达到一最大值，不再随底物浓度的增加而增加（零级反应）。米氏方程及米氏常数：根据上述实验结果，Michaelis & Menten 于1913年推导出了上述矩形双曲线的数学表达式，即米氏方程： = VmaxS/(Km+S)。其中，Vmax为最大反应速度，Km为米氏常数。Km和Vmax的意义：当=Vm

15、ax/2时，Km=S。因此，Km等于酶促反应速度达最大值一半时的底物浓度。当k-1k+2时，Km=k-1/k+1=Ks。因此，Km可以反映酶与底物亲和力的大小，即Km值越小，则酶与底物的亲和力越大；反之，则越小。Km可用于判断反应级数：当S100Km时，=Vmax，反应为零级反应，即反应速度与底物浓度无关；当0.01KmS100Km时，反应处于零级反应和一级反应之间，为混合级反应。Km是酶的特征性常数：在一定条件下，某种酶的Km值是恒定的，因而可以通过测定不同酶（特别是一组同工酶）的Km值，来判断是否为不同的酶。Km可用来判断酶的最适底物：当酶有几种不同的底物存在时，Km值最小者，为该酶的最适

16、底物。Km可用来确定酶活性测定时所需的底物浓度：当S=10Km时，=91%Vmax，为最合适的测定酶活性所需的底物浓度。Vmax可用于酶的转换数的计算：当酶的总浓度和最大速度已知时，可计算出酶的转换数，即单位时间内每个酶分子催化底物转变为产物的分子数。Km和Vmax的测定：主要采用Lineweaver-Burk双倒数作图法和Hanes作图法。50 min教 案姓名_顾洪雁_ 2008 2010学年第 1学期 时间_ 节次 课程名称生物化学授课专业及层次授课内容酶学时数3教学目的10. 理解并掌握酶促反应的动力学2.了解酶的调节、酶的命名与分类、酶与医学的关系重 点抑制剂对反应速度的影响难 点1

17、.抑制剂对反应速度的影响 2.酶的命名与分类自学内容酶与医学的关系使用教具多媒体相关学科知识蛋白质教 学 法 1. 案例法 2. 讲解法讲授内容纲要、要求及时间分配（可加附页）第三节 酶促反应动力学二. 酶浓度对反应速度的影响酶浓度对反应速度的影响：当反应系统中底物的浓度足够大时，酶促反应速度与酶浓度成正比，即=kE。三. 温度对反应速度的影响温度对反应速度的影响：一般来说，酶促反应速度随温度的增高而加快，但当温度增加达到某一点后，由于酶蛋白的热变性作用，反应速度迅速下降。四. pH对反应速度的影响pH对酶促反应速度的影响，通常为一钟形曲线，即pH过高或过低均可导致酶催化活性的下降。酶的最适p

18、H不是酶的特征性常数。五. 抑制剂对反应速度的影响凡是能降低酶促反应速度，但不引起酶分子变性失活的物质统称为酶的抑制剂。按照抑制剂的抑制作用，可将其分为：1. 不可逆性抑制剂作用2. 可逆性抑制作用六. 激活剂对反应速度的影响七. 酶活性测定与酶活性单位 5min15min 10 min45min15 min15min讲授内容纲要、要求及时间分配（附页）第四节. 酶的调节1酶结构的调节：通过对现有酶分子结构的影响来改变酶的催化活性。这是一种快速调节方式。变构调节 变构调节的特点： 酶活性的改变通过酶分子构象的改变而实现；酶的变构仅涉及非共价键的变化；调节酶活性的因素为代谢物；为一非耗能过程；无

19、放大效应。共价修饰调节：共价修饰调节的特点为：酶以两种不同修饰和不同活性的形式存在；有共价键的变化；受其他调节因素（如激素）的影响；一般为耗能过程；存在放大效应。酶原的激活2酶含量的调节酶蛋白合成的调节酶蛋白降解的调节3同工酶的调节 乳酸脱氢酶同工酶第五节. 酶的命名与分类 1酶的命名：主要有习惯命名法与系统命名法两种，但常用者为习惯命名法。2酶的分类：根据1961年国际酶学委员会（IEC）的分类法，将酶分为六大类： 氧化还原酶类：催化氧化还原反应；转移酶类：催化一个基团从某种化合物至另一种化合物；水解酶类：催化化合物的水解反应；裂合酶类：催化从双键上去掉一个基团或加上一个基团至双键上；异构酶

20、类：催化分子内基团重排；合成酶类：催化两分子化合物的缔合反应第六节. 酶与医学的关系 自学15 min10 min20min教 案姓名_顾洪雁_ 2008 2010学年第 1学期 时间_ 节次 课程名称生物化学授课专业及层次授课内容糖代谢学时数3教学目的1. 理解并掌握糖的无氧分解2. 理解并掌握糖的有氧氧化3. 理解并掌握糖的有氧氧化重 点糖酵解的调节及其能量产生难 点1.糖酵解的反应过程 2.丙酮酸脱羧自学内容糖的消化吸收使用教具多媒体相关学科知识糖化学教 学 法 1. 案例法 2.讲解.讲授内容纲要、要求及时间分配（可加附页）第一节. 概述1. 糖的生理功能 氧化供能： 作为结构成分作为

21、核酸类化合物的成分转变为其他物质：2. 糖的消化吸收3. 糖代谢的概况第二节. 糖的无氧分解1.糖酵解的反应过程糖的无氧酵解代谢过程可分为四个阶段：1. 活化（己糖磷酸酯的生成）：葡萄糖经磷酸化和异构反应生成1,6-双磷酸果糖(FBP)，即葡萄糖6-磷酸葡萄糖6-磷酸果糖1,6-双磷酸果糖（F-1,6-BP)。这一阶段需消耗两分子ATP，己糖激酶（肝中为葡萄糖激酶）和6-磷酸果糖激酶-1是关键酶。2. 裂解（磷酸丙糖的生成）：一分子F-1,6-BP裂解为两分子3-磷酸甘油醛，包括两步反应：F-1,6-BP磷酸二羟丙酮 + 3-磷酸甘油醛 和磷酸二羟丙酮3-磷酸甘油醛。3. 放能（丙酮酸的生成）

22、： 4还原（乳酸的生成）2. 糖酵解的调节主要是对三个关键酶，即己糖激酶（葡萄糖激酶）、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶进行调节。3. 糖酵解的生理意义讲授内容纲要、要求及时间分配（附页）第三节 糖的有氧氧化一 有氧氧化的反应过程1葡萄糖经酵解途径生成丙酮酸：此阶段在细胞胞液中进行，与糖的无氧酵解途径相同，涉及的关键酶也相同。一分子葡萄糖分解后生成两分子丙酮酸，两分子（NADH+H+）并净生成2分子ATP。NADH在有氧条件下可进入线粒体产能，共可得到22或23分子ATP。故第一阶段可净生成6/8分子ATP。2丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA：丙酮酸进入线粒体，在丙酮酸脱氢酶系的催化下氧化脱羧生成

23、（NADH+H+）和乙酰CoA。此阶段可由两分子（NADH+H+）产生23分子ATP 。丙酮酸脱氢酶系为关键酶，该酶由三种酶单体构成，涉及六种辅助因子，即NAD+、FAD、CoA、TPP、硫辛酸和Mg2+。3经三羧酸循环彻底氧化分解：生成的乙酰CoA可进入三羧酸循环彻底氧化分解为CO2和H2O，并释放能量合成ATP。一分子乙酰CoA氧化分解后共可生成12分子ATP，故此阶段可生成212=24分子ATP。位置：三羧酸循环是指在线粒体中三羧酸循环由八步反应构成：草酰乙酸 + 乙酰CoA柠檬酸异柠檬酸-酮戊二酸琥珀酰CoA琥珀酸延胡索酸苹果酸草酰乙酸。三羧酸循环的特点：循环反应在线粒体中进行，为不可

24、逆反应。 每完成一次循环，氧化分解掉一分子乙酰基，可生成12分子ATP。 循环的中间产物既不能通过此循环反应生成，也不被此循环反应所消耗。 循环中有两次脱羧反应，生成两分子CO2。 循环中有四次脱氢反应，生成三分子NADH和一分子FADH2。 循环中有一次直接产能反应，生成一分子GTP。 三羧酸循环的关键酶是柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶和-酮戊二酸脱氢酶系，且-酮戊二酸脱氢酶系的结构与丙酮酸脱氢酶系相似，辅助因子完全相同。 二. 有氧氧化生成的ATP三. 有氧氧化的调节四. 巴斯德效应教 案姓名_顾洪雁_ 2008 2010学年第 1学期 时间_ 节次 课程名称生物化学授课专业及层次临本授课内容

25、糖代谢学时数3教学目的4. 磷酸戊糖途径5. 理解并掌握糖原的合成与分解6. 掌握糖异生3. 了解血糖及其调节重 点1. 三羧酸循环 2. 磷酸戊糖的意义难 点1. 三羧酸循环 2. 磷酸戊糖的意义自学内容无使用教具多媒体相关学科知识糖化学教 学 法 1. 案例法 2.讲解法.讲授内容纲要、要求及时间分配（可加附页）第四节. 磷酸戊糖途径一. 磷酸戊糖途径的反应过程1.磷酸戊糖生成2.基团转移反应二. 磷酸戊糖途径的调节三. 磷酸戊糖途径的生理意义1.为核酸的合成提供核糖2. 提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应第五节.糖原的合成与分解一. 糖原的合成代谢二. 糖原的分解代谢三. 糖原的合

26、成与分解的调节1. 磷酸化酶2. 糖原合酶四. 糖原累积症第六节. 糖异生一. 糖异生途径二. 糖异生的调节三. 糖异生的生理意义1. 维持血糖浓度恒定2.补充肝糖原3. 调节酸碱平衡讲授内容纲要、要求及时间分配（附页）四. 乳酸循环 自学第七节. 了解血糖及其调节血液中的葡萄糖含量称为血糖一. 血糖的来源与去路1血糖的来源与去路2血糖水平的调节：调节血糖浓度相对恒定的机制有：组织器官：肝脏：通过加快将血中的葡萄糖转运入肝细胞，以及通过促进肝糖原的合成，以降低血糖浓度；通过促进肝糖原的分解，以及促进糖的异生作用，以增高血糖浓度。肌肉等外周组织：通过促进其对葡萄糖的氧化利用以降低血糖浓度。激素：

27、降低血糖浓度的激素胰岛素。升高血糖浓度的激素胰高血糖素、肾上腺素、糖皮质激素、生长激素、甲状腺激素。神经系统。二. 血糖水平异常1. 高血糖及糖尿病2.低血糖教 案姓名_顾洪雁_ 2008 2010学年第 1学期 时间_ 节次 课程名称生物化学授课专业及层次授课内容脂类代谢学时数4教学目的1.了解不饱和脂酸的命名及分类 2.了解脂类的消化吸收3.掌握甘油三脂代谢 4.熟悉磷脂的代谢重 点甘油三脂的分解代谢 难 点1.甘油三脂代谢 2. 磷脂的代谢自学内容脂类的消化吸收使用教具多媒体相关学科知识脂类化学教 学 法 1. 案例法 2.讲解法.讲授内容纲要、要求及时间分配（可加附页）第一节. 不饱和

28、脂酸的命名及分类 第二节. 脂类的消化和吸收第三节.甘油三脂代谢一. 甘油三脂合成代谢 1. 合成部位2. 合成原料3. 合成基本过程二. 甘油三脂的分解代谢1. 脂肪的动员脂肪动员的过程为：激素+膜受体腺苷酸环化酶cAMP蛋白激酶激素敏感脂肪酶（HSL，甘油三酯酶）甘油三酯分解。2. 脂酸的-氧化2脂肪酸的氧化：体内大多数的组织细胞均可以此途径氧化利用脂肪酸。其代谢反应过程可分为三个阶段：(1) 活化：在线粒体外膜或内质网进行此反应过程。由脂肪酸硫激酶（脂酰CoA合成酶）催化生成脂酰CoA。每活化一分子脂肪酸，需消耗两分子ATP。(2) 进入： -氧化： 脱氢： 水化 再脱氢 硫解3. 脂酸

29、的其他氧化方式4. 酮体的生成及利用（1） 酮体的生成酮体的利用讲授内容纲要、要求及时间分配（附页）三. 脂酸的合成代谢1脂肪酸的合成乙酰CoA转运出线粒体丙二酸单酰CoA的合成脂肪酸合成循环：脂肪酸合成时碳链的缩合延长过程是一类似于-氧化逆反应的循环反应过程，即 缩合加氢脱水再加氢。所需氢原子来源于NADPH，故对磷酸戊糖旁路有依赖。每经过一次循环反应，延长两个碳原子。但该循环反应过程由胞液中的脂肪酸合成酶系所催化。软脂酸的碳链延长和不饱和脂肪酸的生成：此过程在线粒体/微粒体内进行。使用丙二酸单酰CoA与软脂酰CoA缩合，使碳链延长，最长可达二十四碳。不饱和键由脂类加氧酶系催化形成。第四节.

30、磷脂的代谢一.甘油磷脂的代谢1甘油磷脂的合成代谢：甘油磷脂的合成途径有两条。甘油二酯合成途径：磷脂酰胆碱和磷脂酰乙醇胺通过此代谢途径合成。合成过程中需消耗CTP，所需胆碱及乙醇胺以CDP-胆碱和CDP-乙醇胺的形式提供。CDP-甘油二酯合成途径：磷脂酰肌醇、磷脂酰丝氨酸和心磷脂通过此途径合成。合成过程中需消耗CTP，所需甘油二酯以CDP-甘油二酯的活性形式提供。2甘油磷脂的分解代谢：甘油磷脂的分解靠存在于体内的各种磷脂酶将其分解为脂肪酸、甘油、磷酸等，然后再进一步降解。磷脂酶A1存在于蛇毒中，其降解产物为溶血磷脂2，后者有很强的溶血作用。溶血磷脂2可被磷脂酶B2降解而失去其溶血作用。二.鞘磷脂

31、的代谢教 案姓名_顾洪雁_ 2008 2010学年第 1学期 时间_ 节次 课程名称生物化学授课专业及层次临本授课内容脂类代谢学时数4教学目的1.掌握胆固醇代谢 2.理解并掌握血浆脂蛋白代谢重 点胆固醇代谢 难 点1.胆固醇代谢 2.血浆脂蛋白代谢自学内容血浆脂蛋白代谢异常使用教具多媒体相关学科知识脂类化学教 学 法 1. 案例法 2.讲解法.讲授内容纲要、要求及时间分配（可加附页）第五节. 胆固醇代谢一. 胆固醇的合成1. 合成部位2. 合成原料3. 合成基本过程4. 胆固醇合成的调节二. 胆固醇的转化1. 转变为胆汁酸2.转变为类固醇激素3. 转变为7-脱氢胆固醇第六节. 血浆脂蛋白代谢一

32、. 血脂二. 血浆脂蛋白的分类、组成及结构血浆脂蛋白的分类：电泳分类法：根据电泳迁移率的不同进行分类，可分为四类：乳糜微粒 -脂蛋白 前-脂蛋白 -脂蛋白。超速离心法：按脂蛋白密度高低进行分类，也分为四类：CM VLDL LDL HDL。三. 载脂蛋白 转运脂类物质； 作为脂类代谢酶的调节剂：LCAT可被ApoA等激活，也可被ApoA所抑制。LpL（脂蛋白脂肪酶）可被ApoC所激活，也可被ApoC所抑制。ApoA可激活HL的活性。 作为脂蛋白受体的识别标记 参与脂质转运讲授内容纲要、要求及时间分配（附页）四. 血浆脂蛋白代谢1. 乳糜微粒乳糜微粒在小肠粘膜细胞组装，与外源性甘油三酯的转运有关2.极低密度脂蛋白极低密度脂蛋白在肝脏组装，与内源性甘油三酯的转运有关3.低密度脂蛋白低密度脂蛋白