生化教学大纲.docx

1、教学内容第一节 生物化学的定义：生物化学的定义，生物化学和分子生物学研究的对象和方法。第二节 生物化学的内容一、 化学组成生物大分子：元素组成，构件分子（生物分子），生物大分子，生物大分子组成的复合体、亚细胞器、细胞、组织、器官、机体。二、 物质代谢、能量代谢及代谢调节：新陈代谢的概述、物质代谢（合成代谢和分解代谢），物质代谢与能量代谢的关系，代谢调节。三、 基因的复制、表达及调控。四、 机能生化：组织器官的化学组成，代谢特点与其生理功能之间的关系。第三节 生化的目的第四节 生化与医学的关系：生化与各基础学科的关系，生化与临床医学的关系。目的要求一、 掌握：1.生物化学的定义二、 熟悉：1.生

2、物化学研究的对象和方法。2.构件分子（生物分子）、生物大分子。3.新陈代谢的概述、物质代谢与能量代谢的关系，代谢调节概念。4.机能生化包括组织器官的化学组成，代谢特点与其生理功能之间的关系。三、 了解：1.生物体的元素组成。2.生化与各基础学科的关系，生化与临床医学的关系。3基因诊断的原理、基因治疗的概念第二章 蛋白质结构与功能教学内容第一节 蛋白质在生命活动中的重要作用：蛋白质是生命的物质基础，是体内含量最多的有机成分，在体内担负着多种重要的生物学功能。第二节 蛋白质的分子组成一、 蛋白质的元素组成与分子量：蛋白质平均含氮16%，含有C、H、O、S等元素，分子量一般上万，由上百个氨基酸组成。

3、二、 蛋白质的氨基酸组成：L，-氨基酸是蛋白质的基本组成单位，受遗传码控制的20种氨基酸是组成蛋白质的基本单位与构件分子。（一） 氨基酸的分类：各类氨基酸的结构特点。（二） 氨基酸的重要理化性质：氨基酸的两性解离与等电点。芳香族氨基酸的紫外吸收性质。氨基酸的成肽反应、茚三酮反应、氧化脱氨与脱羧反应。第三节 蛋白质的分子结构一、 肽键和肽：肽键、肽的概念。开链肽和环状肽。肽的命名。开链肽的N末端和C末端。医学中一些重要的多肽，多肽中氨基酸残基的概念。二、 蛋白质分子结构及其规律性。（一） 蛋白质分子的一级结构的概念，蛋白质一级结构的测定，蛋白质一级结构的重要（二） 蛋白质二级结构的概念，螺旋、折

4、叠、转角、螺旋、随机卷曲等基本结构单元及各自的特点。超二级结构和结构域的概念。（三） 蛋白质分子的三级结构概念和结构特点。（四） 蛋白质的四级结构概念和结构特点，亚基的概念。（五） 维持蛋白质分子空间结构稳定的副键及其在维系蛋白质分子空间构象中起着重要的作用。（六） 二硫键的特点及对提高蛋白质构象稳定性的重要作用。第四节 蛋白质分子结构和功能的关系一、 蛋白质分子一级结构与功能关系密切：关键部位氨基酸改变和非关键部位氨基酸改变对功能的影响。分子病的概念。二、 蛋白质分子空间结构与功能的关系。变构的概念与重要性。第五节 蛋白质的分类根据组成成分的不同可分为单纯蛋白质与结合蛋白质两大类，了解其特点

5、。蛋白质亦可按分子形状不同而分为纤维状与球状蛋白质。更可按功能进行分类。第六节 蛋白质的重要理化性质一、 蛋白质的大分子亲水胶体性质。二、 蛋白质的两性解离与等电点的概念及其与蛋白质分离、蛋白质功能等的关系。三、 蛋白质的紫外吸收特征与定量分析四、 盐析法分离蛋白质原理，蛋白质的重金属盐、有机溶剂等沉淀反应。五、 蛋白质的变性的概念。蛋白质变性的机理及医学上的实际应用。目的要求一、 掌握；1. 氨基酸的特点、组成蛋白质20种氨基酸的结构特点和三字符号。2. 肽键和肽的概念、结构特点。3. 蛋白质一级结构的概念和重要性。4. 二级结构的概念和不同基本单元特点。5. 三级结构的概念及特点。6. 四

6、级结构、亚基概念与特点。7. 蛋白质结构中的非共价键和共价键组成特点。8. 蛋白质一级结构与功能的关系，并举例说明。9. 蛋白质空间结构、结构与功能间的关系，并举例说明10. 蛋白质变性的概念及实际应用。蛋白质的变构概念及特点。蛋白质变构和变性的区别。二、熟悉：1. 蛋白质的生理功能与重要性。2. 蛋白质的元素组成，蛋白质含氮量平均为16%。3. 氨基酸的两性解离与等电点的概念。芳香族氨基酸的紫外吸收性质。氨基酸的成肽反应、4. 医学中一些重要的多肽。5. 超二级结构和结构域的概念。6. 分子病的概念。7. 蛋白质的分类。8. 蛋白质的大分子亲水胶体性质。蛋白质的两性解离与等电点。蛋白质的紫外

7、吸收特征与定量分析。蛋白质的沉淀、盐析法分离蛋白质原理，三、了解：氨基酸的茚三酮反应、氧化脱氨与脱羧反应。蛋白质一级结构的测定。第三章核酸的结构和功能教学内容第一节 核苷酸一、 核苷酸的组成。嘌呤和嘧啶碱基本结构，紫外吸收特征，DNA、RNA中碱基种类及戊糖的结构。二、 核苷酸的命名与简称。游离存在的核苷酸类化合物的结构特点和主要生理功能。第二节 核酸的分子结构一、 核酸一级结构的概念（一）组成DNA和RNA的主要核苷酸，3，5磷酸二酯键，5末端，3末端。（二）DNA的一级结构的概念。（三）RNA的一级结构的概念二、 DNA的空间级结构（一）DNA的二级结构1. Chargaff规则2. B型

8、双螺旋分子的结构特征。维持DNA双螺旋稳定的二种相互作用力。磷酸基团静电作用对双螺旋分子稳定性的影响。A型、Z型DNA双螺旋。3. 三股螺旋DNA（二）DNA的三级结构超螺旋结构（三）DNA的四级结构DNA与蛋白质形成复合物核小体的概念三、基因与基因组（一）基因的现代分子生物学概念（二）基因组的概念1. 原核生物和病毒基因组DNA的特点。大小，操纵子。2. 病毒基因组DNA的特点。大小，组成病毒的核酸种类，重叠基因。3. 真核生物基因组DNA的特点分隔基因、内含子、外显子的概念。单拷贝序列和低度重复序列、中度重复序列和高度重复序列，卫星DNA。四、各类RNA的结构RNA的分子结构的特点。（一）

9、tRNA的结构：一级结构、二级结构、三级结构特点。（二）mRNA的结构：原核生物mRNA、真核生物mRNA的结构特点。hnRNA、5端“帽子”结构、3端多聚腺苷酸“尾”结构。（三）rRNA结构：成熟rRNA结构特点。原核生物rRNA分子种类。真核生物rRNA分子种类。原核生物核糖体大、小亚基rRNA与核糖体蛋白质组成。真核生物核糖体大、小亚基rRNA与核糖体蛋白质组成。（四）其他RNA分子1. 胞核内小分子RNA（snRNA），参与mRNA前体的剪接以及成熟的mRNA由核 内向胞浆中转运的过程。2. 核仁小分子RNA（snoRNA）是类新的核酸调控分子, 参与rRNA前体的加工以及 核糖体亚基

10、的装配。3. 胞质小分子RNA（scRNA）的种类很多，其中7S LRNA与蛋白质一起组成信号识别颗粒（SRP）, SRP参与分泌性蛋白质的合成4. 反义RNA由于它们可以与特异的mRNA序列互补配对，阻断mRNA翻译，能调节基因表达。5. 核酶是具有催化活性的RNA分子或RNA片段6. 微RNA是一种具有茎环结构的非编码RNA，长度一般为20-24个核苷酸，在mRNA翻译过程中起到开关作用，它可以与靶mRNA结合，产生转录后基因沉默作用，在一定条件下能释放，这样mRNA又能翻译蛋白质，它们在基因表达调控和控制个体发育中起重要作用。五、RNA组目的要求一、 掌握1.核苷酸是核酸的构件分子、核苷

11、酸的组成。嘌呤和嘧啶碱的基本结构、紫外吸收特征。DNA、RNA中的碱基种类、戊糖的结构。2.核苷酸的命名与简称。游离存在的核苷酸类化合物结构特点和主要生理功能。3.组成DNA、RNA的主要核苷酸。3，5磷酸二酯键。5末端，3末端。4.DNA的一级结构的概念5.DNA的高级结构：B型双螺旋模型的结构特点。核小体的概念。6.基因的概念，基因组的概念7.RNA的分子结构的特点。8.tRNA的结构：一级结构特点、二级结构特点。9.真核生物mRNA的内含子、外显子、5端“帽子”结构、3端多聚腺苷酸“尾”等的概念和特点。10.核酸的变性、复性和杂交的概念，核酸的紫外吸收。二、熟悉1.Chargaff规则。

12、3. 三股螺旋DNA2.原核生物mRNA结构、真核生物mRNA一般结构特点。3.rRNA结构特点。tRNA三级结构特点。4. snRNA 、snoRNA 、scRNA、反义RNA、核酶和微RNA的概念与功能。5. 核酸的变性增色效应、Tm的概念三、了解1.A型、Z型DNA双螺旋结构特点。2.DNA的高级结构特点。3. RNA组研究的内容。4.核酸的大小和测定、核酸的水解。5.病毒基因组、原核生物基因组、真核生物基因组的特点。6.引起核酸变性的理化因素、熔化曲线、Tm的影响因素、复性的影响因素。第四章酶教学内容 酶是生物体内的一类催化剂，体内化学反应绝大部分由酶催化。本章重点讨论酶的化学结构及其

13、催化活性的关系，酶作用的原理、酶作用的基本动力学。对酶的命名、分类、酶活力测定及其在医学中的应用作扼要说明第一节 酶的概念： 一、酶是活细胞所产生的具有高度催化效能和催化特异性的蛋白质。酶的催化活性受到多种因素的调节，并受变性因素的作用而失活。二、生物体内还存在具有催化作用的核糖核酸，命名为ribozyme。 第二节 酶作用的分子基础一、 酶的化学组成：分为单纯酶和结合酶两大类。结合酶类分子中酶蛋白，辅酶或辅基的概念。金属离子、含铁卟啉化合物或含有维生素B族的小分子有机物组成辅酶或辅基。酶蛋白与辅酶结合成全酶，全酶中酶蛋白与辅酶在催化过程中具有不同的作用。二、 酶的活性中心：酶活性中心的概念；

14、功能基团及其来源；结合基团，催化基团和必 需基团的含义。三、 酶的分子结构与催化活性的关系：底物特异性与催化特异性与酶分子结构的关系四、 酶原与酶原激活的概念、本质及其生理意义分子组成，五。同工酶的概念。LDH的种类，分布以及血清同工酶谱分析的临床应用，六、别构酶的概念，分子结构特点，别构酶的变构部位及其作用。七、修饰酶与共价修饰的概念八、多酶复合体与多酶体系的组成及概念九、多功能酶的概念第三节 酶的分类与命名一、 酶的分类：根据酶催化反应的类型可分为六类。二、 酶的命名：习惯命名、系统命名。第四节 酶促反应的特点和作用机制一、 酶促反应的特点二、 酶促反应的作用机制（一） 酶与底物定向结合形

15、成酶底物复合物，是酶作用特异性的基础。（二） 酶与底物的过渡状态互补，酶降低反应的活化能，使反应加速，是催化作用的关键。（三） 酶促反应的作用机制，通过邻近效应与定向排列；多元催化及表面效应等加速化学反应速度第五节 酶促反应的动力学酶促反应动力学是研究酶促反应速度和影响酶促反应的因素。一、 酶浓度对反应速度的影响：在底物浓度饱和条件下，反应速度与酶浓度成正比。二、 底物浓度对酶反应速度的影响：大多数酶催化的反应，若以反应速度对底物浓度作图得矩形双曲线。Michaelis-Menten提出著名的米曼氏方程式，米氏常数km，米氏常数是酶的特征性常数，它在酶学研究和实际应用中的重要意义。转换属的概念

16、，用米氏方程式双倒数法测定Vmax和km。三、 温度对酶反应速度的影响：酶的最适温度。四、 pH对酶反应速度的影响：酶的最适pH五、 激活剂对酶促反应速度的影响。六、抑制剂对酶促反应速度的影响。酶的抑制剂和酶抑制作用的概念。酶的不可逆抑制作用包括非专一性不可逆抑制作用和专一性不可逆抑制作用的概念。DIFP及有机磷农药对胆碱酯酶的抑制作用。酶的可逆性抑制包括竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制作用的概念，三类抑制中酶、底物、抑制剂的相互作用特点，各自的动力学特征及竞争性抑制在医学上的应用。第六节 其他类型的生物催化剂一核酶的概念及应用二 抗体酶的概念及应用三、模拟酶的概念及应用第七节 酶在医学

17、上的应用一、酶活力的调节，酶活力测定及酶单位的概念，酶的国际单位、催量单位二、酶与疾病诊断三、。酶与疾病的治疗目的要求一、掌握1.酶的概念、酶的组成特点、酶的活性中心概念、酶原激活的概念、酶原激活的重要生理意义，同工酶，别构酶，修饰酶，多酶复合物，多媒体系及多功能酶的概念。2.酶促反应的特点，酶促反应的动力学：酶浓度、底物浓度、pH值、温度、激活剂、抑制及其对酶促反应的影响及特点，抑制剂在医学上的应用。二、熟悉酶的作用特点，酶促反应的作用机制。三、 了解1.酶的分类、命名2.其他生物催化剂。3.酶在医学上的应用第五章 维生素教学内容第一节 脂溶性维生素一、脂溶性维生素包括A、D、E和K四种，它

18、们的化学结构特点、来源、生理作用及其机制、缺乏症、中毒症。二、维生素A1和A2：维生素A的结构特点及生理活性形式；维生素A原的转变；维生素A与视觉的关系及其作用机制，维生素A的激素作用及作用机制，以及维持上皮组织形态与功能上的作用和抗氧化功能；中毒症。三、 维生素D1、维生素D2和D3的结构特点、来源；活性维生素D与钙、磷代谢的关系；中毒症。四、 维生素E的结构特点及来源；与生育的关系及作用；与抗氧化的作用及作用机制。五、维生素K的结构特点及来源；与凝血的关系及其作用机制。第二节 水溶性维生素一、B族维生素：B1、B2、B3、B3、B6、生物素、叶酸、B12及硫辛酸的来源、结构特点、辅酶（辅基

19、）形式、生理功能及作用机制、缺乏症。二、维生素C的来源、结构特点、酸性及还原性作用；与体内羟化反应及作用机制，维生素C的抗氧化作用；缺乏症。目的要求一、掌握1.脂溶性维生素包括A、D、E和K四种，结构特点，生理活性形式、生理作用。2.B族维生素包括B1、B2、B3、B3、B6、生物素、叶酸、B12及硫辛酸，结构特点、生理活性形式、生理功能。3.维生素C的结构特点、生理活性形式、生理功能、缺乏症。二、熟悉1.脂溶性维生素A、D、E和K的来源，缺乏症和中毒症。2.B族维生素B1、B2、B3、B3、B6、生物素、叶酸、B12及硫辛酸的来源、缺乏症。3.维生素C的来源、缺乏症。三、了解1.脂溶性维生素

20、A、D、E和K生理功能的作用机制。2. B族维生素B1、B2、B3、B3、B6、生物素、叶酸、B12及硫辛酸生理功能的作用机制。3. .维生素C生理功能的作用机制。第六章 糖代谢教学内容第一节 概述一、糖在体内的存在形式是葡萄糖和糖原，前者是糖的运输形式，后者是糖的储存形式。二、糖的生理作用主要是氧化分解供能。糖与其他物质结合形成复合物，是组成细胞结构及重要生理活性物质的组分。三、糖在体内的中间代谢包括无氧酵解、有氧氧化、磷酸戊糖途径、糖原合成和分解、糖异生作用等。第二节 糖的消化和吸收一、糖的主要消化部位在小肠。食物淀粉等糖类在淀粉酶等催化下变成葡萄糖等单糖。二、糖的吸收部位主要在小肠上段，

21、葡萄糖的吸收是一个耗能的需Na+的主动吸收过程。第三节 血糖 一、 血糖的概念及正常血糖浓度，主要来源和去路。 二、 血糖浓度的调节：1. 激素的调节：降血糖的激素是胰岛素、胰岛素降血糖的作用和机理。升血糖的激素种类及作用。2. 器官水平的调节：肝脏通过糖原合成和分解及糖异生作用调节血糖浓度，受到血糖浓度及细胞膜上转运体的影响。3.葡萄糖耐量试验及其曲线。第四节 糖的无氧酵解一、 糖的无氧酵解概念。反应过程：分四个阶段，反应在细胞质中进行，有三个关键酶。二、 糖酵解的能量变化。三、 糖酵解的生理意义。四、 糖酵解的代谢调节：己糖激酶、6-磷酸果糖激酶1、丙酮酸激酶的别构调节。6-磷酸果糖激酶1

22、的重要别构激活剂2，6-二磷酸果糖的来源、其催化酶6-磷酸果糖激酶2的双功能酶的活性，以及2，6-二磷酸果糖在糖代谢调节中的重要作用。第五节 糖的有氧氧化一、 糖的有氧氧化的概念。反应过程：可分三个阶段1.葡萄糖或糖原分子中的葡萄糖单位转变成丙酮酸：过程同糖酵解。2.丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA：丙酮酸脱氢酶复合体的组成、B族维生素与多酶复合体的关系、催化的反应及机制。3.乙酰CoA通过三羧酸循环彻底氧化分解：三羧酸循环的概念、过程、关键酶及循环特点、生理意义。二、 有氧氧化的能量变化及生理意义。三、 有氧氧化的代谢调节：丙酮酸脱氢酶复合体的别构、共价修饰调节，三羧酸循环关键酶的调节。四、 糖

23、的有氧氧化与糖无氧酵解间的相互调节。第六节 磷酸戊糖途径一、 磷酸戊糖途径概念。反应过程：分二个阶段。1.氧化脱羧阶段：6-磷酸葡萄糖脱氢酶是关键酶，生成NADPH+H+及5-磷酸核糖两个重要的中间产物。2.酮醇基和醛醇基的转移及已糖的再生，完成了三碳、七碳、四碳、六碳糖的转变。二、 生理意义：重点讨论NADPH+H+和5-磷酸核糖的作用。第七节 糖原的合成和分解一、 糖原合成概念、生理意义。糖原合成过程：UDP-Glu的生成和作用。糖原蛋白的概念和及其参与糖原合成的过程。糖原合酶是糖原合成的关键酶。分支酶的作用。二、 糖原分解概念、生理意义。糖原分解过程：磷酸化酶是糖原分解过程的关键酶。葡萄

24、糖-6-磷酸酶主要存在于肝、肾组织中，因此肝糖原分解可直接补充血糖浓度。三、 糖原合成和分解的调节：糖原磷酸化酶的共价修饰、别构调节。糖原合酶活性调节，及其和糖原磷酸化酶活性的相互关系。四、糖原贮积病：类型，相应缺失、缺陷的酶，以及临床表现。第八节 糖异生作用一、 糖异生作用的概念。反应过程：基本上是糖酵解的逆过程。其逆反应要克服三个能障，其相应催化的反应和酶。丙酮酸羧化支路的概念、催化的反应、酶和意义。二、糖异生的生理意义，乳酸的再利用。三、糖异生调节：关键酶的别构、共价修饰调节。第九节 糖蛋白与蛋白聚糖一、糖蛋白的结构与功能。二、蛋白聚糖的组成，重要的蛋白聚糖以及蛋白聚糖的功能。目的要求一

25、、掌握1.糖在体内的主要生理功能。2.血糖的概念，血糖的主要来源和去路与调节。3.糖的无氧酵解概念、反应过程、糖酵解的生理意义4.糖的有氧氧化概念、反应过程、有氧氧化的生理意义5.磷酸戊糖途径概念、反应过程第一阶段，生理意义主要重点讨论5-磷酸核糖和NADPH+H+的作用。6.糖原合成和糖原分解的概念。糖原合成的过程中UDP-Glu的生成和作用；糖原合成的关键酶。糖原分解的关键酶，葡萄糖-6-磷酸酶主要存在于肝、肾组织。糖原合成、糖原分解的生理意义。7.糖异生作用概念。反应过程：基本上是糖酵解的逆过程，要克服三个能障。丙酮酸羧化支路的概念和意义。糖异生的生理意义。二、熟悉1.糖在体内的存在形式

26、2糖耐量概念及曲线。3.糖酵解、糖原合成和糖原分解的代谢调节。三、了解1.糖的其他生理功能。2.糖的消化吸收。3.糖的有氧氧化与糖酵解间的相互调节。4.糖有氧氧化及糖异生的代谢调节。5.磷酸戊糖途径反应过程第二阶段。6.糖蛋白与蛋白聚糖第七章 脂类代谢教学内容概述：脂类的分类，脂肪酸的来源，必需脂肪酸的概念。第一节 不饱和脂肪酸的命名及分类：命名方法。重要的不饱和脂肪酸的举例及其重要性。第二节 脂类的消化和吸收一、脂类的消化：在小肠上段、胆汁酸盐、胰脂酶和共脂肪酶对甘油三酯的水解作用。胆固醇酯、磷脂水解的酶及产物。混合微团的组成及其作用。二、脂类的吸收：在十二指肠下段及空肠上段的粘膜细胞吸收甘

27、油三酯的水解产物（甘油、脂肪酸、甘油一酯等）、少部分直接进入门脉系统入血、大部分在肠粘膜细胞内形成乳糜微粒经胸导管入血。乳糜微粒形成的过程，载脂蛋白的作用。第三节 甘油三酯的中间代谢一、 甘油三酯的合成代谢1.合成部位：肝脏、脂肪组织及小肠的不同合成方式。2.合成原料：葡萄糖代谢提供合成所需原料，糖枝可以互变。3.合成基本过程：甘油一酯、甘油二酯途径。二、甘油三酯的分解代谢：（一） 脂肪动员：脂肪动员的概念。甘油三酯脂肪酶是脂肪分解的限速酶，该酶活力受激素调节的特点，是激素敏感性脂肪酶。脂解激素与抗脂解激素的概念。脂解作用的产物脂肪酸、甘油的去路及和糖代谢的关系。（二） 脂肪酸的氧化：1.脂肪

28、酸活化为脂肪酰CoA；在此阶段实际消耗了2个高能磷酸键。2.脂肪酰CoA进入线粒体：肉毒碱、及脂肪酰肉毒碱转移酶、的作用。脂肪酰肉毒碱转移酶为脂肪氧化的限速酶。3.饱和脂肪酰CoA的-氧化：包括脱氢、水化、再脱氢和硫解四步反应。催化此四反应的酶组成多酶复合体，各个酶催化的反应、产物和它们的辅酶。软脂酸中彻底氧化分解后生成的总ATP数。（三）脂肪酸的其它氧化方式（1）不饱和脂肪酸的氧化。（2）过氧化酶体脂酸氧化。（3）丙酸的氧化。（四）酮体的生成和利用：酮体的概念。酮体具有肝内生成、肝外利用的特点。合成的原料乙酰CoA、HMG-GoA合成酶为合成的关键酶。当机体以动用脂肪酸氧化作为主要能源时肝脏

29、合成酮体增加，酮血症、酮尿症和引起酮症酸中毒的概念。正常时肝合成酮体由血液运至肝外，肝外组织利用酮体的酶，使酮体彻底氧化分解。酮体生成、利用的具体生化反应过程，生理意义、病理意义。通体生成的调节。三、脂酸的合成代谢：合成过程在细胞质中进行，由脂酸合成酶催化（一）软脂酸的合成：合成部位主要是肝脏。合成原料是乙酰CoA。乙酰CoA通过柠檬酸-丙酮酸循环从线粒体进入细胞质。乙酰CoA羧化成丙二酰CoA，此反应由乙酰CoA羧化酶催化，此酶是脂酸合成的限速酶，辅基是生物素。乙酰CoA羧化酶活性的调节。脂酸合成从乙酰CoA及丙二酰CoA合成长链脂酸，每次延长2个碳原子。大肠杆菌中由七个酶组成脂肪酸合成酶复

30、合体。哺乳动物中由七个酶组成脂肪酸合成酶，是一多功能酶。（二）脂酸碳链的加长：在形成软脂酸的基础上，在肝细胞的内质网或线粒体中碳链延长形成更长的碳链的脂酸。（三） 不饱和脂酸的合成：不饱和脂酸的种类及来源。（四） 脂酸合成的调节：代谢物的调节和激素的调节作用。四、多不饱和脂酸的重要衍生物的化学结构、合成、生理功能第四节 磷脂的代谢一、 甘油磷脂的代谢：（一）甘油磷脂基本结构特点。重要的甘油磷脂。（二）甘油磷脂的合成部位、原料、CTP在磷脂合成中的作用，重要的中间物CDP-胆碱（或CDP-乙醇胺）。甘油二酯合成途径、CDP-甘油二酯合成途径的特点。磷脂在机体中的重要生理功能。（三）甘油磷脂的降解

31、的酶有：磷脂酶A1、A2、C、D、B水解的化学键，中间产物溶血磷脂的作用及磷脂彻底水解的终产物。三、 鞘磷脂的代谢：结构特点，代谢特点。第五节 胆固醇的代谢一、胆固醇的合成代谢：结构特点，合成部位，原料是乙酰CoA，基本过程分三个阶段：1.甲基二羟戊酸合成：HMG-GoA还原酶是胆固醇合成的限速酶。2.鲨烯的合成。3.胆固醇的合成。胆固醇的合成调节主要是膳食胆固醇、合成的胆固醇及几种激素对HMG-CoA还原酶活性的影响。二、胆固醇的转化：在体内转变为胆汁酸、类固醇激素、维生素D3。第六节 血浆脂蛋白的代谢一、血脂：血脂的概念。血脂包含的脂类及各自的含量，测定空腹血脂含量可以反映体内脂类代谢的情

32、况。二、血浆脂蛋白：血浆脂蛋白的分类、组成及结构：超速离心法、电泳法分类。各血浆脂蛋白的理化性质、脂类和载脂蛋白的组成特点、生理功能。血浆脂蛋白的结构特点。三、载脂蛋白：概念、种类及其重要的生理功能。四、血浆脂蛋白代谢：（一）乳糜微粒（CM）：在小肠粘膜细胞合成为新生的CM，入血后与HDL交换载脂蛋白后成为成熟的CM，CM中甘油三酯为各外周组织脂蛋白脂肪酶（LPL）水解利用最终生成乳糜微粒残余颗粒为肝细胞摄取，CM生理功能。（二）VLDL在肝细胞合成，代谢类同CM，在血液中受LPL水解转变成为IDL和LDL，VLDL的生理功能。（三）外周细胞表面LDL受体识别、结合LDL中的ApoB100、A

33、poE，经内吞作用，为外周细胞提供胆固醇。清道夫受体的概念。（四）HDL由肝细胞生成，入血后与CM、VLDL交换载脂蛋白、交换脂质、LCAT的作用、及HDL最终由肝细胞摄取的过程，HDL的生理功能。胆固醇的逆向转运。五、血浆脂蛋白代谢异常：高脂蛋白血症分型、各型高脂蛋白血症的特征与危害性。某些高脂蛋白血症发病机制与遗传缺陷的关系。 目的要求一、掌握：1. 营养必需脂酸的概念。脂肪动员的概念、甘油三酯脂肪酶在脂肪动员中的作用以及该酶活力受激素调节的特点，抗脂解激素的概念。脂解激素与抗脂解激素的概念。2.脂酸的-氧化过程及能量变化。酮体概念、酮体的生成和利用过程、关键酶及生理意义、病理意义，酮血症

34、、酮尿症和引起酮症酸中毒的概念。3.脂酸合成的原料、关键酶、重要的中间产物丙二酸单酰CoA。4.甘油磷脂合成代谢： 甘油磷脂的结构特点、种类，CTP在磷脂合成中的作用，重要的中间物CDP-胆碱（或CDP-乙醇胺）。磷脂在机体中的重要生理功能。5.胆固醇合成的原料，关键酶。胆固醇在体内的转变。6.血脂的概念，血浆脂蛋白的分类及脂类、载脂蛋白的组成特点、生理功能。载脂蛋白的概念、血浆脂蛋白的代谢过程与特点。二、熟悉：， 1.甘油的氧化分解与糖代谢的关系。2.甘油磷酸的分解代谢。3.载脂蛋白的种类及其生理功能。4.胆固醇合成的调节。三、了解：1. 不饱和脂肪酸的命名及分类。2.脂类的消化和吸收。3.

35、甘油三酯的合成代谢。4.脂肪酸的其它氧化方式。5.多不饱和脂酸的重要衍生物的化学结构、合成、生理功能。6.鞘磷脂的代谢：结构特点，代谢特点。7.胆固醇合成代谢的三个阶段。8.高脂蛋白血症分型、各型高脂蛋白血症的特征与危害性。某些高脂蛋白血症发病机制与遗传缺陷的关系。第八章 生物氧化教学内容生物氧化的概念，生物氧化与体外燃烧的异同点。第一节 生成ATP的氧化体系一、呼吸链：1. 呼吸链的概念。呼吸链的组成：复合体 NADH-泛醌还原酶、复合体 琥珀酸-泛醌还原酶、复合体 泛醌-细胞色素C还原酶、复合体 细胞色素C氧化酶。NAD+、FMN、FAD，铁硫蛋白、泛醌、细胞色素a、b， c的组成，传递H

36、和递电子的机理2. 呼吸链组分的排列顺序体内存在两条氧化呼吸链： NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链。二、氧化磷酸化：1.氧化磷酸化的概念，与底物水平磷酸化的区别。2.氧化磷酸化的偶联部位。氧化磷酸化的研究方法：P/O比的概念和自由能变化3.氧化磷酸化的偶联机制，有关化学渗透学说的基本要点以及ATP合酶的组成与工作机制。三、影响氧化磷酸化的因素1. 抑制剂：呼吸链抑制剂、解偶联剂、氧化磷酸化抑制剂的作用2. ADP的调节作用3. 甲状腺激素4. 线粒体DNA突变四、 ATP 1.高能磷酸键的含义及几种常见的高能化合物，其中以ATP末端的磷酸键最为重要。2.为糖原、磷脂、蛋白质合成时提供能量的

37、UTP、CTP、GTP一般不能从物质氧化过程中直接生成，只能在核苷二磷酸激酶的催化下，从ATP中获得 P。3. 磷酸肌酸是ATP的贮存形式。五、通过线粒体内膜的物质转运1. 线粒体内膜主要转运载体2. 胞浆中NADH的氧化：1）磷酸甘油穿梭系统：组成及催化的酶，生成的ATP数。2）苹果酸、天冬氨酸穿梭系统；组成及催化的酶，生成的ATP数。3. 腺苷酸载体4. 线粒体蛋白质的跨膜转运第二节 其他氧化体系一、 需氧脱氢酶和氧化酶概念和作用机制二、 过氧化物酶体中的氧化酶类1.过氧化氢酶催化的反应；H2O2对机体的作用。2. 过氧化物酶催化的反应三、超氧物歧化酶1. 反应氧族的生成以及对机体的作用2

38、. 超氧物歧化酶催化的反应以及对机体的作用3. 谷胱甘肽过氧化物酶催化的反应以及对机体的作用四、微粒体中的氧化酶类1.加单氧酶反应体系：加单氧酶催化反应的通式。加单氧酶系的组成。催化反应的机理。2.加双单氧酶催化的反应目的要求一、 掌握：1.生物氧化的概念，生物氧化与体外燃烧的异同点。2.呼吸链：呼吸链的概念，复合物-，NADH氧化呼吸链与琥珀酸氧化呼吸链的组成，两条呼吸链组分的排列顺序，传递H和递电子的机理。3.氧化磷酸化：氧化磷酸化的概念，它与底物水平磷酸化的区别，在NADH氧化呼吸链中有三处氧化磷酸化的偶联部位，在琥珀酸氧化呼吸链中有二处氧化磷酸化的偶联部位4.影响氧化磷酸化的因素和呼吸

39、链的抑制剂、解偶联剂、ADP的调节作用、甲状腺激素对氧化磷酸化的影响及线粒体DNA突变。6.ATP分子高能磷酸键的含义及来源；氧化磷酸化和底物水平磷酸化的概念，它们是体内高能磷酸键的二种来源。磷酸酸肌酸是高能磷酸基团的贮存形式。7.线粒体外NADH的氧化：磷酸甘油穿梭系统，苹果酸、天冬氨酸穿梭系统的概念和组成，氧化磷酸化生成的ATP数。8. 加单氧酶系催化反应的通式，加单氧酶系的组成。二、熟悉1.氧化磷酸化的研究方法：P/O比的概念和自由能变化。2.其它核苷三磷酸也参与细胞的能量转移、并是一些特殊代谢的供能物质，它们在核苷二磷酸激酶的催化下，从ATP中获得 P。3.反应氧族的生成以及对机体的作

40、用4.过氧化氢酶、过氧化物酶催化的反应。5.加单氧酶系催化反应的机理三、了解：1. 氧化磷酸化的偶联机制2. 腺苷酸载体3. 线粒体蛋白质的跨膜转运4. 超氧物歧化酶催化的反应以及对机体的作用.5. 谷胱甘肽过氧化物酶催化的反应以及对机体的作用6. 加双氧酶催化的反应第九章 蛋白质分解和氨基酸代谢第一节 蛋白质的消化、吸收与腐败一、 消化蛋白质消化的部位：胃和小肠。与蛋白质消化有关的酶：胃蛋白酶、胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶，均为内肽酶。羧基肽酶和氨基肽酶，均为外肽酶。蛋白质消化的终产物：氨基酸和少量小肽（二肽、三肽）二、 吸收蛋白质消化的终产物氨基酸和小肽在小肠粘膜被吸收。吸收进入粘膜细胞

41、后，小肽可被粘膜细胞中的肽酶再水解成游离氨基酸，然后进入血循环。吸收机制：肠粘膜对氨基酸的吸收与其浆膜面的钠泵有关，粘膜面和浆膜面均有氨基酸载体，现已证实的氨基酸载体有6种，氨基酸的吸收除上述机制外，还有-谷氨酰基循环，两种机制均为需ATP的主动转运。三、腐败蛋白质腐败的定义。腐败主要的化学反应包括脱羧和还原脱氨。腐败主要产物是腐胺、色胺、甲烷、乙烷、H2S、NH3、吲哚、苯酚等，大多有毒，大部分随粪便排出，小部分被肠道吸收，后者进入肝脏后被处理。尿素的肠肝循环。尿素肠肝循环与肠道中氨的关系、肠道中氨与血氨的关系，严重肝脏疾病患者可服用肠道抑菌物以防血氨过高。 第二节 氨基酸的一般代谢一、 氨

42、基酸的脱氨基作用体内主要的脱氨基方式为联合脱氨基作用。是转氨基作用和谷氨酸氧化脱氨基作用的偶联，摧化反应的酶为转氨酶和谷氨酸脱氢酶。转氨酶中以ALT和AST最为重要，两者广泛存在于各组织器官中；其中ALT以肝脏为多，AST以心脏中为多，血清中两者含量升高分别是临床上诊断肝脏、心脏等疾病的辅助指标。转氨酶的辅酶和转氨作用的机制。骨赂肌中另一种重要的脱氨基方式是嘌呤核苷酸循环，次黄嘌呤核苷酸（IMP）是此循环中的重要中间产物，腺苷酸脱氨酶是代谢中的重要酶。二、 氨的代谢体内氨的来源与去路。各组织产生的NH3是以谷氨酰胺和丙氨酸的形式在血液中运输，最后在肝脏中释出NH3合成尿素，在肾脏中生成铵盐排出

43、体外。谷氨酰胺合成酶的功能。葡萄糖丙氨酸循环的意义。体内氨的主要去路是合成尿素。成人体内排出氮的8090%为尿素氮。尿素主要在肝脏中合成，由NH3和CO2通过鸟氨酸循环合成。鸟氨酸、瓜氨酸和精氨酸是合成过程中的重要中间产物。精氨酸代琥珀酸合成酶是关键酶。精氨酸酶、氨基甲酰磷酸合成酶、鸟氨酸氨基甲酰转移酶、精氨酸代琥珀酸裂解酶也是尿素合成中国的重要酶。尿素合成的调控因素有食物中蛋白质的含量、鸟氨酸循环的中间产物浓度及其关酶活性。三、 -酮酸的代谢氨基酸脱氨后生成的-酮酸可经还原加氨或转氨生成非必需氨基酸；也可经三羧酸循环转变成糖、脂肪或酮体。生糖氨基酸，生酮氨基酸、生糖兼生酮氨基酸的定义。糖、脂

44、肪、蛋白质三类物质在体内的互变概况。四、 氨基酸的脱羧基作用氨基酸脱羧基的产物为胺类，有关的酶是氨基酸脱羧酶，辅酶是磷酸吡哆醛。具有重要生理作用的胺类有-氨基丁酸、5-羟色胺、牛磺酸、组胺等。第三节 个别氨基酸代谢一、 一碳单位的代谢一碳单位的定义、一碳单位的载体、一碳单位的生理功能。一碳单位与其载体FH4结合后成活性一碳单位，主要参与核酸的生物合成。丝氨酸、甘氨酸、蛋氨酸、色氨酸和组氨酸是一碳单位的来源。五种一碳单位在酶的作用下可以互相转变。二、 含硫氨基酸的代谢重要的含硫氨基酸包括蛋氨酸、半胱氨酸和胱氨酸。蛋氨酸在酶的作用下接受ATP中的腺苷转变成S-腺苷蛋氨酸，其中的甲基通过高能键和硫相

45、结合，是活性甲基，所以S-腺苷蛋氨酸是体内重要的甲基供体。蛋氨酸循环的生理意义。维生素B12、叶酸与蛋氨酸循环关系。半胱氨酸是体内重要的生理活性物质谷胱甘肽的组成成份，谷胱甘肽对维持巯基酶活性和使某些物质处于还原状态有重要作用。半胱氨酸在体内还可转变成含活性硫酸根的化合物PAPS，。三、支链氨基酸：包括缬、亮和异亮氨酸，主要在肌肉中代谢，其氨基以丙氨酸形式运至肝脏再降解。四、 芳香族氨基酸：包括苯丙、酪和色氨酸，主要在肝脏中代谢。苯丙氨酸羟化酶先天性缺乏可导致遗传疾病“苯丙酮酸尿症”。酪氨酸是体内合成黑色素的原料，若合成酶系先天性缺乏则可导致“白化病”。色氨酸在代谢过程中除了生成一种重要的神经

46、递质5-羟色胺外，还可生成尼克酸，后者一种重要维生素。肝脏严重疾病时。芳香族氨基酸的分解代谢受阻，血液中含量升高，支链氨基酸（BCAA）与芳香族氨基酸（ACAA）的比值降低。目的要求一、 掌握：1.蛋白质的主要生理功能：维持组织的生长、更新和修补。氮的总平衡、正平衡以及负平衡的定义。必需氨基酸的定义，人体所需的八种必需氨基酸。2.氨基酸代谢库的概况。 氨基酸的来源与去路。体内氨基酸的三种主要的脱氨基方式、反应过程、生理意义。转氨酶的辅酶。转氨酶类中以ALT或AST为最重要，两者在血清中含量升高是临床上诊断肝脏、心脏等疾病的辅助指标。3.体内氨的来源与去路。血液中运输形式是谷氨酰胺和丙氨酸，最后

47、在肝脏中合成尿素，在肾脏中生成铵盐排出体外。体内氨的主要去路是合成尿素。鸟氨酸循环的概念、过程、关键酶、生理意义。4.-酮酸的转变。生糖氨基酸，生酮氨基酸、生糖兼生酮氨基酸的定义。5.糖、脂肪、蛋白质三类物质在体内互变的概况。6.氨基酸脱羧基的产物为胺类，有关的酶是氨基酸脱羧酶类，辅酶是磷酸吡哆醛。具有重要生理作用的胺类有-氨基丁酸、5-羟色胺、牛磺酸、组胺等。7.一碳单位的定义、一碳单位的载体、一碳单位的生理功能。一碳单位与其载体FH4结合后成活性一碳单位，主要参与核酸等物质的生物合成。8.重要的含硫氨基酸包括蛋氨酸、半胱氨酸等物质。S-腺苷蛋氨酸是体内主要的甲基供体。蛋氨酸循环的生理意义。

48、维生素B12和叶酸与蛋氨酸循环的关系。9.半胱氨酸是体内重要的生理活性物质谷胱甘肽的组成成份。谷胱甘肽的生理作用。10.苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸主要在肝脏中代谢。二、熟悉：1.蛋白质生理价值和互补作用。2.和蛋白质消化有关的酶。蛋白质的吸收是需ATP的主动转运过程。3.肠道中蛋白质腐败的国内。腐败主要的化学反应包括脱羧和还原脱氨。腐败产物的吸收对机体的影响。尿素的肠肝循环。转氨基作用的机制。4.谷氨酰胺合成酶的功能。葡萄糖丙氨酸循环的意义。5.精氨酸酶、氨基甲酰磷酸合成酶、鸟氨酸氨基甲酰转移酶、精氨酸代琥珀酸裂解酶也是尿素合成中的重要酶。6.五种一碳单位在酶作用下可互变。7.肝脏严重疾病时，支

49、链氨基酸与芳香族氨基酸的比值降低。8.苯丙氨酸羟化酶先天性缺乏可导致遗传疾病“苯丙酮酸尿症”。酪氨酸是体内合成黑色素的原料，若合成酶系先天性缺乏则可导致“白化病”。色氨酸在代谢中可生成一些重要的生理活性物质。三、了解：1.蛋白质的其他生理功能，成人、幼儿与儿童对蛋白质的需要量标准。临床上静脉补液用的氨基酸制剂。2.蛋白质的消化、吸收。3.存在于骨骼肌中一种重要的脱氨基方式：嘌呤核苷酸循环4.尿素合成的调控因素。5.半胱氨酸在体内代谢生成的含活性硫酸根的化合物PAPS及其功能。6.支链氨基酸的代谢目的要求一、 掌握：1. 蛋白质的主要生理功能：维持组织的生长、更新和修补。氮的总平衡、正平衡以及负

50、平衡的定义。必需氨基酸的定义，人体所需的八种必需氨基酸2. 肠道中蛋白质腐败的概念。尿素的肠肝循环。3. 氨基酸代谢库的定义，氨基酸的来源与去路。体内氨基酸的三种主要的脱氨基方式、反应过程、生理意义。转氨酶的辅酶。4. 体内氨的来源与去路。血液中运输形式是谷氨酰胺和丙氨酸，最后在肝脏中合成尿素，在肾脏中生成铵盐排出体外。体内氨的主要去路是合成尿素。鸟氨酸循环的概念、过程、关键酶及生理意义。5. -酮酸的转变。生糖氨基酸，生酮氨基酸、生糖兼生酮氨基酸的定义。6. 氨基酸脱羧基的产物为胺类，有关的酶是氨基酸脱羧酶，磷酸吡哆醛为其辅酶。具有重要生理作用的胺类有-氨基丁酸、5-羟色胺、牛磺酸、组胺等。

51、7.一碳单位的定义、一碳单位的载体、一碳单位的生理功能。一碳单位与其载体FH4结合后成活性一碳单位，主要参与核酸等物质的生物合成。7. 重要的含硫氨基酸包括蛋氨酸、半胱氨酸等。S-腺苷蛋氨酸是体内主要的甲基供体。蛋氨酸循环的生理意义，维生素B12、叶酸与蛋氨酸循环关系。8. 半胱氨酸是体内重要生理活性物质谷胱甘肽的组成成份。谷胱甘肽的生理功能。二、 熟悉：1. 蛋白质生理价值和互补作用。2. 与蛋白质消化有关的酶。氨基酸的吸收是需ATP的主动转运过程。3. 转氨酶类中以ALT或AST最为最重要，血清中ALT或AST含量的升高是临床上诊断肝脏、心脏等疾病的辅助指标。4. 谷氨酰胺合成酶、谷氨酰胺

52、酶的功能。5. 葡萄糖丙氨酸循环的意义。6. 精氨酸酶、氨基甲酰磷酸合成酶、鸟氨酸氨基甲酰转移酶、精氨酸代琥珀酸裂解酶也是尿素合成中的重要酶。7. 糖、脂肪、蛋白质三类物质在体内的互变概况。8. 五种一碳单位在酶的作用下可以互变。9. 苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸主要在肝脏中代谢。肝脏严重疾病时，支链氨基酸（BCAA）与芳香族氨基酸（ACAA）的比值降低。10. 苯丙氨酸羟化酶先天性缺乏可导致遗传疾病“苯丙酮酸尿症”。酪氨酸是体内合成黑色素的原料，若合成酶系先天缺乏则导致“白化病”。色氨酸在代谢中可生成一些重要生理物质。三、 了解：1. 蛋白质的其他生理功能，成人、幼儿与儿童对蛋白质需要量的标准。

53、临床上静脉补液用的氨基酸制剂。2. 蛋白质的消化、吸收。3. 存在于骨骼肌中的重要脱氨基方式：嘌呤核苷酸循环4. 转氨基作用的机制。5. 尿素合成的调控因素。6. 半胱氨酸在体内可生成含活性硫酸根的化合物PAPS，PAPS的功能。7. 支链氨基酸的代谢第十章 核苷酸的代谢教学内容本章的重点讨论内容，核苷酸生物合成的一般规律和核苷酸分解的产物亦在要求之列。第一节 嘌呤核苷酸的代谢一、 嘌呤核苷酸的从头合成：此途径是体内嘌呤核苷酸合成的主要途径，肝细胞以从头合成途径为主。（一） 原料：磷酸戊糖（来自糖代谢），嘌呤环的C和N由一碳单位（以四氢叶酸为载体）、CO2、甘氨酸、天冬氨酸和谷氨酰胺提供。（二

54、） 过程：1. IMP的合成：是从头合成的产物。2. IMP转变为ATP和GTP二、 嘌呤核苷酶的补救合成：由嘌呤合成核苷酸Lesch Nyhan综合征三、 嘌呤核苷酸的合成受反馈抑制调节四、 嘌呤核苷酸合成的抗代谢物：6-巯基嘌呤第三节 嘧啶核苷酸的合成代谢一、 嘧啶核苷酸的从头合成：1. 原料：氨基甲酰磷酸和天冬氨酸。2. 过程：先合成嘧啶环（乳清酸），再接上磷酸戊糖成UMP，后者可转变成UTP、CTP、TMP。3. 遗传性乳清酸尿二、 嘧啶核苷酸的补救合成：由嘧啶碱合成。第三节 脱氧核苷酸的合成代谢一、 脱氧核苷酸的生成：是由二磷酸核苷还原而成。二、 dTMP：是由dUMP甲基化成dTM

55、P。三、 脱氧核苷酸合成的抗代谢物：5-氟尿嘧啶、氨喋呤及氨甲喋呤。第四节 核苷酸的分解代谢1. 嘌呤核苷酸的分解代谢：腺苷脱氨酶缺陷病、嘌呤核苷磷酸化酶缺陷; 痛风症及其治疗原则2. 嘧啶核苷酸的分解代谢： 一、 掌握1. 嘌呤核苷酸的从头合成：原料、特点。2. 嘧啶核苷酸的从头合成：原料、特点。3. 脱氧核苷酸的合成代谢：二磷酸脱氧核苷酸的生成、dTMP的生成4. 嘌呤核苷酸的终产物为尿酸二、 熟悉1.脱氧核苷酸合成的抗代谢物三、 了解1. 嘌呤核苷酶的补救合成，嘌呤核苷酸的合成受反馈抑制调节，嘌呤核苷酸合成的抗代谢物2嘧啶核苷酸的补救合成第十一章 物质代谢调节【教学内容】物质代谢调节是生命存在三大要素之一。代谢调节首先是调节催化代谢的酶活性，这是代谢调节的基础。其次是激素通过调节酶活性发挥调节代谢的作用，神经则通过协调多种激素的调节作用在整体水平发挥代谢调节作用，即三级水平的调节。第一节 细胞水平的调节就是细胞内酶的调节，包括酶的含量、分布、活性等调节一、 酶在细胞内的分隔分布二、 代谢调节作用点：限速酶、关键酶的概念，两关键酶往