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酶知识拓展小结一、化学本质 酶是由活细胞产生的，受多种因素控制的具有催化能力的生物大分子，酶作为一类具有催化功能的蛋白质，与其他蛋白质一样，相对分子量很大，一般从一万到几百万以致达到百万以上。酶的化学本质除核酶（有催化活性的RNA）之外几乎都是蛋白质。二、合成与作用部位 绝大多数酶的合成场所是核糖体，酶依其产生后的去向分为胞内酶和胞外酶。前者合成后存在于细胞内，且在细胞内发挥作用，如细胞呼吸氧化酶等；后者合成后直接释放到细胞外发挥作用，但不需要体液的运输，如动物消化腺合成并分泌到消化道的各种消化酶等。三、作用特点酶是活细胞所产生的，受多种因素调节控制的具有催化能力的生物催化剂，与一般催化剂相比较有以下几个特点。1、酶易失活酶是由活细胞产生的生物大分子，凡能使生物大分子变性的因素，如高温、强碱、强酸、重金属盐等都能使酶失去催化活性，因此酶所催化的反应往往都是在比较温和的常温、常压和接近中性酸碱的条件下进行。（1）温度对酶作用的影响VT/ 最适温度0图1 温度对于酶有不同的影响。第一种和一般化学反应相同，酶反应在一定的温度范围（040）内，其速度随温度升高而加快。根据一般经验，温度每升高10，反应速度约增加1倍。第二种化学本质为蛋白质的酶和核酶，遇热易变性失去活性，绝大多数酶在60以上即失去活性。温度对反应速度的影响是以上两种相反作用综合的结果。在低温范围内，前一种作用占主要地位，因此随着温度升高，反应速度也加快。但当温度升高到一定限度时，后一种作用明显地产生影响，尽管温度升高能使酶的反应速度加快，但更主要的是它又使活性酶的浓度大为降低。因而总的结果是随着温度的升高而反应速度下降。在一定条件下，每一种酶在某一温度，其活力最大，这个温度称为酶的最适温度，也就是说，最适温度是酶表现最大活力时的温度，温度对酶作用的影响图1所示。各种酶在一定的条件下都有其一定的最适温度，通常动物体内酶的最适温度在3750。而植物体内酶的最适温度在5060。 酶的最适温度不是一个固定不变的常数，其数值受底物的种类、作用时间等因素影响而改变。例如每作用时间长短不同，所求的最适温度亦不相同，作用时间愈长，最适温度愈低，反之，作用时间愈短，最适温度则愈高。（2） PH对酶作用的影响 酶的活力受环境PH的影响，在一定PH下，酶表现最大活力，高于或低于此PH，酶活力降低，通常把表现酶最大活力时的PH称为该酶的最适PH。 各种酶在一定的条件下都有其特定的PH，因此最适PH是酶的特性之一。但酶的最适PH不是一个常数，受许多因素影响，随底物种类和浓度、缓冲液种类和浓度的不同而改变，因此最适PH只有在一定的条件下才有意义。大多数酶的最适PH在58之间，动物体的酶大约在PH6.58.0之间，植物及微生物中的酶多在 PH4.56.5 左右，但也有例外，如胃蛋白酶的最适PH为1.5，肝中精氨酸酶的PH9.7。通常酶的活力和环境PH的关系如图2所示： 0VPH最适PH图2（3）重金属盐对酶作用的影响 含Ag+、Cu2+、Hg2+、Pb2+、Fe3+的重金属盐在高浓度时，能使酶蛋白变性失活。在低浓度时对某些酶的活性产生抑制作用，一般使用金属螯合剂EDTA、半光氨酸等螯合除去有害的重金属离子恢复酶的活力，具体的作用机理尚不清楚。2酶具有很高的催化效率 在一个化学反应体系中，因为各个分子所含的能量高低不同，每一瞬间并非全部反应物分子都能参与反应，只有那些具有较高能量，处于活化状态的的分子即活化分子才能在分子碰撞中发生化学反应，反应物中活化分子愈多，则反应速度愈快。反应分子要比一般的分子高出一定的能量称为活化能，反应所需的活化能愈高，相对的活化分子数愈少，反应速度就愈慢。反之亦然。再有催化剂参与反应时，由于催化剂能与反应物瞬时间的结合成过渡态，因而降低的反应所需的活化能，在有催化剂参与反应时反应所需的活化能降低，只需较少的能量就可使反应物变成活化分子，和无催化剂相比，活化分子数大大增加，因而使反应速度加快。如图1-3所示。生物体内的大多数化学反应，在没有酶的情况下，几乎是不能进行的。即使像Co2水合作用这样简单的反应也是通过体内的碳酸酐酶催化的。每个酶分子在1秒内可以使6105个Co2发生水合作用，这样以保证使细胞组织中的Co2迅速进入血液，然后再通过肺泡及时排出这个经酶催化的反应，要比未经催化的反应快107倍。有催化剂存在下的自由能E2自由能反应进程无催化剂存在的自由能E1反应物图3过渡态 3、酶具有高度专一性 酶对所作用的底物有严格的选择性，一种酶只能催化一种或一类化学反应，这种选择性作用称为酶的专一性，每得专一性是酶的特性之一。酶在催化化学反应时要和底物形成中间产物，但是酶和底物如何结合成中间产物？又如何完成其催化作用？ 酶对它所作用的底物有着严格的选择性，它只能催化一定结构或一些结构相似的化合物发生反应。于是有的学者认为酶和底物，底物的结构和酶活性部位的结构吻合，就像锁和钥匙一样，这样才能精密结合形成中间产物。但后来发现，当底物和酶结合时，酶分子上一些基团常发生名明显的变化。另外对于可逆反应，酶常常能够催化正反两个化学反应，很难理解酶活性部位与底物和产物结构都非常吻合。因此，把酶的结构看成是固定不变是不切实际的。 于是，有的学者认为酶分子活性部位的结构原来并非和底物的结构互相吻合，但酶的活性不是僵硬结构，它具有一定的柔性，当底物和酶相遇时，可以诱导酶蛋白的构想发生相应的变化，使活性部位上有关各个基团达到正确的排列和定向，因而使酶和底物契合而合成中间产物并引起底物发生反应。激素机体产生的对机体具有调节作用的一类物质，不参加具体的代谢过程，只对特定的代谢和生理过程的速度和方向起调节作用。它在对机体其调节作用的时候具有以下特点。三、分类