蛋白质的功能性质

1、，55蛋白质的功能特性functional properties of protenins，5.5.1简介1，定义蛋白质的功能特性：在食品加工、保存、准备和消费过程中，影响蛋白质在食品系统中性能的那种蛋白质的理化性质。2、决定蛋白质功能特性的理化性质如下：分子大小、形状；氨基酸组成和顺序；净电荷和电荷分布；疏水性和亲水性比率；二次、三次、四次结构；分子灵活性和刚性；蛋白质分子与其他成分相互作用的能力。3、食品蛋白质在食品系统中的功能作用，5.5.2食品系统中食品蛋白质的功能，552蛋白质的水合特性hybriation of proteins，1，水对蛋白质的作用力改变了蛋白质的理化性质水-蛋白

2、质相互作用，从而改变了蛋白质的很多功能(分散、润湿、膨胀、溶解性、富集、粘度、持水能力、胶凝、凝结)组包括：带电组(离子-偶极)、主链肽组、酰胺、羟基(偶极-偶极)和非极性组(偶极-诱导偶极)，2，蛋白质键数：干燥蛋白粉和相对湿度为9095%大田组AA残基键6mol H2O/mol残基不充电极性残基键2 mol H2O/mol残基非极性残基键1 mol H2O/mol残基键水合能力计算经验公式：a=fc 0.4fP 0.2fN a:水合能力，G H2O/g蛋白fc，氨基酸残基的水合能力，3，蛋白质和水的结合是一个渐进的过程，各种蛋白质的水合能力，蛋白质接合数，温度，pH，盐的种类，离子强度，3

3、。影响蛋白质连接能力的因素，pI的蛋白质相互作用增加，蛋白质和水的相互作用最弱，因此蛋白质和水的合力最低。高于或低于馅饼，正电荷和斥力增加，蛋白质膨胀，结合更多的水。大部分蛋白质在pH=910时的连接力大于任何pH。pH:离子强度：低盐浓度(0.2mol/L)盐可以提高蛋白质的结合能力。盐离子和蛋白质的结合对蛋白质分子中带电组的水合壳没有影响，蛋白质结合能力的增加基本来自离子本身结合的水。高盐浓度，更多的水和盐离子结合，蛋白质脱水。T:T:T蛋白结合水的能力一般减少(因为h结合作用和离子组的水合作用减弱)。变性蛋白质接合能力：一般比天然蛋白质高约10%(变性，暴露原埋的疏水基团，表面积与体积之

4、比)；变性引起的蛋白质聚集，蛋白质蛋白质相互作用结合数，553溶解度，第一，概述1，Pro。溶解度的功能特性(浓缩、发泡、乳化、胶凝)。2、影响Pro。溶解度主要相互作用：疏水，离子相互作用。疏水相互作用促进pro-Pro-溶解度离子相互作用Pro-水作用，Pro-溶解度3，蛋白质电离残渣在溶液中产生两种斥力第一促力：除pI外，在任何pH中，蛋白质分子具有正电荷或负电荷的正电荷，在蛋白质分子之间产生静电斥力第二斥力：蛋白质分子的离子群的水合壳之间的斥力。蛋白质-蛋白质，溶剂-溶剂，蛋白质-溶剂，固体，疏水相互作用，离子相互作用，蛋白质的溶解度大小，溶解度。4，Bigelow是Pro .我认为溶

5、解度基本与AA残留的平均疏水性和电荷频率有关。平均疏水性gg残基n g残基：每个AA残基的疏水性；N: Pro。总残差电荷频率=(n n)/n Bigelow观点：平均疏水性越小，/电荷频率越大，pro。溶解度很高。缺点：整体Pro。与周围水接触的Pro比分子的平均疏水性和电荷频率。表面的亲水性为Pro。没有被认为是决定溶解度的更重要的因素。Pro .分子结构表面疏水性细胞数越少，pro .溶解度增大。5，分类：根据蛋白质的溶解度分为四类。白蛋白是pH=6.6水：血清蛋白，Alan蛋白球蛋白是pH=7.0稀盐溶液是：大豆蛋白葡萄糖酸溶解(pH=2)碱(pH=1.2)溶液是：小麦面筋醇溶蛋白70

6、%乙醇是：玉米，6，水溶性蛋白质(WSP)水解决方案水分散蛋白(WDP)水分散蛋白分散指数(PDI)蛋白分散指数(protein dispersibility index氮溶解指数，2，pH，溶解度Pro。低于或高于馅饼的pH值的Pro。如果各带正电荷和正电荷，则带电荷的氨基酸残基的静电回弹和水合作用为Pro .促进镉的溶解。Pro .pI附近缺少静电回弹作用，由于疏水相互作用，Pro。絮凝沉降，溶解度最低。pH和溶解度、大部分食品Pro。酸性(即Pro .分子中AspGlu残基的和大于LysArgHis残基的和)，pH=45沉淀，因此大多数食物蛋白质溶解度pH图是u形曲线。最低的溶解度出现在

7、蛋白质pI附近。-乳球蛋白(pI=5.2)牛血清白蛋白(pI=4.8)高度溶解pI。说明：因为这些蛋白质分子中表面亲水性残基的数量远高于表面疏水性残基的数量。热变性改变蛋白质的pH-溶解度关系曲线。3，离子强度和溶解度离子强度0.5Ci Zi2盐分析：盐溶解：同样，各种离子对蛋白质溶解度具有特异性离子效应。摘出胡椒碱系列负离子，提高蛋白质溶解性顺序。SO42FClBrICl4SCN阳离子降低了蛋白质溶解能力。NH4 KNaLiMg2Ca2，盐溶，低浓度时中性盐能提高蛋白质的溶解度。盐制作用机制：蛋白质吸附盐温，带电表面将蛋白质分子排斥在此，蛋白质和水分子的作用加强，溶解度增加。相同浓度(摩尔/

8、升)的双价离子的中性性，例如MgCl2 (NH4)2SO4，就像单价离子的中性盐NaCl一样大得多。盐析，离子强度充分提高时，例如饱和或半饱和，许多蛋白质在水溶液中沉淀的现象称为盐析。盐析原理：添加大量中性盐，降低水的活性度，将原溶液中相当多的游离水转化为盐离子的水合物。减少蛋白质极性与水分子之间的相互作用，破坏蛋白质分子表面的水合层。4，温度和溶解度是一定的pH和离子强度，大部分蛋白质溶解度在0-40范围内跟随着t，在特殊情况下-酪蛋白和某些谷物蛋白质的溶解度与t有负相关关系。原因：T40的热动能导致蛋白质结构展开(变性)时，原埋在蛋白质结构内部的非极性组分暴露出来，凝聚和沉淀促进了蛋白质的

9、溶解。5，有机溶剂和溶解度添加到有机溶剂中，与水互溶的乙醇或丙酮，蛋白质溶解性的原因：有机溶剂减少水的介电常数，增加分子和分子之间的静电力，由于静电斥力，蛋白质分子结构展开。在这种状态下，遗传常数促进暴露肽组之间分子间h键的形成和带相反电荷的组之间的分子间静电相互吸引。由于分子间极性相互作用，蛋白质在有机溶剂-水体系内溶解度下降或沉淀。疏水相互作用对非极性残基有可用性效应。，554蛋白的界面特性，第一，概述1，天然两亲物质蛋白不同于低分子量表活性剂，蛋白质在界面上形成高粘度弹性膜，在保存和处理过程中能承受机械冲击，因此比低分子量表面活性剂更具泡沫、乳液、分散性，2，影响蛋白质表面活性的因素内部

10、因素：AA组成，非极性AA与极性AA之比，疏水组和亲水组的分布，第二次和第四次结构，二次和第二次结构，二次硫脲和游离巯基，分子大小和形状，分子灵活性外部因素：pH，离子强度和种类，蛋白质浓度，蛋白质，影响蛋白质界面特性的因素，3，理想的表面活性蛋白有3个个性，能快速吸附到界面上；可以快速扩展和在界面中重新定向。一旦接触界面，就可以与相邻分子相互作用，制造出能承受热量和机械运动的具有强附着力和粘弹性的薄膜。(1)能否快速附着在界面上，是表面疏水性和亲水性区域分布模式(即蛋白质表面分子特性)蛋白质表面疏水区域数，蛋白质自发吸附在界面上的可能性蛋白质表面是非常亲水性的，不区分疏水流域，不吸附。蛋白质

11、表面的单一疏水残基不形成座位，不发生吸附。(2)展开表面上低相对分子尺度活化剂，面向方向，亲水端、疏水端吸附在界面上。蛋白质体积大，折叠，一旦吸附界面，大部分分子留在体内，部分被绑定在界面上。蛋白质部分吸附在界面上的健壮性取决于a固定在界面上的肽片段数量和该片段与界面相互作用的能量。只有肽片段与界面相互作用的自由能变化(负值)远远大于蛋白质分子的热动能，蛋白质才会保持在界面上。b分子结构的灵活性。很灵活，容易吸附。(3)界面蛋白膜的机械强度有凝聚力的静电相互作用，h键，疏水相互作用a，疏水相互作用太强的情况下，界面上蛋白质聚集，凝结，最终沉淀，膜完整性可能受损。b，静电斥力大于相互吸引，妨碍粘

12、结厚膜的形成。因此，吸力、回弹及水化力之间的平衡是形成稳定粘弹性膜的必要条件。4，多肽链是在界面上形成的三种结构水平(train)直接在表面上展开的链股的平面阵列尾(tail)和不接触表面的链股的阵列循环(loop)连接两个水平不接触表面的链股的空间阵列。2，乳化特性，1，蛋白质乳化特性测定方法，即油滴大小分布乳化活性的乳化稳定性。蛋白质稳定乳液的物理和感官特性取决于水滴形成的大小和总界面面积。测量平均液滴大小的方法是光学显微镜、电子显微镜、光散射、Coulter计数器测量平均液滴大小，然后计算整个界面面积A=3/R色散相体积分数。r乳液粒子的平均半径乳化活性指标(EAI):单位质量蛋白质生成

13、的接口区域。EAI=3/Rm，浊度法测定EAI浊度T=2.303A/l A:吸光度；L:光路长度光散射Mie理论：乳液边界面积是浊度的2倍。例如：EAI=2T/(1-):油的体积分数；每单位体积水的蛋白质缺陷：根据单波长500nm测量的浊度计算。不同的蛋白质乳化活性或蛋白质以不同的方式处理后，可以法律上比较乳化活性的变化。2，蛋白质的装载量吸附在油-水界面上的蛋白质质量与乳液的稳定性有关。测定方法：液离心出水相重复清洗离心松散吸附蛋白去除。:早期乳状液的总蛋白质质量乳状液洗脱液中清洗液的蛋白质质量=乳化颗粒中吸附的蛋白质质量知道乳化颗粒的总边界面积，可以吸附每平方米的蛋白质量。蛋白质负载在1-

14、3mg/m2界面面积内。3，EC(乳化能力欧共体)定义：表示在乳化剂转换之前，每克蛋白质可以乳化的油量。EC随着相变的增加，蛋白质浓度的增加而减少。(未吸附的蛋白质在水相中积累)测定方法：t必须，连续搅拌的蛋白质-水溶液中添加油。根据粘度，颜色的突变或电阻的增加会检测相位变异。电导测量：水力导向油电导，O/WW/O电导测量：水油，O/WW/O普通油上的染料，4，乳液稳定性乳液稳定性ES(乳液稳定性)蛋白稳定乳液一般在数月内稳定测定。ES=油层体积/乳状液体积可通过100%标准化离心处理后浊度法测定，ESI评价稳定性重量法：30静态48h，在试管底部取样，放置前后管底部的脂肪含量和总固体含量测定

15、，脂肪悬浮率计算CR和沉淀率Sr .5，影响蛋白质乳化的因素内部外部因素：乳化液设备类型、能量输入速度、剪切速度、蛋白质溶解度在25-80%的溶解度范围内，蛋白质溶解度和乳化性质之间没有一定的关系。但是pro .需要特定的溶解度。界面膜稳定性是pro-乳相、pro-水相互作用的例子：香肠、0.5mol/LNaCl盐溶提高蛋白质溶解度和展开度，促进乳化性大豆蛋白分离，热处理降低溶解性，降低乳化特性，pH影响蛋白质稳定乳液的形成和稳定性。馅饼中有可溶性蛋白质(如明胶、蛋清蛋白、)，其中pH的乳化作用力和乳化力最高。原因：在pI中，纯电荷不足的静电排斥相互作用可以实现界面上最大的蛋白质装载量，促进高粘度弹性薄膜的形成。静电斥力相互作用有时促进凝聚和粘连，降低乳液的稳定性。大部分食物蛋白质在等电点微溶，其中pH一般乳化力较差。蛋白质表面特性影响乳化能力蛋白质乳化特性与其表面疏水性的弱正相关，但平均疏水性能没有关系：根据疏水荧光检测剂(净辛烷磺酸)和蛋白质的结合量。油水界面蛋白分子的灵活性可能是决定蛋白质乳化特性的重要因素，如果由于蛋白质乳化作用前的部分变性(展开)而不能溶解，则可以提高乳化特性。例如：