生物化学分析基础知识点题库

综合试卷第=PAGE1*2-11页（共=NUMPAGES1*22页） 综合试卷第=PAGE1*22页（共=NUMPAGES1*22页）PAGE①姓名所在地区姓名所在地区身份证号密封线1.请首先在试卷的标封处填写您的姓名，身份证号和所在地区名称。2.请仔细阅读各种题目的回答要求，在规定的位置填写您的答案。3.不要在试卷上乱涂乱画，不要在标封区内填写无关内容。一、选择题1.生物化学分析中，酶促反应的特点包括：

（1）底物专一性

（2）反应速度受温度和pH影响

（3）反应需要辅酶

（4）反应可逆

2.氨基酸的结构通式是：

（1）NH2CH(R)COOH

（2）NH2CH2CH2COOH

（3）NH2CH(R)COO

（4）NH2CH(R)CO

3.下列物质中，属于生物大分子的是：

（1）葡萄糖

（2）脂肪酸

（3）蛋白质

（4）维生素

4.生物化学分析中，常用的缓冲溶液是：

（1）NaHCO3

（2）Na2HPO4

（3）KH2PO4

（4）CH3COOH

5.下列物质中，属于蛋白质一级结构的是：

（1）氨基酸

（2）肽键

（3）二硫键

（4）空间结构

6.生物化学分析中，紫外可见分光光度法用于测定：

（1）物质的含量

（2）反应速率

（3）光谱特性

（4）电导率

7.下列物质中，属于酶的抑制剂的是：

（1）底物

（2）辅酶

（3）酶激活剂

（4）竞争性抑制剂

8.生物化学分析中，下列哪种方法用于分离蛋白质：

（1）电泳

（2）离心

（3）透析

（4）萃取

答案及解题思路：

1.答案：（1）（2）（3）（4）

解题思路：酶促反应的特点包括底物专一性、反应速度受温度和pH影响、反应需要辅酶，且大多数酶促反应是可逆的。

2.答案：（1）

解题思路：氨基酸的结构通式为NH2CH(R)COOH，其中R代表不同的侧链。

3.答案：（3）

解题思路：生物大分子是指由许多单体通过共价键连接而成的大分子，蛋白质符合这一特征。

4.答案：（1）（2）（3）

解题思路：NaHCO3、Na2HPO4和KH2PO4都是常用的缓冲溶液，用于调节溶液的pH值。

5.答案：（1）（2）

解题思路：蛋白质的一级结构指的是氨基酸的线性序列，包括氨基酸的种类、数量和排列顺序。

6.答案：（1）（2）

解题思路：紫外可见分光光度法主要用于测定物质的含量和反应速率，通过测定吸光度来定量分析。

7.答案：（4）

解题思路：竞争性抑制剂是与底物竞争结合酶的活性位点，从而抑制酶的活性。

8.答案：（1）（2）（3）

解题思路：电泳、离心和透析都是常用的蛋白质分离方法，其中电泳根据电荷差异分离蛋白质，离心根据分子大小和形状分离蛋白质，透析根据分子大小分离蛋白质。二、填空题1.生物化学分析中，酶促反应的原理是__________。

答案：酶通过降低反应活化能，加速化学反应的速率。

解题思路：酶作为生物催化剂，能够显著降低化学反应所需的活化能，从而加速反应的进行。

2.氨基酸的结构通式为：__________。

答案：H2NCHRCOOH。

解题思路：氨基酸是构成蛋白质的基本单位，其结构通式包括一个氨基（NH2）、一个羧基（COOH）和一个侧链（CHR）。

3.生物大分子包括蛋白质、__________、__________、__________等。

答案：核酸、多糖、脂质。

解题思路：生物大分子是生命活动的基础物质，蛋白质、核酸、多糖和脂质是构成生物体的重要大分子。

4.缓冲溶液的作用是维持溶液的__________。

答案：pH。

解题思路：缓冲溶液能够抵抗外界酸碱的加入，维持溶液的pH稳定，防止pH值的剧烈变化。

5.蛋白质的一级结构主要由__________组成。

答案：氨基酸。

解题思路：蛋白质的一级结构是指氨基酸的线性序列，是由氨基酸通过肽键连接而成的。

6.紫外可见分光光度法基于物质的__________特性。

答案：紫外可见光吸收。

解题思路：紫外可见分光光度法利用物质对紫外和可见光的吸收特性来定量分析物质的浓度。

7.竞争性抑制剂通过与__________竞争，降低酶的活性。

答案：酶的活性中心。

解题思路：竞争性抑制剂通过与酶的活性中心结合，占据酶的作用位点，从而阻止底物的结合，降低酶的活性。三、判断题1.生物化学分析中，酶促反应的底物浓度越高，反应速率越快。（×）

解题思路：酶促反应的速率确实会底物浓度的增加而增加，但并不是无限增加。当底物浓度达到一定水平后，反应速率将达到最大值，此时再增加底物浓度也不会进一步提高反应速率，因为酶的活性位点已被底物饱和。

2.氨基酸的结构通式中，R基团可以是氢原子或碳链。（√）

解题思路：氨基酸的结构通式中，R基团代表氨基酸侧链的不同化学基团，它可以是一个简单的氢原子，也可以是一个复杂的碳链，包括脂肪族、芳香族或其他有机基团。

3.蛋白质的一级结构决定了其空间结构。（×）

解题思路：蛋白质的一级结构是指氨基酸的线性序列，而蛋白质的空间结构（包括二级、三级和四级结构）是由一级结构通过折叠和组装形成的。一级结构确实对空间结构有重要影响，但它不是唯一决定因素。

4.缓冲溶液可以无限地维持溶液的pH值。（×）

解题思路：缓冲溶液能够抵抗pH变化，但其缓冲能力是有限的。当加入大量酸或碱时，缓冲溶液的pH值会发生显著变化。

5.紫外可见分光光度法可以用于测定蛋白质的分子量。（√）

解题思路：紫外可见分光光度法可以通过测量蛋白质在特定波长下的吸光度来计算其浓度，从而间接测定其分子量。

6.非竞争性抑制剂与酶结合后，不影响酶的活性。（×）

解题思路：非竞争性抑制剂与酶的活性部位以外的部位结合，这种结合会改变酶的构象，从而抑制酶的活性。

7.蛋白质的一级结构、二级结构、三级结构和四级结构依次由肽键、二硫键、氢键和离子键连接。（×）

解题思路：蛋白质的一级结构主要由肽键连接，二级结构（如α螺旋和β折叠）主要由氢键连接，三级结构由多种化学键（包括氢键、疏水作用、离子键和范德华力）共同决定，四级结构则涉及不同多肽链之间的相互作用。二硫键主要参与蛋白质的三级结构稳定，而不是一级到四级结构的连接。四、简答题1.简述酶促反应的特点。

答案：

酶促反应的特点包括：高度专一性、高效催化性、可调节性、可逆性、温和的反应条件等。

解题思路：

首先概述酶的定义，然后分别从专一性、效率、调节性、反应的可逆性以及反应条件等方面进行阐述。

2.简述氨基酸的结构特点。

答案：

氨基酸的结构特点包括：每个氨基酸分子至少含有一个氨基（NH2）和一个羧基（COOH），同时具有一个可变化的侧链（R基团）。

解题思路：

列出氨基酸的基本结构元素，并说明每个元素的位置和性质，最后强调R基团的多样性。

3.简述蛋白质的一级结构。

答案：

蛋白质的一级结构是指蛋白质多肽链中氨基酸的线性序列。它由氨基酸残基通过肽键连接而成，一级结构决定了蛋白质的空间结构和功能。

解题思路：

定义一级结构，解释其组成（氨基酸残基和肽键），并说明一级结构与蛋白质功能的关系。

4.简述缓冲溶液的作用。

答案：

缓冲溶液的作用是维持溶液的pH值相对稳定，对抗外来的酸碱物质，防止溶液pH值的剧烈变化。

解题思路：

阐述缓冲溶液的定义，解释其如何通过酸碱对的作用来维持pH值稳定，并举例说明其在生物化学实验中的重要性。

5.简述紫外可见分光光度法的原理。

答案：

紫外可见分光光度法基于物质对紫外和可见光的吸收特性。当分子中的电子从基态跃迁到激发态时，会吸收特定波长的光，通过测定吸光度可以分析物质的浓度。

解题思路：

描述紫外可见光的基本原理，说明分子吸收光的方式，以及如何通过测定吸光度来分析物质的浓度。五、论述题1.论述酶促反应动力学的基本原理。

酶促反应动力学是研究酶促反应速率及其影响因素的科学。

酶促反应动力学的基本原理包括米氏方程（MichaelisMentenequation）和米氏常数（Michaelisconstant）等。

解题思路：

简要介绍酶促反应动力学的基本概念和意义。

详细阐述米氏方程和米氏常数，包括其定义、推导过程和应用。

讨论影响酶促反应速率的因素，如底物浓度、温度、pH值、抑制剂等。

举例说明酶促反应动力学在生物化学分析中的应用。

2.论述蛋白质结构的特点及其在生物体内的作用。

蛋白质是生物体内重要的功能分子，具有多种多样的结构特点。

蛋白质结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。

解题思路：

简要介绍蛋白质结构的特点，包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。

分别阐述各级结构在生物体内的作用，如一级结构的稳定性、二级结构的生物学功能、三级结构的催化活性、四级结构的协同作用等。

举例说明蛋白质结构异常对生物体的影响，如遗传病、肿瘤等。

讨论蛋白质结构研究在生物化学分析中的应用，如蛋白质组学、蛋白质工程等。

3.论述缓冲溶液在生物化学分析中的应用。

缓冲溶液在生物化学分析中具有重要应用，用于维持溶液pH值的稳定。

缓冲溶液包括弱酸强碱盐和弱碱强酸盐等。

解题思路：

简要介绍缓冲溶液的定义、组成和性质。

阐述缓冲溶液在生物化学分析中的应用，如酸碱滴定、离子色谱、蛋白质纯化等。

讨论缓冲溶液的选择原则，如缓冲范围、离子强度等。

举例说明缓冲溶液在特定实验中的应用，如HPLC分离、酶活性测定等。

4.论述紫外可见分光光度法在生物化学分析中的应用。

紫外可见分光光度法是生物化学分析中常用的光谱分析法，具有灵敏度高、选择性好等优点。

该方法基于物质对紫外可见光的吸收特性进行分析。

解题思路：

简要介绍紫外可见分光光度法的原理、仪器和方法。

讨论紫外可见分光光度法在生物化学分析中的应用，如蛋白质、核酸、酶、代谢物等物质的定量分析。

分析紫外可见分光光度法的优缺点和适用范围。

举例说明紫外可见分光光度法在特定实验中的应用，如蛋白质纯度鉴定、酶活性测定等。

答案及解题思路：

1.酶促反应动力学的基本原理：

酶促反应动力学是研究酶促反应速率及其影响因素的科学。米氏方程描述了酶促反应速率与底物浓度之间的关系，米氏常数反映了酶对底物的亲和力。影响酶促反应速率的因素包括底物浓度、温度、pH值、抑制剂等。

解题思路：介绍了酶促反应动力学的基本概念、米氏方程和米氏常数，并讨论了影响酶促反应速率的因素。

2.蛋白质结构的特点及其在生物体内的作用：

蛋白质结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。一级结构决定蛋白质的稳定性，二级结构具有生物学功能，三级结构具有催化活性，四级结构具有协同作用。

解题思路：介绍了蛋白质结构的特点，阐述了各级结构在生物体内的作用，并举例说明了蛋白质结构异常对生物体的影响。

3.缓冲溶液在生物化学