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文档简介
第一章绪论
一、问答
1.什么是生物化学?它主要研究哪些内容?
2.生物化学经历了哪几个发展阶段?各个时期研究的主要内容是什么?试举各时期一二例
重大成就。
答案:
1生物化学:是研究生物体化学组成和生命过程中化学变化规律的科学。
生物化学研究的主要内容:(1)生物体的物质组成;(2)物质代谢及其调控;(3)物质
的分子结构与功能的关系
2(一)静态(叙述)生物化学时期(20世纪20年代以前)
研究内容:分析生物体内物质的化学组成、性质和含量为主。
⑴尿素:“活力”论第一次受打击
⑵燃烧:活力论第二次受打击
⑶细胞学说:
(4)llb:赋予血液颜色
⑸酶:化学反应的主宰者
⑹酶的本质:蛋白质
(二)动态生物化学时期(20世纪前半叶)
飞速发展的辉煌时期
研究内容:物质代谢
⑴Embden-MeyerhofPathway(糖酵解)
⑵三股酸循环(TCA)
⑶生物能原理
⑷中间代谢网络
(三)机能生物化学时期(1950年以后)
⑴蛋白质和核酸成为研究重点。
⑵生物化学研究深入到生命的本质和奥秘:
⑶运动、神经、内分泌、生长、发育、繁殖等分子机理。
⑷蛋白质分子结构一a螺旋Pauling
⑸遗传物质基础一DNA
(6)DNA双螺旋一生物学敲门砖
⑺遗传信息传递规律一中心法则
(8)DNA克隆
(9)HGP
第二章糖类
1.环状己醛糖有多少个可能的旋光异构体,为什么?[25=32]
解:考虑到Cl、C2、C3、C4、C5各有两种构象,故总的旋光异构体为25=32个。
2.含D-毗喃半乳糖和D-毗喃葡萄糖的双糖可能有多少个异构体(不包括异头物)?含同样残
基的糖蛋白上的二糖链将有多少个异构体?[20;32J
解:一个单糖的C1可以与另一单糖的Cl、C2、C3、C4>C6形成糖背键,于是a-D-毗喃
半乳基-D-哦喃葡萄糖甘、B-D-口比喃半乳基-D」此喃葡萄糖汁、a-D-口比喃葡萄糖基-D-毗喃半
乳糖昔、B-D-毗喃葡萄糖基-D-毗喃半乳糖昔各有5种,共5X4=20个异构体。
糖蛋白上的二糖链其中一个单糖的C1用于连接多肽,C2、C3、C4、C6用于和另一单糖的
Cl形成糖昔键,算法同上,共有4X4=16个,考虑到二糖与多肽相连时的异头构象,异构
体数目为16X2=32个。
3.写出B-D-脱氧核糖、a-D-半乳糖、B-L-山梨糖和B-D-N-乙酰神经氨酸(唾液酸)的
Fischer投影式,Haworth式和构象式。
4L7.葡萄糖的a和0异头物的比旋[aD20]分别为+112.2°和+18.70°。当a-DJ比喃葡糖晶
体样品溶于水时,比旋将由+112.2°降至平衡值+52.70°。计算平衡混合液中a和B异头
物的比率。假设开链形式和吠喃形式可忽略。[a异头物的比率为36.5%,B异头物为
63.5%]
解:设。异头物的比率为x,则有U2.2x+18.7(1-x)=52.7,解得x=36.5%,于是(1-x)=63.5%。
5.将500mg糖原样品用放射性银化钾(K14CN)处理,被结合的14CN—正好是0.193Umol,
另一500mg同一糖原样品,用含3%HQ的无水甲醇处理,使之形成还原末端的甲基葡
糖苗。然后用高碘酸处理这个还原端成为甲基葡糖昔的糖原,新产生的甲酸准确值是347
umol。计算⑶糖原的平均相对分子质量.(b)分支的程度(分支点%)[但)2.59义106;
(b)11.24%]
解:(a)Mr=0.5/(0.193Xl0-6)=2.59X106
(b)347x10-6x163/0.5=11.3%
6.D-葡萄糖在31c水中平衡时,a-口比喃葡糖和B-毗喃葡糖的相对摩尔含量分别为37.3%
和62.7%o计算D-葡萄糖在31℃时由a异头物转变为B异头物的标准自由能变化。气体
常数R为8.314J/molK°[AG0=-1.31kJ/mol]
解:AG0=-RTIn(c2/cl)=-8.314X300Xln(62.7/37.3)=-1.30kJ/mol
7.竹子系热带禾本科植物,在最适条件下竹子生长的速度达0.3nVd高,假定竹茎几乎完
全由纤维素纤维组成,纤维沿生长方向定位。计算每秒钟酶促加入生长着的纤维素链的
单糖残基数目。纤维素分子中每一葡萄糖单位约长0.45nmo[7800残基/s]
解:[0.3/(24X3600)]/0.45X10-9=7800残基/s
8.写出麦芽糖(。型)、纤维二糖(B型)、龙胆糖和水苏糖的正规(系统)名称的简单形式,并
指出其中哪些(个)是还原糖,哪些(个)是非还原糖。
解:麦芽糖(。型):Glca(l->4)Glc
纤维二糖(B型):Glc3(l-*4)Glc
龙胆糖:Glc3(l-*6)Glc
水苏糖:Gala(l->6)Galc(l-*6)Glc(a1-p2)Fru
9.纤维素和糖原虽然在物理性质上有很大的不同,但这两种多糖都是14连接的D-葡萄糖
聚合物,相对分子质量也相当,是什么结构特点造成它们在物理性质上的如此差别?解释
它们各自性质的生物学优点。
10.革兰氏阳性细菌和阴性细菌的细胞壁在化学组成上有什么异同?肽聚糖中的糖肽键和糖
蛋白中的糖肽键是否有区别?
答:肽聚糖:革兰氏阳性细菌和阴性细菌共有;磷壁酸:革兰氏阳性细菌特有;脂多糖:革
兰氏阴性细菌特有。两种糖肽键有区别:肽聚糖中为NAM的C3羟基与D-Ala峻基相连;
糖蛋白中是糖的CI羟基与多肽Asny-氨基N或Thr/Ser/Hyl/Hyp羟基O相连。
11.糖蛋白中N-连接的聚糖链有哪典类型?它们在结构上有什么共同点和不同点?
答:(I)复杂型(complextype)这类N-糖链,除三甘露糖基核心外,不含其他甘露糖残基。还
原端残基为GlcNAcB1一的外链与三甘露糖基核心的两个a-甘露糖残基相连,在三类N-
糖链中复杂型结构变化最大。
(2)高甘露糖型(high-mannoselype)此型N-糖链除核心五糖外只含a-甘露糖残基。
(3)杂合型(hybridtype)此型糖链具有复杂型和高甘露糖型这两类糖链的结构元件。
12.举出两个例子说明糖蛋白寡糖链的生物学作用。
答:(1)糖链在糖蛋白新生肽链折叠和缔合中的作用:
(2)糖链影响糖蛋白的分泌和稳定性。(例见教材P60-P61)
13.具有重复二糖单位,GlcUAB(l-3)GlcNA,而单位间通过B(17)连接的天然多糖是
什么?[透明质酸]
14.糖胺聚糖如硫酸软骨素,其生物功能之一与该分子在水中所占的体积远比脱水时大这一
生质有关。为什么这些分子在溶液中所占体积会这样大?
答:由于分子表面含有很多亲水基团,能结合大量的水,形成透明的高粘性水合凝胶,如一
个透明质酸(HA)分子在水中将占据1000〜10000倍于自身体积的空间。
15.举例说明内切糖背睡和外切糖甘能在聚糖链结构测定中的作用。(见教材P73)
16.一种三糖经B-半乳糖并酶完全水解后,得到D-半乳糖和D-葡萄糖,其比例为2:I,
将原有的三糖用NaBH4还原,继而使其完全甲基化和酸水解,然后再进行一次NaBH4
还原,最后用醋酸酊乙酸化,得到二种产物:①2,3,4,6-四甲基1,5二乙酰基-半乳糖醇,
②2.34三甲基・1,5,6•三乙酸基•半乳糖醇,③12356-五甲基-4-乙酰基.山梨醇。分析
并写出此三糖的结构。[D-GalB(1-6)D-GalB(1-4)D-Glc]
第三章维生素、抗生素与激素
(一)填空题
1.人体主要的内分泌腺有垂体、甲状腺、胸腺、肾上腺、胰岛和性腺等。
2.激索是内分泌腺的腺细胞分泌的,它对人体的新陈代谢、生长发育和生殖等生理活动,
起重要的调节作用。
3.生长激素是垂体分泌的,能调节人体生长发育;甲状腺激素是由甲状腺分泌的,它的
主要作用是促进新陈代谢,促进生长发育,提高神经系统的兴奋性;胰岛素是由胰岛
分泌的,它的主要作用是调节糖类的代谢,即促进血糖合成糖元,加速血糖的分解,
从而降低血糖浓度。
4.化学物质通过体液的运输而对人体的生理活动进行调节,就叫做体液调节。
5.内分泌腺是一类没有导管的腺体,分泌物由腺体直接分泌进入腺体内的毛细血管里,
随血液循环输送到全身各处。
(二)选择题
1.下列腺体属于内分泌腺的是[C]
A.肝脏B.肠
C.胰岛D.唾液腺
2.某成年男子身高90厘米,智力正常,可能是患[A]
A.侏儒症B.呆小症
C.甲亢D.糖尿病
3.幼年时期缺碘,会引起[D]
A.甲亢B.肢端肥大症
C.巨人症D.呆小症
4.引起糖尿病的主要原因是[B]
A.糖在体内过剩引起的
B.胰岛素分泌不足引起的
C.一次性吃糖过多引起的
D.肾脏有病,不能重吸收原尿中的葡萄糖
5.下列腺体中都能产生激素的一组是[C]
(A)垂体、甲状腺、胰腺、唾液腺、性腺
(B)垂体、甲状腺、性腺、胃腺、胰岛、唾液腺
(C)胸腺、胰岛、甲状腺、垂体,辜丸、卵巢
(D)胸腺、胰岛、肠腺、汗腺、皮质腺、肾上腺
6.能分泌多种激素,并能调节其他内分泌腺活动的腺体是[B]
(A)甲状腺(B)垂体
(C)性腺(D)肾上腺
7.下面有关激素的叙述,不正确的是[D]
(A)激素是由内分泌腺的腺细胞分泌的,是对身体有
特殊作用的化学物质
(B)激素对人体的新陈代谢、生长、发育和生殖等生
理活动起调节作用
(C)激素在血液中含量极少,但是作用很大
(D)激素可以代替神经系统对各项生理活动进行调节
8.侏儒症是由于[B]
(A)幼年期甲状腺功能不足,激素分泌过少而引起的
(B)幼年期生长激素分泌不足引起的
(C)幼年期饮食不足,营养不良引起的
(D)胰岛素分泌不足引起的
9.关于甲状腺激素的主要作用,不正确的叙述是[C]
(A)促进新陈代谢
(B)促进生长发育
(C)促进生殖
(D)提高神经系统的兴奋性
10.由于某种内分泌腺功能不足,出现身体矮小,智力低下生殖器官发育受阻滞,这属于
[B]
(A)侏儒症
(B)呆小症
(C)糖尿病
(D)甲状腺机能亢进
(三)判断题
1.激素调节是体液调节,体液调节不仅仅是激素调节。[T]
2.内分泌腺的分泌物可由导管排放到毛细血管中。[F]
3.生长激素分泌过多必引起巨人症。[F]
4.激素在血液中含量极少,作用很重要[T]
(四)问答题
1.例举水溶性维生素与辅酹的关系及其主要生物学功能。
答:水溶性维生素包括维生素B族、硫辛酸和维生素Co维生素B族的主要维生素有维生
素Bl、B2、PP、B6、泛酸、生物素、叶酸及B12等。维生素B族在生物体内通过构成
辅酶而发挥对物质代谢的影响。这类辅酶在肝脏内含量最丰富,体内不能多储存,多余的
自尿中排出。维生素B1在生物体内常以硫胺素焦磷酸(TPP)的辅酶形式存在,与糖代
谢密切,可抑制胆碱脂酶活性。维生素PP包括烟酸和烟酰胺,在体内烟酰胺与核疑、磷
酸、腺喋吟组成脱氢酶的辅酶,烟酰胺的辅酶是电子载体,在各种酶促氧化-还原过程中
起着重要作用。维生素B2有氧化型和还原型两种形式,在生物体内氧化还原过程中起传
递氢的作用,以黄素单核甘酸(FMN)和黄素腺喋吟二核甘酸(FAD)形式存在,是生
物体内一些氧化还原酶(黄素蛋白)的辅基。泛酸是埔酶A和磷酸泛酰疏基乙胺的组成
成分,辅酶A主要起传递酰基的作用。维生素B6包括3中物质:毗哆醇、毗哆醛、毗哆
胺;在体内以磷酸脂形式存在。维生素B12在体内转变成2种辅酷形式,参与3种类型
的反应:①分子内重排;②核甘酸还原成脱氧核苻酸;③甲基转移。生物素在种种酶促拨
化反应中作为活动按基载体。叶酸除了C02外,是所有氧化水平碳原了一碳单位的重要
受体和供体。四氢叶酸是叶酸的活性辅酹形式。硫辛酸常不游离存在,而同酶分子中赖氨
酸残基的f-NH2以酰胺键共价结合,是一种酰基载体。维生素C具有机酸性质,有防治
坏血病功能。
2.肾营养不良(renalosleodystrophy)也叫肾软骨病,是和骨的广泛脱矿物质作用相联系的
一种疾病,常发生在肾损伤的病人中。什么维生素涉及到肾的矿质化?为什么肾损伤引起
脱矿物质作用?
答:1,25.二羟维生素D3能诱导钙结合蛋白(CaBP)的合成和促进Ca-ATP酶的活性,这
都有利于Ca2+的吸收。它也能促进磷的吸收;促进钙盐的更新及新骨的生成;促进肾小
管细胞对钙磷的重吸收,减少从尿中排出。1,25-二轻维生素D3的主要耙细胞是小肠粘
膜、骨骼和肾小管,肾损伤将影响1,25-二羟维生索D3的作用,故会引起脱矿物质
3.四氢叶酸(THF)都以何种形式传递一碳单位?
答:四氢叶酸(THF)传递一碳单位的形式有:N5-甲基-THF、N5,N10-亚甲基-THF、N5-
甲酰基-THF、N10-甲酰基-THF、N5-亚胺甲基-THF、N5,N5-次甲基-THF。
4.将下列化学名称与B族维生素及其辅酶形式相匹配?
(A)泛酸;(B)烟酸;(C)叶酸;(D)硫胺素;(E)核黄素;(F)叱哆素;(G)
生物素。
(1)Bi;(2)B2;(3)B3;(4)Bs;(5)&;(6)B?;(7)Bn;(8)B12。
(I)FMN:(II)FAD:(III)NAD+;(IV)NADP+;(V)CoA;(VI)PLP;(VH)PMP:(VH1)FH2,
FH4;(IX)TPP。
4.答:(A)-(3)-(V):
(B)-(4)-(III),(N);
(C)-(7)-(VUI);
(D)-(1)-(IX);
(E)-(2)-(I),(II);
(F)一(5)一(VI),(VII):
(G)—(6)o
第四章脂类与生物膜
一、选择题
1.磷脂酰肌醇分子中的磷酸肌醇部分是这种膜脂的哪个部分?
A、亲水尾部B、疏水头部C、极性头部D、非极性尾部
2.在生理条件下,膜脂主要处于什么状态?
A、液态B、固态C、液晶态D、凝胶态
3.以下那种因素不影响膜脂的流动性?
A、膜脂的脂肪酸组分B、胆固醇含量C、糖的种类D、温度
4.哪种组分可以用磷酸盐缓冲液从生物膜上分离下来?
A、外周蛋白B、嵌入蛋白C、跨膜蛋白D、共价结合的糖类
5.哪些组分需要用去垢剂或有机溶剂从生物膜上分离下来?
A、外周蛋白B、嵌入蛋白C、共价结合的糖类D、膜脂的脂肪酸部分
6.以下哪种物质几乎不能通过扩散而通过生物膜?
A、H2OB、H+C、丙酮D、乙醇
7.下列各项中,哪一项不属于生物膜的功能:
A、主动运输B、被动运输C、能量转化D、生物遗传
8.当生物膜中不饱和脂肪酸增加时,生物膜的相变温度:
A、增加B、降低C-.不变D、范围增大
9.生物膜的功能主要主要决定于:
A、膜蛋白B、膜脂C、糖类D、膜的结合水
10.人们所说的“泵”是指:
A、载体B、膜脂C、主动运输的载体D、膜上的受体
11.已知细胞内外的Ca2+是外高内低,那么Ca2+从细胞内向细胞外运输属于哪种方式?
A、简单扩散B、促进扩散C、外排作用D、主动运输
二、填空题
I.构成生物膜的三类膜脂是、和。
2.是生物膜中常见的极性脂,它又可分为和两类。
3.耐寒植物的膜脂中脂肪酸含量较高,从而使膜脂流动性,相变温度.
4.当温度高于膜脂的相变温度时,膜脂处于相,温度低于相变温度时则处
于相。
5.胆固醇可使膜脂的相变温度范围,对膜脂的性具有一定的调节功能。
6.膜的独特功能由特定的执行,按照在膜上的定位,膜蛋白可分
为和。
7.下图中为外周蛋白,为嵌入蛋白,其中为跨膜蛋白。
8.1972年提出生物膜的“流动镶嵌模型”,该模型突出了膜的性和膜蛋白分布
的性。
9.被动运输是梯度进行的,溶质的净运输从侧向侧扩散,该运
输方式包括和两种。
10.主动运输是梯度进行的,必须借助于某些来驱动。
三、是非题
1.质膜中与膜蛋白和膜脂共价结合的糖都朝向细胞外侧定位。
2.生物膜是由极性脂和蛋白质通过非共价键形成的片状聚集体,膜脂和膜蛋白都可以自由
地进行侧向扩散和翻转扩散。
3.膜的独特功能由特定的蛋白质执行的,功能越更杂的生物膜,膜蛋白的含量越高。
4.生物膜的不对称性仅指膜蛋白的定向排列,膜脂可做侧向扩散和翻转扩散,在双分子层
中的分布是相同的。
5.各类生物膜的极性脂均为磷脂、糖脂和胆固醇。
6.主动运转有两个显著特点:一是逆浓度梯度进行,因而需要能量驱动,二是具有方向性。
7.膜上的质子泵实际上是具有定向转运H+和具有ATP酶活性的跨膜蛋白。
8.所有的主动运输系统都具有ATPase活性。
9.极少数的膜蛋白通过关价键结合于膜脂。
10.膜脂的双分子层结构及其适当的流动性是膜蛋白保持一定构象表现正常功能的必要条
件。
II.在相变温度以上,胆固醇可增加膜脂的有序性,限制膜脂的流动性;在相变温度以下,
胆固醇又可扰乱膜脂的有序性,从而增加膜脂的流动性,
四、名词解释
极性脂中性脂脂双层分子外周蛋白嵌入蛋白跨膜蛋白相变温度液晶相主动运
输被动运输简单扩散促进扩散质子泵
五、问答题
1.正常生物膜中,脂质分子以什么的结构和状态存在?
2.流动镶嵌模型的要点是什么?
3.外周蛋白和嵌入蛋白在提取性质上有那些不同?现代生物膜的结构要点是什么?
4.什么是生物膜的相变?生物膜可以几种状态存在?
5.什么是液晶相?它有何特点?
6.影响生物膜相变的因素有那些?他们是如何对生物膜的相变影响的?
7.物质的跨膜运输有那些主要类型?各种类型的要点是什么?
一、选择题l.C2.C3.C4.A5.B6.B7.D8.B9.A10.C11.D
二、填空题1.磷脂糖脂固醇类化合物2.磷脂磷脂酰甘油鞘磷脂3.不饱和增
大降低4.液晶晶胶5.变宽流动6.膜蛋白外周蛋白嵌入蛋白7.BEGA
CDFA8.Sanger流动不对称9.顺浓度梯度高浓度低浓度简单扩散帮助扩
散10.逆浓度梯度放能反应
三、是非题1.J2.X3.74.X5.X6.V7.J8.X9.V10.711.J
四问答题
1.天然脂肪酸在结构上有哪些共同的特点?
答:天然脂肪酸通常具有狷数碳原子,链长一般为12-22碳。脂肪酸可分为饱和、单不饱和
与多不饱和脂肪酸。不饱和脂肪酸的双键位置,有一个双键几乎总是处于C9-C10之间(△
9),并且一般是顺式的。
2.(a)由甘油和三种不同的脂肪酸(如豆蔻酸、棕桐酸和硬脂酸)可形成多少种不同的三酰甘
油(包括简单型和混合型在内)?(b)其中定量上不同组成的三酰甘油可有多少种?[(a)27
种;(b)10种]
解:(a)33=27种;
(b)3X3+1=10种
3.(a)为什么饱和的18碳脂肪酸一一硬脂酸的熔点比18碳不饱和脂肪酸一一油酸的熔点
高?(b)干酪乳杆菌产生的乳杯菌酸(19碳脂肪酸)的熔点更接近硬脂酸的熔点还是更接近油
酸的熔点?为什么?
答:(a)油酸有一个49顺式双键,有序性校差;而硬脂酸有序性高,故熔点也高;
(b)硬脂酸。因为熔点随链长的增加而增加。
4.从植物种子中提取出1g油脂,把它等分为两份,分别用丁测定该油脂的皂化值和碘值。
测定皂化值的一份样品消耗KOH65mg,测定碘值的一份样品消耗I?510mg.试计算该
油脂的平均相对分子质量和碘值。[1292;102]
解:Mr=(3X56X1(X)0)/(2X65)=1292
上值二0.51X100/0.5=102(100g油脂卤化时吸收I2的克数)
5.某油脂的碘值为68,皂化值为210。计算每个油脂分子平均含多少个双健。[2个]
解:100g油脂的物质的量=(210X100)/(3X56X1000)=0.125mol
平均双键数=(68/254)/0.12542个
6.⑶解释与脂质过氧化育关的几个术语:自由基、活性氧、自由基链反应和抗氧化剂;(b)
为什么PUFA容易发生脂质过氧化?
答:(a)自由基:自由基也称游离基,是指含有奇数价电子并因此在一个轨道上具有一个未(不)
成对电子(unpairedelectron)的原子或原子团。
活性氧:氧或含氧的高反应活性分子,如O-2、・OH、H2O2、一。2(单线态氧)等统称为活性
氧。
自由基链反应:自由基化学性质活泼,能发生抽氢、歧化、化合、取代、加成等多种反应,
但是自由基反应的最大特点是倾向于进行链「式」反应(chainreaction),链反应一般包括3
个阶段:引发、增长和终止。
抗氧化剂:凡具有还原性而能抑制靶分子自动氧化即抑制自由基链反应的物质称为抗氧化剂
(antioxidant)。
(b)多不饱和脂肪酸(PUFA)中的双键具有潜在的还原性,容易发生过氧化作用。
7.写出下列化合物的名称:(a)在低pH时,携带一个正净电荷的甘油磷脂;(b)在中性pH时携
带负净电荷的甘油磷脂;(0在中性pH时,净电荷为零的甘油磷脂。
答:(a)磷脂酰胆碱、磷脂酰乙醇胺;(b)磷脂酰丝氨酸、磷脂酰肌醇、磷脂酰甘油,-1;双
磷脂酰甘油(心磷脂),-2;(c)磷脂酰胆碱、磷脂酰乙醇胺。
9.给定下列分子成分:甘油、脂肪酸、磷酸、长链醇和糖。试问(a)哪两个成分在蜡和鞘脂脂
中都存在?(b)哪两个成分在脂肪和磷脂酰胆碱中都存在?(c)哪些(个)成分只在神经节背脂
而不在脂肪中存在?口a)脂肪酸,长链醇;(b)甘油,脂肪酸;(c)糖,长链醇]
10.指出下列膜脂的亲水成分和疏水成分a)磷脂酰乙醇按;(b)鞘磷脂;(c)半乳糖基脑甘脂;(d)
神经节存脂;(e)胆固醇.
答:(a)乙醇胺;脂肪酸
(b)磷酰胆碱或磷酰乙醉胺:脂肪酸和烧链
(c)半乳糖;脂肪酸和烧链
(d)连有唾液酸的寡糖链;脂肪酸和烧链
(e)C3羟基;留核和C17烷燃侧链
11.(a)造成类固醉化合物种类很多的原因是什么?(b)人和动物体内胆固醉可转变为哪些具
有重要生理意义的类固醵物质?
答:(a)①环上的双键数日和位置不同;②取代基的种类、数目、位置和取向(aB)不同;③
环和环稠合的构型(顺反异构)不同。
(b)动物中从胆固醇衍生来的类固醇包括5类激素:雄激素•、雌激素、孕酮、糖皮质激素
和盐皮质激素,维生素D和胆汁酸。
12.一种血浆脂蛋白的密度为L08g/cm3,载脂蛋白的平均密度为1.35g/cm3,脂质的平均密
度为0.90g/cm3o问该脂蛋白中载脂蛋白和脂质的质量分数是多少?[48.6%载脂蛋白,
51.4%脂质]
解:设载脂蛋白的体积分数是x,则有1.35x+0.90(l—x)=1.08,解得x=0.4
于是质量分数为(04X1.35)/(0.4X135+(1-0.4)X0.90J=0.5
13.一种低密度脂蛋白(LDL含apoB-100(M为500000)和总胆固醇(假设平均Mr为590)
的质量分数分别为25%和50%o试汁算apoB-100与总胆固醇的摩尔比[1:1695]
解:设摩尔比为1/x,则有500000/59()x=25/50,解得x=1695
第五章蛋白质
(-)名词解释
1.两性离子(dipolarion)
2.必需氨基酸(essentialaminoacid)
3.等电点(isoelectricpoint,pl)
4.稀有氨基酸(rareaminoacid)
5.非蛋白质额基酸(nonproteinaminoacid)
6.构型(configuration)
7.蛋白质的一级结构(proleinprimarystructure)
8.构象(conformation)
9.蛋白质的二级结构(proteinsecondarystructure)
10.结构域(domain)
11.蛋白质的三级结构(proteintertiarystructure)
12.氢键(hydrogenbond)
13.蛋白质的四级结构(proteinquaternarystructure)
14.离子键(ionicbond)
15.超二级结构(super-secondarystructure)
16.疏水键(hydrophobicbond)
17.范德华力(vanderVaalsforce)
18.盐析(saltingout)
19.盐溶(saltingin)
20.蛋白质的变性(denaturation)
21.蛋白质的复性(renaturation)
22.蛋白质的沉淀作用(precipitation)
23.凝胶电泳(gelelectrophoresis)
24.层析(chromatography)
(二)填空题
1.蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸的___基和另一氨基酸的_____基连接而
形成的。
2.大多数蛋白质中氮的含量较恒定,平均为一%,如测得1克样品含氮量为10mg,则
蛋白质含量为—%o
3.在20种氨基酸中,酸性氨基酸有和2种,具有羟基的氨基酸是
6
和,能形成二硫键的氨基酸是.
4.蛋白质中的、和3种氨基酸具有紫外吸收特性,因
而使蛋白质在280nm处有最大吸收值。
5.精氨酸的pl值为10.76,将其溶于pH7的缓冲液中,并置于电场中,则精氨酸应向电
场的方向移动。
6.组成蛋白质的20种氨基酸中,含有咪喋环的氨基酸是,含硫的氨基酸有
和0
7.蛋白质的二级结构最基本的有两种类型,它们是和。
8.a-螺旋结构是由同一肽链的和间的—键维持的,螺距为
每圈螺旋含个氨基酸残基,每个氨基酸残基沿轴上升高度为。天
然蛋白质分子中的a-螺旋大都属于一手螺旋。
9.在蛋白质的a-螺旋结构中,在环状氨基酸存在处局部螺旋结构中断。
10.球状蛋白质中有侧链的氨基酸残基常位于分子表面而与水结合,而有
侧链的氨基酸位于分子的内部。
11.氨基酸与玮三酮发生氧化脱峻脱氨反应生成____色化合物,而与荀三酮
反应生成黄色化合物。
12.维持蛋白质的一级结构的化学键有和;维持二级结构靠键;
维持三级结构和四级结构靠键,其中包括、、
和.
13.稳定蛋白质胶体的因素是和o
14.GSH的中文名称是,它的活性基团是,它的生化功能是
15.加入低浓度的中性盐可使蛋白质溶解度_______,这种现象称为,而加入
高浓度的中性盐,当达到一定的盐饱和度时,可使蛋白质的溶解度______并
,这种现象称为,蛋白质的这种性质常用于。
16.用电泳方法分离蛋白质的原理,是在一定的pH条件下,不同蛋白质的、
和不同,因而在电场中移动的和不同,从而
使蛋白质得到分离。
17.氨基酸处于等电状态时,主要是以形式存在,此时它的溶解度最小。
18.鉴定蛋白质多肽链氨基末端常用的方法有和o
19.测定蛋白质分子量的方法有、和。
20.今有甲、乙、丙三种蛋白质,它们的等电点分别为8.0、4.5和10.0,当在pH8.0缓冲
液中,它们在电场中电泳的情况为:甲,乙_______,丙。
21.当氨基酸溶液的pH二pl时,氨基酸以离子形式存在,当pH>pI时,氨基酸以
离子形式存在。
22.谷氨酸的pKi(a・COOH)=2.19,pK2(a-NH・)=9.67,pKR(R基)=4.25,谷氨酸的
等电点为。
23.天然蛋白质中的aT累旋结构,其主链上所有的世基氧与亚氨基氢都参与了链内
键的形成,因此构象相当稳定。
24.将分子量分别为a(90000)、b(45000).c(110(XX))的三种蛋白质混合溶液进
行凝胶过滤层析,它们被洗脱下来的先后顺序是o
25.肌红蛋白的含铁量为0.34%,其最小分子量是.血红蛋白的含铁量也是0.34%,
但每分子含有4个铁原子,血红蛋白的分子量是.
26.一个a-螺旋片段含有180个氨基酸残基,该片段中有圈螺旋?该a-螺旋片
段的轴长为.
(三)选择题
I.在生理pH条件下,下列哪种氨基酸带正电荷?
A.丙氨酸B.酪氨酸C.赖氨酸D.蛋氨酸E.异亮氨酸
2.下列氨基酸中哪一种是非必需氨基酸?
A.亮氨酸B.酪氨酸C.赖氨酸D.蛋氨酸E.苏氨酸
3.蛋白质的组成成分中,在280nm处有最大吸收值的最主要成分是:
A.酪氨酸的酚环B.半胱氨酸的硫原子C.肽键D.去丙氨酸
4.下列4种氨基酸中哪个有碱性侧链?
A.脯氨酸B.苯丙氨酸C.异亮氨酸D.赖氨酸
5.下列哪种氨基酸属于亚氨基酸?
A.丝氨酸B.脯氨酸C.亮氨酸D.组氨酸
6.下列哪一项不是蛋白质a-螺旋结构的特点?
A.天然蛋白质多为右手螺旋B,肽链平面充分伸展C.每隔3.6个氨基酸螺旋上升一圈。
D.每个氨基酸残基上升高度为0.15nm.
7.下列哪一项不是蛋白质的性质之一?
A.处于等电状态时溶解度最小B.加入少量中性盐溶解度增加
C.变性蛋白质的溶解度增加D.有紫外吸收特性
8.下列氨基酸中哪一种不具有旋光性?
A.LeuB.AlaC.GlyD.SerE.Vai
9.在下列检测蛋白质的方法中,哪一种取决于完整的肽链?
A.凯氏定氮法B.双缩尿反应C.紫外吸收法D.黄三酮法
10.下列哪种酶作用于由减性氨基酸的按基形成的肽键?
A.糜蛋白解B.峻肽酶C.氨肽酷D.胰蛋白酶
11.下列有关蛋白质的叙述哪项足正确的?
A.蛋白质分子的净电荷为零时的pH值是它的等电点B.大多数蛋白质在含有中性盐的溶
液中会沉淀析出C.由于蛋白质在等电点时溶解度最大,所以沉淀蛋白质时应远离等电点
D.以上各项均不正确
12.下列关于蛋白质结构的叙述,哪一项是错误的?
A.氨基酸的疏水侧链很少埋在分子的中心部位
B.电荷的氨基酸侧链常在分子的外侧,面向水相
C.白质的一级结构在决定高级结构方面是重要因素之一
D.白质的空间结构主要靠次级键维持
13.列哪些因素妨碍蛋白质形成a-螺旋结构?
A.脯氨酸的存在B.氨基酸残基的大的支链C.性氨基酸的相邻存在D.性氨基酸的相邻
存在E.以上各项都是
14.于折叠片的叙述,下列哪项是错误的?
A.折叠片的肽链处于曲折的伸展状态B.的结构是借助于链内氢键稳定的
C.有的B-折叠片结构都是通过几段肽链平行排列而形成的D.基酸之间的轴距为O.35nm
15.持蛋白质二级结构稳定的主要作用力是:
A.盐键B.疏水键C.氢键D.二硫键
16.维持蛋白质三级结构稳定的因素是:
A.肽键B.二硫键C.离子键D.氢键E.次级键
17.凝胶过滤法分离蛋白质时,从层析柱上先被洗脱下来的是:
A.分子量大的B.分子量小的C.电荷多的D.带电荷少的
18.下列哪项与蛋白质的变性无关?
A.肽键断裂B.氢键被破坏C.离子键被破坏D.疏水键被破坏
19.蛋白质空间构象的特征主要取决于下列哪一项?
A.多肽链中氨基酸的排列顺序B.次级键C.链内及链间的二硫键D.温度及pH
20.下列哪个性质是氨基酸和蛋白质所共有的?
A.胶体性质B.两性性质C.沉淀反应D.变性性质E.双缩胭反应
21.氨基酸在等电点时具有的特点是:
A.不带正电荷B.不带负电荷C.A和BD.溶解度最大E.在电场中不泳动
22.蛋白质的一级结构是指:
A.蛋白质氨基酸的种类和数目B.蛋白质中氨基酸的排列顺序
C.蛋白质分子中多肽链的折叠和盘绕D.包括A,B和C
(四)是非判断题
()1.氨基酸与苛三酮反应都产生蓝紫色化合物。
()2.因为峻基碳和亚氨基氮之间的部分双键性质,所以肽键不能自由旋转。
()3.所有的米白质都有酶活性。
()4.a-碳和峻基碳之间的键不能自由旋转。
()5.多数氨基酸有D-和L-两种不同构型,而构型的改变涉及共价键的破裂。
()6.所有氨基酸都具有旋光性。
()7.构成蛋白质的20种氨基酸都是必需氨基酸。
()8.蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序在很大程度上决定了它的构象。
()9.一氨基一艘基氨基酸的pl为中性,因为-COOH和-NH2的解离度相同.
()10.蛋白质的变性是蛋白质立体结构的破坏,因此涉及肽键的断裂。
()11.蛋白质是生物大分子,但并不都具有四级结构。
()12.血红蛋白和肌红蛋白都是氧的载体,前者是一个典型的变构蛋白,在与氧结合
过程中呈现变构效应,而后者却不是。
()13..用FDNB法和Edman降解法测定蛋白质多肽链N-端氨基酸的原理是相同的。
()14.并非所有构成蛋白质的20种氨基酸的a・碳原子上都有一个自由竣基和一个自
由氨基。
()15.蛋白质是两性电解质,它的酸碱性质主要取决于肽链上可解离的R基团。
()16.在具有四级结构的蛋白质分子中,每个具有三级结构的多肽链是一个亚基。
()17.所有的肽和蛋白质都能和硫酸铜的碱性溶液发生双缩尿反应。
()18.一个蛋白质分子中有两个半胱氨酸存在时,它们之间可以形成两个二硫键。
()19.盐析法可使蛋白质沉淀,但不引起变性,所以盐析法常用于蛋白质的分离制备.
()20.蛋白质的空间结构就是它的三级结构。
()21.维持蛋白质三级结构最重要的作用力是氢键。
022.具有四级结构的蛋m质,它的每个亚基单独存在时仍能保存蛋白质原有的生物
活性。
()23.变性蛋白质的溶解度降低,是由于中和了蛋白质分子表面的电荷及破坏了外层
的水膜所引起的。
()24.蛋白质二级结构的稳定性是靠链内氢键维持的,伏链上每个肽键都参与氢键的
形成。
(五)问答题
1.什么是蛋白质的•级结构?为什么说蛋白质的•级结构决定其空间结构?
2.什么是蛋白质的空间结构?蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系?
3.蛋白质的aT旋结构有何特点?
4.蛋白质的BTf叠结构有何特点?
5.举例说明蛋白质的结构与其功能之间的关系。
6.什么是蛋白质的变性作用和复性作用?蛋白质变性后哪些性质会发生改变?
7.简述蛋白质变性作用的机制。
8.蛋白质有哪些重要功能
9.下列试剂和解常用于蛋白质化学的研究中:CNBr、异硫氟酸苯酯、丹黄酰氯、版、
6mol/LHCKB-疏基乙醇、水合苛三酮、过甲酸、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶。其中哪
一个最适合完成以下各项任务?
(1)测定小肽的氨基酸序列。
(2)鉴定肽的氨基末端残基。
(3)不含二硫键的蛋白质的可逆变性;如有二硫键存在时还需加什么试剂?
(4)在芳香族氨基酸残基竣基侧水解肽键。
(4)在蛋氨酸残基酸基侧水解肽键。
三、习题解答
(一)名词解释
1.两性离子:指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷,又称兼性离子或偶极
离子。
2.必需氨基酸:指人体1和其它哺乳动物)自身不能合成,机体又必需,需要从饮食
中获得的氨基酸。
3.氨基酸的等电点:指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值,用符号pl
表示。
4.稀有氨基酸:指存在于蛋白质中的20种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸,它们足
正常氨基酸的衍生物。
5.非蛋白质氨基酸:指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体
的各种组织和细胞的氨基酸。
6.构型:指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构
型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。
7.蛋白质的一级结构:指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,以及二硫键的位置。
8.构象:指有机分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子旋转所产生的原子的
空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不涉及共价健的断裂和重新形成。构象
改变不会改变分子的光学活性。
9.蛋白质的二级结构:指在蛋白质分子中的局部区域内,多肽链沿一定方向盘绕和折
叠的方式。
10.结构域:指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进•步卷曲折叠成几个相对独立的近
似球形的组装体。
11.蛋白质的三级结构:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定
的球状分子结构的构象。
12.氢键:指负电性很强的氧原子或氮原子与N-H或O-H的氢原子间的相互吸引力。
13.蛋白质的四级结构:指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式
聚合所呈现的三维结构。
14.离子键:带相反电荷的基团之间的静电引力,也称为静电键或盐键。
15.超二级结构:指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、
在空间上能辨认的二级结构组合体。
16.疏水键:非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。如蛋白质分子中的疏水
侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。
17.范德华力:中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当两
个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时,范德华力最强。
18.盐析:在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐(如硫酸氨),使蛋白质溶解度
降低并沉淀析出的现象称为盐析。
19.盐溶:在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。
20.蛋白质的变性作用:蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。
蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时,次级键遭到破坏导致
天然构象的破坏,但其一级结构不发生改变。
21.蛋白质的复性:指在一定条件下,变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复
生物活性的现象。
22.蛋白质的沉淀作用:在外界因素影响下,蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电
荷,导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为米白质的沉淀作用。
23.凝胶电泳:以凝胶为介质,在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。
24.层析:按照在移动相(可以是气体或液体)和固定相(可以是液体或固体)之间的
分配比例将混合成分分开的技术。
(二)填空题
1.氨;竣基;
2.16;6.25
3.谷氨酸:天冬氨酸;丝氨酸:苏氨酸
4.苯丙氨酸;酪氨酸;色氨酸;紫外吸收
5.负极
6.组氨酸;半胱氨酸;蛋氨酸
7.螺旋结构;8-折叠结构
8.C=O;N=H;氢;0.54nm;3.6;0.15nni;右
9.肺氨酸;羟腌氨酸
10.极性;疏水性
11.蓝紫色;腌氨酸
12.肽键;二硫键;氢键;次级键;氢键;离子键;疏水键;范德华力
13.表面的水化膜;同性电荷
14.谷胱白肽;疏基
15.增加;盐溶;减小;沉淀析出;盐析;蛋白质分离
16.带电荷量;分子大小;分子形状;方向;速率
17.两性离子;最小
18.FDNB法(2,4-二硝基氟苯法);Edman降解法(苯异硫氢酸酯法)
19.沉降法:凝胶过滤法;SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法(SDS-PAGE法)
20.不动;向正极移动;向负极移动;
21.两性离子;负;
22.3.22
23.氢键;
24.C;a;b
25.16672;66687;
26.50圈;27nm
(三)选择题
1.D:5种氨基酸中只有赖氨酸为碱性氨基酸,其等电点为9.74,大于生理pH值,所以带正
电荷。
2.B:人(或哺乳动物)的必需氨基酸包括赖氨酸、色飒酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、獭氨
酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸8种,酪氨酸不是必需氨基酸。
3.A:酪氨酸和苯丙氨酸在280nm处的克分子消光系数分别为540何120,所以酪氨酸比苯
丙氨酸有较大吸收,而且大多数蛋白质中都含有酪氨酸。肽键的最大吸收在215nm,半胱氨酸
的硫原子在28()nm和215nm均无明显吸收。
4.D:在此4种氨基酸中,只有赖氨酸的R基团可接受氢质子,作为碱,而其它3种氨基
酸均无可解离的R侧链。
5.B:氨基酸的碳上连接的是亚氨基而不是氨基,所以实际上属于一种亚氨基酸,而其
它氨基酸的a-碳上都连接有氨基,是氨基酸。
6.B:天然蛋白质的a-螺旋结构的特点是,肽链围绕中心釉旋转形成螺旋结构,而不是充
分伸展的结构。另外在每个螺旋中含有3.6个氨基酸残基,螺距为0.54nm,每个氨基酸残基上
升高度为0.15nm,所以B不是a-螺旋结构的特点。
7.C:蛋白质处于等电点时,净电荷为零,失去蛋白质分子表面的同性电荷互相排斥的稳
定因素,此时溶解度最小;加入少量中性盐可增加蛋白质的溶解度,即盐溶现象;因为蛋白
质中含有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸,所以具有紫外吸收特性;变性蛋白质的溶解度减小而
不是增加,因为蛋白质变性后,近似于球状的空间构象被破坏,变成松散的结构,原来处于
分子内部的疏水性氨基酸侧链暴露于分子表面,减小了与水分子的作用,从而使蛋白质溶解
度减小并沉淀。
8.C:甘氨酸的a-碳原子连接的4个原子和基团中有2个是氢原子,所以不是不对称碳
原子,没有立体异构体,所以不具有旋光性。
9.B:双缩脉反应是指含有两个或两个以上肽键的化合物(肽及蛋白质)与稀硫酸铜的碱
性溶液反应生成紫色(或青紫色)化合物的反应,产生颜色的深浅与蛋白质的含量成正比,
所以可用于蛋白质的定量测定。苛三酮反应是氨基酸的游离的a-NH与前三酮之间的反应;
凯氏定氮法是测定蛋白质消化后产生的氨;紫外吸收法是通过测定蛋白质的紫外消光值定量
测定蛋白质的方法,因为大多数蛋白质都含有酪氨酸,有些还含有色氨酸或苯丙氨酸,这三
种氨基酸具有紫外吸收特性,所以紫外吸收值与蛋白质含量成正比。
10.D:靡蛋白酶即胰凝乳蛋白酶作用于酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸的粉基参与形成的依键;
峻肽酶是从肽链的段基端开始水解肽键的外肽能;氨肽酶是从肽链的氨基端开始水解肽键的
外肽酶;胰蛋白醐可以专一地水解碱性氨基酸的瘦基参与形成的肽键。
11.A:蛋白质的等电点是指蛋白质分子内的正电荷桌能总数与负电荷总数相等时的pH值。
蛋白质盐析的条件是加入足量的中性盐,如果加入少量中性盐不但不会使蛋白质沉淀析出反
而会增加其溶解度,即盐溶。在等电点时,蛋白质的净电荷为零,分子间的净电斥力最小,
所以溶解度最小,在溶液中易于沉淀,所以通常沉淀蛋白质应调pH至等电点。
12.A:在蛋白质的空间结构中,通常是疏水性氨基酸的侧链存在于分子的内部,因为疏水
性基团避开水相而聚集在一起,而亲水侧链分布在分子的表面以充分地与水作用;蛋白质的
一级结构是多肽链中氨基酸的排列顺序,此顺序即决定了肽链形成二级结构的类型以及更高
层次的结构;维持蛋白质空间结构的作用力主要是次级健。
13.E:脯氨酸是亚氨基酸,参与形成肽键后不能再与C=O氧形成氢键,因此不能形成a-螺
旋结构;氨基酸残基的支链大时,空间位阻大,妨碍螺旋结构的形成;连续出现多个酸性氨
基酸或碱性氨基酸时,同性电荷会互相排斥,所以不能形成稳定的螺旋结构。
14.C:B-折叠结构是一种常见的蛋白质二级结构的类型,分为平行和反平行两种排列方
式,所以题中C项的说法是错误的。在折叠结构中肽链处于曲折的伸展状态,氨基酸残
基之间的轴心距离为0.35rm,相邻肽链(或同一肽链中的几个肽段)之间形成氢键而使结构
稳定。
15.C:蛋白质二级结构的两种主要类型是a-螺旋结构和B-折叠结构。在螺旋结沟中
肽链上的所有氨基酸残基均参与氢键的形成以维持螺旋结构的稳定。在B-折叠结构中,相
邻肽链或肽段之间形成氢硬以维持结构的稳定,所以氢键是维持蛋白质二级结构稳定的主要
作用力。离子键、疏水键和范德华力在维持蛋白质的三级结构和四级结构中起重要作用,而
二硫键在稳定蛋白质的三级结构中起一定作用。
16.E:肽键是连接氨基酸的共价键,它是维持蛋白质一级结构的作用力;而硫键是2分子
半胱氨酸的臻基脱氢氧化形成的共价键,它可以存在于2条肽链之间也可以由存在于同一条
肽链的2个不相邻的半胱氨酸之间,它在维持蛋白质三级结构中起一定作用,但不是最主要
的。离子键和氢键都是维持蛋白质三级结构稳定的因素之一,但此项选择不全面,也不确切。
次级键包括氢键、离子键、疏水键和范德华力,所以次项选择最全面、确切。
17.A:用凝胶过滤柱层析分黑蛋白质是根据蛋白质分子大小不同进行分离的方法,与蛋白
质分子的带电状况无关。在进行凝胶过滤柱层析过程中,比凝胶网眼大的分子不能进入网眼
内,被排阻在凝胶颗粒之外。比凝胶网眼小的颗粒可以进入网眼内,分子越小进入网眼的机
会越多,因此不同大小的分子通过凝胶层析柱时所经的路程距离不同,大分子物质经过的距
离短而先被洗出,小分子物质经过的距离长,后被洗脱,从而使蛋白质得到分离。
18.A:蛋白质的变性是其空间结构被破坏,从而引起理化性质的改变以及生物活性的丧失,
但其一级结构不发生改变,所以肽键没有断裂。蛋白质变性的机理是维持其空间结构稔定的
作用力被破坏,氢键、离子键和疏水键都是维持蛋白质空间结构的作用力,当这些作用力被
破坏时空间结构就被破坏并引起变性,所以与变性有关。
19.A:蛋白质的一级结构即蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序决定蛋白质的空问构象,因
为一级结构中包含着形成空间结构所需要的所有信息,裁基酸残基的结构和化学性质决定了
所组成的蛋白质的二级结构的类型以及三级、四级结构的构象;二硫键和次级键都是维持蛋
白质空间构象稳定的作用力,但不决定蛋白质的构象;温度及pH影响蛋白质的溶解度、解
离状态、生物活性等性质,但不决定蛋白质的构象。
20.B:氨基酸即有粉基又有氨基,可以提供氢质子也可以接受氢质子,所以即是酸又是碱,
是两性电解质。由氨基酸组成的蛋白质分子上也有可解离基团,如谷氨酸和天冬氨酸侧链基
团的竣基以及赖氨酸的侧逑氨基,所以也是两性电解质,这是氨基酸和蛋白质所共有的性质;
胶体性质是蛋白质所具有的性质,沉淀反应是蛋白质的胶体性质被破坏产生的现象;变性是
蛋H质的空间结构被破坏后性质发生改变并丧失生物活性的现象,这三种现象均与氨基酸无
关。
21.E:氨基酸分子上的正电荷数和负电荷数相等时的pH值是其等电点,即净电荷为零,
此时在电场中不泳动。由于净电荷为零,分子间的净电示力最小,所以溶解度最小。
22.B:蛋白质的一级结构是指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,蛋白质中所含氨基酸的
种类和数目相同但排列顺序不同时,其一级结构以及在此基础上形成的空间结构均有很大不
同。蛋白质分子中多肽链的折置和盘绕是蛋白质二级结构的内容,所以B
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