酶-酶的结构与功能(生物化学课件)

分子组成延迟符号根据酶的分子组成可将酶分为两大类单纯酶:仅由酶蛋白组成第三节酶的分子组成与分子结构决定酶反应的专一性结合酶:全酶=酶蛋白+辅助因子全酶决定反应的性质

此时才能发挥催化作用金属离子小分子有机化合物考点一、酶的分子组成酶的辅助因子包括金属离子、有机小分子化合物等辅基:以共价键与酶蛋白较牢固地结合，不易透析除去辅酶:以非共价键与酶蛋白松驰结合，可用透析、超滤分离分类

两者的区别仅在于它们与酶蛋白结合的牢固程度不同，并无严格界限考点金属离子的作用：有的是稳定酶的分子构象所必需有的参与组成酶的活性中心通过本身的还原而传递电子有的在酶和底物之间起桥梁作用有的是中和阴离子，降低反应中的静电斥力有机小分子化合物作用:传递电子、原子或某些化学基团。如B族维生素。活性中心与必需基团延迟符号（一）酶的活性中心

酶的必需基团：酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团。酶的活性中心：在酶分子上，必需基团在空间结构上彼此靠近，形成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物，此区域称为酶的活性中心。二、酶的分子结构与功能底物活性中心以外的必需基团结合基团催化基团活性中心酶活性中心外的必需基团：位于活性中心外，维持酶活性中心空间构象所必需的基团。结合基团：是能直接与底物结合的必需基团。催化基团：是催化底物发生化学反应并将其转变为产物必需基团。酶的必需基团活性中心内的必需基团活性中心外的必需基团结合基团催化基团活性中心的特征：活性中心存在于酶分子的表面。活性中心不是一个点，也不是一个面，而是一个三维结构的空间区域。活性中心决定了酶的专一性和催化反应的性质。活性中心的构象并非固定不变，因底物的诱导可发生一定的改变。

酶原与酶原激活基团延迟符号酶原与酶原的激活酶原：无活性的酶的前身。酶原的激活：酶原转化成有活性的酶的过程。酶原激活的机制：在特异蛋白酶的催化下，酶原分子近N端水解掉一个或几个肽段，空间构象发生改变，从而形成或暴露出酶的活性中心。考点酶原分子构象发生改变形成或暴露出酶的活性中心

一个或几个特定的肽键断裂，水解掉一个或几个短肽特定条件下酶原激活的实质：活性中心的形成或暴露

。胰蛋白酶原的激活过程酶原激活的生理意义保护自身组织 避免细胞产生的蛋白酶对自身进行消化，使酶在特定的部位和环境中发挥作用。

酶原是酶的贮存形式如凝血和纤溶蛋白酶类均以酶原的形式存在血中，一旦需要便不失时机地转化为有活性的酶，发挥其对机体的保护作用。考点几种常见的酶原及激活剂

酶原相应的酶

激活剂胃蛋白酶原胃蛋白酶H＋、胃蛋白酶胰蛋白酶原胰蛋白酶肠激酶或胰蛋白酶弹性蛋白酶原弹性蛋白酶胰蛋白酶或肠激酶胰凝乳蛋白酶原胰凝乳蛋白酶胰蛋白酶或胰凝乳蛋白酶凝血酶原凝血酶凝血酶原激酶、Ca2＋同工酶基团延迟符号同工酶

概念：催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫学特性不同的一组酶。（一同三异）同工酶存在于同一种属、同一个体的不同组织，甚至存在于同一细胞的不同亚细胞结构中。考点

同工酶多为寡聚酶。如乳酸脱氢酶（LDH）是由两种亚基组成的四聚体。乳酸脱氢酶由骨骼肌型（M型）和心肌型（H型）两种亚基组成；其亚基按不同的比例组成了5种同工酶，即LDH1、LDH2、LDH3、LDH4和LDH5，其电泳速度依次递减。

乳酸脱氢酶同工酶(LDH1-5)MHMMMMM4HMMMM3HMMHHM2H2MHHHMH3HHHHH4乳酸脱氢酶同工酶的不同生理功能心肌骨骼肌丙酮酸葡萄糖ATP+CO2+H2O乳酸LDH5LDH1乳酸利用糖无氧酵解

同工酶在不同组织器官中的含量和分布比例不同，使不同的组织与细胞具有不同的代谢特点。

同工酶的测定有助于对疾病的早期诊断和定位诊断同工酶临床意义

同工酶在疾病发生的早期比总酶升高要快。人体各组织器官中LDH同工酶的分布

组织器官同工酶百分比LDH1LDH2LDH3LDH4LDH5心67294＜1＜1肾5228164＜1肝24112756骨骼肌47212741红细胞42361552肺1020302515胰腺