蛋白质分子结构

蛋白质分子结构蛋白质结构是指蛋白质分子的空间结构。蛋白质主要由碳、\t"/item/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E8%B4%A8%E7%BB%93%E6%9E%84/_blank"氢、\t"/item/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E8%B4%A8%E7%BB%93%E6%9E%84/_blank"氧、\t"/item/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E8%B4%A8%E7%BB%93%E6%9E%84/_blank"氮等化学元素组成，是一类重要的\t"/item/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E8%B4%A8%E7%BB%93%E6%9E%84/_blank"生物大分子，所有蛋白质都是由20种不同\t"/item/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E8%B4%A8%E7%BB%93%E6%9E%84/_blank"氨基酸连接形成的\t"/item/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E8%B4%A8%E7%BB%93%E6%9E%84/_blank"多聚体，在形成蛋白质后，这些氨基酸又被称为残基。蛋白质和\t"/item/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E8%B4%A8%E7%BB%93%E6%9E%84/_blank"多肽之间的界限并不是很清晰，有人基于发挥功能性作用的\t"/item/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E8%B4%A8%E7%BB%93%E6%9E%84/_blank"结构域所需的残基数认为，若残基数少于40，就称之为多肽或肽。要发挥生物学功能，蛋白质需要正确\t"/item/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E8%B4%A8%E7%BB%93%E6%9E%84/_blank"折叠为一个特定构型，主要是通过大量的非\t"/item/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E8%B4%A8%E7%BB%93%E6%9E%84/_blank"共价相互作用（如\t"/item/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E8%B4%A8%E7%BB%93%E6%9E%84/_blank"氢键，离子键，\t"/item/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E8%B4%A8%E7%BB%93%E6%9E%84/_blank"范德华力和\t"/item/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E8%B4%A8%E7%BB%93%E6%9E%84/_blank"疏水作用）来实现；此外，在一些蛋白质（特别是分泌性蛋白质）折叠中，\t"/item/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E8%B4%A8%E7%BB%93%E6%9E%84/_blank"二硫键也起到关键作用。为了从分子水平上了解蛋白质的作用机制，常常需要测定蛋白质的三维结构。由研究蛋白质结构而发展起来了\t"/item/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E8%B4%A8%E7%BB%93%E6%9E%84/_blank"结构生物学，采用了包括\t"/item/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E8%B4%A8%E7%BB%93%E6%9E%84/_blank"X射线晶体学、\t"/item/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E8%B4%A8%E7%BB%93%E6%9E%84/_blank"核磁共振等技术来解析蛋白质结构。一定数量的残基对于发挥某一生物化学功能是必要的；40-50个残基通常是一个功能性\t"/item/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E8%B4%A8%E7%BB%93%E6%9E%84/_blank"结构域大小的下限。蛋白质大小的范围可以从这样一个下限一直到数千个残基。估计的蛋白质的平均长度在不同的物种中有所区别，一般约为200-380个残基，而\t"/item/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E8%B4%A8%E7%BB%93%E6%9E%84/_blank"真核生物的蛋白质平均长度比\t"/item/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E8%B4%A8%E7%BB%93%E6%9E%84/_blank"原核生物长约55%。更大的蛋白质聚合体可以通过许多\t"/item/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E8%B4%A8%E7%BB%93%E6%9E%84/_blank"蛋白质亚基形成；如由数千个\t"/item/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E8%B4%A8%E7%BB%93%E6%9E%84/_blank"肌动蛋白分子聚合形成蛋白纤维。蛋白质的分子结构可划分为四级，以描述其不同的方面：一级结构：组成蛋白质多肽链的线性氨基酸序列。二级结构：依靠不同氨基酸之间的c=o和n-h基团间的氢键形成的稳定结构，主要为α螺旋和β折叠。三级结构：通过多个二级结构元素在三维空间的排列所形成的一个蛋白质分子的三维结构。四级结构：用于描述由不同多肽链（亚基）间相互作用形成具有功能的蛋白质复合物分子。扩展资料：蛋白质的物理性质包括：1、水解性：蛋白质经水解后为氨基酸。有的蛋白质能溶于水，如鸡蛋白，有的难溶于水，如丝、毛等。2、盐析性：蛋白质的盐析性一般是可逆的，也就是说，蛋白质经过盐析并没有丧失生物活性。在蛋白质溶液中加入(NH4）2SO4有沉淀生成，加入水后沉淀有消失，这就是一个盐析的过程。3、变性性：蛋白质的变性性表现为，丧失蛋白质原有的可溶性和生理活性，变性性是一个不可逆的过程。如蛋白质经过加热、强酸、强碱、重金属盐、紫外线、X射线、甲醛、酒精、苯酚、苯甲酸等等。实验结果表明，蛋白质的变性，一般都有沉淀生成，并且生成的沉淀加水后不再溶解。4、颜色反应：某些蛋白质跟浓硝酸作用会产生黄色，这种颜色反应，往往可用于蛋白质是否存在的检验。5、灼烧时，产生具有烧焦羽毛的气味：蛋白质经过灼烧，产生具有烧焦羽毛的气味，往往也是用于是否有蛋白质存在的一种检验方法。如：煮牛奶时溢出，会闻到烧焦羽毛的气味，因此，我们就知道了牛奶中有蛋白质的存在。蛋白质的化学结构

1、蛋白质的一级结构：即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序.

主要化学键：肽键,有些蛋白质还包含二硫键.

2、蛋白质的高级结构：包括二级、三级、四级结构.

1）蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,也就是该段肽链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象.二级结构以一级结构为基础,多为短距离效应.可分为：

α-螺旋：多肽链主链围绕中心轴呈有规律地螺旋式上升,顺时钟走向,即右手螺旋,每隔3.6个氨基酸残基上升一圈,螺距为0.540nm.α-螺旋的每个肽键的N-H和第四个肽键的羧基氧形成氢键,氢键的方向与螺旋长轴基本平形.

β-折叠：多肽链充分伸展,各肽键平面折叠成锯齿状结构,侧链R基团交错位于锯齿状结构上下方；它们之间靠链间肽键羧基上的氧和亚氨基上的氢形成氢键维系构象稳定．

β-转角：常发生于肽链进行180度回折时的转角上,常有4个氨基酸残基组成,第二个残基常为脯氨酸.

无规卷曲：无确定规律性的那段肽链.

主要化学键：氢键.

2）蛋白质的三级结构：指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,显示为长距离效应.

主要化学键：疏水键（最主要）、盐键、二硫键、氢键、范德华力.

3）蛋白质的四级结构：对蛋