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文档简介

生物化学实验(40或24学时)学习通超星期末考试章节答案2024年下列对碱性磷酸酶性质的描述,正确的是(A)。

答案:碱性磷酸酶在33%丙酮溶液中溶解常用的酶活力单位?

答案:U(指特定条件(25℃,其它为最适条件)下,在1分钟内能转化1微摩尔底物的酶量)、;Kat(在最适条件下,1秒钟能使1摩尔底物转化的酶量)。1Kat=6×107U,1U=16.67n比活力概念及意义;比活力用每毫克蛋白所含的酶活力单位数表示。比活力=酶活力单位数/酶蛋白质量酶的比活力比活力代表酶制剂的纯度。对于同一种酶来说,比活力愈大,表示酶的纯度愈高。从某细胞中提取的一种蛋白水解酶的粗提液300mL含有150mg蛋白质,总活力为360单位。经过一系列纯化以后得到的4mL酶制品(含有0.08mg蛋白),总活力为288单位。请问回收率是多少?纯化了多少倍?

答案:比活力=酶活力单位数/酶蛋白质量

;纯化倍数

=纯化后的比活力

/

粗抽提液比活力=(288/0.08)/(360/150)=1500

;产率(回收率)=纯化后的总活力单位

/

粗抽提液总活力单位=288/360=0.8=80%在常规的电泳缓冲液中(pH8.5)),制备好的凝胶板平行放于电泳槽中,蛋白质(等电点为pH4-5)点样孔靠近正极。

答案:错血清脂蛋白用苏丹红染色。

答案:错线状双链DNA分子在一定浓度琼脂糖凝胶中的迁移速率与DNA分子量对数成反比,分子越大则所受阻力越大,也越难于在凝胶孔隙中移动,因而迁移得越慢。

答案:对蛋白质是两性电解质,其等电点为pH4-5,在常规的电泳缓冲液中(pH约8.5),蛋白质分子带负电荷,在电场中向正极移动。

答案:对根据有无支持体,电泳分为()电泳和()电泳。

答案:自由/无支持体;区带/有支持体琼脂糖凝胶电泳可以将血清脂蛋白区分出(),但是实验中由于前β-脂蛋白含量过低往往看不到这条带。

答案:乳糜微粒;β-脂蛋白;前β-脂蛋白;α-脂蛋白下列()因素可以影响带电粒子在电场中的迁移速度。

答案:带电量;分子大小、形状;缓冲液离子强度;电场强度;缓冲液pH值;电渗血清脂蛋白琼脂糖凝胶电泳实验,()操作正确。

答案:融胶-倒胶-拔梳-点样电泳

答案:带电颗粒(离子、胶粒或分子)在外加电场作用下,向带相反电荷的电极做定向移动的现象。脱氧核糖核蛋白(DNP)存在于细胞核,微溶于高盐溶液(1molVL),溶于低盐溶液(0.14molV/L)。()

答案:错在细胞中,DNA和RNA都是以与蛋白质结合的状态存在的。()

答案:对二苯胺可用来鉴定RNA。

答案:错SDS在DNA的提取过程中去除DNA上结合的蛋白质用苔黑酚法定量RNA,应在()处测吸光度值。

答案:670nm关于动物肝脏DNA的提取步骤,以下说法正确的有()

答案:DNA提取过程应避免过酸、过碱、高温及机械张力损伤。肝脏DNA提取时,以下哪种浓度的盐溶液可以最大程度地溶解DNA?()

答案:1molVL有关从动物肝脏中提取DNA的实验描述,(

)是错误。

答案:0.14mol/L氯化钠可使RNA核蛋白沉淀唾液淀粉酶的最适PH为8.0

答案:错对唾液淀粉酶活性的描述,错误的是()。

答案:Cl—是唾液淀粉酶的抑制剂关于酶的抑制剂的叙述正确的是()

答案:酶的抑制剂中一部分是酶的变性剂以下哪项不是酶的特性()

答案:能加速化学反应但不改变反应平衡点酶的活化和去活化循环中,酶的磷酸化和去磷酸化位点通常在酶的哪一种氨基酸残基上?()

答案:丝氨酸双缩脲反应是肽和蛋白质所特有的反应,所以二肽也有双缩脲反应

答案:错双缩脲反应既可以用于蛋白质含量检测也可以用于氨基酸含量的检测。

答案:错蛋白质分子中含有许多肽键(-CONH-)在碱性溶液中能与Cu2+反应产生紫红色化合物,因此可以采用比色法测定蛋白质含量。

答案:对常用测定蛋白质含量的方法有()。

答案:凯氏定氮法;双缩脲法(Biuret法);Folin-酚试剂法(Lowry法);紫外吸收法;考马斯亮蓝法(Bradford法)某物质的吸光系数与下列哪个因素有关

答案:测定波长下列分子中,可发生双缩脲反应的是

答案:肽和蛋白质双缩脲测定血清中蛋白质含量的实验中,选用比色的波长为()。

答案:540nm酶不能影响它所催化反应的平衡的到达时间。

答案:错丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用实验中用到的石蜡油用于隔绝空气。

答案:对Km是酶的特征性常数之一。

答案:对丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制属于(),能与底物竞争与()结合,形成酶-抑制剂复合物,从而阻碍底物与酶活性中心的结合,使酶的活性受到抑制。其抑制程度与底物和抑制剂的相对比例有关,只要()底物浓度,底物可取代活性中心的抑制剂。

答案:竞争性抑制;酶活性中心;加大/提高竞争性抑制剂的抑制程度与下列哪种因素有关()。

答案:底物浓度;抑制剂浓度;酶与底物亲和力的大小;酶与抑制剂亲和力的大小关于Km值的意义,不正确的是()。

答案:Km值与酶所催化的底物无关;Km值等于反应速度为最大速度一半时的酶的浓度丙二酸抑制琥珀酸脱氢酶是()。

答案:竞争性抑制酶的竞争性抑制的动力学效应是()。

答案:Km值增大,max不变

请结合丙二酸抑制琥珀酸脱氢酶的实验,简述竞争性抑制作用的原理。

答案:(1)有些抑制剂化学结构与酶的底物结构相似,可与底物竞争结合酶的活性中心,使酶的活性降低甚至丧失,这种抑制制作用称为竞争性抑制作用。(2)琥珀酸脱氢酶是机体内参与糖代谢三羧酸循环的一种重要的脱氢酶,其辅基为FAD。它能催化琥珀酸脱氢生成延胡索酸,FAD接受氢生成FADH2。体外实验机体中的琥珀酸脱氢酶在缺氧的情况下,可使琥珀酸脱氢生成延胡索酸,脱下之氢可将蓝色的甲烯蓝还原成无色的甲烯白。这样,便可以显示琥珀酸脱氢酶的作用。(3)琥珀酸脱氢酶活性越高,甲烯蓝脱色所需的时间越短。由于甲烯白易被空气中的氧气氧化成甲烯蓝,所以实验需要在无氧条件下进行。实验过程中加一层液体石蜡以隔绝空气。丙二酸与琥珀酸的化学结构很相似,能和琥珀酸竞争与琥珀酸脱氢酶结合,从而抑制琥珀酸的脱氢作用。其抑制程度与抑制剂和底物二者的浓度有关。若琥珀酸脱氢酶已与丙二酸结合,则不能再催化琥珀酸脱氢。相对增加琥珀酸的浓度,则可减轻丙二酸的抑制作用。这种现象符合竞争性抑制的特点。本实验通过加入不同浓度的琥珀酸和丙二酸来观察丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用。竞争性抑制作用

答案:有些抑制剂与底物的结构相似,能与底物竞争酶的活性中心,从而阻碍酶-底物复合物的形成,这种抑制作用称为竞争性抑制作用。凝胶层析是按照组分的亲和力进行分离的将组分分离纯化的。

答案:错在一定条件下,某种物质的Rf值是常数,因此可以通过比较混合氨基酸样品与已知氨基酸的Rf值,确定混合氨基酸样品中的氨基酸种类。

答案:对Rf值决定于被分离物质在两相间的分配系数以及两相间的体积比。

答案:对氨基酸在滤纸上移动的速率可以用Rf值表示,Rf是指溶剂前缘至原点的距离/色斑中心至原点的距离。

答案:错氨基酸纸层析实验,其中的滤纸是固定相,水分是流动相。

答案:错纸层析法是应用最广泛的一种()层析。该方法以为()支持物,滤纸上吸附着()是经常用的固定相,以()作为流动相。

答案:分配;滤纸;水;有机溶剂因为手的汗液中含有多种()和肽,遇()后起显色反应,该方法可被法医学利用采集犯罪嫌疑人在现场留下来的指纹。

答案:氨基酸;茚三酮影响Rf的因素包括()、()、()和()等因素。

答案:物质的结构和分子极性;层析溶剂;pH值;温度所有的层析系统都由()组成。

答案:固定相;流动相

根据层析原理,可将层析分为()。

答案:吸附层析;分配层析;离子交换层析;亲和层析;凝胶层析关于离子交换层析的描述下列哪一项不正确()。

答案:

阳离子交换剂常可离解出带正电的基团

凝胶层析分离混合物的基本原理是()。

答案:分子筛作用在层析技术中,分配系数是指()。

答案:一种化合物在固相与流动相中的分配达到平衡时的浓度比层析法

答案:层析法也叫色谱法,是利用混合物中各组成部分物理、化学和生物学性质的差异(如吸附力、分子形状及大小、分子亲和力、分配系数等),使各组成部分在两相(一相为固定的,称为固定相;另一相流过固定相,称为流动相)中的分布程度不同,从而使各组成部分以不同的速度移动而达到分离的目的。奥氏吸管上只有一个刻度,放液时必须吹出最后残留在吸量管尖端的液体。

答案:对在溶液的pH值小于蛋白质的等电点时,蛋白质与重金属离子结合成盐而沉出。

答案:错低温可以延缓乙醇的变性作用,而使蛋白由于脱水沉淀出来。

答案:对蛋白质变性一定会出现沉淀。

答案:错蛋白质沉淀说明蛋白质已经变性

答案:错有机溶剂使溶液介电常数变小,增加离子静电引力,导致分子聚集。

答案:对pH大于PI,蛋白质带负电。

答案:对pH=pI时,蛋白质溶解度最大

答案:错水化层和双层电是蛋白质稳定的两个主要因素

答案:对以下()现象与蛋白质变性有关。

答案:汞中毒早期服用鸡蛋清或者牛奶;提取动物DNA时,使用SDS;使用75%酒精进行体表消毒关于吸量管的选用,描述正确的是()。

答案:若取整数量液体且吸取量需要准确,选用相应刻度的吸量管;若加入同种液体但量不同时,选用同与最大的取液量接近的刻度吸管;

若加入等量的同种液体,选用与取液量之和最接近的刻度吸管关于蛋白质变性的叙述正确的是()。

答案:蛋白质变性后易于沉降,但不一定沉降,沉降的蛋白质也不一定变性以下有关刻度吸量管的使用方法描述,不正确的操作是()。

答案:尖端残留液体需要吹出蛋白质变性后,其理化性质及生物学性质发生改变,但下列()除

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