生物化学考研总结

生物化学考研总结

生物化学研究的基本内容

1静态生物化学：蛋白质，核酸，酶

动态生物化学：生物氧化，三大代谢

信息代谢：DNA的复制，RNA的转录，蛋白质的生物合

成

生物化学的发展简史

课本P2-3

二蛋白质化学

蛋白质的概念及生物学意义

1

肽键连接生物大分子意义：结构成分、催化、运输、

储存、运动、免疫、调节、遗传、其他氨基酸

1氨基酸的基本结构和性质

?

NH3+H

?性质

a）两性解离：

H+H+

H2N—CH2—COO-H3N+—CH2—C00-

H3N+—CH2—COOH

OH-0H-

阴性离子兼性离子阳性离子

PH>PIPH=PIPH公式：中性氨基酸：

酸性氨基酸：

碱性氨基酸：

b）光学性质：

20种氨基酸都不吸收可见光，但是、、在近紫外光区有

光吸收，因为它们的R

基团含有。蛋白质由于含有这些氨基酸，一般最大光

吸收在处，因此可利用

测定蛋白质的含量。

c）化学性质：

?黄三酮反应：弱酸性、加热

脯氨酸、羟脯氨酸：黄色

其他氨基酸、有游离a-氨基的肽：蓝紫色

?2,4-二硝基氟苯反应：弱碱性、暗处、室温或40C

aa的a-氨基与DNPB反应：黄色的DNP-AA

?异硫氧酸苯脂反应：弱碱性、40℃

aa的a-氨基与PITC反应：PTC-AA

?a-竣基参与反应：成酯：与醇

成盐：与碱

成酰胺：氨基酸酯+氨——氨基酸酰胺

脱竣:

根据R基团极性对20种蛋白质氨基酸的分类及三字符

缩写非极性aa：AlaPheLeulieVaiMet

TrpPro------------------------蛋白质疏水核心

aa：AspGlu

极性aa碱性aa：LysArgHis蛋白质表面

aa：GlySerThrCysTyrAsn

酶的活性中心：His、Ser

蛋白质的结构和功能

1肽的概念和理化性质

概念：氨基酸肽键连接

蛋白质：肽链较长，通常在50个AA以上.

如胰岛素51AA,目前发现的最大蛋白质是肌巨蛋白,Mr

约3000kDa,相当

于34350AA,但大多数蛋白质通常为300-500AA。

多肽：肽链长度在20-50AA之间.

如胰高血糖素，促肾上腺皮质激素；但是界限也很难划

分。

寡肽：肽链长度在20个AA以下.

如徐缓激肽，具有强的血管扩张作用；脑啡肽，除镇

痛外，尚有调节体温、心血管、呼吸等功能；二肽和三肽

已具有活性，

如天冬酰苯丙氨酸甲酯具甜味；精氨酰-甘氨酰-天冬

氨酸，抗粘着的能力。

一些单个氨基酸也具有重要功能，如甘氨酸，谷氨酸

作为神经递质。

?每种肽有其晶体，熔点很高。

?酸碱性质：游离末端?-NH2、游离末端?-COOH、侧链

上可解离基团。

?肽等电点计算方法：以及在溶液中所带电荷的判断

方法与AA一致，但复杂。

?肽的化学反应：苗三酮反应、Sanger反应、Edman

反应；还可发生双缩胭反应。

双缩胭反应：双缩胭在溶液中可与离子产生的络合物。

多肽或蛋白质中有多个肽键，也能与铜离子发生双缩胭反

应，游离氨基酸无此反应。

蛋白质的初级结构

蛋白质的一级结构指蛋白质多肽连中AA的排列顺序，

包括二硫键的位置。主要由维系。

N端：Sanger法、DNS法、苯异硫氤酸酯法、氨肽酶

法

C端：肿解法、还原法、竣肽酶法

蛋白质的高级结构

二级结构：指多肽链中主链原子的局部空间排布即构

象，不涉及侧链的位置。主要由维系

?-螺旋

A.几乎都是螺旋。

B.每圈个氨基酸残基，高度nm。

C.每个残基绕轴旋转100°,沿轴上升nm。

D.氨基酸残基侧链R基向外。

E.相邻螺圈之间形成链内氢链，氢键的取向几乎与中

心轴平行。

F.肽键上00与它前面残基上的N-H间形成氢键。

R侧链的电荷和大小决定了a-螺旋的稳定性

?-折叠

两个或多个几乎完全伸展的肽链平行排列；

相邻肽链间通过N-H与C=O形成规则的氢键，a-C

位于折叠顶点；

相邻B折叠层之间的距离约为nm；

相邻残基的R基团向着相反的方向；

平行式和反平行式两种

?-转角

肽链出现的180°回折

A.个连续的氨基酸残基组成

B.主链骨架180°折叠

C.第一个氨基酸残基的C=0与氨基酸残基的NT形成

氢键。

D.多数由亲水氨基酸残基组成组合在一起，形成有规

则的、在空间上能够辨认

的二级结构组合体。

基本类型：？?、？??、???

结构域

指多肽链在二级结构或超二级结构的基础上，进一步

卷曲、折叠形成几个相对独立、近似球形的三维实体。

约含100-200个AA残基，组织层次位于超二级结构和

三级结构之间。

三级结构特征三维结构。主要由和维系，也很重要。

氢键

范德华力：分子间及基团间作用力

离子键

二硫键:二硫键不指导多肽链的折叠，但三级结构形成

后，二硫键可稳定构象。

疏水键:在水介质中球状蛋白质的折叠总是倾向于把

疏水残基埋藏在分子的内部。这一现象称

为疏水相互作用。

疏水键，在蛋白质三级结构中起着重要作用，它是使

蛋白质多肽链进行折叠的主要驱动力。

四级结构

多个具有三级结构的，通过非共价键聚集形成的特定

构象。

一般情况下，具有四级结构的蛋白质含有的肽链不会

太多，故称这类蛋白质为寡聚蛋白。

实质：蛋白质的四级结构实际上研究亚基之间的相互

作用、空间排布及亚基接触部位的空间布局。

蛋白质四级结构中，亚基之间的作用力主要包括：各

种非共价键和疏水键。

!注意：不包括二硫键！

蛋白质的结构和功能的关系

推断预测

氨基酸序列

功能

蛋白质的理化性质

1蛋白质的相对分子质量：很大，104T06之间

蛋白质的两性电离和等电点

蛋白质的胶体性质ITOOnm,丁达尔效应，布朗运动，

不透过半透膜

蛋白质的紫外吸收特性：280nm,原因

蛋白质的变性与复性

变性：一级结构不改变，高级结构，理化性质，生物

功能改变

复性：变性不剧烈，除去变形因素后，高级结构，理

化性质，生物功能恢复

蛋白质的分离与纯化

1蛋白质的抽提原理及方法

蛋白质分离与纯化的主要方法：电泳、层析和离心

蛋白质的定量方法

三、核酸化学

核酸的种类和组成单位DNA：脱氧核糖核酸

RNA：核糖核酸

-------------缩合成核甘酸

A/G/C/T/U

核酸的分子结构

1.DNA的分子结构：

DNA的一级结构：

1.定义：指DNA分子中脱氧核甘酸的排列顺序。

2.DNA的碱基组成：

A=T,G=C即A+G=T+C

DNA的碱基组成具有种的特异性，即不同生物物种的

DNA具有自己独特的碱基组成，但没有组织和器官的特异性。

二级结构：

指DNA的两条多聚核昔酸链间通过氢键形成的双螺旋

结构，主要由

结构特点：

A反平行，右手双股螺旋，一条5'-3"另一条3'

f5'。大沟和小沟。

B位于内侧。与在外侧。磷酸与脱氧核糖通过相连，碱

基平面与纵轴，糖环平面与纵轴。

C两条核甘酸链依靠碱基间形成的结合在一起。配对规

律，A-T,G-C,称为碱基互补。A和T之间形成

个氢键，G与C之间形成个氢键。

D螺旋横截面的直径约为nm,每条链相邻两个碱基平

面之间的距离为nm,每圈个核昔酸，螺旋旋转一圈高度为

nm。

B-DNA：右手双螺旋，典型双螺旋DNAo相对湿度为时

的DNA钠盐。接近DNA在细胞中的构象。

A-DNA：右手双螺旋，外形粗短。相对湿度为时DNA纤

维。RNA-RNA、RNA-DNA杂交分子具有。

Z-DNA：左手双螺旋DNA。天然B-DNA的局部区域可以

形成Z-DNAo

三级结构

指在DNA双螺旋二级结构的基础上通过扭曲和折叠所

形成的特定构象，包括不同二级结构单元间相互作用、单链

和二级结构单元间相互作用以及DNA的拓扑特征。

超螺旋是DNA三级结构的一种类型，其拓扑学公式:

L=T+W

L链环数：一条链以右手螺旋绕另一条链缠绕的次数

T扭转数：DNA分子中的Watson-Crick螺旋数

W超螺旋数

2.RNA的分子结构：

tRNA的结构

1.tRNA的一级结构：

分子量25kDa左右，大约由70—90个核甘酸组成，沉

降系数为4S左右。

分子中含有较多的修饰成分。

'-末端都具有CpCpAOH。'端多为pG,也有pC。

2.tRNA的二级结构

tRNA的二级结构大都呈一三叶草II形状，一般具有

四臂四环：包括氨基酸接受臂、反密码臂、二氢尿喀咤臂、

T?C臂和可变环。

氨基酸接受臂：包含有tRNA的3'-末端和5'-末端，'

-末端的最后3个核甘酸残基都是CCA0H,氨基酸可与其成酯,

该区在蛋白质合成中起携带氨基酸的作用。

反密码环：与氨基酸接受区相对，一般环中含有7个

核昔酸残基，其中环中正中的3个核昔酸残基称为反密码子,

与mRNA上的密码子反向配对。

故tRNA的功能是在蛋白质生物合成中和。

3.tRNA的三级结构

在三叶草型二级结构的基础上，突环上未配对的碱基

由于整个分子的扭曲而配成对

目前已知的tRNA的三级结构均为倒L形。

mRNA的结构

mRNA一级结构

真核：单顺反子，'-末端有一帽子II和非编码区、'

-末端有polyA片段和非编码区

原核：多顺反子，5'-末端无一帽子II有非编码区、'

-末端无polyA片段有非编码区

顺反子：mRNA上具有翻译功能的核昔酸顺序。

?极大多数真核细胞mRNA在3'-末端有一段长约20—

250核甘酸的polyAopolyA是在转录后经polyA聚合酶的作

用而添加上去的。

polyA可能的功能：与mRNA从细胞核到细胞质的转移

有关；与mRNA的半寿期有关，新合成的RNA其polyA链较

长，而衰老的mRNA,polyA链缩短。

?“帽子”结构：甲基化的鸟甘酸通过焦磷酸与真核

mRNA5'-末端的核昔酸以5'、'-磷酸二酯键相连。

三种帽子结构：0型：1117G5'ppp5?Np

I型：1117G5'ppp5,NmpNp

H型:1117G5'ppp5'NmpNmpNp

可能功能：抵抗5'核酸外切酶降解mRNA。

为核糖体提供识别位点，使mRNA很快与核糖体结合，

促进蛋白质合成起始复合物的形成。

?原核mRNA无5'帽子和3'polyA,但有5'端先导区。

SD序列：5,端先导区中，有一段富含喋吟的碱基序列，

典型的为5,-AGGAGGU-3',位于起始密码子AUG前约10核

甘酸处，此序列由Shine和Dalgarno发现，称SD序列。

通过SD序列和核糖体16S的rRNA的3'末端富含喀碇

碱基的序列互补。

rRNA的结构

rRNA与核糖体结合蛋白一起构成核糖体。

大肠杆菌中有三类rRNA：5SrRNA、16SrRNA、23SrRNA

真核细胞有四类rRNA：5SrRNA、5.8SrRNA、18SrRNA>

28SrRNA

rRNA功能：

组成核糖体

23SrRNA具有催化肽键形成的肽基转移酶活性

参与tRNA与mRNA的结合

核酸的理化性质

1.核酸的一般性质

生物化学序言Nothingisdifficulttotheman

whowilltry.

世上无难事，只要肯登攀。

Wherethereislife,thereishope.

生命不息，希望常在。

Anidleyouth,aneedyage.

少壮不努力，老大徒伤悲。

Wemustnotliedown,andcry,“Godhelpus.”

求神不如求己。Aplantmayproducenewflowers;

manisyoungbutonce.

花有重开日，人无再少年。Godhelpsthosewhohelp

themselves.

自助者，天助之。Whatmaybedoneatanytimewill

bedoneatnotime.

明日待明日，明日不再来。Allworkandnoplay

makesJackadullboy.

只工作，不玩耍，聪明孩子也变傻。Diligenceisthe

motherofsuccess.

勤奋是成功之母。

目录索引

2-1生物大分子的结构和功

能？?????????????????①蛋白质的化学结构及性

质；；；；；；；1997X145.2-1；1998A19.2-1；1998X143.2-1；

1999A19.2-1；2000A19.2-1；2000A20.2-1；2001A19.2-1；

001A20.2-1；2002A19.2-1；2004A19.2-1；2005A23.2-1；

2005B113.2-1；2006A23.2-1；2007A2.2-1；007A163.2-1；

2008A25.2-2；2003A19.2-2

②核酸的化学结构及性质

；；；；；；；；；；；；；007A2.2~1；2008A26.2~3；

2003A20.2-2；2004A20.2-2

③酶的概念和作用

1994A10.2-1；1995A7.2-1；1996C121.2-1；

1997A27.2-1；1997X144.2-1；1998A21.2-1；1998A22.2-1；

1999A23.2-1；1999A24.2-1；2000A22.2-1；2000A23.2-1；

2001A22.2-1；2001A23.2-1；2002A21.2-1；002B97.2-1；

2003A21.2-1；2004A27.2-1；2005A25.2-1；2006A25.2-1；

2007X13.2-1；2008A27.2-1；2008A.-4；1996X144.2-2；

1997X146.2-2；2004A21.2-2

2-物质代谢及其调节？???????????????？？?？1①糖代

谢

2002A22.2-1；1994A.2-2；1994A7.2-2；1994A8.2-2；

1995A9,2-2；1995A10.2-2；1996A26.2-2；199A.-；

199A.-；199A1.-；199C12.-；1997A21,-2；

1997A2.2-2；1998A2.-；1998B9.-；1998X14.-；

1999A2.-2；1999A2.-2；1999C12.-；

2000A24.2-2；2000X14.2-2；2001A24.2-2；

2001X144.2-2；2002X143.2-2；2002X144.2-2；2003A22.2-2；

004A22.2-2；2004A23.2-2；2005A26.2-2；2005A28.2-2；

2006A2.2-2；2007A2.2-2；2007A3.2-2；2007X13.2-2；

2008A28.2-；2008A29.2-2

②脂肪代谢

2002A23.2-1；1994B93.2-2；1994X139.2-2；

1995A3.2-2；；；；A24.2-2；1997A22.2-2；1997A23.2-2；

1997A26.2-2；1998A24.2-2；1999A27.2-2；

1999B97.2-2；；；；；；；；001A26.2-2；2001X145.2-2；

2002A32.2-2；2003A23.2-2；2004A24.2-2；2005A29.2-2；

2005A30.2-2；；；；；；；；；；

③生物氧化

，♦・，・，・，・，・，・，・，・，•，・，・，・，・，・，，•

④氨基酸代谢

；；；；；；；1997B99.2-2；1997C121.2-2；1998A25.2-2；

1998X145.2-2；2000A27.2-2；2001A28.2-2；

2001C125.2-2；；；；；；；007A30.2-2；2007A31.2-2；

2007B10.2-2；2008A3.-4；2008X158.2-2；2004A26.2-4

⑤核甘酸的代谢

1997A30.2-2；1998A27.2-2；1998X144.2-2；

1999A28.2-2；2000A28.2-2；2000B97.2-2；

2000X145.2-2；

2007A3.2-2；2008A4.-2；1996A29.2-3

⑥物质代谢的联系

2-基因信息的传递？????????????????？？??5①DNA

的复制和损伤修复

；；；；；；；；2000A29.2-3；2001A29.2-3；2001C123.2-3；

2002A2.2-；2002C125.2-3；2003X134.2-3；2004X134.

;;;;;;②RNA的转录和逆转录

；；；；；2001A30.2-3；2001A31.2-3；；；；；；；；.-3；

2008A6.-3；2008B129.2-3

③蛋白质的生物合成，遗传密码

；；；；；；；；2001B97.2-3；2002A26.2-3；；；.2_3；；；

，♦・，

④基因表达调控和基因重组的概念

;;;;2001X146.2-3；；；；；；；；；；；；；；；；

007A168.-3；2008A8.13-4；2008B127.2-；2008B131.2-3；

1994X140.2-4

2-生化专题99981

①细胞信息传导

1997A25.2-2；2004A30.2-2；2005A36.2-2；

1999X146.2-3；2002A31.2-3；1997A32.2-4；

2003A32.2~4；；；；；

②血浆蛋白

③红细胞代谢，血红素的形成

1994B95.2-4；1998A31.2-2；1999A32.2-2；

1999X143.2-2；2006X134.2-2；2000A32.2-4

④肝脏在物质代谢中的作用和生物转化

・，・，

⑤胆汁酸合成，胆色素的代谢

⑥维生素代谢

9*

⑦癌基因和抑癌基因

2007A3.2-4；2007B111.-4；2008X161.2-3

⑧基因的分子生物学和基因组学007A171.2-4；

2008X162.2-4

2-1生物大分子的结构和功能

①蛋白质的化学结构及性质

1994A1.2-1维系蛋白质分子中a螺旋和B片层的

化学键是

A.肽键

B.离子键

C.二硫键

D.氢键

E.疏水键

1994A1.2-1D

参阅

1994A3.2-1下列关于免疫球蛋白变性的叙述，哪项是

不正确的？

A.原有的抗体活性降低或丧失

B.溶解度增加C.易被蛋白酶

水解D.蛋白质的空间构象破

坏E.蛋白质的一级结构无改

变

1994A3.2-1B

参阅。在某些理化因素作用下，蛋白质的空间构象被

破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失称

蛋白质的变性。蛋白质的变性主要是二硫键和共价键的破

坏，不涉及一级结构的改变。免疫球蛋白质变性后，其溶

解度降低、原有的抗体活性降低或丧失，易被蛋白酶水解。

1995A1.2-1不出现于蛋白质中的氨基酸是：

A.半胱氨酸

B.胱氨酸

C.瓜氨酸

D.精氨酸

E.赖氨酸

1995A1.2-1C

解析：

1总结：不出现在蛋白质中的氨基酸是瓜氨酸记

忆：不合群则就是寡精析：其余

1995X139.2-1酶变性时的表现为

A.溶解度降低B.易受蛋白酶水

解

C.酶活性丧失

D.紫外线吸收增强

1995X139.2-1ABCD

参阅。

1995X142.2-蛋白质二级结构中存在的构象为

A.a螺旋

B.B螺旋

C.a转角

D.B转角

1995X142.2-AD解析：蛋白质二级结构中存在

的有规律构象包括a螺旋，B转角，B折叠，无规

则卷曲。

1997A19.2-1含有两个竣基的氨基酸是

A.谷氨酸

B.丝氨酸

C.酪氨酸

D.赖氨酸

E.苏氨酸

1997A19.2-1A含有两个竣基的氨基酸是谷氨酸、天

冬氨酸。含有两个氨基的

氨基酸是赖氨酸。

1997A28.2-1Hb02解离曲线是S形的原因是

A.Hb含有Fe2+

B.Hb含四条肽链

C.Hb存在于红细胞内

D.Hb属于变构蛋白

E.由于存在有2,3DPG

1997A28.2-1D

血红蛋白是由个亚基组成的四级结构，1分子Hb可

结合分子氧。Hb能与氧可逆性结合形成氧合血红蛋白，

HbO占总Hb的百分数称氧饱和度。以氧饱和度为纵坐标，

以氧分压为横坐标作图即为氧解离曲线，它反映血液P0与

Hb氧饱和度之间的关系。氧解离曲线呈S型的原因是因为

Hb属于变构蛋白。S型曲线说明Hb的个亚基与0结合

时的平衡常数并不相同，而是有个不同的平衡常数。Hb第

1个亚基与0结合以后，其结构发生变化，导致亚基间盐

键断裂，彼此间的束缚力减小，使Hb分子构象逐渐由紧凑

型转变为松散状态，从而促进第二、第三个亚基与0的结

合，当第个亚基与0结合后，又大大促进第个亚基与0

的结合，这种效应为正协同效应。

2001浙江大学生物化学试题

一是非题1/30

1酶反应的专一性取决于其辅助因子的结构

肽酰转移酶在蛋白质合成中催化肽键的生成和酯键的

水解

E.coli连接酶摧化两条游离单链DNA分子形成磷酸二

酯键

通过柠檬酸途径将乙酰辅酶A转移至胞液中，同时可使

NADH上的氢传递给NADP+生成NADPH

亮氨酸的疏水性比缴氨酸强

必需氨基酸是指合成蛋白质必不可少的一些氨基酸

脯氨酸是a螺旋破坏者

维系蛋白质三级结构最重要的作用力是氢键

在DNA变性过程中总是G-C对丰富区先解链

10真核细胞中DNA只存在于细胞核中

11DNA双螺旋的两条链方向一定是相反的

1酶影响其催化反应的平衡

1酶促反应的米氏常数与催化的底物无关

1维生素E是一种天然的抗氧化剂

1维生素Bl的辅酶形式是TPP

1ATP是体内能量的储存形式

1糖酵解过程无需氧气的参与

1胆固醇是生物膜的主要成分,可调节生物膜的流动性

1蛋白质的生理价值主要取决于必需氨基酸的种类，数

量和比例

20磷酸毗哆醛只作为转氨酶的辅酶起作用

21DNA复制时，后滞链需多个引物

2绝缘子和增强子一样都属于顺式作用元件

2PCR是包括变性,复性和延伸三个步骤的循环反应

2Sanger曾两获诺贝尔奖

2核糖体上有三个与tRNA有关的位点:A位点,P位点,E

位点

2生长激素释放抑制因子是一个14肽

2脂肪酸合成酶催化的反应是脂肪酸氧化反应的逆

反应

2镰刀型贫血症患者血红蛋白与正常人的血红蛋白在

氨基酸组成上只有2个残基有差别

2地球上所有生物中存在的蛋白质和核酸的种类总数

都超过1亿种0中国科学家在今年完成了人类基因组1%的

测序任务

二写出下列物质的分子结构式

1Thr

D-核糖

A

GSH

尼克酰胺

丙酮酸

三名词解释4/24

1反密码子操纵基因多肽核酸

折叠酶共价调节HumenGenomeProject

四综合题10/40

1试表述Glu经脱氨基,有氧氧化等途径彻底分解成NH,

C02,和H20时的代谢路线，要求用箭头表示所经过的主要

中间产物.计算1摩尔Glu共可产生多少摩尔的NH3,C02,ATP?

以血红蛋白为例说明蛋白质四级结构的含义，比较血

红蛋白与肌红蛋白结构和功能的异同

请对中心法则加以阐述

凝胶过滤是分离蛋白质混合物最有效的方法之一，请

说明其工作原理并简述用该法分离蛋白质的实验操作步骤

2002年浙江大学生物化学

一是非题1/20

1所谓肽单位就是指组成蛋白质的氨基酸残基

2在竞争性抑制剂存在的情况下，即使加入足够量的底

物,酶仍不能达到其催化的最大反应速度

一级结构决定空间结构，所以蛋白质合成中新生肽链

的折叠无须其他蛋白质的帮助.

Sanger反应用以鉴定多肽链竣基末端氨基酸,而Edman

反应则用以鉴定多肽链氨基末端氨基酸.

与胆固醇的化学结构最相近的维生素是维生素B12.

在某些生物中,RNA也可以是遗传信息的基本携带者

生长激素释放抑制因子是一个14肽

维生素B1的辅酶形式是TPP

地球上所有生物中存在的蛋白质和核酸的种类总数都

超过1亿种

10肾上腺素和胰高血糖素都通过cAMP很快地对机体

组织发挥作用

11呼吸链电子载体是按照其标准势能逐步下降而氧

化还原电势逐步增加的方向排列的

1C0对氧化磷酸化的影响主要是抑制ATP的形成过程，

但不抑制电子传递过程1花生四烯酸广泛存在与植物中，

它是哺乳动物的必需脂肪酸

1即使在饥饿状态下,肝脏也不利用酮体作为燃料分子,

而大脑组织在血糖供应不足时会利用酮体作为燃料分子供

能

1不同生物对氨基氮的排泄方式不同，如鱼类以氨的形

式直接将氨基氮排出体外；鸟类以尿酸形式，植物和动物以

尿素形式将氨基氮排出体外

1紫外辐射引起的DNA损伤可通过光复活作用修复.光

复活酶虽然在生物界分布很广，从低等单细胞生物直到鸟类

都有，但高等哺乳类中却没有

1逆转录酶存在与所有RNA病毒中，在RNA病毒复制中

起作用

1遗传密码字典在生物界并非完全通用,像原生动物纤

毛虫就有例外

1糖基化是真核生物蛋白质修饰的一种重要方式，内质

网和高尔基体两种亚细胞器都能对蛋白质进行糖基化修饰

20真核生物中同一转录单位可以通过不同的拼接而

产生不同的蛋白质合成模板mRNA

二用化学结构式完成下列酶促反应4/20

1异柠檬酸裂解酶丙酮酸竣化酶磷酸戊糖异构酶

烯脂酰辅酶A水化酶丙氨酰tRNA合成酶

三综合题10/60

1什么是蛋白质的二级结构？稳定二级结构的主要作

用力是什么？多肽链中存在的脯氨酸对a螺旋的形成有何影

响，为什么？哪种蛋白质完全由a螺旋构成？电泳是分离生

物大分子的主要方法之一,简述其原理;SDS聚丙烯酰胺凝胶

电泳可以测定蛋白质的分子量，其原理是什么？分子量不同

的蛋白质在SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳中的迁移率与其分子量

有什么关系？

何谓酶促反应动力学?底物浓度,温度和PH值对酶促反

应速度各有什么影响？试分析之.如果希望反应初速度达到

其最大速度的90%,底物浓度应为多大？何谓核酸变性？引

起核酸变性的因素有哪些?何谓DNA的熔解温度?其大小与哪

些因素有关？

5从结构和功能两大方面比较E.coliDNA聚合酶IH

和RNA聚合酶

Jacob和Monod在上个世纪60年代初提出乳糖操

纵子模型，开创了基因表达调节研究的新领域，具有划时代

意义.请你试述乳糖操纵子理论.

2003年浙江大学生物化学

一是非题1/20

1氧化磷酸化作用是ATP的生成基于与相偶联的磷酸

化作用.

酶的化学本质是蛋白质.

多肽链结构中,一个氨基酸残基就是一个肽单位.

FMN和FAD的组成中有核黄素.

在细菌的复制中起主要作用的是DNA聚合酶I

DNA变性后其粘度增大

7乙醛酸循环在所有的高等植物中都存在.

EMP途径本身只产生还原剂,而不产生高能中间产物.

9酶促反应的能量效应是降低反应的活化能.

10与胆固醇的化学结构最相近的维生素是维生素B12.

11CoQ只能作为电子传递的中间载体.

1DNA双螺旋结构的稳定性主要来自碱基对之间的氢键

1组成蛋白质的所有氨基酸中，由于含有的碳原子

属于不对称碳原子，因此都具有旋光性.

ImRNA的3'端polyA结构是由DNA的非编码区转录的.

1糖酵解的限速酶为丙酮酸激酶.

1乙酰辅酶A是进入TCA循环还是生成酮体,主要由草

酰乙酸浓度调控.lE.coliRNA聚合酶的。亚基与转录的

终止识别有关.

1氧化还原电对中，电子从电势较低的电对流向电势较

高的电对,这是自由能降低的现象.

1葡萄糖和果糖都具有还原性.

20如果加入足够量的底物，即使有竞争性抑制剂存在,

酶催化的最大反应速度Vmax是可以达到的

二写出下列物质的结构式2/10

1SerU草酰乙酸ATPD-glucose

三写出下列酶催化的生化反应式3/301磷酸果糖激

酶磷酸甘油变位酶丙酮酸脱氢酶系顺乌头酸酶

异柠檬酸裂解酶脂酰辅酶A脱氢酶谷丙转氨酶鸟氨

酸转氨甲酰酶

DNA合成酶10氨酰tRNA合成酶

四综合题15/90

1简述SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳的基本原理，你使用该

技术分离和检测过何种物质?主要操作步骤有哪些？

质粒是基因工程中最常用的载体,为获得某质粒DNA,

请你设计一个简单的实验过程.

谈谈你所了解的生物化学近年来的新进展.

DNA双螺旋模型是哪年由谁提出的？简述其基本内容.

为什么说该模型的提出是分子生物学发展史上的里程碑，具

有划时代的贡献？

何谓变性,那些因素可以引起蛋白质的变性?何谓别构?

举一例说明.试述三较酸循环是如何沟通糖类,脂类和蛋

白质三大有机物的代谢的？

2004年浙江大学生物化学

1、名词解释

1）埃德曼降解

抗体

诱导契合学说

热力学第二定律

补救途径

荷尔蒙

竞争性抑制

细胞膜

DNA聚合酶

基因表达

2、回答

在这里先奉劝各位，如果你真想把赌注压在考研

上，那么，你必须抛开一切干扰，否则难如你愿！

言归正传，继续讨论我的心得?？

第二遍正式复习已经到了9月中旬了，已没有我过多

的时间去细看了。我开始以做课后练习为主的复习方式。那

时我已向院里申请校外租房了，我从图书馆借了好几本生化

习题集和参考书，主要有中科院几个版本的习题集、各院校

联合出版的一本习题集以及各版本的生化书、分子生物学

书，习题集主要是帮助我确定答案，参考书是帮助我深入了

解。习题集不是每个题目都做，有些只是粗略看一下；参考

书不是每本每章都看，只在遇到自己迷糊的地方才翻来看

看。另外，在租的房子里牵了根网线，不时从网上找找资料。

也就是那时结识了共享天下?？

第二遍复习的日子是我最艰苦的一段日子，每天几乎

只睡4—5个小时，上午5点半左右起床，上午主要是练习

英语，中午没有午休，看普通生物学，下午3点开始复习生

化，一直到凌晨，有时候是凌晨3点。曾经创下过连续奋战

两天两夜的记录，因为要保证在规定的时间内完成计戈卜

每周3-5章。也就是在两个半月内以做课后习题的形式仔

细的复习一遍。

在那段日子，为了保持高度兴奋，我花了不少银子购

咖啡，也就在那段日子，我开始了熏烟?？

当我把第二遍复习搞定，一本5万余字的课后练习详

细解答也腾空出世！当时特有成就感！同时发现自己已经胡

子拉渣的老了许多一样，满屋子的复习资料??我看了看电脑

桌面的倒记时，哈，已经只剩下不到20天了！有天在网上

碰到几个一起考研的同学，聊聊才发现他们的专业课第3遍

都已经搞完了〜！

不过我并不着急，谋事在人，成事在天！

我没有用这最后的十几天去“放松心情、调整心态”，

而是继续，一如继往开始我的第三遍复习——迅速浏览回

顾。一是看我做的课后练习，二是在书上挑重点看，并做些

笔记，我个人认为重点有：氨基酸与蛋白质、柠檬酸循环及

酶学。常见氨基酸的结构及特点必须掌握，蛋白质

考研备考：生物化学知识点总结

21世纪被称为生物世纪，可见生物学技术对人类的影

响是巨大的。生物学技术渗透于社会生活的众多领域，食品

生产中的转基因大豆、啤酒用于制衣的优质棉料和动物皮

革，医学上疫苗、药品的生产和开发以及试管婴儿技术的应

用，逐渐流行推广起来的生物能源如沼气、乙醇等，都包含

生物学技术的应用。生物学的最新研究成果都会引起世人的

注意，如此新兴和前景广阔的专业自然吸引了广大同学的考

研兴趣。为此，针对生物学专业课基础阶段的复习，专业课

考研辅导专家们对生物化学各章节知识点做了如下总结：

第一章糖类化学

学习指导：糖的概念、分类以及单糖、二糖和多糖的

化学结构和性质。重点掌握典型单糖的结构与构型：链状结

构、环状结构、椅适合船式构象;D-型及L-型；a-及型;

单糖的物理和化学性质。以及二糖和多糖的结构和性质，包

括淀粉、糖原、细菌多糖、复合糖等，以及多糖的提取、纯

化和鉴定。

第二章脂类化学

学习指导：一、重要概念水解和皂化、氢化和卤化、

氧化和酸败、乙酰化、磷脂酰胆碱二、单脂和复脂的组分、

结构和性质。磷脂，糖脂和固醇彼此间的异同。

第三章蛋白质化学

学习指导：蛋白质的化学组成，20种氨基酸的简写符

号、氨基酸的理化性质及化学反应、蛋白质分子的结构、蛋

白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法、了解氨基

酸、肽的分类、掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质、

掌握蛋白质一级结构的测定方法、理解氨基酸的通式与结

构、理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的

概念及亚基、掌握肽键的特点、掌握蛋白质的变性作用、掌

握蛋白质结构与功能的关系

第四章核酸化学

学习指导：核酸的基本化学组成及分类、核甘酸的结

构、DNA和RNA一级结构的概念和二级结构特点;DNA的三级

结构、RNA的分类及各类RNA的生物学功能、核酸的主要理

化特性、核酸的研究方法;全面了解核酸的组成、结构、结

构单位以及掌握核酸的性质;全面了解核昔酸组成、结构、

结构单位以及掌握核甘酸的性质;掌握DNA的二级结构模型

和核酸杂交技术。

第五章激素化学

学习指导：激素的分类;激素的化学本质;激素的合成

与分泌;常见激素的结构和功能;激素作用机理。了解激素的

类型、特点；理解激素的化学本质和作用机制；理解第二信使

学说。

第六章维生素化学

学习指导：维生素的分类及性质;各种维生素的活性形

式、生理功能。了解水溶性维生素的结构特点、生理功能和

缺乏病；了解脂溶性维生素的结构特点和功能。

第七章酶化学

学习指导：酶的作用特点；酶的作用机理;影响酶促反

应的因素；酶的提纯与活力鉴定的基本方法；熟悉酶的国际

分类和命名；了解抗体酶、核酶和固定化酶的基本概念和应

用。了解酶的概念;掌握酶活性调节的因素、酶的作用机制;

了解酶的分离提纯基本方

法；了解特殊酶，如溶菌酶、丝氨酸蛋白酶催化反

应机制;掌握酶活力概念、米氏方程以及酶活力的测定方法

第八章生物膜与细胞器

学习指导：生物膜的化学组成和结构，“流体镶嵌模

型”的要点；原核细胞和真核细胞的显微结构差异和生物膜

概念;细胞膜和细胞器的组分、结构和功能;膜脂和膜蛋白的

特征和定位。

第九章糖代谢

学习指导：糖的代谢途径，包括物质代谢、能量代谢

和有关的酶;糖的无氧分解、有氧氧化的概念、部位和过程;

糖异生作用的概念、场所、原料及主要途径;糖原合成作用

的概念、反应步骤及限速酶;糖酵解、丙酮酸的氧化脱竣和

三竣酸循环的反应过程及催化反应的关键酶及其限速酶调

控位点；掌握磷酸戊糖途径及其限速酶调控位点;光合作用

的概况;光呼吸和C4途径;理解光反应过程和暗反应过程;了

解单糖、蔗糖和淀粉的形成过程。

第十章脂代谢

学习指导：脂肪代谢的概念、限速酶;甘油代谢;脂肪

酸的氧化过程及其能量的计算；酮体的生成和利用；胆固醇

合成的部位、原料及胆固醇的转化及排泄;血脂及血浆脂蛋

白；理解脂肪酸的生物合成途径；了解磷脂和胆固醇的代谢;

掌握脂肪酸氧化过程及能量生成的计算第十一章蛋

白质代谢

学习指导：蛋白质和氨基酸的一般代谢途径;个别氨基

酸的代谢途径;蛋白质的生物合成和分解;蛋白质代谢的调

节及蛋白质代谢与糖、脂代谢间的相互关系。

第十二章核酸代谢

学习指导：喋吟、喀咤核昔酸的分解代谢与合成代谢

的途径;外源核酸的消化和吸收;碱基的分解;核甘酸的生物

合成；常见辅酶核甘酸的结构和作用；DNA复制的一般规

律;DNA复制的基本过程;真核生物与原核生物DNA复制的比

较;转录的基本概念;参与转录的酶及有关因；原核生物的转

录过程;RNA转录后加工的意义;mRNA、tRNA、rRNA的转录后

加工过程;逆转录的过程;逆转录病毒的生活周期;RNA的复

制：单链RNA病毒的RNA复制,双链RNA病毒的RNA复制;RNA

传递加工遗传信息；核酸代谢调节。

第十三章生物氧化

学习指导：新陈代谢的概念、类型及其特点;ATP与高

能磷酸化合物;ATP的生物学功能；电子传递过程与ATP的生

成;呼吸链的组分、呼吸链中传递体的排列顺序;掌握氧化磷

酸化偶联机制。生物氧化与能量的产生和转移。

凯程教育张老师整理了几个节约时间的准则：一是要

早做决定，趁早备考;二是要有计划，按计划前进;三是要跟

时间赛跑，争分夺秒。总之，考研是一场“时间战”，谁懂

得抓紧时间，利用好时间，谁就是最后的胜利者。

1.制定详细周密的学习计戈I」。

这里所说的计•划，不仅仅包括总的复习计戈IJ,还应该

包括月计戈h周计划，甚至是日计戈h努力做到这一点是十

分困难的，但却是非常必要的。我们要把学习计划精确到每

一天，这样才能利用好每一天的时间。当然，总复习计划是

从备考的第一天就应该指定的；月计划可以在每一轮复习开

始之前，制定未来三个月的学习计划。以此类推，具体到周

计划就是要在每个月的月初安排一月四周的学习进程。那

么，具体到每一天，可以在每周的星期一安排好周一到周五

的学习内容，或者是在每一天晚上做好第二天的学习计划。

并且，要在每一天睡觉之前检查一下是否完成当日的学习任

务，时时刻刻督促自己按时完成计划。