蛋白质（生物化学课件）

蛋白质生物大分子结构与功能1蛋白质基本组成单位—氨基酸2

肽与肽键3

蛋白质分子结构4

蛋白质结构与功能的关系5

蛋白质重要理化性质蛋白质3蛋白质的分子结构蛋白质的一级结构蛋白质的二级结构蛋白质的三级结构蛋白质的四级结构1.3蛋白质的结构4蛋白质的分子结构包括：一级结构(primarystructure)二级结构(secondarystructure)三级结构(tertiarystructure)四级结构(quaternarystructure)高级结构1.3蛋白质的结构1.3蛋白质的结构定义指蛋白质多肽连中氨基酸的排列顺序，包括二硫键的位置。⑴组成蛋白质的多肽链数目；⑵多肽链的氨基酸顺序；⑶多肽链内或链间二硫键的数目和位置。1.3.1蛋白质的一级结构8一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。胰岛素的一级结构30211.3.1蛋白质的一级结构9蛋白质生物大分子结构与功能1蛋白质基本组成单位—氨基酸2

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蛋白质重要理化性质蛋白质3蛋白质的分子结构蛋白质的一级结构蛋白质的二级结构蛋白质的三级结构蛋白质的四级结构1.3蛋白质的结构131.3.2蛋白质的二级结构蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象

。定义：稳定因素：

氢键

14（三）蛋白质的二级结构

蛋白质二级结构的主要形式

-螺旋(

-helix)

-折叠(

-pleatedsheet)

-转角(

-turn)

无规卷曲(randomcoil)

15（1）α-螺旋

螺旋结构。螺旋一周，沿轴上升的距离即螺距为0.54nm,含3.6个氨基酸残基；两个氨基酸之间的距离为0.15nm;每个aa残基沿轴旋转100度.

α-螺旋及结构特点16（1）α-螺旋肽链内形成氢键，氢键的取向几乎与轴平行，每个氨基酸残基的C=O氧与其后第四个氨基酸残基的N-H氢形成氢键。

α-螺旋及结构特点17绝大多数天然蛋白质中的-螺旋几乎都是右手螺旋。肽平面的键长、键角一定，肽键原子反式构型，相邻肽平面构成两面角。

α-螺旋及结构特点终结者：脯氨酸、甘氨酸（1）α-螺旋181920

电子显微镜下的人体头发21蛋白质生物大分子结构与功能1蛋白质基本组成单位—氨基酸2

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蛋白质重要理化性质蛋白质3蛋白质的分子结构蛋白质的一级结构蛋白质的二级结构蛋白质的三级结构蛋白质的四级结构1.3蛋白质的结构25拓展一：超二级结构超二级结构指蛋白质中相邻的二级结构单位（α-螺旋或β-折叠或β-转角）组合在一起，形成有规则的、在空间上能够辨认的二级结构组合体。超二级结构类型

X

26

定义：多肽链在二级结构或超二级结构的基础上，进一步卷曲折叠成为相对独立、近似球形的三维实体称为结构域（structuredomain），是三级结构的局部折叠区。独立的结构单位、独立的功能单位和独立的折叠单位。结构域通常是几个超二级结构单元的组合是构成蛋白质三级结构的基本单元。拓展二：结构域2728两个铁原子蚯蚓血红蛋白中四个α-螺旋组成的结构域

α-螺旋域；免疫球蛋白VLβ-折叠结构域β-折叠域；29蛋白质生物大分子结构与功能1蛋白质基本组成单位—氨基酸2

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蛋白质重要理化性质蛋白质3蛋白质的分子结构蛋白质的一级结构蛋白质的二级结构蛋白质的三级结构蛋白质的四级结构1.3蛋白质的结构33（2）

-折叠①多肽链充分伸展，相邻酰胺平面之间折叠成锯齿状结构，侧链位于锯齿结构的上下方。②两段以上的β-折叠结构平行排列，两链间可顺向平行，也可反向平行。③两链间的肽键之间形成氢键，以稳固β-折叠结构。氢键与螺旋长轴垂直。

34（2）

-折叠β-折叠是由若干肽段或肽链排列起来所形成的扇面状片层构象35NNN平行式36NCN反平行式37蚕丝蛋白38蛋白质生物大分子结构与功能1蛋白质基本组成单位—氨基酸2

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蛋白质重要理化性质蛋白质3蛋白质的分子结构蛋白质的一级结构蛋白质的二级结构蛋白质的三级结构蛋白质的四级结构1.3蛋白质的结构42①肽链内形成180º回折。②含4个氨基酸残基，弯曲处的第一个氨基酸残基的-C=O和第四个残基的–N-H之间形成氢键，形成一个不很稳定的环状结构。③第二个氨基酸残基常为脯氨酸（Pro）。④第三个氨基酸通常为甘氨酸。（3）

-转角（发卡结构）43（4）无规卷曲或自由回转

肽段在空间的不规则排布称为无规则卷曲。在一般球蛋白分子中，往往含有大量的无规则卷曲，它使蛋白质肽链从整体上形成球状构象。细胞色素C的三级结构无规则卷曲44蛋白质生物大分子结构与功能1蛋白质基本组成单位—氨基酸2

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蛋白质重要理化性质蛋白质3蛋白质的分子结构蛋白质的一级结构蛋白质的二级结构蛋白质的三级结构蛋白质的四级结构1.3蛋白质的结构481.3.3蛋白质的三级结构1、

定义

多肽链在二级结构、超二级结构和结构域的基础上，主链构象和侧链构象相互作用，沿三维空间多方向卷曲，进一步盘曲折叠形成特定的球状分子结构。在三级结构中，具有极性侧链基团的AA残基几乎全部在分子的表面,而非极性残基则被埋于分子内部,不与水接确.而形成疏水的核心。49（四）蛋白质的三级结构β-折叠β-转角无规则卷曲

空穴501.3.3蛋白质的三级结构2.维持三级结构的作用力氢键范德华力疏水键（疏水相互作用）离子键（盐键）二硫键疏水键，在蛋白质三级结构中起着重要作用，它是使蛋白质多肽链进行折叠的主要驱动力。511.3.3蛋白质的三级结构52蛋白质生物大分子结构与功能1蛋白质基本组成单位—氨基酸2

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蛋白质重要理化性质蛋白质3蛋白质的分子结构蛋白质的一级结构蛋白质的二级结构蛋白质的三级结构蛋白质的四级结构1.3蛋白质的结构561.3.4蛋白质的四级结构亚基之间的结合力主要是氢键和离子键。蛋白质分子中两条或两条亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。每条具有完整三级结构的多肽链，称为亚基(subunit)。血红蛋白四级结构血红素辅基α-亚基（subunit）β-亚基血红素

（haem）1.3.4蛋白质的四级结构存在意义①减少蛋白质表面积和体比率提高稳定性；②提高遗传学上的经济与效率；③有利于某些酶活性中心组装；④能产生协同效应；⑤减少翻译出错的机会。蛋白质生物大分子结构与功能1蛋白质基本组成单位—氨基酸2

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蛋白质重要理化性质蛋白质1蛋白质基本组成单位—氨基酸元素组成氨基酸结构氨基酸分类氨基酸性质1.1.1蛋白质的元素组成

有些蛋白质还含有少量的P、Fe、Cu、Mn、Zn、Se、I等。

C50~55%H6~7%O19~24%N13~19%S0~4%主要元素组成1.1.1蛋白质的元素组成蛋白质的含氮量平均为16％。通过样品含氮量计算蛋白质含量的公式：蛋白质含量(g%)=含氮量(g%)

×6.251/16%测得1g样品中含氮为10mg，则蛋白质的含量为

。10X6.25=62.5mg1.1.1蛋白质的元素组成蛋白质生物大分子结构与功能1蛋白质基本组成单位—氨基酸2

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蛋白质重要理化性质蛋白质1蛋白质基本组成单位—氨基酸元素组成氨基酸结构氨基酸分类氨基酸性质1.1.2氨基酸的结构存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L--氨基酸（除甘氨酸、脯氨酸）。——蛋白质的基本组成单位H甘氨酸CH3丙氨酸L-氨基酸的通式R1.1.2氨基酸的结构脯氨酸亚氨基1.1.2氨基酸的结构除甘氨酸外,其它所有氨基酸分子中的α-碳原子都为不对称碳原子,所以：A.氨基酸都具有旋光性。B.每一种氨基酸都具有D-型和L-型两种立体异构体。

目前已知的天然蛋白质中氨基酸都为L-型。1.与羧基相邻的α-碳原子上都有一个氨基，因而称为α-氨基酸（脯氨酸除外）α-氨基酸基本结构通式1.1.2氨基酸的结构

基本氨基酸中，除脯氨酸和甘氨酸外其余均属于L-α-氨基酸例外：Pro——

亚氨基酸Gly——

没有手性1.1.2氨基酸的结构蛋白质生物大分子结构与功能1蛋白质基本组成单位—氨基酸2

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蛋白质重要理化性质蛋白质1蛋白质基本组成单位—氨基酸元素组成氨基酸结构氨基酸分类氨基酸性质1.1.4氨基酸的性质4.化学性质氨基酸的化学反应主要指它的α-氨基、α-羧基以及侧链上的基团所参与的一些反应。1.1.4氨基酸的性质与亚硝酸反应

在室温下亚硝酸能与含游离α-氨基的氨基酸起反应，定量地放出氮气，氨基酸被氧化成羟酸(注：含亚氨基的脯氨酸则不能与亚硝酸反应)。用途：氨基酸定量测定；蛋白质水解程度测定。1.1.4氨基酸的性质茚三酮反应：氨基酸可与茚三酮缩合产生蓝紫色化合物，最大吸收峰在570nm。

Pro与茚三酮反应产物则呈现黄色。该反应可作为蛋白质定性、定量分析的基础。氨基酸的分离、分析与鉴定1.纸色谱法（纸层析）2.薄板色谱法3.电泳法4.离子交换法5.氨基酸自动分析仪6.高效液相色谱蛋白质生物大分子结构与功能1蛋白质基本组成单位—氨基酸2

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蛋白质重要理化性质蛋白质1蛋白质基本组成单位—氨基酸元素组成氨基酸结构氨基酸分类氨基酸性质

氨基酸名称符号R基化学结构等电点分类H3CH3CAla(alanine)CHCH3H3CCHCH3CH2H3CCHCH3CH2H3CCH2NCH2CH2CH2SCH2H2CH2CCHNCOOHH缬氨酸亮氨酸苯丙氨酸色氨酸蛋氨酸脯氨酸ValProTrpMetLeuIlePhe异亮氨酸(valine)(leucine)(phenylalanine)(tryptophan)(methionine)(proline)(isoleucine)6.025.975.986.025.485.895.756.30非极性氨基酸（8种）丙氨酸1.1.3

氨基酸的分类1.按照侧链R极性分类1.1.3氨基酸的分类1.1.3氨基酸的分类2.从营养学角度分必需氨基酸和非必需氨基酸

这些体内需要而又不能自身合成，必须由食物供应的氨基酸，称为营养必需氨基酸。

人体必需氨基酸有八种：

MetTrpLysValIleLeuPheThr

“假设来借一两本书”半必需氮基酸：组氨酸、精氨酸1.1.3氨基酸的分类蛋白质生物大分子结构与功能1蛋白质基本组成单位—氨基酸2

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蛋白质重要理化性质蛋白质1蛋白质基本组成单位—氨基酸元素组成氨基酸结构氨基酸分类氨基酸性质1.1.4氨基酸的性质1.物理性质常见氨基酸均为白色结晶,其形状因构型而异（1）溶解性：各种氨基酸在水中的溶解度差别很大，并能溶解于稀酸或稀碱中，但不能溶解于有机溶剂。通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出。

（2）熔点：氨基酸的熔点极高，一般在200℃以上。（3）味感：其味随不同氨基酸有所不同，有的无味、有的为甜、有的味苦，谷氨酸的单钠盐有鲜味，是味精的主要成分。

2.氨基酸的两性解离及等电点氨基酸是两性电解质（ampholyte）αCHCOOHRNH21.1.4氨基酸的性质氨基酸两性解离RCOOHCHNH2RCOOCHNH3+-中性分子形式

两性离子形式1.1.4氨基酸的性质

对某种氨基酸来讲，当溶液在某一特定的pH

时，氨基酸所带净电荷为零（即正电荷数与负电荷数相等），在电场中，既不向正极移动，也不向负极移动。这时，溶液的pH

称为该氨基酸的等电点(isoelectricpoint)，用pI表示。

★

两性解离物质所带静电荷为零时溶液的pH。

氨基酸的等电点RCOOHCHNH3RCOO-CHNH3+RCOO-CHNH2+OH-H+1.1.4氨基酸的性质阳离子阴离子兼性离子OH-H+等电点（pI）pH>pIaa“-”aa向正极移动pH<pIaa“+”aa向负极移动pH=pIaa“0”aa不移动

（1）不同氨基酸，由于R基团结构的不同，有不同的等电点。在一定实验条件下，等电点是氨基酸的特征常数。（2）当氨基酸处于等电点状态时，其溶解度最小，容易发生沉淀。

利用这一特性，可以从各种氨基酸的混合物溶液中，分离制取某种氨基酸。

氨基酸等电点的作用

氨基酸的等电点（1）氨基酸的构型

除甘氨酸以外，其余20种氨基酸的Cα都是不对称碳原子（手性）。3.氨基酸的光学活性与吸收光谱1.1.4氨基酸的性质参与蛋白质组成的氨基酸在可见光区都没有光吸收；在紫外光区只有色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸有吸收光的能力。其最大吸收波长(λ)分别为280nm、275nm、257nm；是利用紫外分光光度计，在280nm波长处，测定蛋白质浓度的基础。（2）吸收光谱1.1.4氨基酸的性质紫外分分光度法：大多数蛋白质含有这三种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。芳香族氨基酸的紫外吸收蛋白质生物大分子结构与功能1蛋白质基本组成单位—氨基酸2

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蛋白质重要理化性质蛋白质4蛋白质结构与功能的关系蛋白质的一级结构与功能的关系蛋白质的空间结构与功能的关系1.4.1蛋白质一级结构与功能的关系1.种属差异性——同功蛋白质的一级结构细胞色素C是真核细胞线粒体内膜上一种含Fe的蛋白质，在生物氧化中起传递电子的作用。通过植物、动物和微生物等数百种生物的细胞色素C一级结构的研究表明：

（1）亲缘关系越近，AA顺序的同源性越大。（2）尽管不同生物间亲缘关系差别很大，但与细胞色素C功能密切相关的AA顺序却有共同之处，即保守顺序不变生物与人不同的AA数目黑猩猩0恒河猴1兔9袋鼠10牛、猪、羊、狗11马12鸡、火鸡13响尾蛇14海龟15金枪鱼21角饺23小蝇25蛾31小麦35粗早链孢霉43酵母44不同生物与人的Cytc的AA差异数目根据细胞色素C的顺序种属差异建立起来的进化树圆圈代表分歧点分子病—指蛋白质分子中由于AA排列顺序与正常蛋白质不同而发生的一种遗传病(基因突变造成的)。镰刀形贫血病：病因：血红蛋白AA顺序的细微变化-链N端氨基酸排列顺序12345678

Hb-A（正常人）Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Glu-Lys…Hb-S（患者）Val-His-Leu-Thr-Pro-Val-Glu-Lys…镰刀形贫血病：病人体内血红蛋白的含量乃至红细胞的量都较正常人少，且红细胞的形状为新月形，即镰刀状。此种细胞壁薄，而且脆性大，极易涨破而发生溶血；再者，发生镰变的细胞粘滞加大，易栓塞血管；由于流速较慢，输氧机能降低，使脏器官供血出现障碍，从而引起头昏、胸闷而导致死亡。2.蛋白质一级结构的变异与分子病镰刀形红细胞正常红细胞1.4.1蛋白质一级结构与功能的关系正常红细胞和镰刀状红细胞的扫描电镜图谱？蛋白质生物大分子结构与功能1蛋白质基本组成单位—氨基酸2

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蛋白质重要理化性质蛋白质4蛋白质结构与功能的关系蛋白质的一级结构与功能的关系蛋白质的空间结构与功能的关系肌红蛋白Mb的结构血红素的结构（一）肌红蛋白的结构与功能○1.4.2蛋白质空间结构与功能的关系肌红蛋白与氧结合

肌红蛋白的氧饱和曲线1008060402002.65.38.010.613.3kPa静脉血动脉血氧饱和度(%)（二）血红蛋白的结构与功能肌红蛋白Hb血红蛋白Mb血红蛋白T态与R态互变

氧牵引亚铁离子接近卟啉平面别构效应效应剂别构中心活性中心1.4.2蛋白质空间结构与功能的关系别构效应:由于小分子（O2）与大分子（血红蛋白Hb）亚基结合，导致蛋白质分子构象改变及功能变化的现象称为变别构效应。肌红蛋白(Mb)和血红蛋白(Hb)的氧解离曲线O肌红蛋白与血红蛋白的氧合曲线有何不同？2.65.38.010.613.3kPa*协同效应(cooperativity)一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。如果是促进作用则称为正协同效应(positivecooperativity)如果是抑制作用则称为负协同效应

(negativecooperativity)

不同空间结构的蛋白质执行不同的功能。蛋白质执行功能时依赖于正确空间构象的形成。1.4.2蛋白质空间结构与功能的关系PrPcα-螺旋PrPscβ-折叠正常疯牛病蛋白质构象改变与疾病：人纹状体脊髓变性病、老年痴呆症、亨停顿舞蹈病、疯牛病等。

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蛋白质重要理化性质蛋白质5蛋白质重要理化性质两性解离性质及等电点蛋白质胶体性质蛋白质的沉淀蛋白质的变性与复性蛋白质的紫外吸收特性蛋白质呈色反应1.5.4蛋白质的变性与复性A、蛋白质的变性定义天然蛋白质因受物理、化学因素的影响，使蛋白质分子的构象发生了异常变化，从而导致生物活性的丧失以及物理、化学性质的异常变化。但一级结构未遭破坏，这种现象称为蛋白质的变性。1.5.4蛋白质的变性与复性B、引起蛋白质变性的主要因素：1.物理因素：加热、高压、紫外线照射、X-射线、超声波、剧烈振荡和搅拌等2.化学因素：强酸、强碱、脲、去污剂（十二烷基硫酸钠（SDS））、重金属盐、三氯醋酸、浓乙醇等。1.5.4蛋白质的变性与复性C、蛋白质的变性后的表现

生物活性丧失；溶解度降低，对于球状蛋白粘度增加；光吸收系数增大；生物化学性质改变。

组分和分子量不变。1.5.4蛋白质的变性与复性

应用举例临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。此外,防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。

1.5.4蛋白质的变性与复性D、蛋白质的复性

定义：如果引起变性的因素比较温和，蛋白质构象仅仅是有些松散时，当除去变性因素后，可根据热力学原理缓慢地重新自发折叠恢复原来的构象，这种现象称作复性。核糖核酸酶变性与复性作用天然状态，有催化活性

非折叠状态，无活性8M尿素

-巯基乙醇变性天然状态–S-S-键恢复而且是正确配对复性去除尿素及-巯基乙醇蛋白质生物大分子结构与功能1蛋白质基本组成单位—氨基酸2

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蛋白质重要理化性质蛋白质5蛋白质重要理化性质两性解离性质及等电点蛋白质胶体性质蛋白质的沉淀蛋白质的变性与复性蛋白质的紫外吸收特性蛋白质呈色反应1.5.2蛋白质的胶体性质胶体分子：直径在1－100nm亲水胶体的稳定因素：

水化层：分子表面的亲水基团双电层：分子表面的可解离基团蛋白质生物大分子结构与功能1蛋白质基本组成单位—氨基酸2

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蛋白质重要理化性质蛋白质5蛋白质重要理化性质两性解离性质及等电点蛋白质胶体性质蛋白质的沉淀蛋白质的变性与复性蛋白质的紫外吸收特性蛋白质呈色反应蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团，在一定的溶液pH条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团。*蛋白质的等电点(isoelectricpoint,pI)1.5.1两性解离性质及等电点

当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点pH>pI蛋白质“-”蛋白质向正极移动pH<pI蛋白质“+”蛋白质向负极移动pH=pI蛋白质“0”蛋白质不移动这种现象称为蛋白质电泳—

带电粒子在电场中移动的现象。1.5.1两性解离性质及等电点1、两性电离：来自侧链（主要）末端α－氨基和α－羧基。2、等电点：多接近5.0，少数为碱性，胃蛋白酶为酸性。

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蛋白质重要理化性质蛋白质5蛋白质重要理化性质两性解离性质及等电点蛋白质胶体性质蛋白质的沉淀蛋白质的变性与复性蛋白质的紫外吸收特性蛋白质呈色反应1.5.3蛋白质的沉淀盐析有机溶剂沉淀重金属盐沉淀生物碱制剂或某些酸类沉淀加热变性沉淀在一定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽链融会相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出。变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。酸酸碱碱碱酸溶液中蛋白质的沉淀蛋白质生物大分子结构与功能1蛋白质基本组成单位—氨基酸2

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蛋白质重要理化性质蛋白质5蛋白质重要理化性质两性解离性质及等电点蛋白质胶体性质蛋白质的沉淀蛋白质的变性与复性蛋白质的紫外吸收特性蛋白质呈色反应1.5.6蛋白质的颜色反应

双缩脲反应酚试剂反应

蛋白质定量、定性

茚三酮反应

测定常用方法

另外还有：蛋白黄色反应、米伦氏反应、乙醛酸反应等。1.5.6蛋白质的颜色反应⒈茚三酮反应(ninhydrinreaction)

蛋白质经水解后产生的氨基酸也可发生茚三酮反应。⒉双缩脲反应(biuretreaction)蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈现紫色或红色，此反应称为双缩脲反应，双缩脲反应可用来检测蛋白质水解程度。蛋白质生物大分子结构与功能1蛋白质基本组成单位—氨基酸2

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蛋白质重要理化性质蛋白质5蛋白质重要理化性质两性解离性质及等电点蛋白质胶体性质蛋白质的沉淀蛋白质的变性与复性蛋白质的紫外吸收特性蛋白质呈色反应1.5.5蛋白质的紫外吸收

蛋白质在远紫外光区（200-230nm）有较大的吸收，在280nm有一特征吸收峰，可利用这一特性对蛋白质进行定性定量鉴定。蛋白质生物大分子结构与功能1蛋白质基本组成单位—氨基酸2

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蛋白质重要理化性质1.5蛋白质的分离与提纯及应用1.前处理