有机化学：第二十章 蛋白质和核酸

蛋白质是含氮的天然高聚物，是生命的物质基础。恩格斯曾经指出：“生命是蛋白体的存在方式”。生命的基本特征是蛋白体的不断自我更新。高级动物，象人，体内含有几百万种蛋白质，但这些蛋白质都是有20中氨基酸构成的。所以在讨论蛋白质以前，先介绍一下氨基酸。第二十章蛋白质和核酸一、氨基酸的结构、分类和命名：§20.1氨基酸多种，但只有20种是生物体内合成蛋白质的原料。1、结构：天然氨基酸都是α－氨基酸，其通式为R－CH－COOH。人们发现的氨基酸有二百NH22、分类：1、脂肪族氨基酸：包括15种；一氨基一羧基的9种：Ser、Thr、Cys、Gly、Ala、Val、

Leu、Ile、Met。一氨基二羧基的4种：Asp、Glu、Asn、Gln。二氨基一羧基的2种：Lys、Arg。2、芳香族氨基酸：包括2种；Tyr、Phe。3、杂环氨基酸：包括2种；His、Try。4、杂环亚氨基酸：只有1种；

Pro。3、命名：天然氨基酸一般都用俗名；也可以用系统命名；每一种氨基酸都有一个国际上通用的符号和中文符号。如：HCH－COOH甘氨酸（2－氨基乙酸）Gly甘NH2二、氨基酸的构型：氨基酸的相对构型与乳酸相联系；乳酸的相对构型与甘油醛相联系：CHOCOOHCOOHL─甘油醛L─乳酸L─丙氨酸NH2CH3CH2OHHOCH3HOHHH与糖的相对构型不同，氨基酸的相对构型由α─碳原子决定。也可以采用R，S命名；天然氨基酸一般为S构型。（三）氨基酸的重要理化性质1、物理性质：

α－氨基酸都是无色结晶。熔点比相应的胺和羧酸高，通常熔融时都分解。等电点的溶解度最小。2、两性解离和等电点：氨基酸的酸－碱性：中，NH2

基有碱性；COOH基有酸性；所以氨基酸既能与酸作用，也能与碱作用。在固态或溶液中形成内盐。NH2R－CH－COOHR－CH－COOHR－CH－COO–NH2NH3+

等电点：氨基酸在溶液中存在下列平衡：R－CH－COOHR－CH－COOHR－CH－COO–R－CH－COO–NH2NH2NH3NH3++H+OH–H+OH–PH=PIPH<PIPH>PI

在氨基酸溶液中，氨基和羧基的离子化程度（或离解程度）相同时的PH值叫该氨基酸的等电点，用PI表示。氨基酸在等电点时的溶解度最小。常据此分离氨基酸。

3、氨基酸的化学性质①与茚三酮反应：大多数氨基酸在碱性溶液中与茚三酮作用时生成兰色或紫红色的有色物质。

②与甲醛的反应：R－CH－COOHR－CH－COO–R－CH－COO–NH2NHCH2OHN(CH2OH)2HCHOHCHO

③与2，4—二硝基(DNFB)氟苯的反应：

④与异硫氰酸苯酯的反应：

⑤与荧光胺反应：

在室温下，氨基酸可与荧光胺反应产生具有荧光的产物，根据荧光强度可用荧光分光光度计测定氨基酸含量。注意在多肽的结构测定中作用，可形成DNP—氨基酸。

⑥与5，5'-双硫基-双（2-硝基苯甲酸）反应：半胱氨酸R侧链上的—SH，可在PH=8.0和室温的条件下与5，5'-双硫基-双（2-硝基苯甲酸）试剂（又称Ellman试剂）反应，产生一种含有—SH的硝基苯甲酸。这种产物在波长412nm处有一个最大吸收峰，可测定光吸收值确定半胱氨酸的含量。一分子氨基酸的氨基与另一分子氨基酸的羧基缩合，失去一分子水后形成的化合物叫二肽。二肽中所含的—CO—NH—叫肽键。蛋白质水解得多肽，有些蛋白质本身就是多肽；一般分子量大的叫蛋白质，分子量较小的叫多肽，两者间没有严格的界限。肽的性质即与组成肽的氨基酸种类和数目有关，也与氨基酸的排列顺序有关。§20.2多肽

多肽的命名：一般以C—端氨基酸为母体。如：色氨酰—精氨酰—甘氨酸。简称为色精甘。也可以写成Trp—Arg—Gly谷胱甘肽、催产素和升压素、促肾上腺皮质激素（ACTH）、脑肽、胆囊收缩素、胰高血糖素等多肽的简介见P14。§20.3蛋白质一、蛋白质的分类所有的蛋白质都含有C、H、O、N四种元素，有的还含有S、P、Fe、Cu、Mn、Zn、I等。各种蛋白质的氮含量相当恒定，其一般为16%。1、根据蛋白质的形状为：纤维蛋白和球蛋白。2、根据化学组成的不同分为：单纯蛋白和结合蛋白。结合蛋白是由单纯蛋白和非蛋白部分结合而成的；非蛋白部分也称为辅基。结合蛋白又可分为脂蛋白、糖蛋白、磷蛋白、色蛋白、核蛋白、金属蛋白、血红素蛋白等。3、根据生理功能分为：活性蛋白质和非活性蛋白质。二、蛋白质的结构蛋白质中氨基酸的排列构成肽链，肽链的结合方式叫蛋白质的结构；蛋白质的结构分为一级、二级、超二级、结构域、三级和四级。（一）蛋白质的一级结构：又叫初级结构，是指构成蛋白质的多肽链中氨基酸的排列顺序。研究一级结构包括分析组成多肽链的氨基酸种类、含量及其排列顺序。

（二）蛋白质的空间结构：1、蛋白质的二级结构：在同一多肽链中，两个半光氨酸单位之间可以形成—S—S—键而使多肽链一部分成环状，而且同一多肽链中，羰基和亚氨基之间也可以形成氢键等，从而使多肽链具有一定的构象，这叫蛋白质的二级结构。根据实验证明，多肽链的二级结构主要是α—螺旋结构，其次是β—折叠结构。总是第一个N和第四个C=O间形成氢键，所以呈α—螺旋。α—螺旋结构：多肽链的构象为螺旋形，螺旋又分左旋形和右旋形，天然蛋白质的α—螺旋多半是右旋螺旋。—N—CO—CH—NH—C—HRO3左手螺旋与右手螺旋α螺旋主要的结构特点右手型α螺旋结构模型β—折叠结构：多肽链几乎是完全伸直的，即呈锯齿状的，邻近两肽段以相同或相反方向平行排列成片状。由邻近两肽段之一的C=O与另一肽段的NH之间形成氢键。

2、超二级结构和结构域超二级结构是蛋白质二级结构至三级结构层次的一种过渡态构象层次。是指若干相邻的二级结构中构象单元彼此相互作用，形成有规则的，在空间上能辨认的二级结构组合体。结构域是球状蛋白质的折叠单位。具有部分生物功能。

3、蛋白质的三级结构：蛋白质的三级结构是指蛋白质分子中多肽链在二级结构的基础上再折叠盘绕成复杂的空间结构。在三级结构中除了有α—螺旋形和β—折叠形外，还有走向不定的肽段。

4、蛋白质的四级结构许多球状蛋白质是由两条或多条肽链构成。这些肽链之间并无共价键连接，每条肽链都有各自的一、二、三级结构。这些肽链称为蛋白质的亚基。各个亚基在蛋白质中的空间排列方式就是蛋白质的四级结构。三、蛋白质的性质（一）蛋白质的两性电离及等电点组成蛋白质的肽链仍有游离的氨基和羧基，所以向氨基酸一样有两性，不同的蛋白质也有不同的等电点。蛋白质的两性使其能成为人和动物体中的重要缓冲剂。人体的正常PH值就是靠血液中的血浆蛋白和血红蛋白来调节的。在等电点时，蛋白质的溶解度最小，此性质可用于蛋白质的分离。（二）蛋白质的变性天然蛋白质受物理或化学因素的影响，分子内原有的高度规则的空间排列发生变化，致使其原有性质发生部分或全部丧失的作用叫变性作用。变性作用改变了蛋白质的三级或二级结构，一级结构没有改变。只破坏三级或四级结构的变性是可逆变性；若二级结构已被破坏，则变性是不可逆的了。（三）蛋白质的胶体性质蛋白质是大分子化合物，分子颗粒的直径在胶体幅度之内（0.01~1nm)呈胶体性质。（四）蛋白质的沉淀反应①加高浓度的盐：中性盐（如硫酸铵）能使蛋白质发生可逆沉淀。②加有机溶剂：乙醇、丙酮等能使蛋白质沉淀。③加重金属盐：重金属盐（如醋酸铅）能使蛋白质发生不可逆沉淀。④加某些酸（生物碱试剂）：生物碱试剂能使蛋白质发生沉淀。（五）蛋白质的颜色反应1、缩二脲反应：蛋白质与强碱和稀硫酸铜溶液发生反应，呈紫色，称为缩二脲反应。2、米伦氏反应：蛋白质遇米勒试剂（将汞溶解于硝酸中）时变为红色。§20.4酶酶（enzyme）是由活细胞产生的生物催化剂，这种催化剂具有极高的催化效率和高度的底物选择性（专一性、特异性），其化学本质是蛋白质。酶按照其分子结构可分为单体酶、寡聚酶和多酶体系（多酶复合体和多功能酶）三大类。酶分子可根据其化学组成的不同，分为单纯酶和结合酶（全酶）两类。一、酶催化反应的特性：酶的专一性：酶对底物的严格的选择性称为酶的专一性。酶在活细胞中产生，但有些酶被分泌到细胞外发挥作用，这类酶称为胞外酶；在细胞内起催化作用的酶称为胞内酶。二、酶的分类：根据1961年国际酶学委员会（IEC）的分类法，将酶分为六大类：①氧化还原酶：催化氧化还原反应；②转移酶：催化一个基团从某种化合物至另一种化合物；③水解酶：催化化合物的水解反应；④裂合酶：催化从双键上去掉一个基团或加上一个基团至双键上；⑤异构酶：催化分子内基团重排（异构化）；⑥合成酶：催化两分子化合物的缔合反应

每一大类又可分为几个亚类，每个亚类还可分为几个亚亚类，这样可得酶表。如EC1.1.1.27为乳酸脱氢酶NAD+。三、酶的命名：

主要有习惯命名法与系统命名法两种，但常用者为习惯命名法。习惯命名法通常依据酶所作用的底物及其反应类型来命名。如催化乳酸脱氢变为丙酮酸的酶称为乳酸脱氢酶。核苷酸核苷磷酸核酸戊糖碱基水解水解§20.核酸一、核酸的成1、碱基2、嘌呤碱和嘧啶碱NNNNN2N1345678913嘌呤嘧啶

构成核苷酸的含氮碱（碱基）主要分为嘌呤碱和嘧啶碱两大类。组成核苷酸的嘧啶碱主要有三种：尿嘧啶（U）、胞嘧啶（C）和胸腺嘧啶（T），它们都是嘧啶的衍生物。组成核苷酸的嘌呤碱主要有两种：腺嘌呤（A）和鸟嘌呤（G），它们都是嘌呤的衍生物。3、核苷酸ONOHHOOCH2NNNPHOHOOAMPADPATP核苷酸的衍生物二、核苷酸的连接方式核苷酸通过3',5'-磷酸二酯键连接起来形成的不含侧链的多核苷酸长链化合物就称为核酸。核酸具有方向性，5'-位上具有自由磷酸基的末端称为5'-端，3'-位上具有自由羟基的末端称为3'-端。DNA的