生物化学酶与辅酶

关于生物化学酶与辅酶概述

酶

第2页,共113页，2024年2月25日，星期天1.高效性

（意义）2.专一性一种酶只能催化一种或一类化学反应3.多样性4.作用条件比较温和酶的特性第3页,共113页，2024年2月25日，星期天第4页,共113页，2024年2月25日，星期天酶活性：酶对化学反应的催化效率

最适的温度和PH条件下，

酶的活性最高不同的酶具有不同的最适的温度和最适PH第5页,共113页，2024年2月25日，星期天过酸、过碱或温度过高，会使酶的空间结构遭到破坏，使酶永久失活。（不可逆）低温，不破坏酶的空间结构，只是降低酶的活性。（可恢复）第6页,共113页，2024年2月25日，星期天总结酶1.产生部位和作用部位：所有的活细胞

细胞内、细胞外、体外2.作用：

催化作用（降低活化能）第7页,共113页，2024年2月25日，星期天3.本质：有机物（绝大多数、少数）具备蛋白质的性质（合成受遗传物质的控制、与双缩脲反应为紫色（P44）、可水解为氨基酸）4.同无机催化剂一样只改变反应速率，不能改变反应方向和终产物的浓度，在化学反应前后本身不发生改变。第8页,共113页，2024年2月25日，星期天发展史(1)酶是蛋白质:1926年,JamesSummer由刀豆制出脲酶结晶确立酶是蛋白质的观念，其具有蛋白质的一切性质。(2)核酶的发现：

1981～1982年，ThomasR.Cech实验发现有催化活性的天然RNA—Ribozyme。酶催化进行的反应——酶促反应底物、产物(P50)第9页,共113页，2024年2月25日，星期天酶及生物催化剂概念的发展……克隆酶、遗传修饰酶蛋白质工程新酶生物催化剂（Biocatalyst）蛋白质类：

Enzyme(天然酶、生物工程酶)核酸类：Ribozyme;Deoxyribozyme模拟生物催化剂第10页,共113页，2024年2月25日，星期天酶单成份酶：脲酶、蛋白酶、淀粉酶、核糖核酸酶等。双成份酶酶蛋白辅因子（简单蛋白质）（结合蛋白质）（apoenzyme）（cofacter)辅酶（coenzyme)辅基(prostheticgroup)全酶(holoenzyme）=酶蛋白+辅因子酶的组成第11页,共113页，2024年2月25日，星期天特点反应加快达到平衡，但不能改变反应的K.1.酶催化反应的条件温和很多因素都能导致酶失活，所以酶反应都在常温、常压、中性酸碱度条件下进行。2.高效性人消化道中如果没有酶…3.专一性4.酶活性的可调控性自动调控酶活性的系统——种类繁多，协调有序第12页,共113页，2024年2月25日，星期天

最大特点——专一性

1结构专一性

概念：酶对所催化的分子（底物，Substrate）化学结构的特殊要求和选择

类别：绝对专一性和相对专一性麦芽糖酶只作用于麦芽糖，不作用于双糖第13页,共113页，2024年2月25日，星期天2立体异构专一性概念：酶除了对底物分子的化学结构有要求外，对其立体异构也有一定的要求类别：旋光异构专一性和几何异构专一性第14页,共113页，2024年2月25日，星期天绝对专一性和相对专一性

绝对专一性

有的酶对底物的化学结构要求非常严格，只作用于一种底物，不作用于其它任何物质。

相对专一性有的酶对底物的化学结构要求比上述绝对专一性略低一些，它们能作用于一类化合物或一种化学键。

1）键专一性有的酶只作用于一定的键，而对键两端的基团并无严格要求。

2）基团专一性另一些酶，除要求作用于一定的键以外，对键两端的基团还有一定要求，往往是对其中一个基团要求严格，对另一个基团则要求不严格。第15页,共113页，2024年2月25日，星期天消化道内几种蛋白酶的专一性（芳香）（硷性）（丙）胰凝乳蛋白酶胃蛋白酶弹性蛋白酶羧肽酶胰蛋白酶氨肽酶羧肽酶第16页,共113页，2024年2月25日，星期天消化道蛋白酶作用的专一性

第17页,共113页，2024年2月25日，星期天据酶分子组成分类单纯蛋白质酶类结合蛋白质酶（全酶）酶蛋白质辅助因子金属离子金属有机物小分子有机物据酶蛋白特征分类单体酶寡聚酶多酶复合体酶的化学本质及分类（P53）一般只有一条多肽链如溶菌酶两个或两个以上亚基组成的酶多种酶靠非共价键彼此嵌合形成的复合体第18页,共113页，2024年2月25日，星期天三、酶的分类及命名1.酶的分类（根据催化反应类型）氧化-还原酶Oxidoreductase氧化-还原酶催化氧化-还原反应。主要包括脱氢酶(Dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。第19页,共113页，2024年2月25日，星期天(2)

转移酶Transferase转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的基团或原子转移到另一个底物的分子上。

例如，谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。第20页,共113页，2024年2月25日，星期天水解酶Hydrolase水解酶催化底物的加水分解反应。主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应第21页,共113页，2024年2月25日，星期天(4)

裂解酶Lyase（逆反应时，也叫裂合酶）

裂解酶催化从底物分子中移去一个基团或原子形成双键的反应及其逆反应。主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨酶等。例如，延胡索酸水合酶催化的反应。第22页,共113页，2024年2月25日，星期天(5)

异构酶Isomerase异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子的重排过程。

例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。第23页,共113页，2024年2月25日，星期天(6)

合成酶LigaseorSynthetase合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、C-N以及C-S键的形成反应。这类反应必须与ATP分解反应相互偶联。

A+B+ATP+H-O-H===A

B+ADP+Pi例如，丙酮酸羧化酶催化的反应丙酮酸+CO2

草酰乙酸第24页,共113页，2024年2月25日，星期天核酸酶（催化核酸）Ribozyme核酸酶是唯一的非蛋白酶。它是一类特殊的RNA，能够催化RNA分子中的磷酸酯键的水解及其逆反应。第25页,共113页，2024年2月25日，星期天2.酶的命名P56(1)习惯命名法:根据其催化底物来命名；根据所催化反应的性质来命名；结合上述两个原则来命名；有时在这些命名基础上加上酶的来源或其它特点。（木瓜蛋白酶，皱胃酶）第26页,共113页，2024年2月25日，星期天(2)国际系统命名法系统名称包括底物名称、构型、反应性质，最后加一个酶字。例如：习惯名称:谷丙转氨酶系统名称：

-酮戊二酸氨基转移酶酶催化的反应:

谷氨酸+丙酮酸

-酮戊二酸+丙氨酸第27页,共113页，2024年2月25日，星期天

第2节酶的作用机理

一酶的活性中心

结合部位(Bindingsite)：酶分子中与底物结合的部位或区域一般称为结合部位。第28页,共113页，2024年2月25日，星期天fold第29页,共113页，2024年2月25日，星期天催化部位催化部位(Catalyticsite):酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位。通常将酶的结合部位和催化部位总称为酶的活性部位或活性中心。结合部位决定酶的专一性，催化部位决定酶所催化反应的性质。

第30页,共113页，2024年2月25日，星期天牛胰蛋白酶第31页,共113页，2024年2月25日，星期天AspHisSer胰凝乳蛋白酶的活性中心活性中心重要基团:His57,Asp102,Ser195第32页,共113页，2024年2月25日，星期天第33页,共113页，2024年2月25日，星期天二酶与底物分子的结合1.酶催化作用与反应活化能关系

酶（E）与底物（S）结合生成不稳定的中间物（ES），再分解成产物（P）并释放出酶，使反应沿一个低活化能的途径进行，降低反应所需活化能，所以能加快反应速度。E+SP+EES能量水平反应过程

G

E1

E2第34页,共113页，2024年2月25日，星期天中间产（络合）物学说

第一步是酶与底物形成酶－底物中间复合物。当底物分子在酶作用下发生化学变化后，中间复合物再分解成产物和酶。

E+S====E-S

P+E许多实验事实证明了E－S复合物的存在。E－S复合物形成的速率与酶和底物的性质有关。（中间产物很不稳定，存在时间非常短暂）第35页,共113页，2024年2月25日，星期天

酶作用专一性机理

锁钥学说：将酶的活性中心比喻作锁孔，底物分子象钥匙，底物能专一性地插入到酶的活性中心。诱导契合学说：酶的活性中心在结构上具柔性，底物接近活性中心时，可诱导酶蛋白构象发生变化，这样就使使酶活性中心有关基团正确排列和定向，使之与底物成互补形状有机的结合而催化反应进行。第36页,共113页，2024年2月25日，星期天酶专一性的“锁钥学说”

第37页,共113页，2024年2月25日，星期天酶专一性的“诱导契合学说”第38页,共113页，2024年2月25日，星期天三、酶高效催化的因素(1)临近效应、定向效应：在酶促反应中，底物分子结合到酶的活性中心，一方面底物在酶活性中心的有效浓度大大增加，有利于提高反应速度；另一方面，由于活性中心的立体结构和相关基团的诱导和定向作用，使底物分子中参与反应的基团相互接近，并被严格定向定位，使酶促反应具有高效率和专一性特点。(2)“张力”和“形变”：底物与酶结合诱导酶的分子构象变化，变化的酶分子又使底物分子的敏感键产生“张力”甚至“形变”，从而促使酶－底物中间产物进入过渡态。第39页,共113页，2024年2月25日，星期天(3)酸碱催化：酸-碱催化可分为狭义的酸-碱催化和广义的酸-碱催化。酶参与的酸-碱催化反应一般都是广义的酸－碱催化方式。广义酸－碱催化是指通过酸提供部分质子,或是通过碱接受部分质子的作用，达到降低反应活化能的过程。酶活性部位上的某些基团可以作为良好的质子供体或受体对底物进行酸碱催化。His残基的咪唑基是酶的酸碱催化作用中最活泼的一个催化功能团。

广义酸基团共轭酸碱广义碱基团（质子供体）（质子受体）第40页,共113页，2024年2月25日，星期天(4)共价催化：催化剂通过与底物形成反应活性很高的共价过渡产物，使反应活化能降低，从而提高反应速度的过程，称为共价催化。酶中参与共价催化的基团主要包括His的咪唑基，Asp的羧基，Ser的羟基等。某些辅酶，如焦磷酸硫胺素和磷酸吡哆醛等也可以参与共价催化作用。（5)静电作用力第41页,共113页，2024年2月25日，星期天第3节酶促反应动力学研究酶促反应的速率及其影响的学科表示：单位时间内产物浓度的增加量物质与能量代谢过程有毒代谢产物清除过程意义——寻求酶的最佳反应条件第42页,共113页，2024年2月25日，星期天1.底物浓度对酶促反应速度影响在酶浓度，pH，温度等条件不变的情况下研究底物浓度和反应速度的关系。如右图所示：在低底物浓度时,反应速度与底物浓度成正比，表现为一级反应特征。当底物浓度达到一定值，几乎所有的酶都与底物结合后，反应速度达到最大值（Vmax），此时再增加底物浓度，反应速度不再增加，表现为零级反应。

酶促反应的速度及其影响因素第43页,共113页，2024年2月25日，星期天米氏方程1913年，德国化学家Michaelis和Menten根据中间产物学说对酶促反映的动力学进行研究，推导出了表示整个反应中底物浓度和反应速度关系的著名公式，称为米氏方程。Km—米氏常数Vmax—最大反应速度第44页,共113页，2024年2月25日，星期天p63（1）底物浓度很低时（2）底物浓度足够大时

(3)底物浓度=Km时第45页,共113页，2024年2月25日，星期天

米氏常数Km的意义:由米氏方程可知，当反应速度等于最大反应速度一半时,即V=1/2Vmax,Km=[S]

上式表示,米氏常数是反应速度为最大值的一半时的底物浓度。因此,米氏常数的单位为mol/L。不同的酶具有不同Km值，它是酶的一个重要的特征物理常数。Km值只是在固定的底物，一定的温度和pH条件下，一定的缓冲体系中测定的，不同条件下具有不同的Km值。Km值表示酶与底物之间的亲和程度：Km值大表示亲和程度小，酶的催化活性低;Km值小表示亲和程度大,酶的催化活性高。第46页,共113页，2024年2月25日，星期天测定Km和V的方法很多，最常用的是Lineweaver–Burk的作图法—双倒数作图法。

1Km11

=

+

V

Vmax[S]Vmax取米氏方程式的倒数形式：1/Vmax斜率=Km/Vmax-1/Km米氏常数Km的测定：第47页,共113页，2024年2月25日，星期天2.酶浓度对酶反应的影响在底物足够过量而其它条件固定的情况下，并且反应系统中不含有抑制酶活性的物质及其他不利于酶发挥作用的因素时，酶促反应的速度和酶浓度成正比。第48页,共113页，2024年2月25日，星期天3.温度对酶反应的影响一方面是温度升高,酶促反应速度加快。另一方面,温度升高,酶的高级结构将发生变化或变性，导致酶活性降低甚至丧失。因此大多数酶都有一个最适温度。在最适温度条件下,反应速度最大。最适温度第49页,共113页，2024年2月25日，星期天4.pH对酶反应的影响在一定的pH下,酶具有最大的催化活性,通常称此pH为最适pH。第50页,共113页，2024年2月25日，星期天第51页,共113页，2024年2月25日，星期天5.激活剂对酶反应的影响凡是能提高酶活力的简单化合物都称为激活剂（activator)。其中大部分是一些无机离子和小分子简单有机物。如：Na+、K+、Ca2+、Mg2+、Cu2+、Zn2+、Co2+、Cr2+、Fe2+、Cl-、Br-、I-、CN-、NO3-、PO4-等；这些离子可与酶分子上的氨基酸侧链基团结合，可能是酶活性部位的组成部分，也可能作为辅酶或辅基的一个组成部分起作用；一般情况下，一种激活剂对某种酶是激活剂，而对另一种酶则起抑制作用；对于同一种酶，不同激活剂浓度会产生不同的作用。第52页,共113页，2024年2月25日，星期天6.抑制剂对酶反应的影响有些物质能与酶分子上某些必须基团结合（作用),使酶的活性中心的化学性质发生改变，导致酶活力下降或丧失，这种现象称为酶的抑制作用。能够引起酶的抑制作用的化合物则称为抑制剂（inhibitor)。酶的抑制剂一般具备两个方面的特点：a.在化学结构上与被抑制的底物分子或底物的过渡状态相似。b.能够与酶的活性中心以非共价或共价的方式形成比较稳定的复合体或结合物。第53页,共113页，2024年2月25日，星期天抑制作用的类型：(1)不可逆抑制作用：抑制剂与酶反应中心的活性基团以共价形式结合，引起酶的永久性失活。如有机磷毒剂二异丙基氟磷酸酯。第54页,共113页，2024年2月25日，星期天(2)可逆抑制作用：抑制剂与酶蛋白以非共价方式结合，引起酶活性暂时性丧失。抑制剂可以通过透析等方法被除去，并且能部分或全部恢复酶的活性。根椐抑制剂与酶结合的情况，又可以分为三类：竞争性抑制：某些抑制剂的化学结构与底物相似，因而能与底物竟争与酶活性中心结合。当抑制剂与活性中心结合后，底物被排斥在反应中心之外，其结果是酶促反应被抑制了。竟争性抑制通常可以通过增大底物浓度，即提高底物的竞争能力来消除。竞争性抑制可用下式表示：第55页,共113页，2024年2月25日，星期天非竞争性抑制：酶可同时与底物及抑制剂结合，引起酶分子构象变化，并导至酶活性下降。由于这类物质并不是与底物竞争与活性中心的结合，所以称为非竞争性抑制剂。如某些金属离子（Cu2+、Ag+、Hg2+）以及EDTA等，通常能与酶分子的调控部位中的-SH基团作用，改变酶的空间构象，引起非竞争性抑制。非竟争性抑制不能通过增大底物浓度的方法来消除。非竞争性抑制可用下式表示：第56页,共113页，2024年2月25日，星期天反竞争性抑制：酶只有在与底物结合后，才能与抑制剂结合，引起酶活性下降。反竞争性抑制可用下式表示：第57页,共113页，2024年2月25日，星期天7.酶的别构（变构）效应：由于效应物的存在，而引起酶的结构（构象）变化。别构酶(Allostericenzyme)的特点：一般是寡聚酶，由多亚基组成，包括催化部位和调节（别构）部位；具有别构效应。指酶和一个配体（底物，调节物）结合后可以影响酶和另一个配体（底物）的结合能力。根据配体结合后对后继配体的影响正协同效应（positivecooperativeeffect）负协同效应（negativecooperativeeffect）第58页,共113页，2024年2月25日，星期天

正协同，还是负协同协同指数（CI）定义见课本（P73）RS

？81第59页,共113页，2024年2月25日，星期天别构酶与非调节酶动力学曲线的比较第60页,共113页，2024年2月25日，星期天别构酶举例：天冬氨酸转氨甲酰酶，简称ATCase第61页,共113页，2024年2月25日，星期天8.固定化酶固定化酶是通过吸附、耦联、交联和包埋等物理或化学的方法把酶连接到某种载体上，做成仍具有酶催化活性的水不溶性酶。作用特点：稳定性提高，易分离，可反复使用，提高操作的机械强度。第62页,共113页，2024年2月25日，星期天第4节酶活力的测定酶活力：又称为酶活性，一般把酶催化一定化学反应的能力称为酶活力，通常以在一定条件下酶所催化的化学反应速度来表示。基本原理:酶是蛋白质，种类多，结构复杂多样，一般对酶的测定，不是直接测定其酶蛋白的浓度，而是测定其催化化学反应的能力，这是基于在最优化条件下，当底物足够（过量），在酶促反应的初始阶段，酶促反应的速度（初速度）与酶的浓度成正比（即V=K［E］），故酶活力测定的是化学反应速度，一定条件下可代表酶活性分子浓度第63页,共113页，2024年2月25日，星期天

酶活力测定就是测定一定量的酶，在单位时间内产物(P)的生成（增加）量或底物（S）的消耗（减少）量。即测定时确定三种量：①加入一定量的酶；②一定时间间隔；③物质的增减量。第64页,共113页，2024年2月25日，星期天酶活力的表示方法及计算I酶活力单位酶活力可用单位时间内单位体积中底物的减少量或产物的增加量表示，单位为mol/min等国际单位：1961年一般用活力单位IU（Unit）表示，许多酶活力单位都是以最佳条件或某一固定条件下每分钟催化生成1μmol产物所需要的酶量为一个酶活力单位第65页,共113页，2024年2月25日，星期天1972年“Katal”单位是指在一定条件下1秒钟内转化1mol底物所需的酶量。Kat和U的换算关系：1Kat=6×107ⅠU，1ⅠU=16.67nKat第66页,共113页，2024年2月25日，星期天Ⅱ比活力（specificactivity）酶的比活力是每单位（一般是mg）蛋白质中的酶活力单位数（如：酶单位/mg蛋白），实际应用中也用每单位制剂中含有的酶活力数表示（如：酶单位/mL（液体制剂），酶单位/g（固体制剂）），对同一种酶来讲，比活力愈高则表示酶的纯度越高（含杂质越少），所以比活力是评价酶纯度高低的一个指标。第67页,共113页，2024年2月25日，星期天选读材料酶工程（一）化学酶工程（二）物酶工程第68页,共113页，2024年2月25日，星期天维生素与辅酶

常见维生素科普知识第69页,共113页，2024年2月25日，星期天一维生素维生素分为水溶性和脂溶性两大类。第70页,共113页，2024年2月25日，星期天VA生理功能•

维持正常视觉(视紫红质）；•

维持上皮细胞结构的完整性；•

促进生长发育，维持正常免疫功能；•

对生殖有影响；•

防癌作用（上皮）。第71页,共113页，2024年2月25日，星期天

VA来源

视黄醇广泛存在于海产鱼类体中，尤以肝、眼球及蛋黄中最多，胡萝卜素存在于绿叶蔬菜、胡萝卜等植物中。

小知识：胡萝卜怎样吃更营养？

用油伴着吃，用肉炖着吃第72页,共113页，2024年2月25日，星期天

维生素D（calcitriol）

维生素D的生理功能是①促进钙、磷的吸收②促进骨骼和牙齿的生长发育；③维持血液中正常的氨基酸浓度；④调节柠檬酸的代谢。缺乏时，会引起儿童得佝偻病，成人得软骨病。

第73页,共113页，2024年2月25日，星期天

佝偻病

软骨病第74页,共113页，2024年2月25日，星期天食物来源–

晒太阳–

鱼肝油（AD丸）–

海产品、动物肝脏、蛋黄等第75页,共113页，2024年2月25日，星期天VE生育酚抗不孕抗氧化植物油VK凝血素来源于肠道微生物（大肠杆菌、乳酸菌）和摄取食物（花生红皮可制造血凝片）第76页,共113页，2024年2月25日，星期天

水溶性维生素(Vb1,Vb2,Vc)

(1)VB1VB1又称为硫胺素(Thiamin)，能与盐酸生成盐酸盐，现在已能人工合成

硫胺素

第77页,共113页，2024年2月25日，星期天VB1存在于谷物的胚及麸皮中、酵母、肉类、豆类及蛋中。VB1可参与糖代谢，能量代谢，并具有维持神经系统和消化系统正常功能，以及促进发育的作用。缺乏VB1会得脚气病，患者双腿麻木，最后感觉无力，消瘦及瘫痪。

第78页,共113页，2024年2月25日，星期天

VB1是所有维生素中最不稳定的一种。因为水溶性，淘米随水流失。第79页,共113页，2024年2月25日，星期天（2）VB2

VB2又称核黄素(Riboflavin)，通常医药用的VB2为人工合成品。富含VB2的食物有酵母、肝、牛奶、蛋黄、豆类及豆芽等。第80页,共113页，2024年2月25日，星期天

核黄素具有热稳定性，光照射容易分解。因此在出售的瓶装牛乳中，会造成营养价的严重损失，并产生不适宜的味道，称为“日光臭味”。如果用不透明的容器装牛乳，就可避免这种反应的出现。

第81页,共113页，2024年2月25日，星期天VB2缺乏症—“花舌头”VB2缺乏的主要症状是得口角炎、皮肤炎第82页,共113页，2024年2月25日，星期天VC第83页,共113页，2024年2月25日，星期天Vc生理功能（1）促进生物氧化还原过程，维持细胞膜完整性。（2）作为酶的辅助因子或辅助底物参与多种重要的生物合成过程。（3）预防感冒，消除疲劳（4）改善对铁、叶酸的利用。第84页,共113页，2024年2月25日，星期天生理功能维生素C还可促进机体抗体的形成，提高白细胞的吞噬作用，对铅、苯化学毒物具有解毒作用，可阻断致癌物质亚硝胺的形成水果与海鲜（河蚌，螃蟹）同吃潜在危险＋第85页,共113页，2024年2月25日，星期天Vc食物来源抗坏血酸主要存在于新鲜的蔬菜和水果中，。猕猴桃、沙棘、刺梨、鲜枣等维生素C质量分数尤为丰富，可达50～100mg/100g以上。植物种子(粮谷、豆类)几乎不含维生素C，但豆类发芽后形成的绿豆芽、黄豆芽则含有维生素C。第86页,共113页，2024年2月25日，星期天猕猴桃

沙棘

刺梨

鲜枣第87页,共113页，2024年2月25日，星期天

抗坏血酸极易受温度、盐浓度糖浓度、pH值、氧、酶、金属催化剂Cu2+和Fe3+、水分活度等因素的影响第88页,共113页，2024年2月25日，星期天

因此抗坏血酸在食品加工过程中很易损失。生活常识：新鲜蔬菜烹饪前，先切后洗？先洗后切？

第89页,共113页，2024年2月25日，星期天酶单成份酶：脲酶、蛋白酶、淀粉酶、核糖核酸酶等。双成份酶酶蛋白辅因子（简单蛋白质）（结合蛋白质）（apoenzyme）（cofacter)辅酶（coenzyme)辅基(prostheticgroup)全酶(holoenzyme）=酶蛋白+辅因子回顾酶的组成第90页,共113页，2024年2月25日，星期天常见酶的辅因子归类

酶的辅因子是酶的对热稳定的非蛋白小分子物质部分，其主要作用是作为电子、原子或某些基团的载体参与反应并促进整个催化过程。(1)传递电子体：如卟啉铁、铁硫簇；(2)传递氢（递氢体）：如FMN/FAD、NAD/NADP、C0Q、硫辛酸；(3)传递酰基体：如C0A、TPP、硫辛酸；(4)传递一碳基团：如四氢叶酸；(5)传递磷酸基：如ATP，GTP；(6)其它作用：

转氨基，如VB6；传递CO2，如生物素。第91页,共113页，2024年2月25日，星期天维生素和辅酶深层次学习维生素是机体维持正常生命活动所必不可少的一类小分子有机物质。多数维生素维生素作为辅酶和辅基的组成成分，参与体内的物质代谢。维生素一般习惯分为脂溶性和水溶性两大类。其中脂溶性维生素在体内可直接参与代谢的调节作用，而水溶性维生素是通过转变成辅酶对代谢起调节作用。某些小分子有机化合物与酶蛋白结合在一起并协同实施催化作用，这类分子被称为辅酶（或辅基）。辅酶是一类具有特殊化学结构和功能的化合物。参与的酶促反应主要为氧化-还原反应或基团转移反应。大多数辅酶的前体主要是水溶性B族维生素。许多维生素的生理功能与辅酶的作用密切相关。第92页,共113页，2024年2月25日，星期天脂溶性维生素维生素A,D,E,K均溶于脂类溶剂，不溶于水，在食物中通常与脂肪一起存在，吸收它们，需要脂肪和胆汁酸。维生素A维生素A分A1,A2两种，是不饱和一元醇类。维生素A1又称为视黄醇，A2称为脱氢视黄醇。主要功能：维持上皮组织健康及正常视觉，促进年幼动物的正常生长。第93页,共113页，2024年2月25日，星期天维生素D维生素D是固醇类化合物，主要有D2,D3,D4,D5。其中D2,D3活性最高。第94页,共113页，2024年2月25日，星期天维生素D的结构主要功能：调节钙、磷代谢，维持血液中钙、磷浓度正常，促使骨骼正常发育。第95页,共113页，2024年2月25日，星期天维生素E维生素E又叫做生育酚，目前发现的有6种，其中，，，四种有生理活性。主要功能：具有抗氧化剂的功能，可作为食品添加剂使用，还可保护细胞膜的完整性；同时还有抗不育的作用。第96页,共113页，2024年2月25日，星期天维生素K维生素K有3种：K1,K2,K3。其中K3是人工合成的。维生素K是2-甲基萘醌的衍生物。主要功能：促进肝脏合成凝血酶原，促进血液的凝固。第97页,共113页，2024年2月25日，星期天水溶性维生素维生素B1和羧化辅酶维生素B1又称硫胺素，在体内以焦磷酸硫胺素(TPP)形式存在。缺乏时表现出多发性神经炎、皮肤麻木、心力衰竭、四肢无力、下肢水肿。第98页,共113页，2024年2月25日，星期天焦磷酸硫胺素(TPP)是脱羧酶的辅酶，催化丙酮酸或α–酮戊二酸的氧化脱羧反应，所以又称为羧化辅酶。第99页,共113页，2024年2月25日，星期天维生素B2和黄素辅酶维生素B2又称核黄素，由核糖醇和6，7-二甲基异咯嗪两部分组成。缺乏时组织呼吸减弱，代谢强度降低。主要症状为口