15 氨基酸 蛋白质 核酸

第15章氨基酸、蛋白质及核酸AminoAcids、ProteinandNuclearAcid精选课件15.1氨基酸的分类及结构15.2氨基酸的来源及制法15.3氨基酸的性质15.4肽的结构及命名15.5多肽的结构测定及合成15.6蛋白质的分类、组成和性质15.7蛋白质的结构15.8核酸15.9核糖核酸和脱氧核糖核酸精选课件15.1氨基酸的分类及结构15.1.1氨基酸的分类15.1.2氨基酸的命名15.1.3氨基酸的结构精选课件15.1.1氨基酸的分类氨基酸a-氨基酸是组成蛋白质的基石，蛋白质与生命起源和生命活动密切相关。精选课件1.按氨基位置分为：a，b，g，……氨基酸a-氨基酸：(1)酸性氨基酸-COOH数>-NH2数(2)中性氨基酸-COOH数=-NH2数(3)碱性氨基酸-COOH数<-NH2数精选课件2.根据氨基结构不同可分为：脯氨酸色氨酸精氨酸组氨酸NCHCHCNHCH2CH(NH2)COOH精选课件15.1.2命名

可以用系统命名、俗名、缩写符号表示：氨基乙酸，甘氨酸(中性)，甘，Gly4-甲基-2-氨基戊酸，亮氨酸(中性)，亮,Leu2-氨基戊二酸，谷氨酸(酸性)，谷,Glu2,6-二氨基己酸，赖氨酸(碱性)，赖,Lys精选课件表15-1常见的a-氨基酸精选课件精选课件*人体必需的氨基酸，而人体又不能合成它们精选课件15.1.3氨基酸的结构(1)R有不同的结构，还可含有官能团，如—OH、—SH等(2)是双官能团化合物，有—COOH、—NH2的结构(3)有盐的性质，羧基与氨基的距离不同，又有不同的性质除甘氨基酸外，α-氨基酸都至少有一个手性碳原子。1.结构精选课件2.D-L标记构型：甘油醛〔丝氨酸〕为标准，L-构型L-甘油醛L-(-)-丝氨酸L-(-)-天门冬氨酸L-(-)-脯氨酸L-(-)-丙氨酸精选课件15.2氨基酸的来源及制法15.2.1蛋白质的水解15.2.2a-卤代酸氨解15.2.3斯特雷克合成法15.2.4Gabriel合成法15.2.5丙二酸酯合成法精选课件15.2.1蛋白质水解OH2H+蛋白质多肽二肽……-氨基酸a氨基酸的来源：〔1〕天然产物酸性水解 〔2〕微生物发酵法 〔3〕化学合成法精选课件15.2.2a-卤代酸氨解精选课件15.2.3斯特雷克合成法精选课件15.2.4Gabriel合成法CNCOOKCNCOOCHCOORRXCHRCOORCCOOOHOHNH2CHRCOOHR

OHH3O+-KX''++'+精选课件15.2.5丙二酸酯法合成精选课件精选课件15.3氨基酸的性质15.3.1氨基酸的物理性质15.3.2氨基酸的化学性质精选课件15.3.1氨基酸的物理性质1一般物理性质熔点>200℃；溶于水，不溶于非极性溶剂；有盐的性质。精选课件表15-2

常见的α-氨基酸的物理性质精选课件://imb-jena.de/IMAGE_AA.html精选课件2IR谱：1600cm-1(1700cm-1没有峰)2600~3100cm-1(强、宽)精选课件15.3.2氨基酸的化学性质1两性和等电点氨基酸有羧基和氨基化合物的典型反响，也有相互影响的综合性质。强酸强碱弱碱弱酸强碱强酸弱酸弱碱〔1〕两性：有酸性又有碱性精选课件内盐：氨基酸本身的氨基与羧基作用形成的盐，称为内盐。偶极离子：内盐分子同时具有两种离子的性质，称为偶极离子，又称两性离子。丙氨酸 谷氨酸 组氨酸精选课件一个氨基酸总可以找到一个pH值，在该pH值下，正、负离子的浓度完全相等，此时向阳极移动和向阴极移动的离子彼此抵消〔即没有净的迁移〕，或者说，电场中不显示离子的迁移。将此时的pH值称为该氨基酸的等电点(IP)。负离子〔I〕正离子(III)〔2〕氨基酸的特殊性——等电点精选课件〔3〕甘氨酸滴定曲线精选课件中性氨基酸的等电点：IP=5.6~6.3酸性氨基酸的等电点：IP=2.8~3.2碱性氨基酸的等电点：IP=7.6~10.8不同的氨基酸有不同的等电点，所以可以通过测定氨基酸的等电点来鉴别氨基酸。等电点时，以两性离子形式存在的氨基酸浓度最大〔在水溶液中〕，氨基酸的溶解度最小。精选课件组氨酸IP=7.59脯氨酸IP=6.3色氨酸IP=5.8精选课件2受热后的消除反响(1)α-氨基酸(2)b-氨基酸精选课件(3)γ,δ-氨基酸(4)w-氨基酸-H2On-2H2N(CH2)mCNH(CH2)OCONH(CH2)

COOHnH2N(CH2)

COOH(m>5)mmm[]精选课件3与水合茚三酮的显色反响茚 茚三酮水合茚三酮精选课件〔蓝紫色〕鉴别含有游离氨基的a-氨基酸精选课件4与亚硝酸反响定量分析—NH2的含量〔Van-Slyke反响〕精选课件15.4肽的结构及命名15.4.1肽的结构15.4.2肽的命名精选课件15.4.1肽的结构二肽肽〔缩氨酸〕：氨基酸分子间的氨基与羧基脱水，生成以酰胺键相连接的化合物叫做缩氨酸，简称肽〔peptides〕。肽键：酰胺键又叫肽键。a-氨基酸的数目决定肽链长短。如：二肽、三肽…精选课件N端C端命名：

丙氨酰—酪氨酰—甘氨酸简称：

丙—酪—甘符号表示：

Ala-Tyr-Gly15.4.2肽的命名从N端向C端命名某氨酰—某氨酰—……某氨酸。如精选课件N端C端命名：

甘氨酰—酪氨酰—丙氨酸简称：甘—酪—丙符号表示：

Gly-Tyr-Ala精选课件15.5多肽的结构测定及合成15.5.1概述15.5.2多肽结构的测定15.5.3多肽的合成精选课件15.5.1概述1.定义多肽:一般是将相对分子质量在10000以下，能透过半透膜以及不被三氯乙酸或硫酸所沉淀的称为多肽。精选课件N近似sp2杂化肽键的几何形状HNCCHROCOCRHNCCHRNHO123o114o114o125o121o110o123o0.147nm0.153nm0.124nm0.132nm2.肽键构型精选课件3.肽分子中可能有二硫键Na+液NH3空气氧化Cys-Tyr-Ile-Glu-Arg-Cys-Pro-Leu-Gly•NH2SS牛催产素肽中的—SH氧化成—S—S—键精选课件15.5.2肽链结构的测定1.测定肽或蛋白质的一级结构需要进行下面几项工作：〔1〕彻底水解，测氨基酸的相对含量，求实验式〔2〕测相对分子质量，确定分子式〔3〕测定肽或蛋白质中各氨基酸的排列顺序精选课件2.测相对分子质量，确定分子式该工作由氨基酸自动分析仪完成3.测定肽或蛋白质中各氨基酸的排列顺序精选课件

Edman降解法3R"CHCONHRCHCONHCHRNHCONHCSHO'+异硫氰酸苯酯只有N端的氨基酸水解，逐步确定顺序CHRNHCOCSN+苯基乙内酰硫脲RCHCONHRCHCONH2''"(1)N端氨基酸分析精选课件(2)C端氨基酸分析逐步确定氨基酸的连接顺序R"CHCONHOHRCHCONHCHRHNCOOH2RCHCONHCHRHNCOOHR"CHCONH2OH'~+~+羧肽酶(降解后的多肽)'精选课件催产素和加压素是九肽，结构如下：SS2NH2NH2半胱——酪——异亮半胱—天门冬—谷—NH脯—亮—甘(催产素)SSNH2NH2半胱——酪——苯丙半胱—天门冬—谷—NH2脯—精—甘（加压素）催产素已有工业生产。精选课件15.5.3多肽的合成1反响的特点四种产物(1)甘氨酰甘氨酸甘、甘甘氨酰丙氨酸甘、丙丙氨酰甘氨酸丙、甘丙氨酰丙氨酸丙、丙

精选课件CNHO键，易反响。(2)多肽中有(3)多–NH2、-COOH存在，形成不同的肽键。精选课件2氨基的保护与羧基的活化〔1〕活化—COOH：（Y=Cl,OCOR,OC6H4NO2等）〔2〕保护—NH2：氯甲酸苄酯精选课件NH2CHCOOHRRCOOHNH2保护ROZ-NHCHC-YNH2-CH-C-NH-CHCOOHORR'Z-NH-CH-C-NH-CHCOOHORR'NH2CHCOOHR'Z—NHCHCOOH活化去保护基+Z活化目的：增加羰基碳的电正性，有利-NH2亲核进攻，降低反响温度。保护目的：防止与其它试剂反响，受其它试剂的干扰。〔3〕合成过程精选课件3合成实例(氯甲酸苄酯)(甘氨酸)(苄氧碳酰甘氨酸)(苄氧碳酰甘酰氯)(甘氨酰丙氨酸)去保护基精选课件1953年合成催产素9个氨基酸组成，由-S-S-连成环状。1965年中国合成结晶牛胰岛素(51个氨基酸组成)。A链21个-SB链30个-S1979年日本合成牛胰核糖核酸酯(124个氨基酸组成)。反复保护—活化—反响……直到完成合成。精选课件4固定相技术原理：把要合成肽链的末端氨基酸的羧基以共价键与不溶性〔固相〕高分子树脂相连，形成高分子树脂为酯基的氨基酸酯；其氨基在DCC促进下，与另一氨基保护基的氨基酸反响，形成肽键；脱去氨基保护基，再重复上述操作，增长肽键；最后从固定相上断裂下来，得纯洁的多肽。BruceMerrifield1984，NobelPrize——“固相合成技术〞专题精选课件5组合化学以树脂为载体，经过几次同步合成可获得上百万个多肽分子。例如：19种氨基受保护的天然蛋白氨基酸分别连到树脂上，即得19种与树脂相连的氨基酸，混合后脱保护，再分成19份分别与19种氨基受保护的天然氨基酸进行偶联反响，得到19×19种与树脂相连的二肽。混合后脱保护，再分成19份，与19种天然氨基酸偶联，可得19×19×19种与树脂相连的三肽，如是进行五次合成可得2,476,099种五肽〔称为250万种五肽库)。——“组合化学〞专题精选课件15.6蛋白质的分类、组成和性质15.6.1蛋白质的功能15.6.2蛋白质的分类15.6.3蛋白质的组成15.6.4蛋白质的性质精选课件15.6.1蛋白质的功能输送氧——色蛋白、血红蛋白调节代谢——激素、酶防病——抗体遗传——核蛋白……精选课件15.6.2蛋白质的分类1.按水解产物分类(1)简单蛋白质：水解后只能生成α-氨基酸的蛋白质。(2)结合蛋白质：水解后除生成α-氨基酸外，还生成非蛋白物质的蛋白质。

辅基：结合蛋白质的非蛋白物质通常有糖类、脂类、核酸和各种辅助基团等，它们统称辅基。精选课件2.根据辅基不同，结合蛋白质又分为：糖蛋白脂蛋白核蛋白色蛋白精选课件3.按溶解度不同分类(1)纤维蛋白

不溶于水，这类蛋白质构成动物的组织。如：丝、羊毛、皮肤、头发、角、爪甲、蹄、羽毛等。(2)球蛋白

可溶于水或酸、碱、盐水溶液，这类蛋白质是在动物体内起着维护、调节生命活动的功能性蛋白质。如：酶、激素等。精选课件15.6.3蛋白质的组成COHNSPFeZnMo%50~5520~236~715~170.2~3Wm=1~2000万_微量精选课件15.6.4蛋白质的性质1两性和等电点表15-3一些蛋白质的等电点在等电点时蛋白质溶解度最小，易别离精选课件2高分子性质(1)在水中，有稳定双电层的胶体质(1~10μm)(2)盐析：(可逆性)不同蛋白质，需要盐的浓度不同，可达别离作用。3变性受物理、化学因素的作用，使蛋白质的物理、化学性质改变。如：Hg2+、Pb2+导致中毒，高温、酒精也能使蛋白凝固。精选课件15.7蛋白质的结构15.7.1一级结构15.7.2二级结构15.7.3三级结构15.7.4四级结构精选课件15.7.1一级结构

氨基酸在蛋白质肽链中排列的顺序叫做蛋白质的一级结构。牛胰岛素甘-异亮-缬-谷-谷-半胱-半胱-丙-丝-缬-半胱-丝-亮-酪-谷-亮-谷-天冬-酪-半胱苯丙-缬-天冬-谷-组-亮-半胱-甘-丝-组-亮-缬—谷—丙—亮—酪—亮—缬—半胱苏—赖—脯—苏—酪—苯丙—苯丙—甘—精—谷—甘SSSSSSNH2NH2NH2NH2NH2A链：B链：1234567891011121314151617181920123456789101112131415161718193029282726252423222120天冬21一级结构决定生物活性精选课件15.7.2二级结构二级结构：蛋白质肽链的排列形状叫做蛋白质的二级结构。精选课件1

a-螺旋二级结构(a-螺旋)在一个方向，向下精选课件C为sp2，N近似sp2必在一个平面内不能旋转可以旋转2

b-折叠形精选课件3

b-折叠形多肽链b-折叠形构象精选课件精选课件15.7.3三级结构三级结构：蛋白质的三级结构是肽链〔二级结构〕进一步扭曲折叠形成的复杂空间结构。是由—s—s—键扭在一起。核糖核酸酶的三级结构示意图精选课件精选课件15.7.4四级结构四级结构：各个亚基聚合成大分子的方式称为蛋白质的四级结构。亚基〔原体〕：构成蛋白质的肽链。胰岛素：由相对分子量为6000或12000的两个以上亚基聚合而成。血红蛋白：由两条a-链和两条b-链构成的四聚体。精选课件:///BMB/Chime/Lisa/HEMEMAST.HTM精选课件蛋白质有四级结构肽链中各种氨基酸相互联接的顺序是蛋白质的初级结构，也叫一级结构。多肽链主链骨架中的假设干肽段，通过氢键，形成有规那么的构象，这称为二级结构。 α-螺旋 β-折叠在二级结构的根底上，多肽链间通过氨基酸残基侧链的相互作用而进行盘旋和折叠，因而产生的特定的三维空间结构，这称为三级结构，也称为蛋白质的亚基。各个亚基在低聚蛋白中的空间排布及相互作用，称为蛋白质的四级结构。精选课件15.8核酸15.8.1核酸的组成15.8.2核酸及脱氧核酸15.8.3碱基15.8.4核苷15.8.5核苷酸精选课件核酸：核酸是从细胞内别离出来的有酸性的生物高分子〔多聚核苷酸〕，是生物合成蛋白质不可缺少的物质，是生物遗传的物质根底。C、H、O、N、P、S15~16%9~10%15.8.1核酸的组成精选课件蛋白质核蛋白核酸核苷酸核苷戊糖碱基（杂环碱）磷酸精选课件15.8.2核糖及脱氧核糖b-D-呋喃核糖a-D-呋喃核糖b-D-呋喃脱氧核糖a-D-呋喃脱氧核糖精选课件15.8.3碱基核苷酸水解得到碱基——嘌呤碱和嘧啶碱。腺嘌呤(Adenine,简称A)鸟嘌呤(Guanine,简称G)胞嘧啶(Cytosine，简称C)尿嘧啶(Uracil，简称U)胸腺嘧啶(Thymine，简称T)精选课件

嘌呤：

嘌呤是由一个咪唑环和一个嘧啶环稠合而成的杂环化合物。咪唑嘧啶嘌呤以上五种杂环碱都有互变异构体存在。如：鸟嘌呤以酮式与烯醇式两种互变异构体存在。酮式烯醇式精选课件15.8.4核苷核苷：有戊糖和碱基缩合而成的糖苷成为核苷。腺嘌呤核苷(adenosine)胞嘧啶脱氧核苷(deoxycytidine)精选课件核苷中的D-核糖及D-2-脱氧核糖均