动物生物化学课件

生命的化学特征

ChemicalPropertiesofLife121.生命中的元素

生命与非生命物质在化学组成上有很大的差异，然而组成生命物质的元素都是存在于非生命界的元素。

元素周期表中各种元素在生命机体中的丰度

氢、氧、碳和氮硫和磷钾、钠、氯、钙与镁其他微量元素

3表2‑1生物分子中的共价键与键能类型键能（kJ/mol）

类型

键能*（kJ/mol）单键

双键O-H458C=O708H-H433C=N612P-O416C=C608C-H413P=O500C-O350

三键**C-C346C≡C813S-H338C-N297C-S258N-O220S-S212*指键断裂所需要的能量**生物分子中很少见硫和磷

可以形成相对比较弱的化学键，在化学基团和能量转移中有重要作用，如巯基-SH用于携带和转移脂酰基，磷酰基用于贮存和转移化学能钾、钠、氯、钙、镁维持细胞渗透压、细胞容积、离子平衡、细胞膜电位钠、钾离子神经肌肉正常兴奋性，糖原合成和蛋白质代谢镁离子是300多种酶的辅因子钙离子是骨骼的主要成分，参与广泛的细胞生理活动，如物质的转运与分泌，血液凝固，是细胞信号传导的第二信使等其他的微量元素

主要有铁与铜化学价可变（Cu2+/Cu+

，Fe3+/Fe2+），在生物氧化过程中作为电子递体，是许多酶的辅因子。还有Zn2+，Mn2+

，Mo2+

和I等也有重要生理功能。452.生物分子2.1生物大分子

参与生命有机体活动的许多分子是非常巨大的，我们把生物机体中这些巨大的分子称为生物大分子（biologicalmacromolecules）。生物大分子通过组成它们的单体之间的非共价相互作用，形成特定的空间结构，从而具有了不同的生物学功能。

生物大分子是表现生命特征的基本物质。

血红蛋白的空间结构6核酸,蛋白质和多糖是主要的生物大分子72.2类脂

类脂（如磷脂）是富含碳氢元素的一族生物小分子，其在水溶液中溶解性较差、兼具亲水和亲脂特性。细胞的膜结构就是大量磷脂分子的聚合体。

2.3有机小分子

细胞中还存在许多具有独特功能的有机小分子物质,也是合成较大分子的前体。如：核苷酸、氨基酸、葡萄糖

脂肪酸、胆碱、甘油等83.生命有机体中的化学键

在生物大分子之间主要存在的非共价的相互作用力包括氢键、离子键、范德瓦尔力、疏水力。

氢键（hydrogenbonds）

由两个原子来分享一个氢原子，具有高度定向性，一个是氢供体，另一个是氢受体范德瓦尔力（VanderWaalsbonds）一定距离内的原子之间通过偶极发生的相互作用，本质上也是静电引力疏水力（hydrophobicinteraction）非极性分子或基团在水相环境中相互吸引、聚集的作用力离子键（ionicbonds）正、负电荷之间的静电引力

94种非共价作用力的示意图

范德瓦尔接触距离

104.生物能量学

生物能量学（bioenergetics）：研究生命有机体传递和消耗能量的过程，阐明能量的转换和交流的基本规律。

体内能量的产生、转移和利用自由能（freeenergy）

能量总是从能态较高的物体流向能态较低的物体。这些过程都是自发的。凡是自发的过程，都有能量的释放，而且其中一部分可以用来带动非自发的过程。自发过程中能用于做功的能量称为自由能.

体系可做功的能量（自由能）=体系总能量–不被利用做功的能量表示为:G=H–S∙TH表示体系的总能量（焓值）；S∙T表示不能被利用做功的能量，S为熵值，T为绝对温度，那么体系可做功的能量等于H–S∙T，称为自由能，用G表示.

自由能G是一个状态函数。在等温等压条件下，体系从一种状态转变为另一种状态时，自由能的改变为：

ΔG=ΔH–ΔS∙T

在自发过程中，自由能的改变为负值,表示释放的自由能可以用来做功。而在非自发过程中，其变化是正值，表示这种改变要从外界输入能量才能实现。

1112能量偶联反应

在生命有机体中一个放能的反应可以与一个耗能的反应偶联以推动原本不能进行的反应。

葡萄糖+磷酸葡萄糖-6-磷酸（耗能，ΔG>0，为14kJ/mol）ATPADP+Pi（放能，ΔG<0，为-31kJ/mol）葡萄糖+ATP葡萄糖-6-磷酸+ADP（放能，ΔG<0，为-17kJ/mol）由葡萄糖激酶催化的反应13

ATP

ATP是自由能的直接供体，它的作用犹如货币一样在体内使用和流通，因此人们将它形象地称为“通用能量货币（generalcurrencyofenergy）”。细胞是一个高效率的能量转换器,生命有机体中的能量转换是通过电子流动来实现的。5.水水是生命有机体中含量最多的物质，一般占体重的60%-70%水有自由水和结合水，前者流动性大，含量可变，后者主要存在在胶体中，相对稳定水分子是极性分子，既是氢键的受体，又是氢键的供体。水分子的极性和形成氢键的能力使其具有高度反应性水有高的介电常数（80），因此是众多反应物的优良的溶剂，使其自由扩散或发生相互作用没有水就没有生命。1415水溶液中的离子水分子竞争羰基氧与亚氨基氮之间的氢键水分子结构图

蛋白质

Proteins1.蛋白质在生命活动中的重要作用

生物催化作用：酶运输作用：如血红蛋白、转铁蛋白调节作用：如胰岛素、生长激素运动作用：如肌动蛋白和肌球蛋白防御功能：如免疫球蛋白、凝血因子营养功能：如卵清蛋白、酪蛋白结构蛋白：如胶原蛋白、角蛋白能量转换蛋白：如细胞色素基因调节蛋白：如阻遏蛋白1.1蛋白质在机体内的生物学功能按形状可将蛋白质分为：纤维状蛋白质：多为结构蛋白。球状蛋白质：具有广泛的生物学功能。如酶、蛋白类激素等。按结构和功能可将蛋白质分为：简单蛋白（simpleprotein）：仅有蛋白质组成的、结构简单的蛋白质。结合蛋白（conjugatedprotein）：在蛋白质分子中除了含有氨基酸成分外，还要有其他的成分的存在，才能保证其正常生物活性的蛋白质。分子中包含蛋白质和非蛋白质两部分。1.2蛋白质的分类2.蛋白质的化学组成2.1蛋白质的元素组成

所有蛋白质均含有：

C50%-55%H6%-8%O20%-23%N15%-17%某些蛋白质含有：S0.3%-2.5%以及P少数蛋白质含有：Fe,Cu，Zn，Mo和I等元素蛋白质中N的平均含量约16%，因此食物与饲料中蛋白质的含量可以通过凯氏定N（Kjeldahl法）进行大致估计。2.2蛋白质的基本结构单位——氨基酸2.2.1氨基酸的基本结构和构型存在于自然界的氨基酸有300种。动物机体的蛋白质经强酸水解之后可以得到20种氨基酸，并且均为L-氨基酸（除了甘氨酸），含不对称的α-碳原子。它们之间的差别在于有不同的侧链基团R。氨基酸的结构通式氨基酸与甘油醛的构型2.2.2组成蛋白质的20种氨基酸

2.2.3氨基酸的分类

在中性pH条件下按其R侧链极性和所带电荷的不同，分为四大类,

不带电荷极性氨基酸：Gly,Ser,Thr,Cys,Thr,Asn,Gln

带负电荷极性氨基酸：Asp,Glu

带正电荷极性氨基酸：His,Arg,Lys

非极性氨基酸：Ala,Val,Leu,Ile,Pro,Phe,Trp,Met

含非极性侧链基团含极性侧链基团Ser,SThr,TCys,CPro,PAsn,NGln,QGly,GAla,AVal,VLeu,LMet,MIle,I含芳香基团

含碱性侧链基团（带正电荷）

Phe,F;Tyr,Y;Trp,WLys,K;Arg,R;His,H含酸性侧链基团（带负电荷）

Asp,D;Glu,E2.2.4氨基酸的主要理化性质

各种氨基酸在可见区都没有光吸收。在紫外光区芳香族氨基酸在280nm处有最大吸收峰（色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸的最大吸收波长分别为279、278、259nm）

光吸收特性

氨基酸的两性解离氨基酸分子在水溶液中呈两性离子状态，在其等电点时，氨基酸所带的正、负电荷相等，净电荷为零。

氨基酸的等电点

对某一种氨基酸而言，当溶液在某一个特定的pH，氨基酸以两性离子的形式存在，并且其所带的正电荷数与负电荷数相等，即净电荷为零。在直流电场中，它既不向正极，也不向负极移动。此时溶液的pH称为这种氨基酸的等电点（pI）。例如，甘氨酸的羧基的pK1为2.34，氨基的pK2为9.60，其pI为5.97。3.蛋白质的化学结构和高级结构

3.1肽键（peptidebond）和肽（peptide）

肽键：指蛋白质分子中，由一个氨基酸的α-COOH和另一个氨基酸的α-NH2之间脱水缩合而成的酰胺键，它是蛋白质结构中的主要共价键。肽：由肽键形成的化合物（二肽、三肽、寡肽、多肽）多肽（polypeptide）和多肽链（polypeptidechain）

在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列，这种排列顺序称为氨基酸序列，多肽链上不完整的氨基酸，称为氨基酸残基(aminoacidresidue)

上图为：丝氨酰-甘氨酰-酪氨酰-丙氨酰-异亮氨酸（N-端）（C-端）3.2肽单位平面与二面角

肽平面（peptideplane）：肽链主链的肽键C-N具有双键的性质，因而不能自由的旋转，使连接在肽键上的六个原子共处于一个平面上，此平面称为肽单位平面，又称酰胺平面。通常是反式的。

二面角（dihedralangle）：肽平面的连接处为α碳原子。它与相邻的两个参与肽键形成的C和N原子之间的单键可以在一定范围内转动，Cα-N之间称φ角，在Cα-C之间称ψ角，这就是α-碳原子上的一对二面角。这对二面角决定了相邻肽平面的相对位置。

相邻二个肽平面上的二面角3.3蛋白质的一级结构

一级结构（primarystructure）：即蛋白质的化学结构，是指多肽链上各种氨基酸残基的种类和排列顺序，也包括二硫键的数目。

牛胰岛素的一级结构：51个氨基酸，A（21肽）、B（30肽）两条肽链，A链内一对S-S，A和B链间2对S-S3.4蛋白质的高级结构

指一条或数条多肽链上所有原子和基团在三维空间上的排布，即构象（conformation）或空间结构。构象由单键旋转产生的各种立体结构，而构型（configuration）是通过改变共价键形成的结构。蛋白质的高级结构由明显的结构层次。一级结构是空间结构的基础。（1）非共价键氢键离子键范德瓦尔力疏水作用（2）S-S键

维持蛋白质空间结构中重要的化学键3.4.1蛋白质结构层次

蛋白质结构极其复杂，但具有明显的结构层次一级结构（多肽链上的氨基酸排列顺序）二级结构（多肽链主链骨架的局部空间结构）超二级结构（二级结构单位的集合体）结构域（多肽链上可以明显区分的球状区域）三级结构（多肽链上所有原子和基团的空间排布）四级结构（由球状亚基或分子缔合而成的集合体）

蛋白质的主要结构层次3.4.2二级结构

二级结构（secondarystructure）：指多肽链主链在一级结构的基础上进一步的盘旋或折叠，形成的周期性构象，维系二级结构的力是氢键。

二级结构主要形式有：α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲

α-螺旋（α-helix）是在角蛋白中最常见的构象，为右手螺旋。每圈螺旋3.6个氨基酸残基。侧链基团R在螺旋外侧。主链内部形成H-键，不涉及侧链R。典型的α-螺旋是3.613螺旋，一周螺旋3.6个氨基酸，跨越13个原子。

β-折叠（β-sheet）平行结构反平行结构存在于丝心蛋白、角蛋白。呈平行的和反平行的比较伸展的构象。主链之间形成H键，侧链基团R交替地位于片层的上、下。

β-转角（β-turn）肽链1800的回折

无规卷曲（randomcoil）两种主要类型的β-转角

指蛋白质的肽链中没有确定规律性的那部分肽段构象。

3.4.3超二级结构

超二级结构（supersecondarystructure）：在蛋白质中经常存在由若干相邻的二级结构单元按一定规律组合在一起，形成有规则的二级结构集合体，超二级结构又称基序或模体（motif）四种类型的超二级结构3.4.4结构域结构域（domain）：在较大的蛋白质分子里，多肽链的空间折叠常常形成两个或多个近似球状的三维实体,它们之间连接松散。由β-折叠、α-螺旋形成的结构域

丙酮酸激酶的一个结构域免疫球蛋白的一个结构域

3.4.5三级结构三级结构（tertiarystructure）：指一条多肽链在二级结构（超二级结构及结构域）的基础上，进一步盘绕、折叠而成的具有特定肽链走向的紧密球状结构,或者说三级结构是指多肽链中所有原子和基团在三维空间的排布。

肌红蛋白的三级结构及其结合的血红素亚基三级结构的稳定主要靠非共价相互作用氨基酸亲水的基团倾向于分布在分子的表面，疏水的基团在分子的内部。3.4.6四级结构四级结构（quaternarystructure）：多个具有三级结构的多肽链（称亚基，Subunit）的聚合。或者说四级结构指亚基的种类、数目及各个亚基在寡聚蛋白中的空间排布和亚基之间的相互作用。

血红蛋白的四级结构

四级结构的稳定主要靠是疏水作用力，另外还有离子键、氢键、范德华引力等。血红蛋白由4个亚基组成（α2β2），每个亚基都与肌红蛋白非常相似。4.多肽、蛋白结构与功能的关系

4.1一级结构与功能的关系

氨基酸组成变化改变其功能

一级结构改变引起分子病

基因突变导致蛋白质一级结构的突变，导致蛋白质生物功能的下降或丧失，就会产生疾病，这种病称为分子病（moleculardisease）。

最早从分子水平证明的先天性遗传病——镰刀形红细胞贫血症(sickle-cellanemia)。镰刀形红细胞正常血细胞hemoglobin

6:GAA(Glu) ->GTA(Val)

分子进化

细胞色素c是由104个氨基酸组成的蛋白质。比较50种不同的生物，发现由35个是保守的。凡与人类亲缘关系越远的生物，其氨基酸顺序与人类的差异越大。从细胞色素c的一级结构看生物进化

蛋白质前体的激活

一些蛋白质或酶在细胞中首先合成(翻译)的是其前体,在成为有功能的蛋白质或酶之前需要激活.

例如,胰岛素(insulin).的前体是胰岛素原(proinsulin),要在切除C肽之后才转变为活性的胰岛素胰岛素原的一级结构4.2高级结构与功能的关系

蛋白质的变性与复性

变性（denaturation）是指一些理化因素，如热、光、机械力、酸碱、有机溶剂、重金属离子、变性剂（如尿素等），破坏了维持蛋白质空间构象的非共价作用力，使其空间结构发生改变，结果导致其生物活性的丧失。变性一般并不引起肽键的断裂，但蛋白质的溶解度可能降低，可能凝固和沉淀。变性有时是可逆的。消除变性的因素，有些蛋白质的生物活性可能得以恢复，称为复性（renaturation）。核糖核酸酶RNase的变性与复性

蛋白质的正确折叠与分子伴侣

多肽链的特定空间结构是其功能的保证。肽链的正确折叠或者亚基的装配常常需要由一些蛋白质，例如热激蛋白（Heatshockprotein,Hsp）和某些酶的帮助，并且消耗ATP。但是，这样的蛋白质与酶并不加入到最终的折叠产物或装配复合物中。它们被称为分子伴侣（molecularchaperone）。

蛋白质的变构与血红蛋白的输氧功能

变构作用（Allostericeffect）是指效应剂（变构剂）作用于多亚基的蛋白质或酶的某个亚基后，导致其构象改变，继而引起其他亚基构象的改变，结果是蛋白质或酶的生物活性的变化。可能是变构激活，也可能是变构抑制。血红蛋白中的4个亚基与氧分子的亲和性不同。氧分子与血红蛋白的一个亚基结合后，引起其构象发生改变，这种变化在亚基之间传递，从而改变了其他亚基与氧的结合能力。（邮票模型）血红蛋白和肌红蛋白的氧合曲线

与肌红蛋白相比，血红蛋白的多个亚基之间的相互作用使其与氧的结合能力总体上削弱了（氧合曲线右移,由双曲线转变成S形曲线），但是赋予了其新的能力——

可以容易地将其结合的氧从氧分压高的组织（肺泡）向氧分压低的组织（肌肉）输送和转移。5.蛋白质的理化性质与分离纯化

5.1蛋白质的理化性质

（1）形态与分子量球状、杆状、纤维状，分子量5000以上至数百万（2）等电点等电点时，蛋白质通常有低的溶解度（3）胶体特性中性盐、有机溶剂可以破坏蛋白质胶粒的水化膜，引起沉淀5.2蛋白质的分离纯化

（1）材料来源来源方便、含量丰富、容易提取、防止变性（2）分离的一般原则利用分子大小，如分子筛凝胶过滤；利用电离性质，如电泳；利用溶解性，如等电点；利用生物学特性，如亲和层析等（3）纯化鉴定氨基酸组成分析、末段分析、色谱分析、电泳分析、等电聚焦分析、免疫化学分析

（4）序列测定确定肽链的氨基酸组成、末端和S-S键数目专一地酶解大的多肽成为较小的片段蛋白质序列仪应用肽段序列重叠法确定氨基酸的排序确定S-S键的位置

核酸

Nucleicacids

核酸（Nucleicacids）——

19世纪60年代，由Miescher发现。1889年Altmann将其纯化，证明核酸是含磷的酸性生物大分子。20世纪40年代，Avery确定核酸是遗传信息的载体，普遍存在于生命有机体中。脱氧核糖核酸，DNA（DeoxyribonucleicAcid），在原核细胞是核质的成分，在真核细胞DNA与蛋白质结合形成染色体，少量存在于线粒体。一个生命有机体的每个体细胞（除生殖细胞外）都含有相同质和量的DNA，包含了它的全部遗传信息。核糖核酸，RNA（RibonucleicAcid）主要存在于胞液内，真核细胞的核仁和线粒体也含有少量RNA。RNA的量是变动的。主要有信使RNA（mRNA），转运RNA（tRNA）和核糖体RNA（rRNA）。病毒或者是DNA病毒或者是RNA病毒。1.核酸的化学组成核酸，DNA或RNA，经核酸酶水解生成单核苷酸。单核苷酸是组成核酸的基本单位。核苷酸进一步分解生成碱基、核糖（或脱氧核糖）和磷酸。核酸低聚核苷酸单核苷酸磷酸核苷碱基核糖核酸的水解过程1.1碱基(base)核酸中的嘧啶碱基核酸中的嘌呤碱基其他的稀有碱基1.2核糖(ribose)DNA含脱氧核糖RNA含核糖1.3核苷(nucleoside)核苷（上）与脱氧核苷（下）1.4核苷酸(nucleotide)核糖核苷酸（上）与脱氧核糖核苷酸（下）腺嘌呤核苷三磷酸（ATP）3′，5′-环状腺苷酸（cAMP）

DNARNA嘌呤碱腺嘌呤腺嘌呤鸟嘌呤鸟嘌呤嘧啶碱胞嘧啶胞嘧啶胸腺嘧啶尿嘧啶戊糖D-2′-脱氧核糖D-核糖酸磷酸磷酸DNA分子和RNA分子中化学组成的差别总结2.核酸的结构2.1核酸中核苷酸的连结方式

DNA片段

RNA片段

注意核苷酸之间的连接方式是3’，5’-磷酸二酯键2.2DNADNA分子的大小天然存在的DNA分子最显著的特点是很长，分子质量很大，一般在106-1010

。DNA的碱基组成有如下特点：

具有种的特异性。没有器官和组织的特异性。在同一种DNA中，A=T、G=C+m5C，即A+G=T+C+mC，即嘌呤碱基的总摩尔数与嘧啶碱基的总摩尔数相等——碱基当量定律又称Chargaff原则。年龄、营养状况、环境的改变不影响DNA的碱基组成。2.3RNAmRNA：占细胞中RNA总量的3%-5%，分子量大小不一，不稳定，代谢活跃，更新迅速，是合成蛋白质的模板。rRNA：细胞中含量最多的RNA，核糖体的组成成分。tRNA：约占细胞中RNA总量的15%。约由75-90个核苷酸组成。蛋白质合成中携带活化的氨基酸RNA的碱基组成：A、G、C、U,含少量的稀有碱基

RNA分子的类型：mRNA、rRNA、tRNA

2.4核酸的一级结构2.5DNA的二级结构WatsonandCrick双螺旋结构模型

DNA分子由两条多聚脱氧核糖核苷酸链(简称DNA单链)组成。两条链沿着同一根轴平行盘绕，形成右手双螺旋结构。两条链方向相反。碱基位于螺旋的内侧，磷酸和脱氧核糖基位于螺旋外侧。

螺旋的直径约为2nm，一圈螺旋包含10对碱基，其高度为3.4nm。碱基平面之间的垂直距离0.34nm。在DNA分子中，根据Chargaff原则，碱基之间具有严格的互补配对规律，A和T之间形成两对氢键，G与C之间形成三对氢键A与T之间2对氢键G与C之间3对氢键Watson和Crick所提出的模型称为B-DNA。

不同构型的DNAB型是最稳定的构型1957年发现在基因的调控区或染色质的重组部位有DNA的三螺旋结构2.6超螺旋DNA

指DNA双螺旋通过弯曲和扭转所形成的特定构象,即

DNA的三级结构B是松弛型的闭合环C是由于缠绕不足形成的负超螺旋A是线性的DNA分子真核生物内，DNA以致密形式存在于细胞核的染色体中。染色体的基本单位是核小体(nucleosome)核小体：由DNA和组蛋白共同构成。核心组蛋白：4种组蛋白(H2A,H2B,H3,H4)形成的8聚体DNA：以负超螺旋缠绕在核心组蛋白上H1在核小体之间起连接作用染色体的基本单位是核小体(nucleosome)核小体的串珠状结构

在RNA单链分子中常可以见到局部区域碱基互补形成的螺旋结构，称为“茎环”结构或“发卡”结构tRNARNA的结构3.核酸的性质3.1紫外吸收的特性

嘌呤和嘧啶在260nm有特异的吸收峰,这个性质用于核酸的分析3.2溶解性

溶于偏碱的溶剂中，可以为乙醇沉淀，容易受机械作用力而断裂。3.3黏性

DNA溶液有高度的黏性3.4DNA分子的变性DNA双螺旋的有序结构受各种理化因子，如热、酸碱、变性剂、有机溶剂以及稀释的作用，转变为无规则的线团结构。变性的特征增色效应,黏度和比旋下降，沉降系数增加，生物学活性丧失DNA解链曲线增色效应(hyperchromiceffect)

核酸分子加热变性时，其在260nm处的紫外吸收急剧增加的现象。Tm值：当紫外吸收变化达到最大变化的半数值时，此时所对应的温度称为熔解温度（Tm）、变性温度或中点解链温度。影响Tm值的因素1.溶液的性质2.DNA中碱基组成的影响大肠杆菌DNA在不同浓度KCl溶液下的熔融温度曲线

3.4复性复性：变性DNA分开的两股链在适当条件下重新生成双链结构的过程退火（annealing）:热变性的DNA经缓慢冷却复性的过程。3.5分子杂交

当两条不同来源的DNA（或RNA）链或DNA链与RNA链之间存在互补的碱基序列时，在一定条件下可以通过互相配对形成双螺旋分子，这种分子称为杂交分子。形成杂交分子的过程称为分子杂交（molecularhybridization）。

核酸探针（nucleicacidprobe）:某一具有特定序列并且用同位素或其他化学方法标记的DNA或RNA片段。通常是人工合成的。分子杂交图3.5分子杂交技术的应用通过同源性比较,研究不同物种或个体DNA之间的亲缘关系；通过杂交的严紧性,发现基因的缺失或突变；通过标记信号的强度,测定某种遗传信息量的多少；证明某种疾病(如肿瘤)是否与某种基因(如病毒基因)有关。利用核酸探针，可以：用于鉴定DNA的Southern印迹技术用于鉴定RNA的Northern印迹技术原位杂交技术基因芯片技术等

将在第17章中介绍以分子杂交为基础建立起的分子生物学研究技术有：

糖类

Carbohydrates糖类物质是一类多羟基醛或多羟基酮类化合物或聚合物；糖类物质可以根据其水解情况分为：单糖、寡糖和多糖；在动物体内，糖类物质主要以单糖及其磷酸酯、多糖、杂多糖、糖蛋白和蛋白聚糖等形式存在。以下简要介绍我们在以后的各章中常见的糖类及其衍生物丙糖及其磷酸酯丁糖与戊糖1.单糖主要的己糖

葡萄糖是动物机体最重要的单糖在生物体中的主要形式是D-吡喃-葡萄糖葡萄糖的构型

葡萄糖的两种半缩醛互为立体异构体,又称为异头物（anomer）。分别以α，β表示。

葡萄糖的衍生物

葡萄糖异构成其它的己糖葡萄糖氧化成葡萄糖酸或葡萄糖醛酸甲基葡萄糖苷葡萄糖和果糖的磷酸酯己糖胺2.双糖主要有乳糖,蔗糖和麦芽糖3.多糖

多糖（polysaccharide）是由20个以上的单糖或者单糖衍生物，通过糖苷键连接而形成的高分子聚合物。

多糖分为：

同多糖：是由同一种单糖或者单糖衍生物聚合而成。如淀粉、糖原、纤维素以及壳多糖等；

杂多糖：是由不同种类的单糖或单糖衍生物聚合而成。如肝素、透明质酸以及硫酸软骨素等。

淀粉（Starch)

直链淀粉分子量约1万-200万，250-260个葡萄糖分子，以（14）糖苷键聚合而成。呈螺旋结构，遇碘显紫蓝色。

支链淀粉中除了（14）糖苷键构成糖链以外，在支点处存在（16）糖苷键，分子量较高。遇碘显紫红色。动物的糖原与支链淀粉结构相似纤维素(连接键是β-1,4-糖苷键)壳多糖肝素透明质酸硫酸软骨素杂多糖

糖胺聚糖（glycosaminoglycan，GAG）又称为糖胺多糖、黏多糖（mucopolysaccharides），是一类含氮的杂多糖（heteropolysaccharides）。如肝素、透明质酸、硫酸软骨素等。它们主要存在于动物的软骨、肌腱等结缔组织的细胞间质中。多糖的生理功能调节机体免疫功能增强机体抗炎作用提高机体对病原微生物的抵抗力促进DNA和蛋白质生物合成促进细胞生长、增殖具有抗凝血、抗动脉粥样硬化、抗癌、抗辐射损伤等作用。4.复合糖

复合糖（glycoconjugate）是由糖类与蛋白质或脂类等生物分子以共价键连接而成的糖复合物。

糖蛋白（glycoprotein）是由糖链与蛋白质多肽链共价结合而成的球状高分子复合物。

蛋白聚糖（proteoglycans，PG）是一类特殊的糖蛋白。它是由一条或多条糖胺聚糖链，在特定的部位，与多肽链骨架共价连接而成的生物大分子。

脂多糖（lipopolysaccharide）是由脂类和多糖紧密相连而成，是革兰氏阴性菌细胞壁特有的组分。

糖脂（glycolipids）是一个或多个单糖残基通过糖苷键与脂类连接而成的化合物。糖蛋白（glycoprotein）

是由糖链与蛋白质多肽链共价结合而成的球状高分子复合物。在多数情况下，以蛋白质为主，而糖链较小，其总体性质更接近蛋白质。糖蛋白分子结构包含糖链、蛋白质和糖肽键三部分。

糖肽键主要有两种类型：N-糖肽键和O-糖肽键。

N-糖肽键是指糖链末端N-乙酰葡萄糖胺的糖环C1原子与多肽链上天冬酰胺的酰胺基N原子共价连接；O-糖肽键是指糖链末端N-乙酰半乳糖胺的糖环C1原子与多肽链上丝氨酸（Ser）或苏氨酸（Thr）的—OH基O原子共价连接.O-糖肽键连接N-糖肽键连接GalNAc乙酰半乳糖胺GlcNAc乙酰葡萄糖胺蛋白聚糖（proteoglycans，PG

）

是一类特殊的糖蛋白。它是由一条或多条糖胺聚糖链，在特定的部位，与多肽链骨架共价连接而成的生物大分子。

其总体性质更接近糖。

各种糖胺聚糖链与肽链相连并在透明质酸周围形成集合体在细胞膜外形成“糖衣壳”脂多糖（lipopolysaccharide）

是由脂类和多糖紧密相连而成，是革兰氏阴性菌细胞壁特有的组分。脂多糖的脂类部分是脂质A，多糖部分为杂多糖。

脂质A的结构

糖脂（glycolipids）

是一个或多个单糖残基通过糖苷键与脂类连接而成的化合物。它是生物膜的组成成分之一，组成生物膜的糖脂主要是甘油糖脂和鞘糖脂。

甘油糖脂鞘糖脂

生物催化剂—酶

Enzymes羧肽酶1.酶的概述

酶是生物催化剂。绝大部分酶是蛋白质，还有一些核糖核酸RNA具有催化作用，称为核酶（ribozyme）。1.1定义

细胞的代谢由成千上万的化学反应组成，几乎所有的反应都是由酶（enzyme）催化的。酶对于动物机体的生理活动有重要意义，不可或缺。酶在生产实践中有广泛应用。1.2酶的命名（1）习惯命名——依据所催化的底物（substrate）、反应的性质、酶的来源等命名。例如，胃蛋白（水解）酶、碱性磷酸酶。（2）系统命名——根据底物与反应性质命名反应：葡萄糖+ATP葡萄糖-6-磷酸+ADP

命名：葡萄糖：ATP磷酰基转移酶（习惯名称，葡萄糖激酶）1.3酶的分类

氧化还原酶AH2+BA+BH2

转移酶Ax+CA+Cx

水解酶AB+H2OAH+BOH

裂解酶AB+C

异构酶AB

合成酶A+BC，需要ATP1961年酶学委员会（EnzymeCommission，EC）规定酶的表示法：

EC.X.X.X.X例如：乳酸脱氢酶

1.4酶活性(enzymeactivity)酶活性的表示方法：

酶活性指的是酶的催化能力，用反应速度来衡量，即单位时间里产物的增加或底物的减少。

V=dP/dt=-dS/dt

测定方法：吸光度测定、气体分析、电化学分析等。酶活性的计量：

EC1961年规定：在指定的条件下，1分钟内，将1微摩尔的底物转变为产物所需要的酶量为1个酶活国际单位（IU）。

比活性（specificityofenzyme）指的是每毫克酶蛋白所具有的酶活性单位数。比活性=活性单位数/酶蛋白重量（mg）比活性反映了酶的纯度与质量。酶促反应的速度曲线

随着酶催化的反应进行，反应速度会变慢，这是由于产物的反馈作用、酶的热变性或副反应引起的。但是，在反应起始不久，在酶促反应的速度曲线上通常可以看见一段斜率不变的部分，这就是初速度。在酶的动力学研究中，一般使用初速度的（V0）概念。高效性

酶的催化作用可使反应速度比非催化反应提高108-1020倍。比其他催化反应高106-1013倍

例如：过氧化氢分解

2H2O22H2O+O2Fe3+

催化，效率为6×104

mol/mol.S过氧化氢酶催化，效率为6×106

mol/mol.S专一性

即对底物的选择性或特异性。一种酶只催化一种或一类底物转变成相应的产物。1.5酶的特点

绝对专一性一种酶只催化一种底物转变为相应的产物。例如，脲酶只催化尿素水解成CO2

和NH3。

相对专一性一种酶作用于一类化合物或一类化学键。例如，不同的蛋白水解酶对于所水解的肽键两侧的基团有不同的要求。

立体专一性指酶对其所催化底物的立体构型有特定的要求。例如，乳酸脱氢酶专一地催化L-乳酸转变为丙酮酸，延胡索酸只作用于反式的延胡索酸（反丁烯二酸）。立体专一性保证了反应的定向进行。

R1:Lys,ArgR2:不是ProR3:Tyr,Trp,PheR4:不是Pro

酶容易变性这是酶的化学本质（蛋白质）所决定的。酶的可调节性抑制和激活（activationandinhibition）反馈控制(feedback)

酶原激活(activationofproenzyme)

变构酶(allostericenzyme)

化学修饰(chemicalmodification)

多酶复合体(multienzymecomplex)

酶在细胞中的区室化(enzymecompartmentalization)

已知的上千种酶绝大部分是蛋白质单纯酶：少数，例如：溶菌酶

结合酶：大多数

结合酶=酶蛋白+辅因子辅因子包括:辅酶、辅基和金属离子。2.酶的组成与维生素2.1酶的化学本质

酶蛋白的作用：与特定的底物结合，决定反应的专一性。

辅酶、辅基的作用：参与电子的传递、基团的转移等，决定了酶所催化反应的性质。有十几种.

辅酶与辅基的异同点:它们都是耐热的有机小分子，结构上常与维生素和核苷酸有关。但是辅酶与酶蛋白结合不紧，容易经透析除去，而辅基通常与酶蛋白共价相连。

金属离子的作用：它们是酶和底物联系的“桥梁”；稳定酶蛋白的构象；酶的“活性中心”的部分。

结合酶举例，()内为辅因子：

乳酸脱氢酶（辅酶I,NAD）异柠檬酸脱氢酶（辅酶I,NAD）醇脱氢酶（辅酶I,NAD）葡萄糖-6-磷酸脱氢酶（辅酶II,NADP）琥珀酸脱氢酶（FAD）乙酰辅酶A羧化酶（生物素，ATP，Mg++）脂酰辅酶A合成酶（辅酶A,CoA）维生素（Vitamin）是动物和人类生理活动所必需的，从食物中获得的一类有机小分子。它们并不是机体的能量来源，也不是结构成分，大多数以辅酶、辅基的形式参与调节代谢活动。脂溶性维生素：A视黄醇（维生素A原——胡萝卜素）

D钙化醇

E生育酚

K凝血维生素水溶性维生素：B族维生素和维生素C

（以下主要介绍B族维生素与辅酶、辅基的关系）2.2维生素与辅酶和辅基的关系表7‑2B族维生素及其辅酶形式B族维生素辅酶形式酶促反应中的主要作用硫胺素(B1)硫胺素焦磷酸酯(TPP)α-酮酸氧化脱羧酮基转移作用核黄素(B2)黄素单核苷酸(FMN)黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD)氢原子转移氢原子转移尼克酰胺(PP)尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD+)尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸(NADP+)氢原子转移氢原子转移吡哆醇(醛、胺)(B6)磷酸吡哆醛氨基转移泛酸辅酶A(CoA)酰基转移叶酸四氢叶酸"一碳基团"转移生物素(H)生物素羧化作用钴胺素(B12)甲基钴胺素5′-脱氧腺苷钴胺素甲基转移VB1，硫胺素经焦磷酸化转变为TPP，焦磷酸硫胺素。它是酮酸脱氢酶的辅酶。以VB2，核黄素为基础形成两种辅基FMN黄素单核苷酸和FAD黄素腺嘌呤二核苷酸。作用是传递氢和电子。泛酸（维生素B3）是CoA（辅酶A）的组成成分。CoA是脂酰基的载体。

吡哆醛和吡哆胺（吡哆素），维生素B6。磷酸吡哆醛是氨基酸转氨酶、脱羧酶等的辅酶。

尼克酸，烟酸（维生素Vpp）NAD+/NADH，烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（氧化/还原）NADP+/NADPH，烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（氧化/还原）。烟酰胺衍生物，传递氢和电子，氧化还原酶的辅酶。

叶酸，其还原衍生物四氢叶酸是一碳基团转移酶的辅酶。一碳基团，如甲基、乙烯基、甲酰基等。生物素，维生素H。噻吩和脲缩组成，CO2

的载体，羧化酶的辅酶，且有戊酸侧链。

硫辛酸，含硫脂肪酸，有氧化和还原两种形式，既可以传递氢和电子，又能转移脂酰基。

维生素B12中心钴原子结合5’-脱氧腺苷基称辅酶B12

，为一些变位酶和转甲基酶的辅酶。单体酶

只有三级结构，一条多肽链的酶。如129个氨基酸的溶菌酶，分子量14600。寡聚酶

含2-60个亚基，有复杂的高级结构。常通过变构效应在代谢途径中发挥重要的调节作用。多酶复合体

由多个功能上相关的酶彼此嵌合而形成的复合体。它可以促进某个阶段的代谢反应高效、定向和有序地进行。3.酶的分子结构酶的活性中心（activesite）

活性中心的必需基团

必需基团

活性中心以外的必需基团

结合基团（与底物结合，决定专一性）

活性中心

催化基团（影响化学键稳定性,决定催化能力）酶的活性中心示意图活性中心是酶分子上由催化基团和结合基团构成的一个微区

化学反应是由具有一定能量的活化分子相互碰撞发生的。分子从初态转变为激活态所需的能量称为活化能。无论何种催化剂，其作用都在于降低化学反应的活化能，加快化学反应的速度。一个可以自发进行的反应，其反应终态和始态的自由能的变化（∆G’）为负值。这个自由能的变化值与反应中是否存在催化剂无关。4.酶的催化机理4.1活化能

催化剂降低了反应物分子活化时所需的能量非催化反应和酶催化反应活化能的比较

Ea，活化能；ΔG，自由能变化

S+EESP+E中间产物

反应过程

S+EESES*EPP+E过渡态复合物4.2中间产物学说

酶介入了反应过程。通过形成不稳定的过渡态中间复合物，使原本一步进行的反应分为两步进行，而两步反应都只需较少的能量活化。从而使整个反应的活化能降低。诱导契合学说认为，酶和底物都有自己特有的构象，在两者相互作用时，一些基团通过相互取向，定位以形成中间复合物。4.3诱导契合学说（inducedfit）邻近与定向效应：增加了酶与底物的接触机会和有效碰撞。张力效应：诱导底物变形，扭曲，促进了化学键的断裂。酸碱催化：活性中心的一些基团，如His，Asp作为质子的受体或供体，参与传递质子。共价催化：酶与底物形成过渡性的共价中间体，限制底物的活动，使反应易于进行。疏水效应：活性中心的疏水区域对水分子的排除、排斥，有利于酶与底物的接触。4.4催化机理

影响酶促反应速度的因素与酶作为生物催化剂的特点密切有关。这些因素有：温度、酸碱性、底物（substrate）浓度、酶浓度、激活剂（activators）和抑制剂（inhibitors）等。

5.酶促反应的动力学及其影响因素

一般来说，随着温度升高，化学反应的速度加快。在较低温度条件下，酶促反应也遵循这个规律。但是，温度超过一定数值时，酶会因热变性，导致催化活性下降。

最适温度（optimumT）：使酶促反应速度达到最大时的温度。最适温度因不同的酶而异，动物体内的酶的最适温度在37-400C左右。5.1温度对酶促反应速度的影响酶反应的温度曲线和最适温度5.2溶液pH值对酶促反应速度的影响最适pH（optimumpH）：使酶促反应速度达到最大时溶液的pH。酶的最适pH与酶的性质、底物和缓冲体系有关

在其他条件确定时，反应速度与酶的浓度成正比。5.3酶浓度对酶促反应速度的影响酶浓度对反应速度的影响5.4底物浓度对酶促反应速度的影响

在其他条件确定的情况下,在低底物浓度时,反应速度与底物浓度成正比，表现为一级反应.当底物浓度较高时，v也随着[S]的增加而升高，但变得缓慢，表现为混合级反应。当底物浓度达到足够大时，反应速度也达到最大值（Vmax），此时再增加底物浓度，反应速度不再增加，表现为零级反应。反应速度对于底物浓度的变化呈双曲线,称为米氏双曲线.其数学表达式为米氏方程.米氏双曲线

米氏方程的推导

首先假设：

1.反应在最适条件下进行

2.pH、温度和酶的浓度是固定的,变化的是底物浓度

3.反应在起始阶段，逆反应可忽略

4.反应体系处在稳态（stablestate）

E+SESE+Pk+1k-1k+2

根据中间产物学说，在稳态时，ES的生成速度与其分解速度相等。有以下关系式：

V1=V-1+V+2(1)k+1

[E]

[S]=k-1

[ES]+k+2[ES]

=[ES]

（k-1+k+2

）

[E][S]=

[ES]（k-1+k+2

）/k+1

(2)

令（k-1+k+2）/k+1=Km(米氏常数)[E][S]=

[ES]Km(3)

[Et]是自由酶E的浓度与结合酶ES的浓度之和，即[Et]=[ES]+[E](4)

总的反应速度V应该等于V+2=k+2[ES](5)

将(4),(5)代入(3),整理得到米氏方程:V=Vm[S]/(Km+[S])V速度

Vm最大速度

[S]底物浓度

Km米氏常数米氏常数是反应最大速度一半时所对应的底物浓度当S<<Ｋm时，v正比于[Ｓ],呈一级反应当Ｓ>>Ｋm时，v＝Ｖm，呈零级反应

米氏双曲线由米氏方程可知，米氏常数是反应最大速度一半时所对应的底物浓度,即当v=1/2Vm时，Km=S

米氏常数Km=(k-1+k+2)/k+1在反应的起始阶段，k+2<<k-1，Ｋm≈k-1／k+1≈１／Ｋ平≈Ｋ解离此时，Ｋm越大，说明Ｅ和Ｓ之间的亲和力越小，ＥＳ复合物越不稳定。当Ｋm越小时，说明Ｅ和Ｓ的亲和力越大，ＥＳ复合物越稳定，也越有利于反应。米氏常数Ｋm对于酶是特征性的。每一种酶对于它的一种底物只有一个米氏常数。米氏常数及其意义米氏常数的求法双倒数作图法双倒数方程和双倒数曲线5.5抑制剂对酶促反应速度的影响

酶的抑制剂（inhibitor）:凡能使酶的活性下降而不引起酶蛋白变性的物质。

酶抑制作用分为可逆抑制作用和不可逆抑制作用两大类。（一）可逆抑制作用（reversibleinhibition）

抑制剂与酶蛋白以非共价方式结合，引起酶活性暂时性丧失。抑制剂可以通过透析、超滤等物理方法被除去，并且能部分或全部恢复酶的活性。根椐抑制剂与酶结合的情况，又可以分为竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制和混合抑制等。1、竞争性抑制（competitiveinhibitor）

竞争性抑制剂因具有与底物相似的结构，与底物竞争酶的活性中心，与酶形成可逆的EI复合物，减少的酶与底物结合的机会，使酶的反应速度降低的作用。这种抑制作用可通过增加底物浓度来解除。竞争性抑制的动力学特点是Vmax不变，而Km增大

在可逆的竞争性抑制中，抑制剂通常是酶的天然底物结构上的类似物，两者竞争酶的活性中心。磺胺类药物的抑菌机理2、非竞争性抑制（non-competitiveinhibitor）非竞争性抑制剂与酶的活性中心以外的集团结合，形成EI或ESI复合物，不能进一步形成E和P,使酶反应速度减低的抑制作用。不能通过增加底物浓度的方法来解除

在可逆的非竞争性抑制作用中：抑制剂结合在活性中心以外；抑制剂的结合阻断了反应的发生。

非竞争性抑制作用的动力学特点是Vmax变小，而Km不变。(二)不可逆抑制（irreversibleinhibition）抑制剂与酶反应中心的活性基团以共价形式结合，从而抑制酶活性。用透析、超滤等物理方法，不能除去抑制剂使酶活性恢复。

例如：有机磷农药中毒

（敌百虫、敌敌畏、乐果杀虫剂1605、1059等）

乙酰胆碱酯酶是羟基酶，与有机磷农药共价结合后失活，使兴奋性神经递质乙酰胆碱不能及时清除降解。金属离子如Mg++

对磷酰基转移酶，Cu++对一些氧化酶，Cl-对淀粉酶有激活作用。一些有机小分子如VitC，谷胱甘肽，巯基乙醇等对巯基酶有激活作用。5.5激活剂对酶促反应速度的影响终产物P对途径开头和分支点上的关键酶活性的调节。字母e表示酶。+表示激活，-表示抑制。6.1反馈控制(feedBack)6.酶活性的调节变构酶模型米氏双曲线与S形变构曲线6.2变构调节0.11

变构酶有特征性的S形动力学曲线。变构剂或底物浓度，在一定的范围里，一个比较小的变化就会导致反应速度显著的改变，因此更具可调节性。变构酶通常是关键酶，催化代谢途径中的非平衡反应，或称不可逆反应。这些酶一般处在途径的开始阶段或分支点上，通过反馈控制来调节。调节亚基与催化亚基分开，彼此独立的，称异促变构。变构剂与底物结合在同一个亚基上，称同促变构。又称酶的共价修饰，有磷酸化/脱磷酸，腺苷酰化/脱腺苷酰以及甲基化/脱甲基等形式。酶的活性在两种状态之间变化。这个化学修饰过程也是由酶催化的。6.3化学修饰(chemicalmodification)磷酸化酶两种形式的相互转变过程

指催化相同的化学反应，但是理化性质不同的酶。如，氨基酸组成、电泳行为、免疫原性、米氏常数等不同。乳酸脱氢酶同工酶LDH，由2种亚基（M和H）组合成5种4聚体

H4和M4分别在心肌中和在肌肉中活性最高。6.4同工酶（isozyme）大肠杆菌的丙酮酸脱氢酶系模型功能上相关的几个酶在空间上组织在一起，定向有序地催化一系列反应。例如，丙酮酸脱氢酶系由3个酶组成，脂肪酸合成酶系由6个酶和1个ACP蛋白组成。6.5多酶复合体(multienzymecomplex)

无活性的酶原（proenzyme），在特定的条件下，通过部分肽段的有限水解，转变成有活性的酶。如，动物的消化酶。6.6酶原激活7.酶的应用酶基因的缺失引起遗传病酶活性的高低作为疾病诊断指标酶作为试剂用于临床检验和科学研究酶和酶的抑制剂作为治疗药物酶制剂作为饲料添加剂酶用于食品加工酶用于工业生产

糖代谢

CarbohydrateMetabolism

动物机体主要的能源和碳源

提供70%的能量，神经系统、胎儿和乳的合成消耗更多的葡萄糖为氨基酸和脂肪合成提供C的来源

构成组织细胞的成分

核酸中的核糖，结缔组织中的蛋白多糖，细胞膜上的糖脂和糖蛋白等

其他方面

如信号传导，免疫机能1.糖在动物体内的一般概况1.1糖的生理功能1.2糖的来源和去路葡萄糖消化吸收异生作用糖原分解氧化供能贮存转变成其他物质

意义

反映机体的能量水平，糖的分解和利用的动态平衡，对大脑、胎儿尤为重要激素的调节作用

胰岛素下调、胰高血糖素上调、肾上腺素上调、糖皮质激素上调糖尿

血糖水平相对恒定，超过肾糖阈值，葡萄糖随尿排出1.3血糖

1897年，Buchner兄弟由蔗糖发酵成乙醇的实验中发现。酵解是在无氧或缺氧的条件下，葡萄糖或糖原分解成乳酸并且有能量（ATP）释放的过程。

总反应为:葡萄糖乳酸+能量

G.Embden和Meyerhof揭示了其途径。酵解途径的酶系存在于胞液中。2.糖的分解代谢2.1糖酵解(Glycolysis)—糖的无氧氧化第一阶段葡萄糖（6C）断裂变为2个磷酸丙糖（3C）注意，这个过程消耗了2个ATP分子不可逆反应不可逆反应反应倾向生成磷酸甘油醛,往下以2分子甘油醛-3-P作为底物进行

第二阶段生成丙酮酸在这个阶段发生了氧化反应（生成NADH）和第一次形成了高能键，共产生了2个ATP分子接着，烯醇化酶催化的反应使分子内部基团重排能量重新分布，形成了第二个高能键，共生成2个ATP分子不可逆反应第三阶段丙酮酸还原成乳酸

在无氧的条件下，丙酮酸在乳酸脱氢酶的催化下，加氢还原生成乳酸，所需的NADH来自第二阶段的反应。葡萄糖6-磷酸葡萄糖6-磷酸果糖1，6-二磷酸果糖3-磷酸甘油醛1,3-二磷酸甘油酸3-磷酸甘油酸2-磷酸甘油酸磷酸烯醇式丙酮酸丙酮酸磷酸二羟丙酮乙醛乳酸乙醇己糖激酶磷酸己糖异构酶磷酸果糖激酶醛缩酶脱氢酶磷酸甘油酸激酶变位酶烯醇化酶丙酮酸激酶乳酸脱氢酶-ATP-ATP+ATP+ATP糖原1-P-G糖酵解途径汇总由1分子G在无氧条件下氧化分解，最终产生2分子ATP。如果从糖原开始，则可得到3分子ATP(见下一节)注意酵解途径中的3个关键酶催化的不可逆反应.他们是:己糖激酶磷酸果糖激酶丙酮酸激酶糖酵解的生理意义

是动物机体在无氧或供氧不充分的情况下通过分解葡萄糖或糖原获得部分能量的重要方式。运动和使役的动物肌肉，一些供氧不足的组织，如视网膜、皮肤、睾丸以及肿瘤等组织通过这个途径获得部分能量。酵解途径与糖的有氧氧化途径、磷酸戊糖途径以及异生途径都有密切联系。2.2有氧氧化（aerobicoxidation）

有氧条件下,葡萄糖彻底氧化生成CO2和H2O,并伴有能量释放的过程C6H12O6+6O26CO2+6H2O+能量过程分三阶段,第一阶段在胞液(同酵解)，后两个阶段在线粒体中进行2

丙酮酸第一阶段

由葡萄糖第二阶段丙酮酸的氧化

丙酮酸（3C）转变为乙酰CoA（2C），在线粒体中进行，由丙酮酸脱氢酶系催化，为不可逆反应，它包含有三个酶。总反应如下：与无氧酵解相同,在胞液中进行注意产物为2分子乙酰CoA丙酮酸脱氢酶复合体三个酶分别是:E1丙酮酸脱氢酶E2二氢硫辛酸乙酰转移酶E3

二氢硫辛酸脱氢酶还有6种辅助因子TPP、硫辛酸、CoA、FAD、NAD+和Mg2+丙酮酸脱氢酶复合体(pyruvatedehydrogenasecomplex,PDC)催化的反应

第三阶段三羧酸循环

1937年Crebs提出。又称柠檬酸循环或Crebs循环。以乙酰CoA与草酰乙酸缩合成柠檬酸（含3个羧基）的反应为起始，对乙酰基团进行氧化脱羧再生成草酰乙酸的单向循环反应序列。在线粒体中进行。三羧酸循环反应三羧酸循环的产物

乙酰CoA（2C）经过三羧酸循环完全分解释放2个CO2，同时生成3个NADH2，1个FADH2，1个GTP（或ATP）。NADH2

和FADH2

所携带的H原子来自循环中代谢中间物的脱氢。在有氧条件下，每2个H原子可以通过呼吸链（电子传递系统）传递给1/2O2，生成H2O，并且有能量释放用以合成ATP。

1分子NADH2

经呼吸链生成1分子H2O和2.5个ATP1分子FADH2经呼吸链生成1分子H2O和1.5个ATP以1分子的葡萄糖完全氧化为例进行能量计算第一阶段（胞液）：生成2ATP

生成2NADH2

计7（5）ATP第二阶段（线粒体）：2NADH22CO2

计5ATP第三阶段（线粒体）：6NADH24CO22FADH22GTP（或2ATP）计20ATP

共计32（30）ATP和6CO2

有氧氧化的生理意义

糖的有氧氧化是动物获得能量的主要方式。糖的有氧氧化是糖、脂和氨基酸等营养物质分解代谢的共同归宿。糖的有氧氧化也是糖、脂和氨基酸等营养物质互相转变和联系的共同枢纽。糖的有氧氧化途径为嘌呤、嘧啶、尿素的合成提供二氧化碳，也是大自然碳循环的重要组成部分。

不依赖于有氧或无氧的葡萄糖分解途径，约有30%的葡萄糖经过这条途径代谢，在胞液中进行，尤其在合成代谢旺盛的组织中活跃。从6-P-葡萄糖开始，经过